Na výmenu proteínov v tele človeka je charakteristická, ktorá je charakteristická - ani proteíny, ani aminokyseliny môžu zásobovať budúcnosť, ako sú lipidy v tukovom tkanive alebo sacharidoch vo forme glykogénu.
Vymeniteľné aminokyseliny môžu byť syntetizované v ľudskom tele. Na tento účel existuje niekoľko spôsobov: známym spôsobom nenasýtenej kyseliny, regeneračnej aminácie a opätovného náboja.
Avilácia nenasýtenej kyseliny ASP je vytvorený z kyseliny fumarovej pod akciou aspartát: amoniak-liaza (Pozri obr. 6.40). Reakcia je reverzibilná, a preto ASP, sa mení na kyselinu fumarovú, môže byť úplne oxidovaná v cykle Krebs.
Restoratívna aminácia - Spôsob, reverzný oxidačný deaminácia (pozri obr. 3.14 a 12.1). Týmto spôsobom sa však vytvorí len ALA a hlboká, pretože aktivita ich dehydrogenázy je nevyhnutná.
Ala, ASP a bude považovaná za primárnyA všetky ostatné vymeniteľné aminokyseliny sú vytvorené v reamintingových reakciách (pozri obr. 3.15).
Potravinové aminokyseliny (vytvorené počas štiepenia proteínov) s plytkom krvi do rôzne orgány a tkanivá, kde sa používajú na syntézu proteínov. Odhaduje sa, že v tele dospelej sa odhaduje 1,3 g proteínu na 1 kg hmotnosti (v priemere 90-100 g). V tomto prípade s použitím izotopových metód sa stanoví, že potravinové aminokyseliny sú len 1/4 dielom. To naznačuje, že proteíny sú podrobené konštantným aktualizáciám v tkanivách. Rôzne proteíny sa aktualizujú pri rôznych rýchlostiach. Napríklad trvanie inzulínu fungovania je 20-30 minút, proteíny črevnej sliznice - 2-4 dni, hemoglobín - 100-120 dní, kolagén - 6-8 mesiacov.
Proteínová molekula slúžila, pretože jej termín je vystavený tkaninovým peptidhydrolázam a zničiť na voľné aminokyseliny podľa schémy.
Proteín -? Vysoká molekulová hmotnosť -? Nízka molekulová hmotnosť -? Aminokyseliny, polypeptidy polypeptidov
Podobne sa rozpad proteínov a mimo tela, v rôznych biologických tkanivách, tekutách a potravinárskych systémoch. Napríklad pri dozrievaní syrov v hotovom výrobku sú vždy prítomné všetky komponenty uvedené v tejto schéme. Pomer rozpadu produktov: peptidy, aminokyseliny, amíny významne ovplyvňujú chuť a arómu. Peptidy strednej a nízkej molekulovej hmotnosti s horkou chuťou dávajú niektoré syry charakteristické horké chuť.
Procesy výmeny proteínov v ľudskom tele sú nastaviteľné za účasti radu hormónov (tabuľka 12.4).
Tabuľka 12.4.
Regulácia výmeny proteínov a aminokyselín
|
Organ |
Syntetizované hormóny a indikovaný účinok |
|
Hypofýtový |
Somatotropín zlepšuje syntetické proteínové procesy |
|
Štítna žľaza |
Thyroxín zvyšuje rýchlosť biosyntézy bielkovín |
|
Pankreas |
Inzulín zaisťuje prevahu syntézy proteínov počas ich rozpadu; stimuluje väzbu a RNA s ribozómami |
|
Brainstuff nadobličiek |
Adrenalín zvyšuje rýchlosť rozdelenia v tkanivách proteínov a prideľovanie produktov výmeny dusíka s močom |
|
Kôra adrenálnych duchov |
Kortizón Brzdy Syntéza proteínu, zvyšuje ich rozpad a výber produktov dusíkatých výmeny s močom |
|
Semcons |
Testosterón stimuluje biosyntézu proteínu v svalová tkanina, spôsobuje akumuláciu v telese dusíka |
V dôsledku výmeny proteínov sa časť aminokyselín rozpadne. Povinnou fázou je deaminácia alebo opätovné zvolenie (Pozri odsek 3.2). Najbežnejšou možnosťou je oxidačný deaminácia. Na obr. 3.14 ukazuje celkovú rovnicu. V skutočnosti reakcia prebieha do dvoch stupňov: dehydrogenation a hydrolýza (pozri obr. 12.1). Pri oxidácii pôsobenia špecifického Nad-degi drografia Vytvorí sa kyselina imin. Počas hydrolýzy je dvojitá väzba v sólovej skupine rozdelená a NH3 sa rozlišuje.
Táto transformácia má veľký význam pre výmenu proteínov, pretože obidva jej etapy sú reverzibilné, a teda aminokyselina sa môže tvoriť z ketoocislov.
V smere použitia bezotického zvyšku sú aminokyseliny rozdelené do dvoch skupín: ketogénne a glykogénne (tabuľka 12.5).
Súčasne ketogénne a glykogénne - ile, liz, sušič vlasov, pneumatiky, tri.
V súčasnosti sú známe cesty rozpadu všetkých proteínogénnych aminokyselín.
Príklady ketogénnych a glykogénnych aminokyselín
Výmena jednotlivých aminokyselín
Glycín - najjednoduchšia aminokyselina. Je syntetizovaná hlavne zo sivej, ktorej oxymetylová skupina je odstránená enzýmom obsahujúcim vitamín. Podobne ako GABA, Gly je brzdový neurotiator. Gli je zahrnutý v syntéze purínových dusíkatých základov (pozri obr. 13.9) a pyrolean cykly. Podieľa sa na neutralizácii toxických zlúčenín aromatických sérií, ktoré sú tvorené rastlinnými výrobkami, ak prevládajú v diéte. Formy s benzoickou, Fsniluxusom a fenolmi rozpustnými vo vodných zlúčeninách, ktoré sú odvodené obličkami. Napríklad GLY s komplexom kyseliny benzoovej je kyselina hyainitická (obr. 12.2).
Obr. 12.2.
Kyselina chlorovodíková kyselina chárna tvorí kyselinu glychechemickú kyselinu (obr. 12.3), ktorá má vlastnosti povrchovo aktívnej látky a účasti na emulgácii tukov pri trávení.
GULI DEAMINGION sa uskutočňuje oxidačným typom nadmernej dehydrogenázy s tvorbou kyseliny glyoxylovej (obr. 12.4).
Obr. 12.4.
Serín - Vymeniteľná oxiamino kyselina. Kostra je tvorená 3-FGK, ktorých zdrojom je glukóza a NH2 -RPYNNA je zadaná re-amituáciou. Je nevyhnutné, aby syntéza fosfolipidov (pozri obr. 11.42 a 11,43), je prekurzorom aminoetanolu (obr. 12,5), holín.
Obr. 12.5.
Oxygroup Seris je súčasťou aktívnych centier mnohých enzýmov, ako napr tripsin, Hiumprit, esterasol, fosforázy, fosfatázy.
Pri rozpadoch sa najprv uvoľňuje z alkoholu hydroxyl a potom hydrolytickú dráhu - z aminoskupiny (obr. 12,6). V dôsledku toho sa vytvorí PVC, ktorý sa ľahko podieľa na CTC a je oxidovaný na H2 0 a C02.
Obr. 12.6.
Metionín - Nevyhnutná aminokyselina obsahujúca síru. Odošle metalovú skupinu na iné pripojenia. Výsledkom je, že cholín, kreatín, adrenalín, bázy dusíka.
Po uvoľnení z kovovej skupiny síry sa THZ pohybujú hlavne na síru cis.
V skutočnosti sa všetky transformácie vyskytujú, keď je Met M je v aktívnej forme - vo forme 8 + -Edexylmethionínu (pozri obr. 6.31).
Hoci THZ je nevyhnutná aminokyselina, môže sa regenerovať z homocysteínu v reverzibilná reakciaznázornené na obr. 12.7. Transformácia enzýmov je katalyzovaná, ktorá obsahuje vitamíny v 9 a 12. -
Obr. 12.7.
koľko zdrojov homocysteínu je splnené, potom poskytovanie organizmu týmto aminokyselinou závisí výlučne na jeho obsahu v potravinách.
Cysteín - Vymeniteľná aminokyselina obsahujúca síru, ako sa môže syntetizovať z dvoch aminokyselín: šedej a THZ (pozri obr. 12.7). CIC obsahuje vysoko aktívnu sulfhydrylovú skupinu, ktorá môže ľahko oxidovať s tvorbou disulfidovej väzby. Takáto transformácia sa vyskytuje medzi rôznymi polypeptidovými reťazcami alebo v jednom polypeptidovom reťazci pri tvorbe terciárnej proteínovej štruktúry a nazýva sa post-translačná modifikácia proteínu. Je teda tak, že stabilizované inzulínové molekuly, chmemotrypsín a iné proteíny v terciárnej štruktúre.
Aktivita sulfhydrylovej skupiny sa prejavuje v enzymatickej katalýze. Napríklad mnohé enzýmy obsahujú v aktívnom stredu skupiny SH potrebnej na katalytickú reakciu. Je známe, že aktivita takýchto enzýmov sa stratí počas oxidácie SH-RPYNN.
V experimentoch na zvieratách sa preukáže, že cysteín sa transformuje na most glutatión, ktorý má redox vlastnosti. Predpokladá sa, že glutatión podporuje aktívnu obnovenú formu enzýmov, vďaka svojej vlastnej oxidácii. Ukázalo sa, že pozitívny účinok antioxidačného glutácie:
- Pri zlepšovaní neutralizačných procesov ťažkých kovov, toxínov;
- Zníženie nežiaducich následkov žiarenia a chemoterapie pri liečbe oncologické ochorenia;
- Pri spomalení procesov starnutia.
V tkanivách môže byť cysteín dekarboxylovaný za vzniku amino etátaliolu (obr. 12,8), ktorý je nevyhnutný na syntézu KO alebo oxiduje taurínu (obr. 12,9).
Cysteín je teda predchodca taurínu, ktorý hrá úlohu neurotransmiter, má antikonvulznú aktivitu. Taurín pomáha zlepšiť výmenu energie, stimuluje rehabilitačné procesy, napríklad v očných tkanivách.
V pečeni sa taurín tvorí kyselinu taurocholovú podobnú glykochole (pozri obr. 12.3), ako prispieť k emulgácii tukov v čreve.
Obr. 12.9.
Komplexy žlčových kyselín s taurínom a glycín sa nazývajú konjugáty alebo spárované spojenia.
Asparaginický a kyselina živá Hrajte veľkú úlohu pri výmene proteínov, trans- a deaminácie aminokyselín. NH3 môže prijať nielen vo voľnej forme, ale aj v zložení proteínov. Výsledkom je, že sú vytvorené vhodné amidy: Aspragín (ASI) a glutamín (PLC). Asi a detekuje sa teda podieľajú na neutralizácii NH3.
Výmena väčšiny aminokyselín prechádza stupňom tvorby aspartátových a glutámových kyselín v reamintingových reakciách.
Obe aminokyseliny sa podieľajú na syntéze dusíkatých báz (pozri obr. 13.8 a 13.9).
Dekarboxylácia kyseliny asparágovej vedie k tvorbe A- alebo (3-ALAPINE (Obr. 12.10). Ten môže byť zahrnutý do syntézy kyseliny pelónovej (pozri obr. 6.47).
Obr. 12.10.
Keď sa v amiculárnej kyseline (obr. 12.11) vytvorí A-dekarboxylácia kyseliny amiculárnej (obr. 12.11), ktorá inhibuje excitačné procesy v šedej látke mozgovej kôry a používa sa ako medicína V niektorých chorobách centrálneho nervového systému.
Fenylalanín - Nevyhnutná aromatická aminokyselina. Oxidovaný na tyrozín, ktorý ďalej otočí na chinón (obr. 12.12). Hinons sú súčasťou melanoneínov - sofistikované proteínyDať farbenie kože, vlasy, vlnu.
Obr. 12.12.
1 - reakcia sa katalyzuje fenylalananínhydroxylázou;2 - Reakcia je katalyzovaná
tyrosinazo.
Pri výmene sušiča vlasov možno pozorovať dedičné zlyhanie - syntéza množstva chybných enzýmov. Napríklad s defektom syntézy fenylalaníninhydroxyláza Existuje choroba fenshketonúria. V tomto prípade sa vytvorí TIR, ale fenyllaktát, fenylpiruvat a fenylacetát, ktorý sa hromadí v krvi a sú načrtnuté močom. Tieto produkty sú toxické pre mozog a spôsobujú deti ťažké oneskorenie v mentálnom vývoji (festilpirograde oligoprénia), aby sa zabránilo vývoju, ktorého môžete, pozorovať diétu, ktorá neobsahuje sušič vlasov. Najmä glykomakopeptid, ktorý, s enzymatickou hydrolýzou kazeínu a séra, neobsahuje sušič vlasov, a preto môže byť použitý vo výžive takýchto detí.
Ďalšie porušenie sa vyskytuje, keď je chyba tyrozináza a volal albinizmus (z lat. albus. - Biely). Kvôli zlyhaniu pri syntéze pigmentu, melanínu, koža a vlasy u ľudí sú slabo pigmentované, a žiakov oka červenej, pretože lesknú nádoby na oboch vzhľadom na nedostatok pigmentov v IRIS.
Tyrozín Je to vymeniteľná aminokyselina, pretože sa syntetizuje zo sušičky (pozri obr. 12.12). Oxidácia sušičom vlasov v pneumatike sa však katalyzovala fenyl-alanínhydroxyláza - Ireverzibilný proces, preto s nedostatkom sušičom, TIR produkty ho nemôžu nahradiť.
Pneumatika je predchodcom radu dôležitých zlúčenín. Po prvé, hormóny sú syntetizované z TIR štítna žľaza: Tetraodthinín (t,) a tri-Odeodthhinthinín (T3).
Po druhé, TIR s účasťou tyrozinázy sa oxiduje na dioxiphenylán (DOF) a potom na DOF-chinón, ktorý je nevyhnutný na syntézu farebných proteínov - melanónín.
Nakoniec, dioxifenylalanín môže byť dekarboxylácia s tvorbou dopamínu (dioxifenyletylamín), ktorým je prekurzor katecholamínov (neurotransmitters) - norepinefrínu a adrenalínu (pozri obr. 8.3).
Obr. 12.13.
Tipophan je nevyhnutný pre osobu a živočíšnu aminokyselinu. Je syntetizovaná takýmito biologicky účinnými zlúčeninami, ako je serotonín (obr. 12.14) a ribonukleotid kyseliny nikotínovej. Serotonín je vysoko aktívny biogénny amín vazoconduktívny účinok. Regulácie krvného tlaku, telesnej teploty, dýchania, renálnej filtrácie a je mediátorom nervových procesov v centrálnom nervovom systéme.
Obr. 12.14.
Normálne nie viac ako 1% tri sa otočí na serotonín. Viac ako 95% tri je oxidované pozdĺž cesty, čo vedie k vzdelaniu nad, čo znižuje potrebu tela v vitamíne B 5.
Rozliatie je vymeniteľná aminokyselina, teda v tele zvierat, existuje príležitosť na jeho syntézu: buď z in-semi-sub-dehydickej kyseliny glutámovej (kyselina a-amino-Y-oxopentanová), alebo z ornitín, ktoré sa tvorí počas hydrolýzy APR (obr. 12.15).
Obr. 12.15.
Keď sa rozpadajúci Pro prvýkrát oxiduje rovnakým ULD dehydrogenázou až do 5-pyrolín-2-karboxylovej kyseliny, v ktorej je cyklus zničený v mieste dvojitého pripojenia. Výsledkom je, že sa vytvorí S-semifinančná. Jeho aldehydová skupina je oxidovaná na karboxylovú skupinu. Takže hĺbky vznikajú, ktorej cesta používania závisia od potreby bunky.
Kurz: 34 s., 12 zdrojov, 5 kresieb
Predmet štúdia– Bielkovina v ľudskom tele.
práce- Štúdium poruchy výmeny bielkovín v ľudskom tele.
Výskumná metóda- opisný
vaín, treonín, fenylalanín, arginín, cystín, tyrozín, alanín, série, proteín, aminokyselina, hemoglobín, \\ tpurinovich, inakín, hydrofilita, urady, kreatinín
Úvod
1. Výmena proteínov
1.1 Medziproduktový metabolizmus proteínov
1.2 Úloha pečene a obličiek pri výmene proteínov
1.3 Výmena komplexných proteínov
1.4 Zostatok výmeny dusíka
1.5 Normy proteínov vo výžive
1.6 Regulácia výmeny bielkovín
2. Zdieľanie tkaniny Aminokyseliny
2.1 Účasť aminokyselín na procesoch biosyntézy
2.2 Účasť aminokyselín na procesoch katabolizmu
2.3 Vzdelávanie konečných produktov výmeny jednoduchých proteínov
3 tkanivová výmena nukleotidov
3.1 Syntéza DNA a RNA
3.2 Katabolizmus DNA a RNA
4 Regulácia procesov výmeny dusíka
5 Vyšetrenie rádioizotopov Výmena dusíka
6 Patológia výmeny dusíka
6.1 Belle Insuficiencia
6.2 Patológia zdieľania aminokyselín
7 výmenu dusíka v ožiarenom organizme
8 Zmeny v oblasti výmeny dusíka v procese starnutia
Literatúra
Úvod
Ľudské telo sa skladá z proteínov (19,6%), tuku (14,7%), sacharidov (1%), minerálnych látok (4,9%), vody (58,8%). Neustále spotrebuje tieto látky na vytvorenie energie potrebnej na prevádzku vnútorné orgány, udržiavanie tepla a implementácie všetkých životných procesov, vrátane fyzickej a duševnej práce.
Zároveň sa objavuje obnova a tvorba buniek a tkanív, z ktorých je human telo skonštruované, doplnenie spotrebnej energie v dôsledku látok pochádzajúcich z potravín. Takéto látky zahŕňajú proteíny, tuky, sacharidy, minerály, vitamíny, voda atď., Nazývajú sa jedlo. V dôsledku toho je potravina pre telo zdrojom energie a plastových (stavebných) materiálov.
Tieto sú zložité organické zlúčeniny Aminokyseliny, ktoré zahŕňajú uhlík (50-55%), vodík (6-7%), kyslík (19-24%), dusík (15-19%) a fosforu, síru, železo a iné môžu prvky prvky.
Proteíny sú najdôležitejšie biologické látky živých organizmov. Slúžia ako hlavný plastový materiál, z ktorého sú postavené bunky, tkaniny a ľudské orgány. Proteíny tvoria základ hormónov, enzýmov, protilátok a iných formácií, ktoré vykonávajú komplexné funkcie v ľudskom živote (štiepenie, rast, reprodukciu, imunita atď.), Prispievajú k normálnej výmene v tele vitamínov a minerálnych solí. Proteíny sa podieľajú na tvorbe energie, najmä počas obdobia veľkých nákladov na energiu alebo v prípade nedostatočných množstiev sacharidov výživy a tukov. Energetická hodnota 1 g proteínu je 4 kcal (16,7 kJ).
S nedostatkom proteínov v tele existujú vážne porušovanie: spomalenie rastu a rozvoja detí, zmeny v pečeni dospelých, aktivity domácej sekrécie žliaz, zloženie krvi, oslabenie duševnej aktivity, a Zníženie výkonu a odolnosti voči infekčným ochoreniam.
Proteín v ľudskom tele je kontinuálne vytvorený z aminokyselín vstupujúcich do buniek v dôsledku štiepenia potravinového proteínu. Pre syntézu ľudskej proteíny je potravinový proteín potrebný v určitom množstve a určitej aminokyselinovej kompozícii. V súčasnosti je známa viac ako 80 aminokyselín, z toho 22 je najčastejšie v potravinách. Aminokyseliny na biologickej hodnote sú rozdelené do nepostrádateľnej a vymeniteľnej.
Osem aminokyselín sú nevyhnutné - lyzín, tryptofán, metionín, leucín, izoleucín, valín, treonín, fenylalanín; Pre deti je potrebný aj gistidín. Tieto aminokyseliny v tele nie sú syntetizované a musia sa vykonať s jedlom v určitom vzťahu, t.j. vyvážené. Zvlášť cenné lacné aminokyseliny tryptofán, lyzín, metionín, obsiahnutý najmä v živočíšnych produktoch, ktorých pomer v potravinárskej diéte by mal byť 1: 3: 3.
Vymeniteľné aminokyseliny (arginín, cystín, tyrozín, alanín, serín atď.) Môže byť syntetizovaný v ľudskom tele.
Nutričná hodnota proteínu závisí od obsahu a rovnováhy esenciálnych aminokyselín. Čím väčšia je v nej nevyhnutnou aminokyselín, tým cennejšie. Zdroje plných bielkovín sú mäso, ryby, mliečne výrobky, vajcia, strukoviny (obzvlášť sójové), ovsené vločky a ryže obilniny.
Denná sadzba spotreby bielkovín 1,2-1,6 g na 1 kg ľudskej hmotnosti, t.j. len 57-118 g, v závislosti na podlahe, veku a charakteru ľudskej práce. Proteíny živočíšneho pôvodu by mali byť 55% denná norma. Okrem toho, pri navrhovaní diéty by sa mala brať do úvahy rovnováha kompozície aminokyselín. Najpriaznivejšia aminokyselinová kompozícia je prezentovaná v kombinácii výrobkov, ako je chlieb a kaša s mliekom, koláče s mäsom, knedľou.
1 výmena proteínov
Biologický význam a špecificita proteínov. Proteíny sú hlavnou látkou, z ktorej sú konštruované bunkové protoplazmy a intercelulárne látky. Život je formou existencie proteínových telies (F. Engels). Žiadne proteíny nie sú a nemôžu byť život. Všetky enzýmy bez toho, ktoré výmenné procesy nemôžu vyskytnúť, sú proteínové telá. S proteínovými telami - myozínu a aktínom sú spojené javy svalového kontrakcie. Nosiče krvného kyslíka sú proteínové pigmenty, najvyššie zvieratá sú hemoglobín a nižší-chlorocharín a hemocyanín. Plazmový proteín, fibrinogén, krv je povinný koagulovať s jeho schopnosťou. Pri niektorých plazmatických proteínových látkach, tzv protilátok, sú spojené imunitné vlastnosti tela. Jedným z proteínových látok sietnice je vizuálna fialová alebo Rhodopsin - zvyšuje citlivosť sietnice k vnímaniu svetla. Nukleoproteids jadrová a cytoplazmatická účasť na procese rastu a reprodukcie. Za účasti proteínových telies sú spojené fenomény excitácie a jeho distribúcie. Medzi hormónmi zapojenými do regulácie fyziologických funkcií existuje množstvo látok proteínov.
Štruktúra proteínov je charakterizovaná veľkou zložitosťou. V hydrolýze s kyselinami, alkalickými a proteolytickými enzýmami proteínu je proteín rozdelený na aminokyseliny, celkový počet viac ako dvadsaťpäť. Okrem aminokyselín, mnohé ďalšie zložky (kyseliny fosforečnej, sacharidové skupiny, lipoidné skupiny, špeciálne skupiny pozostávajú z rôznych proteínov.
Proteíny sú charakterizované vysokou špecificitou. V každom tele a v každom tkanive sú proteíny iné ako proteíny, ktoré sú súčasťou iných organizmov a iných tkanív. Vysoká špecificita proteínov je možné detegovať pomocou nasledujúcej biologickej vzorky. Ak vstúpite do krvi živočíšneho proteínu iného zvieraťa alebo rastlinného proteínu, potom telo reaguje s všeobecnou odpoveďou pozostávajúcou na zmenu činností mnohých orgánov a pri zvyšovaní teploty. Zároveň sú v tele vytvorené špeciálne ochranné enzýmy, ktoré môžu rozdeliť cudzie proteín zavedený do nej.
Parenteral (t.j. obídením tráviaceho traktu) Zavedenie zahraničného bielkovín robí zviera po určitom časovom období mimoriadne citlivé na opätovné podávanie tohto proteínu. Takže, ak je morské ošípané parenterálne zaviesť veľký počet (1 mg a ešte menej) cudzinec proteín (sérové \u200b\u200bproteíny iných zvierat, vaječných proteínov atď.), Potom po 10-12 dňoch (inkubačná doba), re-podávanie niekoľkých miligramov rovnakého proteínu spôsobuje rýchlu reakciu organizmus morčiat. Reakcia sa prejavuje v kŕčoch, zvracania, črevných krvácaní, zníženie krvného tlaku, respiračnej poruchy, paralems. V dôsledku týchto porúch môže zviera zomrieť. Takáto zvýšená citlivosť na cudzinca proteínu bola pomenovaná anafylaxia (S. Rishe, 1902) a reakcia tela bola opísaná vyššie - anafylaktický šok. Oveľa väčšia dávka cudzích proteínov, zavedená prvýkrát alebo pred uplynutím inkubačnej doby, nespôsobuje anafylaktický šok. Zvýšenie citlivosti tela na jeden alebo iný vplyv sa nazýva senzibilizácia. Senzibilizácia tela spôsobená parenterálnym podávaním cudzieho proteínu je udržiavaná po mnoho mesiacov a dokonca roky. Môže byť eliminovaný, ak znova zadáte rovnaký proteín pred uplynutím inkubačnej doby.
Anafylaxia jav je pozorovaný u ľudí vo forme tzv. "Sérneho ochorenia", keď je liečebný sérum znovu zavedený.
Vysoká špecificita proteínov je pochopiteľná, ak sa domnievame, že rôznymi kombináciami aminokyselín je možné vytvoriť nespočetné množstvo proteínov s rôznou kombináciou aminokyselín. Rozdelenie proteínov v čreve poskytuje nielen možnosť ich odsávania, ale aj dodávky tela s produktmi na syntézu ich vlastných špecifických proteínov.
Hlavnou hodnotou proteínov je, že bunky a intercelulárna látka sú postavené počas ich účtu a syntetizujú sa látky zapojené do regulácie fyziologických funkcií. Samotné proteíny, avšak spolu s sacharidmi a tukmi sa používajú na pokrytie nákladov na energiu.
1.1 Medziproduktový metabolizmus proteínov
Proteíny v tráviacom kanáli sa podrobia štiepeniu proteolytických enzýmov (pepsín, trypsín, chmeotrypsín, polypeptidázy a dipeptidázy) až do tvorby aminokyselín. Aminokyseliny prijaté z čriev do krvi krvi cez telo a proteíny sú syntetizované v tkanivách.
Vzhľadom na to, že štúdie ukázali s použitím ťažkého izotopu dusíka (N18), v tele po celú dobu, že je reštrukturalizácia proteínových telies s vyčerpaním z nich a reverznej inklúzie do ich zloženia aminokyselín. Proteíny karosérie sú v stave permanentnej výmeny s tými aminokyselinami, ktoré sú v necchkill frakcii. V tele existujú aj transformácie niektorých aminokyselín iným. Takéto transformácie zahŕňajú subamiminácie, ktoré spočívajú v prenose aminoskupiny s aminokyselinami do ketokislotes (A. E. E. BORNDSTEIN a M. G. Krzman). V prípade oxidačného rozpadu dochádza k aminokyselinám primárne. Amoniak, odrazil ako jeden z konečných produktov bielkovinového metabolizmu, na vyšších zvieratách v významnom mieste, sa ďalej transformuje na močovinu. Mladý močovinový dusík je v priemere 85% celkového dusíka moču.
U vtákov a plazov, hlavný konečný produkt výmeny proteínov nie je močovina, ale kyselina močová. Dokonca aj močovina zavedená do tela sa zmení na telo vtákov v kyseline moču. Takýto znak výmeny dusíka je spojený so skutočnosťou, že embryonálne obdobie vtáčieho života prúdi v uzavretom priestore, vo vnútri vajca. Kyselina močová má veľmi nízku rozpustnosť a zle preniká zo zvierat. Z tohto dôvodu, akumulácia altopolis a embryí takéhoto produktu dusíkatej výmeny, podobne ako kyseliny moču, nepoškodzuje embryá.
U cicavcov je kyselina močová aj jedna z konečných produktov odvodených z moču. Vytvára sa len z purínových telies, ktoré sú súčasťou nukleoproteis a nukleotidov, ktoré sú koenzým niektorých enzymatických systémov.
U psov sa kyselina močka podrobí ďalšiemu štiepeniu a konečný produkt výmeny purinovichových telies, ktoré majú allantoín.
Dôležitými konečnými produktmi výmeny dusíka sú tiež kreatívne tinin a kyselina hypric. Kreatín je anhydrid kreatínu. Kreatín je vo svaloch av mozgovom tkanive vo voľnom stave a zlúčeniny s kyselinou fosforečnou (fosfokreatínom).
Kreatín je vytvorený z fosforeinínu sa štiepením kyseliny fosforečnej. Množstvo kreatinínu uloženého močom z tela je relatívne neustále neustále (1,5 g v každodennom moči) a je málo závisí od počtu proteínov užívajúcich potraviny. Len s mäsovým jedlom, bohatým kreatínom, množstvo kreatinínu v moči sa zvyšuje.
Kyselina hypric sa syntetizuje z kyseliny benzoovej a glykokolu (u psov hlavne v obličkách, vo väčšine zvierat a ľudí hlavne v pečeni av menších veľkostiach v obličkách).
Táto syntéza, neviditeľná, je zameraná na neutralizáciu kyseliny benzoovej. Kyselina hippurová v bylinivách zvierat je obzvlášť vytvorená z dôvodu, že v rastlinných potravinách sú látky, ktoré sa zmenia na živočíšny organizmus na kyselinu benzoovú. Zvýšenie obsahu hyprome kyseliny v moči sa pozoruje u človeka pri prechode na rastlinnú diétu.
Spree Products proteínov, niekedy majú veľký fyziologický významsú amíny (napríklad histamín).
1.2 Úloha pečene a obličiek pri výmene proteínov
Keď krv tečie cez pečeň, aminokyseliny sú čiastočne oneskorené v ňom a "zásobný" proteín je syntetizovaný, ľahko konzumovaný telesom s obmedzenou podávaním proteínu. Menšie zásoby bielkovín, neviditeľné, môže byť oneskorené v svaloch (A. YA. DANILEVSKY).
Obrázok 1.1 - Schéma fistuly EKK-Pavlovskaya.
І - okruh zdvihu plavidiel pred operáciou; II - EKK-Pavlovskaya fistula. Prekrývali medzi petíciou žily a dolnú dutinu; Garny žily medzi falošom a pečeňou je obviazaná; Іііі - "inverted" ekk-pavlovskaya fistula. Po použití smrteľných medzi daňovou žilou a dolnou dutou žilou je uvedená uvedená po smrteľnom - v tomto prípade sa medzi V. vyvíjajú kolaterály Porta n v. Azygos.
Pečeň nastane pravdepodobne tvorba proteínov. Po strate krvi sa tak rýchlo obnoví normálny obsah albumínu a globulínov krvnej plazmy. Ak je funkcia pečene rozbitá fosforu, potom je obnovenie normálneho proteínového zloženia krvi veľmi pomalé. Tvorba albumínu v pečeni je znázornená v experimentoch s jeho drveným tkanivom. Pečeň hrá hlavnú úlohu v medziľahlej výmene proteínov. V jej B. veľký objem Spôsoby deaminácie sa vykonávajú, ako aj syntézu močoviny. V pečeni sa vyskytuje na neutralizáciu množstva jedovatých potravín črevného hniloby proteínu (fenoly, indol). Odstránenie pečene príčiny po nejakom čase smrť zvieraťa, aj keď sa glukóza znovu podáva. Je zrejmé, že je to spôsobené otravou produktov medziproduktov proteínov, najmä amónneho akumulácie. Veľmi dôležitá úloha pri učení sa funkcie pečene hrala metóda prekrytia smrteľného medzi Viedňou (Fistula Ekka-Pavlov).
EKK-Pavlovskaya Fistula je olivový medzi pečlenou žilou a spodnou dutou žilou (obr. 157) a časť portálnej žily v blízkosti pečene je zviazaná. V dôsledku takejto operácie nemôže krv tečúca z čriev a zadávanie bránovej žily vstúpiť do pečene z neho, a prúdi do dolnej dutého žily, obchádzanie pečene. Takáto prevádzka si zachováva životaschopnú pečeň, pretože druhá sa dodáva krvou cez pečeňovú artériu. Ale zároveň možnosť latencie pečene toxických látok, absorbovateľného čreva. Prvýkrát, táto zložitá prevádzka bola vykonaná N. V. Eccake v Laboratóriu I. R. Tarajanova. Nebolo však možné udržiavať životných psov s takou fistulovou. I. P. Pavlov v roku 1892 pôsobil na 60 psov a asi tretina z nich zostala nažive a boli podrobené štúdiu. Biochemická časť štúdií uskutočnila M. V. Nantsky a jeho personál. Ukázalo sa, že psi s EKK-Pavlovsk Fistula môžu žiť počas významného obdobia, ak len ich jedlo obsahuje malé bielkoviny. V bielkovinových potravinách, najmä s dachanom veľkých množstiev mäsa v krajine, organizmus otravuje jedovaté výrobky bez bezbarivých proteínov. Zviera sa stáva nadmorskou, koordináciou pohybov je rozbitá, vyskytujú sa kŕče a potom smrť. V tejto krvi sa zistí zvýšený obsah amoniaku. Obesom, ktoré robí významnú účasť na výmene bielkovín, je obličky. V obličkách sa nachádza štiepenie amoniaku z aminokyselín a štiepiaci amoniak ide na neutralizáciu kyselín. Ten vo forme amónnych solí vystupujú s močom.
Prostredníctvom obličiek je oslobodenie tela z výsledných dusíkatých konečných produktov proteínového metabolizmu (močovina, kreatinín, kyselina močová, kyselina hypric, amoniak). V rozpore s funkciou obličiek v dôsledku ich choroby, existuje oneskorenie všetkých týchto výrobkov v tkanivách av krvi, čo vedie k akumulácii neoznačeného (takzvaného zvyškového) dusíka v krvi (azotymií a Uremia). Ak akumulácia produktov obsahujúcich dusík na výmenu v krvi postupuje, potom osoba zomrie.
1.3 Výmena komplexných proteínov
Nukleoproteíny sa zúčastňujú na fenoménoch rastu a reprodukcie. V tkanivách, ktoré sa nezvyšujú podľa ich hmotnosti, sa zdanlivo zníži úlohu nukleoproteínov, aby sa podieľali na reprodukcii látok tkanivového proteínu. Výmena cytoplazmatických nukleoproteidov (ribonukleoproteids) sa vyskytuje intenzívne ako výmena jadrových nukleoproteín, deoxyribonukleoproteidy. Teda rýchlosť aktualizácie fosforu v rečnej kyseline pečene v čase, a v ribonukleovej kyseline mozgu je 10-krát väčšia ako v deoxyribonukleovej kyseline týchto tkanív. Výmena nukleoproteínov v ľudskom tele je posudzovaná odstránením purínových telies, najmä kyseliny močovej. V konvenčných podmienkach potravín sa uvoľňuje 0,7 g denne. S mäsovým jedlom sa jej tvorba v tele zvýši. S porušením výmeny exprimovanej v chorobe dny, náročná kyselina močová je vypustená do tkanív, najmä v obvode kĺbov.
V tele kontinuálne rozpadajú sa a syntéza hemoglobínu. Pri syntéze hererínovej skupiny sa používa glycockol a kyselina octová. Potrebné je aj dostatočné prijatie na telo železa.
Intenzita rozpadu hemoglobínu v tele môže byť získaná tvorbou žlčových pigmentov, ktorých výskyt je spojený so štiepením porfyrínového kruhu gemina gemina a železného štiepenia. Bile pigmenty prichádzajú s žlčou v črevách a v hrubom čreve sa podrobia reštarcii na sterkobilinogén alebo urobilinogén. Časť Urobinogénu sa stratí nazývané MassesA časť sa absorbuje v hrubých črevách a potom spadne do pečene, z ktorého sa dodáva v žlčovej vrstve. V niektorých utrpeniach nie je pečeň Urobilinegen oneportovaný úplne v pečeni a spadne do moču. Urobinogén obsiahnutý v moči v prítomnosti kyslíka je oxidovaný v Urobilíne, čo je dôvod, prečo moč zatepne.
1.4 Zostatok výmeny dusíka
Štúdia výmeny bielkovín je uľahčená skutočnosťou, že zloženie proteínu zahŕňa dusík. Obsah dusíka v rôznych proteínoch sa pohybuje od 14 do 19%, priemer je 16%. Každý 16 g dusíka zodpovedá 100 g proteínu, vzduchového dusíka, teda 6,25 g proteínu. Preto študuje rovnováhu dusíka, t.j. množstvo dusíka zavedené jedlom a množstvom dusíka odvodeného z tela, môžete charakterizovať celkovú a proteínovú výmenu. Absorpcia dusíka podľa tela sa rovná dusíku potravín mínus dusíkatých výkalov, eliminácia - množstvo dusíka prideleného močom. Vynásobte tieto množstvá dusíka o 6,25, určujú množstvo spotrebovaného a nespevneného proteínu. Presnosť tejto metódy ovplyvňuje straty proteínov z povrchu kože (poháňané bunky vrstvy horniny epidermy, rastúce vlasy, nechty). Procesy štiepenia proteínu v tele a výmenu výmenných produktov, ako aj asimilácia vnímaných proteínov vyžadujú mnoho hodín. Preto určiť veľkosť proteínového rozpadu v tele, je potrebné zbierať moč počas dňa a so zodpovedným štúdiom - dokonca aj mnoho dní v rade.
Počas rastu tela alebo rastu hmotnosti v dôsledku asimilácie zvýšeného množstva proteínov (napríklad po hladovaní po infekčných ochoreniach atď.) Množstvo dusíka podávaného s jedlom je väčšie ako množstvo výstupu. Dusík sa oneskoruje v tele formou proteínového dusíka. To je indikované ako pozitívna rovnováha dusíka. Keď hladovanie, s chorobami sprevádzanými veľkými rozpadaním proteínov, existuje nadbytok dusíka prideleného vyššie uvedený, ktorý je indikovaný ako negatívna rovnováha dusičnanov. Keď je množstvo vloženého dusíka a oneskoreného je rovnaké, hovoria dusík dusíka.
Výmena proteínu je významne odlišná od výmeny tukov a sacharidov skutočnosťou, že u dospelých zdravé telo Takmer žiadne odloženie ľahko použitej náhradného proteínu. Množstvo rezervného proteínu, položeného v pečeni, je mierne a zadržiavanie tohto proteínu sa nevyskytuje dlhú dobu. Zvýšenie celkovej hmotnosti proteínov v tele je pozorovaný len počas obdobia rastu, počas obdobia vymáhania po infekčných chorobách alebo hladovaní a do určitej miery počas obdobia zvýšeného svalnatý tréning, keď sa niektoré zvýšenie celkovej hmotnosti došlo k svalom. Vo všetkých ostatných prípadoch, nadmerné podávanie proteínu spôsobuje zvýšenie rozpadu bielkovín v tele.
Ak sa teda osoba, ktorá je v stave dusíkatej rovnováhy začína trvať veľké množstvo proteínov s jedlom, množstvo dusíka uloženého s močom sa tiež zvyšuje. Avšak stav dusíkatej rovnováhy na vyššej úrovni nie je okamžite nainštalovaný, ale v priebehu niekoľkých dní. To isté sa deje, ale v opačnom poradí, ak sa prepnete na nižšiu úroveň rovnováhy dusíka. Keďže množstvo dusíka podávaného s potravinami klesá, množstvo dusíka uloženého s močom sa znižuje a po niekoľkých dňoch je nastavená rovná 1 pružiny na nižšej úrovni.
V bežných podmienkach energie je dusíková rovnováha inštalovaná počas 14-18 g dusíka s močom. S poklesom počtu proteínov v potravinách môže byť inštalovaný a počas 8-10 g. Ďalší pokles počtu proteínov v potravinách vedie k negatívnemu dusíkatému bilancii. Potom sa minimálne množstvo proteínového dusíka podávaného s jedlom (6-7 g), v ktorom je stále možné zachovať dusíkatú rovnováhu, sa nazýva minimum proteínu. Množstvo dusíka uloženého močom počas hladovania proteínu závisí od toho, či sú zavedené iné živiny alebo nie. Ak sa všetky náklady na energiu tela môžu poskytnúť na úkor iných živiny, množstvo dusíka, zastarané močom, môže byť znížené na 1 g denne a dokonca nižšie.
Po prijatí do tela proteínov v množstve menšom, než zodpovedá minimum bielkovín, telo zažíva príprava proteínu: straty proteínu s telom sú naplnené nedostatkom rozsahu. Na viac alebo menej dlhodobé obdobie, v závislosti od stupňa hladovania, negatívna bielkovina neohrozuje nebezpečné následky. Pozorovania sú opísané nad "Starvation", ktoré nebrali jedlo, obmedzené len na malé množstvo vody počas 20-50 dní. Ak sa však hladovanie nezastaví, príde smrť.
S predĺženým celkovým pôstom, množstvo dusíka odvodeného z tela v prvých dňoch je ostro redukované, potom nainštalované na konštantnej nízkej úrovni (obr. 158). Zvieracie skúsenosti ukázali, že krátko pred smrťou sa opäť rozpad dusičnanovú dezintegráciu v tele. Je to spôsobené vyčerpaním posledných zvyškov iných energetických zdrojov, najmä tukov.
Obrázok 1.2 - účinok úplného hladovania na denné odstránenie s hrubým dusíkom moču (benedikt).
1.5 Normy proteínov vo výžive
Vzhľadom na skutočnosť, že pri rôznych podmienkach energie sa minimum môže líšiť a hodnota veľkého množstva proteínov v potravinách nie je objasnené, nie sú definované proteínové normy. FOT, na základe štatistických údajov, navrhnutých ako denná sadzba 118 g bielkovín. Pravidlá CHITTENDEN (50-60 g) a zadnej časti (25-35 g), ako je znázornené veľkému počtu pozorovaní, sú úplne nedostatočné a spravidla vedú k negatívnej rovnováhe dusíka.
Upozornenie na minimálne denné normy proteínov v zahraničí je ukazovateľom túžby vládnucej triedy v kapitalistických krajinách, aby odôvodňovali ofenzívu na životnej úrovni pracovníkov, prisťahovalca o polovičnejšiu existenciu v dôsledku zvýšeného vykorisťovania. Štúdie sovietskych vedcov (O. P. Molchanova et al.) Povolené byť považované za najviac informované minimálne 100-120 g proteínov denne. Vstup do potravín veľkých množstiev bielkovín pre zdravých ľudí nie je škodlivý.
Treba mať na pamäti, že kvantitatívne normy v oblasti výživy bielkovín si zachovávajú svoju hodnotu len za podmienok správneho zloženia potravinových proteínov. Prijatie z niekoľkých aminokyselín, ktorých syntéza v tele zvieraťa je nemožná, je nevyhnutná, aby sa zabezpečila syntéza proteínov tela. Naopak, niektoré aminokyseliny môžu byť syntetizované z iných aminokyselín a dokonca
bezazotické telá a amoniak a ich prijatie na telo s jedlom nie je nevyhnutne. Štúdie posledných rokov ukázali, že počet takýchto aminokyselín je väčší ako predtým.
Z 20 aminokyselín nižšie je pre ľudí životne dôležité len 8.
Nevyhnutné aminokyseliny
Izoleucín
Meniaci
Fenylalanín
Tryptofán
Vymeniteľné aminokyseliny
Glykokol
Citrulín
Asparajská kyselina
Kyselina glutámová
Oxyprolín
Gistidin.
Keď sa vypnete z potravy jedna zo základných aminokyselín, sú procesy syntézy proteínu v tele zlomené. Rastúci organizmus má výškové oneskorenie a potom stratu hmotnosti. "Minimálny zákon" sa teda vzťahuje na proteínové výživy, podľa ktorého je syntéza proteínu v tele je obmedzená na esenciálne aminokyseliny, ktoré sa zavádzajú s potravinami v minimálnom množstve.
Tieto proteíny, ktoré obsahujú potrebné aminokyseliny v pomere najvýhodnejším pre syntézu proteínov v tele, sa používajú najviac plne používaný organizmus. Preto sa ukáže, že na udržanie normálneho rastu zvierat sa vyžaduje iný počet rôznych proteínov, t.j. biologická hodnota proteínov v závislosti od ich aminokyselinovej kompozície Non-etinakov. Biologická hodnota proteínov sa meria množstvom proteínu tela, ktoré môžu byť vytvorené zo 100 g potravinového proteínu. Ukazuje sa, že proteíny živočíšneho pôvodu (mäso, vajcia a mlieko) majú vysokú biologickú hodnotu (70-95%) a väčšina proteínov zeleninový pôvod (Rye chlieb, ovos, kukurica) - nižšia biologická hodnota (60-65%). Existujú však proteíny živočíšneho pôvodu (napríklad želatína), ktoré neobsahujú niektoré cenné aminokyseliny (tryptofán, tyrozín, cystín), a preto sú chybné.
1.6 Regulácia výmeny bielkovín
Intenzita bielkovín - výmena do veľkej miery závisí od pumomarálnych vplyvov štítnou žľazou. Hormón štítnej žľazy, tyroxín, zvyšuje intenzitu metabolizmu proteínu. S bázickým ochorením charakterizovaný vystuženým vypúšťaním hormónov štítnej žľazy (hypertyreóza) sa zvýši výmena proteínu. Naproti tomu, s hypofunkciou štítnej žľazy, žľabom (hypotyreóza), intenzita výmeny proteínov je výrazne znížená. Vzhľadom k tomu, aktivita štítnej žľazy je pod kontrolou nervový systémA je skutočným regulátorom výmeny bielkovín (s. 480).
Povaha výmeny bielkovín má veľký vplyv potravy. S mäsovým jedlom sa zvyšuje množstvo fermentovanej kyseliny močovej, kreatinínu a amoniaku. So zeleninovým jedlom sa tieto látky vytvárajú v podstate menších množstvách, pretože v rastlinných potravinách je niekoľko purinovských telies a kreatín. Množstvo amoniaku generovaného v obličkách závisí od kyslej alkalickej rovnováhy v tele - počas acidózy, je vytvorená viac, s alkalózou - menej. S rastlinným jedlom sa zavedie významné množstvo alkalických solí organických kyselín. Organické kyseliny sa oxidujú na výstup oxidu uhličitého cez pľúca. Zodpovedajúci podiel základne zostávajúci v tele a potom odvodený s močom, posunie kyslej alkalickej rovnováhy k alkálióze. Preto s rastlinnými potravinami nie je potrebné amoniak v obličkách na neutralizáciu nadbytočných kyselín, a v tomto prípade je jeho obsah nevýznamný v moči.
Proteíny sú povinnou zložkou vyváženej jedlej stravy.
Hlavnými zdrojmi proteínov pre organizmus sú potravinárske výrobky rastlinného a živočíšneho pôvodu. Štiepenie proteínov v tele sa vyskytuje za účasti proteolytických enzýmov gastrointestinálneho traktu. Proteoliz - hydrolýza proteínov. Proteolytické enzýmy - enzýmy nesúce proteíny hydrolýza. Tieto enzýmy sú rozdelené do dvoch skupín - exopeptidázakatalyzujú ukončenie koncového peptidového spojenia s uvoľnením jednej z koncových aminokyselín a endopeptidázakatalyzujú hydrolýzu peptidových väzieb vo vnútri polypeptidového reťazca.
V ústnej dutine rozdelenia proteínov sa nevyskytuje kvôli nedostatku proteolytických enzýmov. Žalúdok má všetky podmienky na trávenie proteínov. Protheolytické žalúdočné enzýmy - Pepsín, gastroin - vykazujú maximálnu katalytickú aktivitu v silne kyslom prostredí. Kyslé médium je vytvorené žalúdočnou šťavou (pH \u003d 1,0-1,5), ktorá je produkovaná ostreľovacími bunkami sliznice žalúdka a ako hlavná zložka obsahuje kyselinu chlorovodíkovú. Pod pôsobením kyseliny chlorovodíkovej šťavy sa vyskytuje čiastočná denaturácia proteínu, opuch proteínov, čo vedie k rozpadu svojej terciárnej štruktúry. Okrem toho kyselina chlorovodíková prekladá neaktívny proferovaný z pepsinogénu (produkovaný v hlavných bunkách žalúdočnej sliznice) na aktívny pepsín. Pepsín
katalyzuje hydrolýzu peptidových väzieb vytvorených zvyškami aromatických a dikarboxylových aminokyselín (optimálne pH \u003d 1,5-2,5). Slabšie sa prejavuje proteolytický účinok pepsínu na proteíny spojivové tkanivo (Collagen, Elastin). ProTAMOT, históny, mukoproteíny a keratény (proteíny vlny a vlasov) nie sú rozdelené pepsínom.
Ako proteínové potraviny je štiepená k tvorbe produktov alkalických hydrolýzov, hodnota pH žalúdočnej šťavy sa mení na 4.0. S poklesom kyslosti žalúdočnej šťavy, aktivity iného proteolytického enzýmu - gastrisina
(Optimálne pH \u003d 3,5-4,5).
V žalúdočnej šťave z detí sa zistilo hymozín (renine), štiepiaci kazeinogénny mlieko.
Ďalšie štiepenie polypeptidov (vytvorených v žalúdku) a ne-hovorené proteíny jedla sa vykonáva v tenkom čreve pod pôsobením enzýmov pankreatických a črevných šťavy. Proteolytické intestinálne enzýmy - trypsín, chmetrypsín - prichádzajú s pankreatickou šťavou. Obe enzýmy sú najaktívnejšie v mierne alkalickom médiu (7,8-8,2), čo zodpovedá pH jemný črevo. Propriment trypsín - trypsinogén, aktivátor - enterokinát (produkovaný črevnými stenami) alebo predtým vytvorený trypsín. Tripsín
hydrolyzs peptidové väzby tvorené arg a liz. Propriment je Cymotrypsin - Chymotrygenom, aktivátor - trypsín. Chimotrixín Slisses peptidové spojenia medzi aromatickým AMK, ako aj spojenia, ktoré neboli hydrolyzované trypsínom.
Vďaka hydrolytickému účinku na proteíny ndopeptidaz (Pepsín, trypsín, chmetrypsín) vytvorili peptidy rôznych dĺžok a určité množstvo voľných aminokyselín. Ďalšia hydrolýza peptidov na voľné aminokyseliny sa uskutočňuje pod vplyvom skupiny enzýmov - exopeptidáza. Jeden z nich - karboxypeptidáza - syntetizované v pankrease vo forme prokarboxypeptidázy, aktivovanej trypsínom v črevách, štiepi aminokyseliny s C-koncom peptidu; Iní - amonipdidase - syntetizované v bunkách črevnej sliznice, aktivované trypsínom, štiepi aminokyseliny z N-END.
V organizme dospelého, metabolizmus dusíka všeobecne vyvážený, To znamená, že množstvo prichádzajúceho a sekretovaného proteínového dusíka je približne rovnaké. Ak je pridelená iba časť novo prichádzajúceho dusíka, zostatok pozitívny. To je pozorované napríklad s rastom tela. Negatívny Rovnováha je zriedkavá, najmä v dôsledku chorôb.
Proteíny získané s jedlom sa podrobia úplnej hydrolýze v gastrointestinálny Aminokyseliny, ktoré sú absorbované a krvný obeh sa distribuujú v tele (pozri). 8 z 20 proteínových aminokyselín sa nemôže syntetizovať v ľudskom tele (pozri). Títo nevyhnutné aminokyseliny Musí robiť s jedlom (pozri).
Prostredníctvom čriev a v malom množstve aj cez obličky telo neustále stráca proteín. V súvislosti s týmito nevyhnutnými stratami je potrebné prijímať aspoň 30 g proteínu. Táto minimálna sadzba sa ťažko pozorovalo v niektorých krajinách, zatiaľ čo v priemyselných krajinách, obsah bielkovín v potravinách najčastejšie presahuje normu. Aminokyseliny nie sú pokryté v tele, s pretlakovacími aminokyselinami v pečeni, je oxidovaný alebo až 100 g aminokyselín za deň. Dusík obsiahnutý v nich sa zmení na močovinu (pozri) av tejto forme je pridelený močom a uhlíkovej skelety sa používa pri syntéze sacharidov, lipidov (pozri) alebo oxidované za vzniku ATP.
Predpokladá sa, že v tele dospelej osoby sa denne zničí s aminokyselinami 300-400 g proteínu ( protelyolis). V rovnakej dobe, približne rovnaké množstvo aminokyselín je zahrnuté v novo vytvorených proteínových molekulách ( biosyntéza proteínu). Vysoký obrat proteínu v tele je nevyhnutný, pretože mnohé proteíny sú relatívne krátkodobý: Začnú byť aktualizované niekoľko hodín po syntéze, a biochemické polročné obdobie je 2-8 dní. Ešte viac krátkodobé kľúčové enzýmy Medziproduktová výmena. Sú aktualizované niekoľko hodín po syntéze. Je to neustále zničenie a rezidencia umožňujú bunkám rýchlo priniesť v súlade s metabolickými potrebami a aktivitu najdôležitejších enzýmov. Na rozdiel od toho, štrukturálne proteíny, históny, hemoglobín alebo zložky cytoskeletu sú obzvlášť trvanlivé.
Takmer všetky bunky sú schopné vykonávať biosyntéza proteíny (na diagrame vľavo hore). Budovanie peptidového reťazca vysielať Na ribozóme sa považuje za v článkoch ,. \\ T Aktívne formy väčšiny proteínov však vyskytujú len po niekoľkých ďalších krokoch. Po prvé, s pomocou pomocných proteínov chaperónov, by sa mala vytvoriť biologicky aktívna konformácia peptidového reťazca ( zrážať, cm.,). Keď distribúcia dozrievanie Mnohé proteíny odstránia časti peptidového reťazca alebo ďalšie skupiny, ako sú oligosacharidy alebo lipidy. Tieto procesy sa vyskytujú v endoplazmatickom retikulu a v Golgi zariadení (pozri
Výmena proteínov
Výmena proteínov je centrálnym odkazom všetkých biochemických procesov, ktoré sú základom existencie živého organizmu. Vyznačuje sa intenzita výmeny proteínov rovnováha dusíkaPretože väčšina dusíka dusíka musí byť proteíny. Zároveň sa zohľadňuje zároveň dusík krmiva, dusík tela a dusíka prideľovacích produktov. Balobáška dusíka môže byť pozitívna (keď sa zvýšenie hmotnosti zvieracej a oneskorenia dusíka v tele), rovné nule, alebo sa pozoruje rovnovážna dusíková rovnováha (toľko dusíka je odvodený z tela) a negatívny (proteínový rozpak nie je kompenzovaný podľa kŕmnych proteínov). Charakterizuje sa rovnováha dusíka minimálne bielkoviny - najmenšie množstvo bielkovín v krmive, ktoré je potrebné na zachovanie rovnováhy dusíka v tele. Minimálne bielkoviny, vypočítané pre 1 kg nažive hmoty, má také značné hodnoty, g:
| Laktácia krava | 1 |
| Krava je neblokujúca | 0,6-0,7 |
| Ovčie | 1 |
| Koza | 1 |
| Prasa | 1 |
| Koní | 1,24,42 |
| Kôň nefunguje | 0,7-0,8 |
Potravinové proteíny sú rozdelené plný a chybný. Plné krmivo obsahuje zvyšky esenciálnych aminokyselín, ktoré nemožno syntetizovať živočíšnym organizmom: valín, izoleucín, leucín, lyzín, metionín, treonín, tryptofán a fenylalanín. Konvenčne nepostrádateľných aminokyselín
gizidín, pretože jeho malá nevýhoda v krmive je naplnená syntézou mikroflóry v potravinárskom kanáli. Zostávajúce aminokyseliny sú vymeniteľné a môžu byť syntetizované v telesnom telese: alanín, aspartátová a glutámová kyselina, séria. Päť aminokyselín sa považuje za čiastočne vymeniteľné: arginín, glycín, tyrozín, cystín a cysteín. Imino kyseliny prolínu a oxyprolínu môžu byť syntetizované v tele.
V rôzne krmivo a potravinárske výrobky obsahujú nerovnaké množstvo proteínov,%:
| Fazuľa gorosha | 26 | Krmivo kvasiniek | 16 |
| Fazuľa sója | 35 | Zemiaky | 2,0-5 |
| Zrno pšenice | 13 | Kapusta | 1,1-1,6 |
| Zrno kukurica | 9,5 | Mrkvenie | 0,8-1 |
| Zrná ryža | 7,5 | Repa | 1,6 |
Bohatý na plnohodnotné proteíny živočíšne výrobky,%:
| Hovädzie mäso lovel | 21,5 | Chatový syr | 14,6 |
| Baránka | 19,8 | Syr | 20-36 |
| Lady mastná | 25 | Kurča | 12,6 |
| Bravčové mäso | 16,5 | Krava | 3,5 |
| Ryba | 9-20 | Ropná krava | 0,5 |
Štandard plného proteínu je najčastejšie kazeín obsahujúci všetky nepostrádateľné aminokyseliny.
Štiepenie proteínov. V prístrojovom kanáli sa proteíny sú štiepené aminokyselinami a prostatickými skupinami.
V ústna dutina Proteíny, ktoré obsahujú krmivo, je mechanicky rozdrvené, zmáčané sliny a tvoria potravu COM, ktorý vstúpi do žalúdka v pažeráku (v prežúvavci - v obchodoch a schuch, v vtákoch - v železnom a svalovom žalúdku). Ako súčasť slín neexistujú žiadne enzýmy, ktoré môžu rozdeliť krmivé proteíny. Hnedé krmivo sa prihlásili v žalúdku (u prežúvavcov v čiarke), zmiešané a namočené žalúdočnou šťavou.
Tráviace šťavy - Bezfarebná a mierne opalescenčná hustota tekutín 1.002-1,010. U ľudí, na ten deň, asi 2 litre sa vytvára, v dobytka - 30, na koňoch - 20, v prasiat - 4, pes - 2-3, v ovčech a kozách - 4 litre žalúdočnej šťavy. Pridelenie žalúdočnej šťavy v prvom
(Komplexoreflector) Fáza je určená typom, zápachom a príchuťou krmiva, v druhom (neurohumoral) - jeho chemické zloženie a mechanické podráždenie receptorov slizníc. Zloženie žalúdočnej šťavy zahŕňa 99,5% vody a 0,5% hustých látok. Medzi husté látky patria pepsínové enzýmy, reni, gastroín, želatínová, lipáza (u ošípaných a amylázy); Veveričky - srvátkové albumín a globulíny, mukoproteíny hlienu, faktor Cassta; Kyseliny minerálnych látok (hlavne soľ) a soli.
Hlavným enzýmom žalúdočnej šťavy je pepsín a kyselina, vytváranie podmienok pre jeho katalytické pôsobenie, je soľ. Pri tvorbe pepsínu sú zahrnuté hlavné bunky rozsahy žalúdočných dne, pri tvorbe kyseliny chlorovodíkovej - skladacie. Zdrojom chloridových iónov je NACL, ióny H + -Protóny prichádzajúce z krvi do cytoplazmy pastierskych buniek v dôsledku redoxných reakcií (D. Korbasyuk, 1978).
Salórska kyselina vytvára potrebnú kyslosť na katalytické pôsobenie enzýmov. Ľudské pH pH žalúdočnej šťavy je teda 1.5-2.0, v dobytka - 2,17-3,14, kôň je 1.2-3,1, prasa - 1,1-2,0, ovce - 1,9-5,6, v vtákoch - 3.8. Salónová kyselina tiež vytvára podmienky pre konverziu Pepsinogénu v pepsíne, urýchľuje rozdelenie proteínov na zložky, ich denaturácia, opuch a lámanie, zabraňuje vývoju v žalúdku hnilobných a fermentačných procesov, stimuluje syntézu črevných hormónov atď. V laboratóriu praxe. Kyslosť žalúdočnej šťavy.
Rennine (Hymosin, alebo ennet enzým) sa vyrába u mladých prežúvavcov pri glazúre sichola sliznice membrány. Je syntetizovaný vo forme proroketra, ktorý je významom pH
V Žalúdok Vyskytuje sa hydrolytické rozdelenie väčšiny krmivových proteínov. Takže nukleoproteidy pod vplyvom kyseliny chlorovodíkovej a pepsínu sa rozpadnú na
nukleové kyseliny a jednoduché proteíny. Tam je tiež rozdelenie a iné proteidy. Peptidové väzby na okrajoch proteínových molekúl sú blokované pod vplyvom pepsínu. Komunikácia tvorená aromatickými a dikarboxylovými aminokyselinami sú najjednoduchšie. Pepsín ľahko výročie živočíšnych proteínov (kazeín, mioglobín, miogén, miosín) a niektoré rastlinné proteíny, vybudované hlavne monoaminodikarboxylové kyseliny (glyadin a vlaseen cereals), s výnimkou vlny keratíny, hodvábne fibroidov, mucín, oxomoidov, niektorých kostných proteínov a Kartácia.
Časť proteínov je rozdelená s inými proteolytickými enzýmami žalúdočnej šťavy, napríklad kolagén - želatínováza, Cassenne - Rennin.
Pod vplyvom zložiek častí žalúdočnej šťavy, predovšetkým kyseliny chlorovodíkovej a enzýmov, proteíny v žalúdku sú hydrolyzované na protetické skupiny, albumózu, peptons, polypeptidy a dokonca aj aminokyseliny.
Sekrécia žalúdka je stimulovaná hormonidmi sliznice slnečnej membrány potravinárskeho kanála: gastrín (v gaštanom), entericastríne (v črevách), histamín (v žalúdku) atď.
Vlastnosti trávenia proteínov u prežúvavcov. Potraviny prežúvavcov pochádza z pažeráka vstupuje do prognóz, kde je vystavený dodatočnému mechanickému spracovaniu, pričom žuvanie sa vracia purphová dutina, znovu rozdrvený, potom padá do jazvy, mriežky, knihy a commante, kde končí prvá etapa trávenia.
V poprediaroch je chemické spracovanie krmivných látok pod vplyvom baktérií enzýmov, infusírov a húb, symbiotizuje tam. Až 38% mikróbov jazvy z hovädzieho dobytka a 10% mikróbov ovčieho jazvy majú proteolytickú aktivitu, 70-80% takýchto enzýmov sa zameriava do buniek, 20-30% -Navúcou tekutinou. Enzýmy pôsobia podobne ako trypsín, rozdelenie peptidových väzieb medzi karboxylovou skupinou arginínu alebo lyzínom a aminoskupinou iných aminokyselín pri pH 5,5-6 a pH 6,5-7. Proteíny pod vplyvom peptidových hydrolyzov sú rozdelené do peptidov, peptidázy peptidov - na oligopeptidy, oligopeptidy - na aminokyseliny. Tak, zeeen kukurica sa hydrolyzuje o 60% na aminokyseliny a
kazeín je 90%. Časť aminokyselín je deant enzýmami baktérií.
Nádherná značka trávenia v popredách je syntéza proteínov mikroorganizmami z krmív a výrobkov z neexborových látok a výrobkov jeho spracovania. Prevažná časť rastlinného krmiva je reprezentovaná sacharidmi a predovšetkým vlákno. Vlákno v prognózoch pod vplyvom mikrobiálnych enzýmov celulázy a klopázy je rozdelené na α-d.(+) - glukóza a β-d.(+) -kukóza.
Monózy sa podrobia rôznym typom fermentácií, čo vedie k tvorbe mastných kyselín s nízkou molekulovou hmotnosťou. Takže s fermentáciou kyseliny mliečnej spôsobená BACT. Laktíza, kyselina mlieko je vytvorená z glukózy: C6 H 12O 6 → 2CH 3 → CHOH - COOH. S olejovito-kyselinou fermentáciou spôsobenou baktériou gólového klzágu, je vytvorená kyselina olejová kyselina: C6H12O6-\u003e CH3-CH2-CH2-CH2- COOH + 2H 2 + 2CO 2, atď.
Počet prchavých mastných kyselín v kravskej jazve môže dosiahnuť 7 kg denne. V senzačnej strave, kravy obsahujú: kyselina octová - 850-1650 g, Propionova - 340-1160, Olejová kyselina - 240-450
V zmysle octová kyselina V Rubar je ovce za deň vytvorené 200 až 500 g prchavých mastných kyselín. Ich percento je nasledovné:
Niektoré z týchto kyselín ide na syntézu mliečneho tuku, glykogénu a iných látok (obr. 22), časť - slúži ako materiál na syntézu mikroflóry aminokyselín a vlastného proteínu.
Syntéza aminokyselín mikroflóry v vyjednávacích výhodách je spôsobená bedziotickými fermentačnými produktmi a amoniakom. Zdrojom amoniaku sú produkty štiepenia močoviny, amónne soli a
iné prísady obsahujúce dusík na dávky. Takže močovina pod vplyvom enzýmovej ureázy vyrobenej mikroflorou jazvou, rozdelí na amoniak a oxid uhličitý:
Zdroj bezotických výrobkov najčastejšie slúži ketocislovs, ktoré boli vytvorené z mastných kyselín (pozri vyššie). Táto biosyntéza sa zvyčajne vykonáva povahou redukčnej aminácie:
Mikroorganizmy aminokyselín sú syntetizované proteínmi potrebnými na ich existenciu. V závislosti od stravy sa v kravách môže syntetizovať 300-700 g bakteriálneho proteínu na deň.
Z popredí, krmivo masy prichádzajú do Sichuz, kde pod vplyvom kyslej obnovenej šťavy, mikroorganizmy umierajú a ich proteíny sú rozdelené na aminokyseliny.
Z žalúdka (Schuch) krmivo s malými porciami prichádzajú tenký črevokde sú proteíny dokončené. Zahŕňa proteolytické enzýmy sekrécie pankreasu a črevnej šťavy. Tieto reakcie postupujú v neutrálnom a slabo alkalickom médiu (pH 7-8,7). V tenkom čreve sa uhľovodíkovi pankreasu a črevnej šťavy neutralizujú kyselinou chlorovodíkovou: HCl + NaHCO 3 → NaCl + H2CO3.
Kyselina sakoalová pod vplyvom enzýmu uhličitého sa odštiepi na C02 a H20. Prítomnosť CO 2 prispieva k tvorbe záchrannej emulzie, ktorá uľahčuje procesy trávenia.
Približne 30% peptidových proteínových väzieb sa rozdelí trypsínom. Uvoľňuje sa vo forme neaktívneho trpsinogénu a pod vplyvom enzýmu sliznice membrány, enterokináza sa zmení na aktívne výlet, stráca hexapeptid, ktorý bol predtým uzavretý aktívnym centrom (obr. 23), trypsínové rozdelenia peptidové väzby - Arginínové a lyzínové Cotonové skupiny a - NN2 -Gkupiny iných aminokyselín.
Takmer 50% peptidových väzieb je rozdelené chemickým trypsínom. Je uvoľnený vo forme chemického trpsinogénu, ktorý sa pod vplyvom trypsínu zmení na haymo-trypsín. Enzým rozbije peptidové väzby tvorené cotonovými skupinami fenylalanínu, tyrozínu a tryptofánu a - NN2-skupiny iných aminokyselín. Zostávajúce peptidové väzby sú štiepené peptidázami črevnej šťavy a pankreatickej šťavy - karboxypeptidázy a aminoptidázy.
Ako súčasť pankreasu šťavy, existuje kolagenáza (rozdeľovací kolagén) a elastináza (hydrolyzujúci elastín). Činnosti enzýmov sú aktivované stopovými prvkami: Mg2 +, MN2 +, CO2 + atď. Poslednú fázu Trávenie proteíny odrážajú schému:
Štiepenie proteínov sa vyskytuje v ústnej dutine a na povrchu sliznice (štiepenie opotrebenia).
V dutine čreva sú proteínové molekuly štiepené a na povrchu sliznice - ich "nečistoty": albumózu, peptony, polypeptidy, tripeptidy a dipeptidy.
Proteíny a ich deriváty, ktoré nepodliehajú rozdeleniu v tenkom čreve, neskôr tolstého čreva Podrobené hnilobe. Rotácia - Multitage
proces, v niektorých štádiách, z ktorých sú zahrnuté rôzne mikroorganizmy: anaeróbne a aeróbne baktérie bacillov a pseudomonas generačné baktérie, infusoria, atď Pod vplyvom bakteriálnych peptidových hydrolazevov sú komplexné proteíny rozdelené na proteíny a protézy. Proteíny sú zase hydrolyzované na aminokyseliny, a sú podrobené deaminácii, dekarboxylácii, intramolekulovému delenia, oxidácii, obnoveniu, metylácii, demetylácii atď. Existuje množstvo jedovatých produktov, ktoré sú absorbované cez črevnú sliznicu v krvi a lymfatický systém a šíriť po celom tele, otrava jeho orgánov, textílií a buniek.
Tak, s rotáciou v hrubom čreve, aminokyseliny sa podrobia dekarboxylácii, čo vedie k tvorbe jedovatých amínov, ako sú tesniacich jedov - kadaverin a pretriehy.
Počas deaminácie (redukčné, intramolekulárne, hydrolytické, oxidačné) sa vytvárajú amoniak, nasýtené a nenasýtené karboxylové kyseliny, oxy kyseliny a ketoklys.
Bakteriálne dekarboxylázy môžu spôsobiť ďalší rozklad karboxylových kyselín za vzniku uhľovodíkov, aldehydov, alkoholov atď.: CH3-CH2 - COOH → CH3-CH3 + C02;
Tieto procesy zvyčajne postupujú konjugátne a etapy, ktoré v konečnom dôsledku vedie k vzniku širokej škály hnilobných výrobkov. Nasledujúce fenoly sú teda vytvorené počas rozkladu rotora cyklických aminokyselín.
S zhnitým rozkladom tryptofánu sa vytvárajú skatol a indol.
S rotačným rozkladom cystínu a cysteínu sa vytvárajú merkaptány, sírovodík, metán, oxid uhličitý.
Procesy hnilobných proteínov sa intenzívne vyvíjajú pri kŕmení zvierat s nízkymi krmivami, narušenia režimu kŕmenia, s chorobami jedlého kanála (atómou cudzincov, zápcha), infekčnej (colibacilózy) a invazívnych (ascariázis) ochorenia. To nepriaznivo ovplyvňuje zdravie a produktivitu zvierat.
Sacie proteíny. Proteíny sa absorbujú vo forme aminokyselín, peptidov a protetických skupín s nízkou molekulovou hmotnosťou. Novorodenci sú absorbované súčasťou nerozdelených proteínov kološku a mlieka. Sacie miesto - MOISENING EPITELIÁLNYCH MIEŠENIACH tenký črevo. Aminokyseliny prenikajú do klietky cez submikroskopické tubuly s mikrovonami a exoplastickou membránou v dôsledku difúznych procesov, osmózy, s proteínovými nosičmi proti koncentrácii a elektrochemickým gradientom. Po prvé, aminokyselina je spojená s nosičom. Je to polyvalentný ión, ktorý má štyri grafy
väzba s neutrálnymi, kyselinami a bázickými aminokyselinami, ako aj s Na + iónom. Prechádzajúca membránu, aminokyselina sa štiepi z nosiča a na endoplazmatickej sieti a komplex dosky sa postupne pohybuje z apikálnej hrany k bazálnej časti enterocytov (obr. 24). Arginín, metionín, leucín sa rýchlo vstrebáva; pomalší - fenylalanín, cysteín, tyrozín; Pomalé - alanín, séria a kyselina glutámová.
V sacích procesoch patrí dôležité miesto do sodíkovej pumpy, pretože chlorid sodný urýchľuje odsávanie.
Spotrebovacia chemická energia poskytuje mitochondrii.
V mobiacom aminokyselinách sa v bunke podieľa na mobiacu aminokyselín. V bazálnych a bočných úsekoch bunky je komplex nosiča + aminokyseliny rozdelený.
Aminokyselina difunduje v intercelulárnom priestore a vstupuje do krvného okruhu alebo
systém lymfatického vozidla a NA + ióny sa vracajú do povrchu buniek a interagujú s novými časťami aminokyselín. Tieto procesy sú regulované nervovými a humorálnymi systémami.
V hrubom čreve sú hnilobné výrobky absorbované: fenol, krezol, indol, scatol atď.
Medziproduktová výmena. Proteínové sacie produkty prostredníctvom systému bránového žily sú zapísané do pečene. Zostávajúce v krvi po prechode cez pečeň aminokyselín z pečeňových žíl veľký kruh Krvný cirkulácia a šírenie na jednotlivé orgány, tkanivá a bunky. Niektoré z aminokyselín z intercelulárnej tekutiny vstupuje lymfatický systém, potom veľký kruh krvného obehu.
Krvná plazma obsahuje určité množstvo aminokyselín a polypeptidov. Ich obsah sa zvyšuje po kŕmení.
Krvná plazma je bohatá na glutamín a kyselinu glutámovú.
Väčšina aminokyselín sa vynakladá na biosyntézu proteínu, časť - biologicky na biosyntéze účinné látky (Nezostavené hormóny, peptidy, amíny atď.), Časť, deAnt, sa používajú ako energetická surovina a materiál na biologickú penziu lipidov, sacharidov, nukleových kyselín atď.
Biosyntéza proteín
Proteínová biosyntéza prúdi vo všetkých orgánoch, tkanivách a bunkách. Najväčšie množstvo proteínu sa syntetizuje v pečeni. Syntéza ju vykonáva ribozómy. Chemickou povahou ribozómov - nukleoproteidy pozostávajúce z RNA (50-65%) a proteínov (35-50%).
Ribozómy sú tvorené vlastnou montážou pre-syntetizovanej RNA a proteínov. Sú to zložité časti granulovanej endoplazmatickej siete, kde dochádza biosyntéza a pohybuje sa syntetizovanými proteínovými molekulami.
Ribozómy v bunke sú vo forme klastra od 3 do 100 jednotiek - Polishe (polytribozómy, ergos). Ribozómy sú zvyčajne vzájomne prepojené druhu nite viditeľného pod elektrónovým mikroskopom - IRNK (obr. 25).
Každý ribozóm je schopný syntetizovať
samostatný polypeptidový reťazec, skupina - niekoľko takýchto reťazcov a proteínových molekúl. Príkladom veľkého polyribozomálneho systému môže byť polysomes svalového tkaniva syntetizujúceho myozínu. Polysóm pozostáva z 60-100 ribozómov a vykonáva biosyntézu proteínovej molekuly, ktorá sa skladá z 1800 aminokyselinových zvyškov.
Biosyntéza proteínu v klietke prebieha cez množstvo stupňov.
Aminokyselinová aktivácia. V hyloplazme intercelulárnej tekutiny v dôsledku difúzie, osmózy alebo aktívneho prenosu prichádza aminokyseliny. Každý typ aminoskupiny a kyseliny imino interaguje s jeho aktivačným enzýmom - aminoacylxintytáza. Reakcia je aktivovaná katiónmi Mg2 +, MN2 + a C02 +. Aktivovaná aminokyselina sa vyskytuje.
Zlúčeniny aktivované aminokyseliny s TRNA. V druhej fáze biosyntézy proteínov, aktivovaných aminokyselín (aminoskupín) z ich zlúčenín
zodpovedajúce enzýmy sa prenášajú do TRNA cytoplazmy. Spôsob je katalyzovaný syntetázami aminoacyl-RNA.
Zvyšok aminokyseliny je spojený karboxylovou skupinou s hydroxylovým druhým atómom uhlíka rebose nukleotidovej TRNA.
Preprava sady aktivovanej aminokyseliny s TRNA k ribozómu buniek. Aktivovaná aminokyselina pripojená k jeho TRNA sa prenesie z hyaloplazmy do ribozómov. Spôsob je katalyzovaný špecifickými enzýmami, ktoré sú aspoň 20 v tele, \\ t
Počet aminokyselín sa transportuje niekoľkými TRNA (napríklad valíny a leucín - tri TRNA). V tomto procese sa používa energia GTF a ATP.
Kombinácia aminoacil-TRNA s komplexom IRNK -RBOSOME. AminoAcil-TRNA, ktorá prichádza do ribozómu, interaguje s IRNA. Každá TRNA má graf, ktorý sa skladá z troch nukleotidov, \\ t antigsodon. V IRNA zodpovedá pozemku s tromi nukleotidmi - kodón. Každý kodón zodpovedá protikodónu TRNA a jednej aminokyseline. Počas biosyntézy sa ribozóm spojí vo forme aminoacyl-obchodných aminokyselín, ktoré sú neskôr spôsobom určeným umiestnením KO-DONS v IRNA, sú spojené s polypeptidovým reťazcom.
Začatie polypeptidového reťazca. Po dvoch susedných aminoacyl-obchodoch s ich anti-cymodones sa pripojili k IRNN kodónom, sú vytvorené podmienky syntézy polypeptidového reťazca. Vytvorí sa prvé peptidové pripojenie. Tieto spôsoby sú katalyzované peptidmi, aktivované mg2 + katiónmi a faktormi iniciovania prírody bielkovín - F 1, F2 a F3. Zdroj chemickej energie je
GTF. Komunikácia vzniká vďaka spoločnostiam prvého a NN2 -Troups druhej aminoacyl-TRNA.
Tieto reakcie postupujú na podjednotke 30s. 50s podjednotky sa pripája k komplexu iniciátora a sú kombinované do ribozómov spojených s IRNA. Každá iniciácia vyžaduje jednu molekulu GTF.
Predĺženie polypeptidového reťazca. Začatie polypeptidového reťazca začína N-koncom, rovnako ako vo výslednom dipeptide, -NH2 skupina prvej aminokyseliny je zachovaná. Prvá TRNA, ktorá priniesla svoju aminokyselinu, sa vypne z komplexu IRNK - ribozóm a "poslal" na hyaloplazmu pre novú aminokyselinu. Dipeptid spojený s druhou TRNA (pozri vyššie) interaguje s treťou amino-acyl-TRNA, je vytvorený trippptid a druhá TRNA prichádza s ribozómami v hyaloplazme atď. konzistentného pripojenia nových aminokyselinových zvyškov. Ribozóm sa postupne pohybujú pomocou IRNA, otáčajúc sa informácie zakódované do jasne organizovaného polypeptidového reťazca. Pri každom kroku ribozómu sa vytvorí nová peptidyl-TRNA, zväčšená jedným aminokyselinovým zvyškom. Spôsob je katalyzovaný peptidyltransferázou, aktivovanými mg2 + katiónmi a proteínovými faktormi (EF-TU, EF-TS, EF-G). Zdroj energie je GTF. Na polis sa synchrónne syntetizuje niekoľko peptidových reťazcov. To vytvára primárnu štruktúru proteínovej molekuly.
Ukončenie polypeptidového reťazca. Ribozóm, na povrchu, z ktorých bol polypeptidový reťazec syntetizovaný, dosiahne koniec reťazca IRNK a "desí" z neho; Na opačnom konci IRNA je jeho miesto spojené novým ribozómom, ktorý vykonáva syntézu inej polypeptidovej molekuly. Polypeptidový reťazec je odpojený od ribozómu a uvoľňuje sa do hyaloplazmy. Táto reakcia sa uskutočňuje s použitím špecifického faktora oslobodenia (R), ktorý je spojený s ribozómom a uľahčuje hydrolýzu esterovej väzby medzi polypeptidom a TRNA. Všetky stupne sumarizuje schému (farba, tabuľka. Iii).
V hyaloplazme polypeptidových reťazcov sa vytvárajú jednoduché a komplexné proteíny. Sekundárne, terciárne a v niektorých prípadoch sa vytvorí kvarténová štruktúra proteínovej molekuly.
Aktualizácia proteínov v tele. Proteíny sú v dynamickom stave, vystavenej konštantnej syntéze a rozpadu. Počas životne dôležitých aktivít sa postupne "opotrebujú" - ich kvartérne, terciárne, sekundárne a primárne štruktúry sú zničené. Proteinové funkčné skupiny sú inaktivované a väzby v proteínovej molekule sú zničené. Je potrebné nahradiť "opotrebované" molekuly proteínu nové.
V závislosti od stupňa poškodenia proteínovej molekuly sa vyskytne jeho čiastočná alebo úplná aktualizácia. V prvom prípade sa pod vplyvom špeciálnych enzýmov aktualizujú malé úseky polypeptidových reťazcov alebo jednotlivých aminokyselinových zvyškov (transpeptidation). V druhom prípade je úplná výmena "opotrebovanej" proteínu nová. Poškodená proteínová molekula sa rozpadá pod vplyvom tkanivových proteáz alebo katepsínov I, II, III a IV lokalizovaných v lyzozómoch. Protejnová molekula sa podrobí obvyklým transformáciám týchto látok.
Proteíny ľudského tela sú všeobecne aktualizované do 135-155 dní. Proteíny pečene, pankreasu, steny čreva a krvnej plazmy sa aktualizujú 10 dní, svaly - 30, kolagén - 300 dní. Syntéza proteínovej molekuly v klietke prebieha rýchlo - pre 2-5 s. V tele dospelej osoby, 90-100 g proteínu (1,3 g na 1 kg
hmotnosti). Stupeň aktualizácie sa znižuje starnutím, chorobami atď.
Peptidy biosyntézy
Časť endo- a exogénnych aminokyselín ide do peptidovej syntézy.
Glutatión. Je to tripppeptid vytvorený z zvyškov kyseliny glutámovej, cysteínu a glycínu.
Biosyntéza prebieha v dvoch etapách. Takže najprv pod vplyvom enzýmu γ - Glutamylcisteinsintytáza je tvorená dippotid, potom s účasťou tripeptidu - syntetáz - tripeptid-glutatión:
Je neoddeliteľnou súčasťou mnohých enzýmov, chráni SH-skupiny proteínov z oxidácie.
Karnosín a ansenín. Dipeptidy svalového tkaniva. Karnosín je vytvorený z histidínu a β - a-antsenín - z 1-metylgistry a β -Anina.
Peptidy sa syntetizujú pod vplyvom špecifických enzýmov, s účasťou ATP a mg2 +. Reakcie postupujú napríklad na dve stupne, napríklad syntézu Carnoscil.
Biosyntéza a zdieľanie jednotlivých aminokyselín
Vymeniteľné aminokyseliny sú syntetizované v tkanivách tela; Nevyhnutné vstupovať do tela ako súčasť krmiva; Podmienené vymeniteľné sa syntetizujú v tkanivách na obmedzené opatrenie (arginín a histidín) alebo v predchodcov (tyrozín a cysteín). Niektoré množstvá aminokyselín sú syntetizované symbiotickou mikroflórou v potravinárskom kanáli.
Materiál na syntézu aminokyselín najčastejšie slúži α -Be-i. α -Vyselina, ktoré sú vytvorené v tkanivách v medziproduktnom metabolizme sacharidov, lipidov a iných spojení. Zdroj dusíka podáva amoniak a amóniové soli, vodík - cez ∙ H2 alebo NADF ∙ H2.
Ak je zdrojom aminokyseliny je kyselina Ketok, môže byť podrobená výstavnej aminácii, ktorá prúdi do dvoch stupňov: Imínová kyselina sa vytvorí, potom aminokyselina.
To produkuje alanín z kyseliny petrogradickej, aspargickej a glutámovej kyseliny od Oxaluchessus atď.
Časť kyseliny glutámovej môže byť syntetizovaná z α -Chiglutar kyselina pod pôsobením enzýmu L.-Glutamatdehydrogenáza.
Kyselina glutámová sa používa tkaniny ako darca aminoskupiny.
Samostatné aminokyseliny môžu byť vytvorené z iných aminokyselín s transmináciou (AE Brantstein a Mg Krzman, 1937) ovplyvnený aminoférovými enzýmami, ktorých časť je vitamín B6 derivát - pyridoxalfosfát, ktorý hrá úlohu nosiča NN2-nočných skupín ( s. 271).
Takže vytvoril glycín zo serínu alebo treonínu; Alanín - od glutámových a asparaginových kyselín, tryptofánu alebo cysteínu; tyrozín z fenylalanínu; Cysteín a cystín - zo serínu alebo metionínu; Kyselina glutámová je vytvorená z prolínu alebo arginínu atď.
Výmena jednotlivých aminokyselín má určité vlastnosti.
Glycín. Zúčastňuje sa na viacerých reakciách biosyntézy. Takže je z nej vytvorené:
V pečeňových tkanivách sa glycín podieľa do procesu neutralizujúcich jedovatých zlúčenín - benzoic, \\ t
fenyloxusové kyseliny a fenoly tvoria spárované spojenia, ktoré sa zobrazujú s močom.
Alanín. Tvorí sa transmináciou kyseliny petrogradicky (pozri vyššie). Existuje vo forme α - I. β -Vyberte. Podieľa sa na biosyntéze.
Asparajská kyselina. Zvyčajne sa tvaruje transmináciou kyseliny oxaluoctovej (pozri vyššie). Spolu s kyselinou glutámovú, zaisťuje vzťah medzi výmenou proteínov, sacharidov a lipidov. Slúži ako aminoskupiny darcov
reakcie. Hlavné reakcie odrážajú schému.
Kyselina glutámová. Je obsiahnutý v tkanivách v zložení proteínov, v voľnom stave a ako amid. Donátor Aminoskupina v transaminačných reakciách. Základné látky, pri syntéze, ktorej je zahrnutá kyselina:
Serín a treonín. Ich výmena úzko súvisí s výmenou glycínu. Serín v tkanivách je vytvorený z 3 fosfoglycerolovej kyseliny. Z serínu, glycín je vytvorený v dôsledku prenosu jedného uhlíka fragmentu (Ci) na tetrahydrofoliovej kyseline (THFK, pozri s. 311). Glycín môže byť vytvorený z treonínu. Fragment C1 sa používa na syntézu histidínu a purínov. Kyselina pirogradic je vytvorená zo serínu a treonínu, ktorá je v CTC zahrnutá acetyl-Cola.
Časť transformácií odráža systém:
Hydroxylová skupina serínu je súčasťou aktívneho centra mnohých enzýmov: trypsín, chemický trypsín, esteráza, fosforyláza.
Metionín. Je to neoddeliteľná súčasť mnohých proteínov. Slúži kovovú skupinu darcov. Prenos metylovej skupiny v procese miešania nastáva pod vplyvom zodpovedajúcich metylových transferázy prostredníctvom S-adenosylmetionínu:
Prekurzor metionínu je kyselina asparágová, ktorá sa cez, niekoľko stupňov (homoserín, 0-sukcinyl-gomoserín, cysteín, cystaonín, homocysteín) sa mení na metionín.
Cysteín a cystín. Komponenty mnohých proteínov, peptidov, hormónov a iných pripojení. Cysteín SH-skupina je neoddeliteľnou súčasťou aktívnych centier radu enzýmov. Účasť cysteínu v metabolizme čiastočne odráža systém:
Arginín a ornitín. Arginín je vytvorený v procese konverzie oxidu uhličitého a amoniaku v močovine.
Obe aminokyseliny sa podieľajú na tvorbe množstva životne dôležitých látok.
Lyzín. Najdôležitejšia aminokyselina. Podieľa sa na syntéze mnohých látok.
Skupina Lisínu σ-aminoskupina sa podieľa na tvorbe vzťahu medzi APOC a koenzýmom, najmä pri tvorbe biotinferu. Lisina patrí k dôležitú úlohu pri viazaní fosforu v mineralizácii kostného tkaniva a iných procesov.
Fenylalanín a tyrozín. Ich konverzia v tele ísť do takýchto smerov: biosyntéza proteínov a peptidov, vzdelávania
proteínogénne amíny, hormóny a pigmenty, oxidácia na konečné produkty s medzerou jadra atď .: \\ t
Tryptofán. Najdôležitejšia aminokyselina. Jeho transformácie sú ilustrované systémom:
Gizidín. Označuje nepostrádateľné aminokyseliny. Podieľa sa na biosyntéze a výmene mnohých životne dôležitých látok:
Prolín a oxyprolín. Oxyprolín sa vyskytuje z prolínu. Proces je nezvratný. Obe imino kyseliny sa používajú na biosyntézu proteínu atď.
Transformácia bezotického zvyšku aminokyselín
Niektoré z aminokyselín, ktoré sa nepoužívajú pri syntéze proteínov a ich derivátov, sa podrobia rozpadajúcim procesom na amoniak a karboxylové kyseliny. Amoniak sa neutralizuje v pečeni v cykle ornithin. Oxidačné prevláda z niekoľkých typov deaminácie. Ketocislovy vytvorené súčasne používajú tkanivá pre rôzne potreby. V smere použitia bezotického zvyšku sú aminokyseliny rozdelené do dvoch typov: glukoplastické a lipoplastické. Z glukoplastických aminokyselín (alanín, série, cysteínu, atď) sa zvyčajne vytvára kyselina peerogradová, ktorá slúži ako počiatočná látka pre biosyntézu glukózy a glykogénu.
Z lipoplastických aminokyselín (leucín, izoleucín, arginín, ornitín, lyzín, atď.) Po deaminácii sa vytvorí kyselina acettooctová - zdroj biosyntézy vyšších mastných kyselín.
α -BLOOD Kyseliny vytvorené počas oxidačného deaminácie aminokyselín, decarboxylové a zároveň oxidované na mastné kyseliny.
Mastná kyselina môže podliehať β Acetyl-CoA sa objavuje - zdroj chemickej energie alebo surovín pre biosyntézu mnohých látok.
Vlastnosti medziproduktu metabolizmu zložitých proteínov
Biosyntéza komplexných proteínov sa vyskytuje podobne ako biosyntéza proteínov. Súčasne je primárna, sekundárna, terciárna a kvarténová štruktúra proteínovej molekuly vytvorená s pridaním zodpovedajúcej rýchlostnej skupiny.
Výmena chromoproteidov. Zvieracie telo obsahuje rad chromoproteínov: hemoglobín, mioglobín, cytochróm, geminické enzýmy atď.
Vyznačujú sa prítomnosťou molekuly Heme. Najpodrobnejšie študovanú biosyntézu hemoglobín.
Hlavné zložky molekuly hemoglobínu sú vytvorené v krvných formáchových orgánoch: červená kostná dreň, slezina, pečeň. Globín sa syntetizuje z aminokyselín obvyklé pre proteíny pomocou. Tvorba Heme sa vyskytuje s účasťou enzýmov prostredníctvom radu etáp.
Dvoch molekúl δ -aminolevolínová kyselina je tvorená Porpobilinegenom, ktorá obsahuje pyrrolový kruh.
Porpobilineegen potom tvorí cyklickú zlúčeninu štyroch pyrronovaných kruhov - hmotnostné.
Protoporfyrín je vytvorený v ďalších transformáciách z vzpierania. V molekule protoporfyrínu je vplyvom hemosyntetázy enzým je súčasťou dodávky železa (Fe 2+) a klenot, ktorý sa vyskytuje, ktorý sa cez zvyšok histidínu spojený s jednoduchým proteínovým globínom, ktorý tvorí podjednotku hemoglobínovej molekuly.
Hemoglobín je 90-95% suchej hmoty erytrocytov.
Výmena lipoproteínov, glykoproteínov a fosfoproproteínov Nie je to veľmi odlišné od výmeny jednoduchých proteínov. Ich syntéza prebieha podobne ako iné proteíny - s tvorbou primárnych, sekundárnych, terciárnych a kvartérnych štruktúr. Rozdiel spočíva v tom, že počas syntézy k proteínovej časti molekúl sú spojené rôzne rýchlostné skupiny. Počas rozpadu komplexnej proteínovej molekuly je proteínová časť rozdelená na aminokyseliny a protsonové skupiny (lipid, sacharidy, estery fosfátov aminokyselín) - na jednoduché zlúčeniny.
Exchange. Počas priebežnej výmeny sa vytvorí rad chemických zlúčenín, ktoré sú pridelené z tela ako produkty proteínového rozpadu. Najmä oxid uhličitý je zvýraznený svetlom, vodou - obličky, od tej doby, ako súčasť výkalov, s vydychovaným vzduchom. Mnohé ďalšie produkty bielkovín, najmä dusíkaté, sú izolované vo forme močoviny, spárovaných zlúčenín atď.
Transformácia amoniaku. Amoniak je vytvorený v deaminácii aminokyselín, purínových a pyrimidínových báz, kyseliny nikotínu a jej derivátov, iných zlúčenín obsahujúcich dusík. Počas dňa v ľudskom tele je 100-120 g aminokyselín deamovaný, tvorí 16 až 19 g dusíka alebo 18 až 23 g amoniaku amoniaku. V podstate sa amoniak v tele hospodárskych zvierat neutralizuje v močovine, čiastočne vo forme allantoínových, kyseliny močovej a amónne solí. U vtákov a plazov je základným konečným produktom dusíkatého metabolizmu kyselina.
Močovina - Hlavný konečný produkt výmeny dusíka vo väčšine stavovcov a ľudí. Je to 80-90% všetkých látok dusíkatých močov. Vytvorí sa moderná teória tvorby močoviny v pečeni - ornitívny cyklus Krebs.
1. Umývané v procese dekaringu a dekarboxylácie NH3 a CO2 pod vplyvom enzýmu karbamoyl fosfatetázy je pripojený, ktorý tvorí karbamoy fosfátu.
2. Karbamoylfosfát s ornitínou s účasťou ornithinecamoyltransferázy formy citrulín.
3. Pod vplyvom arginosukcinatsintózy interaguje s kyselinou asparágovou, tvorí kyselinu arginium.
4. Argininská kyselina pod vplyvom arginosukcínliázy sa rozdelí do arginínu a kyseliny fumarovej.
5. Arginín pod vplyvom Arginázy je rozdelený na ornitín a močovinu, ktorá sa odstráni z tela s močom a potom:
Ornitín dosahuje nové časti karbamoylfosfátu a cyklus sa opakuje.
Časť amoniaku v tkanivách viaže v procese vzdelávanie amidy - asparagín alebo glutamínktoré sa prepravujú do pečene. V pečeni sú hydrolyzované, potom, čo je močovina vytvorená z amoniaku. Určité množstvo amoniaku sa používajú tkanivámi pre sálavé aminačné kyseliny Ketok, čo vedie k tvorbe aminokyselín.
Okrem toho sa do procesu neutralizujúcich organických a anorganických kyselín zapájajú tkanivá s obličkovým amoniakom:
Transformácie iných produktov konečnej výmeny proteínov. V procese výmeny proteínov sa vytvárajú iné produkty konečnej výmeny, najmä purínové a pyrimidínové bázy, plyny (vystupujú počas defekácie), fenolov, indolu, scetolu, kyseliny sírovej atď., Zvlášť mnohé takéto látky sú vytvorené hrubého čreva pri otáčaní proteínov.
Tieto jedovaté zlúčeniny sa neutralizujú v tvorbe pečene takzvaných kyselín pairlovej, ktoré sú zvýraznené v zložení moču, čiastočne - pot a výkalu.
Indol a skatol, ktoré sú vytvorené počas rozkladu tryptofánu rotora, sa konvertujú na indoxyl a rozptýlené. Vytvárajú spárované zlúčeniny s glukurónmi alebo kyselinami sírovej.
Transformácie rozpadu chromoprotea. Pri rozdeľovaní chromoproteidov sú vytvorené globínom a drahokamom. Globín je podrobený konvenčným transformáciam typickým pre proteíny. Gem slúži ako zdroj vzdelávania
pigmenty žlče, moču a výkalov. Hemoglobín, oxidácia, sa zmení na vERDOHEMOGLOBIN (Hadbin). Verdohemoglobín stráca proteínovú časť a atómy železa, čo vedie k tvorbe zelenej látky - biliverdine. Biliveténny je obnovený na červený pigment - bilirubín. Z bilirubínu sa vytvorí mesobilirubínktoré sa po inom oživení stane urobilinogén. Urobilinogén v črevách sa zmení na Pigmenty Kala - sterkobilinogén. a sterkobylV obličkách - v pigníku moču urobilin.
Produkty rozpadu k zemi používajú telo pre rôzne potreby. Takže železo je uložené v orgánoch ako súčasť feritínov. Bilivetín a bilirubín sú žlčové pigmenty, zvyšné látky - moč a výkaly pigmenty. Rozdelenie Mio Globínu pokračuje podobne.
Regulácia metabolizmu proteínu. Osobitné miesto v regulácii patrí k kôre veľkých hemisfér mozgových a subcortexových centier. V hypotalame sa nachádza metabolické centrum proteínu. Regulácia sa vykonáva reflexne, v reakcii na podráždenie.
Účinok hormónov na biosyntézu proteínu sa uskutočňuje stimuláciou tvorby IRNA. Somatotropín zlepšuje syntetické proteínové procesy. Biosyntéza proteínu je aktivovaná inzulínom, niektoré
andro a estrogén, tyroxín. Glukokortikoidy nadoblivého kortexu stimulujú štiepenie proteínov a uvoľňovanie dusíkatých látok.
Účinok hormónov na výmenu proteínov je spojený so zmenou rýchlosti a smeru enzymatických reakcií. Biosyntéza a následne aktivita enzýmov zapojených do výmeny proteínov závisí od prítomnosti dostatočného počtu vitamínov v krmivách. Najmä pyridoxalfosfát je ko-ferboxyláza aminokyselín, vitamín B2 je neoddeliteľnou súčasťou aminoxidázy koenzýmu, vitamín PP-bázy kyseliny glutámovej dehydrázy, bez vitamínu C nemôže prejsť baiosyntézu prolínu a oxyprolínu atď.
Patológia výmeny proteínov. Výmena proteínov je rozbitá v infekčných, invazívnych a neúspešných chorobách. Príčina poruchy výmeny proteínov je nesprávna kompilovaná diéta, kŕmenie s nízkou kvalitou krmív, nedodržiavania režimu kŕmenia atď. To vedie k zníženiu úrovne produktivity zvierat, zhoršovanie ich zdravia, a niekedy aj na smrť .
Patológia výmeny proteínov sa prejavuje v rôznych formách.
Hladovanie proteínov. Existujú dva typy nalačno proteínov: primárne, keď neexistujú dostatok esenciálnych aminokyselín v krmive a sekundárne, spôsobené chorobami potravinárskeho kanála, pečene, pankreasu. Zvieratá spomaľujú rast, zdá sa, že všeobecná slabosť, opuchy, tvarovaciu koztu je rozbitá, pozorovaná strata chuti do jedla, hnačka. Nachádza sa negatívna rovnováha dusíka, dochádza k hypoproteinémii (v krvi proteínov sa zníži o 30-50%).
Porušenie výmeny aminokyselín. Sa prejavuje v niekoľkých druhoch. Takže s niektorými ochoreniami pečene (hepatitída, cirrrodres, akútna žltá dystrofia) v krvi a moči, obsah aminokyselín prudko zvyšuje - alkaptonuria prichádza. Najmä porušením výmeny tyrozínu sa alkaptonúria vyvíja, sprevádzaná ostrým stmavným močom po státí vo vzduchu. Počas cystinózy sa cystín ukladá v pečeni, obličkách, slezine, lymfatických uzlinách, črevách a
nadbytok cystínu sa pozoruje v moči (cystinúria). S fenylketonúriou sa v moči objaví veľké množstvo kyseliny fenylpiirogradickej. Príčinou takýchto porušení sú často avitaminóza.
Porušenie výmeny komplexných proteínov. Najčastejšie sa prejavujú vo forme porušovania nukleových a porfyrínových výmen. V druhom prípade je porušená výmena hemoglobínu, mio-globínu a iných proteínov. Tak, pri rôznych léziách pečene (hepatitída, fascioléza, atď.), Hyperbilirubinemium nastáva - obsah bilirubínu v krvi sa zvyšuje na 0,3 - 0,35 g / l. Moč sa stáva tmavým, veľké množstvá Urobilínu sa objavujú v ňom, Urobilinúria sa vyskytuje. Niekedy je tu porfyry - zvýšenie krvi a tkanív porfyrínov. To vedie k patfinúrii a moč sa stáva červenou farbou.
Kontrolné otázky
1. Čo sú proteíny, aké sú ich hodnota, chemické zloženie, \\ t fyfioochemické vlastnosti, Štruktúra (primárny, sekundárny, terciárny, kvartérny)? Ich klasifikácie.
2. Uveďte charakteristiku hlavných skupín a podskupín aminokyselín, priniesť štruktúrne vzorce najdôležitejšieho z nich, analyzovať ich vlastnosti.
3. Aká je rovnováha dusíka, minimálne bielkoviny, plné a chybné proteíny, vymeniteľné, podmienečne vymeniteľné a nepostrádateľné aminokyseliny? Napíšte vzorce esenciálnych aminokyselín.
4. Analyzujte hlavné fázy výmeny proteínov v tele rôzne druhy Poľnohospodárske zvieratá - trávenie, absorpcia, medziprodukt (biosyntéza a rozpad) a konečné výmeny.
5. Ako je metabolizmus bielkovín v tele zvierat a čo sa prejavuje patológia výmeny proteínov?
