Bioquímica del metabolismo de las proteínas. Metabolismo de aminoácidos. Estado dinámico de las proteínas corporales (bioquímica). Metabolismo proteico complejo

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1. Características del metabolismo de las proteínas.

2. Catabolismo de aminoácidos.

3. Procesos universales en el catabolismo de aminoácidos.

4. Métodos para neutralizar el amoniaco.

5. Biosíntesis de proteínas.

El metabolismo de las proteínas es fundamental para los diversos procesos metabólicos inherentes a la materia viva. Todos los demás tipos de metabolismo: carbohidratos, lípidos, ácidos nucleicos, minerales, etc., sirven principalmente para el intercambio de proteínas, incl. biosíntesis específica de proteínas. El metabolismo de las proteínas es muy estrictamente específico, asegura la continuidad de la reproducción y renovación de los cuerpos proteicos del cuerpo.

Es el metabolismo proteico el que coordina, regula e integra una variedad de transformaciones químicas en un organismo vivo integral, subordinándolo a la preservación de la especie, la continuidad de la vida. En comparación con otros tipos de metabolismo, el metabolismo de las proteínas tiene varias características.

Características del metabolismo de las proteínas.

Uno de rasgos característicos el metabolismo de las proteínas es su ramificación extrema. Varios cientos de productos intermedios, estrechamente relacionados con los metabolitos del metabolismo de los carbohidratos y los lípidos, están involucrados en las transformaciones de más de 20 aminoácidos de una molécula de proteína en el cuerpo de los animales. El bloqueo de cualquier vía metabólica específica, incluso un aminoácido, puede dar lugar a la aparición de productos completamente desconocidos.

El estado del metabolismo de las proteínas está determinado por muchos factores, tanto exógenos como endógenos. Gran importancia al mismo tiempo, juega la utilidad biológica de las proteínas alimentarias (pienso). Cualquier desviación del estado fisiológico normal del cuerpo, alteraciones en el metabolismo de carbohidratos, lípidos, etc. se reflejan inmediatamente en el metabolismo del nitrógeno.

El estado del metabolismo de las proteínas en un organismo vivo se puede caracterizar por el equilibrio de nitrógeno. Este término significa la diferencia cuantitativa entre el nitrógeno introducido con los alimentos y su excreción en forma de productos finales, expresada en las mismas unidades. Dado que, como la mayor parte del nitrógeno en los alimentos está representado por proteínas, y la mayoría de los productos nitrogenados finales excretados son una consecuencia de la degradación de las proteínas, generalmente se acepta que para una evaluación correcta del estado del metabolismo de las proteínas, la determinación del balance de nitrógeno puede ser un criterio bastante preciso. Además, el contenido medio de nitrógeno en las proteínas es más o menos constante y asciende al 16%. Para convertir el nitrógeno total en proteína, debe multiplicar la cantidad total encontrada por un factor de 6.25. Estrechamente relacionado con el concepto de balance de nitrógeno está el problema de las normas proteicas en la alimentación animal.

Hay 3 tipos de balance de nitrógeno en el cuerpo: positivo, cero (balance de nitrógeno) y negativo.

En bioquímica clínica, se distinguen los conceptos de nitrógeno proteico y no proteico. La cantidad de nitrógeno no proteico en la sangre de los animales no es grande y está en el rango de 20 a 60 mg%. Esto incluye principalmente nitrógeno de urea, aminoácidos, ácido úrico de creatina y creatinina, indican, etc. El nitrógeno no proteico de la sangre también se denomina nitrógeno residual, es decir, que permanece en el filtrado después de la precipitación de proteínas.

En animales sanos, las fluctuaciones en el contenido de nitrógeno no proteico en la sangre son insignificantes y dependen principalmente de la cantidad de proteínas suministradas con los alimentos. Cuantos sean condiciones patologicas acompañado de un fuerte aumento en el contenido de nitrógeno no proteico en la sangre. Esta condición se llama azotemia.

Las principales características del metabolismo de las proteínas aparecen en la etapa de intercambio intermedio y pueden explicarse por dos factores:

En primer lugar, el valor energético de los aminoácidos no es elevado y realizan, en primer lugar, las funciones de los materiales de construcción en la célula. En este sentido, en el metabolismo de las proteínas, el papel central no lo juegan los procesos de catabolismo, sino el anabolismo, es decir. síntesis de proteínas. En segundo lugar, en una célula viva no existen mecanismos universales únicos para la descomposición de los aminoácidos. Cada aminoácido se degrada según un mecanismo individual.

Catabolismo de aminoácidos

Si se conocen 20 aminoácidos proteicos, entonces al menos 20 vías de su catabolismo funcionan en cada célula. Sin embargo, a pesar de tal variedad de vías catabólicas, los productos finales del metabolismo tisular de los aminoácidos son pocos; 20 formas de escindir aminoácidos en determinadas etapas se fusionan y dan lugar a la formación de solo 5 productos diferentes, que luego entran en el ciclo del ácido tricarboxílico y se oxidan por completo.

Figura: 21. Los modos de las transformaciones de los aminoácidos.

Los esqueletos de carbono de 10 aminoácidos se degradan a acetil-CoA. Además, 5 de estos 10 aminoácidos (alanina, cisteína, glicina, serina, treonina) se escinden en acetil-CoA a través del piruvato. Los otros 5 (fenilalanina, tirosina, leucina, lisina, triptófano) son a través de acetoacetil-CoA. Como saben, la acetoacetil-CoA es un producto central en el metabolismo de los cuerpos cetónicos. En el hígado, los cuerpos cetónicos se pueden formar a partir de estos aminoácidos y, por lo tanto, se denominan cetogénicos. El resto son glucogénicos, porque la glucosa se sintetiza fácilmente a partir del piruvato. Sin embargo, tal división de aminoácidos es muy arbitraria porque, en general, todos los aminoácidos pueden llamarse glucogénicos, especialmente porque algunos aminoácidos pueden escindirse, tanto con la formación de piruvato como de acetoacetil-CoA.

Además de acetil-CoA, durante el catabolismo de aminoácidos se pueden formar α-cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato y oxalacetato (Fig. 21).

Procesos universales en catabolismo

aminoácidos.

Cada aminoácido se degrada según un mecanismo individual. Algunas vías catabólicas son bastante complejas, de múltiples etapas (hasta 13 reacciones secuenciales), con la formación de una gran cantidad de metabolitos, que a su vez pueden estar involucrados en diversos procesos bioquímicos. Por ejemplo, cuando se descompone el triptófano, se forman productos que pueden servir como precursores de la neurohormona serotonina, ácido nicotínico y etc.

Se conocen varias transformaciones que ocurren en procesos para la escisión de todos los aminoácidos, es decir son comunes a todas las vías catabólicas. Estos incluyen: desaminación, transaminación y descarboxilación. En biología, son más conocidos como los mecanismos universales para la descomposición de los aminoácidos.

Desaminación -escisión de grupos amino de aminoácidos. Se ha comprobado la existencia de cuatro tipos de desaminación. En todos los casos, el grupo de aminoácidos NH2 se libera como NH3.

1. Desaminación reductora.

2. Desaminación hidrolítica.

3. Desaminación intramolecular.

4. Desaminación oxidativa.

El tipo predominante para los tejidos animales, las plantas y la mayoría de los microorganismos aeróbicos es la desaminación oxidativa de los aminoácidos, que se produce en dos etapas con la formación de un producto intermedio inestable: el iminoácido. Sin embargo, cabe señalar que la mayoría de las enzimas que catalizan la desaminación oxidativa de los aminoácidos, cuando valores fisiológicos El pH está inactivo. En los tejidos animales, la más activa es una enzima que cataliza la desaminación oxidativa del ácido glutámico - glutamato deshidrogenasa. El producto final de la reacción es α-cetoglutarato.

Transaminación (transaminación) -reacciones de transferencia intermolecular de un grupo amino de un aminoácido a un α-cetoácido sin formación intermedia de amoníaco.

Las reacciones de transaminación son reversibles y universales para todos los organismos vivos. Proceden con la participación de enzimas específicas: aminotransferasas. Cualquier α-aminoácido y cualquier α-cetoácido pueden participar en la transaminación con la formación de un nuevo aminoácido y cetoácido. Teniendo en cuenta el hecho de que el ácido glutámico sufre una desaminación oxidativa a un ritmo elevado en los tejidos animales, se puede suponer que el α-cetogutarato es uno de los principales sustratos para la transaminación. Actualmente, se considera probado no solo que casi todos los aminoácidos reaccionan con el ácido α-cetoglutárico para formar el ácido glutámico y el cetoácido correspondiente, sino también que las reacciones de transaminación y desaminación oxidativa se acoplan en un solo proceso, que procede de acuerdo con el esquema:

Figura: 22. Esquema de desaminación indirecta de aminoácidos

Dado que todas las reacciones de este proceso son reversibles, se crean las condiciones para la síntesis de esencialmente cualquier aminoácido, en presencia del correspondiente α-cetoácido.

Descarboxilación- escisión del grupo carboxilo de los aminoácidos en forma de dióxido de carbono. La reacción es irreversible y catalizada por descarboxilasas. Existen varios tipos de descarboxilación, entre los cuales el más extendido es la α-descarboxilación, es decir eliminación del grupo -COOH del carbono α del aminoácido. Los productos de la descarboxilación son CO2 y aminas, y también puede haber diaminas y un nuevo aminoácido, dependiendo de la naturaleza del aminoácido descarboxilado.

Algunas aminas (triptamina, histamina) tienen actividad biológica, entre las diaminas se conocen sustancias tóxicas (cadaverina, putrescina). Existen mecanismos especiales para la neutralización de tales compuestos, cuya esencia generalmente se reduce a la desaminación oxidativa con la liberación de amoníaco.

Métodos para neutralizar el amoniaco.

Uno de los productos finales del metabolismo de los aminoácidos es un compuesto altamente tóxico: el amoníaco. Por lo tanto, la concentración de amoníaco en el cuerpo debe mantenerse baja. De hecho, el nivel de amoníaco en la sangre normalmente no supera los 60 μmol / L (esto es casi 100 veces menor que la concentración de glucosa en la sangre). En el cuerpo humano, se descomponen aproximadamente 100 g de aminoácidos por día, por lo tanto, se liberan aproximadamente 15 g de amoníaco. Los experimentos con conejos han demostrado que una concentración de amoniaco de 3 mmol / l es letal. Por lo tanto, el amoníaco debe sufrir una desintoxicación constante con la formación de compuestos no tóxicos que se excretan fácilmente en la orina.

Existen varios métodos principales para neutralizar el amoníaco.

Formación de amidas de aminoácidos dicarboxílicos (aminación reductora);

Síntesis de urea;

Formación de sales de amonio;

1. Aminación reductora.

Una de las formas de unir y neutralizar el amoníaco en el cuerpo, en particular en el cerebro, la retina, los riñones, el hígado y los músculos, es la biosíntesis de amidas de los ácidos glutámico y aspártico (glutamina o asparagina).

La formación de glutamina (asparagina) es, en primer lugar, un método expreso para neutralizar el amoníaco y, en segundo lugar, un método para transferir amoníaco de los tejidos periféricos al hígado y los riñones, donde tiene lugar la neutralización final de este veneno y la excreción del cuerpo.

La descontaminación del amoníaco mediante la síntesis de glutamina también tiene un significado anabólico, ya que la glutamina se utiliza para la síntesis de varios compuestos. El grupo amida de la glutamina se puede utilizar para sintetizar asparagina, glucosamina y otros aminoazúcares, nucleótidos de purina y pirimidina. Por tanto, en estas reacciones, el nitrógeno amoniacal se incluye en varios componentes estructurales y funcionales de la célula.

2. Formación de sales de amonio.

En general, todo el amoníaco se elimina del cuerpo en la orina de dos maneras:

En forma de urea, que se sintetiza en el hígado;

En forma de sales de amonio formadas en el epitelio de los túbulos renales;

La excreción de amoniaco en la orina es normalmente pequeña, alrededor de 0,5 g por día. Pero aumenta varias veces con la acidosis.

La síntesis de sales de amonio se produce en el lumen de los túbulos renales a partir del amoníaco secretado aquí y los aniones filtrados de la orina primaria.

El amoníaco en los riñones también se forma debido al grupo amida de la glutamina en la sangre, que no se retiene en el hígado. La glutamina es hidrolizada por la glutaminasa presente en las células epiteliales de los túbulos renales.

La formación de sales de amonio en los túbulos renales es un mecanismo importante para la regulación del estado ácido-base del cuerpo. Aumenta bruscamente con la acidosis metabólica: la acumulación de ácidos en el cuerpo y disminuye con la pérdida de ácidos por parte del cuerpo (alcalosis).

3. El principal mecanismo para neutralizar el amoníaco en el cuerpo es síntesis de urea... La urea se excreta en la orina como principal producto final del metabolismo de las proteínas. La proporción de urea representa hasta el 80-85% de todo el nitrógeno excretado del cuerpo. El sitio principal de síntesis de urea es el hígado. La síntesis de urea es un proceso metabólico cíclico y se denomina ciclo de ornitina de formación de urea de Krebs.

El ciclo de la ornitina está estrechamente relacionado con el ciclo del ácido tricarboxílico (ciclo de Krebs). El mecanismo del proceso es bastante simple, se considera en solo tres etapas. Sin embargo, una característica del ciclo es que las enzimas de las reacciones se distribuyen entre el citoplasma y las mitocondrias de las células.

Para cada revolución del ciclo, se sintetiza una molécula de urea a partir de dos moléculas de amoníaco y se consumen tres moléculas de ATP.

Figura: 23. Esquema de biosíntesis de urea.

Biosíntesis de proteínas

La síntesis de proteínas ocurre continuamente en cada célula viva. El sistema de síntesis de proteínas de la célula asume la interacción coordinada de más de 300 macromoléculas diferentes e incluye un conjunto de los 20 aminoácidos que componen las moléculas de proteína; al menos 20 ARNt diferentes; un conjunto de al menos 20 enzimas diferentes - aminoacil tRNA sintetasas; ribosomas; factores proteicos implicados en la síntesis a diferentes niveles de traducción; ARNm como componente principal del sistema que transporta información sobre la estructura de la proteína sintetizada en el ribosoma.

A pesar de esta complejidad, las proteínas en la célula se sintetizan a un ritmo bastante alto. Por ejemplo, en las células de E. coli, se sintetiza una proteína que consta de 100 aminoácidos en 5 segundos.

Figura: 24. Diagrama esquemático de la biosíntesis de proteínas (según AS Spirin). Los círculos son aminoácidos libres y sus residuos en la cadena polipeptídica.

Se sabe que la secuencia de aminoácidos de una proteína (estructura primaria) está codificada en genes. El ARN mensajero (ARNm) o ARN mensajero (ARNm) se utiliza para transferir información genética del ADN en el núcleo al citoplasma, donde se combina con los ribosomas y sirve como plantilla para la síntesis de proteínas. El proceso de sintetizar el ARN mensajero se llama transcripción. Una vez que se conocieron las características estructurales del gen, el mecanismo de transcripción se descifró por completo. Se sintetiza preliminarmente una copia complementaria completa del gen, pro y ARN, que luego se somete a un proceso de maduración (procesamiento de ARNm).

El procesamiento consiste en la escisión enzimática de la transcripción primaria, seguida de la eliminación de sus regiones intrónicas y la reunificación (empalme) de las regiones exónicas que forman una secuencia codificadora continua del mRNA maduro, que además participa en la traducción de la información genética. Durante el procesamiento, también se produce la modificación de los extremos 5 "y 3" de la molécula de ARNm maduro emergente.

La traducción como la siguiente etapa en la implementación de la información genética consiste en la síntesis de un polipéptido en el ribosoma, en el que se utiliza una molécula de ARNm como plantilla.

La traducción se puede considerar como el proceso de traducir el "lenguaje de nucleótidos" del ARNm en la cadena polipeptídica de "aminoácidos" de una molécula de proteína. Este proceso tiene lugar debido al hecho de que la secuencia de nucleótidos del ARNm contiene "palabras" de código para cada aminoácido: el código genético. Cada combinación ternaria secuencial de nucleótidos codifica un aminoácido: un codón. El código genético consta de 64 codones.

El código genético está degenerado. Esto significa que la mayoría de los aminoácidos están codificados por varios codones. La secuencia de los dos primeros nucleótidos determina la especificidad de cada codón, es decir los codones que codifican el mismo aminoácido difieren solo en el tercer nucleótido.

Otro rasgo distintivo del código genético es su continuidad, la ausencia de "signos de puntuación", es decir. señales que indican el final de un codón y el comienzo de otro. En otras palabras, el código es lineal, unidireccional y sin interrupciones. La característica más significativa del código es su universalidad para todos los organismos vivos, desde las bacterias hasta los humanos. El código no ha sufrido cambios significativos durante millones de años de evolución.

Entre los 64 codones, 3, a saber, UAG, UAA, UGA, son "sin sentido". Estos codones funcionan función importante señales de terminación en la síntesis de polipéptidos en ribosomas.

El proceso de traducción se puede dividir a grandes rasgos en tres etapas principales: inicio, alargamiento y terminación.

El inicio de la traducción se proporciona mediante la conexión de la molécula de ARNm con una región específica de la subunidad pequeña del ribosoma disociado y la formación de un complejo iniciador.

El proceso de elongación está directamente relacionado con la subunidad del ribosoma grande, que tiene regiones específicas: A (aminoácido) y P (peptidilo). Comienza con la formación de un enlace peptídico entre los aminoácidos iniciadores (primero en la cadena) y posteriores (segundos). Luego, el ribosoma mueve un triplete de ARNm en la dirección 5 "→ 3", lo que se acompaña de la desconexión del ARNt iniciador de la matriz (ARNm), del aminoácido iniciador y su liberación al citoplasma. En este caso, el segundo aminoacil-tRNA se mueve del sitio A al sitio P, y el sitio A desocupado está ocupado por el siguiente (tercero en una fila) aminoacil-tRNA. Se repite el proceso de movimiento secuencial del ribosoma en "pasos de triplete" a lo largo de la hebra de ARNm, acompañado de la liberación de ARNt que ingresa a la región P y un aumento en la secuencia de aminoácidos del polipéptido sintetizado.

La terminación de la traducción está asociada con la entrada de uno de los tres tripletes de parada de ARNm conocidos en la región A del ribosoma. Dado que dicho triplete no lleva información sobre ningún aminoácido, pero es reconocido por las proteínas de terminación correspondientes, el proceso de síntesis de polipéptidos se detiene y se desprende de la matriz (ARNm).

La modificación postraduccional de un polipéptido es la etapa final en la implementación de la información genética en una célula, que conduce a la conversión del polipéptido sintetizado en una molécula de proteína funcionalmente activa. En este caso, el polipéptido primario puede sufrir un procesamiento, que consiste en la eliminación enzimática de los aminoácidos iniciadores, la escisión de otros residuos de aminoácidos (innecesarios) y la formación de niveles de organización estructural, etc.

Los procesos de desaminación, transaminación y síntesis de aminoácidos, albúmina y la mayoría de las globulinas séricas, protrombina y fibrinógeno ocurren en el hígado. Se supone que la albúmina y las α-globulinas son producidas por células hepáticas poligonales, las β- y ү-globulinas se forman en RES, en particular, en las células de Kupffer del hígado y las células plasmáticas de la médula ósea.

El papel principal del hígado en el metabolismo de las proteínas explica el gran interés de los médicos por los métodos para determinar los indicadores de este metabolismo. Estos incluyen, en primer lugar, la determinación de la cantidad total de proteína plasmática y sus fracciones, incluida la protrombina. Junto con la definición de proteinograma, se encuentra uso práctico y muestras que indican solo indirectamente la presencia de cambios en las proteínas de la sangre, incluida la manifestación de proteínas patológicas: paraproteínas. Estos incluyen pruebas de labilidad y pruebas coloidales.

Proteina total en el plasma de personas sanas es del 7,0-8,5% (K. I. Stepashkina, 1963). Solo se observa un cambio en la cantidad total de proteína en trastornos graves del metabolismo de las proteínas. Por el contrario, un cambio en la proporción de fracciones individuales es un indicador muy sutil del estado del metabolismo de las proteínas.

El más utilizado en la práctica es la determinación de fracciones de proteínas mediante electroforesis sobre papel. La desventaja de este último son las fluctuaciones en los resultados obtenidos según la versión aplicada del método. Por lo tanto, los datos de la literatura sobre el proteinograma normal no son idénticos.

La Tabla 7 muestra las opciones estándar descritas varios autores (según V.E. Predtechensky, 1960).

Con daño hepático, la síntesis de albúmina y α1-globulinas en las células hepáticas poligonales disminuye, y la síntesis de β- y β-globulinas en las células de Kupffer y las células mesenquimales periportales aumenta (como una manifestación de irritación de las células reticuloendoteliales), lo que resulta en cambios cuantitativos en las fracciones de proteínas: disproteinemia.

Para las lesiones hepáticas difusas, tanto agudas como crónicas durante su exacerbación, son característicos los siguientes cambios en el proteinograma: una disminución en la cantidad de albúmina y un aumento en las globulinas. En cuanto a este último, la fracción de β-globulina aumenta predominantemente, aparentemente debido a la acumulación de anticuerpos similares en movilidad electroforética a las β-globulinas. El contenido de α2- y β-globulinas aumenta menos. El grado de cambio en el proteinograma es directamente proporcional a la gravedad de la enfermedad. La excepción es la agammaglobulinemia con coma hepático. La cantidad total de proteína suele aumentar ligeramente debido a la hiperglobulinemia.

Al evaluar el proteinograma en pacientes con daño hepático, no se debe olvidar que con una gran cantidad de una amplia variedad de enfermedades, se observa un cambio significativo en las fracciones de proteínas, como, por ejemplo, en colagenosis, daño renal, mielomatosis, etc.

En las enfermedades hepáticas, se producen cambios en el sistema de coagulación de la sangre, y la determinación de varios factores de la coagulación de la sangre es una prueba para evaluar el estado funcional del hígado. Los cambios más característicos de protrombina y proconvertina.

Protrombina (Factor II de coagulación sanguínea) es una globulina, en el estudio electroforético del plasma, el pico de protrombina se ubica entre la albúmina y las ү-globulinas. La protrombina se forma en las células del hígado con la participación de vitamina K. En el proceso de coagulación de la sangre, la protrombina se convierte en trombina. La concentración de protrombina en el plasma sanguíneo es de aproximadamente 0,03%. En la práctica, no se determina la cantidad absoluta de protrombina, sino el "tiempo de protrombina" y el índice de protrombina. El método más común para determinar el índice de protrombina en la Unión Soviética es el método de V.N. Tugolukov (1952). Normalmente, el índice de protrombina es 80-100%.

La capacidad de los hepatocitos para sintetizar protrombina en patología hepática puede verse afectada. Además, el daño hepático se acompaña de una violación de la deposición de varias vitaminas, incluida la vitamina K, que también es la causa de la hipoprotrombinemia. Por lo tanto, si se detecta una disminución en el índice de protrombina, se debe realizar un segundo estudio después de una carga de vitamina K durante 3 días - 0.015 Vicasol 3 veces al día. Si la cantidad de protrombina permanece baja, esto indica daño al parénquima hepático.

Otro factor del sistema de coagulación de la sangre que responde naturalmente al daño hepático es la proconvertina (factor VII, un factor estable). La proconvertina cataliza la acción de la tromboplastina, acelerando la formación de trombina. Este factor se forma en el hígado, su contenido en plasma es 0.015-0.03%. La cantidad de proconvertina, como protrombina, se expresa como un índice. El tiempo de proconvertin es normalmente de 30 a 35 segundos, el índice es de 80 a 120%.

Cuando se daña el parénquima hepático, tanto el índice de protrombina como el índice de proconvertina disminuyen. Existe un paralelismo entre estos indicadores y la gravedad del daño hepático (K. G. Kapetanaki y M. A. Kotovshchikova, 1959; A. N. Filatov y M. A. Kotovshchikova, 1963).

Un gran número de diferentes métodos, determinando indirectamente la presencia de disproteinemia y paraproteinemia. Todos ellos se basan en la precipitación de una proteína patológica por varios reactivos.

La prueba Takata-Ara (prueba de sublimado) se basa en la precipitación de un sedimento floculante de proteínas gruesas bajo la acción del reactivo Takata que contiene sublimado. La reacción se evalúa por la densidad del sedimento o por la dilución del suero a la que se produce la turbidez. Una muestra se evalúa como positiva si, en una fila de tubos con reactivo de Takata y una cantidad decreciente de suero (1.0; 0.5; 0.25; 0.12 ml, etc.), cae un sedimento floculante en los primeros tres o más tubos; aunque solo sea en los dos primeros - débilmente positivo. La muestra sale positiva con un aumento del contenido de β-globulinas en la sangre, en particular, con la enfermedad de Botkin, con la cirrosis del hígado, pero también con una serie de otras enfermedades (neumonía, sífilis, etc.).

Una de las modificaciones de la muestra Takata-Ara es la prueba de Gross (reacción sublimado-sedimentaria), en la que los resultados se expresan en mililitros de reactivo sublimado necesarios para obtener una turbidez distinta. La norma es de 2 ml o más. En las enfermedades hepáticas, los índices de la prueba de Gross disminuyen a 1.8-1.6 ml, con daño severo, a 1.4 ml y menos.

La prueba de Veltman se basa en la coagulación de las proteínas plasmáticas cuando se calienta en presencia de una solución de cloruro de calcio de varias concentraciones (de 0,1 a 0,01%). Normalmente, la coagulación se produce cuando la concentración de la solución es superior al 0,04%, es decir, en los primeros 6-7 tubos. El daño hepático se caracteriza por la aparición de un sedimento a una concentración más baja: elongación de la "cinta" de coagulación.

La prueba con cefalina se basa en la aparición de floculación de la emulsión de cefalina-colesterol en presencia del suero sanguíneo del paciente. La prueba tiene la ventaja sobre lo anterior, que es muy positiva en presencia de necrosis en el parénquima hepático y, por lo tanto, puede ser útil para determinar la actividad del proceso en la enfermedad de Botkin y la cirrosis hepática y en el diagnóstico diferencial entre ictericia obstructiva (en las etapas iniciales) y daño al parénquima hepático.

La prueba de turbidez de timol se basa en la determinación de la turbidez que se produce cuando el suero de prueba se combina con el reactivo de timol. La turbidez se determina después de 30 minutos y se evalúa en un espectrofotómetro o colorímetro. Usando la curva de turbidez estándar, el resultado se obtiene en unidades arbitrarias. La tasa varía de 0,8 a 5,0 unidades. Con daño hepático, la frecuencia de muestreo aumenta, llegando a 30-35 unidades. con la enfermedad de Botkin (Popper, Schaffner, 1961).

La prueba de turbidez de timol se puede continuar como una prueba de floculación de timol: se evalúa la floculación que se produce 24 horas después de que el suero se ha combinado con el reactivo de timol.

Nitrógeno residual en sangre normalmente es 20-40 mg%. La azotemia severa (hasta 100 mg% o más) ocurre en daño hepático severo (distrofia aguda en hepatitis, etapa terminal de cirrosis, insuficiencia hepática después de cirugía en el hígado y las vías biliares) e indica el desarrollo de insuficiencia hepática.

Amoniaco sérico es normalmente 40-100 ү%. La hiperamonemia se observa en la insuficiencia hepática, así como en la presencia de anastomosis puerto-cava pronunciadas (desarrolladas naturalmente o creadas durante la cirugía), a través de las cuales fluye la sangre desde el intestino, sin pasar por el hígado. El aumento más pronunciado en la cantidad de amoníaco en la sangre periférica se observa en pacientes con insuficiencia hepática después de la carga de proteínas (comer una gran cantidad de carne, sangre que ingresa al intestino durante una hemorragia esofágica o gástrica). Para identificar la insuficiencia hepática portal, se puede utilizar una prueba con una carga de sales de amonio (A.I. Khazanov, 1968).

Lipoproteínas y glicoproteínas *. Las proteínas del suero forman compuestos estables con lípidos y carbohidratos: lipo y glicoproteínas. Naturalmente, con un cambio en la proporción de varias fracciones de proteínas plasmáticas, el contenido de complejos asociados con ellas también cambia.

Durante la electroforesis, las lipoproteínas se separan en fracciones correspondientes a las fracciones α1, β y ү de la globulina. La fracción ү ("residuo lipídico") incluye compuestos de proteína con ésteres de colesterol y grasas neutras que son ligeramente móviles en un campo eléctrico. Esta fracción no tiene interés práctico, ya que esta última no cambia en condiciones patológicas. Los individuos sanos tienen la siguiente proporción porcentual de fracciones α y β, lipoproteínas (IE Tareeva, 1962): α-lipoproteínas - 29,0 ± 4,9; β-lipoproteínas - 71,0 ± 4,9; la relación β / α es 2,45 ± 0,61.

Se estableció una relación entre el cambio en la proporción de la fracción α y β de las lipoproteínas y la gravedad del daño al parénquima hepático. No existe un paralelismo completo entre el cambio en el lipoproteinograma y otros indicadores funcionales. Sin embargo, debe tenerse en cuenta que la enfermedad de Botkin y la fase activa de la cirrosis hepática se caracterizan por una disminución de la cantidad de α-lipoproteínas hasta su completa desaparición en el lipidograma y un aumento de las β-lipoproteínas con el correspondiente aumento de la proporción β / α en varias veces. En el daño hepático crónico, estos cambios son menos pronunciados.

Las glicoproteínas son compuestos de varios carbohidratos con proteínas, principalmente globulinas. El método electroforético permite la separación de fracciones de glicoproteína con las correspondientes fracciones de proteína. La síntesis de glicoproteínas se lleva a cabo en el hígado, por lo tanto, es comprensible un intento de utilizar la definición de glicoproteínas con fines de diagnóstico funcional. Sin embargo, los datos obtenidos por diversos autores al examinar a pacientes con patología hepática siguen siendo muy contradictorios. Más característico es el aumento en la fracción de α-glucoproteínas (N. A. Zaslavskaya, 1961; I. D. Mansurov, V. I. Dronova y M. S. Panasenko, 1962).

* Para conocer el método de determinación, consulte: A. F. Bluger. La estructura y función del hígado en la hepatitis epidémica. Riga, 1964.

Metabolismo proteico

El metabolismo de las proteínas es el eslabón central de todos los procesos bioquímicos que subyacen a la existencia de un organismo vivo. La intensidad del metabolismo de las proteínas se caracteriza por balance de nitrógeno, ya que la mayor parte del nitrógeno del cuerpo recae en las proteínas. Esto tiene en cuenta el nitrógeno del pienso, el nitrógeno del cuerpo y el nitrógeno de los productos de excreción. El balance de nitrógeno puede ser positivo (cuando hay un aumento en el peso del animal y retención de nitrógeno en el cuerpo), igual a cero, o se observa equilibrio de nitrógeno (tanto nitrógeno se excreta del cuerpo como se suministra con el alimento) y negativo (la degradación de las proteínas no se compensa con las proteínas del alimento). El balance de nitrógeno se caracteriza por proteína mínima - la menor cantidad de proteína en el pienso, que es necesaria para mantener el equilibrio de nitrógeno en el cuerpo. El mínimo de proteínas, calculado para 1 kg de peso vivo, tiene los siguientes valores medios, g:

Vaca lactante	1
Vaca no lactante	0,6-0,7
Oveja	1
Cabra	1
Cerdo	1
Caballo corriendo	1,24,42
El caballo no esta trabajando	0,7-0,8

Las proteínas alimentarias se dividen en completamente desarrollado o establecido y defectuoso... El pienso completo contiene residuos de aminoácidos esenciales que el organismo del animal no puede sintetizar: valina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y fenilalanina. Los aminoácidos condicionalmente esenciales incluyen

histidina, ya que su pequeña deficiencia en la alimentación se repone mediante la síntesis de microflora en el tubo digestivo. El resto de aminoácidos no son esenciales y pueden sintetizarse en el organismo del animal: alanina, ácidos aspártico y glutámico, serie. Cinco aminoácidos se consideran parcialmente no esenciales: arginina, glicina, tirosina, cistina y cisteína. Los iminoácidos prolina e hidroxiprolina pueden sintetizarse en el cuerpo.

Los diferentes piensos y productos alimenticios contienen una cantidad desigual de proteínas,%:

Frijoles	26	Levadura forrajera	16
Frijoles de soja	35	Papas	2,0-5
Grano de trigo	13	Repollo	1,1-1,6
Grano de maíz	9,5	Zanahoria	0,8-1
Grano de arroz	7,5	Remolacha	1,6

Los productos ganaderos son ricos en proteínas completas,%:

Carne magra	21,5	Queso cottage	14,6
Cordero magro	19,8	Quesos	20-36
Grasa de cordero	25	Gallina, huevo	12,6
Cerdo graso	16,5	Leche de vaca	3,5
Pez	9-20	Mantequilla de vaca	0,5

El estándar de proteína completa suele ser la caseína, que contiene todos los aminoácidos esenciales.

Digestión de proteínas. En el tubo digestivo, las proteínas se descomponen en aminoácidos y grupos prostáticos.

EN cavidad oral el forraje que contiene proteínas se tritura mecánicamente, se humedece con saliva y forma un bulto de comida, que ingresa al estómago a través del esófago (en los rumiantes, en el proventrículo y el abomaso, en las aves, en los estómagos glandulares y musculares). La saliva no contiene enzimas capaces de descomponer las proteínas de los alimentos. Las masas de forraje masticado ingresan al estómago (en los rumiantes, el abomaso), se mezclan y se empapan en jugo gástrico.

Jugo gastrico - líquido incoloro y ligeramente opalescente con una densidad de 1,002-1,010. En los humanos, se forman aproximadamente 2 litros por día, en el ganado - 30, en un caballo - 20, en un cerdo - 4, en un perro - 2-3, en una oveja y una cabra - 4 litros de jugo gástrico. Asignación de jugo gástrico en la primera.

La fase (reflejo complejo) está determinada por el tipo, el olor y el sabor del alimento, en la segunda (neurohumoral): su composición química e irritación mecánica de los receptores de la membrana mucosa. El jugo gástrico contiene 99,5% de agua y 0,5% de sustancias sólidas. Las sustancias sólidas incluyen las enzimas pepsina, renina, gastrixina, gelatinasa, lipasa (en cerdos y amilasa); proteínas: albúmina y globulinas séricas, mucoproteínas del moco, factor Castle; de minerales ácido (principalmente clorhídrico) y sal.

La principal enzima del jugo gástrico es la pepsina y el ácido, que crea las condiciones para su acción catalítica, es el ácido clorhídrico. Las principales células de las glándulas del fondo del estómago están involucradas en la formación de pepsina y las células de revestimiento en la formación de ácido clorhídrico. La fuente de iones de cloruro es NaCl, iones de protones H + que provienen de la sangre hacia el citoplasma de las células parietales debido a reacciones redox (GD Kovbasyuk, 1978).

El ácido clorhídrico crea la acidez necesaria para la acción catalítica de las enzimas. Entonces, en los humanos, el pH del jugo gástrico es 1.5-2.0, en el ganado - 2.17-3.14, en un caballo - 1.2-3.1, en un cerdo - 1.1-2.0 , en ovejas - 1.9-5.6, en aves - 3.8. El ácido clorhídrico también crea las condiciones para la conversión de pepsinógeno en pepsina, acelera la descomposición de las proteínas en sus partes constituyentes, su desnaturalización, hinchazón y aflojamiento, previene el desarrollo de procesos putrefactos y fermentativos en el estómago, estimula la síntesis de hormonas intestinales, etc. En la práctica de laboratorio, el total, libre y ligado acidez del jugo gástrico.

La renina (quimosina o cuajo) se produce en los rumiantes jóvenes por las glándulas de la mucosa del cuajo. Sintetizado como prorenina, que a pH

EN estómago Se produce la degradación hidrolítica de la mayoría de las proteínas alimentarias. Entonces, las nucleoproteínas bajo la influencia del ácido clorhídrico y la pepsina se descomponen en

ácidos nucleicos y proteínas simples. Aquí también se produce la escisión de otros proteidos. Bajo la influencia de la pepsina, los enlaces peptídicos se rompen en los bordes de las moléculas de proteína. Los enlaces formados por aminoácidos aromáticos y dicarboxílicos se rompen más fácilmente. La pepsina descompone fácilmente las proteínas de origen animal (caseína, mioglobina, miógeno, miosina) y algunas proteínas vegetales construidas principalmente a partir de ácidos monoaminodicarboxílicos (gliadina y glutelina de cereales), con la excepción de las queratinas de lana, fibroínas de seda, mucinas de moco, ovomucoides, algunas proteínas óseas y cartílago.

Algunas proteínas son escindidas por otras enzimas proteolíticas del jugo gástrico, por ejemplo, colágenos - gelatinasa, bazenny - renina.

Bajo la influencia de los componentes del jugo gástrico, principalmente ácido clorhídrico y enzimas, las proteínas del estómago se hidrolizan en grupos prostéticos, albumosis, peptonas, polipéptidos e incluso aminoácidos.

La secreción gástrica es estimulada por hormonas de la mucosa del tubo digestivo: gastrina (en el píloro), enterogastrina (en los intestinos), histamina (en el estómago), etc.

Peculiaridades de la digestión de proteínas en rumiantes. En los rumiantes, el bulto de comida del esófago ingresa al proventrículo, donde se somete a un procesamiento mecánico adicional, cuando la goma de mascar regresa a la cavidad oral, se tritura nuevamente y luego ingresa al rumen, la malla, el omaso y el abomaso, donde termina la primera etapa de la digestión.

En el proventrículo, el procesamiento químico de las sustancias alimenticias ocurre bajo la influencia de enzimas de bacterias, ciliados y hongos que simbióticamente allí. Hasta el 38% de los microbios del rumen bovino y el 10% de los microbios del rumen ovino tienen actividad proteolítica, el 70-80% de estas enzimas se concentran dentro de las células, el 20-30% en el líquido ruminal. Las enzimas actúan de manera similar a la tripsina, escindiendo los enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo de la arginina o lisina y el grupo amino de otros aminoácidos a pH 5,5-6 y pH 6,5-7. Las proteínas bajo la influencia de péptido hidrolasas se escinden en péptidos, los péptidos mediante peptidasas en oligopéptidos, los oligopéptidos en aminoácidos. Entonces, la zeína de maíz se hidroliza en un 60% a aminoácidos, y

caseína - 90%. Algunos aminoácidos son desaminados por enzimas bacterianas.

Una característica notable de la digestión en el proventrículo es la síntesis de proteínas por microorganismos a partir de sustancias no proteicas de los piensos y productos de su procesamiento. La mayor parte de la alimentación vegetal está representada por carbohidratos y principalmente fibra. La fibra en el proventrículo bajo la influencia de las enzimas microbianas celulasa y celobiasa se descompone en α-D(+) - glucosa y β-D(+) -glucosa.

Las monosas se someten a varios tipos de fermentación, lo que conduce a la formación de ácidos grasos de bajo peso molecular. Así, en la fermentación del ácido láctico provocada por Bact. lactis, el ácido láctico se forma a partir de glucosa: C 6 H 12 O 6 → 2CH 3 → CHOH - COOH. La fermentación del ácido butírico provocada por bacterias del género Clostridium produce ácido butírico: C 6 H 12 O 6 → CH 3 - CH 2 - CH 2 - COOH + 2H 2 + 2CO 2, etc.

La cantidad de ácidos grasos volátiles en el rumen de una vaca puede alcanzar los 7 kg por día. Con una ración de concentrado de heno, el rumen de las vacas contiene: ácido acético - 850-1650 g, ácido propiónico - 340-1160, ácido butírico - 240-450 g.

En términos de ácido acético en el rumen de una oveja, se forman de 200 a 500 g de ácidos grasos volátiles por día. Su composición porcentual es la siguiente:

Parte de estos ácidos se utiliza para la síntesis de grasa láctea, glucógeno y otras sustancias (Fig. 22), parte - sirve como material para la síntesis de aminoácidos y su propia proteína por la microflora.

La microflora sintetiza aminoácidos en los proventrículos de los rumiantes debido a los productos de fermentación libres de nitrógeno y al amoníaco. La fuente de amoniaco son los productos de degradación de urea, sales de amonio y

otros suplementos dietéticos que contienen nitrógeno. Entonces, la urea, bajo la influencia de la enzima ureasa producida por la microflora del rumen, se divide en amoníaco y dióxido de carbono:

La fuente de productos libres de nitrógeno son los cetoácidos, que se forman a partir de ácidos grasos (ver más arriba). Esta biosíntesis suele tener la naturaleza de aminación reductora:

Los microorganismos sintetizan proteínas a partir de aminoácidos, que son necesarios para su existencia. Dependiendo de la dieta, el rumen de las vacas puede sintetizar de 300 a 700 g de proteína bacteriana al día.

Desde el proventrículo, las masas de forraje ingresan al abomaso, donde, bajo la influencia del cuajo ácido, los microorganismos mueren y sus proteínas se descomponen en aminoácidos.

Desde el estómago (abomaso) entran masas de alimento en pequeñas porciones intestino delgadodonde se completa la descomposición de las proteínas. Implica enzimas proteolíticas de la secreción del páncreas y jugo intestinal. Estas reacciones tienen lugar en un medio neutro y ligeramente alcalino (pH 7-8,7). En el intestino delgado, los bicarbonatos de las secreciones pancreáticas y el jugo intestinal neutralizan el ácido clorhídrico: HCl + NaHCO 3 → NaCl + H 2 CO 3.

El ácido carbónico bajo la influencia de la enzima anhidrasa carbónica se descompone en CO 2 y H 2 O. La presencia de CO 2 contribuye a la formación de una emulsión estable en el quimo, lo que facilita la digestión.

Aproximadamente el 30% de los enlaces peptídicos de las proteínas son escindidos por la tripsina. Se libera en forma de tripsinógeno inactivo y, bajo la influencia de la enzima enterocinasa de la mucosa intestinal, se convierte en tripsina activa, perdiendo el hexapéptido que antes cerraba el centro activo (Fig.23), la tripsina escinde los enlaces peptídicos formados por - grupos COOH de arginina y lisina y - NH 2 -grupos de otros aminoácidos.

Casi el 50% de los enlaces peptídicos son escindidos por quimotripsina. Se excreta como quimotripsinógeno, que se convierte en quimotripsina bajo la influencia de la tripsina. La enzima escinde los enlaces peptídicos formados por grupos COOH de fenilalanina, tirosina y triptófano y grupos NH 2 de otros aminoácidos. El resto de los enlaces peptídicos se escinden mediante peptidasas del jugo intestinal y el jugo pancreático: carboxipeptidasas y aminopeptidasas.

El jugo del páncreas contiene colagenasa (descompone el colágeno) y elastinasa (hidroliza la elastina). La actividad de las enzimas es activada por microelementos: Mg 2+, Mn 2+, Co 2+, etc. La etapa final de la digestión de proteínas refleja el esquema:

La digestión de proteínas ocurre en la cavidad intestinal y en la superficie de la membrana mucosa (digestión parietal).

En la cavidad intestinal, las moléculas de proteínas se dividen y en la superficie de la membrana mucosa, sus "fragmentos": albumosas, peptonas, polipéptidos, tripéptidos y dipéptidos.

Proteínas y sus derivados que no se han dividido en el intestino delgado, más tarde en colon podrido. Pudrición - multietapa

un proceso en el que varios microorganismos están involucrados en etapas separadas: bacterias anaerobias y aerobias de los géneros Bacillus y Pseudomonas, ciliados, etc. Bajo la influencia de las hidrolasas peptídicas bacterianas, las proteínas complejas se dividen en proteínas y grupos protésicos. Las proteínas, a su vez, se hidrolizan a aminoácidos y se someten a desaminación, descarboxilación, degradación intramolecular, oxidación, reducción, metilación, desmetilación, etc. Aparecen una serie de productos venenosos que se absorben a través de la mucosa intestinal hacia los sistemas circulatorio y linfático y son transportados en todo el cuerpo, envenenando sus órganos, tejidos y células.

Por lo tanto, durante la descomposición en el intestino grueso, los aminoácidos se descarboxilan, lo que conduce a la formación de aminas tóxicas, como venenos cadavéricos: cadaverina y putrescina.

La desaminación (reductora, intramolecular, hidrolítica, oxidativa) produce amoníaco, ácidos carboxílicos saturados e insaturados, hidroxiácidos y cetoácidos.

Las descarboxilasas bacterianas pueden provocar una mayor descomposición de los ácidos carboxílicos con la formación de hidrocarburos, aldehídos, alcoholes, etc .: CH 3 -CH 2 - COOH → CH 3 -CH 3 + CO 2;

Estos procesos generalmente se desarrollan en conjunto y en etapas, lo que finalmente conduce a la aparición de una amplia variedad de productos de descomposición. Entonces, con la descomposición putrefactiva de los aminoácidos cíclicos, se forman los siguientes fenoles.

Durante la descomposición putrefactiva del triptófano, se forman escatol e indol.

Con la descomposición putrefacta de cistina y cisteína, se forman mercaptanos, sulfuro de hidrógeno, metano y dióxido de carbono.

Los procesos de descomposición de las proteínas se desarrollan intensamente cuando se alimentan animales con piensos de mala calidad, violación del régimen de alimentación, enfermedades del canal alimentario (atonía del proventrículo, estreñimiento), enfermedades infecciosas (colibacilosis) e invasivas (ascariasis). Esto afecta negativamente la salud y la productividad de los animales.

Absorción de proteínas. Las proteínas se absorben en forma de aminoácidos, péptidos de bajo peso molecular y grupos protésicos. En los animales recién nacidos, se absorbe una parte de las proteínas no escindidas del calostro y la leche. El lugar de absorción son las microvellosidades de las vellosidades del epitelio de la membrana mucosa. intestino delgado... Los aminoácidos penetran en la célula a través de los túbulos submicroscópicos de las microvellosidades y la membrana exoplasmática debido a los procesos de difusión, ósmosis, con la ayuda de transportadores de proteínas contra la concentración y los gradientes electroquímicos. En primer lugar, el aminoácido se une al portador. Es un ion polivalente que tiene cuatro sitios para

unión con aminoácidos neutros, ácidos y básicos, así como con el ion Na +. Una vez que ha pasado la membrana, el aminoácido se escinde del portador ya lo largo del retículo endoplásmico y el complejo laminar se mueve gradualmente desde el borde apical hasta la parte basal del enterocito (Fig. 24). La arginina, metionina y leucina se absorben más rápido; más lento: fenilalanina, cisteína, tirosina; lentamente: alanina, serina y ácido glutámico.

La bomba de sodio juega un papel importante en el proceso de succión, ya que el cloruro de sodio acelera la absorción.

La energía química consumida en este proceso es proporcionada por las mitocondrias.

Un transportador de proteína está involucrado en el movimiento de un aminoácido a través de la célula. En las regiones basales y laterales de la célula, se escinde el complejo portador + aminoácido.

El aminoácido se difunde en el espacio intercelular y entra al torrente sanguíneo o

el sistema linfático de las vellosidades y los iones Na + regresan a la superficie celular e interactúan con nuevas porciones de aminoácidos. Estos procesos están regulados por los sistemas nervioso y humoral.

En el colon se absorben los productos de putrefacción: fenol, cresol, indol, escatol, etc.

Intercambio intermedio. Los productos de la absorción de proteínas a través del sistema de la vena porta ingresan al hígado. Los aminoácidos que quedan en la sangre después de pasar por el hígado desde la vena hepática ingresan gran circulo circulación sanguínea y se transportan a órganos, tejidos y células individuales. Algunos de los aminoácidos del líquido intercelular entran sistema linfático, luego la circulación sistémica.

El plasma sanguíneo contiene una cierta cantidad de aminoácidos y polipéptidos. Su contenido aumenta después de la ingesta de alimento.

El plasma sanguíneo es rico en glutamina y ácido glutámico.

La mayoría de los aminoácidos se gastan en la biosíntesis de proteínas, parte en la biosíntesis biológicamente. sustancias activas (hormonas no proteicas, péptidos, aminas, etc.), en parte, al ser desaminado, se utiliza como materia prima energética y material para la biosíntesis de lípidos, carbohidratos, ácidos nucleicos, etc.

Biosíntesis de proteínas

La biosíntesis de proteínas tiene lugar en todos los órganos, tejidos y células. El mayor numero la proteína se sintetiza en el hígado. Su síntesis la llevan a cabo los ribosomas. Por su naturaleza química, los ribosomas son nucleoproteínas, formadas por ARN (50-65%) y proteínas (35-50%).

Los ribosomas se forman por autoensamblaje a partir de ARN y proteínas pre-sintetizados. Son las partes constituyentes del retículo endoplásmico granular, donde se produce la biosíntesis y el movimiento de las moléculas de proteínas sintetizadas.

Los ribosomas en una célula se encuentran en forma de acumulación de 3 a 100 unidades: un polisoma (polirribosomas, ergosomas). Los ribosomas suelen estar conectados entre sí mediante una especie de hilo visible al microscopio electrónico: el ARNm (Fig. 25).

Cada ribosoma es capaz de sintetizar

independientemente una cadena polipeptídica, un grupo, varias de esas cadenas y moléculas de proteína. Un ejemplo de un gran sistema polirribosómico son los polisomas de tejido muscular que sintetizan miosina. El polisoma consta de 60-100 ribosomas y lleva a cabo la biosíntesis de una molécula de proteína, que consta de 1800 residuos de aminoácidos.

La biosíntesis de proteínas en una célula pasa por una serie de etapas.

Activación de aminoácidos... Los aminoácidos ingresan al hialoplasma desde el líquido intercelular como resultado de la difusión, ósmosis o transferencia activa. Cada tipo de aminoácido e iminoácido interactúa con su propia enzima activadora, la aminoacil sintetasa. La reacción es activada por los cationes Mg 2+, Mn 2+ y Co 2+. Se produce un aminoácido activado.

Compuesto de aminoácidos activados con ARNt. En la segunda etapa de la biosíntesis de proteínas, los aminoácidos activados (aminoaciladenilatos) de sus compuestos con

las enzimas correspondientes se transfieren al ARNt del citoplasma. El proceso es catalizado por aminoacil-ARN sintetasas.

El resto del aminoácido está unido por un grupo carboxilo al hidroxilo del segundo átomo de carbono de la ribosa del nucleótido del ARNt.

Transporte del complejo de aminoácidos activados con tRNA al ribosoma de la célula... El aminoácido activado, combinado con su ARNt, se transfiere del hialoplasma al ribosoma. El proceso está catalizado por enzimas específicas, de las cuales hay al menos 20 en el cuerpo,

Varios tRNA transportan varios aminoácidos (por ejemplo, tres tRNA transportan valina y leucina). Este proceso utiliza la energía de GTP y ATP.

Unión de aminoacil-tRNA al complejo mRNA-ribosoma. El aminoacil-tRNA, acercándose al ribosoma, interactúa con el mRNA. Cada ARNt tiene una región que consta de tres nucleótidos: antigsodon... En el ARNm, corresponde a una región con tres nucleótidos: codón... Cada codón corresponde a un anticodón de ARNt y un aminoácido. En el curso de la biosíntesis, los aminoácidos se unen al ribosoma en forma de aminoacil-tRNA, que posteriormente se combinan en una cadena polipeptídica en el orden determinado por la colocación de ko-dons en el mRNA.

Inicio de la cadena polipeptídica... Después de que dos aminoacil-tRNA adyacentes hayan unido sus anticodones a los codones del mRNA, se crean las condiciones para la síntesis de la cadena polipeptídica. Se forma el primer enlace peptídico. Estos procesos son catalizados por péptidos sintetasas, activados por cationes Mg 2+ y factores de iniciación de proteínas - F 1, F 2 y F 3. La fuente de energía química es

GTF. El enlace se produce debido al grupo CO del primero y al grupo NH 2 del segundo aminoacil-tRNA.

Estas reacciones tienen lugar en la subunidad 30S libre. La subunidad 50S está unida al complejo de iniciación y se combinan en un ribosoma asociado con el ARNm. Cada paso de iniciación requiere una molécula de GTP.

Alargamiento de una cadena polipeptídica. La iniciación de la cadena polipeptídica comienza desde el extremo N, ya que el grupo -NH2-del primer aminoácido se conserva en el dipéptido resultante. El primer ARNt que trae su aminoácido se escinde del complejo ARNm-ribosoma y se "envía" al hialoplasma en busca de un nuevo aminoácido. El dipéptido unido al segundo ARNt (ver arriba) interactúa con el tercer amino-acil-ARNt, se forma un tripéptido y el segundo ARNt deja el ribosoma en el hialoplasma, etc. La cadena peptídica se alarga (alarga) como resultado de la adición secuencial de nuevos residuos de aminoácidos ... El ribosoma se mueve gradualmente a lo largo del ARNm, transformando la información codificada en él en una cadena polipeptídica claramente organizada. En cada paso del ribosoma, se forma un nuevo peptidil-tRNA, aumentado en un residuo de aminoácido. El proceso está catalizado por peptidil transferasa, activada por cationes Mg 2+ y factores proteicos (EF-Tu, EF-Ts, EF-G). La fuente de energía es GTP. Varias cadenas de péptidos se sintetizan sincrónicamente en el polisoma. Esto crea la estructura primaria de la molécula de proteína.

Terminación de la cadena polipeptídica... El ribosoma, en cuya superficie se sintetizó la cadena polipeptídica, llega al final de la cadena de ARNm y "salta" de ella; en el extremo opuesto del ARNm, se une en su lugar un nuevo ribosoma, que realiza la síntesis de la siguiente molécula polipeptídica. La cadena polipeptídica se separa del ribosoma y se secreta en el hialoplasma. Esta reacción se lleva a cabo mediante un factor de liberación específico (factor R), que está asociado con el ribosoma y facilita la hidrólisis del enlace éster entre el polipéptido y el ARNt. Todas las etapas están resumidas por el esquema (color, Tabla III).

En el hialoplasma, las proteínas simples y complejas se forman a partir de cadenas polipeptídicas. Se forman estructuras secundarias, terciarias y, en algunos casos, cuaternarias de la molécula de proteína.

Renovación de proteínas en el organismo. Las proteínas se encuentran en un estado dinámico, sometidas a constantes procesos de síntesis y descomposición. A lo largo de la vida, se "desgastan" gradualmente: sus estructuras cuaternarias, terciarias, secundarias y primarias se destruyen. Los grupos funcionales de proteínas se inactivan y los enlaces en la molécula de proteína se destruyen. Es necesario reemplazar las moléculas de proteína "gastadas" por otras nuevas.

Dependiendo del grado de daño a la molécula de proteína, ocurre su renovación parcial o completa. En el primer caso, bajo la influencia de enzimas especiales, se actualizan pequeñas secciones de cadenas polipeptídicas o residuos de aminoácidos individuales (transpeptidación). En el segundo caso, se produce una sustitución completa de la molécula de proteína "gastada" por una nueva. La molécula de proteína dañada se degrada bajo la influencia de proteasas tisulares o catepsinas I, II, III y IV localizadas en los lisosomas. La molécula de proteína sufre las transformaciones habituales para estas sustancias.

Las proteínas del cuerpo humano en su conjunto se renuevan en 135-155 días. Las proteínas del hígado, el páncreas, las paredes intestinales y el plasma sanguíneo se renuevan en 10 días, los músculos - 30, el colágeno - 300 días. La síntesis de una molécula de proteína en una célula se produce rápidamente, en 2-5 segundos. En el cuerpo de un adulto, se sintetizan diariamente 90-100 g de proteína (1.3 g por 1 kg

masas). La tasa de renovación disminuye con el envejecimiento, las enfermedades, etc.

Biosíntesis de péptidos

Parte de los aminoácidos endógenos y exógenos se utiliza para la síntesis de péptidos.

Glutatión. Es un tripéptido formado a partir de residuos de ácido glutámico, cisteína y glicina.

La biosíntesis tiene lugar en dos etapas. Entonces, al principio, bajo la influencia de una enzima γ -glutamilcisteína sintetasa, se forma un dipéptido, luego con la participación de un tripéptido - sintetasa - tripéptido-glutatión:

Es una parte integral de muchas enzimas y protege los grupos SH de proteínas de la oxidación.

Carnosina y Anserina. Dipéptidos de tejido muscular. La carnosina se forma a partir de histidina y β -alanina, anserina - de 1-metilhistidina y β -alanina.

Los péptidos se sintetizan bajo la influencia de enzimas específicas, con la participación de iones ATP y Mg 2+. Las reacciones tienen lugar en dos etapas, por ejemplo, la síntesis de carnosina.

Biosíntesis e intercambio de aminoácidos individuales.

Los aminoácidos esenciales se sintetizan en los tejidos corporales; los insustituibles ingresan al cuerpo como parte de la alimentación; los condicionalmente reemplazables se sintetizan en tejidos en un grado limitado (arginina e histidina) o en presencia de precursores (tirosina y cisteína). Una cierta cantidad de aminoácidos es sintetizada por la microflora simbiótica en el tubo digestivo.

El material para la síntesis de aminoácidos suele ser α -keto- y α -oxiácidos, que se forman en los tejidos durante el intercambio intermedio de carbohidratos, lípidos y otros compuestos. La fuente de nitrógeno es el amoníaco y las sales de amonio, hidrógeno - NAD ∙ H 2 o NADP ∙ H 2.

Si la fuente del aminoácido es un cetoácido, entonces puede sufrir una aminación reductora, que tiene lugar en dos etapas: primero, se forma un iminoácido y luego un aminoácido.

Así es como se forma la alanina a partir del ácido pirúvico, los ácidos aspártico y glutámico a partir del oxaloacético, etc.

Parte del ácido glutámico se puede sintetizar a partir de α -ácido cetoglutárico por enzima L-glutamato deshidrogenasa.

Los tejidos utilizan el ácido glutámico como donante de grupos amino.

Los aminoácidos individuales se pueden formar a partir de otros aminoácidos por transaminación (A. E. Braunstein y M. G. Kritsman, 1937) bajo la influencia de las enzimas aminofersas, un componente del cual es un derivado de la vitamina B 6 - fosfato de piridoxal, que desempeña el papel de portador de grupos NH 2 (p. 271).

Así es como se forma la glicina a partir de serina o treonina; alanina: de los ácidos glutámico y aspártico, triptófano o cisteína; tirosina de fenilalanina; cisteína y cistina - de serina o metionina; El ácido glutámico se forma a partir de prolina o arginina, etc.

El intercambio de aminoácidos individuales tiene ciertas características.

Glicina. Participa en varias de las reacciones de biosíntesis más importantes. Entonces, a partir de él se forman:

En los tejidos del hígado, la glicina participa en el proceso de neutralización de compuestos tóxicos: benzoico,

ácidos fenilacéticos y fenoles, forman pares de compuestos que se excretan en la orina.

Alanina. Formado por transaminación de ácido pirúvico (ver arriba). Existe en la forma α - y β -formas. Participa en la biosíntesis.

Ácido aspártico. Por lo general, se forma por transaminación de ácido oxaloacético (ver más arriba). Junto con el ácido glutámico, proporciona una relación entre el metabolismo de proteínas, carbohidratos y lípidos. Sirve como donante de grupos amino en

reacciones de transaminación. Las principales reacciones se reflejan en el diagrama.

Ácido glutamico... Contenida en tejidos como proteínas, en estado libre y en forma de amida. Donante de grupos amino en reacciones de transaminación. Las principales sustancias en cuya síntesis está involucrado el ácido:

Serina y treonina. Su intercambio está estrechamente relacionado con el intercambio de glicina. La serina en los tejidos se forma a partir del ácido 3-fosfoglicérico. A partir de la serina, la glicina se forma como resultado de la transferencia de un fragmento de un carbono (C1) al ácido tetrahidrofólico (THPA, ver pág. 311). La glicina se puede formar a partir de treonina. El fragmento C 1 se usa para la síntesis de histidina y purinas. A partir de la serina y la treonina se forma el ácido pirúvico, que se incorpora al CTA con la ayuda de acetil-CoA.

Algunas de las transformaciones reflejan el esquema:

El grupo hidroxilo de la serina es parte del centro activo de muchas enzimas: tripsina, quimotripsina, esterasas, fosforilasas.

Metionina. Es una parte integral de muchas proteínas. Sirve como donante para el grupo de metales. La transferencia del grupo metilo durante el proceso de peremetilación se produce bajo la influencia de las correspondientes metiltransferasas a través de S-adenosilmetionina:

El precursor de la metionina es el ácido aspártico, que después de varias etapas (homoserina, O-succinil-homoserina, cisteína, cistationina, homocisteína) se convierte en metionina.

Cisteína y cistina... Componentes de muchas proteínas, péptidos, hormonas y otros compuestos. El grupo SH de la cisteína es una parte integral de los centros activos de varias enzimas. La participación de la cisteína en el metabolismo refleja parcialmente el esquema:

Arginina y Ornitina... La arginina se forma mediante la conversión de dióxido de carbono y amoníaco en urea.

Ambos aminoácidos participan en la formación de una serie de sustancias vitales.

Lisina. El aminoácido más importante. Participa en la síntesis de muchas sustancias.

El grupo Σ-amino del residuo de lisina está involucrado en la formación de un enlace entre apo- y coenzimas, especialmente durante la formación de una biotinenzima. La lisina juega un papel importante en la unión del fósforo durante la mineralización ósea y otros procesos.

Fenilalanina y Tirosina... Sus transformaciones en el organismo van en las siguientes direcciones: biosíntesis de proteínas y péptidos, formación

aminas proteinogénicas, hormonas y pigmentos, oxidación a productos finales con ruptura nuclear, etc.:

Triptófano. El aminoácido más importante. Sus transformaciones se ilustran en el diagrama:

Histidina. Se refiere a los aminoácidos esenciales. Participa en la biosíntesis y el metabolismo de muchas sustancias vitales:

Prolina e hidroxiprolina... La oxiprolina surge de la prolina. El proceso es irreversible. Ambos iminoácidos se utilizan para la biosíntesis de proteínas, etc.

Conversión de residuos de aminoácidos exentos de nitrógeno

Algunos de los aminoácidos que no se utilizan en la síntesis de proteínas y sus derivados sufren procesos de degradación para formar amoniaco y ácidos carboxílicos. El amoníaco se desintoxica en el hígado en el ciclo de la ornitina. De varios tipos de desaminación, predomina la oxidativa. Los tejidos utilizan los cetoácidos resultantes para diversas necesidades. Según la dirección de uso del residuo libre de nitrógeno, los aminoácidos se dividen en dos tipos: glucoplásticos y lipoplásticos. El ácido pirúvico generalmente se forma a partir de aminoácidos glucoplásticos (alanina, serina, cisteína, etc.), que sirve como material de partida para la biosíntesis de glucosa y glucógeno.

El ácido acetoacético se forma a partir de aminoácidos lipoplásticos (leucina, isoleucina, arginina, ornitina, lisina, etc.) después de la desaminación, que es una fuente de mayor biosíntesis de ácidos grasos.

α -Los cetoácidos formados durante la desaminación oxidativa de aminoácidos se descarboxilan y simultáneamente se oxidan a ácidos grasos.

El ácido graso resultante puede ser β -Oxidación, aparece acetil-CoA - una fuente de energía química o materia prima para la biosíntesis de muchas sustancias.

Características del metabolismo intermedio de proteínas complejas.

La biosíntesis de proteínas complejas procede de manera similar a la biosíntesis de proteínas. En este caso, las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de la molécula de proteína se forman con la unión del grupo protésico correspondiente.

Intercambio de cromoproteínas. El cuerpo de los animales contiene una serie de cromoproteínas: hemoglobina, mioglobina, citocromos, enzimas hemínicas, etc.

Se caracterizan por la presencia de hemo en la molécula. La biosíntesis de la hemoglobina se ha estudiado con más detalle.

Los principales componentes de la molécula de hemoglobina se forman en los órganos de la hematopoyesis: médula ósea roja, bazo, hígado. La globina se sintetiza a partir de aminoácidos de la forma habitual para las proteínas. La formación de hemo ocurre con la participación de enzimas a través de una serie de etapas.

De dos moléculas δ Se forma ácido α-aminolevulínico, un porfobilinógeno, que contiene un anillo pirrol.

El porfobilinógeno luego forma un compuesto cíclico de cuatro anillos pirrol: uroporfirina.

En otras transformaciones, la protoporfirina se forma a partir de uroporfirina. El hierro (Fe 2+) se incluye en la molécula de protoporfirina bajo la influencia de la enzima hemosintetasa y aparece el hemo, que a través del residuo de histidina se une a la proteína globina simple, formando una subunidad de la molécula de hemoglobina.

La hemoglobina constituye el 90-95% de la masa seca de eritrocitos.

Intercambio de lipoproteínas, glicoproteínas y fosfoproteínas difiere poco del intercambio de proteínas simples. Su síntesis procede de manera similar a otras proteínas, con la formación de estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias. La diferencia es que durante la síntesis, diferentes grupos protésicos se unen a la parte proteica de las moléculas. Durante la descomposición de una molécula de proteína compleja, la parte de la proteína se divide en aminoácidos y grupos prostéticos (lípidos, carbohidratos, ésteres fosfóricos de aminoácidos) en compuestos simples.

Fin del intercambio. Durante el intercambio intermedio, se forma una serie compuestos químicos, que se excretan del cuerpo como productos de degradación de proteínas. En particular, el dióxido de carbono es liberado por los pulmones, el agua, los riñones, el sudor, las heces y el aire exhalado. Muchos otros productos metabólicos de las proteínas, especialmente los nitrogenados, se excretan en forma de urea, compuestos pareados, etc.

Conversión de amoniaco... El amoníaco se forma durante la desaminación de aminoácidos, bases de purina y pirimidina, ácido nicotínico y sus derivados y otros compuestos que contienen nitrógeno. Durante el día, se desaminan 100-120 g de aminoácidos en el cuerpo humano, se forman 16-19 g de nitrógeno o 18-23 g de amoníaco. Básicamente, el amoníaco en el cuerpo de los animales de granja se vuelve inofensivo en forma de urea, parcialmente en forma de alantoína, ácido úrico y sales de amonio. En aves y reptiles, el ácido úrico es el principal producto final del metabolismo del nitrógeno.

Urea - el principal producto final del metabolismo del nitrógeno en la mayoría de los vertebrados y humanos. Constituye el 80-90% de todas las sustancias nitrogenadas en la orina. Creado por teoría moderna formación de urea en el hígado: el ciclo de ornitina de Krebs.

1. El NH 3 y el CO 2 se separan en el proceso de desaminación y descarboxilación bajo la influencia de la enzima carbamoil fosfato sintetasas que se combinan para formar carbamoil fosfato.

2. Carbamoil fosfato con ornitina, con la participación de ornitinacarbamoiltransferasa, forma citrulina.

3. Bajo la influencia de la argininosuccinato sintetasa, interactúa con el ácido aspártico, formando ácido argininosuccínico.

4. El ácido argininosuccínico bajo la influencia de la argininosuccinato liasa se divide en arginina y ácido fumárico.

5. La arginina bajo la influencia de la arginasa se descompone en ornitina y urea, que se elimina del cuerpo en la orina y el sudor:

La ornitina reacciona con nuevas porciones de carbamoil fosfato y el ciclo se repite.

Parte del amoníaco en los tejidos se une en el proceso. formación de amidas - asparagina o glutaminaque se transportan al hígado. En el hígado, se hidrolizan, después de lo cual se forma urea a partir de amoníaco. Los tejidos utilizan una cierta cantidad de amoníaco para la aminación reductora de cetoácidos, lo que conduce a la formación de aminoácidos.

Además, en los tejidos de los riñones, el amoníaco participa en el proceso de neutralización de ácidos orgánicos e inorgánicos:

Conversión de otros productos del metabolismo proteico final... En el proceso del metabolismo de las proteínas, se forman otros productos del metabolismo final, en particular derivados de bases de purina y pirimidina, gases (liberados durante la defecación), fenoles, indol, escatol, ácido sulfúrico, etc. Especialmente muchas de estas sustancias se forman en el intestino grueso durante la descomposición de las proteínas.

Estos compuestos tóxicos se neutralizan en el hígado mediante la formación de los llamados ácidos pares, que se secretan en la orina, parcialmente en el sudor y las heces.

El indol y el escatol, que se forman durante la descomposición putrefactiva del triptófano, se convierten en indoxilo y skatoxilo. Forman compuestos emparejados con ácidos glucurónico o sulfúrico.

Transformación de los productos de degradación de las cromoproteínas.... Cuando se escinden las cromoproteínas, se forman globina y hemo. La globina sufre las transformaciones habituales típicas de las proteínas. Heme es una fuente de educación

pigmentos de bilis, orina y heces. La hemoglobina, al oxidarse, se convierte en verdohemoglobina (coleglobina). La verdohemoglobina pierde la parte proteica y los átomos de hierro, lo que conduce a la formación de una sustancia verde: biliverdin... La biliverdina se reduce a un pigmento rojo. bilirrubina... A partir de la bilirrubina se forma mesobilirrubina, que después de la siguiente restauración se convierte urobilinógeno... El urobilinógeno en el intestino se convierte en pigmentos fecales. estercobilinógeno y estercobilina, en los riñones - en el pigmento de la orina urobilina.

Los productos de degradación del hemo son utilizados por el cuerpo para una variedad de necesidades. Por tanto, el hierro se deposita en los órganos como parte de las ferritinas. La biliverdina y la bilirrubina son pigmentos de la bilis, el resto son pigmentos de la orina y las heces. La escisión de la mioglobina se produce de manera similar.

Regulación del metabolismo proteico. La corteza tiene un lugar especial en la regulación. hemisferios grandes centros cerebrales y subcorticales. El hipotálamo tiene un centro de metabolismo de proteínas. La regulación se lleva a cabo de forma refleja, en respuesta a la irritación.

El efecto de las hormonas sobre la biosíntesis de proteínas se lleva a cabo estimulando la formación de ARNm. La hormona del crecimiento mejora los procesos sintéticos de las proteínas. La biosíntesis de proteínas es activada por la insulina, algunos

andro y estrógenos, tiroxina. Los glucocorticoides de la corteza suprarrenal estimulan la degradación de proteínas y la liberación de sustancias nitrogenadas.

El efecto de las hormonas sobre el metabolismo de las proteínas está asociado con un cambio en la velocidad y dirección de las reacciones enzimáticas. La biosíntesis y, por tanto, la actividad de las enzimas implicadas en el metabolismo de las proteínas depende de la presencia de una cantidad suficiente de vitaminas en el pienso. En particular, el fosfato de piridoxal es una coenzima de los aminoácidos descarboxilasas, la vitamina B 2 es un componente de la coenzima de las amino oxidasas, la vitamina PP es la base de la deshidrasa del ácido glutámico, sin vitamina C no puede tener lugar la biosíntesis de prolina e hidroxiprolina, etc.

Patología del metabolismo proteico. El metabolismo de las proteínas se interrumpe en enfermedades infecciosas, invasivas y no infecciosas. La causa de los trastornos del metabolismo proteico es una dieta mal compuesta, alimentación con pienso de mala calidad, incumplimiento del régimen alimenticio, etc. Esto conduce a una disminución en el nivel de productividad de los animales, deterioro de su salud y en ocasiones incluso la muerte.

La patología del metabolismo de las proteínas se manifiesta de diversas formas.

Inanición de proteínas... Hay dos tipos de inanición de proteínas: primaria, cuando no hay una cantidad suficiente de aminoácidos esenciales en el pienso, y secundaria, provocada por enfermedades del tubo digestivo, hígado, páncreas. En los animales, el crecimiento se ralentiza, aparece debilidad general, aparece hinchazón, se altera la formación de huesos, se observa pérdida de apetito y diarrea. Hay un balance de nitrógeno negativo, se produce hipoproteinemia (el contenido de proteínas en la sangre disminuye en un 30-50%).

Trastorno del metabolismo de los aminoácidos... Se manifiesta de varias formas. Entonces, con algunas enfermedades hepáticas (hepatitis, cirrosis, distrofia amarilla aguda), el contenido de aminoácidos en la sangre y la orina aumenta drásticamente: se establece la alcaptonuria. En particular, en violación del metabolismo de la tirosina, se desarrolla alcaptonuria, acompañada de un fuerte oscurecimiento de la orina después de estar de pie en el aire. Con la cistinosis, la cistina se deposita en el hígado, los riñones, el bazo, ganglios linfáticos, intestinos y

hay un exceso de cistina en la orina (cistinuria). Con fenilcetonuria, aparece una gran cantidad de ácido fenilpirúvico en la orina. A menudo, la causa de tales violaciones es la deficiencia de vitaminas.

Violación del metabolismo de proteínas complejas. La mayoría de las veces se manifiestan en forma de violaciones del metabolismo nucleico y de las porfirinas. En el último caso, se interrumpe el intercambio de hemoglobina, mioglobina y otras proteínas. Entonces, para varias lesiones Se produce hiperbilirrubinemia en el hígado (hepatitis, fascioliasis, etc.): el contenido de bilirrubina en la sangre aumenta a 0,3 - 0,35 g / l. La orina se oscurece, aparecen grandes cantidades de urobilina y se produce urobilinuria. A veces se observa porfiria, un aumento en el contenido de porfirinas en la sangre y los tejidos. Esto conduce a la porfinuria y la orina se vuelve roja.

Preguntas de control

1. ¿Qué son las proteínas, cuál es su significado, composición química, propiedades físicas y químicas, estructura (primaria, secundaria, terciaria, cuaternaria)? Su clasificación.

2. Dar una característica de los principales grupos y subgrupos de aminoácidos, dar las fórmulas estructurales de los más importantes, analizar sus propiedades.

3. ¿Qué es balance de nitrógeno, proteína mínima, proteínas completas y deficientes, aminoácidos no esenciales, condicionalmente no esenciales y esenciales? Escribe fórmulas para aminoácidos esenciales.

4. Analizar las principales etapas del metabolismo de las proteínas en el cuerpo de varios tipos de animales de granja: digestión, absorción, intermedia (biosíntesis y descomposición) y metabolismo final.

5. ¿Cómo se regula el metabolismo de las proteínas en el cuerpo de los animales y cómo se manifiesta la patología del metabolismo de las proteínas?

En el cuerpo de un adulto, el metabolismo del nitrógeno en general equilibrado, es decir, las cantidades de nitrógeno proteico entrante y saliente son aproximadamente iguales. Si solo se libera una parte del nitrógeno recién suministrado, el saldo positivo... Esto se observa, por ejemplo, durante el crecimiento del organismo. Negativo el equilibrio es raro, principalmente como consecuencia de una enfermedad.

Las proteínas obtenidas con los alimentos se someten a una hidrólisis completa en el tracto gastrointestinal a aminoácidos, que se absorben y distribuyen en el torrente sanguíneo del cuerpo (ver). 8 de cada 20 aminoácidos proteicos no se pueden sintetizar en el cuerpo humano (ver). Estas aminoácidos esenciales debe venir con comida (ver).

A través de los intestinos y en un pequeño volumen también a través de los riñones, el cuerpo pierde proteínas constantemente. Debido a estas pérdidas inevitables, es necesario obtener al menos 30 g de proteína de los alimentos al día. Este nivel mínimo apenas se alcanza en algunos países, mientras que en los países industrializados el contenido de proteínas de los alimentos suele ser mucho más alto de lo normal. Los aminoácidos no se almacenan en el organismo, con una ingesta excesiva de aminoácidos en el hígado, se oxida o se utiliza hasta 100 g de aminoácidos por día. El nitrógeno contenido en ellos se convierte en urea (ver) y de esta forma se excreta en la orina, y el esqueleto de carbono se utiliza en la síntesis de carbohidratos, lípidos (ver) o se oxida para formar ATP.

Se supone que en el cuerpo de un adulto, 300-400 g de proteína ( proteólisis). Al mismo tiempo, aproximadamente la misma cantidad de aminoácidos se incluye en las moléculas de proteína recién formadas ( biosíntesis de proteínas). Es necesario un alto recambio de proteínas en el cuerpo porque muchas proteínas son relativamente efímero: comienzan a renovarse a las pocas horas de la síntesis, y la vida media bioquímica es de 2-8 días. Incluso de corta duración enzimas clave intercambio intermedio. Se actualizan varias horas después de la síntesis. Esta constante destrucción y resíntesis permite a las células ajustar rápidamente el nivel y la actividad de las enzimas más importantes para cumplir con los requisitos metabólicos. Por el contrario, las proteínas estructurales, las histonas, la hemoglobina o los componentes del citoesqueleto son especialmente duraderos.

Casi todas las células pueden ejercitarse biosíntesis proteínas (en el diagrama, arriba a la izquierda). Construyendo una cadena de péptidos al retransmisiones sobre el ribosoma se discute en los artículos. Sin embargo, las formas activas de la mayoría de las proteínas aparecen solo después de una serie de pasos adicionales. En primer lugar, con la ayuda de las proteínas acompañantes auxiliares, una conformación biológicamente activa de la cadena peptídica ( coagulación, cm. , ). Con postraduccional madurez en muchas proteínas, partes de la cadena peptídica se eliminan o se unen grupos adicionalespor ejemplo, oligosacáridos o lípidos. Estos procesos ocurren en el retículo endoplásmico y en el aparato de Golgi (ver). Finalmente, las proteínas deben transportarse al tejido u órgano apropiado ( clasificación, cm. ).

Intracelular destrucción de proteínas proteólisis) ocurre parcialmente en los liposomas. Además, hay orgánulos en el citoplasma, los llamados proteasomasen el que se destruyen proteínas mal plegadas o desnaturalizadas. Tales moléculas se reconocen utilizando especial marcadores (cm. ).

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La proteína es un componente esencial de una dieta equilibrada.

Las principales fuentes de proteínas para el organismo son los productos alimenticios de origen vegetal y animal. La digestión de proteínas en el cuerpo ocurre con la participación de enzimas proteolíticas. tracto gastrointestinal... La proteólisis es la hidrólisis de proteínas. Las enzimas proteolíticas son enzimas que hidrolizan proteínas. Estas enzimas se clasifican en dos grupos: exopeptidasacatalizar la escisión del enlace peptídico terminal con la liberación de cualquier aminoácido terminal, y endopeptidasacatalizar la hidrólisis de enlaces peptídicos dentro de la cadena polipeptídica.

En la cavidad oral, la degradación de las proteínas no se produce debido a la ausencia de enzimas proteolíticas. El estómago tiene todas las condiciones para la digestión de proteínas. Las enzimas proteolíticas del estómago (pepsina, gastrixina) exhiben una actividad catalítica máxima en un ambiente muy ácido. El ambiente ácido es creado por el jugo gástrico (pH \u003d 1.0-1.5), que es producido por las células de revestimiento de la mucosa gástrica y contiene ácido clorhídrico como componente principal. Bajo la acción del ácido clorhídrico del jugo gástrico, se produce la desnaturalización parcial de la proteína, hinchazón de la proteína, lo que conduce a la desintegración de su estructura terciaria. Además, ácido clorhídrico convierte la proenzima pepsinógena inactiva (producida en las células principales de la mucosa gástrica) en pepsina activa. Pepsina

cataliza la hidrólisis de enlaces peptídicos formados por residuos de aminoácidos aromáticos y dicarboxílicos (pH óptimo \u003d 1,5-2,5). El efecto proteolítico de la pepsina sobre las proteínas es más débil. tejido conectivo (colágeno, elastina). La pepsina no descompone protaminas, histonas, mucoproteínas y queratinas (proteínas de la lana y el cabello).

A medida que el alimento proteico se digiere con la formación de productos de hidrólisis alcalina, el pH del jugo gástrico cambia a 4.0. Con una disminución en la acidez del jugo gástrico, se manifiesta la actividad de otra enzima proteolítica: gastrixina

(pH óptimo \u003d 3,5–4,5).

La quimosina (renina), que descompone el caseinógeno de la leche, se encontró en el jugo gástrico de los niños.

La digestión adicional de los polipéptidos (formados en el estómago) y las proteínas alimentarias no escindidas se lleva a cabo en el intestino delgado bajo la acción de las enzimas de los jugos pancreáticos e intestinales. Las enzimas proteolíticas intestinales (tripsina, quimotripsina) vienen con el jugo pancreático. Ambas enzimas son más activas en un ambiente ligeramente alcalino (7,8 a 8,2), que corresponde al pH del intestino delgado. La enzima tripsina es tripsinógeno, el activador es enteroquinasa (producida por las paredes intestinales) o tripsina previamente formada. Tripsina

hidroliza los enlaces peptídicos formados por arg y lys. La enzima quimotripsina es quimotripsinógeno, el activador es tripsina. Quimotripsina escinde enlaces peptídicos entre amk aromáticos, así como enlaces que no han sido hidrolizados por tripsina.

Debido al efecto hidrolítico sobre las proteínas e ndopeptidasa (pepsina, tripsina, quimotripsina) se forman péptidos de varias longitudes y una cierta cantidad de aminoácidos libres. La hidrólisis adicional de péptidos a aminoácidos libres se lleva a cabo bajo la influencia de un grupo de enzimas: exopeptidasa... Uno de ellos - carboxipeptidasa - se sintetizan en el páncreas en forma de procarboxipeptidasa, activada por la tripsina en el intestino, escinde los aminoácidos del extremo C-terminal del péptido; otros - aminopeptidasas - se sintetizan en las células de la mucosa intestinal, activados por la tripsina, escinden los aminoácidos del extremo N.