100 R. Bonus pre prvú objednávku
Vyberte si prácu Diplom Pracovný kurz Práca Abstraktné Master's Dizertačná správa o praxi Článok Správa Review Špecifikácie Monografické riešenie Úlohy Business Plan Odpovede na otázky Kreatívna práca Essay Kreslenie Esseys Prezentácia prekladu Preskladanie Text Iný Vylepšenie Text Text Undertader Discerity Laboratory Práca on-line
Zistite cenu
1. Vlastnosti výmeny bielkovín.
2. Katabolizmus aminokyselín.
3. Univerzálne procesy v katabolizme aminokyselín.
4. Spôsoby neutralizácie amoniaku.
5. Biosyntéza proteín.
Výmena bielkovín zaberá centrálne miesto medzi rôznymi metabolickými procesmi, charakteristickými pre životnú záležitosť. Všetky ostatné druhy výmeny sú sacharidy, lipid, nukleové, minerálne, atď. Najprv slúžia výmenu proteínov a vr. Špecifická biosyntéza proteínu. Výmena proteínu je veľmi prísne špecifická, zaisťuje kontinuitu reprodukcie a aktualizáciu telesných telies tela.
Je to výmena bielkovín, ktorá koordinuje, reguluje a integruje rôzne chemické transformácie v holistickom živom organizme, podriadené jej zachovanie typu, kontinuity života. V porovnaní s inými typmi metabolizmu má výmena bielkovín niekoľko funkcií.
Vlastnosti výmeny bielkovín
Jeden z charakteristické funkcie Protearné výmenu je jeho núdzová vetva. V transformáciách 20 s nadmernými aminokyselinami proteínovej molekuly v tele zvierat sa zúčastnilo niekoľko stoviek medziproduktov, úzko súvisí so metabolitmi sacharidov a metabolitov lipidov. Blokovanie špecifickej výmennej dráhy, aj jedna aminokyselina môže viesť k vzniku úplne neznámych výrobkov.
Stav metabolizmu bielkovín je určený množstvom faktorov, a to exogénne aj endogénne. Veľký význam Zároveň je biologická plnosť potravinových proteínov (krmivo). Akékoľvek odchýlky od normálneho fyziologického stavu tela, porušovanie výmeny sacharidov, lipidov atď., Okamžite sa odrážajú na výmenu metabolizmu.
Stav výmeny bielkovín v živom organizme môže byť charakterizovaný rovnováhou dusíka. Tento termín znamená kvantitatívny rozdiel medzi dusíkom zavedeným jedlom a odvodenými vo forme konečných produktov vyjadrených v rovnakých jednotkách. Vzhľadom k tomu, že hlavná hmotnosť potravín dusíka predstavujú proteíny a väčšina pridelených konečných dusíkatých produktov je dôsledkom proteínového rozpadu, predpokladá sa, že riadne posúdi stav výmeny proteínov, pomerne presné kritérium Stanovenie rovnováhy dusičnanov. Okrem toho je priemerný obsah dusíka v proteínoch, viac alebo menej trvalej hodnoty je 16%. Na prepracovanie celkového dusíka na proteíne je potrebné pre jeho celkový počet, ktorý sa má vynásobiť 6,25 koeficientom. S konceptom dusíkatej rovnováhy je problém proteínových noriem v kŕmení zvierat úzko spojený.
Existujú 3 typy dusíkatej rovnováhy tela: pozitívna, nulová (dusíkatá rovnováha) a negatív.
V klinickej biochémii, koncepciách dusíka a non-proteínových dusíka rozlišujú. Množstvo non-proteínového dusíka v krvi zvierat nie je veľké a je v rozsahu 20-60 mg%. To zahŕňa najmä močovinový dusík, aminokyseliny, kreatín kyseliny močovej a kreatinínu, indikáciu, atď. Nemecký dusík krvi sa tiež nazýva zvyškový dusík, to znamená zostávajúci vo filtráte po zrážaní proteínov.
U zdravých zvierat sú výkyvy v obsahu non-proteínového dusíka v krvi zanedbateľné a závisí najmä od množstva proteínov prichádzajúcich s jedlom. Avšak, mnoho patologické podmienky sprevádzané prudkým zvýšením obsahu non-proteínového dusíka v krvi. Tento stav sa nazýva azotemia.
Hlavné znaky výmeny proteínov sa prejavujú v štádiu medziproduktu metabolizmu a môžu byť vysvetlené dvoma faktormi:
Po prvé, energetická hodnota aminokyselín nie je vysoká a vykonáva v bunke, predovšetkým funkcie stavebných materiálov. V tomto ohľade, pri výmene proteínov, ústredná úloha hrá procesy katabolizmu, ale anabolizmu, t.j. Syntéza proteín. Po druhé, v živej bunke neexistujú jednotné, univerzálne mechanizmy na štiepenie aminokyselín. Každá aminokyselina sa rozpadá individuálnym mechanizmom.
Katabolizmus aminokyseliny
Ak sú známe 20 proteínových aminokyselín, potom v každej bunke, minimálne 20 spôsobov ich katabolizmu fungujú. Napriek takým množstvom katabolických ciest sú však konečné produkty tkaniny výmenu aminokyselín trochu, t.j. 20 Metódy štiepenia aminokyselín v určitých štádiách sa zlúčia a vedú k tvorbe iba 5 rôznych produktov, ktoré potom vstupujú do cyklu trikarboxylových kyselín a sú úplne oxidované.
Obr. 21. Spôsoby transformácie aminokyselín.
Uhlíkové kostry 10 aminokyselín sú rozdelené na acetyl-koa. Okrem toho 5 z týchto 10 aminokyselín (alanínu, cysteínu, glycínu, serínu, treonínu) sa rozdelí na acetyl-colu cez pyruvát. Iné 5 (fenylalanín, tyrozín, leucín, lyzín, tryptofán) - cez acetoacetyl-koa. Ako je známe, acetoacetyl-CoA je centrálnym produktom v metabolizme ketónových telies. V pečeni týchto aminokyselín sa telá ketón môžu tvoriť, a preto sa nazývajú ketogénne. Zvyšok - glukuls, pretože Glukóza sa ľahko syntetizuje z piruvata. Takéto separácia aminokyselín je však veľmi podmienené, pretože všeobecne môžu byť všetky aminokyseliny nazývané gluphous, najmä niektoré aminokyseliny môžu byť chytré, a to ako na tvorbu pyruvátu a acetoacetyl-koa.
Okrem acetyl-ekonomiky sa počas katabolizmu môžu formovať a-ketoglutarát, sukcinyl-COA, fumarát a oxaloacetát (obr.21).
Univerzálne procesy v katabolizme
Aminokyseliny.
Každá aminokyselina sa rozpadá individuálnym mechanizmom. Niektoré katabolické dráhy sú pomerne zložité, viacstupňové (až 13 po sebe idúcich reakcií), s tvorbou veľkého množstva metabolitov, ktoré môžu byť zapojené do rôznych biochemických procesov. Napríklad pri rozdeľovaní tryptofánu sa vytvárajú produkty, ktoré môžu slúžiť ako predchodcovia neurogormonového serotonínu, kyselina nikotínová a atď.
Existuje množstvo transformácií, ktoré sa nachádzajú v spôsoboch rozdelenia všetkých aminokyselín, t.j. Sú spoločné pre všetky katabolické cesty. Patrí medzi ne: deaminácia, transaminácia a dekarboxyláciu. V biológii sú známe ako univerzálne kombinované mechanizmy aminokyselín.
Deaminácia -dekorácia aminokyselín aminokyselín. Ukázalo sa, že existencia štyroch typov deaminácie. Vo všetkých prípadoch sa NH2 skupina aminokyselín uvoľňuje vo forme NH3.
1. Odúčtovanie.
2. Hydrolytické deaminácie.
3. Intramolecular Deamination.
4. Oxidačný deaminácia.
Prevažujúci typ pre zvieratá tkanív, rastlín a väčšiny aeróbnych mikroorganizmov je oxidačný deaminácia aminokyselín prúdiacich v dvoch stupňoch za vzniku nestabilného medziproduktu - Imino kyseliny. Treba však poznamenať, že väčšina enzýmov katalyzuje oxidačný deamináciu aminokyselín fyziologické hodnoty PH je nízkoaktívne. V živočíšnych tkanivách je najaktívnejší enzým katalyzujúci oxidačný deamináciu kyseliny glutámovej - glutamát dehydrogenázy. Konečným produktom reakcie je a-ketoglutarat.
Význam (REAMEN) -reakcie intermolekulového prenosu aminoskupiny z aminokyselín na a-ketokislot bez medziprodukcie amoniaku.
Reakcie transaminácie sú reverzibilné a univerzálne pre všetky živé organizmy. Pokračovať v účasti špecifických enzýmov - aminotransferázu. A-a-aminokyselina a akékoľvek a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-a-α -α-ketokislot sa môže zúčastniť na transminácii. Vzhľadom na skutočnosť, že v živočíšnych tkanivách pri vysokej rýchlosti sa podrobí oxidačnému deaminácii kyseliny glutamácie, možno predpokladať, že jeden z hlavných substrátov na transmináciu je a-ktoogutarat. V súčasnosti nielen skutočnosť, že takmer všetky aminokyseliny reagujú s kyselinou a-ketoglutárovou, aby sa vytvorila kyselina glutámová a zodpovedajúci ketokislot, ale aj skutočnosť, že reakcia transaminácie a oxidačného deaminácie je konjugát v jednom procese, ktorý prúdi podľa Schéma:
Obr. 22. Diagram nepriamym deamináciou aminokyselín
Vzhľadom k tomu, všetky reakcie tohto spôsobu sú reverzibilné, sú vytvorené podmienky pre syntézu v podstate akejkoľvek aminokyseliny, ak existuje vhodná a-ketokisle.
Dekarboxylácia- Štiepenie karboxylovej skupiny aminokyselín vo forme oxidu uhličitého. Reakcia je ireverzibilná a katalyzovaná dekarboxylázou. Existuje niekoľko typov dekarboxylácie, medzi ktorými sa získala najväčšia distribúcia, t.j. Štiepenie skupiny skupiny v a-uhlíkových aminokyselinách. Decarboxylačné produkty sú CO2 a amíny, ako aj diamíny a nová aminokyselina, v závislosti od povahy dekarboxylovanej aminokyseliny.
Niektoré amíny (triptamín, histamín) majú biologickú aktivitu, jedovaté látky (kadaverin, pretriehy) sú známe medzi diamínmi. Existujú špeciálne mechanizmy na neutralizáciu takýchto zlúčenín, ktorých podstata sa všeobecne znižuje na oxidačný deamináciu separáciou amoniaku.
Spôsoby, ako neutralizovať amoniak.
Jedným z koncových produktov zdieľania aminokyselín je vysoko toxické pripojenie - amoniak. Preto by sa koncentrácia amoniaku v tele mal udržiavať na nízkej úrovni. V skutočnosti, hladina amoniaku v krvi nepresahuje 60 μmol / l (je to takmer 100-krát menšie ako koncentrácia glukózy v krvi). V ľudskom tele je rozpad asi 100 g aminokyselín za deň, preto sa uvoľní približne 15 g amoniaku. V experimentoch na králikoch sa ukázalo, že koncentrácia amoniaku 3 mmol / l je letálna. Amoniak by sa teda mal podrobiť konštantnej neutralizácii s tvorbou netoxických zlúčenín, ľahko uvoľnených močom.
Môžete vybrať niekoľko základných metód neutralizácie amoniaku.
Tvorba amidov dikarboxylových aminokyselín (restoratívna aminácia);
Syntéza močoviny;
Tvorba amónnych solí;
1. Odkopajte amináciu.
Jeden zo spôsobov väzbového a neutralizačného amoniaku v tele, najmä v mozgu, sietnici, obličkách, pečeni a svaloch, je biosyntéza amidov glutámových a asparágových kyselín (glutamín alebo asparagín).
Tvorba glutamínu (asparagínu) je najprv exprimujúci spôsob neutralizujúceho amoniaku a po druhé, spôsob prenosu amoniaku z periférnych tkanív do pečene a obličiek, kde dochádza k konečnej neutralizácii tohto jedu a eliminácia tela.
Dehydratácia amoniaku syntetizáciou glutami-on má anabolickú hodnotu, pretože glutamín sa používa na syntetizáciu radu pripojení. Amidová glutamínová skupina sa môže použiť na syntetizáciu asparagínu, glukozamínu a ďalších amino-močovín, purínu a pyrimidínových nukleotidov. V týchto reakciách je teda amoniak dusík zahrnutý v rôznych zložkách štruktúr-funkčných buniek.
2. Tvorba amónnych solí.
Všeobecne platí, že všetky amoniak z tela sa odstráni močom dvoma spôsobmi:
Vo forme močoviny, ktorá sa syntetizuje v pečeni;
Vo forme amónnych solí vytvorených v epiteli obličkovým kanálom;
Vylučovanie amoniaku s močom je malý - asi 0,5 g denne. Počas acidózy sa však zvyšuje niekoľkokrát.
Syntéza amóniových solí sa vyskytuje v lúmene obličkových kanálov z amoniaku vylučovaného tu a filtračné anióny primárneho moču.
Amoniak v obličkách je tiež vytvorená v dôsledku amidovej skupiny glutamínu, ktorá nie je oneskorená v pečeni. Glutamín hydrolyzovaný glutamínom dostupným v bunkách epitelu obličkových tubulov
Tvorba amónnych solí v renálnych kanáloch je dôležitým mechanizmom na reguláciu stavu kyseliny-základne tela. Zvyšuje sa ostro v metabolickej acidóze - akumulácii v tele kyselín a znižuje sa so stratou kyseliny organizmom (alkalóza).
3. Hlavným mechanizmom na neutralizáciu amoniaku v tele je syntéza. Močovina sa vylučuje z tela s močom ako hlavný konečný produkt metabolizmu proteínu. Podiel močoviny predstavuje až 80-85% celkového dusíka odvodeného z tela. Hlavným miestom syntézy močoviny je pečeň. Syntéza močoviny je cyklický metabolický proces a nazýva sa ornitínový cyklus tvorby kreby.
Cyklus ornitínu úzko súvisí s cyklom trikarboxylových kyselín (bicykel Krebs). Mechanizmus procesu je pomerne jednoduchý, posudzovaný len v troch etapách. Funkcia cyklu je však, že enzýmy reakcií sú rozdelené medzi cytoplazmu a mitochondriou buniek.
Pre každý obrat cyklu dvoch molekúl amoniaku sa syntetizuje jedna molekula močoviny a konzumujú sa tri molekuly ATP.
Obr. 23. Diagram biosyntézy močoviny.
Biosyntéza proteín
Syntéza proteínu sa neustále vyskytuje v každej živej bunke. Anti-priemyselný bunkový systém zahŕňa koordinovanú interakciu viac ako 300 rôznych makromolekúl a zahŕňa sadu všetkých 20 aminokyselín zahrnutých v proteínových molekulách; Minimálne 20 rôznych TRNA; Súbor minimálne 20 rôznych enzýmov - aminoacyl-vysoká syntetáza; ribozómy; Proteínové faktory zapojené do syntézy na rôznych úrovniach vysielania; IRNA ako hlavná zložka systému, ktorá nesie informácie o štruktúre proteínu syntetizovaného v ribozóme.
Napriek tejto zložitosti sú proteíny v bunke syntetizované pomerne vysokou rýchlosťou. Napríklad v bunkách E. coli sa syntetizuje proteín pozostávajúci zo 100 aminokyselín za 5 sekúnd.
Obr. 24. Schematický diagram biosyntézy proteínov (A.S. Spirín). Kruhy sú voľné aminokyseliny a ich zvyšky v polypeptidovom reťazci.
Je známe, že aminokyselinová sekvencia proteínu (primárna štruktúra) je známe, že je kódovaná v génoch. Matrix RNA (mRNA) alebo informácie RNA (IRNN) slúži na prenos genetických informácií z DNA v jadre na cytoplazmu, kde je pripojený k ribozómam a slúži ako matrica, na ktorej sa vykonáva syntéza proteínu. Proces syntézy informácií RNA sa nazýva transkripcia. Po znakoch generovania génu bolo známe, že je plne dešifrovaným transkripčným mechanizmom. Kompletná bezplatná kópia génov génu - pro-a RNA je pre-syntetizovaná, ktorá potom pokračuje v procese dozrievania (spracovanie IRNA).
Spracovanie spočíva v enzymatickom rezaní primárneho prepisu, po ktorom nasleduje odstránenie jeho intrónových úsekov a zlúčením (spájania) exizonálnych sekcií, ktoré tvoria kontinuálnu kódovaciu sekvenciu zrelej mRNA, ktorá sa ďalej zapája do vysielania genetických informácií. Počas spracovania sa vyskytuje modifikácia 5 "-and 3" -oncons of tvarovanie zrelej molekuly mRNA.
Vysielanie ako ďalšia etapa implementácie genetickej informácie je syntéza polypeptidu na ribozóme, v ktorom sa mRNA molekula používa ako matrica.
Vysielanie môže byť reprezentované ako spôsob prenosu "nukleotidového jazyka" IRNK na "aminokyselinový" polypeptidový reťazec proteínovej molekuly. Tento proces sa vyskytuje v dôsledku toho, že v nukleotidovej sekvencii mRNA sú kódy "slová" pre každú aminokyselinu - genetický kód. Každá sekvenčná trojitá kombinácia nukleotidov kóduje jednu aminokyselinu - kodón. Genetický kód sa skladá zo 64 kodónov.
Genetický kód je degenerovaný. To znamená, že väčšina aminokyselín je kódovaná niekoľkými kodónmi. Sekvencia prvých dvoch nukleotidov určuje špecifickosť každého kodónu, t.j. Kodóny kódujúce rovnakú aminokyselinu sa líšia len v treťom nukleotidoch.
Ďalším rozlišovacím znakom genetického kódu je jeho kontinuita, absencia "interpunkčných znamienkových znamienkov", t.j. Signály označujúce koniec jedného kodónu a začiatok druhého. Inými slovami, kód je lineárny, jednosmerný a nepretržitý. Najvýznamnejším rysom kódexu je jeho všestrannosť pre všetky živé organizmy z baktérií na ľudí. Kódex neboli odôvodnené významné zmeny pre milióny rokov evolúcie.
Medzi 64 kodónmi 3, konkrétne UAG, UAA, UGA, ukážte, že je "bezvýznamný". Tieto kodóny sa vykonávajú dôležitá funkcia Ukončenie signálov v syntéze polypeptidu v ribozómov.
Proces prenosu môže byť konvenčne rozdelený do troch hlavných stupňov - iniciácia, predĺženie a ukončenie.
Iniciácia prenosu je zabezpečená spojením molekúl mRNA s určitou oblasťou malej podjednotky disociovaného ribozómu a tvorbou iniciačného komplexu.
Proces predĺženia je priamo spojený s veľkou podjednotkou ribozómov, ktorá má špecifické úseky - A (aminokyselina) a p (peptidyl). Začína sa tvorbou peptidového spojenia medzi iniciovaním (najprv v reťazci) a následným (druhým) aminokyselinám. Potom sa ribozóm pohybuje na jednej triplete mRNA v smere 5 "→ 3", ktorý je sprevádzaný odpojením iniciačnej TRNA z matrice (mRNA), z iniciačnej aminokyseliny a výstupu na cytoplazmu. V rovnakej dobe, druhá aminoacil-TRNA účtu sa pohybuje z miesta A-miesto na R-graf, a sloboda dizajnéra sa zaoberá nasledujúcim (tretím) aminoacyl-TRNA. Proces konzistentného pohybu ribozómov "triplet kroky" na vláknici mRNA sa opakuje, sprevádzané uvoľňovaním TRNA zadanej do P-rez a zvýšenie aminokyselinovej sekvencie syntetizovaného polypeptidu.
Ukončenie vysielania je spojené so zápisom jedného z troch známych konzol mRNA na ribozóm A-rez. Pretože takýto triplet nenesie informácie o žiadnej aminokyseline, ale rozpoznané zodpovedajúcimi proteínmi ukončenia, proces polypeptidovej syntézy sa ukončí a je odpojený od matrice (mRNA).
Post-prekladová modifikácia polypeptidu je posledná etapa implementácie genetických informácií v bunke, čo vedie k konverzii syntetizovaného polypeptidu do funkčne aktívnej molekuly proteínu. Zároveň sa primárny polypeptid môže podrobiť spracovaniu pozostávajúcemu v enzymatickom odstránení iniciujúcich aminokyselín, štiepenia iných (zbytočných) aminokyselinových zvyškov a tvorbu hladín štrukturálnej organizácie atď.
V pečeni sa vyskytujú procesy deaminácie, opätovného náboja a syntézy aminokyselín, albumínu a väčšiny krvných sérových sérových sérových sérových sérových. Predpokladá sa, že albumín a a-globulíny sú produkované polygonálnymi pečeňovými bunkami, p- a ү-globulíny sú vytvorené v res, najmä v bunkách Kuppi pečene a plazmatické bunky kostnej drene.
Vedúca úloha pečene v bielkovinovom metabolizme vysvetľuje veľký záujem lekárov k metódam určenia ukazovateľov tejto výmeny. Patrí medzi ne definíciu celkového počtu plazmatických proteínov a jeho frakcií, vrátane protrominy. Spolu s definíciou bielkovín praktické použitie Obe vzorky označujúce len nepriamo na prítomnosť zmien v krvných proteínoch, vrátane prejavu patologických proteínov - paraproteínov. Patrí medzi ne vzorky na likvidáciu a koloidné vzorky.
Celkový počet bielkovín Plazma zdravých ľudí je 7,0-8,5% (K. I. Stepashkin, 1963). Zmena celkového množstva proteínu je pozorovaná len s ťažkými poruchami výmeny proteínov. Naproti tomu zmena pomeru jednotlivých frakcií je veľmi jemný indikátor stavu výmeny proteínov.
Najširšia aplikácia v praxi má definíciu proteínových frakcií elektroforézou papierom. Nevýhodou týchto výkyvov v výsledkoch získaných v závislosti od aplikovaného spôsobu spôsobu. Literárne údaje o normálnom bielkovine nie sú identické.
Tabuľka 7 zobrazuje možnosti opísanej normy rôznych autorov (podľa V. E. Pretechského, 1960).
Počas lézie pečene sa syntéza albumínu a a1-globulínov v polygonálnych bunkách pečene znižuje a syntéza p- a ү-globulínov v cupper bunkách a periportálnych mezenchymálnych buniek sa zvyšuje (ako prejav podráždenia retikulosendotel Bunky), ktorých výsledkom sú kvantitatívne zmeny proteínových frakcií - disproteinémie.
Pre difúzne lézie pečene, a to tak ostré aj chronické počas ich exacerbácie, sú charakterizované nasledujúcimi zmenami v proteinárstve: znižuje počet albumínu a zvýšenie globulínov. Pokiaľ ide o druhú, ү-globulínová frakcia sa väčšinou rastie, zdanlivo vďaka akumulácii protilátok podobných elektroforetickej mobility s ү-globulinom. Menej zvyšuje obsah α2 a β-globulínov. Stupeň zmeny proteínu je priamo závislý od závažnosti ochorenia. Výnimkou je AGAMAMAGLOOBULINEMIA s pečeňou. Celkové množstvo proteínu sa zvyčajne mierne zvyšuje v dôsledku hypergobulínia.
Vyhodnotenie bielkovín u pacientov s léziou pečene by sa nemalo zabúdať, že s veľkým množstvom rôznych ochorení existuje významná zmena proteínových frakcií, ako je napríklad v kolateds, lézie obličiek, myelomatóza atď.
V prípade ochorení pečene sa vyskytujú zmeny vo valcovacom systéme krvi a definícia rôznych koagulačných faktorov je test na odhad funkčného stavu pečene. Najviac charakteristické zmeny prolrombine a pro-pracovníka.
Protrombín (II Faktor koagulácie krvi) je globulín, pod elektroforetickou plazmovou štúdiou, přotrombínový vrchol sa nachádza medzi albumín a ү-globulín. Protrombín je vytvorený v pečeňových bunkách s účasťou vitamínu K. V procese koagulácie krvi sa protromínu zmení na trombín. Koncentrácia protrombínu v krvnej plazme je asi 0,03%. Je prakticky definovaný absolútnym množstvom prombrín, ale "protrombínový čas" a protrombínový index. Najbežnejším spôsobom určenia protrombínového indexu v Sovietskom zväze je metóda V. N. TUGOLUKOVA (1952). Normálne je protrombínový index 80-100%.
Schopnosť hepatocytov na syntézu protrombínu v patológii pečene sa môže rozbiť. Okrem toho je lézia pečene sprevádzaná porušením uloženia viacerých vitamínov, vrátane vitamínu K, ktorý je tiež príčinou hypoprotrombínmie. Preto v prípade zníženia protrombínového indexu by sa malo znovu preskúmať po 3-dňovom zaťažení vitamínu K - 0,015 Vikasol 3-krát denne. Ak množstvo protrominy zostáva nízka, naznačuje to léziu pečeňového parenchýmu.
Ďalším faktorom v koagulačnom systéme krvi, ktorý je prirodzene reagujúci na léziu pečene, je pro-pracovníkom (faktor VII, stabilný faktor). Prothlinable katalyzuje účinok tromboplastínu, urýchľuje tvorbu trombínu. Tento faktor je vytvorený v pečeni, jeho obsah v plazme je 0,015-0,03%. Počet protonev, ako aj protromine, je vyjadrený vo forme indexu. Doba procliner je normálne 30-35 sekúnd, index je 80-120%.
S porážkou pečeňového parenchýmu, oba prothrombin index a indikátor dôkazu. Tam je paralelnosť medzi týmito ukazovateľmi a závažnosťou poškodenia pečene (K. G. Kapetanaki a M. A. Kotovshchikov, 1959; A. N. Filatov a M. A. Kotovshchikova, 1963).
Bolo navrhnuté veľké číslo rôzne metódy, nepriamo určujú prítomnosť disproteinémie a paraproteinémie. Všetky z nich sú založené na depozícii patologických proteínov rôznymi činidlami.
Vzorka Takata-Ara (podadná) je založená na strate šmykovej zrazeniny veľkých dispergovaných proteínov pod pôsobením tacata obsahujúceho A obsahujúcim SULEX. Reakcia sa odhaduje na hustotu sedimentu alebo v zriedení séru, v ktorom prichádza zakalenie. Vzorka sa odhaduje ako pozitívne, ak je v rade rúrok s tacite činidlom a klesajúcim množstvom séra (1,0; 0,5; 0,25; 0,12 ml atď.) V prvej troj a viac skúmavky; Pokiaľ nie je v prvých dvoch - slabo pozitívnych. Vzorka spadá k pozitívnemu zvýšeniu obsahu ү-globulínu v krvi, najmä s ochorením Botkin, s cirhózou pečene, ale tiež pod niekoľkými ďalšími ochoreniami (pneumónia, syfilis atď.).
Jedna z modifikácií vzorky Takata-ARA je vzorkou hrubého (sublimenzovaná reakcia), v ktorej sú výsledky vyjadrené v mililitrov subrudiora, ktoré sú potrebné na získanie odlišných oblakov. Norma je 2 ml a viac. V prípade ochorení pečene sa indikátory vzorky znížia na 1,8 až 1,6 ml, s ťažkou léziou na 1,4 ml a nižšie.
Vzorka Velmana je založená na koagulácii plazmatických proteínov, keď sa zahrieva v prítomnosti roztoku chloridu vápenatého rôznych koncentrácií (od 0,1 do 0,01%). V norme dochádza k koagulácii pri koncentrácii roztoku je vyššia ako 0,04%, t.j. v prvých 6-7 skúmavkach. Pre léziu pečene sa sediment vyznačuje nižšou koncentráciou - predĺženie koagulácie "pásky".
Vzorka s kefalínom je založená na výskyte flokulácie emulzie kefalínu-cholesterolu v prítomnosti krvného séra pacienta. Vzorka má výhodu nad vyššie uvedeným vyššie uvedeným, ktoré spadá prudko pozitívne v prítomnosti nekrózy v pečeňovom parenchýme, a preto môže byť užitočné pri určovaní aktivity procesu pri ochorení botkin a cirhózy pečene a v Diferenciálna diagnóza medzi mechanickou žltačkou (v skorých štádiách) a léziou pečeňového parenchýmu.
Timo zamračený test je založený na stanovení zakalenia vyplývajúcej z pripojenia testovacieho séra s tymolovým činidlom. Stupeň turbidity sa stanoví po 30 minútach a odhaduje sa v spektrofotometri alebo v kolurmetri. Použitie štandardnej krivky turbidity, výsledkom konvenčných jednotiek. Norma sa líši od 0,8 do 5,0 jednotiek. S léziou pečene sa testovací indikátor zvýši, dosiahne 30-35 jednotiek. S Botkinovou chorobou (Popper, Schaffner, 1961).
Timo zamračená vzorka môže pokračovať ako cesto Thymol Pourtic Acidiation: Odhaduje sa, že flokulácia sa vyskytuje 24 hodín po sére zlúčeniny s činidlom tymolu.
Zostatkový dusík krvi Je normálne 20-40 mg%. Výrazná azotemia (až do 100 mg% alebo viac) sa nachádza v ťažkých léziách pečene (akútna dystrofia počas hepatitídy, terminálneho stupňa cirhózy, insuficiencie pečene po operácii na pečeni a žlčových ciest) a indikuje vývoj hepatálnej insuficiencie.
Amoniak sérová krv Je normálne 40-100%. Hypeammonmia je pozorovaná v zlyhaní pečene, ako aj v prítomnosti výrazných port-Cavalny anastomózy (prirodzene alebo vytvorené počas chirurgického zákroku), podľa ktorej krv z čreva ide, obchádzanie pečene. Najvýraznejšie zvýšenie množstva amoniaku v periférnej krvi sa pozorovalo u pacientov s hepatálnou insuficienciou po záťaži proteínu (použitie veľkého množstva mäsa, prúdi do čreva krvi s pažerákom alebo krvácaním žalúdka). Na detekciu zlyhania portálu-pečene sa môže použiť vzorka s množstvom amónnych solí (A. I. Khazanov, 1968).
Lipoproteíny a glykoproteíny * Sérové \u200b\u200bproteíny tvoria stabilné spoje s lipidmi a sacharidmi: Lipo a glykoproteíny. Prirodzene, so zmenou pomeru rôznych plazmatických proteínových frakcií, obsah komplexov spojených s nimi sa mení.
Počas elektroforézy lipoproteínov je rozdelená na frakcie zodpovedajúce alfa-, p a p-frakciám globulínu. Ү-frakcia ("lipidový zvyšok") obsahuje malé hnuteľné proteínové zlúčeniny s neutrálnymi látkami a étermi cholesterolu. Táto frakcia nie je praktický záujem, pretože tieto sa nemení v patológii. Zdravé jedinci majú nasledujúci percentuálny pomer a- a p-frakcie, lipoproteíny (I. E. TAREEVA, 1962): a-lipoproteíny - 29,0 ± 4,9; β-lipoproteíny - 71,0 ± 4,9; Pomer β / α-2,45 ± 0,61.
Vzťah medzi zmenou pomeru a a p-frakcie lipoproteínov a stupňa poškodenia pečeňového parenchýmu. Medzi zmenou lipoproteinogramom a inými funkčnými ukazovateľmi neexistuje úplná paralelnosť. Treba však poznamenať, že pre chorobu Botkin a aktívnu fázu cirhózy pečene sa vyznačuje poklesom množstva a-lipoproteínov, až kým nie sú úplne zmizne na lipidogramu a zvýšenie p-lipoproteínov Zodpovedajúce zvýšenie pomeru β / a niekoľkokrát. S chronickými pečeňovými léziami sú tieto zmeny menej výrazné.
Glykoproteíny - spojenia rôznych sacharidov s proteínmi, hlavne globulinom. Elektroforetická metóda poskytuje separáciu frakcií glykoproteínov s vhodnými proteínovými frakciami. Syntéza glykoproteínov sa vykonáva v pečeni, takže pokus o aplikovať stanovenie glykoproteínov je jasné s funkčnou diagnostikou. Údaje získané rôznymi autormi počas skúmania pacientov s patológiou pečene však zostávajú veľmi protichodné. Ďalšie charakteristické je zvýšenie frakcie a-glykoproteínov (N. A. Zaslavskaya, 1961; I. D. MANSUOV, V. I. DRONOVA A M. S. PANASENKO, 1962).
* Metóda určovania cm: A. F. BLUEWALL. Štruktúra a funkcia pečene počas epidémie hepatitídy. Riga, 1964.
Výmena proteínov
Výmena proteínov je centrálnym odkazom všetkých biochemických procesov, ktoré sú základom existencie živého organizmu. Vyznačuje sa intenzita výmeny proteínov rovnováha dusíkaPretože väčšina dusíka dusíka musí byť proteíny. Zároveň sa zohľadňuje zároveň dusík krmiva, dusík tela a dusíka prideľovacích produktov. Balobáška dusíka môže byť pozitívna (keď sa zvýšenie hmotnosti zvieracej a oneskorenia dusíka v tele), rovné nule, alebo sa pozoruje rovnovážna dusíková rovnováha (toľko dusíka je odvodený z tela) a negatívny (proteínový rozpak nie je kompenzovaný podľa kŕmnych proteínov). Charakterizuje sa rovnováha dusíka minimálne bielkoviny - najmenšie množstvo bielkovín v krmive, ktoré je potrebné na zachovanie rovnováhy dusíka v tele. Minimálne bielkoviny, vypočítané pre 1 kg nažive hmoty, má také značné hodnoty, g:
| Laktácia krava | 1 |
| Krava je neblokujúca | 0,6-0,7 |
| Ovčie | 1 |
| Koza | 1 |
| Prasa | 1 |
| Koní | 1,24,42 |
| Kôň nefunguje | 0,7-0,8 |
Potravinové proteíny sú rozdelené plný a chybný. Plné krmivo obsahuje zvyšky esenciálnych aminokyselín, ktoré nemožno syntetizovať živočíšnym organizmom: valín, izoleucín, leucín, lyzín, metionín, treonín, tryptofán a fenylalanín. Konvenčne nepostrádateľných aminokyselín
gizidín, pretože jeho malá nevýhoda v krmive je naplnená syntézou mikroflóry v potravinárskom kanáli. Zostávajúce aminokyseliny sú vymeniteľné a môžu byť syntetizované v telesnom telese: alanín, aspartátová a glutámová kyselina, séria. Päť aminokyselín sa považuje za čiastočne vymeniteľné: arginín, glycín, tyrozín, cystín a cysteín. Imino kyseliny prolínu a oxyprolínu môžu byť syntetizované v tele.
V rôznych krmivoch a potravinárskych výrobkoch obsahuje nerovnaké množstvo proteínov,%:
| Fazuľa gorosha | 26 | Krmivo kvasiniek | 16 |
| Fazuľa sója | 35 | Zemiaky | 2,0-5 |
| Zrno pšenice | 13 | Kapusta | 1,1-1,6 |
| Zrno kukurica | 9,5 | Mrkvenie | 0,8-1 |
| Zrná ryža | 7,5 | Repa | 1,6 |
Bohatý na plnohodnotné proteíny živočíšne výrobky,%:
| Hovädzie mäso lovel | 21,5 | Chatový syr | 14,6 |
| Baránka | 19,8 | Syr | 20-36 |
| Lady mastná | 25 | Kurča | 12,6 |
| Bravčové mäso | 16,5 | Krava | 3,5 |
| Ryba | 9-20 | Ropná krava | 0,5 |
Štandard plného proteínu je najčastejšie kazeín obsahujúci všetky nepostrádateľné aminokyseliny.
Štiepenie proteínov. V prístrojovom kanáli sa proteíny sú štiepené aminokyselinami a prostatickými skupinami.
V ústna dutina Proteíny, ktoré obsahujú krmivo, je mechanicky rozdrvené, zmáčané sliny a tvoria potravu COM, ktorý vstúpi do žalúdka v pažeráku (v prežúvavci - v obchodoch a schuch, v vtákoch - v železnom a svalovom žalúdku). Ako súčasť slín neexistujú žiadne enzýmy, ktoré môžu rozdeliť krmivé proteíny. Hnedé krmivo sa prihlásili v žalúdku (u prežúvavcov v čiarke), zmiešané a namočené žalúdočnou šťavou.
Tráviace šťavy - Bezfarebná a mierne opalescenčná hustota tekutín 1.002-1,010. U ľudí, na ten deň, asi 2 litre sa vytvára, v dobytka - 30, na koňoch - 20, v prasiat - 4, pes - 2-3, v ovčech a kozách - 4 litre žalúdočnej šťavy. Pridelenie žalúdočnej šťavy v prvom
(Komplexoreflector) Fáza je určená typom, zápachom a príchuťou krmiva, v druhom (neurohumoral) - jeho chemické zloženie a mechanické podráždenie receptorov slizníc. Zloženie žalúdočnej šťavy zahŕňa 99,5% vody a 0,5% hustých látok. Medzi husté látky patria pepsínové enzýmy, reni, gastroín, želatínová, lipáza (u ošípaných a amylázy); Veveričky - srvátkové albumín a globulíny, mukoproteíny hlienu, faktor Cassta; Kyseliny minerálnych látok (hlavne soľ) a soli.
Hlavným enzýmom žalúdočnej šťavy je pepsín a kyselina, vytváranie podmienok pre jeho katalytické pôsobenie, je soľ. Pri tvorbe pepsínu sú zahrnuté hlavné bunky rozsahy žalúdočných dne, pri tvorbe kyseliny chlorovodíkovej - skladacie. Zdrojom chloridových iónov je NACL, ióny H + -Protóny prichádzajúce z krvi do cytoplazmy pastierskych buniek v dôsledku redoxných reakcií (D. Korbasyuk, 1978).
Salórska kyselina vytvára potrebnú kyslosť na katalytické pôsobenie enzýmov. Ľudské pH pH žalúdočnej šťavy je teda 1.5-2.0, v dobytka - 2,17-3,14, kôň je 1.2-3,1, prasa - 1,1-2,0, ovce - 1,9-5,6, v vtákoch - 3.8. Salónová kyselina tiež vytvára podmienky pre konverziu Pepsinogénu v pepsíne, urýchľuje rozdelenie proteínov na zložky, ich denaturácia, opuch a lámanie, zabraňuje vývoju v žalúdku hnilobných a fermentačných procesov, stimuluje syntézu črevných hormónov atď. V laboratóriu Prax, všeobecná, slobodná a asociovaná kyslosť žalúdočnej šťavy.
Rennine (Hymosin, alebo ennet enzým) sa vyrába u mladých prežúvavcov pri glazúre sichola sliznice membrány. Je syntetizovaný vo forme proroketra, ktorý je významom pH
V Žalúdok Vyskytuje sa hydrolytické rozdelenie väčšiny krmivových proteínov. Takže nukleoproteidy pod vplyvom kyseliny chlorovodíkovej a pepsínu sa rozpadnú na
nukleové kyseliny a jednoduché proteíny. Tam je tiež rozdelenie a iné proteidy. Peptidové väzby na okrajoch proteínových molekúl sú blokované pod vplyvom pepsínu. Komunikácia tvorená aromatickými a dikarboxylovými aminokyselinami sú najjednoduchšie. Pepsín ľahko výročie živočíšnych proteínov (kazeín, mioglobín, miogén, miosín) a niektoré rastlinné proteíny, vybudované hlavne monoaminodikarboxylové kyseliny (glyadin a vlaseen cereals), s výnimkou vlny keratíny, hodvábne fibroidov, mucín, oxomoidov, niektorých kostných proteínov a Kartácia.
Časť proteínov je rozdelená s inými proteolytickými enzýmami žalúdočnej šťavy, napríklad kolagén - želatínováza, Cassenne - Rennin.
Pod vplyvom zložiek častí žalúdočnej šťavy, predovšetkým kyseliny chlorovodíkovej a enzýmov, proteíny v žalúdku sú hydrolyzované na protetické skupiny, albumózu, peptons, polypeptidy a dokonca aj aminokyseliny.
Sekrécia žalúdka je stimulovaná hormonidmi sliznice slnečnej membrány potravinárskeho kanála: gastrín (v gaštanom), entericastríne (v črevách), histamín (v žalúdku) atď.
Vlastnosti trávenia proteínov u prežúvavcov. Potraviny prežúvavcov pochádza z pažeráka vstupuje do prognózy, ktorá je vystavená ďalšiemu mechanickému spracovaniu, vracia sa do úst mastnej dutiny, je to znovu rozdrvené, potom sa dostane do jazvy, mriežku, knihy a schuch, kde je prvá etapa trávenia dokončená.
V poprediaroch je chemické spracovanie krmivných látok pod vplyvom baktérií enzýmov, infusírov a húb, symbiotizuje tam. Až 38% mikróbov jazvy z hovädzieho dobytka a 10% mikróbov ovčieho jazvy majú proteolytickú aktivitu, 70-80% takýchto enzýmov sa zameriava do buniek, 20-30% -Navúcou tekutinou. Enzýmy pôsobia podobne ako trypsín, rozdelenie peptidových väzieb medzi karboxylovou skupinou arginínu alebo lyzínom a aminoskupinou iných aminokyselín pri pH 5,5-6 a pH 6,5-7. Proteíny pod vplyvom peptidových hydrolyzov sú rozdelené do peptidov, peptidázy peptidov - na oligopeptidy, oligopeptidy - na aminokyseliny. Tak, zeeen kukurica sa hydrolyzuje o 60% na aminokyseliny a
kazeín je 90%. Časť aminokyselín je deant enzýmami baktérií.
Nádherná značka trávenia v popredách je syntéza proteínov mikroorganizmami z krmív a výrobkov z neexborových látok a výrobkov jeho spracovania. Prevažná časť rastlinného krmiva je reprezentovaná sacharidmi a predovšetkým vlákno. Vlákno v prognózoch pod vplyvom mikrobiálnych enzýmov celulázy a klopázy je rozdelené na α-d.(+) - glukóza a β-d.(+) -kukóza.
Monózy sa podrobia rôznym typom fermentácií, čo vedie k tvorbe mastných kyselín s nízkou molekulovou hmotnosťou. Takže s fermentáciou kyseliny mliečnej spôsobená BACT. Laktíza, kyselina mlieko je vytvorená z glukózy: C6 H 12O 6 → 2CH 3 → CHOH - COOH. S olejovito-kyselinou fermentáciou spôsobenou baktériou gólového klzágu, je vytvorená kyselina olejová kyselina: C6H12O6-\u003e CH3-CH2-CH2-CH2- COOH + 2H 2 + 2CO 2, atď.
Počet prchavých mastných kyselín v kravskej jazve môže dosiahnuť 7 kg denne. V senzačnej strave, kravy obsahujú: kyselina octová - 850-1650 g, Propionova - 340-1160, Olejová kyselina - 240-450
V zmysle octová kyselina V Rubar je ovce za deň vytvorené 200 až 500 g prchavých mastných kyselín. Ich percento je nasledovné:
Niektoré z týchto kyselín ide na syntézu mliečneho tuku, glykogénu a iných látok (obr. 22), časť - slúži ako materiál na syntézu mikroflóry aminokyselín a vlastného proteínu.
Syntéza aminokyselín mikroflóry v vyjednávacích výhodách je spôsobená bedziotickými fermentačnými produktmi a amoniakom. Zdrojom amoniaku sú produkty štiepenia močoviny, amónne soli a
iné prísady obsahujúce dusík na dávky. Takže močovina pod vplyvom enzýmovej ureázy vyrobenej mikroflorou jazvou, rozdelí na amoniak a oxid uhličitý:
Zdroj bezotických výrobkov najčastejšie slúži ketocislovs, ktoré boli vytvorené z mastných kyselín (pozri vyššie). Táto biosyntéza sa zvyčajne vykonáva povahou redukčnej aminácie:
Mikroorganizmy aminokyselín sú syntetizované proteínmi potrebnými na ich existenciu. V závislosti od stravy sa v kravách môže syntetizovať 300-700 g bakteriálneho proteínu na deň.
Z popredí, krmivo masy prichádzajú do Sichuz, kde pod vplyvom kyslej obnovenej šťavy, mikroorganizmy umierajú a ich proteíny sú rozdelené na aminokyseliny.
Z žalúdka (Schuch) krmivo s malými porciami prichádzajú tenký črevokde sú proteíny dokončené. Zahŕňa proteolytické enzýmy sekrécie pankreasu a črevnej šťavy. Tieto reakcie postupujú v neutrálnom a slabo alkalickom médiu (pH 7-8,7). V tenkom čreve sa uhľovodíkovi pankreasu a črevnej šťavy neutralizujú kyselinou chlorovodíkovou: HCl + NaHCO 3 → NaCl + H2CO3.
Kyselina sakoalová pod vplyvom enzýmu uhličitého sa odštiepi na C02 a H20. Prítomnosť CO 2 prispieva k tvorbe záchrannej emulzie, ktorá uľahčuje procesy trávenia.
Približne 30% peptidových proteínových väzieb sa rozdelí trypsínom. Uvoľňuje sa vo forme neaktívneho trpsinogénu a pod vplyvom enzýmu sliznice membrány, enterokináza sa zmení na aktívne výlet, stráca hexapeptid, ktorý bol predtým uzavretý aktívnym centrom (obr. 23), trypsínové rozdelenia peptidové väzby - Arginínové a lyzínové Cotonové skupiny a - NN2 -Gkupiny iných aminokyselín.
Takmer 50% peptidových väzieb je rozdelené chemickým trypsínom. Je uvoľnený vo forme chemického trpsinogénu, ktorý sa pod vplyvom trypsínu zmení na haymo-trypsín. Enzým rozbije peptidové väzby tvorené cotonovými skupinami fenylalanínu, tyrozínu a tryptofánu a - NN2-skupiny iných aminokyselín. Zostávajúce peptidové väzby sú štiepené peptidázami črevnej šťavy a pankreatickej šťavy - karboxypeptidázy a aminoptidázy.
Ako súčasť pankreasu šťavy, existuje kolagenáza (rozdeľovací kolagén) a elastináza (hydrolyzujúci elastín). Aktivity enzýmov sú aktivované stopovými prvkami: Mg2 +, MN2 +, CO2 + atď. Konečná fáza štiepenia proteínov odráža schému:
Štiepenie proteínov sa vyskytuje v ústnej dutine a na povrchu sliznice (štiepenie opotrebenia).
V dutine čreva sú proteínové molekuly štiepené a na povrchu sliznice - ich "nečistoty": albumózu, peptony, polypeptidy, tripeptidy a dipeptidy.
Proteíny a ich deriváty, ktoré nepodliehajú rozdeleniu v tenkom čreve, neskôr tolstého čreva Podrobené hnilobe. Rotácia - Multitage
proces, v niektorých štádiách, z ktorých sú zahrnuté rôzne mikroorganizmy: anaeróbne a aeróbne baktérie bacillov a pseudomonas generačné baktérie, infusoria, atď Pod vplyvom bakteriálnych peptidových hydrolazevov sú komplexné proteíny rozdelené na proteíny a protézy. Proteíny sú zase hydrolyzované na aminokyseliny, a sú podrobené deaminácii, dekarboxylácii, intramolekulovému delenia, oxidácii, obnoveniu, metylácii, demetylácii atď. Existuje množstvo jedovatých produktov, ktoré sú absorbované cez črevnú sliznicu v krvi a lymfatický systém a šíriť po celom tele, otrava jeho orgánov, textílií a buniek.
Tak, s rotáciou v hrubom čreve, aminokyseliny sa podrobia dekarboxylácii, čo vedie k tvorbe jedovatých amínov, ako sú tesniacich jedov - kadaverin a pretriehy.
Počas deaminácie (redukčné, intramolekulárne, hydrolytické, oxidačné) sa vytvárajú amoniak, nasýtené a nenasýtené karboxylové kyseliny, oxy kyseliny a ketoklys.
Bakteriálne dekarboxylázy môžu spôsobiť ďalší rozklad karboxylových kyselín za vzniku uhľovodíkov, aldehydov, alkoholov atď.: CH3-CH2 - COOH → CH3-CH3 + C02;
Tieto procesy zvyčajne postupujú konjugátne a etapy, ktoré v konečnom dôsledku vedie k vzniku širokej škály hnilobných výrobkov. Nasledujúce fenoly sú teda vytvorené počas rozkladu rotora cyklických aminokyselín.
S zhnitým rozkladom tryptofánu sa vytvárajú skatulok a indol.
S rotačným rozkladom cystínu a cysteínu sa vytvárajú merkaptány, sírovodík, metán, oxid uhličitý.
Procesy hnilobných proteínov sa intenzívne vyvíjajú pri kŕmení zvierat s nízkymi krmivami, narušenia režimu kŕmenia, s chorobami jedlého kanála (atómou cudzincov, zápcha), infekčnej (colibacilózy) a invazívnych (ascariázis) ochorenia. To nepriaznivo ovplyvňuje zdravie a produktivitu zvierat.
Sacie proteíny. Proteíny sa absorbujú vo forme aminokyselín, peptidov a protetických skupín s nízkou molekulovou hmotnosťou. Novorodenci sú absorbované súčasťou nerozdelených proteínov kološku a mlieka. Sacie miesto - MOISENING EPITELIÁLNYCH MIEŠENIACH tenký črevo. Aminokyseliny prenikajú do klietky cez submikroskopické tubuly s mikrovonami a exoplastickou membránou v dôsledku difúznych procesov, osmózy, s proteínovými nosičmi proti koncentrácii a elektrochemickým gradientom. Po prvé, aminokyselina je spojená s nosičom. Je to polyvalentný ión, ktorý má štyri grafy
väzba s neutrálnymi, kyselinami a bázickými aminokyselinami, ako aj s Na + iónom. Prechádzajúca membránu, aminokyselina sa štiepi z nosiča a na endoplazmatickej sieti a komplex dosky sa postupne pohybuje z apikálnej hrany k bazálnej časti enterocytov (obr. 24). Arginín, metionín, leucín sa rýchlo vstrebáva; pomalší - fenylalanín, cysteín, tyrozín; Pomalé - alanín, séria a kyselina glutámová.
V sacích procesoch patrí dôležité miesto do sodíkovej pumpy, pretože chlorid sodný urýchľuje odsávanie.
Spotrebovacia chemická energia poskytuje mitochondrii.
V mobiacom aminokyselinách sa v bunke podieľa na mobiacu aminokyselín. V bazálnych a bočných úsekoch bunky je komplex nosiča + aminokyseliny rozdelený.
Aminokyselina difunduje v intercelulárnom priestore a vstupuje do krvného okruhu alebo
systém lymfatického vozidla a NA + ióny sa vracajú do povrchu buniek a interagujú s novými časťami aminokyselín. Tieto procesy sú regulované nervovými a humorálnymi systémami.
V hrubom čreve sú hnilobné výrobky absorbované: fenol, krezol, indol, scatol atď.
Medziproduktová výmena. Proteínové sacie produkty prostredníctvom systému bránového žily sú zapísané do pečene. Zostávajúce v krvi po prechode cez pečeň aminokyselín z pečeňových žíl veľký kruh Krvný cirkulácia a šírenie na jednotlivé orgány, tkanivá a bunky. Niektoré z aminokyselín z intercelulárnej tekutiny vstupuje lymfatický systém, potom veľký kruh krvného obehu.
Krvná plazma obsahuje určité množstvo aminokyselín a polypeptidov. Ich obsah sa zvyšuje po kŕmení.
Krvná plazma je bohatá na glutamín a kyselinu glutámovú.
Väčšina aminokyselín sa vynakladá na biosyntézu proteínu, časť - biologicky na biosyntéze účinné látky (Nezostavené hormóny, peptidy, amíny atď.), Časť, deAnt, sa používajú ako energetická surovina a materiál na biologickú penziu lipidov, sacharidov, nukleových kyselín atď.
Biosyntéza proteín
Proteínová biosyntéza prúdi vo všetkých orgánoch, tkanivách a bunkách. Najväčšie číslo Proteín sa syntetizuje v pečeni. Syntéza ju vykonáva ribozómy. Chemickou povahou ribozómov - nukleoproteidy pozostávajúce z RNA (50-65%) a proteínov (35-50%).
Ribozómy sú tvorené vlastnou montážou pre-syntetizovanej RNA a proteínov. Sú to zložité časti granulovanej endoplazmatickej siete, kde dochádza biosyntéza a pohybuje sa syntetizovanými proteínovými molekulami.
Ribozómy v bunke sú vo forme klastra od 3 do 100 jednotiek - Polishe (polytribozómy, ergos). Ribozómy sú zvyčajne vzájomne prepojené druhu nite viditeľného pod elektrónovým mikroskopom - IRNK (obr. 25).
Každý ribozóm je schopný syntetizovať
samostatný polypeptidový reťazec, skupina - niekoľko takýchto reťazcov a proteínových molekúl. Príkladom veľkého polyribozomálneho systému môže byť polysomes svalového tkaniva syntetizujúceho myozínu. Polysóm pozostáva z 60-100 ribozómov a vykonáva biosyntézu proteínovej molekuly, ktorá sa skladá z 1800 aminokyselinových zvyškov.
Biosyntéza proteínu v klietke prebieha cez množstvo stupňov.
Aminokyselinová aktivácia. V hyloplazme intercelulárnej tekutiny v dôsledku difúzie, osmózy alebo aktívneho prenosu prichádza aminokyseliny. Každý typ aminoskupiny a kyseliny imino interaguje s jeho aktivačným enzýmom - aminoacylxintytáza. Reakcia je aktivovaná katiónmi Mg2 +, MN2 + a CO2 +. Aktivovaná aminokyselina sa vyskytuje.
Zlúčeniny aktivované aminokyseliny s TRNA. V druhej fáze biosyntézy proteínov, aktivovaných aminokyselín (aminoskupín) z ich zlúčenín
zodpovedajúce enzýmy sa prenášajú do TRNA cytoplazmy. Spôsob je katalyzovaný syntetázami aminoacyl-RNA.
Zvyšok aminokyseliny je spojený karboxylovou skupinou s hydroxylovým druhým atómom uhlíka rebose nukleotidovej TRNA.
Preprava sady aktivovanej aminokyseliny s TRNA k ribozómu buniek. Aktivovaná aminokyselina pripojená k jeho TRNA sa prenesie z hyaloplazmy do ribozómov. Spôsob je katalyzovaný špecifickými enzýmami, ktoré sú aspoň 20 v tele, \\ t
Počet aminokyselín sa transportuje niekoľkými TRNA (napríklad valíny a leucín - tri TRNA). V tomto procese sa používa energia GTF a ATP.
Kombinácia aminoacil-TRNA s komplexom IRNK -RBOSOME. AminoAcil-TRNA, ktorá prichádza do ribozómu, interaguje s IRNA. Každá TRNA má graf, ktorý sa skladá z troch nukleotidov, \\ t antigsodon. V IRNA zodpovedá pozemku s tromi nukleotidmi - kodón. Každý kodón zodpovedá protikodónu TRNA a jednej aminokyseline. Počas biosyntézy sa ribozóm spojí vo forme aminoacyl-obchodných aminokyselín, ktoré sú neskôr spôsobom určeným umiestnením KO-DONS v IRNA, sú spojené s polypeptidovým reťazcom.
Začatie polypeptidového reťazca. Po dvoch susedných aminoacyl-obchodoch s ich anti-cymodones sa pripojili k IRNN kodónom, sú vytvorené podmienky syntézy polypeptidového reťazca. Vytvorí sa prvé peptidové pripojenie. Tieto spôsoby sú katalyzované peptidmi, aktivované mg2 + katiónmi a faktormi iniciovania prírody bielkovín - F 1, F2 a F3. Zdroj chemickej energie je
GTF. Komunikácia vzniká vďaka spoločnostiam prvého a NN2 -Troups druhej aminoacyl-TRNA.
Tieto reakcie postupujú na podjednotke 30s. 50s podjednotky sa pripája k komplexu iniciátora a sú kombinované do ribozómov spojených s IRNA. Každá iniciácia vyžaduje jednu molekulu GTF.
Predĺženie polypeptidového reťazca. Začatie polypeptidového reťazca začína N-koncom, rovnako ako vo výslednom dipeptide, -NH2 skupina prvej aminokyseliny je zachovaná. Prvá TRNA, ktorá priniesla svoju aminokyselinu, sa vypne z komplexu IRNK - ribozóm a "poslal" na hyaloplazmu pre novú aminokyselinu. Dipeptid spojený s druhou TRNA (pozri vyššie) interaguje s treťou amino-acyl-TRNA, je vytvorený trippptid a druhá TRNA prichádza s ribozómami v hyaloplazme atď. konzistentného pripojenia nových aminokyselinových zvyškov. Ribozóm sa postupne pohybujú pomocou IRNA, otáčajúc sa informácie zakódované do jasne organizovaného polypeptidového reťazca. Pri každom kroku ribozómu sa vytvorí nová peptidyl-TRNA, zväčšená jedným aminokyselinovým zvyškom. Spôsob je katalyzovaný peptidyltransferázou, aktivovanými mg2 + katiónmi a proteínovými faktormi (EF-TU, EF-TS, EF-G). Zdroj energie je GTF. Na polis sa synchrónne syntetizuje niekoľko peptidových reťazcov. To vytvára primárnu štruktúru proteínovej molekuly.
Ukončenie polypeptidového reťazca. Ribozóm, na povrchu, z ktorých bol polypeptidový reťazec syntetizovaný, dosiahne koniec reťazca IRNK a "desí" z neho; Na opačnom konci IRNA je jeho miesto spojené novým ribozómom, ktorý vykonáva syntézu inej polypeptidovej molekuly. Polypeptidový reťazec je odpojený od ribozómu a uvoľňuje sa do hyaloplazmy. Táto reakcia sa uskutočňuje s použitím špecifického faktora oslobodenia (R), ktorý je spojený s ribozómom a uľahčuje hydrolýzu esterovej väzby medzi polypeptidom a TRNA. Všetky stupne sumarizuje schému (farba, tabuľka. Iii).
V hyaloplazme polypeptidových reťazcov sa vytvárajú jednoduché a komplexné proteíny. Sekundárne, terciárne a v niektorých prípadoch sa vytvorí kvarténová štruktúra proteínovej molekuly.
Aktualizácia proteínov v tele. Proteíny sú v dynamickom stave, vystavenej konštantnej syntéze a rozpadu. Počas životne dôležitých aktivít sa postupne "opotrebujú" - ich kvartérne, terciárne, sekundárne a primárne štruktúry sú zničené. Proteinové funkčné skupiny sú inaktivované a väzby v proteínovej molekule sú zničené. Je potrebné nahradiť "opotrebované" molekuly proteínu nové.
V závislosti od stupňa poškodenia proteínovej molekuly sa vyskytne jeho čiastočná alebo úplná aktualizácia. V prvom prípade sa pod vplyvom špeciálnych enzýmov aktualizujú malé úseky polypeptidových reťazcov alebo jednotlivých aminokyselinových zvyškov (transpeptidation). V druhom prípade je úplná výmena "opotrebovanej" proteínu nová. Poškodená proteínová molekula sa rozpadá pod vplyvom tkanivových proteáz alebo katepsínov I, II, III a IV lokalizovaných v lyzozómoch. Protejnová molekula sa podrobí obvyklým transformáciám týchto látok.
Proteíny ľudského tela sú všeobecne aktualizované do 135-155 dní. Proteíny pečene, pankreasu, steny čreva a krvnej plazmy sa aktualizujú 10 dní, svaly - 30, kolagén - 300 dní. Syntéza proteínovej molekuly v klietke prebieha rýchlo - pre 2-5 s. V tele dospelej osoby, 90-100 g proteínu (1,3 g na 1 kg
hmotnosti). Stupeň aktualizácie sa znižuje starnutím, chorobami atď.
Peptidy biosyntézy
Časť endo- a exogénnych aminokyselín ide do peptidovej syntézy.
Glutatión. Je to tripppeptid vytvorený z zvyškov kyseliny glutámovej, cysteínu a glycínu.
Biosyntéza prebieha v dvoch etapách. Takže najprv pod vplyvom enzýmu γ - Glutamylcisteinsintytáza je tvorená dippotid, potom s účasťou tripeptidu - syntetáz - tripeptid-glutatión:
Je neoddeliteľnou súčasťou mnohých enzýmov, chráni SH-skupiny proteínov z oxidácie.
Karnosín a ansenín. Dipeptidy svalového tkaniva. Karnosín je vytvorený z histidínu a β - a-antsenín - z 1-metylgistry a β -Anina.
Peptidy sa syntetizujú pod vplyvom špecifických enzýmov, s účasťou ATP a mg2 +. Reakcie postupujú napríklad na dve stupne, napríklad syntézu Carnoscil.
Biosyntéza a zdieľanie jednotlivých aminokyselín
Vymeniteľné aminokyseliny sú syntetizované v tkanivách tela; Nevyhnutné vstupovať do tela ako súčasť krmiva; Podmienené vymeniteľné sa syntetizujú v tkanivách na obmedzené opatrenie (arginín a histidín) alebo v predchodcov (tyrozín a cysteín). Niektoré množstvá aminokyselín sú syntetizované symbiotickou mikroflórou v potravinárskom kanáli.
Materiál na syntézu aminokyselín najčastejšie slúži α -Be-i. α -Vyselina, ktoré sú vytvorené v tkanivách v medziproduktnom metabolizme sacharidov, lipidov a iných spojení. Zdroj dusíka podáva amoniak a amóniové soli, vodík - cez ∙ H2 alebo NADF ∙ H2.
Ak je zdrojom aminokyseliny je kyselina Ketok, môže byť podrobená výstavnej aminácii, ktorá prúdi do dvoch stupňov: Imínová kyselina sa vytvorí, potom aminokyselina.
To produkuje alanín z kyseliny petrogradickej, aspargickej a glutámovej kyseliny od Oxaluchessus atď.
Časť kyseliny glutámovej môže byť syntetizovaná z α -Chiglutar kyselina pod pôsobením enzýmu L.-Glutamatdehydrogenáza.
Kyselina glutámová sa používa tkaniny ako darca aminoskupiny.
Samostatné aminokyseliny môžu byť vytvorené z iných aminokyselín s transmináciou (AE Brantstein a Mg Krzman, 1937) ovplyvnený aminoférovými enzýmami, ktorých časť je vitamín B6 derivát - pyridoxalfosfát, ktorý hrá úlohu nosiča NN2-nočných skupín ( s. 271).
Takže vytvoril glycín zo serínu alebo treonínu; Alanín - od glutámových a asparaginových kyselín, tryptofánu alebo cysteínu; tyrozín z fenylalanínu; Cysteín a cystín - zo serínu alebo metionínu; Kyselina glutámová je vytvorená z prolínu alebo arginínu atď.
Výmena jednotlivých aminokyselín má určité vlastnosti.
Glycín. Zúčastňuje sa na viacerých reakciách biosyntézy. Takže je z nej vytvorené:
V pečeňových tkanivách sa glycín podieľa do procesu neutralizujúcich jedovatých zlúčenín - benzoic, \\ t
fenyloxusové kyseliny a fenoly tvoria spárované spojenia, ktoré sa zobrazujú s močom.
Alanín. Tvorí sa transmináciou kyseliny petrogradicky (pozri vyššie). Existuje vo forme α - I. β -Vyberte. Podieľa sa na biosyntéze.
Asparajská kyselina. Zvyčajne sa tvaruje transmináciou kyseliny oxaluoctovej (pozri vyššie). Spolu s kyselinou glutámovú, zaisťuje vzťah medzi výmenou proteínov, sacharidov a lipidov. Slúži ako aminoskupiny darcov
reakcie. Hlavné reakcie odrážajú schému.
Kyselina glutámová. Je obsiahnutý v tkanivách v zložení proteínov, v voľnom stave a ako amid. Donátor Aminoskupina v transaminačných reakciách. Základné látky, pri syntéze, ktorej je zahrnutá kyselina:
Serín a treonín. Ich výmena úzko súvisí s výmenou glycínu. Serín v tkanivách je vytvorený z 3 fosfoglycerolovej kyseliny. Z serínu, glycín je vytvorený v dôsledku prenosu jedného uhlíka fragmentu (Ci) na tetrahydrofoliovej kyseline (THFK, pozri s. 311). Glycín môže byť vytvorený z treonínu. Fragment C1 sa používa na syntézu histidínu a purínov. Kyselina pirogradic je vytvorená zo serínu a treonínu, ktorá je v CTC zahrnutá acetyl-Cola.
Časť transformácií odráža systém:
Hydroxylová skupina serínu je súčasťou aktívneho centra mnohých enzýmov: trypsín, chemický trypsín, esteráza, fosforyláza.
Metionín. Je to neoddeliteľná súčasť mnohých proteínov. Slúži kovovú skupinu darcov. Prenos metylovej skupiny v procese miešania nastáva pod vplyvom zodpovedajúcich metylových transferázy prostredníctvom S-adenosylmetionínu:
Prekurzor metionínu je kyselina asparágová, ktorá sa cez, niekoľko stupňov (homoserín, 0-sukcinyl-gomoserín, cysteín, cystaonín, homocysteín) sa mení na metionín.
Cysteín a cystín. Komponenty mnohých proteínov, peptidov, hormónov a iných pripojení. Cysteín SH-skupina je neoddeliteľnou súčasťou aktívnych centier radu enzýmov. Účasť cysteínu v metabolizme čiastočne odráža systém:
Arginín a ornitín. Arginín je vytvorený v procese konverzie oxidu uhličitého a amoniaku v močovine.
Obe aminokyseliny sa podieľajú na tvorbe množstva životne dôležitých látok.
Lyzín. Najdôležitejšia aminokyselina. Podieľa sa na syntéze mnohých látok.
Skupina Lisínu σ-aminoskupina sa podieľa na tvorbe vzťahu medzi APOC a koenzýmom, najmä pri tvorbe biotinferu. Lisina patrí k dôležitú úlohu pri viazaní fosforu v mineralizácii kostného tkaniva a iných procesov.
Fenylalanín a tyrozín. Ich konverzia v tele ísť do takýchto smerov: biosyntéza proteínov a peptidov, vzdelávania
proteínogénne amíny, hormóny a pigmenty, oxidácia na konečné produkty s medzerou jadra atď .: \\ t
Tryptofán. Najdôležitejšia aminokyselina. Jeho transformácie sú ilustrované systémom:
Gizidín. Označuje nepostrádateľné aminokyseliny. Podieľa sa na biosyntéze a výmene mnohých životne dôležitých látok:
Prolín a oxyprolín. Oxyprolín sa vyskytuje z prolínu. Proces je nezvratný. Obe imino kyseliny sa používajú na biosyntézu proteínu atď.
Transformácia bezotického zvyšku aminokyselín
Niektoré z aminokyselín, ktoré sa nepoužívajú pri syntéze proteínov a ich derivátov, sa podrobia rozpadajúcim procesom na amoniak a karboxylové kyseliny. Amoniak sa neutralizuje v pečeni v cykle ornithin. Oxidačné prevláda z niekoľkých typov deaminácie. Ketocislovy vytvorené súčasne používajú tkanivá pre rôzne potreby. V smere použitia bezotického zvyšku sú aminokyseliny rozdelené do dvoch typov: glukoplastické a lipoplastické. Z glukoplastických aminokyselín (alanín, série, cysteínu, atď) sa zvyčajne vytvára kyselina peerogradová, ktorá slúži ako počiatočná látka pre biosyntézu glukózy a glykogénu.
Z lipoplastických aminokyselín (leucín, izoleucín, arginín, ornitín, lyzín, atď.) Po deaminácii sa vytvorí kyselina acettooctová - zdroj biosyntézy vyšších mastných kyselín.
α -BLOOD Kyseliny vytvorené počas oxidačného deaminácie aminokyselín, decarboxylové a zároveň oxidované na mastné kyseliny.
Mastná kyselina môže podliehať β Acetyl-CoA sa objavuje - zdroj chemickej energie alebo surovín pre biosyntézu mnohých látok.
Vlastnosti medziproduktu metabolizmu zložitých proteínov
Biosyntéza komplexných proteínov sa vyskytuje podobne ako biosyntéza proteínov. Súčasne je primárna, sekundárna, terciárna a kvarténová štruktúra proteínovej molekuly vytvorená s pridaním zodpovedajúcej rýchlostnej skupiny.
Výmena chromoproteidov. Zvieracie telo obsahuje rad chromoproteínov: hemoglobín, mioglobín, cytochróm, geminické enzýmy atď.
Vyznačujú sa prítomnosťou molekuly Heme. Najpodrobnejšie študovanú biosyntézu hemoglobín.
Hlavné zložky molekuly hemoglobínu sú vytvorené v krvných formáchových orgánoch: červená kostná dreň, slezina, pečeň. Globín sa syntetizuje z aminokyselín obvyklé pre proteíny pomocou. Tvorba Heme sa vyskytuje s účasťou enzýmov prostredníctvom radu etáp.
Dvoch molekúl δ -aminolevolínová kyselina je tvorená Porpobilinegenom, ktorá obsahuje pyrrolový kruh.
Porpobilineegen potom tvorí cyklickú zlúčeninu štyroch pyrronovaných kruhov - hmotnostné.
Protoporfyrín je vytvorený v ďalších transformáciách z vzpierania. V molekule protoporfyrínu je vplyvom hemosyntetázy enzým je súčasťou dodávky železa (Fe 2+) a klenot, ktorý sa vyskytuje, ktorý sa cez zvyšok histidínu spojený s jednoduchým proteínovým globínom, ktorý tvorí podjednotku hemoglobínovej molekuly.
Hemoglobín je 90-95% suchej hmoty erytrocytov.
Výmena lipoproteínov, glykoproteínov a fosfoproproteínov Nie je to veľmi odlišné od výmeny jednoduchých proteínov. Ich syntéza prebieha podobne ako iné proteíny - s tvorbou primárnych, sekundárnych, terciárnych a kvartérnych štruktúr. Rozdiel spočíva v tom, že počas syntézy k proteínovej časti molekúl sú spojené rôzne rýchlostné skupiny. Počas rozpadu komplexnej proteínovej molekuly je proteínová časť rozdelená na aminokyseliny a protsonové skupiny (lipid, sacharidy, estery fosfátov aminokyselín) - na jednoduché zlúčeniny.
Exchange. Počas prechodnej výmeny sa vytvorí číslo. chemické zlúčeninyktoré sa odlišujú od tela ako produkty proteínového rozpadu. Najmä oxid uhličitý je zvýraznený svetlom, vodou - obličky, od tej doby, ako súčasť výkalov, s vydychovaným vzduchom. Mnohé ďalšie produkty bielkovín, najmä dusíkaté, sú izolované vo forme močoviny, spárovaných zlúčenín atď.
Transformácia amoniaku. Amoniak je vytvorený v deaminácii aminokyselín, purínových a pyrimidínových báz, kyseliny nikotínu a jej derivátov, iných zlúčenín obsahujúcich dusík. Počas dňa v ľudskom tele je 100-120 g aminokyselín deamovaný, tvorí 16 až 19 g dusíka alebo 18 až 23 g amoniaku amoniaku. V podstate sa amoniak v tele hospodárskych zvierat neutralizuje v močovine, čiastočne vo forme allantoínových, kyseliny močovej a amónne solí. U vtákov a plazov je základným konečným produktom dusíkatého metabolizmu kyselina.
Močovina - Hlavný konečný produkt výmeny dusíka vo väčšine stavovcov a ľudí. Je to 80-90% všetkých látok dusíkatých močov. Vytvorený moderná teória Tvorba močoviny v pečeni je ornitívny cyklus Krebs.
1. Umývané v procese dekaringu a dekarboxylácie NH3 a CO2 pod vplyvom enzýmu karbamoyl fosfatetázy je pripojený, ktorý tvorí karbamoy fosfátu.
2. Karbamoylfosfát s ornitínou s účasťou ornithinecamoyltransferázy formy citrulín.
3. Pod vplyvom arginosukcinatsintózy interaguje s kyselinou asparágovou, tvorí kyselinu arginium.
4. Argininská kyselina pod vplyvom arginosukcínliázy sa rozdelí do arginínu a kyseliny fumarovej.
5. Arginín pod vplyvom Arginázy je rozdelený na ornitín a močovinu, ktorá sa odstráni z tela s močom a potom:
Ornitín dosahuje nové časti karbamoylfosfátu a cyklus sa opakuje.
Časť amoniaku v tkanivách viaže v procese vzdelávanie amidy - asparagín alebo glutamínktoré sa prepravujú do pečene. V pečeni sú hydrolyzované, potom, čo je močovina vytvorená z amoniaku. Určité množstvo amoniaku sa používajú tkanivámi pre sálavé aminačné kyseliny Ketok, čo vedie k tvorbe aminokyselín.
Okrem toho sa do procesu neutralizujúcich organických a anorganických kyselín zapájajú tkanivá s obličkovým amoniakom:
Transformácie iných produktov konečnej výmeny proteínov. V procese výmeny proteínov sa vytvárajú iné produkty konečnej výmeny, najmä purínové a pyrimidínové bázy, plyny (vystupujú počas defekácie), fenolov, indolu, scetolu, kyseliny sírovej atď., Zvlášť mnohé takéto látky sú vytvorené hrubého čreva pri otáčaní proteínov.
Tieto jedovaté zlúčeniny sa neutralizujú v tvorbe pečene takzvaných kyselín pairlovej, ktoré sú zvýraznené v zložení moču, čiastočne - pot a výkalu.
Indol a skatol, ktoré sú vytvorené počas rozkladu tryptofánu rotora, sa konvertujú na indoxyl a rozptýlené. Vytvárajú spárované zlúčeniny s glukurónmi alebo kyselinami sírovej.
Transformácie rozpadu chromoprotea. Pri rozdeľovaní chromoproteidov sú vytvorené globínom a drahokamom. Globín je podrobený konvenčným transformáciam typickým pre proteíny. Gem slúži ako zdroj vzdelávania
pigmenty žlče, moču a výkalov. Hemoglobín, oxidácia, sa zmení na vERDOHEMOGLOBIN (Hadbin). Verdohemoglobín stráca proteínovú časť a atómy železa, čo vedie k tvorbe zelenej látky - biliverdine. Biliveténny je obnovený na červený pigment - bilirubín. Z bilirubínu sa vytvorí mesobilirubínktoré sa po inom oživení stane urobilinogén. Urobilinogén v črevách sa zmení na Pigmenty Kala - sterkobilinogén. a sterkobylV obličkách - v pigníku moču urobilin.
Produkty rozpadu k zemi používajú telo pre rôzne potreby. Takže železo je uložené v orgánoch ako súčasť feritínov. Bilivetín a bilirubín sú žlčové pigmenty, zvyšné látky - moč a výkaly pigmenty. Rozdelenie Mio Globínu pokračuje podobne.
Regulácia metabolizmu proteínu. Osobitné miesto v regulácii patrí k kôre veľké hemisféry Centrá mozgu a subcortexu. V hypotalame sa nachádza metabolické centrum proteínu. Regulácia sa vykonáva reflexne, v reakcii na podráždenie.
Účinok hormónov na biosyntézu proteínu sa uskutočňuje stimuláciou tvorby IRNA. Somatotropín zlepšuje syntetické proteínové procesy. Biosyntéza proteínu je aktivovaná inzulínom, niektoré
andro a estrogén, tyroxín. Glukokortikoidy nadoblivého kortexu stimulujú štiepenie proteínov a uvoľňovanie dusíkatých látok.
Účinok hormónov na výmenu proteínov je spojený so zmenou rýchlosti a smeru enzymatických reakcií. Biosyntéza a následne aktivita enzýmov zapojených do výmeny proteínov závisí od prítomnosti dostatočného počtu vitamínov v krmivách. Najmä pyridoxalfosfát je ko-ferboxyláza aminokyselín, vitamín B2 je neoddeliteľnou súčasťou aminoxidázy koenzýmu, vitamín PP-bázy kyseliny glutámovej dehydrázy, bez vitamínu C nemôže prejsť baiosyntézu prolínu a oxyprolínu atď.
Patológia výmeny proteínov. Výmena proteínov je rozbitá v infekčných, invazívnych a neúspešných chorobách. Príčina poruchy výmeny proteínov je nesprávna kompilovaná diéta, kŕmenie s nízkou kvalitou krmív, nedodržiavania režimu kŕmenia atď. To vedie k zníženiu úrovne produktivity zvierat, zhoršovanie ich zdravia, a niekedy aj na smrť .
Patológia výmeny proteínov sa prejavuje v rôznych formách.
Hladovanie proteínov. Existujú dva typy nalačno proteínov: primárne, keď neexistujú dostatok esenciálnych aminokyselín v krmive a sekundárne, spôsobené chorobami potravinárskeho kanála, pečene, pankreasu. Zvieratá spomaľujú rast, zdá sa, že všeobecná slabosť, opuchy, tvarovaciu koztu je rozbitá, pozorovaná strata chuti do jedla, hnačka. Nachádza sa negatívna rovnováha dusíka, dochádza k hypoproteinémii (v krvi proteínov sa zníži o 30-50%).
Porušenie výmeny aminokyselín. Sa prejavuje v niekoľkých druhoch. Takže s niektorými ochoreniami pečene (hepatitída, cirrrodres, akútna žltá dystrofia) v krvi a moči, obsah aminokyselín prudko zvyšuje - alkaptonuria prichádza. Najmä porušením výmeny tyrozínu sa alkaptonúria vyvíja, sprevádzaná ostrým stmavným močom po státí vo vzduchu. S cystinózou sa cystín ukladá v pečeni, obličkách, slezine, lymfatické uzliny, Guts I.
nadbytok cystínu sa pozoruje v moči (cystinúria). S fenylketonúriou sa v moči objaví veľké množstvo kyseliny fenylpiirogradickej. Príčinou takýchto porušení sú často avitaminóza.
Porušenie výmeny komplexných proteínov. Najčastejšie sa prejavujú vo forme porušovania nukleových a porfyrínových výmen. V druhom prípade je porušená výmena hemoglobínu, mio-globínu a iných proteínov. Tak ako rôzne lézie Pečeň (hepatitída, fasciolaáza atď.) Nachádza sa hyperbilirubinemia - obsah bilirubínu v krvi sa zvyšuje na 0,3 - 0,35 g / l. Moč sa stáva tmavým, veľké množstvá Urobilínu sa objavujú v ňom, Urobilinúria sa vyskytuje. Niekedy je tu porfyry - zvýšenie krvi a tkanív porfyrínov. To vedie k patfinúrii a moč sa stáva červenou farbou.
Kontrolné otázky
1. Čo sú proteíny, aký je ich význam, chemické zloženie, fyzikálno-chemické vlastnosti, štruktúra (primárny, sekundárny, terciárny, kvartérny)? Ich klasifikácie.
2. Uveďte charakteristiku hlavných skupín a podskupín aminokyselín, priniesť štruktúrne vzorce najdôležitejšieho z nich, analyzovať ich vlastnosti.
3. Aká je rovnováha dusíka, minimálne bielkoviny, plné a chybné proteíny, vymeniteľné, podmienečne vymeniteľné a nepostrádateľné aminokyseliny? Napíšte vzorce esenciálnych aminokyselín.
4. Analyzujte hlavné stupne výmeny proteínov v tele rôznych typov hospodárskych zvierat - trávenie, odsávanie, medziprodukt (biosyntéza a rozpadu) a záverečné výmeny.
5. Ako je metabolizmus bielkovín v tele zvierat a čo sa prejavuje patológia výmeny proteínov?
V organizme dospelého, metabolizmus dusíka všeobecne vyvážený, To znamená, že množstvo prichádzajúceho a sekretovaného proteínového dusíka je približne rovnaké. Ak je pridelená iba časť novo prichádzajúceho dusíka, zostatok pozitívny. To je pozorované napríklad s rastom tela. Negatívny Rovnováha je zriedkavá, najmä v dôsledku chorôb.
Proteíny získané z potravy sa podrobia úplnej hydrolýze v gastrointestinálnom trakte na aminokyseliny, ktoré sú absorbované a prietok krvi sa distribuuje v tele (pozri). 8 z 20 proteínových aminokyselín sa nemôže syntetizovať v ľudskom tele (pozri). Títo nevyhnutné aminokyseliny Musí robiť s jedlom (pozri).
Prostredníctvom čriev a v malom množstve aj cez obličky telo neustále stráca proteín. V súvislosti s týmito nevyhnutnými stratami je potrebné prijímať aspoň 30 g proteínu. Táto minimálna sadzba sa ťažko pozorovalo v niektorých krajinách, zatiaľ čo v priemyselných krajinách, obsah bielkovín v potravinách najčastejšie presahuje normu. Aminokyseliny nie sú pokryté v tele, s pretlakovacími aminokyselinami v pečeni, je oxidovaný alebo až 100 g aminokyselín za deň. Dusík obsiahnutý v nich sa zmení na močovinu (pozri) av tejto forme je pridelený močom a uhlíkovej skelety sa používa pri syntéze sacharidov, lipidov (pozri) alebo oxidované za vzniku ATP.
Predpokladá sa, že v tele dospelej osoby sa denne zničí s aminokyselinami 300-400 g proteínu ( protelyolis). V rovnakej dobe, približne rovnaké množstvo aminokyselín je zahrnuté v novo vytvorených proteínových molekulách ( biosyntéza proteínu). Vysoký obrat proteínu v tele je nevyhnutný, pretože mnohé proteíny sú relatívne krátkodobý: Začnú byť aktualizované niekoľko hodín po syntéze, a biochemické polročné obdobie je 2-8 dní. Ešte viac krátkodobé kľúčové enzýmy Medziproduktová výmena. Sú aktualizované niekoľko hodín po syntéze. Je to neustále zničenie a rezidencia umožňujú bunkám rýchlo priniesť v súlade s metabolickými potrebami a aktivitu najdôležitejších enzýmov. Na rozdiel od toho, štrukturálne proteíny, históny, hemoglobín alebo zložky cytoskeletu sú obzvlášť trvanlivé.
Takmer všetky bunky sú schopné vykonávať biosyntéza proteíny (na diagrame vľavo hore). Budovanie peptidového reťazca vysielať Na ribozóme sa považuje za v článkoch ,. \\ T Aktívne formy väčšiny proteínov však vyskytujú len po niekoľkých ďalších krokoch. Po prvé, s pomocou pomocných proteínov chaperónov, by sa mala vytvoriť biologicky aktívna konformácia peptidového reťazca ( zrážať, cm.,). Keď distribúcia dozrievanie Mnohé proteíny odstránia časti peptidového reťazca alebo pripojiť Ďalšie skupiny, Napríklad oligosacharidy alebo lipidy. Tieto procesy sa vyskytujú v endoplazmatickom retikulu a v prístroji Golgi (pozri). Nakoniec sa proteíny musia prepravovať do príslušnej tkaniny alebo orgánu ( triedenie, cm.).
Intracelulárny Deštrukcia bielkovín ( protelyolis) Vyskytuje sa čiastočne v lipozómoch. Okrem toho má cytoplazma organely, tzv proteazomómykde sú zničené nesprávne skrútené alebo denaturované proteíny. Takéto molekuly sú rozpoznané pomocou špeciálneho značka (cm.).
Sekcia Články "Výmena bielkovín: Všeobecné informácie":
- A. Výmena proteínu: všeobecný
Biologické starnutie: Metódy a protokoly skúma rôzne procesy, ktoré sú postihnuté podľa veku organizmu. Niekoľko nových nástrojov pre ...
Proteíny sú povinnou zložkou vyváženej jedlej stravy.
Hlavnými zdrojmi proteínov pre organizmus sú potravinárske výrobky rastlinného a živočíšneho pôvodu. Štiepenie proteínov v tele sa vyskytuje s účasťou proteolytických enzýmov gastrointestinálny trakt. Proteoliz - hydrolýza proteínov. Proteolytické enzýmy - enzýmy nesúce proteíny hydrolýza. Tieto enzýmy sú rozdelené do dvoch skupín - exopeptidázakatalyzujú ukončenie koncového peptidového spojenia s uvoľnením jednej z koncových aminokyselín a endopeptidázakatalyzujú hydrolýzu peptidových väzieb vo vnútri polypeptidového reťazca.
V ústnej dutine rozdelenia proteínov sa nevyskytuje kvôli nedostatku proteolytických enzýmov. Žalúdok má všetky podmienky na trávenie proteínov. Protheolytické žalúdočné enzýmy - Pepsín, gastroin - vykazujú maximálnu katalytickú aktivitu v silne kyslom prostredí. Kyslé médium je vytvorené žalúdočnou šťavou (pH \u003d 1,0-1,5), ktorá je produkovaná ostreľovacími bunkami sliznice žalúdka a ako hlavná zložka obsahuje kyselinu chlorovodíkovú. Pod pôsobením kyseliny chlorovodíkovej šťavy sa vyskytuje čiastočná denaturácia proteínu, opuch proteínov, čo vedie k rozpadu svojej terciárnej štruktúry. Okrem toho, kyselina chlorovodíková Prekladá neaktívny proferovaný z pepsinogénu (produkovaný v hlavných bunkách žalúdočnej sliznice) na aktívny pepsín. Pepsín
katalyzuje hydrolýzu peptidových väzieb vytvorených zvyškami aromatických a dikarboxylových aminokyselín (optimálne pH \u003d 1,5-2,5). Slabšie sa prejavuje proteolytický účinok pepsínu na proteíny spojivové tkanivo (Collagen, Elastin). ProTAMOT, históny, mukoproteíny a keratény (proteíny vlny a vlasov) nie sú rozdelené pepsínom.
Ako proteínové potraviny je štiepená k tvorbe produktov alkalických hydrolýzov, hodnota pH žalúdočnej šťavy sa mení na 4.0. S poklesom kyslosti žalúdočnej šťavy, aktivity iného proteolytického enzýmu - gastrisina
(Optimálne pH \u003d 3,5-4,5).
V žalúdočnej šťave z detí sa zistilo hymozín (renine), štiepiaci kazeinogénny mlieko.
Ďalšie štiepenie polypeptidov (vytvorených v žalúdku) a ne-hovorené proteíny jedla sa vykonáva v tenkom čreve pod pôsobením enzýmov pankreatických a črevných šťavy. Proteolytické intestinálne enzýmy - trypsín, chmetrypsín - prichádzajú s pankreatickou šťavou. Obaja enzým sú najaktívnejšie v slabo alkalickom médiu (7,8-8,2), čo zodpovedá pH tenkého čreva. Propriment trypsín - trypsinogén, aktivátor - enterokinát (produkovaný črevnými stenami) alebo predtým vytvorený trypsín. Tripsín
hydrolyzs peptidové väzby tvorené arg a liz. Propriment je Cymotrypsin - Chymotrygenom, aktivátor - trypsín. Chimotrixín Slisses peptidové spojenia medzi aromatickým AMK, ako aj spojenia, ktoré neboli hydrolyzované trypsínom.
Vďaka hydrolytickému účinku na proteíny ndopeptidaz (Pepsín, trypsín, chmetrypsín) vytvorili peptidy rôznych dĺžok a určité množstvo voľných aminokyselín. Ďalšia hydrolýza peptidov na voľné aminokyseliny sa uskutočňuje pod vplyvom skupiny enzýmov - exopeptidáza. Jeden z nich - karboxypeptidáza - syntetizované v pankrease vo forme prokarboxypeptidázy, aktivovanej trypsínom v črevách, štiepi aminokyseliny s C-koncom peptidu; Iní - amonipdidase - syntetizované v bunkách črevnej sliznice, aktivované trypsínom, štiepi aminokyseliny z N-END.
