İnsan vücudundaki proteinlerin metabolizması önemli bir özellik ile karakterize edilir - ne proteinler ne de amino asitler, örneğin yağ dokusundaki lipitler veya glikojen formundaki karbonhidratlar gibi gelecekte kullanılmak üzere depolanamaz.
Esansiyel olmayan amino asitler insan vücudunda sentezlenebilir. Bunun birkaç yolu vardır: doymamış asidin aminasyonu, indirgeyici aminasyon ve transaminasyon.
Doymamış asidin aluminizasyonu Asp, etkisi altında fumarik asitten oluşur. aspartat:amonyak liyaz(bkz. Şekil 6.40). Reaksiyon tersine çevrilebilir ve bu nedenle fumarik aside dönüşen Asp, Krebs döngüsünde tamamen oksitlenebilir.
İndirgeyici aminasyon- oksidatif deaminasyonun tersi bir süreç (bkz. Şekil 3.14 ve 12.1). Ancak dehidrojenazlarının aktivitesi önemli olduğundan yalnızca Ala ve Glu bu şekilde oluşur.
Böylece Ala, Asp ve Glu inanıyorlar öncelik ve diğer tüm esansiyel olmayan amino asitler transaminasyon reaksiyonlarında oluşturulur (bkz. Şekil 3.15).
Diyetteki amino asitler (proteinlerin sindirimi sırasında oluşur) kandan vücuda taşınır. farklı organlar ve protein sentezi için kullanıldıkları dokular. Bir yetişkinin vücudunda günlük olarak 1 kg vücut ağırlığı başına 1,3 g proteinin (ortalama 90-100 g) sentezlendiği tahmin edilmektedir. Ayrıca izotop yöntemleri kullanılarak gıda amino asitlerinin toplamın yalnızca 1/4'ünü oluşturduğu tespit edilmiştir. Bu, vücut dokularındaki proteinlerin sürekli yenilendiğini gösterir. Farklı proteinler farklı oranlarda yenilenir. Örneğin insülinin çalışma süresi 20-30 dakika, bağırsak mukozal proteinleri - 2-4 gün, hemoglobin - 100-120 gün, kollajen - 6-8 aydır.
Kullanım ömrünü dolduran protein molekülleri, doku peptid hidrolazlarına maruz bırakılır ve aşağıdaki şemaya göre serbest amino asitlere parçalanır:
Protein -? Yüksek moleküler ağırlık -? Düşük moleküler ağırlık -? Amino asitler, polipeptitler polipeptitler
Protein parçalanması benzer şekilde vücudun dışında, çeşitli biyolojik dokularda, sıvılarda ve gıda sistemlerinde meydana gelir. Örneğin peynirler olgunlaştığında bu şemada gösterilen tüm bileşenler her zaman nihai üründe mevcuttur. Parçalanma ürünlerinin oranı: peptitler, amino asitler, aminler tadı ve aromayı önemli ölçüde etkiler. Acı bir tada sahip olan orta ve düşük moleküler ağırlıklı peptitler, bazı peynirlere karakteristik acı bir tat verir.
İnsan vücudundaki protein metabolizmasının süreçleri bir dizi hormonun katılımıyla düzenlenir (Tablo 12.4).
Tablo 12.4
Protein ve amino asit metabolizmasının düzenlenmesi
|
Organ |
Sentezlenen hormonlar ve etkileri |
|
Hipofiz |
Somatotropin protein sentezi süreçlerini geliştirir |
|
Tiroid |
Tiroksin protein biyosentez hızını artırır |
|
Pankreas |
İnsülin, protein sentezinin bunların parçalanmasına üstün gelmesini sağlar; mRNA'nın ribozomlara bağlanmasını uyarır |
|
Adrenal medulla |
Adrenalin, dokulardaki proteinlerin parçalanma hızını ve azotlu metabolik ürünlerin idrarla salınmasını artırır. |
|
Adrenal korteks |
Kortizon, protein sentezini engeller, parçalanmasını ve azotlu metabolik ürünlerin idrarda salınmasını artırır. |
|
Testisler |
Testosteron protein biyosentezini uyarır kas dokusu vücutta nitrojen birikmesine neden olur |
Protein metabolizması sonucunda bazı amino asitler parçalanır. Bu durumda zorunlu bir adım deaminasyondur. veya reamii-rovaiy(bkz. paragraf 3.2). En yaygın seçenek oksidatif deaminasyondur. İncirde. Şekil 3.14 özet denklemi göstermektedir. Gerçekte reaksiyon iki aşamada gerçekleşir: dehidrojenasyon ve hidroliz (bkz. Şekil 12.1). Belirli bir maddenin etkisiyle oksitlendiğinde NAD-dehidrojenaz bir imino asit oluşur. Hidroliz sırasında imino grubundaki çift bağ bölünür ve NH3 açığa çıkar.
Bu dönüşümün büyük önem protein metabolizması için, çünkü her iki aşaması da geri dönüşümlüdür ve dolayısıyla bir keto asitten bir amino asit oluşturulabilir.
Azot içermeyen kalıntının kullanım yönüne göre amino asitler iki gruba ayrılır: ketojenik ve glikojenik (Tablo 12.5).
Eş zamanlı olarak ketojenik ve glikojenik - Ile, Liz, Fen, Tyr, Tri.
Şu anda tüm proteinojenik amino asitlerin parçalanma yolları bilinmektedir.
Ketojenik ve glikojenik amino asit örnekleri
Bireysel amino asitlerin metabolizması
Glisin- en basit amino asit. Esas olarak, hidroksimetil grubu, By vitamini içeren bir enzim tarafından uzaklaştırılan Ser'den sentezlenir. GABA gibi Gly de inhibitör bir nörotransmiterdir. Gly, purin nitrojenli bazların (bkz. Şekil 13.9) ve pirol döngülerinin sentezinde rol oynar. Oluşan toksik aromatik bileşiklerin nötralizasyonuna katılır. bitki ürünleri, eğer diyette baskınlarsa. Gly, böbrekler yoluyla atılan benzoik, fsnilasetik asitler ve fenollerle suda çözünebilen bileşikler oluşturur. Örneğin Gly'nin benzoik asit ile oluşturduğu komplekse hyinürik asit adı verilir (Şekil 12.2).
Pirinç. 12.2.
Gly, kolik asitle birlikte yüzey aktif madde özelliklerine sahip olan ve sindirim sırasında yağların emülsifikasyonunda rol oynayan glikokolik asit oluşturur (Şekil 12.3).
Gli deaminasyonu, glioksilik asit oluşumu ile NAD'a bağlı dehidrojenaz tarafından oksidatif tipe göre gerçekleştirilir (Şekil 12.4).
Pirinç. 12.4.
Serin- Değiştirilebilir hidroksiamino asit. İskeleti, kaynağı glikoz olan 3-PGA'dan oluşur ve NH2-rpynna, transaminasyon yoluyla eklenir. Ser, fosfolipitlerin sentezi için gereklidir (bkz. Şekil 11.42 ve 11.43) ve aminoetanol (Şekil 12.5) ve kolinin öncüsüdür.
Pirinç. 12.5.
Ser hidroksi grubu birçok enzimin aktif bölgelerinin bir parçasıdır; Tripsin, kimotripsin, esterazlar, fosforilazlar, fosfatazlar.
Ayrışma sırasında Ser, önce alkol hidroksilden, ardından hidrolitik olarak amino grubundan serbest bırakılır (Şekil 12.6). Sonuç olarak, TCA döngüsüne kolayca dahil olan ve orada H20 ve C02'ye oksitlenen PVC oluşur.
Pirinç. 12.6.
metiyonin - esansiyel kükürt içeren amino asit. Bir metil grubunu diğer bileşiklere aktarır. Bunun sonucunda kolin, kreatin, adrenalin ve azotlu bazlar oluşur.
Met kükürt, metil grubundan arındırıldıktan sonra esas olarak Cys kükürte dönüşür.
Aslında, tüm dönüşümler Met aktif formunda - 8 + -adenosilmetiyonin formunda olduğunda meydana gelir (bkz. Şekil 6.31).
Met esansiyel bir amino asit olmasına rağmen homosisteinden yeniden üretilebilir. geri dönüşümlü reaksiyon, Şekil 2'de gösterilmiştir. 12.7. Dönüşüm, B 9 ve B 12 vitaminlerini içeren enzimler tarafından katalize edilir. İle-
Pirinç. 12.7.
Met, homosisteinin tek kaynağı olduğundan, vücudun bu amino asidi temini yalnızca gıdadaki içeriğine bağlıdır.
Sistein- esansiyel olmayan kükürt içeren bir amino asit, çünkü iki amino asitten sentezlenebilir: Ser ve Met (bkz. Şekil 12.7). Cys, bir disülfür bağı oluşturmak üzere kolayca oksitlenebilen oldukça reaktif bir sülfhidril grubu içerir. Bu dönüşüm, proteinin üçüncül yapısının oluşumu sırasında farklı polipeptit zincirleri arasında veya bir polipeptit zinciri içinde meydana gelir ve proteinin translasyon sonrası modifikasyonu olarak adlandırılır. İnsülin, kimotripsin ve diğer protein molekülleri üçüncül yapıda bu şekilde stabilize edilir.
Sülfhidril grubunun aktivitesi enzimatik katalizde kendini gösterir. Örneğin birçok enzimin aktif bölgesinde katalitik reaksiyon için gerekli olan SH grupları bulunur. Bu tür enzimlerin aktivitesinin SH-rpynn'in oksidasyonu üzerine kaybolduğu bilinmektedir.
Hayvanlarla yapılan deneyler, sisteinin redoks özelliklerine sahip tripeptit glutatyona dönüştüğünü kanıtlamıştır. Glutatyonun kendi oksidasyonu nedeniyle enzimlerin aktif indirgenmiş formunu koruduğu varsayılmaktadır. Glutatyonun pozitif antioksidan etkisi kanıtlanmıştır:
- ağır metalleri ve toksinleri nötrleştirme süreçlerinin iyileştirilmesinde;
- Tedavi sırasında radyasyon ve kemoterapinin istenmeyen etkilerini azaltmak onkolojik hastalıklar;
- yaşlanma sürecini yavaşlatmada.
Dokularda sistein, Co A'nın sentezi için gerekli olan veya taurine oksitlenen aminoetantiyol (Şekil 12.8) oluşturmak üzere dekarboksile edilebilir (Şekil 12.9).
Dolayısıyla sistein, bir nörotransmiter rolünü oynayan ve antikonvülsan aktiviteye sahip olan taurinin öncüsüdür. Taurin iyileşir enerji metabolizması, uyarır kurtarma süreçleriörneğin göz dokularında.
Karaciğerde taurin, glikokolik asite benzer şekilde taurokolik asit oluşturur (bkz. Şekil 12.3), bu da bağırsaklardaki yağların emülsifikasyonuna katkıda bulunur.
Pirinç. 12.9.
Çoğu zaman, safra asitlerinin taurin ve glisin ile komplekslerine konjugatlar veya eşleştirilmiş bileşikler denir.
Aspartik Ve glutamik asit Protein metabolizmasında önemli bir rol oynar ve amino asitlerin trans- ve deaminasyonunu gerçekleştirir. NH3'ü yalnızca serbest formda değil aynı zamanda proteinlerin bir parçası olarak da kabul edebilirler. Sonuç olarak karşılık gelen amidler oluşur: aspragin (Asi) ve glutamin (Gln). Böylece Asi ve Glu, NH3'ün nötralizasyonuna katılır.
Amino asitlerin çoğunun metabolizması, transaminasyon reaksiyonlarında aspartik ve glutamik asitlerin oluşum aşamasından geçer.
Her iki amino asit de azotlu bazların sentezinde rol oynar (bkz. Şekil 13.8 ve 13.9).
Aspartik asidin dekarboksilasyonu, a- veya (3-alapin) oluşumuna yol açar (Şekil 12.10). İkincisi, pantotepik asit sentezine dahil edilebilir (bkz. Şekil 6.47).
Pirinç. 12.10.
Glutamik asidin a-dekarboksilasyonu sırasında, serebral korteksin gri maddesindeki uyarma işlemlerini engelleyen ve şu şekilde kullanılan γ-aminobütirik asit oluşur (Şekil 12.11). ilaç Merkezi sinir sisteminin bazı hastalıkları için.
Fenilalanin- esansiyel bir aromatik amino asit. Daha sonra kinon'a dönüştürülen tirozine oksitlenir (Şekil 12.12). Kinonlar, cilde, saça ve kürke renk veren karmaşık proteinler olan melanonroteinlerin bir parçasıdır.
Pirinç. 12.12.
1 - reaksiyon fenilalanin hidroksilaz tarafından katalize edilir;2 - reaksiyon katalize edilir
tirozinaz
Fen metabolizmasında kalıtsal bir başarısızlık gözlenebilir - bir dizi kusurlu enzimin sentezi. Örneğin, bir sentez kusuru ile fenilalanin hidroksilaz hastalık gözleniyor fensketonüri. Bu durumda oluşan Tyr değil, kanda biriken ve idrarla atılan fenil laktat, fenilpiruvat ve fenilasetattır. Bu gıdalar beyin için toksiktir ve çocuklarda ciddi gelişimsel gecikmelere neden olur. zihinsel gelişim(fenilpiruvik oligofreni), Fen içermeyen bir diyet takip edilerek gelişimi önlenebilir. Özellikle kazeinin enzimatik hidrolizi sırasında parçalanarak peynir altı suyuna geçen glikomakropeptidin Fen içermemesi, bu tür çocukların beslenmesinde kullanılabileceği anlamına geliyor.
Bir kusur olduğunda başka bir ihlal meydana gelir tirozinaz ve denir albinizm(lat. albüm- beyaz). Melanin pigmentinin sentezindeki bir başarısızlık nedeniyle, kişinin derisi ve saçı zayıf pigmente olur ve iristeki pigment eksikliği nedeniyle fundus damarları görülebildiği için gözbebekleri kırmızıdır.
Tirozin Phen'den sentezlendiği için esansiyel olmayan bir amino asittir (bkz. Şekil 12.12). Bununla birlikte, Phen'in Tyr'e oksidasyonu katalize edilmiştir. fenilalanin hidroksilaz - geri dönüşü olmayan bir süreç, bu nedenle ürünlerde Fen eksikliği varsa Tyr bunun yerini alamaz.
Tyr bir dizi önemli bileşiğin öncüsüdür. İlk olarak Tyr'den hormonlar sentezlenir. tiroid bezi: tetraiyodotironin (T) ve triiyodotironin (T3).
İkincisi, Tyr, tirozinazın katılımıyla dioksifenilalanine (DOPA) ve daha sonra renkli proteinlerin - melanonroteinlerin sentezi için gerekli olan DOPA-kinona oksitlenir.
Son olarak, dioksifenilalanin dekarboksilasyona uğrayarak katekolaminlerin (nörotransmiterler), norepinefrin ve epinefrinin öncüsü olan dopamini (dioksifeniletilamin) oluşturabilir (bkz. Şekil 8.3).
Pirinç. 12.13.
Triptofan insanlar ve hayvanlar için gerekli bir amino asittir. Ondan serotonin (Şekil 12.14) ve nikotinik asit ribonükleotid gibi biyolojik olarak aktif bileşikler sentezlenir. Serotonin, vazokonstriktör etkisi olan oldukça aktif bir biyojenik amindir. Düzenler atardamar basıncı, vücut ısısı, solunum, böbrek filtrasyonu ve merkezi sinir sistemindeki sinir süreçlerinin aracısıdır.
Pirinç. 12.14.
Normalde Tri'nin %1'den fazlası serotonine dönüştürülmez. Tri'nin %95'inden fazlası, NAD oluşumuna yol açan bir yolla oksitlenir ve vücudun B5 vitamini ihtiyacını azaltır.
Prolil esansiyel olmayan bir amino asittir, bu nedenle hayvan vücudunda sentezlenme olasılığı vardır: ya glutamik asidin γ-semialdehitinden (a-amino-γ-oksopentanoik asit) ya da sırasında oluşan ornitin'den. Nisan ayının hidrolizi (Şekil 12.15).
Pirinç. 12.15.
Ayrışma sırasında Pro ilk önce aynı NLD dehidrojenaz tarafından 5-pirolin-2-karboksilik asite oksitlenir; burada çift bağ bölgesindeki döngü hidrolitik olarak yok edilir. Sonuç olarak γ-semialdehit oluşur. Aldehit grubu bir karboksil grubuna oksitlenir. Glu bu şekilde ortaya çıkar, kullanım şekilleri hücrenin ihtiyaçlarına göre değişir.
Ders: 34 s., 12 kaynak, 5 çizim
Çalışmanın amacı– Protein metabolizması insan vücudunda.
İşin amacı– insan vücudundaki protein metabolizması bozukluklarının incelenmesi.
Araştırma yöntemi– açıklayıcı
valin, treonin, fenilalanin, arginin, sistin, tirozin, alanin, serin, Protein, amino asitler, hemoglobin,pürinler, inasin, hidrofiliklik, üratlar, kreatinin
giriiş
1. Protein metabolizması
1.1 Ara protein metabolizması
1.2 Karaciğer ve böbreklerin protein metabolizmasındaki rolü
1.3 Karmaşık proteinlerin metabolizması
1.4 Azot metabolizmasının dengesi
1.5 Beslenmede protein standartları
1.6 Protein metabolizmasının düzenlenmesi
2. Amino asitlerin doku metabolizması
2.1 Amino asitlerin biyosentez işlemlerine katılımı
2.2 Amino asitlerin katabolik süreçlere katılımı
2.3 Basit protein metabolizmasının son ürünlerinin oluşumu
3 Doku nükleotid metabolizması
3.1 DNA ve RNA sentezi
3.2 DNA ve RNA'nın katabolizması
4 Azot metabolizması süreçlerinin düzenlenmesi
5 Radyoizotop araştırması nitrojen metabolizması
6 Azot metabolizmasının patolojisi
6.1 Protein eksikliği
6.2 Amino asit metabolizmasının patolojisi
7 Işınlanmış bir vücutta azot metabolizması
8 Yaşlanma sırasında nitrojen metabolizmasındaki değişiklikler
Edebiyat
GİRİİŞ
İnsan vücudu proteinlerden (%19,6), yağlardan (%14,7), karbonhidratlardan (%1), minerallerden (%4,9), sudan (%58,8) oluşur. İşlevselliği için gerekli enerjiyi üretmek için sürekli olarak bu maddeleri tüketir. iç organlar, sıcaklığı korumak ve fiziksel ve zihinsel çalışma dahil tüm yaşam süreçlerini yürütmek.
Aynı zamanda insan vücudunun inşa edildiği hücre ve dokuların restorasyonu ve oluşturulması meydana gelir ve tüketilen enerji, gıdayla sağlanan maddelerden yenilenir. Bu tür maddelere proteinler, yağlar, karbonhidratlar, mineraller, vitaminler, su vb. dahildir ve bunlara gıda maddeleri denir. Sonuç olarak, vücut için besin bir enerji ve plastik (inşaat) malzemeleri kaynağıdır.
Bunlar, karbon (%50-55), hidrojen (%6-7), oksijen (%19-24), nitrojen (%15-19) içeren amino asitlerin karmaşık organik bileşikleridir ve ayrıca fosfor, kükürt de içerebilir. , demir ve diğer elementler.
Proteinler canlı organizmaların en önemli biyolojik maddeleridir. İnsan vücudunun hücrelerinin, dokularının ve organlarının yapıldığı ana plastik malzeme görevi görürler. Proteinler, insan yaşamında karmaşık işlevleri (sindirim, büyüme, üreme, bağışıklık vb.) Gerçekleştiren hormonların, enzimlerin, antikorların ve diğer oluşumların temelini oluşturur ve vücuttaki vitamin ve mineral tuzlarının normal metabolizmasına katkıda bulunur. Proteinler, özellikle enerji harcamasının yüksek olduğu dönemlerde veya diyette yetersiz miktarda karbonhidrat ve yağ olduğunda, enerji oluşumunda rol oynar. 1 g proteinin enerji değeri 4 kcal'dir (16,7 kJ).
Vücutta protein eksikliği ile ciddi bozukluklar ortaya çıkar: çocuklarda daha yavaş büyüme ve gelişme, yetişkinlerin karaciğerinde değişiklikler, endokrin bezlerinin aktivitesi, kan bileşimi, zihinsel aktivitenin zayıflaması, performansın azalması ve bulaşıcı hastalıklara karşı direnç.
İnsan vücudundaki protein, besin proteinlerinin sindirimi sonucu hücrelere giren amino asitlerden sürekli olarak oluşur. İnsan protein sentezi için belirli miktarda ve belirli bir amino asit bileşiminde gıda proteinine ihtiyaç vardır. Şu anda 80'den fazla amino asit bilinmektedir ve bunların 22'si gıdalarda en yaygın olanıdır. Biyolojik değerlerine göre amino asitler esansiyel ve esansiyel olmayan olarak ikiye ayrılır.
Sekiz amino asit esastır - lizin, triptofan, metiyonin, lösin, izolösin, valin, treonin, fenilalanin; Çocuklar için histidin de gereklidir. Bu amino asitler vücutta sentezlenmez ve besinlerle belirli bir oranda yani dengeli olarak alınması gerekir. Özellikle hayvansal kökenli ürünlerde bulunan ve diyetteki oranının 1: 3: 3 olması gereken esansiyel amino asitler triptofan, lizin, metiyonin özellikle değerlidir.
İnsan vücudunda esansiyel olmayan amino asitler (arginin, sistin, tirozin, alanin, serin vb.) sentezlenebilir.
Proteinin besin değeri, esansiyel amino asitlerin içeriğine ve dengesine bağlıdır. Ne kadar çok esansiyel amino asit içerirse o kadar değerlidir. Tam protein kaynakları arasında et, balık, süt ürünleri, yumurta, baklagiller (özellikle soya fasulyesi), yulaf ezmesi ve pirinç bulunur.
Günlük protein tüketim oranı kişinin cinsiyetine, yaşına ve yaptığı işin niteliğine bağlı olarak 1 kg insan ağırlığı başına 1,2-1,6 gr yani sadece 57-118 gr'dır. Hayvansal proteinler %55 olmalı günlük norm. Ek olarak, bir diyet hazırlarken, gıdanın amino asit bileşiminin dengesini de hesaba katmalısınız. En uygun amino asit bileşimi, ekmek ve yulaf lapası gibi ürünlerin süt, etli turtalar ve köfte ile kombinasyonunda sunulur.
1 Protein metabolizması
Proteinlerin biyolojik önemi ve özgüllüğü. Proteinler, hücrelerin protoplazmasının ve hücreler arası maddelerin oluşturulduğu ana maddedir. Yaşam, protein gövdelerinin bir varoluş biçimidir (F. Engels). Proteinler olmadan hayat yoktur ve olamaz. Metabolik süreçlerin onsuz gerçekleşemeyeceği tüm enzimler protein gövdeleridir. Olaylar protein gövdeleriyle ilişkilidir - miyozin ve aktin kas kasılması. Kandaki oksijenin taşıyıcıları, yüksek hayvanlarda - hemoglobin ve daha düşük hayvanlarda - klorokruorin ve hemosiyanin olmak üzere protein niteliğindeki pigmentlerdir. Kan pıhtılaşma yeteneğini bir plazma proteini olan fibrinojene borçludur. Antikor adı verilen bazı plazma proteinleri vücudun bağışıklık özellikleriyle ilişkilidir. Retina proteinlerinden biri - görsel mor veya rodopsin - retinanın ışık algısına duyarlılığını arttırır. Nükleer ve sitoplazmik nükleoproteinler büyüme ve üreme süreçlerinde önemli rol oynar. Uyarma fenomeni ve yayılması, protein gövdelerinin katılımıyla ilişkilidir. Fizyolojik fonksiyonların düzenlenmesinde rol oynayan hormonlar arasında çok sayıda protein maddesi bulunmaktadır.
Proteinlerin yapısı oldukça karmaşıktır. Protein, asitler, alkaliler ve proteolitik enzimler tarafından hidrolize edildiğinde amino asitlere parçalanır. toplam sayısı bunların sayısı yirmi beşten fazladır. Çeşitli proteinler, amino asitlerin yanı sıra birçok başka bileşeni de içerir (fosforik asit, karbonhidrat grupları, lipoid grupları, özel gruplar).
Proteinler oldukça spesifiktir. Her organizma ve her doku, diğer organizmaları ve diğer dokuları oluşturan proteinlerden farklı proteinler içerir. Yüksek protein özgüllüğü aşağıdaki biyolojik analiz kullanılarak tespit edilebilir. Başka bir hayvandan veya bitki proteininden elde edilen proteini bir hayvanın kanına verirseniz, vücut buna bir dizi organın aktivitesini değiştirmek ve sıcaklığı artırmaktan oluşan genel bir reaksiyonla yanıt verir. Aynı zamanda vücutta kendisine verilen yabancı proteini parçalayabilen özel koruyucu enzimler oluşur.
Yabancı bir proteinin parenteral (yani sindirim sistemini atlayarak) uygulanması, hayvanı belirli bir süre sonra bu proteinin tekrar tekrar uygulanmasına karşı aşırı duyarlı hale getirir. Yani eğer bir kobay parenteral olarak uygulanmazsa çok sayıda(1 mg veya daha az) yabancı protein (diğer hayvanların peynir altı suyu proteinleri, yumurta akı vb.), ardından 10-12 gün sonra ( kuluçka süresi) aynı proteinin birkaç miligramının tekrar tekrar uygulanması kobayın vücudunda şiddetli bir reaksiyona neden olur. Reaksiyon, kasılmalar, kusma, bağırsak kanamaları, düşük tansiyon, solunum sıkıntısı ve felçle kendini gösterir. Bu bozukluklar sonucunda hayvan ölebilir. Yabancı bir proteine karşı bu artan duyarlılığa anafilaksi adı verilir (C. Richet, 1902) ve vücudun yukarıda açıklanan reaksiyonuna anafilaktik şok denir. İlk kez veya kuluçka döneminin bitiminden önce uygulanan, önemli ölçüde daha yüksek bir yabancı protein dozu, anafilaktik şoka neden olmaz. Vücudun belirli bir etkiye duyarlılığının arttırılmasına duyarlılaşma denir. Yabancı bir proteinin parenteral uygulanmasının neden olduğu vücudun hassaslaşması aylarca, hatta yıllarca devam eder. Kuluçka süresi dolmadan aynı proteinin yeniden verilmesi durumunda ortadan kaldırılabilir.
Anafilaksi olgusu insanlarda da, tıbbi serumların tekrar tekrar uygulanmasıyla "serum hastalığı" olarak adlandırılan formda gözlenir.
Amino asitlerin çeşitli kombinasyonları ile sayısız sayıda protein oluşturmanın mümkün olduğunu düşünürsek, proteinlerin yüksek özgüllüğü anlaşılabilir. çeşitli kombinasyonlar amino asitler. Bağırsaktaki proteinlerin parçalanması, yalnızca emilim olasılığını sağlamakla kalmaz, aynı zamanda vücuda kendi spesifik proteinlerinin sentezi için ürünler de sağlar.
Proteinlerin asıl önemi hücre oluşturmaları ve hücreler arası madde ve fizyolojik fonksiyonların düzenlenmesinde rol oynayan maddeler sentezlenir. Ancak enerji maliyetlerini karşılamak için karbonhidratlar ve yağların yanı sıra proteinler de bir dereceye kadar kullanılıyor.
1.1 Ara protein metabolizması
Sindirim kanalındaki proteinler, amino asitler oluşana kadar proteolitik enzimler (pepsin, trypsin, kimotripsin, polipeptidazlar ve dipeptidazlar) tarafından parçalanır. Bağırsaklardan kana alınan amino asitler vücutta dağılır ve dokularda bunlardan proteinler sentezlenir.
Ağır nitrojen izotopu (N18) kullanılarak yapılan çalışmaların gösterdiği gibi, vücut, protein gövdelerini sürekli olarak amino asitleri bırakarak yeniden yapılandırıyor ve bunları yeniden bileşimlerine dahil ediyor. Vücut proteinleri, protein olmayan fraksiyonun bir parçası olan amino asitlerle sürekli değişim halindedir. Vücutta bazı amino asitlerin diğerlerine dönüşümü de meydana gelir. Bu tür dönüşümler, bir amino grubunun amino asitlerden keto asitlere transferini içeren transaminasyonu içerir (A.E. Braunshtein ve M.G. Kritsman). Amino asitlerin oksidatif parçalanması sırasında ilk önce deaminasyon meydana gelir. Yüksek hayvanlarda protein metabolizmasının son ürünlerinden biri olarak parçalanan amonyak, önemli bir kısımda daha sonra üreye dönüştürülür. İnsanlarda üre nitrojeni toplam idrar nitrojeninin ortalama %85'ini oluşturur.
Kuşlarda ve sürüngenlerde protein metabolizmasının ana son ürünü üre değil ürik asittir. Vücuda verilen üre bile kuşların vücudunda ürik asite dönüştürülür. Azot metabolizmasının bu özelliği, kuş yaşamının embriyonik döneminin yumurtanın içinde kapalı bir alanda gerçekleşmesinden kaynaklanmaktadır. Ürik asitin çözünürlüğü çok düşüktür ve hayvan zarlarına zayıf şekilde nüfuz eder. Bu nedenle, ürik asit gibi nitrojen metabolizmasının bir ürününün allantois ve embriyoların boşluğunda birikmesi embriyolara zarar vermez.
Memelilerde ürik asit de idrarla atılan son ürünlerden biridir. Yalnızca bazı enzimatik sistemlerin koenzimleri olan nükleoproteinlerin ve nükleotitlerin bir parçası olan pürin cisimciklerinden oluşur.
Köpeklerde ürik asit daha da parçalanır ve pürin vücut metabolizmasının son ürünü allantoindir.
Azot metabolizmasının önemli son ürünleri arasında kreatinin ve hippurik asit de bulunur. Kreatinin kreatin anhidrittir. Kreatin kaslarda ve beyin dokusunda serbest halde ve fosforik asit (fosfokreatin) ile kombinasyon halinde bulunur.
Kreatinin, fosforik asidin eliminasyonuyla fosfokreatinin'den oluşur. Vücuttan idrarla atılan kreatinin miktarı nispeten sabittir (günlük idrarda 1,5 g) ve gıdayla alınan protein miktarına çok az bağlıdır. Sadece kreatin açısından zengin et gıdaları ile idrardaki kreatinin miktarı artar.
Hippurik asit, benzoik asit ve glikokolden sentezlenir (köpeklerde, esas olarak böbreklerde, çoğu hayvanda ve insanlarda, esas olarak karaciğerde ve daha az ölçüde böbreklerde).
Bu sentezin benzoik asidin detoksifikasyonunu amaçladığı görülmektedir. Bitkisel besinlerin hayvan vücudunda benzoik aside dönüştürülen maddeler içermesi nedeniyle hippurik asit özellikle otçullarda bol miktarda bulunur. İnsanlarda bitki bazlı beslenmeye geçildiğinde idrardaki hippurik asit içeriğinde de artış gözlenmektedir.
Bazen büyük miktarda protein parçalanma ürünleri fizyolojik önemi, aminlerdir (örneğin histamin).
1.2 Karaciğer ve böbreklerin protein metabolizmasındaki rolü
Kan karaciğerden akarken, amino asitler kısmen içinde tutulur ve sınırlı protein alımıyla vücut tarafından kolayca tüketilen "yedek" protein bunlardan sentezlenir. Görünüşe göre kaslarda küçük bir protein kaynağı birikebilir (A. Ya. Danilevsky).
Şekil 1.1 – Ecc-Pavlovian fistül şeması.
I - ameliyattan önce kan damarlarının seyrinin diyagramı; II - Ecc-Pavlovian fistül. Portal ven ile alt vena kava arasında bir anastomoz oluşturulur; anastomoz ile karaciğer arasındaki portal ven bağlanır; III - “ters çevrilmiş” Ecc-Pavlovian fistül. Portal ven ile alt vena kava arasında bir anastomoz uygulandıktan sonra, ikincisi anastomozun üzerine bağlanır - bu durumda, v arasında kollateraller gelişir. porta n v. azigos.
Protein oluşumu muhtemelen karaciğerde de meydana gelir. Böylece kan kaybından sonra kan plazmasındaki normal albümin ve globulin içeriği hızla geri yüklenir. Fosfor zehirlenmesi nedeniyle karaciğer fonksiyonu bozulursa, kanın normal protein bileşiminin restorasyonu son derece yavaştır. Karaciğerde albümin oluşumu, ezilmiş karaciğer dokusuyla yapılan deneylerde gösterilmiştir. Karaciğer aynı zamanda ara protein metabolizmasında da merkezi bir rol oynar. İçinde büyük hacimliÜre sentezinin yanı sıra deaminasyon işlemleri de gerçekleşir. Karaciğerde, bağırsak protein çürümesinin bir dizi toksik ürünü (fenoller, indol) nötralize edilir. Karaciğerin çıkarılması, tekrar tekrar glikoz verilmesine rağmen bir süre sonra hayvanın ölümüne neden olur. Açıkçası, bunun nedeni, ara protein metabolizması ürünlerinin, özellikle de amonyak birikiminin zehirlenmesidir. Damarlar arasında anastomoz uygulama yöntemi (Eck-Pavlov fistülü) karaciğer fonksiyonunun incelenmesinde çok önemli bir rol oynamıştır.
Eck-Pavlovian fistül, portal ven ile alt vena kava arasındaki anastomozu temsil eder (Şekil 157) ve portal venin karaciğere yakın kısmı bağlanır. Böyle bir operasyon sonucunda bağırsaklardan akan ve portal damara giren kan, buradan karaciğere akamaz, karaciğeri atlayarak alt vena kavaya akar. Bu operasyon karaciğeri canlı tutar, çünkü karaciğere hepatik arter yoluyla kan sağlanır. Ancak bu, bağırsaklar tarafından emilen toksik maddelerin karaciğerde tutulması olasılığını ortadan kaldırır. Bu zor operasyon ilk olarak N.V. Ekk tarafından I.R. Tarakhanov'un laboratuvarında gerçekleştirildi. Ancak Eck, böyle fistülü olan köpekleri hayatta tutamadı. I.P. Pavlov, 1892'de yaklaşık 60 köpeği ameliyat etti ve bunların yaklaşık üçte biri hayatta kaldı ve incelendi. Araştırmanın biyokimyasal kısmı M. V. Nenetsky ve meslektaşları tarafından yürütüldü. Eck-Pavlovian fistülü olan köpeklerin, yiyecekleri az miktarda protein içerdiği sürece uzun süre yaşayabildikleri ortaya çıktı. Proteinli yiyecekler yerken, özellikle köpeklere bol miktarda et verildiğinde vücut, proteinlerin toksik parçalanma ürünleriyle zehirlenir. Hayvan tedirgin olur, hareketlerin koordinasyonu bozulur, kasılmalar meydana gelir ve ardından ölüm olur. Bu durumda kanda artan düzeyde amonyak tespit edilir. Protein metabolizmasında önemli rol oynayan organ böbreklerdir. Böbreklerde amonyak amino asitlerden ayrılır ve açığa çıkan amonyak asitleri nötralize etmek için kullanılır. İkincisi idrarla amonyum tuzları şeklinde atılır.
Böbrekler yoluyla vücut, protein metabolizmasının oluşturduğu nitrojenli son ürünlerden (üre, kreatinin, ürik asit, hippurik asit, amonyak) kurtulur. Hastalıkları nedeniyle böbrek fonksiyonları bozulduğunda, tüm bu ürünler dokularda ve kanda tutulur ve bu da kanda protein olmayan (rezidüel olarak adlandırılan) nitrojenin birikmesine (azotemi ve üremi) yol açar. Azot içeren metabolik ürünlerin kanda birikmesi ilerlerse kişi ölür.
1.3 Karmaşık proteinlerin metabolizması
Nükleoproteinler büyüme ve üreme olaylarında rol alır. Artık kütlesi artmayan dokularda, nükleoproteinlerin rolü, dokudaki protein maddelerinin yeniden üretimine katılıma indirgenmiş görünmektedir. Sitoplazmik nükleoproteinlerin (ribonükleoproteinler) değişimi, nükleer nükleoproteinlerin, deoksiribonükleoproteinlerin değişiminden daha yoğun gerçekleşir. Böylece, karaciğerdeki ribonükleik asitteki fosfor yenilenme hızı, bu dokuların deoksiribonükleik asidine göre 30 kat, beyindeki ribonükleik asitte ise 10 kat daha yüksektir. İnsan vücudundaki nükleoproteinlerin metabolizması, pürin cisimciklerinin, özellikle ürik asidin atılımıyla değerlendirilir. İÇİNDE normal koşullar beslenme günde 0,7 g salınır. Et tüketildiğinde vücutta oluşumu artar. Gut hastalığında ifade edilen bir metabolik bozukluk olduğunda, dokularda, özellikle eklemlerin çevresinde, az çözünen ürik asit birikir.
Vücut sürekli olarak parçalanır ve hemoglobini sentezler. Hem grubunun sentezinde glikokol ve asetik asit kullanılır. Vücuda yeterli demir alımı da gereklidir.
Vücuttaki hemoglobinin parçalanmasının yoğunluğu, görünümü hemin grubunun porfirin halkasının bölünmesi ve demirin ortadan kaldırılmasıyla ilişkili olan safra pigmentlerinin oluşumundan elde edilebilir. Safra pigmentleri safrayla birlikte bağırsaklara girer ve kolonda stercobilinojen veya ürobilinojene indirgenir. Bir miktar ürobilinojen kaybolur dışkı ve bir kısmı kalın bağırsaklarda emilir ve daha sonra tekrar safraya girdiği karaciğere girer. Bazı karaciğer hastalıklarında ürobilinojen tamamen karaciğerde tutulmaz ve idrarla karışır. İdrarda bulunan ürobilinojen, oksijen varlığında ürobilin'e oksitlenerek idrarın koyulaşmasına neden olur.
1.4 Azot metabolizmasının dengesi
Protein metabolizmasının incelenmesi, proteinin nitrojen içermesi gerçeğiyle kolaylaştırılmıştır. Çeşitli proteinlerdeki nitrojen içeriği %14 ile %19 arasında değişir ve ortalama %16'dır. Her 16 g nitrojen, 100 g proteine, yani hava nitrojenine, dolayısıyla 6,25 g proteine karşılık gelir. Bu nedenle nitrojen dengesini, yani gıdayla alınan nitrojen miktarını ve vücuttan atılan nitrojen miktarını inceleyerek protein metabolizması toplam olarak karakterize edilebilir. Azotun vücut tarafından emilimi, diyetteki nitrojen eksi dışkı nitrojenine eşittir; atılım, idrarla atılan nitrojen miktarıdır. Bu nitrojen miktarları 6,25 ile çarpılarak tüketilen ve parçalanan protein miktarı belirlenir. Bu yöntemin doğruluğu, vücudun cilt yüzeyindeki protein kaybından etkilenir (epidermisin stratum korneumunun soyulması hücreleri, büyüyen saçlar, tırnaklar). Vücuttaki protein parçalanma süreçleri ve metabolik ürünlerin uzaklaştırılmasının yanı sıra yutulan proteinlerin emilimi uzun saatler gerektirir. Bu nedenle vücuttaki protein parçalanma miktarını belirlemek için gün boyunca ve kritik çalışmalarda art arda birçok gün bile idrar toplamak gerekir.
Artan miktarda proteinin asimilasyonuna bağlı olarak vücudun büyümesi veya kilo alımı sırasında (örneğin, açlıktan sonra, bulaşıcı hastalıklardan sonra vb.), gıdayla verilen nitrojen miktarı, atılan miktardan daha fazladır. Azot vücutta protein nitrojen formunda tutulur. Buna pozitif nitrojen dengesi denir. Oruç sırasında, proteinlerin büyük miktarda parçalanmasının eşlik ettiği hastalıklarda, negatif nitrojen dengesi olarak adlandırılan girdinin üzerinde fazla miktarda nitrojen salınır. Azot giriş ve çıkış miktarı aynı olduğunda nitrojen dengesinden bahsederiz.
Protein metabolizması yetişkinlerdeki yağ ve karbonhidrat metabolizmasından önemli ölçüde farklıdır. sağlıklı vücut Kolayca kullanılan rezerv proteinin birikimi neredeyse yoktur. Karaciğerde biriken rezerv protein miktarı önemsizdir ve bu protein uzun süre muhafaza edilmez. Vücuttaki toplam protein kütlesinde bir artış, yalnızca büyüme döneminde, bulaşıcı hastalıklardan iyileşme veya oruç tutma döneminde ve belirli bir dereceye kadar artış döneminde gözlenir. kas eğitimi Toplam kas kütlesinde bir miktar artış olduğunda. Diğer tüm durumlarda aşırı protein alımı vücutta protein parçalanmasının artmasına neden olur.
Bu nedenle nitrojen dengesi durumunda olan bir kişi gıdayla birlikte büyük miktarda protein almaya başlarsa idrarla atılan nitrojen miktarı da artar. Ancak nitrojen dengesinin durumu daha fazladır. yüksek seviye Hemen kurulmaz, birkaç gün içinde kurulur. Aynı şey olur, ancak daha fazlasına giderseniz ters sırada düşük seviye nitrojen dengesi. Besinlerle alınan azot miktarı azaldıkça idrarla atılan azot miktarı da azalır ve birkaç gün sonra daha düşük bir düzeye yerleşir.
Normal beslenme koşullarında idrarla 14-18 g azot atıldığında azot dengesi kurulur. Besinlerdeki protein miktarı azaltıldığında 8-10 g olarak ayarlanabilir.Gıdadaki protein miktarının daha da azalması, negatif nitrojen dengesine yol açar. Azot dengesini korumanın hala mümkün olduğu, gıdayla birlikte verilen minimum protein nitrojen miktarına (6-7 g) minimum protein denir. Protein açlığı sırasında idrarla atılan nitrojen miktarı, diğer besinlerin verilip verilmediğine bağlıdır. Vücudun enerji harcamasının tamamı başkaları tarafından sağlanabiliyorsa besinler daha sonra idrarla atılan nitrojen miktarı günde 1 g'a veya daha da altına düşürülebilir.
Proteinler vücuda minimum protein miktarından daha az miktarlarda girdiğinde vücut protein açlığı yaşar: Vücuttaki protein kayıpları yeterince yenilenemez. Oruç derecesine bağlı olarak az çok uzun bir süre boyunca negatif protein dengesi tehdit oluşturmaz tehlikeli sonuçlar. Gözlemlerde, 20-50 gün boyunca yemek yemeyen, kendilerini az miktarda su ile sınırlayan "oruç sanatçılarının" anlatıldığı belirtiliyor. Ancak orucun durdurulmaması halinde ölüm meydana gelir.
Uzun süreli genel açlıkla vücuttan atılan nitrojen miktarı ilk günlerde keskin bir şekilde azalır, ardından sabit bir düşük seviyeye yerleşir (Şekil 158). Hayvanlar üzerinde yapılan deneyler, ölümden kısa bir süre önce vücuttaki nitrojen parçalanmasının yeniden arttığını göstermiştir. Bunun nedeni, diğer enerji kaynaklarının, özellikle de yağların son kalıntılarının tükenmesidir.
Şekil 1.2 - Tam aç kalmanın idrarla günlük brüt nitrojen atılımı üzerindeki etkisi (Benedict'e göre).
1.5 Beslenmede protein standartları
Çünkü ne zaman farklı koşullar Minimum besin değeri değişebilir ve gıdalardaki büyük miktarlardaki proteinlerin anlamı net değildir, protein standartları kesin değildir. Voith, istatistiksel rakamlara dayanarak günlük ihtiyaç olarak 118 g protein önerdi. Çok sayıda gözlemin gösterdiği gibi Chittenden (50-60 g) ve Hindhede (25-35 g) normları tamamen yetersizdir ve kural olarak negatif nitrojen dengesine yol açar.
Yurt dışında asgari günlük protein ihtiyacına odaklanılması, kapitalist ülkelerdeki egemen sınıfların, artan sömürü nedeniyle yarı aç bir varoluşa mahkum olan çalışan kitlelerin yaşam standartlarına yönelik saldırıyı meşrulaştırma arzusunun bir göstergesidir. Sovyet bilim adamlarının (O.P. Molchanov ve diğerleri) yaptığı araştırmalar, günde 100-120 g proteinin en makul minimum miktar olduğunu düşünmemize olanak tanıyor. Çok miktarda protein tüketmek sağlıklı insanlar için zararlı değildir.
Protein beslenmesinde niceliksel standartların ancak gıda proteinlerinin bileşimi uygun olduğunda önemini koruduğu unutulmamalıdır. Hayvan vücudunda sentezi mümkün olmayan bazı amino asitlerin besinlerden alınması, vücut proteinlerinin sentezinin sağlanması için mutlaka gereklidir. Aksine bazı amino asitler diğer amino asitlerden ve hatta amino asitlerden sentezlenebilir.
nitrojen içermeyen cisimler ve amonyak ve bunların gıdayla vücuda alınması gerekli değildir. Son yıllarda yapılan araştırmalar, bu tür amino asitlerin sayısının önceden düşünülenden daha fazla olduğunu göstermiştir.
Aşağıda listelenen 20 amino asitten sadece 8'i insanlar için hayati öneme sahiptir.
Gerekli amino asitler
İzolösin
metiyonin
Fenilalanin
Triptofan
Esansiyel olmayan amino asitler
glikokol
Sitrulin
Aspartik asit
Glutamik asit
Oksiprolin
Histidin
Esansiyel amino asitlerden biri gıdadan çıkarıldığında vücuttaki protein sentezi süreçleri bozulur. Büyüyen bir organizma, büyüme geriliği ve ardından kilo kaybı yaşar. Bu nedenle, vücuttaki protein sentezinin, gıdayla minimum miktarda verilen esansiyel amino asitlerle sınırlı olduğunu belirten "minimum yasası", protein beslenmesine uygulanabilir.
Vücutta protein sentezi için en uygun oranda gerekli amino asitleri içeren proteinler, vücut tarafından en iyi şekilde kullanılır. Bu nedenle, bir hayvanın normal büyümesini sürdürmek için eşit olmayan miktarlarda farklı proteinlere ihtiyaç duyulduğu, yani proteinlerin biyolojik değerinin, amino asit bileşimlerine bağlı olarak aynı olmadığı ortaya çıktı. Proteinlerin biyolojik değeri, 100 g gıda proteininden oluşturulabilen vücut proteini miktarıyla ölçülür. Hayvansal proteinlerin (et, yumurta ve süt) yüksek biyolojik değere (%70-95) sahip olduğu ve çoğu proteinin olduğu ortaya çıktı. bitki kökeni(çavdar ekmeği, yulaf, mısır) - daha düşük biyolojik değer (%60-65). Bununla birlikte, bazı değerli amino asitleri (triptofan, tirozin, sistin) içermeyen ve bu nedenle eksik olan hayvansal kökenli proteinler (örneğin jelatin) vardır.
1.6 Protein metabolizmasının düzenlenmesi
Protein metabolizmasının yoğunluğu büyük ölçüde tiroid bezinin humoral etkilerine bağlıdır. Tiroid hormonu tiroksin protein metabolizmasının yoğunluğunu arttırır. Tiroid hormonlarının artan salgılanmasıyla (hipertiroidizm) karakterize edilen Graves hastalığında protein metabolizması artar. Aksine, tiroid bezinin hipofonksiyonu (hipotiroidizm) ile protein metabolizmasının yoğunluğu keskin bir şekilde azalır. Tiroid bezinin aktivitesi kontrol altında olduğundan gergin sistem, o zaman ikincisi protein metabolizmasının gerçek düzenleyicisidir (s. 480).
Gıdanın doğasının protein metabolizmasının seyri üzerinde büyük etkisi vardır. Et yerken üretilen ürik asit, kreatinin ve amonyak miktarı artar. Bitkisel besinlerde az miktarda pürin cisimciği ve kreatin bulunduğundan, bu maddeler önemli ölçüde daha küçük miktarlarda oluşur. Böbreklerde oluşan amonyak miktarı vücuttaki asit-baz dengesine bağlıdır - asidozda daha fazlası oluşur, alkalozda ise daha az olur. Bitkisel gıdalara önemli miktarda organik asitlerin alkali tuzları eklenir. Organik asitler karbondioksite oksitlenerek akciğerlerden atılır. Vücutta kalan ve daha sonra idrarla atılan bazın karşılık gelen oranı değişir asit baz dengesi alkaloza doğru. Bu nedenle bitki diyetinde fazla asitleri nötralize etmek için böbreklerde amonyak oluşumuna gerek yoktur ve bu durumda idrardaki içeriği ihmal edilebilir düzeydedir.
Proteinler dengeli beslenmenin önemli bir bileşenidir.
Vücut için ana protein kaynakları bitkisel ve hayvansal kökenli gıda ürünleridir. Vücuttaki proteinlerin sindirimi, gastrointestinal sistemin proteolitik enzimlerinin katılımıyla gerçekleşir. Proteoliz, proteinlerin hidrolizidir. Proteolitik enzimler proteinleri hidrolize eden enzimlerdir. Bu enzimler iki gruba ayrılır: ekzopetetidazlar, bir terminal amino asidin salınması ile terminal peptid bağının bölünmesini katalize eder ve endopeptidazlar polipeptit zinciri içindeki peptit bağlarının hidrolizini katalize eder.
Ağız boşluğunda proteolitik enzimlerin eksikliği nedeniyle protein parçalanması meydana gelmez. Mide proteinlerin sindirimi için gerekli tüm koşullara sahiptir. Midenin proteolitik enzimleri - pepsin, gastriksin - kuvvetli asidik bir ortamda maksimum katalitik aktivite sergiler. Asidik ortam, mide mukozasının parietal hücreleri tarafından üretilen ve ana bileşeni olarak hidroklorik asit içeren mide suyu (pH = 1,0-1,5) tarafından oluşturulur. Mide suyunun hidroklorik asidinin etkisi altında, proteinin kısmi denatürasyonu meydana gelir, proteinlerin şişmesi, üçüncül yapısının parçalanmasına yol açar. Ek olarak hidroklorik asit, aktif olmayan proenzim pepsinojeni (mide mukozasının ana hücrelerinde üretilir) aktif pepsine dönüştürür. Pepsin
aromatik ve dikarboksilik amino asit kalıntılarının oluşturduğu peptit bağlarının hidrolizini katalize eder (optimum pH = 1,5–2,5). Pepsinin proteinler üzerindeki proteolitik etkisi daha zayıftır bağ dokusu(kollajen, elastin). Protaminler, histonlar, mukoproteinler ve keratinler (yün ve saç proteinleri) pepsin tarafından parçalanmaz.
Proteinli gıdalar alkali hidroliz ürünlerinin oluşumuyla sindirildiğinden mide suyunun pH'ı 4,0'a değişir. Mide suyunun asitliğinin azalmasıyla birlikte başka bir proteolitik enzimin aktivitesi kendini gösterir - gastriksin
(optimum pH = 3,5–4,5).
Çocukların mide suyunda süt kazeinojenini parçalayan kimozin (rennin) bulundu.
Polipeptitlerin (midede oluşan) ve sindirilmemiş gıda proteinlerinin daha fazla sindirimi, pankreas ve bağırsak sularının enzimlerinin etkisi altında ince bağırsakta gerçekleştirilir. Bağırsak proteolitik enzimleri (tripsin, kimotripsin) pankreas suyuyla birlikte gelir. Her iki enzim de pH'a karşılık gelen hafif alkali bir ortamda (7,8-8,2) en aktiftir. ince bağırsak. Tripsinin proenzimi trypsinojendir, aktivatörü enterokinazdır (bağırsak duvarları tarafından üretilir) veya önceden oluşturulmuş trypsindir. Tripsin
Arg ve Lys tarafından oluşturulan peptid bağlarını hidrolize eder. Kimotripsinin proenzimi kimotripsinojendir, aktivatörü ise trypsindir. Kimotripsin aromatik amino asitler arasındaki peptid bağlarını ve ayrıca trypsin tarafından hidrolize edilmemiş bağları keser.
Proteinler üzerindeki hidrolitik etkisinden dolayı, ndopeptidazlarçeşitli uzunluklarda (pepsin, trypsin, kimotripsin) peptidler ve belirli miktarda serbest amino asitler oluşur. Peptitlerin serbest amino asitlere daha fazla hidrolizi, bir grup enzimin etkisi altında gerçekleştirilir - ekzopeptidazlar. Onlardan biri - karboksipeptidazlar - pankreasta prokarboksipeptidaz formunda sentezlenir, bağırsakta trypsin tarafından aktive edilir ve peptidin C terminalinden amino asitleri ayırır; diğer - aminopeptidazlar - bağırsak mukozasındaki hücrelerde sentezlenir, trypsin tarafından aktive edilir ve amino asitleri N-ucundan ayırır.
Yetişkin insan vücudunda genel olarak nitrojen metabolizması dengeli yani gelen ve giden protein nitrojen miktarları yaklaşık olarak eşittir. Yeni sağlanan nitrojenin yalnızca bir kısmı serbest bırakılırsa denge pozitif. Bu, örneğin bir organizmanın büyümesi sırasında gözlenir. Olumsuz Denge nadirdir, esas olarak hastalığın bir sonucu olarak.
Gıdalardan elde edilen proteinler tam hidrolize uğrayarak gastrointestinal sistem vücutta kan dolaşımında emilen ve dağıtılan amino asitlere (bkz.). 20 protein amino asidinden 8'i insan vücudunda sentezlenemez (bkz.). Bunlar gerekli amino asitler yiyecek sağlanmalıdır (bkz.).
Vücut, bağırsaklardan ve az da olsa böbreklerden sürekli olarak protein kaybeder. Bu kaçınılmaz kayıplar nedeniyle günlük en az 30 gr proteinin besinlerden alınması gerekmektedir. Bu minimum standart bazı ülkelerde neredeyse hiç karşılanmazken, sanayileşmiş ülkelerde gıdaların protein içeriği çoğunlukla normdan önemli ölçüde daha yüksektir. Amino asitler vücutta depolanmaz, karaciğerde aşırı miktarda amino asit bulunması durumunda günde 100 g'a kadar amino asit oksitlenir veya kullanılır. İçerdikleri nitrojen üreye dönüştürülür (bkz.) ve bu formda idrarla atılır ve karbon iskeleti karbonhidratların, lipitlerin (bkz.) sentezinde kullanılır veya ATP oluşturmak üzere oksitlenir.
Yetişkin vücudunda günde 300-400 g proteinin aminoasitlere parçalandığı varsayılmaktadır. proteoliz). Aynı zamanda yeni oluşan protein moleküllerinde yaklaşık olarak aynı miktarda amino asit bulunur ( protein biyosentezi). Vücutta yüksek protein döngüsü gereklidir çünkü birçok protein nispeten kısa ömürlü: Sentezden birkaç saat sonra yenilenmeye başlarlar ve biyokimyasal yarı ömürleri 2-8 gündür. Daha da kısa ömürlü oldukları ortaya çıktı anahtar enzimler ara değişim. Sentezden birkaç saat sonra güncellenirler. Bu sürekli parçalanma ve yeniden sentez, hücrelerin metabolik ihtiyaçları karşılamak için en önemli enzimlerin düzeylerini ve aktivitelerini hızla ayarlamasına olanak tanır. Buna karşılık yapısal proteinler, histonlar, hemoglobin veya hücre iskeleti bileşenleri özellikle dayanıklıdır.
Hemen hemen tüm hücreler bunu gerçekleştirme kapasitesine sahiptir. biyosentez proteinler (soldaki yukarıdaki şemada). Bir peptid zincirinin oluşturulması yayınlar Makalelerde ribozom üzerinde tartışılmaktadır. Bununla birlikte çoğu proteinin aktif formları ancak bir dizi ileri aşamanın ardından ortaya çıkar. Öncelikle yardımcı şaperon proteinlerinin yardımıyla peptit zincirinin biyolojik olarak aktif bir konformasyonunun oluşturulması gerekir ( pıhtılaşma, santimetre. , ). Çeviri sonrası ile olgunlaşma birçok proteinde peptit zincirinin bazı kısımları çıkarılmış veya eklenmiştir ek gruplar Oligosakkaritler veya lipitler gibi. Bu işlemler endoplazmik retikulumda ve Golgi aparatında meydana gelir (bkz.
Protein metabolizması
Protein metabolizması, canlı bir organizmanın varlığının altında yatan tüm biyokimyasal süreçlerin merkezi bağlantısıdır. Protein metabolizmasının yoğunluğu karakterize edilir nitrojen dengesiÇünkü vücuttaki nitrojenin büyük kısmı proteinlerden geliyor. Bu, yemin nitrojenini, vücudun nitrojenini ve boşaltım ürünlerinin nitrojenini hesaba katar. Nitrojen dengesi pozitif olabilir (hayvanın ağırlığında bir artış olduğunda ve vücutta nitrojen tutulumu olduğunda), sıfıra eşit olabilir veya bir nitrojen dengesi gözlenebilir (yemle sağlanan nitrojenin vücuttan uzaklaştırılması) ) ve negatif (proteinlerin parçalanması yem proteinleri tarafından telafi edilmez). Azot dengesi karakterize edilir minimum protein- Vücuttaki nitrojen dengesini korumak için gerekli olan yemdeki en küçük protein miktarı. 1 kg canlı ağırlık başına hesaplanan minimum protein, aşağıdaki ortalama değerlere sahiptir: g:
| Emziren inek | 1 |
| Emziren inek | 0,6-0,7 |
| Koyun | 1 |
| Keçi | 1 |
| Domuz | 1 |
| Çalışan at | 1,24,42 |
| At çalışmıyor | 0,7-0,8 |
Yem proteinleri ikiye ayrılır tam teşekküllü Ve kalitesiz. Tam yemler, hayvanın vücudu tarafından sentezlenemeyen esansiyel amino asitlerin kalıntılarını içerir: valin, izolösin, lösin, lizin, metiyonin, treonin, triptofan ve fenilalanin. Koşullu olarak esansiyel amino asitler şunları içerir:
histidin, çünkü yemdeki hafif eksiklik, sindirim kanalındaki mikrofloranın senteziyle telafi edilir. Kalan amino asitler değiştirilebilir ve hayvanın vücudunda sentezlenebilir: alanin, aspartik ve glutamik asitler serisi. Beş amino asidin kısmen esansiyel olduğu kabul edilir: arginin, glisin, tirozin, sistin ve sistein. İmino asitler prolin ve hidroksiprolin vücutta sentezlenebilir.
Farklı yemler ve gıda ürünleri farklı miktarlarda protein içerir, %:
| Bezelye fasulyesi | 26 | Mayayı besle | 16 |
| Soya fasulyesi | 35 | Patates | 2,0-5 |
| buğday tanesi | 13 | Lahana | 1,1-1,6 |
| Mısır tanesi | 9,5 | Havuç | 0,8-1 |
| pirinç tanesi | 7,5 | Pancar | 1,6 |
Hayvansal ürünler tam protein açısından zengindir, %:
| Yağsız sığır eti | 21,5 | Süzme peynir | 14,6 |
| Yağsız kuzu | 19,8 | Peynirler | 20-36 |
| Yağlı kuzu | 25 | Tavuk yumurtası | 12,6 |
| Domuz eti yağlıdır | 16,5 | İnek sütü | 3,5 |
| Balık | 9-20 | İnek yağı | 0,5 |
Tam proteinin standardı çoğunlukla tüm gerekli amino asitleri içeren kazeindir.
Proteinlerin sindirimi. Sindirim kanalında proteinler amino asitlere ve prostatik gruplara ayrılır.
İÇİNDE ağız boşluğu protein içeren yem mekanik olarak ezilir, tükürük ile nemlendirilir ve mideye yemek borusu yoluyla (geviş getiren hayvanlarda - proventrikulus ve abomasuma, kuşlarda - glandüler ve kaslı midelere) giren bir yiyecek bolusu oluşturur. Tükürük, gıda proteinlerini parçalayabilen enzimler içermez. Çiğnenmiş yem mideye (geviş getiren hayvanlarda abomasuma) girer, karıştırılır ve mide suyuna batırılır.
Mide suyu- 1.002-1.010 yoğunluğa sahip renksiz ve hafif yanardöner sıvı. Bir kişi günde yaklaşık 2 litre üretir; bu büyük bir miktardır. sığırlar- At için 30 - Domuz için 20 - Köpek için 4 - 2-3, koyun ve keçi için - 4 litre mide suyu. İlk aşamada mide suyunun salgılanması
(karmaşık refleks) fazı, yiyeceğin görünümü, kokusu ve tadı ile, ikinci (nörohumoral) fazda - kimyasal bileşimi ve mukoza zarındaki reseptörlerin mekanik tahrişi ile belirlenir. Mide suyunun bileşimi %99,5 su ve %0,5 katı madde içerir. Yoğun maddeler arasında pepsin, rennin, gastrikin, jelatinaz, lipaz (domuzlarda ve amilazda) enzimleri bulunur; proteinler - serum albüminleri ve globulinler, mukoproteinler, Castle faktörü; mineral maddelerden, asitlerden (çoğunlukla hidroklorik) ve tuzlardan.
Mide suyunun ana enzimi pepsindir ve katalitik etkisi için koşulları yaratan asit hidroklorik asittir. Midenin fundus bezlerinin ana hücreleri pepsin oluşumuna, paryetal hücreler ise hidroklorik asit oluşumuna katılır. Klorür iyonlarının kaynağı NaCl, H + iyonlarıdır - redoks reaksiyonları nedeniyle kandan parietal hücrelerin sitoplazmasına gelen protonlar (G. D. Kovbasyuk, 1978).
Hidroklorik asit, enzimlerin katalitik etkisi için gerekli asitliği yaratır. Böylece insanlarda mide suyunun pH'ı 1.5-2.0, sığırlarda - 2.17-3.14, atlarda - 1.2-3.1, domuzlarda - 1.1-2.0, koyunlarda - 1.9-5.6, kuşlarda - 3.8'dir. Hidroklorik asit ayrıca pepsinojenin pepsine dönüşümü için koşullar yaratır, proteinlerin bileşen parçalarına parçalanmasını, denatürasyonunu, şişmesini ve gevşemesini hızlandırır, midede paslandırıcı ve fermantasyon işlemlerinin gelişmesini önler, bağırsak hormonlarının sentezini uyarır, vb. Laboratuvar uygulamalarında mide suyunun toplam, serbest ve bağlı asitliği.
Rennin (kimozin veya peynir mayası enzimi), genç geviş getiren hayvanlarda abomasum mukozasındaki bezler tarafından üretilir. PH'da prorennin formunda sentezlenir.
İÇİNDE karınÇoğu yem proteininin hidrolitik parçalanması meydana gelir. Böylece hidroklorik asit ve pepsinin etkisi altındaki nükleoproteinler parçalanır.
Nükleik asitler ve basit proteinler. Diğer proteinlerin parçalanması da burada meydana gelir. Pepsinin etkisi altında protein moleküllerinin kenarlarındaki peptit bağları kopar. Aromatik ve dikarboksilik amino asitlerin oluşturduğu bağlar kırılması en kolay olanlardır. Pepsin, yün keratinleri, ipek fibroinleri, mukus müsinleri, ovomukoidler hariç, hayvansal kökenli proteinleri (kazein, miyoglobin, miyojen, miyozin) ve esas olarak monoaminodikarboksilik asitlerden (gliadin ve tahılların glutelini) oluşan bazı bitkisel proteinleri kolayca parçalar. bazı kemik proteinleri ve kıkırdak.
Bazı proteinler, kollajenler - jelatinaz, kasenny - rennin gibi mide suyunun diğer proteolitik enzimleri tarafından parçalanır.
Mide suyunun bileşenlerinin, özellikle de hidroklorik asit ve enzimlerin etkisi altında, midedeki proteinler protez gruplara, albümine, peptonlara, polipeptitlere ve hatta amino asitlere hidrolize edilir.
Mide sekresyonu, sindirim kanalının mukoza zarının hormonoidleri tarafından uyarılır: gastrin (pilorda), enterogastrin (bağırsaklarda), histamin (midede), vb.
Ruminantlarda protein sindiriminin özellikleri. Ruminantlarda, yemek borusundan gelen besin bolusu proventrikulusa girer ve burada ilave mekanik işlemlere tabi tutulur; geviş getiren hayvan çiğnendiğinde tekrar mideye döner. ağız boşluğu, tekrar ezilir, ardından sindirimin ilk aşamasının tamamlandığı işkembe, ağ, kitap ve abomasum'a girer.
Proventrikulusta, yem maddelerinin kimyasal işlenmesi, orada ortakyaşayan bakteriler, siliatlar ve mantarlardan gelen enzimlerin etkisi altında gerçekleşir. Sığır işkembe mikroplarının %38'i ve koyun işkembe mikroplarının %10'u proteolitik aktiviteye sahiptir, bu enzimlerin %70-80'i hücrelerin içinde, %20-30'u işkembe sıvısında yoğunlaşmıştır. Enzimler, pH 5.5-6 ve pH 6.5-7'de arginin veya lisinin karboksil grubu ile diğer amino asitlerin amino grubu arasındaki peptit bağlarını parçalayarak, trypsine benzer şekilde hareket eder. Peptit hidrolazların etkisi altındaki proteinler peptitlere, peptitler peptidazlar tarafından oligopeptitlere, oligopeptitler amino asitlere parçalanır. Böylece mısır zeini %60 oranında amino asitlere hidrolize olur ve
kazein -% 90. Bazı amino asitler bakteriyel enzimler tarafından deamine edilir.
Proventrikulustaki sindirimin dikkate değer bir özelliği, proteinlerin protein olmayan yem maddelerinden ve işlenmiş ürünlerinden mikroorganizmalar tarafından sentezlenmesidir. Bitkisel besinlerin büyük kısmı karbonhidratlar ve öncelikle lif ile temsil edilir. Ön midedeki lif, mikrobiyal enzimler olan selülaz ve selobiazın etkisi altında parçalanır. a-D(+)-glikoz ve β-D(+)-glikoz.
Monozlar, düşük molekül ağırlıklı yağ asitlerinin oluşumuna yol açan çeşitli fermantasyon türlerine tabi tutulur. Böylece Bact'ın neden olduğu laktik fermantasyon sırasında. lactis, laktik asit glikozdan oluşur: C6H12O6 → 2CH3 → CHOH - COOH. Clostridium cinsi bakterilerin neden olduğu bütirik asit fermantasyonu sırasında bütirik asit oluşur: C6H12O6 → CH3 - CH2 - CH2 - COOH + 2H2 + 2CO2, vb.
Bir ineğin işkembesindeki uçucu yağ asitlerinin miktarı günde 7 kg'a ulaşabilir. Saman konsantresi içeren bir diyetle ineklerin işkembesinde şunlar bulunur: asetik asit - 850-1650 g, propiyonik asit - 340-1160, bütirik asit - 240-450 g.
Açısından asetik asit Koyunun işkembesinde günde 200-500 gr uçucu yağ asidi oluşur. Yüzde bileşimleri aşağıdaki gibidir:
Bu asitlerin bir kısmı süt yağı, glikojen ve diğer maddelerin sentezinde kullanılırken (Şekil 22), bir kısmı da mikrofloranın amino asitleri ve kendi proteinini sentezlemesi için malzeme görevi görür.
Ruminantların ön midesindeki amino asitlerin mikroflora tarafından sentezi, nitrojen içermeyen fermantasyon ürünleri ve amonyak nedeniyle oluşur. Amonyağın kaynağı üre, amonyum tuzları ve
Diyetlere nitrojen içeren diğer katkı maddeleri. Böylece üre, rumen mikroflorası tarafından üretilen üreaz enziminin etkisi altında amonyak ve karbondioksite parçalanır:
Azot içermeyen ürünlerin kaynağı çoğunlukla yağ asitlerinden oluşan keto asitlerdir (yukarıya bakın). Bu biyosentez genellikle indirgeyici aminasyonun doğasındadır:
Mikroorganizmalar, varlıkları için gerekli olan proteinleri amino asitlerden sentezler. Diyete bağlı olarak ineklerin işkembesinde günde 300-700 g bakteriyel protein sentezlenebilmektedir.
Yem kütleleri, proventrikulustan abomasum'a girer; burada asitli peynir mayası suyunun etkisi altında mikroorganizmalar ölür ve proteinleri amino asitlere parçalanır.
Yem kütleleri mideden (abomasum) küçük porsiyonlar halinde mideye girer. ince bağırsak Protein parçalanmasının tamamlandığı yer. Pankreas salgılarının ve bağırsak suyunun proteolitik enzimlerini içerir. Bu reaksiyonlar nötr ve hafif alkali bir ortamda (pH 7-8,7) gerçekleşir. İnce bağırsakta, pankreas salgısının bikarbonatları ve bağırsak suyu hidroklorik asidi nötralize eder: HCl + NaHC03 → NaCl + H2C03.
Karbonik anhidraz enziminin etkisi altındaki karbonik asit, CO2 ve H20'ya parçalanır. CO2'nin varlığı, kimusta sindirimi kolaylaştıran stabil bir emülsiyon oluşumuna katkıda bulunur.
Proteinlerin peptit bağlarının yaklaşık %30'u trypsin tarafından parçalanır. Aktif olmayan trypsinojen formunda salınır ve bağırsak mukozası enterokinazının etkisi altında, daha önce aktif merkezi kaplayan heksapeptidi kaybederek aktif trypsine dönüştürülür (Şekil 23).Tripsin, peptit bağlarını parçalar. arginin ve lisinin - COOH grupları ve diğer amino asitlerin - NH2 grupları tarafından oluşturulur.
Peptid bağlarının neredeyse %50'si kimotripsin tarafından parçalanır. Tripsinin etkisi altında kemotripsine dönüştürülen kimotripsinojen formunda salınır. Enzim, fenilalanin, tirozin ve triptofanın COOH grupları ile diğer amino asitlerin NH2 gruplarının oluşturduğu peptid bağlarını keser. Kalan peptid bağları, bağırsak suyu ve pankreas suyunun peptidazları - karboksipeptidazlar ve aminopeptidazlar tarafından bölünür.
Pankreas suyu kollajenaz (kollajeni parçalar) ve elastinaz (elastini hidrolize eder) içerir. Enzimlerin aktivitesi mikro elementler tarafından aktive edilir: Mg 2+, Mn 2+, Co 2+, vb. Son aşama Proteinlerin sindirimi şemaya yansıtılmıştır:
Proteinlerin sindirimi bağırsak boşluğunda ve mukoza zarının yüzeyinde (parietal sindirim) meydana gelir.
Bağırsak boşluğunda protein molekülleri parçalanır ve mukoza zarının yüzeyinde "parçaları" bulunur: albümozlar, peptonlar, polipeptitler, tripeptitler ve dipeptitler.
İnce bağırsakta parçalanmayan proteinler ve türevleri daha sonra kolonçürümeye maruz kalır. Çürüyen - çok aşamalı
çeşitli mikroorganizmaların belirli aşamalarda katıldığı bir süreç: Bacillus ve Pseudomonas cinsinin anaerobik ve aerobik bakterileri, siliatlar vb. Bakteriyel peptid hidrolazların etkisi altında, karmaşık proteinler, proteinlere ve protez gruplara ayrılır. Proteinler sırasıyla amino asitlere hidrolize edilir ve deaminasyona, dekarboksilasyona, molekül içi bölünmeye, oksidasyona, indirgemeye, metilasyona, demetilasyona vs. uğrarlar. Bağırsak mukozasından dolaşım ve lenfatik sistemlere emilen bir dizi toksik ürün ortaya çıkar. ve vücudun her yerine taşınarak organlarını, dokularını ve hücrelerini zehirler.
Böylece, kalın bağırsakta çürüme sırasında amino asitler dekarboksilasyona uğrar ve bu da kadaverin ve putresin gibi toksik aminlerin oluşumuna yol açar.
Deaminasyon sırasında (indirgeyici, molekül içi, hidrolitik, oksidatif) amonyak, doymuş ve doymamış karboksilik asitler, hidroksi asitler ve keto asitler oluşur.
Bakteriyel dekarboksilazlar, hidrokarbonlar, aldehitler, alkoller vb. oluşumuyla karboksilik asitlerin daha fazla ayrışmasına neden olabilir: CH3 -CH2 - COOH → CH3 -CH3 + CO2;
Bu işlemler genellikle art arda ve aşamalar halinde gerçekleşir ve sonuçta çok çeşitli çürüyen ürünlerin ortaya çıkmasına yol açar. Böylece, siklik amino asitlerin paslandırıcı ayrışması sırasında aşağıdaki fenoller oluşur.
Triptofanın çürütücü ayrışması sırasında skatol ve indol oluşur.
Sistin ve sisteinin paslandırıcı ayrışması sırasında merkaptanlar, hidrojen sülfür, metan oluşur, karbon dioksit.
Hayvanlar düşük kaliteli yemlerle beslendiğinde, beslenme rejimi ihlal edildiğinde, beslenme kanalı hastalıklarında (proventrikulus atonisi, kabızlık), bulaşıcı (kolibasilloz) ve invazif (ascariasis) hastalıklarda protein çürümesi süreçleri yoğun bir şekilde gelişir. Bu durum hayvanların sağlığını ve verimliliğini olumsuz yönde etkiler.
Proteinlerin emilimi. Proteinler amino asitler, düşük molekül ağırlıklı peptitler ve protez gruplar şeklinde emilir. Yeni doğan hayvanlarda kolostrum ve sütün sindirilmemiş proteinlerinin bir kısmı emilir. Emilim bölgesi - mukoza zarının villöz epitelinin mikrovillusları ince bağırsak. Amino asitler, konsantrasyon ve elektrokimyasal gradyanlara karşı protein taşıyıcıların yardımıyla difüzyon, ozmoz işlemleri nedeniyle mikrovillilerin submikroskobik tübüllerinden ve ekzoplazmik membrandan hücreye girer. Öncelikle amino asit taşıyıcıya bağlanır. Dört bölgeye sahip çok değerlikli bir iyondur.
nötr, asidik ve bazik amino asitlerin yanı sıra Na + iyonuna bağlanma. Membranı geçtikten sonra amino asit taşıyıcıdan ayrılır ve yavaş yavaş endoplazmik retikulum ve lamel kompleksi boyunca apikal kenardan enterositin bazal bölgesine doğru hareket eder (Şekil 24). Arginin, metiyonin, lösin daha hızlı emilir; daha yavaş - fenilalanin, sistein, tirozin; yavaş yavaş - alanin, serin ve glutamik asit.
Sodyum klorür emilimi hızlandırdığı için sodyum pompası emilim süreçlerinde önemli bir rol oynar.
Bu süreçte tüketilen kimyasal enerji mitokondri tarafından sağlanır.
Amino asitlerin hücre boyunca hareketinde bir protein taşıyıcı rol oynar. Hücrenin bazal ve lateral bölgelerinde taşıyıcı + amino asit kompleksi yarılır.
Amino asit hücreler arası boşluğa yayılır ve kana veya
villusların lenfatik sistemi ve Na + iyonları hücre yüzeyine geri döner ve yeni amino asit bölümleriyle etkileşime girer. Bu süreçler sinir ve humoral sistemler tarafından düzenlenir.
Kolonda çürüyen ürünler emilir: fenol, kresol, indol, skatol vb.
Ara değişim. Protein emiliminin ürünleri karaciğere portal ven sistemi yoluyla girer. Hepatik ven yoluyla karaciğeri geçtikten sonra kanda kalan amino asitler karaciğere girer. büyük daire kan dolaşımında bulunur ve bireysel organlara, dokulara ve hücrelere taşınır. Amino asitlerin bir kısmı hücreler arası sıvıya girer. lenf sistemi, ardından sistemik dolaşım.
Kan plazması belirli miktarda amino asit ve polipeptit içerir. İçerikleri beslendikten sonra artar.
Kan plazması glutamin ve glutamik asit açısından zengindir.
Amino asitlerin çoğu protein biyosentezinde, bazıları ise biyolojik biyosentezde harcanır. aktif maddeler(protein olmayan hormonlar, peptidler, aminler vb.), bazıları deaminasyona uğrayarak enerji hammaddeleri ve lipitlerin, karbonhidratların, nükleik asitlerin vb. biyosentezi için malzeme olarak kullanılır.
Protein biyosentezi
Protein biyosentezi tüm organlarda, dokularda ve hücrelerde meydana gelir. En büyük miktarda protein karaciğerde sentezlenir. Sentezi ribozomlar tarafından gerçekleştirilir. Kimyasal yapısı gereği ribozomlar, RNA (%50-65) ve proteinlerden (%35-50) oluşan nükleoproteinlerdir.
Ribozomlar, önceden sentezlenmiş RNA ve proteinlerin kendiliğinden bir araya gelmesiyle oluşur. Bunlar, sentezlenen protein moleküllerinin biyosentezinin ve hareketinin meydana geldiği granüler endoplazmik retikulumun bileşenleridir.
Hücredeki ribozomlar, 3 ila 100 birimlik bir küme şeklinde bulunur - polisomlar (poliribozomlar, ergozomlar). Ribozomlar genellikle birbirlerine elektron mikroskobu altında görülebilen bir tür iplik - mRNA - ile bağlanır (Şekil 25).
Her ribozom sentezleme yeteneğine sahiptir.
bağımsız olarak bir polipeptit zinciri, bir grup - bu tür birkaç zincir ve protein molekülü. Büyük bir poliribozomal sistemin bir örneği, miyozin sentezleyen kas dokusunun polisomlarıdır. Bir polisom 60-100 ribozomdan oluşur ve 1800 amino asit kalıntısından oluşan bir protein molekülünün biyosentezini gerçekleştirir.
Bir hücrede protein biyosentezi birkaç aşamadan geçer.
Amino asit aktivasyonu. Amino asitler difüzyon, ozmoz veya aktif transferin bir sonucu olarak hücreler arası sıvıdan hiyaloplazmaya girer. Her amino ve imino asit türü, kendi aktive edici enzimi olan aminoasil sentetaz ile etkileşime girer. Reaksiyon Mg2+, Mn2+ ve Co2+ katyonları ile aktive edilir. Aktifleştirilmiş bir amino asit belirir.
Aktifleştirilmiş amino asitlerin bileşiği tRNA ile. Protein biyosentezinin ikinci aşamasında, amino asitlerin (aminoasiladenilatlar) bileşiklerinden aktive edilmesi
karşılık gelen enzimler sitoplazmanın tRNA'sına aktarılır. İşlem aminoasil-RNA sentetazları tarafından katalize edilir.
Amino asit kalıntısı, bir karboksil grubu ile tRNA'nın riboz nükleotidinin ikinci karbon atomunun hidroksil grubuna bağlanır.
Aktifleştirilmiş amino asit kompleksinin tRNA ile hücre ribozomuna taşınması. Aktive edilmiş amino asit, tRNA'sıyla birleştiğinde hiyaloplazmadan ribozoma aktarılır. İşlem, vücutta en az 20 tane bulunan spesifik enzimler tarafından katalize edilir.
Bir dizi amino asit, birkaç tRNA tarafından taşınır (örneğin, valin ve lösin - üç tRNA tarafından). Bu işlem GTP ve ATP'nin enerjisini kullanır.
Aminoasil-tRNA'nın mRNA-ribozom kompleksine bağlanması. Ribozoma yaklaşan aminoasil-tRNA, mRNA ile etkileşime girer. Her tRNA'nın üç nükleotidden oluşan bir bölgesi vardır. antigsodon. MRNA'da üç nükleotidli bir bölgeye karşılık gelir - kodon. Her kodonun bir tRNA antikodonu ve bir amino asidi vardır. Biyosentez sırasında, amino asitler ribozoma aminoasil-tRNA formunda eklenir ve bunlar daha sonra mRNA'daki kodonların yerleşimine göre belirlenen sırayla bir polipeptit zinciri halinde birleştirilir.
Bir polipeptit zincirinin başlatılması. İki komşu aminoasil-tRNA, mRNA kodonlarını antikodonlarıyla birleştirdikten sonra, polipeptit zincirinin sentezi için koşullar yaratılır. İlk peptid bağı oluşur. Bu işlemler peptit sentetazları tarafından katalize edilir ve Mg2+ katyonları ve protein başlatma faktörleri - F1, F2 ve F3 tarafından aktive edilir. Kimyasal enerjinin kaynağı
GTF. Bağlantı, birinci aminoasil-tRNA'nın CO grubu ve ikinci aminoasil-tRNA'nın NH2 grubu nedeniyle oluşur.
Bu reaksiyonlar serbest 30S alt biriminde meydana gelir. 50S alt birimi başlatma kompleksine katılır ve mRNA'ya bağlı bir ribozom oluşturmak üzere birleşirler. Her başlatma adımı bir GTP molekülü gerektirir.
Bir polipeptit zincirinin uzaması. Birinci amino asidin -NH2 grubu sonuçtaki dipeptitte tutulduğu için polipeptit zincirinin başlangıcı N-terminalinden başlar. Amino asidini getiren ilk tRNA, mRNA-ribozom kompleksinden ayrılır ve yeni bir amino asit için hyaloplazmaya "gönderilir". İkinci tRNA ile ilişkili dipeptit (yukarı bakınız) üçüncü amino-asil-tRNA ile etkileşime girer, bir tripeptit oluşur ve ikinci tRNA ribozomu hiyaloplazmaya vb. bırakır. Peptit zinciri bunun sonucunda uzar (uzar). yeni amino asit kalıntılarının ardışık olarak eklenmesi. Ribozom, mRNA boyunca yavaş yavaş hareket ederek, içinde kodlanan bilgiyi açıkça organize edilmiş bir polipeptit zincirine dönüştürür. Ribozomun her adımında, bir amino asit kalıntısı kadar artan yeni bir peptidil-tRNA oluşur. İşlem, peptidil transferaz tarafından katalize edilir ve Mg2+ katyonları ve protein faktörleri (EF-Tu, EF-Ts, EF-G) tarafından etkinleştirilir. Enerjinin kaynağı GTP'dir. Bir polizom üzerinde birkaç peptid zinciri eş zamanlı olarak sentezlenir. Bu, protein molekülünün birincil yapısını oluşturur.
Polipeptit zincirinin sonlandırılması. Yüzeyinde polipeptit zincirinin sentezlendiği ribozom, mRNA zincirinin sonuna ulaşır ve ondan "atlar"; mRNA'nın karşı ucuna yeni bir ribozom bağlanarak bir sonraki polipeptit molekülünü sentezler. Polipeptit zinciri ribozomdan ayrılır ve hyaloplazmaya salınır. Bu reaksiyon, ribozomla ilişkili olan ve polipeptit ile tRNA arasındaki ester bağının hidrolizini kolaylaştıran spesifik bir salınım faktörü (R faktörü) tarafından gerçekleştirilir. Tüm aşamalar bir diyagramla özetlenmiştir (renkli, Tablo III).
Hyaloplazmada polipeptit zincirlerinden basit ve karmaşık proteinler oluşur. Protein molekülünün ikincil, üçüncül ve bazı durumlarda dördüncül yapıları oluşur.
Vücuttaki proteinlerin yenilenmesi. Proteinler dinamik durum sürekli sentez ve bozunma süreçlerinden geçer. Yaşamları boyunca yavaş yavaş "yıpranırlar" - dördüncül, üçüncül, ikincil ve birincil yapıları yok edilir. Protein fonksiyonel grupları etkisiz hale getirilir ve protein molekülündeki bağlar yok edilir. "Eskimiş" protein moleküllerinin yenileriyle değiştirilmesine ihtiyaç vardır.
Protein molekülündeki hasarın derecesine bağlı olarak kısmen veya tamamen yenilenir. İlk durumda, özel enzimlerin etkisi altında, polipeptit zincirlerinin küçük bölümleri veya ayrı amino asit kalıntıları yenilenir (transpeptidasyon). İkinci durumda, "yıpranmış" protein molekülü tamamen yenisiyle değiştirilir. Hasar görmüş protein molekülü, lizozomlarda lokalize olan doku proteazlarının veya katepsin I, II, III ve IV'ün etkisi altında parçalanır. Protein molekülü bu maddeler için olağan dönüşümlere uğrar.
İnsan vücudundaki proteinler genel olarak 135-155 gün içerisinde yenilenir. Karaciğer, pankreas, bağırsak duvarı ve kan plazmasının proteinleri 10 gün, kaslar - 30 gün, kolajen - 300 gün içinde yenilenir. Bir hücrede bir protein molekülünün sentezi hızlı bir şekilde gerçekleşir - 2-5 saniye içinde. Yetişkin vücudunda günde 90-100 g protein sentezlenir (1 kg başına 1,3 g).
kitleler). Yenilenmenin derecesi yaşlanma, hastalık vb. ile azalır.
Peptit biyosentezi
Peptitlerin sentezi için bazı endo ve eksojen amino asitler kullanılır.
Glutatyon. Glutamik asit, sistein ve glisin kalıntılarından oluşan bir tripeptittir.
Biyosentez iki aşamada gerçekleşir. Yani başlangıçta enzimin etkisi altında γ -glutamilsistein sentetaz bir dipeptit oluşturur-, daha sonra tripeptit sentetaz - tripeptit-glutatyonun katılımıyla:
Birçok enzimin ayrılmaz bir parçasıdır ve proteinlerin SH gruplarını oksidasyondan korur.
Karnosin ve anserin. Kas dokusu dipeptitleri. Karnozin histidin'den oluşur ve β -alanin, anserin - 1-metilhistidin ve β -alanin.
Peptitler, ATP ve Mg2+ iyonlarının katılımıyla spesifik enzimlerin etkisi altında sentezlenir. Reaksiyonlar iki aşamada meydana gelir; örneğin karnosin sentezi.
Bireysel amino asitlerin biyosentezi ve metabolizması
Esansiyel olmayan amino asitler vücut dokularında sentezlenir; temel olanlar vücuda gıdanın bir parçası olarak girer; şartlı olarak gerekli olan maddeler dokularda sınırlı bir ölçüde (arginin ve histidin) veya öncüllerin (tirozin ve sistein) varlığında sentezlenir. Sindirim kanalındaki simbiyotik mikroflora tarafından belirli miktarda amino asit sentezlenir.
Amino asitlerin sentezinde kullanılan en yaygın malzeme α -keto- ve α -Karbonhidratların, lipitlerin ve diğer bileşiklerin ara metabolizması sırasında dokularda oluşan hidroksi asitler. Azotun kaynağı amonyak ve amonyum tuzlarıdır ve hidrojenin kaynağı NAD∙H2 veya NADP∙H2'dir.
Bir amino asidin kaynağı bir keto asit ise, iki aşamada meydana gelen indirgeyici aminasyona uğrayabilir: önce bir imino asit, ardından bir amino asit oluşur.
Alanin pirüvik asitten, aspartik asitlerden ve oksaloasetik asitten glutamik asitlerden vb. bu şekilde oluşur.
Glutamik asitin bir kısmı sentezlenebilir. α -ketoglutarik asit enziminin etkisi altında L-glutamat dehidrojenaz.
Glutamik asit dokular tarafından amino grubu donörü olarak kullanılır.
Bireysel amino asitler, ayrılmaz bir parçası B6 vitamini - piridoksal fosfatın bir türevi olan ve rol oynayan aminoferaz enzimlerinin etkisi altında transaminasyon yoluyla (A.E. Braunstein ve M.G. Kritsman, 1937) diğer amino asitlerden oluşturulabilir. NH2 gruplarının taşıyıcısı (s. 271).
Glisin serin veya treonin'den bu şekilde oluşur; alanin - glutamik ve aspartik asitlerden, triptofan veya sisteinden; fenilalaninden tirozin; sistein ve sistin - serin veya metioninden; glutamik asit prolin veya arginin vb.'den oluşur.
Bireysel amino asitlerin metabolizmasının belirli özellikleri vardır.
Glisin. Bir dizi önemli biyosentetik reaksiyona katılır. Yani ondan oluşur:
Karaciğer dokularında glisin, toksik bileşiklerin (benzoin) nötralizasyon sürecine katılır.
fenilasetik asitler ve fenoller idrarla atılan eşleştirilmiş bileşikler oluşturur.
Alanin. Pirüvik asidin transaminasyonuyla oluşur (yukarıya bakın). Formda mevcut α - Ve β -formlar Biyosenteze katılır.
Aspartik asit. Genellikle oksaloasetik asidin transaminasyonuyla oluşur (yukarıya bakın). Glutamik asit ile birlikte protein, karbonhidrat ve lipit metabolizması arasında ilişki sağlar. Amino gruplarının donörü olarak görev yapar
Transaminasyon reaksiyonları. Ana reaksiyonlar diyagramda yansıtılmıştır.
Glutamik asit. Dokularda proteinlerin bir parçası olarak, serbest halde ve bir amid formunda bulunur. Transaminasyon reaksiyonlarında amino grubu donörü. Sentezinde asitin yer aldığı ana maddeler:
Serin ve treonin. Metabolizmaları glisin metabolizması ile yakından ilişkilidir. Dokulardaki serin 3-fosfogliserik asitten oluşur. Glisin, tek karbonlu bir parçanın (C1) tetrahidrofolik asite (THFA, bkz. s. 311) aktarılması sonucu serinden oluşur. Glisin treonin'den oluşturulabilir. C1 fragmanı histidin ve pürinlerin sentezi için kullanılır. Piruvik asit, asetil-CoA yardımıyla TCA döngüsüne dahil olan serin ve treonin'den oluşur.
Dönüşümlerden bazıları şemaya yansıtılmıştır:
Serinin hidroksil grubu birçok enzimin aktif merkezinin bir parçasıdır: trypsin, kemo-tripsin, esterazlar, fosforilazlar.
Metiyonin. Birçok proteinin bir bileşenidir. Metal grubu için bağışçı olarak hizmet vermektedir. Yeniden metilasyon işlemi sırasında metil grubunun transferi, karşılık gelen metil transferazların S-adenosilmetiyonin yoluyla etkisi altında gerçekleşir:
Metioninin öncüsü, birkaç aşamadan (homoserin, 0-süksinil-homoserin, sistein, sistatiyonin, homosistein) metiyonine dönüştürülen aspartik asittir.
Sistein ve sistin. Birçok proteinin, peptidin, hormonun ve diğer bileşiklerin bileşenleri. Sisteinin SH grubu, bir dizi enzimin aktif merkezlerinin ayrılmaz bir parçasıdır. Sisteinin metabolizmaya katılımı şemaya kısmen yansıtılmıştır:
Arginin ve ornitin. Arginin, karbondioksit ve amonyağın üreye dönüşümü sırasında oluşur.
Her iki amino asit de bir dizi hayati maddenin oluşumunda rol oynar.
Lizin. En önemli amino asit. Birçok maddenin sentezine katılır.
Lizin kalıntısının Σ-amino grubu, özellikle biyotin enziminin oluşumu sırasında apo- ve koenzimler arasındaki bağın oluşumunda rol oynar. Lizin, kemik dokusu mineralizasyonu ve diğer süreçler sırasında fosforun bağlanmasında önemli bir rol oynar.
Fenilalanin ve tirozin. Vücuttaki dönüşümleri şu yönlere gider: proteinlerin ve peptitlerin biyosentezi, oluşumu
proteinojenik aminler, hormonlar ve pigmentler, çekirdek kopması ile son ürünlere oksidasyon, vb.:
Triptofan. En önemli amino asit. Dönüşümleri diyagramda gösterilmektedir:
Histidin. Esansiyel amino asitleri ifade eder. Birçok hayati maddenin biyosentezine ve metabolizmasına katılır:
Prolin ve hidroksiprolin. Hidroksiprolin prolinden kaynaklanır. Süreç geri döndürülemez. Her iki imino asit de proteinlerin biyosentezi vb. için kullanılır.
Amino asitlerin nitrojen içermeyen kalıntısının dönüşümü
Proteinlerin ve türevlerinin sentezinde kullanılmayan bazı amino asitler, amonyak ve karboksilik asitlere ayrışma işlemlerine tabi tutulur. Amonyak ornitin döngüsünde karaciğerde nötralize edilir. Çeşitli deaminasyon türlerinden oksidatif deaminasyon baskındır. Ortaya çıkan keto asitler dokular tarafından çeşitli ihtiyaçlar için kullanılır. Azot içermeyen kalıntının kullanım yönüne göre amino asitler iki türe ayrılır: glikoplastik ve lipoplastik. Glukoplastik amino asitler (alanin, serin, sistein vb.) genellikle glikoz ve glikojenin biyosentezi için başlangıç maddesi görevi gören piruvik asit oluşturur.
Lipoplastik amino asitlerden (lösin, izolösin, arginin, ornitin, lizin vb.), deaminasyondan sonra, daha yüksek yağ asitlerinin biyosentezinin kaynağı olan asetoasetik asit oluşur.
α -Amino asitlerin oksidatif deaminasyonu sırasında oluşan keto asitler dekarboksile edilir ve aynı anda yağ asitlerine oksitlenir.
Ortaya çıkan yağ asidi, β -oksidasyon, asetil-CoA ortaya çıkar - birçok maddenin biyosentezi için bir kimyasal enerji veya hammadde kaynağı.
Karmaşık proteinlerin ara metabolizmasının özellikleri
Karmaşık proteinlerin biyosentezi, proteinlerin biyosentezine benzer şekilde ilerler. Bu durumda protein molekülünün birincil, ikincil, üçüncül ve dördüncül yapıları karşılık gelen protez grubunun eklenmesiyle oluşturulur.
Kromoprotein metabolizması. Hayvan vücudu bir dizi kromoprotein içerir: hemoglobin, miyoglobin, sitokromlar, hemin enzimleri vb.
Bir hem molekülünün varlığı ile karakterize edilirler. Hemoglobinin biyosentezi en ayrıntılı şekilde incelenmiştir.
Hemoglobin molekülünün ana bileşenleri hematopoetik organlarda oluşur: kırmızı kemik iliği, dalak, karaciğer. Globin, proteinlerde olduğu gibi amino asitlerden sentezlenir. Hem oluşumu, enzimlerin çeşitli aşamalardan geçmesiyle gerçekleşir.
İki molekülden δ -aminolevulinik asit, bir pirol halkası içeren porfobilinojen üretir.
Porfobilinojen daha sonra dört pirol halkası olan üroporfirinden oluşan siklik bir bileşik oluşturur.
Daha sonraki dönüşümlerde üroporfirinden protoporfirin oluşturulur. Hemosentetaz enziminin etkisi altında, protoporfirin molekülüne demir (Fe 2+) dahil edilir ve bir histidin kalıntısı yoluyla basit protein globine bağlanarak hemoglobin molekülünün bir alt birimini oluşturan hem oluşur.
Hemoglobin, kırmızı kan hücrelerinin kuru kütlesinin %90-95'ini oluşturur.
Lipoproteinlerin, glikoproteinlerin ve fosfoproteinlerin metabolizması basit proteinlerin metabolizmasından pek farklı değildir. Sentezleri, birincil, ikincil, üçüncül ve dördüncül yapıların oluşumuyla diğer proteinlere benzer şekilde ilerler. Aradaki fark, sentez sırasında moleküllerin protein kısmına farklı protez gruplarının bağlanmasıdır. Karmaşık bir protein molekülü ayrıştığında, protein kısmı amino asitlere ve protez gruplara (lipid, karbonhidrat, amino asitlerin fosfor esterleri) basit bileşiklere ayrılır.
Nihai değişim. Ara değişim sırasında bir seri oluşur kimyasal bileşikler Protein parçalanma ürünleri olarak vücuttan atılırlar. Özellikle karbondioksit akciğerlerden, su böbreklerden, terle, dışkıyla ve solunan havayla salınır. Protein metabolizmasının diğer birçok ürünü, özellikle nitrojenli olanlar, üre, eşleştirilmiş bileşikler vb. şeklinde atılır.
Amonyak dönüşümü. Amonyak, amino asitlerin, purin ve pirimidin bazlarının, nikotinik asit ve türevlerinin ve diğer azot içeren bileşiklerin deaminasyonu sırasında oluşur. Gün içerisinde insan vücudunda 100-120 gr amino asit deaminasyonu gerçekleşir, 16-19 gr nitrojen veya 18-23 gr amonyak oluşur. Temel olarak çiftlik hayvanlarının vücudundaki amonyak, üre formunda, kısmen de allantoin, ürik asit ve amonyum tuzları formunda nötralize edilir. Kuşlarda ve sürüngenlerde nitrojen metabolizmasının ana son ürünü ürik asittir.
Üre- Çoğu omurgalı ve insanda nitrojen metabolizmasının ana son ürünü. İdrardaki tüm azotlu maddelerin %80-90'ını oluşturur. Oluşturuldu modern teori karaciğerde üre oluşumu - ornitin Krebs döngüsü.
1. Deaminasyon ve dekarboksilasyon sırasında ayrılan NH3 ve CO2, karbamoil fosfat sentetaz enziminin etkisi altında birleşerek karbamoil fosfat oluşturur.
2. Ornitin karbamoiltransferazın katılımıyla ornitinli karbamoil fosfat, sitrülin oluşturur.
3. Arjininosüksinat sentetazın etkisi altında aspartik asit ile etkileşime girerek argininosüksinik asit oluşturur.
4. Argininosüksinik asit, arjininosüksinat liazın etkisi altında arginin ve fumarik asit olarak parçalanır.
5. Arginin, arginazın etkisi altında ornitin ve üreye parçalanır ve bu da idrar ve ter ile vücuttan atılır:
Ornitin, karbamoil fosfatın yeni kısımlarıyla reaksiyona girer ve döngü tekrarlanır.
İşlem sırasında dokulardaki amonyağın bir kısmı bağlanır amidlerin oluşumu - asparajin veya glutamin bunlar karaciğere taşınır. Karaciğerde hidrolize edilirler, ardından amonyaktan üre oluşur. Amonyağın bir kısmı dokular tarafından keto asitlerin indirgeyici aminasyonu için kullanılır, bu da amino asitlerin oluşumuna yol açar.
Ek olarak, böbrek dokusunda amonyak, organik ve inorganik asitlerin nötralizasyon sürecinde rol oynar:
Nihai protein metabolizmasının diğer ürünlerinin dönüşümleri. Protein metabolizması sürecinde, diğer son metabolik ürünler de oluşur, özellikle purin ve pirimidin bazlarının türevleri, gazlar (bağırsak hareketleri sırasında salınır), fenoller, indol, skatol, sülfürik asit vb. Özellikle proteinlerin çürümesi sırasında kalın bağırsakta bu tür birçok madde oluşur.
Bu toksik bileşikler, idrarla, kısmen terle ve dışkıyla salınan eşleştirilmiş asitlerin oluşumuyla karaciğerde nötralize edilir.
Triptofanın paslandırıcı ayrışması sırasında oluşan indol ve skatol, indoksil ve skatoksile dönüştürülür. Glukuronik veya sülfürik asitlerle çift bileşikler oluştururlar.
Kromoproteinlerin parçalanma ürünlerinin dönüşümleri. Kromoproteinler parçalandığında globin ve hem oluşur. Globin, proteinlere özgü olağan dönüşümlere uğrar. Heme bir oluşum kaynağı olarak hizmet eder
safra, idrar ve dışkı pigmentleri. Hemoglobin oksitlendiğinde verdohemoglobin(koleglobin). Verdohemoglobin protein kısmını ve demir atomlarını kaybeder, bu da yeşil bir maddenin oluşumuna yol açar - biliverdin. Biliverdin kırmızı bir pigmente indirgenir - bilirubin. Bilirubin oluşur mesobilirubin, bir sonraki restorasyondan sonra bu hale gelir ürobilinojen. Bağırsaktaki ürobilinojen dışkı pigmentlerine dönüştürülür. sterkobilinojen Ve sterkobilin, böbreklerde - idrar pigmentine urobilin.
Hem parçalanma ürünleri vücut tarafından çeşitli ihtiyaçlar için kullanılır. Böylece demir organlarda ferritin olarak depolanır. Biliverdin ve bilirubin safra pigmentleridir, geri kalan maddeler ise idrar ve dışkı pigmentleridir. Miyoglobinin parçalanması da benzer şekilde ilerler.
Protein metabolizmasının düzenlenmesi. Düzenlemede özel bir yer kortekse aittir beyin yarım küreleri beyin ve subkortikal merkezler. Hipotalamusta protein metabolizması için bir merkez bulunur. Düzenleme, tahrişe yanıt olarak refleks olarak gerçekleştirilir.
Hormonların protein biyosentezi üzerindeki etkisi mRNA oluşumunu uyararak gerçekleştirilir. Somatotropin protein sentezi süreçlerini geliştirir. Protein biyosentezi insülin tarafından aktive edilir, bazıları
andro- ve östrojenler, tiroksin. Adrenal korteksten gelen glukokortikoidler, proteinlerin parçalanmasını ve nitrojenli maddelerin salınmasını uyarır.
Hormonların protein metabolizması üzerindeki etkisi, enzimatik reaksiyonların hızı ve yönündeki değişikliklerle ilişkilidir. Protein metabolizmasında yer alan enzimlerin biyosentezi ve dolayısıyla aktivitesi, yemde yeterli miktarda vitamin bulunmasına bağlıdır. Özellikle, piridoksal fosfat, amino asit dekarboksilazların bir koenzimidir, B2 vitamini, amino oksidazların koenziminin bir bileşenidir, PP vitamini, glutamik asit dehidrazın temelidir, C vitamini olmadan prolin ve hidroksiprolinin biyosentezi gerçekleşemez, vb. .
Protein metabolizmasının patolojisi. Enfeksiyöz, invazif ve enfeksiyon sırasında protein metabolizması bozulur. bulaşıcı Olmayan Hastalıklar. Protein metabolizması bozuklukları, yanlış formüle edilmiş bir diyetten, düşük kaliteli yemle beslenmeden, beslenme rejimine uyulmamasından vb. kaynaklanabilir. Bu, hayvan üretkenliğinin azalmasına, sağlığının bozulmasına ve hatta bazen yol açar. ölüm.
Protein metabolizmasının patolojisi çeşitli şekillerde kendini gösterir.
Protein orucu. İki tür protein açlığı vardır: birincil, yemde yeterli miktarda esansiyel amino asit bulunmadığında ve ikincil olarak sindirim kanalı, karaciğer ve pankreas hastalıklarının neden olduğu durumlarda. Hayvanlarda büyüme yavaşlar, genel halsizlik ve şişlik görülür, kemik oluşumu bozulur, iştahsızlık, ishal görülür. Negatif bir nitrojen dengesi oluşur, hipoproteinemi oluşur (kandaki protein içeriği% 30-50 azalır).
Amino asit metabolizması bozukluğu. Çeşitli şekillerde görünür. Böylece, bazı karaciğer hastalıklarında (hepatit, siroz, akut sarı distrofi), kandaki ve idrardaki amino asitlerin içeriği keskin bir şekilde artar - alkaptonüri oluşur. Özellikle tirozin metabolizması bozulduğunda alkaptonüri gelişir ve buna havada durduktan sonra idrarın keskin bir şekilde koyulaşması eşlik eder. Sistinozda sistin karaciğerde, böbreklerde, dalakta, lenf düğümlerinde, bağırsaklarda ve
İdrarda fazla miktarda sistin bulunması (sistinüri). Fenilketonüri ile idrarda büyük miktarda fenilpiruvik asit görülür. Bu tür bozuklukların nedeni genellikle vitamin eksiklikleridir.
Karmaşık proteinlerin metabolizmasının ihlali.Çoğu zaman kendilerini nükleik asit ve porfirin metabolizması bozuklukları şeklinde gösterirler. İkinci durumda hemoglobin, miyoglobin ve diğer proteinlerin değişimi bozulur. Evet ne zaman çeşitli lezyonlar karaciğer (hepatit, fasiyoliyaz, vb.), hiperbilirubinemi oluşur - kandaki bilirubin içeriği 0,3 - 0,35 g/l'ye yükselir. İdrar koyulaşır, içinde büyük miktarda ürobilin belirir ve ürobilinüri oluşur. Bazen porfiri gözlenir - kan ve dokulardaki porfirin içeriğinde artış. Bu porfinüri ile sonuçlanır ve idrar kırmızıya döner.
Kontrol soruları
1. Proteinler nedir, önemi nedir, kimyasal bileşim, fizikokimyasal özellikler, yapı (birincil, ikincil, üçüncül, dördüncül)? Onların sınıflandırması.
2. Amino asitlerin ana grup ve alt gruplarının tanımını verin, yapısal formüller Bunlardan en önemlisi özelliklerini analiz etmektir.
3. Azot dengesi, minimum protein, tam ve eksik proteinler, esansiyel olmayan, koşullu esansiyel ve esansiyel amino asitler nedir? Esansiyel amino asitlerin formüllerini yazınız.
4. Çeşitli çiftlik hayvanlarının vücudundaki protein metabolizmasının ana aşamalarını analiz edin - sindirim, emilim, ara (biyosentez ve parçalanma) ve son metabolizma.
5. Hayvan vücudunda protein metabolizması nasıl düzenlenir ve protein metabolizmasının patolojisi nasıl kendini gösterir?
