Pod pôsobením amyláz v ústnej dutine je rozdelená. NB! Štiepenie sacharidov začína v ústnej dutine. Zloženie a funkcie slín

Pre mnohých ľudí je jedlo jedným z mála radostí života. Jedlo, naozaj by mali byť radosť, ale ... fyziologický význam výživy je oveľa širší. Len málo ľudí premýšľa o tom, ako prekvapivo potraviny z našej dosky je premenené na energetiku a stavebný materiál, takže je potrebné pre trvalú aktualizáciu tela.

Naše jedlo sú reprezentované rôznymi produktmi, ktoré pozostávajú z proteínov, sacharidov, tukov a vody. V konečnom dôsledku, všetko, čo jeme a piť, v našom tele rozdelené na univerzálne, najmenšie zložky pod akciou tráviacich šťavov (na deň, ich osoba sa pridelí na 10 litrov).

Fyziológia trávenia je veľmi zložitá, energeticky náročná, pozoruhodne organizovaný proces pozostávajúci z niekoľkých štádií spracovania prechádzajúceho cez tráviaci trakt potravín. Je možné porovnať s dobre nastaviteľným dopravníkom, z dobre koordinovanej práce, z ktorých naše zdravie závisí. A vznik "zlyhania" vedie k tvorbe mnohých foriem chorôb.

Znalosť je veľká sila, ktorá pomáha varovať akékoľvek porušenie. Znalosť o tom, ako funguje naše systémy trávenia, by mali pomôcť nielen dostať sa tešiť z potravín, ale tiež zabrániť mnohým chorobám.

Budem vykonávať sprievodcu v fascinujúcom prehliadke turné, ktorým, dúfam, že vám bude užitočné.

Naše rôznorodé potraviny rastlín a živočíšneho pôvodu sa teda uskutočňuje dlhá cesta (po 30 hodinách) konečné produkty jeho rozdelenia padnú do krvi a lymfy a budú zabudované do tela. Proces trávenia potravín je zabezpečený jedinečnými chemickými reakciami a pozostáva z niekoľkých stupňov. Podrobnejšie ich zvážiť.

Štiepenie v ústnej dutine

Prvá etapa štiepenia začína v ústnej dutine, kde brúsenie / žuvanie a jeho spracovanie je tajné Saliva. (Denne vyrobené až do 1,5 litra slín.) V skutočnosti, proces trávenia začína ešte predtým, ako sa jedlo dotkne našimi perami, pretože myšlienka samotnej potravy je už naplnená slinením našich úst.

Sliva je tajomstvo vylučované tromi párovými slinnými žľazami. Skladá sa z 99% vody a obsahuje enzýmy, z ktorých najvýznamnejšia alfa-amyláza sa podieľa na hydrolýze / štiepenie sacharidov. Tí., Zo všetkých zložiek potravín (proteíny, tuky a sacharidov) v ústnej dutine začína hydrolýzu len sacharidov! Žiadne tuky, ani v proteínoch, pôsobí slovami enzýmov. Pre proces splachovania sacharidov potrebuje alkalické prostredie!

Zloženie slín je tiež zahrnuté: lyzozým, ktorý má baktericídne vlastnosti a slúži miestnemu faktoru na ochranu sliznice ústnej dutiny; A Muzin je hladká látka, ktorá tvorí hladký, rozdrvený žuvaním potravín, pohodlné na prehĺtanie a prepravu cez pažerák v žalúdku.

Prečo je veľmi dôležité žuť potraviny dobre? Po prvé, aby ste ho dobre rozobrali a navlhčili sliny a spustite proces trávenia. Po druhé, vo východnej medicíne sú zuby spojené s energetickými kanálmi prechádzajúcimi cez ne (Meridiáni). Žuvanie aktivuje energetický pohyb cez kanály. Zničenie určitých zubov naznačuje problémy v príslušných orgánoch a systémoch tela.

Nemyslíme na sliny v ústach a nevšimnite si jej neprítomnosť. Často ideme s pocitom suchého ústami. Sliva obsahuje mnoho chemikálií potrebných na dobré trávenie a bezpečnosť sliznice membrány. Jeho výber závisí od príjemných, známych pachov a chutí. Sliva poskytuje pocit chuti potravy. Molekuly rozdelené v slinách dosiahne až 10 000 receptorov chuti v jazyku, ktorý je schopný určiť a prideliť aj v novej potravinovej sladkej, kyslej, horkej, akútnej a slanej chuti. To vám umožní vziať jedlo ako potešenie, teší chute. Bez vlhkosti, necítime chuť. Ak je jazyk suchý, potom necítime, že jeme. Bez sliny nemôžeme prehltnúť.

Preto je tak dôležité pre zdravé trávenie jesť v uvoľnenej atmosfére, nie "na behu", v krásnych jedlách, chutné varené. Je dôležité, nie v zhone a nie ste rozptyľovaní čítaním, rozprávaním a sledovaním televízie, pomaly žuvanie potravín, teší si rôzne chuťové pocity. Zároveň je dôležité, pretože prispieva k sekrečným predpisom. Je dôležité piť dostatočnú jednoduchú vodu, aspoň 30 minút pred jedlom a hodinu po jedle. Voda je potrebná na tvorbu slín a iných tráviacich štiav, aktivácia enzýmu.

V ústnej dutine je ťažké udržať alkalickú rovnováhu, ak osoba neustáleje niečo, najmä sladké, čo vždy vedie k okysleniu média. Po jedle sa odporúča opláchnuť ústnu dutinu a / alebo žuť niečo horké chuť, napríklad, kardamómové semeno alebo petržleny.

A tiež chcem pridať o hygiene, čistenie zubov a ďasien. Mnohí ľudia boli v tradíciách, a zostáva, čistiť si zuby so vetvičkami a koreňmi, častejšie majú horkú, horkú astringentnú chuť. A zubné prášky majú tiež chuť horkosti. Bitter a väzbové chute čistia baktericídnym účinkom, ktoré posilňujú výber slín. Aká sladká chuť, naopak, prispieva k reprodukcii baktérií a stagnácie. Ale výrobcovia moderných zubných pastov (najmä sladké deti) jednoducho pridajú antimikrobiálne činidlá a konzervačné látky a zavrieme vaše oči. V našich oblastiach ihličnatý vkus - horký, TART / pletenie. Ak deti neučia sladkú chuť, normálne vnímajú neuspenenú zubnú pastu.

Poďme sa vrátiť k tráveniu. Akonáhle je potraviny vstupujú do úst, začínajú prípravky na trávenie v žalúdku: kyselina chlorovodíková sa uvoľní a aktivujú sa enzýmy žalúdočnej šťavy.

Trávenie v žalúdku

Jedlo nie je dlhé oneskorené v ústnej dutine, a potom, čo boli zuby rozdrvené a ošetrené sliny, zasiahne cez pažerák v žalúdku. Tu môže byť až 6-8 hodín (najmä mäso), štiepenie pod pôsobením žalúdočných džúsov. Objem žalúdka je normálny asi 300 ml (s "päsťou"), ale po hojnom jedle alebo častých prejedaní, najmä na noc, jeho rozmery sa mnohokrát môžu zvýšiť.

Čo je to žalúdočná šťava? Po prvé, z kyseliny chlorovodíkovej, ktorá začína byť vyrábaná okamžite, akonáhle sa niečo ukáže, že je v ústnej dutine (je dôležité, aby sa v mysli), a vytvorí kyslé médium potrebné na aktiváciu žalúdka proteolytické (rozdelené proteíny ) enzýmy. Kyslé kanály tkaniny. Slizná membrána žalúdka neustále vytvára vrstvu hlienu, chráni pred pôsobením kyseliny a z mechanického poškodenia hrubých zložiek potravy (keď potravina nie je žuvaná a ošetrená slinami, keď je načúvať suché jedlo na cestách, Len prehĺtanie). Tvorba hlienu, mazivo tiež závisí od toho, či pijeme jednoduchú vodu v dostatočných množstvách. Počas dňa sa uvoľní asi 2-2,5 litrov žalúdočnej šťavy v závislosti od množstva a kvality potravín. Počas jedla sa žalúdočná šťava zvýrazní v maximálnej množstve a líši sa v kyslosti a zložení enzýmov.

Salónová kyselina v čistej forme je silným agresívnym faktorom, ale bez neho sa nestane proces trávenia v žalúdku. Kyselina prispieva k prechodu neaktívnej formy enzýmu žalúdočnej šťavy (pepsinogén) do aktívneho (pepsínu) a tiež denatures (zničených) proteínov, čo uľahčuje ich enzymatické spracovanie.

Tak, v žalúdku, proteolytické (rozdeľovacie proteínové) enzýmy platia hlavne. Toto je skupina enzýmov aktívnych v rôznych pH prostrediach žalúdka (na začiatku tráviaceho stupňa, médium je veľmi kyslé, na výstupe žalúdka je najmenej kyslý). Komplexná proteínová molekula v dôsledku hydrolýzy je rozdelená na jednoduchšie zložky - polypeptidy (molekuly pozostávajúce z niekoľkých aminokyselinových reťazcov) a oligopeptidov (reťazec niekoľkých aminokyselín). Dovoľte mi pripomenúť, že konečný produkt proteínového štiepenia je aminokyselina - molekula schopná sania do krvi. Tento proces sa vyskytuje v tenkom čreve a žalúdok sa uskutočňuje prípravný stupeň rozdelenia proteínu na strane.

Okrem proteolytických enzýmov má žalúdočné tajomstvo enzým - lipázu, ktorá sa zúčastňuje na rozdelení tukov. Lipase funguje len s emulgovanými tukmi obsiahnutými v mliečnych výrobkoch a aktívne v detstve. (Nie je potrebné hľadať správne / emulgované tuky v mlieku, sú v mozgu oleja, v ktorom nie je žiadny proteín už nie je).

Sacharidy v žalúdku nie sú strávené a nespracované, pretože Zodpovedajúce enzýmy sú aktívne v alkalickom prostredí!

Čo ešte zistilo? Len v žalúdku, vďaka tajnej zložke (faktor hradu), existuje prechod neaktívnej, prichádzajúce z formy formy vitamínu B12 do štiepenej. Sekrécia tohto faktora sa môže znížiť alebo zastaviť, keď je žalúdok zápalový. Teraz chápeme, že potravina nie je obohatená o vitamín B12 (mäso, mlieko, vajcia), ale stav žalúdka. Závisí to: Z dostatočnej produkcie hlienu (zvýšená kyslosť ovplyvňuje tento proces v dôsledku nadmernej spotreby proteínových produktov a dokonca aj v kombinácii s sacharidmi, ktoré s dlhodobou depresiou v žalúdku začínajú blúdiť, čo vedie k okysleniu); z nedostatočnej spotreby vody; Z recepcie liekov, tak redukovaná kyslosť a sušenie sliznice. Tento zlý kruh môže byť rozbitý správne vyvážené potraviny, pitie vody a režimu príjmu potravy.

Výroba žalúdočnej šťavy je regulovaná komplexnými mechanizmami, na ktorých sa nezastavím. Chcem si len pripomenúť, že jeden z nich (bezpodmienečný reflex) môžeme pozorovať, keď šťavy začnú vyniknúť len z myšlienky známeho lahodného jedla, od zápachu, od nástupu zvyčajného času príjmu potravy. Keď niečo padá do ústnej dutiny, separácia kyseliny chlorovodíkovej s maximálnou kyslosťou začína okamžite. Preto, ak potom, čo sa táto potravina nevstúpi do žalúdka, kyselina konzumuje sliznicu, ktorá vedie k jeho podráždeniu, na erozívne zmeny, až do peptických procesov. Nie sú podobné procesom, keď ľudia žuvajú ďasná alebo dym na prázdny žalúdok, keď robia popis kávy alebo iného nápoja a ponáhľania, utiecť? Nemyslíme na naše činnosti, zatiaľ čo "hrom sa nenarodil", kým sa nestane naozaj bolestivé, pretože kyselina je skutočná ...

Výber žalúdočných štiav je ovplyvnený zložením potravín:

• mastné produkty depresia sekréciu žalúdka v dôsledku oneskorenej potraviny v žalúdku;
• Čím väčšia je proteín, tým väčšia je kyselina: použitie závažných proteínov (mäsových a mäsových výrobkov) zvyšuje sekréciu kyseliny chlorovodíkovej;
• sacharidy v žalúdku nie sú podrobené hydrolýze, potrebujú alkalické médium na rozdelenie; Sacharidy, dlhé v žalúdku, zvýšiť kyslosť v dôsledku procesu fermentačného procesu (takže je to dôležité, nie je to proteínové potraviny spolu s sacharidmi).

Výsledok nášho nesprávneho postoja k výživu sa stáva poruchami kyslej bázy v tráviacom trakte a vzhľade ochorení žalúdka a orálnej dutiny. A tu opäť je dôležité pochopiť, že neexistujú žiadne prostriedky, ktoré znižujú kyslosť alebo oktský organizmus zachovať zdravie a zdravé trávenie, ale vedomý postoj k tomu, čo robíme.

V nasledujúcom článku sa pozrieme na to, čo sa deje s jedlom v tenkom a hrubom čreve.

V ústnej dutine sa sacharidy štiepi enzýmovým slinami a-amyláza. Enzým vypadne vnútorné (1 → 4) -glyozidálne spoje. Zároveň sa vytvárajú produkty neúplnej hydrolýzy škrobu (alebo glykogénu) - dextry. Maltóza sa vytvára v malom množstve. V aktívnom centre a-amylázy sú ióny CA2 +. Aktivujte enzým ionna +.

V žalúdočnej šťave je štiepenie sacharidov inhibovaná, pretože amyláza v kyslom prostredí je inaktivovaná.

Hlavným miestom trávenia sacharidov je dvanástnikové črevo, ktoré je zvýraznené v zložení pankreatickej šťavy α- amyláza. Tento enzým dokončí štiepenie škrobu a glykogénu, ktorý sa začal amylázovým slinám, na maltózu. Hydrolýza (1 → 6) -hlikosidová komunikácia je katalyzovaná intestinálnymi enzýmami amylo-1,6-glukozidázou a oligo-1,6-glukozidázou .

Štiepenie maltózy a disacharidov prichádzajúcich s jedlom sa vykonáva v oblasti strihu kefy z epitelových buniek (enterocyty) tenkého čreva. Disacharidázy sú integrálne proteíny mikroorocytov enterocytov. Tvoria polyenicatický komplex pozostávajúci zo štyroch enzýmov, ktorých aktívne strediská sú zamerané na črevný lumen.

1m altaza(-glukozidáza) hydrolyzuje Útočiskodve molekuly D.-Kúpal.

2. Laktáza(-galaktozidáza) hydrolyzing laktózana D.-GALACTOSE I. D.-Kúpal.

3. Izomaltaza / sakharaza(Dvojčinný enzým) má dve aktívne centrá umiestnené v rôznych domén. Enzýmové hydrolyzes sakharozoapredtým D.-Fruktóza I. D.-Glukóza, as pomocou iného aktívneho centra, enzým katalyzuje hydrolýzu izomaltózaaž dve molekuly D.-Kúpal.

Intolerancia pre niektorých ľudí z mlieka, ktorý sa prejavuje bolesťou v žalúdku, jeho nadúvanie (nadúvanie) a hnačkou, je spôsobené poklesom aktivity laktázy. Môžete rozlišovať tri typy nedostatku laktázy.

1. Dedičná nedostatok laktázy. Príznaky porušenej tolerancie sa rozvíjajú veľmi rýchlo po narodení . Kŕmenie potravín, ktoré neobsahujú laktózu vedie k zániku príznakov.

2. Nízka primárna aktivita laktázy(Postupný pokles aktivity laktázy v predisponovaných osôb). V 15% detí Európy a 80% detí krajín východu, Ázie, Afriky, Japonska, syntéza tohto enzýmu, keď sa postupne zastaví a u dospelých rozvíja neznášanlivosť mlieka sprevádzaného vyššie uvedenými príznakmi. Rovnaké mliečne výrobky sa prepravujú v takýchto ľuďoch.

2. Nízka aktivita sekundárnej aktivity laktázy. Zlyhanie mlieka v podstate výsledok črevných ochorení (tropické a nevodné formy Spru, quasiorecor, kolitídy, gastroenteritídy).

Príznaky podobné tým, ktoré sú opísané v nedostatku laktázy, sú charakteristické pre iné disaccharídy. Liečba je zameraná na elimináciu relevantných disacharidov z jedlých stravy.

NB! V bunkách rôznych orgánov glukózy preniká do rôznych mechanizmov

Hlavnými produktmi úplného trávenia škrobu a disacharidov sú glukóza, fruktóza a galaktóza. Monosacharidy vstúpia do krvi z čreva, prekonávajú dve bariéry: BREAKNÁ BREAKOVÁ MEMBRÁNY, KVAVEKUJÚCEHO LUMENU A ZÁKLADNOSTI LUMENU A BASE ENTEROCYTE.

Sú známe dva mechanizmy pre príjem glukózy v bunkách: difúzia svetla a sekundárna aktívna transport, konjugát s prenosom Na + iónov. Obr.5.1. Štruktúra nosiča glukózy

Nosiče glukózy (GUTFOFF), ktorý poskytuje mechanizmus svojej ľahkej difúzie cez bunkové membrány, tvoria rodinu súvisiacich homológnych proteínov, charakteristickou vlastnosťou štruktúry, ktorého je dlhý polypeptidový reťazec, ktorý tvorí 12 transmembránových špirálových segmentov (obr. 5.1). Jedna z domén umiestnených na vonkajšom povrchu membrány obsahuje oligosacharid. N.- I. C.- Koncové časti nosiča sú adresované vo vnútri bunky. 3., 5., 7, a 11. transmembránové segmenty nosiča, zrejme tvoria kanál, pre ktorý glukóza vstupuje do bunky. Zmena konformácie týchto segmentov zabezpečuje proces pohybujúcej sa glukózy vo vnútri bunky. Nosiče tejto rodiny obsahujú 492-524 aminokyselinové zvyšky a líšia sa afinitou glukózy. Zdá sa, že každý dopravník vykonáva špecifické funkcie.

Nosiče, ktoré poskytujú sekundárny sodík, aktívny transport glukózy z čriev a renálnych tubulov (NGLT), sa významne líšia v aminokyselinovom zložení od nosičov modrej rodiny, aj keď je tiež postavený od dvanástich transmembránových domén.

Nižšie, v Tab. 5.1. Uvádzajú sa niektoré vlastnosti monosacharidových nosičov.

Prechod glukózy a iných monosacharidov na enterocytov prispieva k glutónu 5, ktorý sa nachádza v apikálnej membráne enterocytov (ľahká difúzia podľa koncentračného gradientu) a NGLT 1, ktorý poskytuje pohyb kĺbov s iónmi sodíka (Syml) glukózy na enterocyt . Sodíkové ióny sa potom aktívne, s účasťou fáz NA + -K + -AT, odstránené z enterocytov, ktorý podporuje konštantný gradient ich koncentrácie. Glukóza listy enterocytu cez basolaterálnu membránu s pomocou glóbne 2 koncentračným gradientom.

Pentose sania vyskytuje jednoduchým difúziou.

Ohromujúci počet monosacharidov vstupuje do obehu portálu a v pečeni, menšia časť v lymfatickom systéme a malý kruh krvného obehu. V pečeni sa prebytok glukózy odloží "o napájaní" vo forme glykogénu.

Nb.! Výmena glukózy v bunke začína svojou fosforyláciou

Strhnúť
holandy glukózy do ktorejkoľvek bunky začína svojou fosforyláciou. Táto reakcia rieši niekoľko úloh, ktorých hlavná "zachytávanie" glukózy na intracelulárne použitie a jeho aktiváciu.

Fosforylovaný tvar glukózy neprechádza cez plazmatickú membránu, stáva sa "vlastnosťou" bunky a používa sa v takmer všetkých cestách metabolizmu glukózy. Výnimkou je len cesta obnovy (obr. 5.2.).

Fosforylačná reakcia katalyzovať dva enzýmy: hexobohľadovanie a glukocaina. Hoci glukocaine je jedným zo štyroch izoenzýmov Hessinase ( hexokinas 4.) Existujú dôležité rozdiely medzi hexokinázou a glukokinázou: 1) hexokinázou je schopná fosforylátu nielen glukózy, ale aj iných hexómov (fruktóza, galaktóza, manóza), zatiaľ čo glukokinát aktivuje iba glukózu; 2) Hexokináza je prítomná vo všetkých tkanivách, glukokinát - v hepatocytoch; 3) Hexokinease má vysokú afinitu k glukóze ( Na M.< 0,1 ммоль/л), напротив, глюкокиназа имеет высокую К M (около 10 ммоль/л), т.е. ее сродство к глюкозе мало и фосфорилирование глюкозы возможно только при массивном поступлении ее в клетки, что в физиологических условиях происходит на высоте пищеварения в печеночных клетках. Активирование глюкокиназы препятствует резкому увеличению поступления глюкозы в общий кровоток; в перерывах между приемами пищи для включения глюкозы в обменные процессы вполне достаточно гексокиназной активности. При диабете из-за низкой активности глюкокиназы (синтез и активность которой зависят от инсулина) этот механизм не срабатывает, поэтому глюкоза не задерживается в печени и вызывает гипергликемию.

Glukóza-6-fosfát vytvorený v reakcii sa považuje za úplne s inhibítorom. hexokináza (Ale nie glukokinat).

Pretože glukokinátová reakcia je závislá od inzulínu, je možné predpísať fruktózu pacientovi s diabetom namiesto glukózy (fruktóza fosforylované hexokinázou okamžite do fruktózy-6-fosfátu).

Glukóza-6-fosfát sa používa pri mechanizmoch syntézy glykogénu, vo všetkých oxidačných dráhach transformácie glukózy a pri syntéze iných monosacharidov potrebných pre bunku. Miesto, ktoré berie túto reakciu v glukózovej výmene, umožňuje čítať kľúčovú reakciu metabolizmu sacharidov.

Reakcia gexokinázy je ireverzibilná (g \u003d -16,7 kJ / mol), preto previesť glukóza-6-fosfát na bezplatnú glukózu v bunkách pečene a obličiek, fosfatázy glukózy-6-fosfátovej fosfatázy, katalyzujú hydrolýzu glukózy-6-fosfátu. Bunky týchto orgánov môžu teda poskytnúť glukózu do krvi a poskytovať iné bunky glukózy.

Ducha úst zahŕňa Evu sám v ústach. Evy pier, vonkajšej strany tváre, zubov a priľnavosti. Pery vonku sú pokryté tenkou vrstvou epitelu, zvnútra sú lemované sliznicou slizníc, čo je pokračovanie vnútra kefy. Zatiahnite si zuby, sú pripojené k chlapcom s hornou a spodnou mozgom.

Roth Form:

• sliznica
• frézy, tesáky, veľké a malé domorodé zuby;
• hades;
• jazyk;
• mäkká a tvrdá tyč.

Obr. 1. Štruktúra ústnej dutiny.

Prečítajte si viac o štruktúre ústnej dutiny je uvedená v tabuľke.

Obr. 2. Vnútorná štruktúra zuba.

Funkcie

Hlavné funkcie ústnej dutiny v procese trávenia:

TOP-1 Článokkto s tým čítal

• rozpoznávanie chuti;
• brúsenie tvrdého jedla;
• poskytovanie telesnej teploty prichádzajúcimi výrobkami;
• tvorba potravinových hrudiek;
• sACHAROV Rozdelenie;
• ochrana pred prenikaním patogénnych mikroorganizmov.

Hlavná funkcia štiepenia v ľudskej ústnej dutine sa vykonáva slinami. Slivačné žľazy v slizničnej membráne, s pomocou vybraných slín a jazyka, sú zmáčané tým, že vytvorí stravovanie.
Rozlišujú sa tri páry veľkých pochmúrnych:

• jednoduché;
• sublimácie;
• predmet.

Obr. 3. Umiestnenie slinných okuliarov.

Salus 99% pozostáva z vody. Zostávajúce percento sú biologicky účinné látky, ktoré ukazujú rôzne vlastnosti.
V SLIVA obsahujú:

• lizozyme - antibakteriálny enzým;
• muškátor - proteínová viskózna látka, väzbové potravinárske častice v jednej hrudke;
• aMILAS A MALTAZA - enzýmy, rozdelenie škrobu a iné komplexné cukry.

Enzýmy - proteínové zlúčeniny, urýchľujúce chemické reakcie. Sú katalyzátorom v rozdelení jedla.

V menšie množstvo v slinách sa nachádzajú iné katalyzátorové enzýmy, ako aj organické soli a stopové prvky.

Trávenie

Stručne opíšte, ako sa štiepenie deje v ústnej dutine, nasledovne:

• potravinársky kúsok vstupuje do dutiny cez rezačky;
• vzhľadom na žuvacie svaly, ktoré držia čeľusť, proces upevnenia začína;
• domorodé zuby jedia potraviny, ktoré sú hojné zmáčajúce sliny;
• líca, jazyk a tvrdé prúty valcované hrče valcov;
• mäkký pešiak a jazyk zatlačte pripravené jedlo do hrdla.

Potraviny, dostať sa do ústnej dutiny, nepríjemné receptory rôznych cieľov (teplota, hmatové, čuchové), ktoré spĺňajú výrobu slín, žalúdočnej šťavy, žlče.

Čo vieme?

Domosť úst má veľký význam v tráviacom procese. Prostredníctvom tváre, zubov, prichádzajúce jedlo je rozdrvené a pohybuje sa na hrdlo. Posmievané slinové potraviny zjemňujú a svieti do jedinej kocky potravín. Enzýmy v slinách začínajú trávia, lámajú škrob a iné cukry.

Test na tému

Hodnotenie správy

Priemerné hodnotenie: štyri. Získané celkové hodnotenia: 440.

Iba monosacharidy sa podrobia nasávaniu v črevách: glukóza, galaktóza, fruktóza. Preto by oligo- a polysacharidy vstupujúce do tela s potravinami mali byť hydrolyzované enzýmovými systémami s tvorbou monosacharidov. Na obr. 5.11 schematicky znázorňuje lokalizáciu enzymatických systémov zapojených do štiepenia sacharidov, čo začína v perorálnej olejovitej dutine s pôsobením orálnej  amylázy a potom pokračuje v rôznych častiach čreva s použitím pankreatickej -amylázy, saharázy-izomaltázy, Glycoamilas, -glykozidáza (laktáza), komplexy tigázy.

Obr. 5.11. Lokalitačná schéma fermentovacích systémov

5.2.1. Štiepenie sacharidov s pomocou orálnej a pankreatickej -Milas -1,4 glykozidázy).Polysacharidy prijaté z jedla, menovite škrobu (pozostáva z lineárneho polysacharidu amylózy, v ktorom sú glukozylové zvyšky spojené s -1,4-glykoóznych väzieb a amylopektínu, rozvetvený polysacharid, kde sa nachádzajú aj -1,6-glykozidické spojenia ), začína hydrolyzovať už v ústnej dutine po zvlhčení slín obsahujúcich hydrolytické enzým  amylázy (-1,4-glykozium-das) (Ph.graph 3.2.1.1), rozdelenie 1,4-glykosidy v škrobu, Ale nie je aktívne na 1,6-glykozidových väzbách.

Okrem toho, čas kontaktu enzýmu so škrobom v ústnej dutine nestačí, takže škrob je štiepený čiastočne, ktorý tvorí veľké fragmenty dextrínov a trochu disacharidovej maltózy. Disacharidy nie sú podrobené hydrolýze pod pôsobením amylázových salva.

Ak sa dostanete do žalúdka v kyslom prostredí amylázy sliny inhibované, proces trávenia môže nastať len vo vnútri potravinovej kómy, kde sa aktivita amylázy môže udržiavať na chvíľu, až kým sa pH v celom kuse nebude kyslé. V žalúdočnej šťave nie sú žiadne enzýmy, ktoré rozdeľujú sacharidy, je možná len nevýznamná kyselina hydrolýza glykozidových väzieb.

Hlavné miesto hydrolýzy oligo a polysacharidov je jemná črevo, v rôznych oddeleniach, z ktorých sú určité glykozidázy vylučované.

V dvanásteho čreva je obsah žalúdka neutralizovaný tajomstvom pankreasu obsahujúceho hydrogenuhličitany NSO 3  a má pH 7,5 až 8,0. V utajení pankreasu sa nájde pankreatická amyláza, ktorá hydrolyzys -1,4-glykozidové väzby v škrobu a dextrínov za vzniku disacharidov maltózy (dva zvyšky glukózy sú spojené s -1,4-glykozidom) a izomaltózy (v tomto Zvyšok glukózy sacharidov na miestach vetvenia v molekule škrobu a priradených -1,6-glykozidových väzieb). Oligosacharidy sú tiež vytvorené s 8-10 glukózovým zvyškovým obsahom spojeným s -1,4-glykozidovými a -1,6-glykozidovými väzbami.

Obe amylázy sú endoglipidázou. Pankreatická amyláza tiež nehynujuje -1,6-glykozidové väzby v škrobách a -1,4-glykozidových väzieb, ktoré sú pripojené k zvyškom buničiny do molekuly celulózy.

Celulóza prechádza cez črevo nezmenené a slúži ako predradná látka, čím sa získa objem potravín a prispieva k procesu tráviaceho. V hrubom čreve, pod pôsobením bakteriálnej mikroflóry, môže byť celulóza čiastočne hydrolyzovaná za vzniku alkoholov, organických kyselín a CO2, ktoré môžu pôsobiť ako stimulanty intestinálnych peristáčov.

Vytvorené v horných oddeleniach čriev maltózy, izomaltózy a triózacharidov sa ďalej podrobí hydrolýze v tenkom čreve pod pôsobením špecifických glykozidáz. Disacharidy potravín, sacharózy a laktózy sú tiež hydrolyzované špecifickými disaccharídami tenkého čreva.

V črevnom lúmene je aktivita oligo- a disaccharirázov nízka, ale väčšina enzýmov je spojená s povrchom epitelových buniek, ktoré sú umiestnené v črevách na prstom zvyšuje  vily a samotné, potiahnuté mikrovlnami, Všetky tieto bunky tvoria strih štetcom, ktorý zvyšuje povrch kontaktu hydrolytických enzýmov s ich substrátmi.

Rozdelenie glykozidových väzieb v disacharidoch, enzýmy (disaccharidázy) sú zoskupené do enzýmových komplexov, ktoré sa nachádzajú na vonkajšom povrchu cytoplazmatickej membrány enterocytov: Sacrase-izomaltasis, glycoamilas, -glykozit.

5.2.2. Komplex saharázy-izomaltasis. Tento komplex sa skladá z dvoch polypeptidových reťazcov a je pripojený k povrchu enterocytov s použitím transmembránovej hydrofóbnej domény umiestnenej v N-koncovej časti polypeptidu. Komplex saharázy-izomaltázy (Ph.D. 3.2.1.48 a 3.2.1.10) rozdeľuje -1,2- a -1,6-glykozid v sacharóze a izomaltóze.

Obe enzýmy komplexu sú schopné hydrolyzovať aj -1,4-glykozidové väzby v maltóze a malktrotrióze (trisacharid, obsahujúci tri zvyšky glukózy a tvoria hydrolýzu škrobu).

Hoci komplex má pomerne vysokú maltusickú aktivitu, hydrolyzing 80% maltózy, ktorá je vytvorená pri trávení oligo a polysacharidov, jeho hlavnou špecifickosťou je stále hydrolýzou sacharózy a izomaltózy, rýchlosť hydrolýzy glykozidových väzieb, v ktorých viac ako rýchlosť hydrolýza vzťahov v maltóze a maltotrióze. V tomto prípade je podjednotka sviatostiam jediným črevným enzýmom, hydrolyzujúcou sacharózou. Komplex je lokalizovaný hlavne v Tekhchke, v proximálnych a distálnych častiach čreva, obsah komplexu saharázy-izomaltaz je zanedbateľný.

5.2.3. Complex Glycoamilas. Tento komplex (Ph.D. 3.2.1.3 a 3.2.1.20) hydrolyzys -1,4-glykozidové väzby medzi zvyškami glukózy u oligosacharidov. Aminokyselinová sekvencia komplexu glycoamilas má 60% homológiu so sekvenciou saharázy-izomaltatickým komplexom. Obidve komplexy patria do rodiny 31 glykozylthydolaz. Ako exoglicozidáza, enzým pôsobí zo redukčného konca, môže tiež rozdeliť maltózu, pôsobiť v tejto reakcii ako maltáza (zatiaľ čo komplex glycoamizis je hydrolyzing zvyšných 20% maltóza oligo a polysacharidov). Komplex zahŕňa dva katalytické podjednotky, ktoré majú malé rozdiely v substrátovej špecifickosti. Najväčšia aktivita komplexná exponáty v dolných oddeleniach tenkého čreva.

5.2.4.  - Komplex glykosidy (laktáza). Tento enzýmový komplex cvičí hydrolýzu -1,4-glykozidových väzieb medzi galaktózou a glukózou v laktóze.

Glykoproteín je spojený s rezaným štetcom a nerovnomerne distribuovaným v tenkom čreve. S AGE, LACTASE ACTIVITY FALLS: Je to maximálne dojčatá, u dospelých je menej ako 10% úrovne enzýmovej aktivity pridelenej u detí.

5.2.5. TREGALAZA. Tento enzým (Ph.graph 3.2.1.2.1.28) je glykozidášový komplex, hydrolyzujúce spojenia medzi monomérmi v trehalóze, disacharidov, ktoré sa nachádzajú v húb a pozostávajúcich z dvoch glukozylových zvyškov spojených s glykozidovým väzbou medzi prvými atesténovými atómami uhlíka.

Z sacharidov potravín v dôsledku pôsobenia glykozylhydroláz sa vytvárajú monosacharidy: vo veľkom množstve glukózy, fruktózy, galaktózy, do menšieho stupňa  manózy, xylózy, arabinózy, ktoré sú absorbované epitelovými bunkami Skinny a Iliace črevo a sú transportované membránami týchto buniek pomocou špeciálnych mechanizmov.

5.2.6. Preprava monosacharidov cez membrány črevných epitelových buniek.Prenos monosacharidov do buniek črevnej sliznice sa môže uskutočniť difúziou svetla a aktívna transport. V prípade aktívnej dopravy sa glukóza prenesie cez membránu spolu s Na + iónom s jedným proteínovým nosičom, a tieto látky interagujú s rôznymi úsekami tohto proteínu (obr. 5.12). Na + ión vstupuje do bunky podľa koncentračného gradientu a glukózy  proti koncentrácii gradient (sekundárne aktívna transport), tým väčšia je gradient, tým sa viac prenesie do enterocytov krytu. S poklesom koncentrácie Na + v extracelulárnej tekutine sa klesá prietok glukózy. Gradient Na + koncentrácií základných aktívnych sympatie je zabezpečený pôsobením NA +, K + -MAT, ktorý pracuje ako čerpadlo, ktoré sa valí z buniek Na + výmenou pre ión na +. Rovnakým spôsobom sa mechanizmus sekundárneho transportu v enterocytoch prichádza s galaktózou.

Obr. 5.12. Príchod monosacharidov na enterocyty. SGLT1  Dopravník glukózy závislý od roztoku sodíka v membráne epitelovej bunká; Na +, K + -The Basolaterálna membrána vytvára gradient koncentrácií sodíkových a draslíkových iónov, potrebných na fungovanie SGLT1. Blutín5 transportuje cez membránu vo vnútri bunky prevažne fruktózu. GRET2 na basolaterálnej membráne vykonáva transportnú glukózu, galaktózu a fruktózu z bunky (podľa)

V dôsledku aktívnej dopravy môžu enterocyty absorbovať glukózu pri nízkej koncentrácii v črevnom lúmene. Pri vysokej koncentrácii glukózy vstupuje do buniek difúziou svetla s použitím špeciálnych nosičov proteínov (dopravníkov). Rovnakým spôsobom sa epiteliálne bunky fruktózy prenesú.

Monosacharidy pochádzajú z enterocytov do krvných ciev pomocou ľahkej difúzie. Polovica glukózy cez kapiláry obce v portálnej žily sa prepravuje do pečene, polovica sa dodáva krvi na bunky iných tkanív.

5.2.7. Dopravná glukóza z krvi v bunkách. Tok glukózy z krvi do buniek sa uskutočňuje difúziou svetla, t.j. prenosová rýchlosť glukózy je určená gradientom jeho koncentrácií na oboch stranách membrány. V bunkách svalových a tukových tkanív je difúzia svetla regulovaná inzulínom pankreatickým hormónom. V neprítomnosti inzulínu, bunková membrána neobsahuje glukózové dopravníky. Nosič proteínov (dopravník) glukózy z červených krviniek (glut1), ako je zrejmé z obr. 5.13, je transmembránový proteín pozostávajúci z 492 aminokyselinových zvyškov a má štruktúru domény. Polárne aminokyselinové zvyšky sú umiestnené na oboch stranách membrány, hydrofóbna sú lokalizované v membráne, niekoľkokrát to prekračuje. Na vonkajšej strane membrány je miesto viazania glukózy. Pri viazaní glukózy, konformácie zmien nosiča a monosacharidová väzbová časť sa ukáže, že je otvorená vo vnútri bunky. Glukóza prechádza vo vnútri bunky, oddeľuje sa od nosného proteínu.

5.2.7.1. Transportéry glukózy: glut 1, 2, 3, 4, 5. Vo všetkých tkanivách sa zistili, že dopravníky glukózy, ktoré existujú niekoľko odrôd, ktoré dostali číslovanie v poradí ich detekcie. Bolo opísaných päť typov glubínov s podobnou primárnou štruktúrou a organizáciou domény.

Prelučovanie 1, lokalizované v mozgu, placente, obličkách, hrubom čreve, červené krvinky, vykonáva glukózu do mozgu.

GLUT 2 prevody glukózy z orgánov vylučujúcich sa v krvi: enterocyty, pečeň, transporty v -bunkách ostrovov langcans pankreatickej žľazy.

Zistil sa v mnohých tkanivách, vrátane mozgu, placenty, obličiek, zaisťuje prítok glukózy k bunkám nervového tkaniva.

Prelučovanie 4 toleruje glukózu do svalových buniek (kostrové a výdatné) a tukového tkaniva, je závislý od inzulínu.

V bunkách tenkého čreva sa deteguje glut 5, môže sa prenášať na fruktózu.

Všetci nosiče môžu byť umiestnené ako v cytoplazme

Obr. 5.13. Štruktúra glukózy nosiča proteínu (dopravník) z erytrocytov (glut1) (podľa)

bunkové vezikuly a plazmatická membrána. V neprítomnosti inzulínu sa glut 4 nachádza len vo vnútri bunky. Pod vplyvom inzulínu sa vezikuly prenesú do plazmatickej membrány, zlúčenie s ním a glut 4 je vložený do membrány, potom, že dopravník vykonáva ľahký glukóza difúzie do bunky. Po znížení koncentrácie inzulínu v krvi sa dopravníky opäť vrátia do cytoplazmy a transportu glukózy v bunke.

V práci glukózových dopravníkov boli odhalené rôzne porušenia. V dedičskom dedini proteínových nosičov sa vyvíja diabetes závislý od inzulínu. Okrem proteínových defektov existujú aj iné poruchy v dôsledku: 1) defekt na prenos inzulínu signálu na pohybe dopravníka na membránu, 2) poruchu pre pohyb dopravníka, 3) defekt na zaradenie proteínu do membrány, 4) narušenie narušenia z membrány.

5.2.8. Inzulínu.Táto zlúčenina je hormón vylučovaný -buniek ostrovov Langerhans pankreatickej žľazy. Inzulín je polypeptid pozostávajúci z dvoch polypeptidových reťazcov: jeden obsahuje 21 aminokyselinových zvyškov (reťazec A), ďalšie aminokyselinové zvyšky (reťazec B). Reťaze sú prepojené dvoma disulfidovými väzbami: A7B7, A20V19. Vnútri A-reťazca sa nachádza intramolekulárne disulfidové spojenie medzi šiestym a jedenástnym zvyškom. Hormón môže existovať v dvoch konformácii: T a R (Obr. 5.14).

Obr. 5.14. Priestorová štruktúra monomérna forma inzulínu: ale ošípané inzulín, t-konformácie, b.  Inzulín človeka, R-konformácie (je znázornený reťazec Červený Farba, B-reťazec  žltá) (podľa)

Hormón môže existovať vo forme monoméru, diméru a hexamera. V hexamérine sa inzulín stabilizuje koordinačnými väzbami zinočnatého iónovými s HEP10 B-reťazca všetkých šiestich podjednotiek (obr. 5.15).

Cicavčie inzulíny majú veľkú homológiu na primárnej štruktúre s inzulínom človeka: Tak, v inzulíne ošípaných, len jedna náhrada, namiesto treonínu na karboxylovom konci B-reťazca stojí Alan, v býčine inzulínu tri ďalšie aminokyseliny zvyšky v porovnaní s inzulínom človeka. Najčastejšie sa náhrady nachádzajú v pozíciách 8, 9 a 10 reťazcov A, ale nemajú významný vplyv na biologickú aktivitu hormónu.

Výmena aminokyselinových zvyškov v polohách disulfidových väzieb, hydrofóbnych zvyškov v C- a N-koncových oblastiach A-reťazcov a v C-terminálnych častiach C-reťazcov sú veľmi zriedkavé, čo ukazuje význam týchto oblasti v prejavoch biologickej aktivity inzulínu. Pri tvorbe aktívneho stredu hormónu sa odoberajú pozostatky PHE24 a PHE25 B-reťazca a C- a N-END Zvyšky A-reťazca.

Obr. 5.15. Priestorová štruktúra inzulínu hexamera (R6) (podľa)

5.2.8.1. Inzulínová biosyntéza.Inzulín sa syntetizuje vo forme predchodcu  pre-syntesulín obsahujúci 110 aminokyselinových zvyškov, na polytribozómov v drsnosti endoplazmatického retikulu. Biosyntéza začína tvorbou signálneho peptidu, ktorý preniká do lúmenu endoplazmatického retikulu a vysiela pohyb rastúceho polypeptidu. Na konci syntézy sa signálny peptid v dĺžke 24 aminokyselinových zvyškov štiepi z preproinsulínu za vzniku proinzulínu, ktorý obsahuje 86 aminokyselinových zvyškov a prenesie sa do zariadenia Golgiho, kde v nádržiach je ďalšie zrenie inzulínu. Priestorová štruktúra proinzulínu je znázornená na obr. 5.16.

V procese dlhodobého dozrievania pod pôsobením serínových endopeptidáz PC2 a PC1 / 3 sa peptidová väzba medzi Arg64 a Lys65 štiepi, potom hydrolýza peptidovej väzby tvorenej Arg31 a Arg32, s štiepením C -Peptid pozostávajúci z 31 aminokyselinových zvyškov. Konverzia proinzulínu do inzulínu obsahujúceho 51 aminokyselinových zvyškov je končí hydrolýzou zvyškov arginínu na N-konci A-reťazca a C-koniec B-reťazca pod pôsobením karboxypeptidázy E, ktorá vykazuje špecifickosť Podobne ako karboxypeptidázu, tj hydrolyzuje peptidové väzby, iminoskupiny, ktorá patrí do hlavnej aminokyseliny (obr. 5,17 a 5.18).

Obr. 5.16. Odhadovaná priestorová štruktúra proinzulínu v konformácii prispieva k proteolýze. Červené guľôčky sú izolované aminokyselinové zvyšky (Arg64 a Lys65; Arg31 a Arg32), peptidové väzby medzi ktorými sa podrobia hydrolýze v dôsledku spracovania pro-inzulínu (podľa)

Inzulín a C-peptid v ekvimolárnych množstvách zadajte sekrečné granule, kde inzulín, interakcia s iónovom zinku, vytvára diméry a hexamery. Výcvikové granule, zlúčenie s plazmatickou membránou, vylučujúcou inzulínom a C-peptidom do exocytózy. Čas policurunu v krvnej plazme je 3-10 minút, C-peptid je asi 30 minút. Inzulín sa podrobí rozpadu pod enzýmovou inzulinázou, tento proces pokračuje v pečeni a obličkách.

5.2.8.2. Regulácia syntézy a sekrécie inzulínu. Hlavným regulátorom sekrécie inzulínu je glukóza, ktorá reguluje expresiu inzulínu génu a proteínových génov zapojených do výmeny hlavných energetických nosičov. Glukóza sa môže priamo viazať na transkripčné faktory - to prejavuje priamy účinok na rýchlosť výrazu génu. Je možné sekundárny vplyv na sekréciu inzulínu a glukagónu, keď uvoľňovanie inzulínu z sekrečných granúl aktivuje transkripciu mRNA inzulínu. Sekrécia inzulínu však závisí od koncentrácie iónov CA2 + a znižuje s ich nedostatkom, dokonca aj s vysokou koncentráciou glukózy, ktorá aktivuje syntézu inzulínu. Okrem toho sa inhibuje adrenalínom, keď ho viažu s  2-receptormi. Stimulátory sekrécie inzulínu sú rast hormónov, kortizol, estrogény, gastrointestinálne hormonálne hormóny (sekrít, cholecystokinín, inhibičný peptid žalúdka).

Obr. 5.17. Syntéza a spracovanie preproinsulínu (podľa)

Sekrécia inzulínu -buniek langerančných ostrovčekov v reakcii na zvýšenie koncentrácie glukózy v krvi sa vykonáva nasledovne:

Obr. 5.18. Spracovanie spracovania v inzulíne hydrolýzou peptidovej väzby medzi Arg64 a Lys65, katalyzovaný serín endopeptidázou PC2 a rozdelenie peptidovej komunikácie medzi Arg31 a Arg32 pod pôsobením Serino endopeptidázy PC1 / 3, transformačné končí s štiepením zvyškov arginínu N-koniec A-reťazca a koniec arginín B-reťazca pod pôsobením karboxypeptidázy E (štiepenie zvyškov arginínu sú znázornené v kruhoch). V dôsledku spracovania, okrem inzulínu, C-peptid je vytvorený (podľa)

1) Glukóza sa transportuje v -bunkách proteín-nosič-nosič 2;

2) Glykolizácia sa podrobí bunke glukózy a ďalej oxidované v dýchacom cykle za vzniku APR; Intenzita syntézy ATP závisí od hladiny glukózy v krvi;

3) Pod pôsobením ATP sú iónové draslíkové kanály a depolarizácia membrány uzavretá;

4) Depolarizácia membrány spôsobuje objav potenciálnych vápnikových kanálov a vstupu vápnika do bunky;

5) Zvýšené hladiny vápnika v bunke aktivuje fosfolipázu C, rozdelenie jednej z membránových fosfolipidov  fosfatidylositol-4,5-difosfátu  na inozitol-1,4,5-triffosforečnan a diacel-glycerol;

6) inositatrifosfát, väzba na receptorové proteíny endoplazmatického retikulu, spôsobuje prudký nárast koncentrácie pridruženého intracelulárneho vápnika, čo vedie k uvoľneniu vopred syntetizovaného inzulínu uloženého v sekrečných granúl.

5.2.8.3. Inzulínový akčný mechanizmus. Hlavným účinkom inzulínu na svalových a tukových bunkách je zvýšenie transportu glukózy cez bunkovú membránu. Stimulácia inzulínu vedie k zvýšeniu prietoku glukózy vo vnútri bunky o 20-40 krát. Pri stimulovaní inzulínu sa v plazmatických membránoch pozoroval zvýšenie o 5-10-násobok obsahu proteínov glukózy, pričom sa súčasne znižuje o 50-60% ich obsahu v intracelulárnom bazéne. Požadované množstvom energie vo forme APR je potrebné aktivovať inzulínový receptor a nie pre fosforyláciu proteínového dopravníka. Transportná stimulácia glukózy Zvyšuje spotrebu energie 20-30 krát, zatiaľ čo na pohyb glukózových dopravníkov je potrebná len menšia suma. Premiestnenie dopravníkov glukózy do bunkovej membrány sa pozorovalo v priebehu niekoľkých minút po interakcii inzulínu s receptorom a urýchliť alebo udržať proces cyklovania proteín-dopravník, je potrebné ďalej stimulovať inzulínový účinok.

Jeho účinok na inzulínové bunky, podobne ako iné hormóny, sa uskutočňuje cez príslušný receptorový proteín. Inzulínový receptor je komplexná integrálna bunka bunkovej membrány pozostávajúcej z dvoch  podjednotiek (130 kDa) a dvoch podjednotiek (95 kDa); Najprv sa nachádza úplne mimo bunky, na jeho povrchu, druhý permeátu plazmatickej membrány.

Inzulínový receptor je tetramér pozostávajúci z dvoch extracelulárnych  podjednotiek interakcií s hormónom a spojené s každým ďalším disulfidovým mostom medzi cysteínmi 524 a Cys682 triplet, Cys683, Cys685 oboch  podjednotiek (pozri obr. 5.19, ale) a dve transmembránové -subtn, ktoré vykazujú aktivitu tyrozínkinázy spojenej s disulfidovým mostom medzi Cys647 () a Cys872. Polypeptidový reťazec -podjednotka s molekulovou hmotnosťou 135 kDa obsahuje 719 amino

Obr. 5.19. Štruktúra diméru inzulínu receptora: ale  Modulárna konštrukcia receptora inzulínu. Na vrchole - podjednotky spojené s disulfidovými mostu Cys524, Cys683685 a pozostávajúce zo šiestich domén: dva opakovanie leucín-obsahujúceho L1 a L2, cysteín-bohatý CR a tri fibronekčné domény typu III FN O, FN 1, ID (Doména nasadenia ). Doterajší stav techniky - podjednotky spojené s podjednotkovým disulfidovým mostíkom Cys647Cys872 a pozostávajúci zo siedmich domén: tri fibronektínové domény ID, FN 1 a FN2, transmembránové domény TM, susediaci s membránou JM domény, Tyrozínkinázovej domény TK, C-terminál ST; b.  Priestorová poloha receptora, jeden dimér je znázornený vo farbe, druhý je biely, a  aktivačná slučka, naproti miesta väzby hormónu, X (červená)  C-koncová časť podjednotky, X ( čierna)  N-koncová časť -podjednotky, žlté gule 1,2,3  disulfidové väzby medzi zvyškami cysteínu v ustanoveniach 524, 683-685, 647-872 (podľa)

kyselinové zvyšky a pozostáva zo šiestich domén: dva leucínové opakovanie domén L1 a L2, cysteín-bohatý Cr oblasť, kde je viazacie centrum inzulínu lokalizované, a tri fibronekčné domény typu III FNO, FN 1, INS (DEAPYMENT DOMAY) Pozri Rice. 5.18). Podjednotka obsahuje 620 aminokyselinových zvyškov, má molekulovú hmotnosť 95 kDa a pozostáva zo siedmich domén: tri fibronektívne domény ID, FN 1 a FN2, transmembránová doména TM, susediaca s membránovou doménou JM, Tyrozín Kinased TK, C-terminálna stanica. Na receptore sa našli dve miesta viazania inzulínu: jedna s vysokou afinitou, ďalšie  nízke. Pre hormonálny signál v bunke je potrebný väzba inzulínu so stredom vysokej afinity. Toto centrum je tvorené väzbovým inzulínom z L1, L2 a CR domény jednej -podjednotky a fibronektínových domén iného, \u200b\u200bzatiaľ čo umiestnenie podjednotiek je oproti sebe, ako je znázornené na obr. 5.19, z.

V neprítomnosti inzulínu interakcie so stredom vysokej afinity podjednotkového receptora, výstupok (CAM) podjednotky (CAM), ktorá je súčasťou domény CR, ktorá zabraňuje kontaktu aktivačnej slučky (A-LOOP) doména tyrozínkinázy jednej -podjednotky s fosforylačnými miestami k inej podjednotke (obr. 5.20, b.). Keď väzbový inzulín so stredom vysokej afinity inzulínu receptora, konformácie zmien receptora, výčnelku už nezasahuje do zblíženia  a  podjednotiek, aktivačné slučky domény domény interaguje s tyrozínovými fosforylačnými miestami Opačná TK doména, je transfosforylácia  podjednotiek pre sedem tyrozínových zvyškov: Y1158, Y1162, Y1163 Aktivácia slučky (toto je regulačná doména kinázy), Y1328, Y1334 ST doména Y965, Y972 JM doména (Obr. 5.20, ale), ktorá vedie k zvýšeniu aktivity receptora tyrozínkinázy. V polohe 1030 TC sa nachádza Lisínový zvyšok, ktorý je súčasťou katalytického aktívneho centra - AR-väzbové centrum. Výmena tohto lyzínu na mnohých ďalších aminokyselinách so sociálnou nabitou mutagenézou zničí aktivitu tyrozínkinázy inzulínového receptora, ale neporušuje väzbu inzulínu. Prídavok inzulínu na takýto receptor sa však nenachádza účinok na bunkovom metabolizme a proliferácii. Fosforylácia niektorých zvyškov serín treonínu, naopak, znižuje inzulínovú afinitu a znižuje aktivitu tyrozínkinázy.

Je známe niekoľko inzulínových receptorových substrátov: IRS-1 (substrát inzulínu receptor), IRS-2, STAT rodinné proteíny (snímač signálu a aktivátor transkripcie - transkripčné nosiči a transkripčné aktivátory sú podrobne posudzované v časti 4 "Biochemické základy ochranného Reakcie ").

IRS-1 je cytoplazmatický proteín, viažuci sa fosforylovaným inzulínovým receptorom tyrozín TK s jeho doménou SH2 a fosforylovanou tyrozínkinázou receptora bezprostredne po stimulácii inzulínu. Na stupni fosforylácie substrátu závisí nárast alebo zníženie bunkovej odozvy na inzulín, amplitúdu zmien v bunkách a citlivosť na hormón. Poškodenie génu IRS-1 môže spôsobiť diabetes závislý od inzulínu. Peptidový reťazec IRS-1 obsahuje približne 1 200 aminokyselinových zvyškov, potenciálnych fosforylačných centier 20 ° C a približne 40 centier fosforylácie pre serín-treonín.

Obr. 5.20. Zjednodušená schéma štrukturálnych zmien pri väzbovom inzulínu s inzulínovým receptorom: ale  Zmena konformácie receptora v dôsledku väzby hormónu v strede vysokej afinity vedie k posunu výčnelku, pričom bližšie k podjednotke a transfosforylácii TK domén; b. V neprítomnosti interakcie inzulínu so stredom väzby Vysoká afinita na inzulínový receptor výčnelku (SAM) zabraňuje prístupu  a  podjednotiek a transfosforylácie TK domén. A-LOOP  Aktivácia Loop TK Doména, čísla 1 a 2 v kruhu  Disulfidové väzby medzi podjednotkami, TK  Tyrozínkinázová doména, C  Katalytické centrum TK, SET 1 a Nastavte 2  aminokyselinové sekvencie  podjednotiek, ktoré tvoria vysokú afinitu inzulínu na receptor (napadnutý)

Fosforylácia IRS-1 v niekoľkých tyrozínových zvyškoch jej dáva schopnosť spojiť sa s proteínmi obsahujúcimi SH2-domény: SYA tyrozínová fosfatáza, P85 podjednotka F-3-kinázy (fosfatidylositol-3-kinázy), Adaptérový proteín GRB2, SH-PTP2 Proteinthir fosfatáza, fosfolipázou s medzerou (aktivátor malých GTP-väzbových proteínov). V dôsledku interakcie IRS-1 s podobnými proteínmi sa vytvárajú viacnásobné nadol signály.

Obr. 5.21. Premiestnenie glukózových proteínových nosičov glukózy 4 vo svaloch a tukových bunkách z cytoplazmy do plazmatickej membrány pod pôsobením inzulínu. Interakcia inzulínu s receptorom vedie k fosforylácii substrátu inzulínového receptora (IRS), väzbovú F-3-kinázu (FI3K), katalyzátorov fosfolipidovej syntézy fosfathydalinositol-3,4,5-triffosfátu (PTDins (3,4,5 ) P 3). Druhé pripojenie spájajúce plexus domény (pH), mobilizuje membránu PDK1, PDK2 a RKV proteín Kinázy. PDK1 fosforyluje RKV podľa TR308, aktivuje ho. Fosforylované RKV spolupracuje s vezikulmi obsahujúcimi glut 4, čo spôsobuje translokáciu do plazmatickej membrány, čo vedie k zvýšeniu transportu glukózy vo vnútri svalov a tukových buniek (podľa)

Fosforylovaná fosforylovaná IRS-1 fosfolipáza s hydrolyzujúcim fosfolipidom bunkovej membrány fosfatidylozitol-4,5-difosfátu s tvorbou dvoch sekundárnych poslov: inositol-3,4,5-triffosfát a diacelglycerín. Inofterol-3,4,5-trifoster, pôsobiaci na iónové kanály endoplazmatického retikulu, uvoľňuje z nej vápnik. Dacylglycerín pôsobí na kalmodulínu a protectinázu s, čo fosforyluje rôzne substráty, čo vedie k zmene aktivity bunkových systémov.

Fosforylovaný IRS-1 tiež aktivuje fosfatidylová fosfatidylozitolu Fosfatidylozitolu, fosfatidylozitolu, fosfatidylositol-fosfátol-4-fosfát a fosfatidylozitol-4,5-difosfát, podľa polohy 3, podľa fosfatidylozitol-3-fosfátu, fosfatidylozitol- 3,4-difosfátový a fosfatidylozitol -3,4,5-triffosfát.

F-3-kináza je heterodimér obsahujúci regulačný (P85) a katalytickú (P110) podjednotku. V regulačnej podjednotke sú dve domény SH2 a SH3 domény, takže F-3 kináza s vysokou afinitou sa pripojí IRS-1. Deriváty vytvorené v membráne, fosforylované podľa polohy 3, viažu sa proteíny obsahujúce takzvanú plexilous (pH) doménu (doménu vykazuje vysokú afinitu k fosfatidylozitol-3-fosfátov): PDK1 proteinininázy (fosfatidinozitid-závislou kinázou), proteínová látka (RKV ).

Proteinkáza v (RKV) sa skladá z troch domén: N-terminálny plexus, centrálne katalytické a C-terminálne regulačné. Doména plexus je potrebná na aktiváciu RKV. Kontaktovaním pomoci z plexusovej domény v blízkosti bunkovej membrány, RKV sa priblíži bližšie k PDK1 Proteindinázy, ktorá

vaša doména plexus je tiež lokalizovaná v blízkosti bunkovej membrány. PDK1 fosforyluje doménu Thr308 kinázy RKV, ktorá vedie k aktivácii RKV. Aktivované RKV fosforyluje kináza 3 glykogenesintantsintázy (podľa polohy Ser9), čo spôsobuje inaktiváciu enzýmov, a tým proces syntézy glykogénu. Fosforylácia sa tiež podrobí F-3-fosfátov-5-kinázu, pôsobí na vezikulách, v ktorých sú nosiče 4 uložené v citoplazme adipocytov, čo spôsobuje pohyblivé glukózové dopravníky na bunkovú membránu, vložiť do neho a transmembránový prenos glukózy svalové a tukové bunky (obr. 5.21).

Inzulín nielen vplyv na prietok glukózy do bunky s použitím glukózových proteínových nosičov 4. Podieľa sa na regulácii glukózy, tukov, aminokyselín, iónov, pri syntéze proteínov, má vplyv na replikáciu a transkripčné procesy.

Účinok na metabolizmus glukózy v bunke sa uskutočňuje stimuláciou procesu glykolýzy zvýšením aktivity enzýmov zapojených do tohto procesu: glukokinázy, fosfofroduktú, pyruvatkiny, hexochinázy. Inzulín podľa adenylátovej cyklejovej kaskády aktivuje fosfatázu, defosforyláciu glykogenézu, ktorá vedie k aktivácii syntézy glykogénu (obr. 5.22) a inhibícia procesu jeho rozpadu. Inhibícia fosfoenopuruvatakerskinase, inzulín brzdy procesu glukegenézy.

Obr. 5.22. Syntéza glykogénu

V pečeni a tukového tkaniva pod pôsobením inzulínu je syntéza tuku stimulovaná aktivačnými enzýmami: acetylsa-karboxyláza, lipoproteinlipázy. Zároveň je dezintegrácia tuku inhibovaná, pretože fosfatáza aktivovaná inzulínom, defosforylovanie hormonicky citlivá triacylglycerolipázy, inhibuje tento enzým a koncentrácia mastnej kyseliny cirkulujúcej v krvi sa znižuje.

V pečeni, tukového tkaniva, kostrové svaly, srdce inzulínu ovplyvňuje rýchlosť transkripcie viac ako sto génov.

5.2.9. Glukagón.V reakcii na zníženie koncentrácie glukózy v krvi -buniek langerhesianských ostrovov pankreasu produkuje "Hump Hump"  glukagon, ktorý je polypeptidom molekulovej hmotnosti 3 485 DA, pozostávajúci z 29 aminokyselinových zvyškov.

Akcia glukagónu je opačná ako inzulínové účinky. Inzulín podporuje stimulujúcu energiu, stimulujúcu glykogenézu, lipogenézu a syntézu proteínov a glukagón, stimulujúce glykogénolýzu a lipolýzu, spôsobuje rýchlu mobilizáciu potenciálnych zdrojov energie.

Obr. 5.23. Štruktúra proglogonu osoby a tkanivovo špecifického spracovania progukagónu v peptidových derivátoch z proguconu: glukagon a MPGF (primátorový proglukagon fragment) sú vytvorené v pankrease proglukagónu; V neuroendokrinných črevných bunkách a niektorých oddelení centrálneho nervového systému, glyuthenín, oxylineododululínu, GLP-1 (peptid získaný z Prisaducagon), GLP-2, dva medziproduktové peptid (zasahujúci peptid  IP), GRPP  glientín-súvisiacich pankreatický polypeptid (polypeptid z pankreatickej žľazy - derivát glyutantine) (hanba)

Hormón sa syntetizuje -buniek ostrovov langeranov pankreasu, ako aj v neuroendokrinných črevných bunkách a v centrálnom nervovom systéme ako neaktívny prekurzor  predchádzajúceho predasnegónu (molekulová hmotnosť 9 000 Da) obsahujúca 180 Aminokyselinové zvyšky a podstupujú spracovanie s použitím konverzátora 2 a tvoria niekoľko peptidov. Rôzne dĺžky, medzi nimi glukagón a dva glukagónové podobné peptid (glukagón ako peptid  GLP-1, GLP-2, glyotín) (Obr. 5.23). 14 z 27 aminokyselinových zvyškov glukagónu sú identické s tými v molekule iného hormónu gastrointestinálneho traktu  Centine.

Na viazanie glukagónu s receptormi buniek, ktoré naň reagujú, je potrebná integrita jeho sekvencie 1-27 z N-konca. Dôležitou úlohou pri prejave efektov hormónov sa hrá zvyškom histidínu, ktorý sa nachádza na N-konci a vo väzbe na receptory  fragment 20-27.

V krvnej plazme sa glukagón neviaže na žiadny transportný proteín, polovodivý čas sa rovná 5 minút, je zničený proteinázami v pečeni, zatiaľ čo rozklad začína rozdelením komunikácie medzi Ser2 a GLN3 a odstránením dipeptidu z N-END.

Sekrécia glukagónu je potlačená glukózou, ale stimuluje sa proteínové potraviny. GLP-1 inhibuje sekréciu glukagónu a stimuluje sekréciu inzulínu.

Glucagon má účinok len na hepatocytoch a tukových bunkách, ktoré majú receptory v plazme membrány. V hepatocytoch sa viažuci na receptory na plazmatickej membráne, glukagónom pomocou G-proteínu aktivuje adenylate cyklázu, katalyzujú tvorbu SAMRE, ktorá zase vedie k aktivácii fosforylázy, urýchľuje rozpad glykogénu a inhibuje glycogennetase brzdenie tvorby glykogénu. Glukagón stimuluje glukonogenézu, indukuje syntézu enzýmov, ktoré sa podieľajú na tomto spôsobe: glukóza-6-fosfatázy, fosfoenolpyruvataturboxykinykódová, fruktóza-1,6-difosfatáza. Celkový účinok glukagónu v pečeni sa redukuje na zvýšenú tvorbu glukózy.

V tukových bunkách, hormón tiež s použitím kaskády adenylát cyklázy, aktivuje triacylglycelolipázu Hormonickosť, stimulujú lipolýzu. Glucagon zvyšuje sekréciu katecholamínov nadobličiek Braintabs. Účasťou na implementácii zátoke alebo spustenia reakcií, glukagón zvyšuje dostupnosť energie substrátov (glukóza, voľné mastné kyseliny) pre kostrové svaly a posilňuje dodávku krvi k kostrovým svalom kvôli posilneniu srdca.

Glucagon nemá akcie na glykogénové kostrové svaly v dôsledku takmer úplnej neprítomnosti receptorov glukagónu v nich. Hormón spôsobuje zvýšenie sekrécie inzulínu z β-buniek pankreasu a brzdenie aktivity inzulinázy.

5.2.10. Nariadenie metabolizmu glykogénu. Akumulácia glukózy v tele vo forme glykogénu a jeho rozpadu je v súlade s potrebami tela v energii. Smer procesov metabolizmu glykogénu je regulovaný mechanizmmi závislými na pôsobení hormónov: v pečeňovom inzulíne, glukagóne a adrenalínu, v inzulínových svaloch a adrenalíne. Prepínanie syntézy alebo procesy glykogénu sa vyskytujú počas prechodu z absorpčného obdobia pre moderátorky alebo pri zmene stavu odpočinku na fyzickú prácu.

5.2.10.1. Regulácia aktivity glykogenfosforylázy a glykogenézy. Pri zmene koncentrácie glukózy v krvi sa vyskytuje syntéza a sekrécia inzulínu a glukagónu. Tieto hormóny regulujú procesy syntézy a rozpadu glykogénu, ktoré ovplyvňujú aktivitu kľúčových enzýmov týchto procesov: glykogenesintáza a glycogenfosforláza podľa ich fosforylácie-defosforylácie.

Obr. 5.24 Aktivácia glykogenfosforylázy pomocou fosforylačného zvyšku Ser14 s použitím glykogenfosporozačnej kinázy a inaktivácie s použitím fosfatázy, katalyzujúceho defosforylácie serínového zvyšku (podľa)

Obe enzýmy existujú v dvoch formách: fosforylované (aktívna glykogénfosforláza ale a neaktívny glykogenxintaz) a defosforylovaný (neaktívny fosforyláza b. a aktívny glykogenxintaz) (obr. 5,24 a 5.25). Fosforylácia sa uskutočňuje kinázou, ktorá katalyzuje prenos fosfátového zvyšku z aplikácie k zvyšku serínu a defosforelácie katalyzuje fosfoproteín fosfatázu. Aktivita kinázy a fosfatázy sú tiež regulované fosforyláciou-defosforyláciou (pozri obr. 5,25).

Obr. 5.25. Regulácia aktivity glykogenxintázy. Enzým sa aktivuje účinkom fosfoproteinfosfatázy (PP1), defosforyluje tri fosfoserínové zvyšky v blízkosti C-konca v glykogenéze. Kináza 3 glykogenesintáza (GSK3), katalyzujúca fosforyláciu troch serínových zvyškov v glykogelíku, inhibuje syntézu glykogénu a je aktivovaná fosforyláciou s cysinkinázou (SCIII). Inzulín, glukóza a glukóza-6-fosfátová aktivujú fosfoproteinfosfatázu a glukagón a adrenalín (epinefrín). Inzulín brzdy pôsobenie kinázy 3 glykogenesintazy (podľa)

proteinkáza závislá od SAMR A (RCA) fosforyluje fosforyláza kináza, prekladá ju do aktívneho stavu, ktorý pri otáčaní fosforyluje glycogenfosforlase. Syntéza SAMRE je stimulovaná adrenalínom a glukagónom.

Inzulín cez kaskádu s účasťou RAS-proteínu (signálny RAS-dráha) aktivuje protekinázu PP90S6, fosforyláciu a tým aktiváciu fosfoproteinfosfatázy. Aktívna fosfatáza je defosfóry a inaktivuje fosforylázovú kinázu a glycogenfosforlázu.

Fosforylácia s použitím uhla glykogenxintázy vedie k jeho inaktivácii a defosfopylácie s fosfoproteázou Infatase aktivuje enzým.

5.2.10.2. Regulácia metabolizmu glykogénu v pečeni.Zmena koncentrácie glukózy v zmenách krvi a relatívne koncentrácie hormónov: inzulín a glukagón. Pomer koncentrácie inzulínu na koncentráciu glukagónu v krvi sa nazýva "index inzulínu-glukagon". V predloženom období sa index znižuje a koncentrácia glukagónu je ovplyvnená reguláciou koncentrácie glukózy.

Glukagón, ako je opísané vyššie, aktivuje uvoľňovanie glukózy do krvi v dôsledku rozpadu glykogénu (aktivácia glykogenfosforylázy a inhibície glykogenézy) alebo syntetizáciou z iných látok  glukoneogenezeze. Glukóza-1-fosfát je vytvorený z glykogénu, je produkovaný v glukóze-6-fosfáte, pod pôsobením hydrolyzovateľného glukózy-6-fosfatázy s tvorbou voľnej glukózy, schopný dostať sa z bunky v krvi (obr. 5.26).

Účinok adrenalínu na hepatocytoch je podobný pôsobeniu glukagónu v prípade použitia  2-receptorov a je spôsobené fosforyláciou a aktiváciou glykogenfosforylázy. V prípade interakcie adrenalínových C-1-receptorových plazmatických membrány sa transmembránový prenos hormonálneho signálu uskutočňuje s použitím mechanizmu inozitolového fosfátu. V oboch prípadoch sa aktivuje proces glykogénneho rozpadu. Použitie jedného alebo iného typu receptora závisí od koncentrácie adrenalínu v krvi.

Obr. 5.26. Systém glykogénu fosforrentizmus

Počas trávenia sa index insulín-glukagon zvyšuje a inzulínové vplyvy. Inzulín znižuje koncentráciu glukózy v krvi, aktivuje, fosforyláciu cez dráhu Ras, fosfodiesterázy Samra, hydrolyzing tohto sekundárneho mediátora s tvorbou AMR. Inzulín sa tiež aktivuje cez dráhu RAS fosfoproteinfosfatázových glykogénových granúl, defosforylingu a aktiváciu glykogenézy a inaktiváciu samotného phoorlázovej kinázy a samotnej glykogenfosforlázy. Inzulín indukuje syntézu glukokinázy na urýchlenie fosforylácie glukózy v bunke a jeho zaradenie do glykogénu. Teda inzulín aktivuje proces syntézy glykogénu a inhibuje jeho rozpad.

5.2.10.3. Regulácia metabolizmu glykogénu vo svaloch. V prípade intenzívnych pracovných svalov sa glykogénový úpadok urýchľuje adrenalínovým väzbou na  2-receptory a cez adenylátový cyklázový systém, ktorý vedie k fosforylácii a aktivácii fosforylázovej kinázy a glykogenfosforylázy a inhibície glykogenézy (Obr. 5,27 a 5.28). V dôsledku ďalšej konverzie glukózy-6-fosfátu vytvoreného z glykogénu sa ATP syntetizuje na vykonávanie intenzívnej práce svalov.

Obr. 5.27. Regulácia aktivity glykogenfosforylázy vo svaloch (podľa)

V stave zvyšku svalovej glykogénfosforlázy, pretože je v defosforylovanom stave, ale rozpad glykogénu sa vyskytuje v dôsledku aktivácie alto-fajčenia glykogenfosforylázy B s pomocou APR a ortofosfátu.

Obr. 5.28. Regulácia aktivity glykogenesintázy v svaloch (spoluhláska)

S miernymi svalovými kontrakciami môže byť aktivovaná alt-celkom (CA2 + ióny), môže byť aktivovaná kinázová fosforyláza. CA 2+ Koncentrácia sa zvyšuje so svalovými kontrakciami v reakcii na signál motorového nervu. Keď je signál zoslabenie, koncentrácia CA2 + sa súčasne "vypne" aktivita kinázy je teda

ióny SA 2+ nie sú zapojené nielen na svalovú redukciu, ale aj pri poskytovaní energie týchto skratiek.

CA2 + ióny sú spojené s squodulínovým proteínom, v tomto prípade vyčnievajúcu jednu z podjednotiek kinázy. Svalová kináza fosforyláza má konštrukciu  4  4  4  4. Iba -podjednotka,  a -podjednotky, sú fosforylované podľa zvyškov serínu s použitím uhla, -podjednotka je identická so squamodulinovým proteínom (podrobne diskutovaný v oddiele 2.3.2 Časti 2 "Biochémia pohybu ") Slúži na štyri ióny CA2 +, čo vedie k konformačným zmenám, aktivácii katalytickej -podjednotky, aj keď kináza zostáva v defosforylovanom stave.

Počas trávenia v pokoji v svaloch sa vyskytne syntéza glykogénu. Glukóza vstupuje do svalových buniek s použitím proteínov nosičov gluténu (ich mobilizácia do bunkovej membrány pod pôsobením inzulínu sa podrobne diskutuje v časti 5.2.4.3 a na obr. 5.21). Účinok inzulínu na syntézu glykogénu v svaloch sa tiež uskutočňuje defosforyláciou glykogenxintázy a glykogenfosforylázy.

5.2.11. Nefiratívna glykozylácia proteínov. Jedným z typov modifikácie potrubí proteínov je glykozylácia serínových zvyškov, treonínu, asparagínu, hydroxylyzín s glykozyltransferázou. Vzhľadom k tomu, v krvi štiepenia, vysoká koncentrácia sacharidov (obnovenie cukrov) (obnovenie cukrov), možno neenzým glykozylácia proteínov, lipidov a nukleových kyselín, názov glykácie. Výrobky vyplývajúce z viacstupňovej interakcie cukrov s proteínmi sa nazývajú finálne glykozylačné produkty (AGES  Advanced Glycation End-Products) a nachádzajú sa v mnohých ľudských proteínoch. Polčas týchto výrobkov je dlhší ako proteíny (od niekoľkých mesiacov do niekoľkých rokov) a rýchlosť ich tvorby závisí od úrovne a trvania expozície so znížením cukru. Predpokladá sa, že mnohé komplikácie vyplývajúce z diabetu sa vyskytujú so svojím vzdelaním, s Alzheimerovou chorobou, keď katarakt.

Proces glyingu môže byť rozdelený na dve fázy: skoro a neskoro. V prvej fáze glykácie, nukleofilný záchvat karbonylovej glukózovej skupiny -aminoskupiny lyzínovej alebo guanidínovej arginínovej skupiny, v dôsledku čoho sa vytvára labilná základňa SCHIFF - N.-GLYOSYLMINE (Obr. 5,29). Tvorba základne SCHIFF - proces je relatívne rýchly a reverzibilný.

Ďalej nastane preskupenie N.- glykozylín s tvorbou produktu Amadori - 1-amino-1-deoxyforkózu. Rýchlosť tohto procesu je nižšia ako rýchlosť tvorby glykozylínu, ale výrazne vyššia ako rýchlosť hydrolýzy základne SCHIFF,

Obr. 5.29. Squirirrel Glibing Schéma. Otvorená forma sacharidov (glukóza) reaguje s -aminoskupinou lyzínu s tvorbou Schiffovovej bázy vystavenej Amadori prešmykovaniu na ketoamín cez tvorbu prvku elostamínu. Predajnenie Amadori sa urýchľuje, ak sú pozostatky aspartátu a arginínu umiestnené v blízkosti rezíduí Lisin. Ketioamine ďalej môže poskytnúť rôzne produkty (konečné produkty s konečným glyingom ). Diagram ukazuje reakciu s druhou molekulou sacharidov s tvorbou difuseamínu (podľa)

preto sa proteíny obsahujúce zvyšky 1-amino-1-deoxyfruktózy akumulujú sa v krvi. Modifikácia lyzínových zvyškov v proteínoch v počiatočnom štádiu glykácie, zrejme prispieva k prítomnosti histidínu, lyzínu alebo arginínových zvyškov v bezprostrednej blízkosti Reaktívna aminoskupina, ktorá sa vykonáva acidínu hlavnú katalýzu procesu, ako aj zvyšky aspartátu, ťahanie protónu z druhého atómu uhlíka cukru. Ketoamín môže priradiť ďalší zvyšok sacharidov podľa iminoskupiny s tvorbou dvojnásobok glycovaného lyzínu, ktorý sa otočí na dicakeaminu (pozri obr. 5.29).

Neskoré štádium glimatizácie, vrátane ďalšej transformácie N.- Glycochzilline a produkt Aladori, je pomalší proces, ktorý vedie k tvorbe stabilných konečných produktov (vek). Nedávno sa údaje objavili na priamej účasti na tvorbe veku a-dikarbola (glyoxal, metylglyoxal, 3-deoxygly-kozon), vytvorený v. vtip Obaja s degradáciou glukózy a v dôsledku transformácií Schiffovej bázy pri modifikácii lyzínu v zložení glukózových proteínov (obr. 5.30). Špecifické reduktázy a sulfydrilné zlúčeniny (kyselina lipoová, glutatión) sú schopné transformovať reaktívne dikarbonylové zlúčeniny do neaktívnych metabolitov, čo sa odráža v znížení tvorby konečných produktov.

Reakcie a-dikarbonylových zlúčenín s e-aminoskupinami lyzínových zvyškov alebo guanidínových skupín arginínových zvyškov v proteínoch vedú k tvorbe proteínových vkladov, ktoré sú zodpovedné za komplikácie spôsobené glykátovými proteínmi, počas diabetu a iných ochorení. Okrem toho, v dôsledku konzistentnej dehydratácie amadoriho produktu pri C4 a C5, 1-amino-4-deoxy-2,3-dión a--endón, ktorý sa môže tiež podieľať na tvorbe intramolekulového a intermolekulového proteínu Známky.

Charakterizuje sa medzi vekmi N. ε -Kakeballmethillín (CML) a N. ε -CAKE (CEL), BIS (LIZIL) Imidazolové adukty (Gold  Glyoxal-Lysyl-Lysyl-dimér, forma  metylglyoxal-lyzyl-lisil-dimér, Dold  deoxyl dimér-lisil-lisil-dimér), imidazolóny (G-H, mg -H a 3DG-H), pyrollin, argpirimidín, pentosidín, crosslin a vesperlizín. Na obr. 5.31 Niektoré sú uvedené

Obr. 5.30. Glibingová schéma proteínov v prítomnosti D-glukózy. Rámec ukazuje hlavné predchodcov výrobkov výrobkov vyplývajúcich z glykácie (podľa)

koncové glibingové produkty. Napríklad pentosidín a karboxymetilizín (SML)  konečné glyingové produkty vytvorené za oxidačných podmienok sa nachádzajú v dlhoročných proteínoch: kožný kolagén a kryštalický kryštál. Karboxymethillín predstavuje negatívne nabitú karboxylovú skupinu v proteíne namiesto pozitívne nabitej aminoskupiny, ktorá môže viesť k zmene nabíjania na povrchu proteínu, na zmenu štruktúry priestorovej proteínov. SML je rozpoznateľné protilátky antigénu. Množstvo tohto produktu sa zvyšuje lineárne s vekom. Pentosidin je zosieťovaný (priečny sieťovací produkt) medzi produktom Amadori a arginínovým zvyškom v akejkoľvek polohe proteínu, je vytvorený z askorbátu, glukózy, fruktózy, ribózy, nachádzajúcej sa v mozgových tkanivách pacientov s Alzheimerovou chorobou, v Koža a krvná plazma pacientov s diabetom.

Konečné glykácie produkty môžu prispievať k voľne-radikálnej oxidácii, meniť náboj na povrchu proteínu, nezvratné prešívanie medzi rôznymi úsekami proteínu, ktorý

porušuje ich priestorovú štruktúru a fungovanie, robí udržateľnú enzymatickú proteolýzu. Na druhej strane, voľne-radikálna oxidácia môže spôsobiť neenzymatickú proteolýzu alebo fragmentáciu proteínov, peroxidácia lipidov.

Tvorba konečných glycujúcich produktov na proteínoch bazálnej membrány (typ kolagénu IV, laminínu, hepasulfátu proteoglykánu) vedie k jeho zahusťovaniu, zúženia lúmenu kapilár a narušenie ich funkcie. Tieto porušenia extracelulárnej matrice zmenia štruktúru a funkciu ciev (zníženie elasticity vaskulárnej steny, zmena v reakcii na vazodilating účinku oxidu dusíka), prispieva k zrýchlenému vývoju aterosklerotického procesu.

Konečné produkty glykácie (CPG) tiež ovplyvňujú expresiu niektorých génov, väzba na špecifické CPG receptory lokalizované na fibroblastoch, T-lymfocytoch, v obličkách (mezanium bunky), v stene ciev (endoteli a bunky svalstva a hladké svalstvo) , v mozgu, ako aj v pečeni a slezine, kde sú detekované v najväčšom množstve, t.j. v tkanivách bohatých na makrofágoch, ktoré sprostredkovávajú transdukciu tohto signálu zvýšením tvorby voľných radikálov kyslíka. Ten, zase, aktivovať transkripciu nukleárnej NF-KB faktora  regulátora expresie mnohých génov, ktoré reagujú na rôzne zranenia.

Jednou z účinných spôsobov prevencie nežiaducich dôsledkov ne-enzýmovej glykozylácii proteínov je znížiť potravinovú izbu, ktorá sa odráža v znížení koncentrácii glukózy v krvi a znižuje napríklad pripevnenie glukózy neanzýmu na dlhodobé proteíny, napríklad, \\ t hemoglobín. Zníženie koncentrácie glukózy vedie k zníženiu glykozylácie proteínov a peroxidácie lipidov. Negatívny účinok glykozylácie je spôsobený porušením štruktúry a funkcií, keď je glukóza spojená s dlhoročnými proteínmi a to, čo sa deje v dôsledku oxidačného poškodenia proteínov spôsobených voľnými radikálmi vytvorenými počas oxidácie cukrov v prítomnosti Prechodové ióny. Nukleotidy a DNA sú tiež podrobené neenzýmovým glykozylácii, čo vedie k mutáciám v dôsledku priameho poškodenia DNA a inaktiváciu systémov opravy, spôsobuje zvýšenú krehkosť chromozómov. V súčasnosti sa skúmajú prístupy k tomu, aby sa zabránilo účinku glycátov na dlhotrvajúce proteíny s farmakologickými a genetickými vplyvmi.

Počiatočný proces spracovania potravín sa vyskytuje v ústnej dutine. V ústnej dutine sa vyskytuje: brúsenie jedla; zmáčanie jej slín; Tvorba potravinovej hrudky.

Potraviny v ústnej dutine je 10-15 sekúnd, potom, čo sú svalové skratky jazyka zatlačené do hrdla a pažeráka.

Potraviny prijaté v ústach je dráždivé chuť, hmatové a teplotné receptory umiestnené v sliznícom membráne jazyka a rozptýlené v celej sliznici membrány ústnej dutiny.

Pulzy z receptorov na centripetálnych vláknach Triple, tváre a jazykové nervy vstupujú do nervových centier, reflexne vzrušujúce sekréciu slinných žliaz, žliaz a pankreatických žliaz, biliárne. Výškové vplyvy tiež menia motocyklovanie pažeráka, žalúdka, proximálnej časti tenkého čreva, ovplyvňujú dodávku krvi na tráviacich orgánoch, reflexívne posilniť spotrebu energie potrebnej na spracovanie a učenie.

Tí. Napriek krátkodobému jedlu potravín v ústnej dutine (15-18 ° C) s jeho receptormi, tam sú odpaľovače takmer celého tráviaceho traktu. Podráždenie receptorov jazyka, sliznice úst a zubov pri implementácii tráviacich procesov v ústnej dutine je obzvlášť dôležité.

Žuvanie je jednou z počiatočných fáz procesu absorpcie potravín, pozostávajúcej z brúsenia, trenia a miešania potravín so slinami, t.j. Pri tvorbe potravinovej hrudky.

Zmáčanie a miešanie so slinami je potrebné na rozpustenie, bez ktorého nie je možné vyhodnotiť chuťové vlastnosti potravín a jeho hydrolýzu.

Žuvanie dochádza v dôsledku kontrakcií žuvacích svalov, ktoré pohybujú dolnú čeľusť vzhľadom na hornú čeľusť. Do procesu sú tiež zapojené mimické svaly a svaly jazyka.

Človek má 2 rady zubov. Každý má frézy (2), tesáky (2) malé (2) a veľké (3) sú pôvodné. Rezačky a tesáky uhryznúť jedlo, malé domorodé drvenie, veľké domorodé trením. Rezačky môžu vyvinúť tlak na potraviny 11-25 kg / cm2, pôvodné - 29-90. Žuvací akt sa vykonáva reflexne, má znak reťazca, automatizované a ľubovoľné komponenty.

V regulácii žuvanie, motorové jadrá podlhovastého mozgu, červeného jadra, čiernej látky, subkortických jadier a veľkého mozgového cortexu. Kombinácia vládnych vládnych neurónov sa nazýva žuvacie centrum. Puzlivosť z neho na motorových vláknach trigeminálneho nervu prichádzajú na žuvacie svaly. Vykonávajú pohyb dolnej čeľuste dole, hore, dopredu, späť a vzlyk. Svaly jazyka, tváre, pery pohybujú potravinovú hrudku v ústnej dutine, podávajú a podržte jedlo medzi žuvacími plochami zubov. V koordinácii žuvania sa zohrávajú hlavnú úlohu impulzy žuvacie svaly a mechaniky ústnej dutiny a zubov.

Štúdia procesu žuvania je ťažké: filmová metóda, elektromyografická. Grafická metóda registrácie bola nazývaná: Maxigiografia.

MASTICES sa skladá z gumového valca umiestneného v špeciálnom plastovom puzdre, ktorý je pripojený k dolnej čeľuste. Valec je pripojený k kapsule Mareevsky, pero je napísané pohyby čeľuste na Kimografu bubna. Marsiciografia Hlavné prvky Fázy: Zvyšok, Zavedenie potravín v ústach, indikatívnej, základnej, tvorbe potravinovej hrudky.

Slinné žľazy.

Salus sa vyrába tromi pármi veľkých žliaz ( jednoduché a zdvíhanie a pupku) A viac malé okuliare jazyka, sliznica s oblohou a tváre . Podľa výstupných kanálov vstupuje sliny ústnu dutinu.

Sliva žliaz má inú konzistenciu: približné a zdvíhacie žľazy zdôrazňujú viac viskóznych a hrubých slín ako železo s parole. Tento rozdiel je určený prítomnosťou proteínovej látky - muzin.

Zmiešané tajomstvo (s mucinom) pridelením:

Žľazy

pódiové žľazy

Žliaz v sliznici nosa-koreň.

Serózne tajomstvo (kvapalné sliny s vysokou koncentráciou sodíka, aktivita draslíka a vysokou amylázou)

okolémy

malé žľazy bočných povrchov.

Zmiešané sliny má pH 5,8-7,4 (sliny v blízkosti suchých okuliarov má pH<5,81). С увеличением скорости секреции рН слюны повышается до 7,8.

Muzin dáva sliny zvláštnu sliznicu a vyklášku, vďaka ktorej impregnované sliny je ľahšie prehltnúť.

Sals obsahuje niekoľko enzýmov:  amylázy, -glukozidáza.

Enzýmy slín sú vysoko aktívne, ale úplné rozdelenie sacharidov sa nevyskytuje v dôsledku dýchavičnosti potravín v ústach. Hydrolýza sacharidov s pomocou týchto enzýmov pokračuje vo vnútri potravinovej hrudky v žalúdku. Na povrchu potravinovej hrudky, kyslé médium (HCl0.01%) zastaví pôsobenie enzýmov.

Proteolytické slinové enzýmy záleží na rehabilitovať ústnu dutinu. Napríklad lyzozým - vysoká baktericičie; Proteinázy - dezinfekčný účinok.

Množstvo a zloženie slín sú prispôsobené typu potravín prijateľného a výkonového režimu, konzistencie potravín.

Väčšina viskóznejšia slina je zvýraznená pre potraviny a je to väčšie ako suchosť potravín. O zamietnutých látkach a horkosti - významné množstvo tekutých slín.

Sliva, pridelené väčšine potravín, obsahuje 4-krát viac muzine ako sliny, vylučované, keď sa podávajú ústami, takzvaným, zamietnutým látkam (kyselina chlorovodíková, horkosť atď.).

Metódy skúmania slín.

U psov: Fistula výstupu z parotídnej žľazy alebo submandibulárnej žľazy s kusom sliznice.

U ľudí: S pomocou kapsuly - Leshli-Krasnogorský lievik, ktorý je prekrytý na stiahnutie toku slinnej žľazy.

Regulácie slinenia.

Mimo jedla sa slina uvoľňuje rýchlosťou 0,24 ml / min, s žuvaním - 3-3,5 ml / min, so zavedením kyseliny citrónovej (0,5 mmol) - 7,4 ml / min.

Stravovanie vzrušuje slinenie ako podmienené a bezpodmienečne reflex.

Dráždivé bezpodmienečné slinné reflexy sú nutričné \u200b\u200balebo odmietnuté látky pôsobiace na receptory ústnej dutiny.

Čas medzi (zložité potraviny) Vplyv stimulu pred začiatkom slinenia dostal meno skryté latentné obdobie (1-30 sekundy)

Pulzy z receptorov vstupujú do centra slinenia, ktoré sa nachádzajú v oblasti podlhovastého mozgu (v regióne. Jadrový jadrový jadrový jadrový jadrový jadrový). V prípade podráždenia tejto oblasti je možné získať hojné sekréciu slín s rôznym kvalitným zložením.

Puzúry sledujú effénu parasympatické a sympatické nervové vlákna na slinné žľazy.

Parasympatické vplyvy. Pod vplyvom acetylcholínu uvoľneného koncami postganglionárnych neurónov sa rozlišuje veľké množstvo kvapalných slín s vysokou koncentráciou elektrolytov a nízkym mucínom. Stimulovať slinenie a kiníny, rozširujúce sa krvné cievy slinných žliaz.

Sympatické vplyvy. Noraderenalin, pridelený koncmi postganglionárnych neurónov, spôsobuje malé množstvo hustých slín, zvyšuje tvorbu mucínu a enzýmov.

Súčasné podráždenie parasympatických nervov zvyšuje sekrečný účinok. Rozdiely v sekrécii v reakcii na príjem rôznych potravín sú spôsobené zmenami v frekvenciách impulzov na parazytických a sympatických nervových vláknach. Tieto zmeny môžu byť jednoduché a multidrikčné.

Faktory vedúce k brzdeniu slinenia: negatívne emócie; dehydratácia tela; Podráždenie bolesti atď.

Zníženie sekrécie slinných žliaz - hysylavácia.

Prebytočná slinenie - hypersalizácia.

Prehltnutie.

Žuvacie konce s prehĺtaním - prechod potravín hrudky z ústnej dutiny v žalúdku.

Podľa teórie Majandi je akt prehĺtania rozdelený na 3 fázy - ústa svojvoľného; Pharyngetal nedobrovoľné (rýchlo); Esofagement nedobrovoľný - dlhý, pomalý.

1) Z rozdrvenej a navlhčenej stravovacej hmoty, ktorá je v ústach, je oddelená potravinárskou hrčou 5-15 cm3. Túto hrudku ľubovoľných pohybov prednej časti, a potom stredná časť jazyka je pritlačená proti pevnej oblohe a je preložený do koreňa jazyka pre predné rukoväte.

2) Akonáhle je potravina klesá na koreň jazyka, protianský akt ide do rýchlej nedobrovoľnej fázy, ktorá trvá ~ 1 sek. Tento akt je zložitý a je regulovaný prehltnutím v podlhovastšovanom mozgu. Informácie v centre prehĺtania prichádzajú podľa aferentných vlákien trigeminálneho nervu, jemných nervov a jazykového nervu. Od neho idú impulzy na efulých vláknach trigeminmal, jazykovej, jazykových, pod hovorov a putovacích nervov idú do svalov poskytujúcich prehĺtanie. Ak spracovávate koreň jazyka a SIP s roztokom kokaínu (vypnúť receptory), prehltnutie nebude implementované.

Centrum glotanium sa nachádza v podlhovastšovanom mozgu, v poli spodnej časti ventilácie, mierne nad dýchacie cesty. Je spojený s centrom dýchania, vaskulárneho a centier regulujúcej aktivitu srdca. Počas prehĺtania existuje oneskorenie respirácie a účasti srdcových skratiek.

Tam je rezanie svalov, zdvíhanie mäkkej oblohy (ktorá zabraňuje potravinám na nosovú dutinu). Pohyby potravinového puzdra sa zatlačili do hrdla. Zároveň existuje zníženie svalov, ktoré posúvajú subvardnú kosť a spôsobujú výťah hrtanu, v dôsledku čoho je vchod do dýchacích ciest zatvorený, čo zabraňuje ich vstupu do ich vstupu.

Prenos potravinárskej hrudky v hrdle pomáha zvýšiť tlak v ústnej dutine a znížiť tlak v hrdle. Zabraňuje reverznému pohybu jedla do úst jazýčka stúpajúceho koreňa a zbrane pevne priľahlé k nemu.

Po príchode jedlej hrudky v hrdle, svaly kontaktovali lumen nad konzumáciou, v dôsledku čoho sa pohybuje na pažerák. To prispieva k rozdielu tlaku v dutinách Pharynxu a pažeráka. Pred prehltnutím je bielizeň Pharyngetal Esophhagement zatvorený, počas prehltnutia Tlak v SIP stúpa na 45 mm Hg. Art., Shinker sa otvára a potravinová pucha prichádza na začiatok pažeráka, kde tlak nie je vyšší ako 30 mm RT. Umenie.

Prvé dve fázy aktu o prehĺtaní trvajú približne 1 s.

3) Pohyb potravín na pažeráku.

Pohyb potravinovej hrudky na pažeráku sa vyskytuje (okamžite, okamžite) po prehltnutí (automaticky, reflexívne).

Čas prechodu pevných potravín - 8-9 sekúnd.

Čas prechodu kvapalných potravín - 1-2 sekundy.

Zníženie svalov pažeráka má povahu vlny, ktorá vznikla v hornej časti pažeráka a potom pozdĺž celej dĺžky (peristaltické rezy). Zároveň sú prstencové svaly pažeráka postupne znižujú, pohybujú sa potravinovú hrudku. Vlna zníženého tónu (relaxácia) sa pohybuje pred ním. Rýchlosť jej pohybu je väčšia ako vlny redukcie a dosahuje žalúdok 1-2 s.

Primárna peristaltická vlna spôsobená prehĺtaním prichádza do žalúdka. Na úrovni križovatky pažeráka s Arc Aorta sa vyskytne sekundárna vlna. Sekundárna vlna tiež podporuje potravinovú hrudku na srdcovej časti žalúdka. Priemerná miera jeho šírenia je 2-5 cm / s, pokrýva časť pažeráka 10-30 cm pre 3-7 s.

Regulácia motility pažeráka vykonáva efedentné vlákna putovacích a sympatických nervov; Vnútorný nervový systém hrá veľkú úlohu.

Z prehĺtania pohybu je vchod do žalúdka uzavretý nižším ezofageálnym sfincterom. Keď relaxačná vlna dosahuje konečnú časť pažeráka, sfinkter uvoľňuje a peristaltická vlna trávi jedlo hrudku v žalúdku.

Pri plnení žalúdka sa tón kardia zvyšuje, čo zabraňuje pažeráku.

Parasympatické putovacie nervové vlákna stimulujú peristaltiku pažeráka a uvoľnite kariu; Sympatické vlákna brzdiť motilitu pažeráka a zvyšujú tón karty.

S niektorými patologickými podmienkami klesá tón kardalu, peristaltika pažeráka je zlomený - obsah žalúdka môže hodiť v pažeráku (pálenie záhy).

V rozpore s prehĺtaním je aerofagia - nadmerné požitie vzduchu. Toto nadmerne zvyšuje intragastrický tlak a osoba má nepohodlie. Vzduch je tlačený zo žalúdka a pažeráka, často s charakteristickým zvukom (utiahnutím).