100 RUR bonus za prvo naročilo
Izberite vrsto dela Diplomsko delo Naloge Izvleček magistrskega dela Poročilo o nalogi Članek Poročilo Pregled Izpitno delo Monografija Reševanje problemov Poslovni načrt Odgovori na vprašanja Ustvarjalno delo Eseji Risanje esejev Prevod Predstavitve Tipizacija Drugo Izboljšanje edinstvenosti besedila Doktorska naloga Laboratorijske vaje Pomoč on-line
Ugotovite ceno
1. Značilnosti presnove beljakovin.
2. Katabolizem aminokislin.
3. Univerzalni procesi v katabolizmu aminokislin.
4. Metode za nevtralizacijo amoniaka.
5. Biosinteza beljakovin.
Presnova beljakovin je osrednjega pomena za raznolike presnovne procese, ki so značilni za živo snov. Vse druge vrste metabolizma - ogljikovi hidrati, lipidi, nukleinske kisline, minerali itd., Služijo predvsem izmenjavi beljakovin, vklj. specifična biosinteza beljakovin. Presnova beljakovin je zelo stroga, zagotavlja kontinuiteto razmnoževanja in obnavljanja telesnih beljakovin.
Presnova beljakovin je tista, ki usklajuje, uravnava in vključuje različne kemične preobrazbe v celostni živi organizem, ki ga podreja ohranjanju vrste in kontinuiteti življenja. V primerjavi z drugimi vrstami presnove ima presnova beljakovin številne značilnosti.
Značilnosti presnove beljakovin
Eden od značilne lastnosti presnova beljakovin je njegova izjemna razvejanost. Nekaj \u200b\u200bsto vmesnih produktov, tesno povezanih s presnovki presnove ogljikovih hidratov in lipidov, je vključenih v transformacije več kot 20 aminokislin beljakovinske molekule v telesu živali. Blokiranje katere koli posebne presnovne poti, tudi ene aminokisline, lahko privede do pojava popolnoma neznanih izdelkov.
Stanje presnove beljakovin določajo številni dejavniki, tako eksogeni kot endogeni. Velik pomen hkrati se igra biološka uporabnost beljakovin v hrani (krmi). Vsa odstopanja od normalnega fiziološkega stanja telesa, motnje v presnovi ogljikovih hidratov, lipidov itd. Se takoj odražajo v presnovi dušika.
Stanje presnove beljakovin v živem organizmu lahko označimo z ravnovesjem dušika. Ta izraz pomeni količinsko razliko med dušikom, vnesenim s hrano, in njegovim izločanjem v obliki končnih proizvodov, izražen v istih enotah. Ker glavnino dušika v hrani predstavljajo beljakovine in je večina izločenih končnih dušikovih produktov posledica razgradnje beljakovin, se domneva, da je za pravilno oceno stanja presnove beljakovin mogoče določiti dokaj natančno merilo določitev ravnovesja dušika. Poleg tega je povprečna vsebnost dušika v beljakovinah bolj ali manj konstantna in znaša 16%. Za pretvorbo celotnega dušika v beljakovine morate skupno ugotovljeno količino pomnožiti s faktorjem 6,25. S konceptom ravnovesja dušika je tesno povezan problem beljakovinskih norm v krmi živali.
V telesu obstajajo 3 vrste ravnovesja dušika: pozitivno, nič (ravnovesje dušika) in negativno.
V klinični biokemiji ločujejo pojma beljakovine in beljakovine dušik. Količina beljakovinskega dušika v krvi živali ni velika in znaša od 20 do 60 mg%. Sem spadajo predvsem dušik sečnine, aminokisline, sečna kislina kreatina in kreatinina, indikan itd. Nebeljakovinski dušik v krvi se imenuje tudi preostali dušik, to je ostanek v filtratu po obarjanju beljakovin.
Pri zdravih živalih so nihanja vsebnosti beljakovinskega dušika v krvi nepomembna in so v glavnem odvisna od količine beljakovin, dobavljenih s hrano. Vendar mnogi patoloških stanj ki ga spremlja močno povečanje vsebnosti beljakovinskega dušika v krvi. Ta bolezen se imenuje azotemija.
Glavne značilnosti presnove beljakovin se pojavijo na stopnji vmesne izmenjave in jih je mogoče razložiti z dvema dejavnikoma:
Prvič, energijska vrednost aminokislin ni velika in opravljajo predvsem funkcije gradbenih materialov v celici. V zvezi s tem pri presnovi beljakovin osrednje vloge nimajo procesi katabolizma, temveč anabolizem, tj. sinteza beljakovin. Drugič, v živi celici ni enotnih, univerzalnih mehanizmov za razgradnjo aminokislin. Vsaka aminokislina se razgradi v skladu s posameznim mehanizmom.
Katabolizem aminokislin
Če je znanih 20 beljakovinskih aminokislin, potem v vsaki celici deluje vsaj 20 poti njihovega katabolizma. Kljub takšni raznolikosti kataboličnih poti pa je končnih produktov presnove aminokislin v tkivih malo; 20 načinov cepljenja aminokislin se na določenih stopnjah združi in vodi do tvorbe le 5 različnih produktov, ki nato vstopijo v ciklus trikarboksilne kisline in so popolnoma oksidirani.
Slika: 21. Načini pretvorbe aminokislin.
Ogljikovi okostji 10 aminokislin se razgradijo do acetil-CoA. Poleg tega se 5 od teh 10 aminokislin (alanin, cistein, glicin, serin, treonin) skozi piruvat razcepi na acetil-CoA. Preostalih 5 (fenilalanin, tirozin, levcin, lizin, triptofan) je prek acetoacetil-CoA. Kot veste, je acetoacetil-CoA osrednji produkt v presnovi ketonskih teles. V jetrih lahko iz teh aminokislin nastanejo ketonska telesa, ki jih zato imenujemo ketogeni. Preostali so glukogeni, ker glukoza se zlahka sintetizira iz piruvata. Vendar je ta delitev aminokislin zelo poljubna, saj na splošno lahko vse aminokisline imenujemo glukogene, še posebej, ker se nekatere aminokisline lahko cepijo, tako s tvorbo piruvata kot acetoacetil-CoA.
Med katabolizmom aminokislin lahko poleg acetil-CoA nastanejo tudi α-ketoglutarat, sukcinil-CoA, fumarat in oksaloacetat (slika 21).
Univerzalni procesi v katabolizmu
amino kisline.
Vsaka aminokislina se razgradi v skladu s posameznim mehanizmom. Nekatere katabolične poti so precej zapletene, večstopenjske (do 13 zaporednih reakcij), pri čemer nastane veliko število presnovkov, ki pa lahko sodelujejo v različnih biokemijskih procesih. Na primer, ko se triptofan razgradi, nastanejo proizvodi, ki lahko služijo kot predhodniki nevrohormonskega serotonina, nikotinska kislina itd.
Znane so številne transformacije, ki se zgodijo v procesih za cepitev vseh aminokislin, tj. so skupne vsem katabolnim potim. Sem spadajo: deaminacija, transaminacija in dekarboksilacija. V biologiji so bolj znani kot univerzalni mehanizmi za razgradnjo aminokislin.
Deaminacija -cepitev aminokislin aminokislin. Dokazan je obstoj štirih vrst deaminacije. V vseh primerih se skupina NH2 aminokislin sprosti kot NH3.
1. Reduktivna deaminacija.
2. Hidrolitska deaminacija.
3. Intramolekularna deaminacija.
4. Oksidativno deaminiranje.
Prevladujoča vrsta za živalska tkiva, rastline in večino aerobnih mikroorganizmov je oksidativna deaminacija aminokislin, ki poteka v dveh stopnjah s tvorbo nestabilnega vmesnega produkta - imino kisline. Vendar je treba opozoriti, da večina encimov, ki katalizirajo oksidativno deaminacijo aminokislin, kadar fiziološke vrednosti pH je neaktiven. V živalskih tkivih je najbolj aktiven encim, ki katalizira oksidativno deaminacijo glutaminske kisline - glutamat dehidrogenaze. Končni produkt reakcije je α-ketoglutarat.
Transaminacija (transaminacija) -reakcije medmolekularnega prenosa amino skupine iz aminokisline v α-keto kislino brez vmesnega tvorjenja amoniaka.
Reakcije transaminiranja so reverzibilne in univerzalne za vse žive organizme. Nadaljujejo s sodelovanjem specifičnih encimov - aminotransferaz. Vsaka α-aminokislina in katera koli α-keto kislina lahko sodelujeta pri transaminaciji s tvorbo nove aminokisline in keto kisline. Glede na dejstvo, da glutaminska kislina v živalskih tkivih zelo hitro prehaja v oksidativno deaminacijo, lahko domnevamo, da je α-ketogutarat eden glavnih substratov za transaminiranje. Trenutno velja za dokazano ne le, da skoraj vse aminokisline reagirajo z α-ketoglutarno kislino, da tvorijo glutaminsko kislino in ustrezno keto kislino, ampak tudi, da so reakcije transaminacije in oksidativne deaminacije povezane v enem samem postopku, ki poteka v skladu z shema:
Slika: 22. Shema posrednega razčlenjevanja aminokislin
Ker so vse reakcije tega postopka reverzibilne, se v prisotnosti ustrezne α-keto kisline ustvarijo pogoji za sintezo v bistvu katere koli aminokisline.
Dekarboksilacija- cepitev karboksilne skupine aminokislin v obliki ogljikovega dioksida. Reakcija je nepovratna in jo katalizirajo dekarboksilaze. Obstaja več vrst dekarboksilacije, med katerimi je najbolj razširjena α-dekarboksilacija, tj. izločanje skupine -COOH iz α-ogljika aminokisline. Produkti dekarboksilacije so CO2 in amini, lahko pa so tudi diamini in nova aminokislina, odvisno od narave dekarboksilirane aminokisline.
Nekateri amini (triptamin, histamin) imajo biološko aktivnost; med diamini so znane strupene snovi (kadaverin, putrescin). Obstajajo posebni mehanizmi za nevtralizacijo takih spojin, katerih bistvo se na splošno zmanjša na oksidativno deaminacijo s sproščanjem amoniaka.
Metode za nevtralizacijo amoniaka.
Eden od končnih produktov presnove aminokislin je zelo strupena spojina - amoniak. Zato je treba koncentracijo amoniaka v telesu vzdrževati na nizki ravni. Dejansko raven amoniaka v krvi običajno ne presega 60 μmol / L (to je skoraj 100-krat manj kot koncentracija glukoze v krvi). V človeškem telesu se razgradi približno 100 g aminokislin na dan, zato se sprosti približno 15 g amoniaka. V poskusih na kuncih je bilo dokazano, da je koncentracija amoniaka 3 mmol / l smrtna. Tako se mora amoniak stalno razstrupljati s tvorbo nestrupenih spojin, ki se zlahka izločijo z urinom.
Obstaja več glavnih metod za nevtralizacijo amoniaka.
Tvorba amidov dikarboksilnih aminokislin (reduktivno aminiranje);
Sinteza sečnine;
Tvorba amonijevih soli;
1. Reduktivno aminiranje.
Eden od načinov vezave in nevtralizacije amoniaka v telesu, zlasti v možganih, mrežnici, ledvicah, jetrih in mišicah, je biosinteza amidov glutaminske in asparaginske kisline (glutamin ali asparagin).
Tvorba glutamina (asparagina) je prvič izrazit način nevtralizacije amoniaka in drugič način prenosa amoniaka iz perifernih tkiv v jetra in ledvice, kjer poteka dokončna nevtralizacija tega strupa in izločanje iz telesa.
Nevtralizacija amoniaka s sintezo glutamina ima tudi anabolični pomen, saj se glutamin uporablja za sintezo številnih spojin. Z amidno skupino glutamina lahko sintetiziramo asparagin, glukozamin in druge amino sladkorje, purinske in pirimidinske nukleotide. Tako je dušik amoniaka v teh reakcijah vključen v različne strukturne in funkcionalne sestavine celice.
2. Tvorba amonijevih soli.
Na splošno se ves amoniak iz telesa z urinom odstrani na dva načina:
V obliki sečnine, ki se sintetizira v jetrih;
V obliki amonijevih soli, ki nastanejo v epiteliju ledvičnih tubulov;
Izločanje amoniaka z urinom je običajno majhno - približno 0,5 g na dan. Toda večkrat naraste z acidozo.
Sinteza amonijevih soli poteka v lumnu ledvičnih tubulov iz tu izločenega amoniaka in filtriranih anionov primarnega urina.
Amoniak v ledvicah nastane tudi zaradi amidne skupine glutamina v krvi, ki se v jetrih ne zadrži. Glutamin hidrolizira glutaminaza, ki je prisotna v epitelijskih celicah ledvičnih tubulov
Tvorba amonijevih soli v ledvičnih tubulih je pomemben mehanizem za uravnavanje kislo-bazičnega stanja telesa. Močno narašča s presnovno acidozo - kopičenjem kislin v telesu in zmanjšuje z izgubo kislin v telesu (alkaloza).
3. Glavni mehanizem za nevtralizacijo amoniaka v telesu je sinteza sečnine... Sečnina se izloči z urinom kot glavni končni produkt presnove beljakovin. Delež sečnine predstavlja do 80-85% vsega dušika, ki se izloči iz telesa. Glavno mesto sinteze sečnine so jetra. Sinteza sečnine je ciklični presnovni proces in se imenuje ornitinski cikel tvorbe Krebsove sečnine.
Ornitinski cikel je tesno povezan s ciklom trikarboksilne kisline (Krebsov cikel). Mehanizem postopka je dokaj preprost, obravnavan je le v treh fazah. Značilnost cikla pa je, da se reakcijski encimi porazdelijo med citoplazmo in mitohondrije celic.
Za vsako revolucijo cikla se iz dveh molekul amoniaka sintetizira ena molekula sečnine in porabijo tri molekule ATP.
Slika: 23. Shema biosinteze sečnine.
Biosinteza beljakovin
Sinteza beljakovin se neprekinjeno pojavlja v vsaki živi celici. Sistem celice, ki sintetizira beljakovine, predvideva usklajeno interakcijo več kot 300 različnih makromolekul in vključuje sklop vseh 20 aminokislin, ki tvorijo beljakovinske molekule; vsaj 20 različnih tRNA; niz najmanj 20 različnih encimov - aminoacil-tRNA sintetaze; ribosomi; beljakovinski dejavniki, ki sodelujejo pri sintezi na različnih stopnjah prevajanja; mRNA kot glavna sestavina sistema, ki prenaša informacije o strukturi beljakovin, sintetiziranih v ribosomu.
Kljub tej zapletenosti se beljakovine v celici sintetizirajo s precej visoko hitrostjo. Na primer, v celicah E. coli se v 5 sekundah sintetizira protein, sestavljen iz 100 aminokislin.
Slika: 24. Shematski diagram biosinteze beljakovin (po AS Spirin). Krogi so proste aminokisline in njihovi ostanki v polipeptidni verigi.
Znano je, da je aminokislinsko zaporedje proteina (primarna struktura) kodirano v genih. Messenger RNA (mRNA) ali messenger RNA (mRNA) se uporablja za prenos genetskih informacij iz DNA v jedru v citoplazmo, kjer se kombinira z ribosomi in služi kot predloga za sintezo beljakovin. Postopek sintetiziranja messenger RNA se imenuje transkripcija. Po tem, ko so postale znane strukturne značilnosti gena, je bil popolnoma razvozlan mehanizem transkripcije. Predhodno se sintetizira popolna komplementarna kopija gena, pro- in RNA, ki nato zori (z obdelavo mRNA).
Obdelava je sestavljena iz encimske cepitve primarnega prepisa, čemur sledi odstranitev njegovih intronskih regij in ponovna združitev (spajanje) eksonskih regij, ki tvorijo neprekinjeno kodirno zaporedje zrele mRNA, ki je nadalje vključena v prevajanje genetskih informacij. Med obdelavo pride tudi do modifikacije 5 "in 3" koncev nastajajoče zrele molekule mRNA.
Prevod kot naslednja stopnja pri izvajanju genskih informacij je sinteza polipeptida na ribosomu, v katerem se kot predloga uporablja molekula mRNA.
Prevajanje si lahko predstavljamo kot postopek prevajanja "nukleotidnega jezika" mRNA v "aminokislinsko" polipeptidno verigo beljakovinske molekule. Ta postopek poteka zaradi dejstva, da nukleotidno zaporedje mRNA vsebuje kodne "besede" za vsako aminokislino - genetsko kodo. Vsaka zaporedna trojna kombinacija nukleotidov kodira eno aminokislino - kodon. Genetska koda je sestavljena iz 64 kodonov.
Genetska koda je izrojena. To pomeni, da večino aminokislin kodira več kodonov. Zaporedje prvih dveh nukleotidov določa specifičnost vsakega kodona, tj. kodoni, ki kodirajo isto aminokislino, se razlikujejo le po tretjih nukleotidih.
Druga značilnost genetske kode je njena kontinuiteta, odsotnost "ločil", tj. signali, ki označujejo konec enega in začetek drugega kodona. Z drugimi besedami, koda je linearna, enosmerna in neprekinjena. Najpomembnejša značilnost kode je njena univerzalnost za vse žive organizme, od bakterij do ljudi. Koda se v milijonih let evolucije ni bistveno spremenila.
Med 64 kodoni so 3, in sicer UAG, UAA, UGA, "nesmiselni". Ti kodoni delujejo pomembna funkcija zaključni signali v sintezi polipeptidov v ribosomih.
Proces prevajanja lahko približno razdelimo na tri glavne faze - iniciacija, raztezanje in zaključek.
Zagon translacije je zagotovljen s povezavo molekule mRNA s specifično regijo majhne podenote disociiranega ribosoma in tvorbo inicirajočega kompleksa.
Proces raztezanja je neposredno povezan z veliko podenoto ribosoma, ki ima specifična območja - A (aminokislina) in P (peptidil). Začne se z nastankom peptidne vezi med začetno (prvo v verigi) in poznejšimi (drugo) aminokislinami. Nato ribosom premakne eno trojko mRNA v smeri 5 "→ 3", kar spremlja odklop začetne tRNA iz matriksa (mRNA), iniciirne aminokisline in njeno sproščanje v citoplazmo. V tem primeru se druga aminoacil-tRNA premakne z mesta A na mesto P, izpraznjeno mesto A pa zasede naslednja (tretja po vrsti) aminoacil-tRNA. Ponovi se postopek zaporednega premikanja ribosoma v "tripletnih korakih" vzdolž verige mRNA, ki jo spremlja sproščanje tRNA, ki vstopi na P-mesto, in kopičenje aminokislinskega zaporedja sintetiziranega polipeptida.
Prenehanje prevajanja je povezano z vstopom enega od treh znanih zaustavitvenih tripletov mRNA v območje A ribosoma. Ker taka trojka ne vsebuje informacij o nobeni aminokislini, temveč jo prepoznajo ustrezni zaključni proteini, se postopek sinteze polipeptidov ustavi in \u200b\u200bse loči od matriksa (mRNA).
Post-translacijska modifikacija polipeptida je zadnja stopnja izvajanja genskih informacij v celici, ki vodi do pretvorbe sintetiziranega polipeptida v funkcionalno aktivno beljakovinsko molekulo. V tem primeru lahko primarni polipeptid predelamo, kar vključuje encimsko odstranjevanje začetnih aminokislin, cepitev drugih (nepotrebnih) aminokislinskih ostankov in oblikovanje ravni strukturne organizacije itd.
V jetrih potekajo procesi deaminacije, transaminacije in sinteze aminokislin, albumina in večine serumskih globulinov, protrombina in fibrinogena. Predpostavlja se, da albumin in α-globuline proizvajajo poligonalne jetrne celice, β- in ү-globulini se tvorijo v OVE, zlasti v Kupfferjevih celicah jeter in plazemskih celicah kostnega mozga.
Vodilna vloga jeter pri presnovi beljakovin pojasnjuje veliko zanimanje zdravnikov za metode za določanje kazalnikov te presnove. Sem spadajo najprej določitev celotne količine beljakovin v plazmi in njihovih frakcij, vključno s protrombinom. Skupaj z definicijo proteinograma najdemo praktična uporaba in vzorci, ki samo posredno kažejo na spremembe v beljakovinah v krvi, vključno z manifestacijo patoloških beljakovin - paraproteinov. Sem spadajo testi za labilnost in koloidni testi.
Skupni protein v plazmi zdravih ljudi je 7,0-8,5% (K. I. Stepashkina, 1963). Spremembo celotne količine beljakovin opazimo le ob hudih kršitvah presnove beljakovin. V nasprotju s tem je sprememba razmerja posameznih frakcij zelo subtilen pokazatelj stanja presnove beljakovin.
V praksi se najpogosteje uporablja določanje beljakovinskih frakcij z elektroforezo na papirju. Pomanjkljivost slednjega je nihanje v dobljenih rezultatih, odvisno od uporabljene različice metode. Zato literaturni podatki o običajnem proteinogramu niso enaki.
Tabela 7 prikazuje opisane standardne možnosti različnih avtorjev (po V.E. Predtechensky, 1960).
S poškodbami jeter se sinteza albuminov in α1-globulinov v poligonalnih jetrnih celicah zmanjša, sinteza β- in ү-globulinov v Kupfferjevih celicah in periportalnih mezenhimskih celicah pa se poveča (kot manifestacija draženja retikuloendotelnih celic), kar ima za posledico kvantitativno spremembe v beljakovinskih frakcijah - disproteinemija.
Za razpršene jetrne lezije, tako akutne kot kronične v obdobju njihovega poslabšanja, so značilne naslednje spremembe v proteinogramu: zmanjšanje količine albumina in povečanje globulinov. Kar zadeva slednje, se frakcija β-globulina pretežno poveča, očitno zaradi kopičenja protiteles, podobnih v elektroforetični gibljivosti β-globulinom. Vsebnost α2- in β-globulinov narašča manj. Stopnja spremembe proteinograma je sorazmerna z resnostjo bolezni. Izjema je agamaglobulinemija pri jetrni komi. Skupna količina beljakovin se običajno nekoliko poveča zaradi hiperglobulinemije.
Pri ocenjevanju proteinograma pri bolnikih z okvaro jeter ne smemo pozabiti, da se pri velikem številu najrazličnejših bolezni opazi pomembna sprememba beljakovinskih frakcij, kot na primer pri kolagenozah, poškodbah ledvic, mielomatozi itd.
Pri boleznih jeter pride do sprememb v sistemu strjevanja krvi, določitev različnih faktorjev strjevanja krvi pa je test za oceno funkcionalnega stanja jeter. Najbolj značilne spremembe v protrombinu in prokonvertinu.
Protrombin (Faktor II koagulacije krvi) je globulin; v elektroforetski študiji plazme se protrombinski vrh nahaja med albuminom in ү-globulini. Protrombin se tvori v jetrnih celicah s sodelovanjem vitamina K. V procesu koagulacije krvi se protrombin pretvori v trombin. Koncentracija protrombina v krvni plazmi je približno 0,03%. V praksi ni določena absolutna količina protrombina, temveč "protrombinski čas" in protrombinski indeks. Najpogostejša metoda za določanje protrombinskega indeksa v Sovjetski zvezi je metoda V. N. Tugolukova (1952). Običajno je protrombinski indeks 80-100%.
Sposobnost hepatocitov za sintezo protrombina pri patologiji jeter je lahko oslabljena. Poleg tega poškodbe jeter spremlja kršitev odlaganja številnih vitaminov v njih, vključno z vitaminom K, ki je tudi vzrok hipoprotrombinemije. Če je torej ugotovljeno znižanje protrombinskega indeksa, je treba izvesti drugo študijo po 3-dnevnem obremenjevanju vitamina K - 0,015 Vicasol 3-krat na dan. Če ostane količina protrombina nizka, to kaže na poškodbo jetrnega parenhima.
Drug dejavnik sistema strjevanja krvi, ki se naravno odziva na poškodbe jeter, je prokonvertin (faktor VII, stabilen faktor). Prokonvertin katalizira delovanje tromboplastina in pospešuje tvorbo trombina. Ta dejavnik se tvori v jetrih, njegova vsebnost v plazmi je 0,015-0,03%. Količina prokonvertina, tako kot protrombina, je izražena kot indeks. Čas prokonvertina je običajno 30-35 sekund, indeks je 80-120%.
S poškodbo jetrnega parenhima se tako protrombinski indeks kot indeks prokonvertina zmanjšata. Med temi kazalniki obstaja vzporednost in resnostjo poškodbe jeter (K. G. Kapetanaki in M. A. Kotovshchikova, 1959; A. N. Filatov in M. A. Kotovshchikova, 1963).
Veliko število različne metode, ki posredno ugotavlja prisotnost disproteinemije in paraproteinemije. Vsi temeljijo na obarjanju patoloških beljakovin z različnimi reagenti.
Test Takata-Ara (sublimatski test) temelji na obarjanju kosmičaste usedline grobih beljakovin pod vplivom reagenta Takata, ki vsebuje sublimo. Reakcija se oceni z gostoto usedline ali z redčenjem seruma, pri katerem pride do motnosti. Vzorec je ocenjen kot pozitiven, če v zaporedju epruvet s Takatinim reagentom in padajočo količino seruma (1,0; 0,5; 0,25; 0,12 ml itd.) V prvih treh ali več epruvetah pade flokulenten usedlina; če le v prvih dveh - šibko pozitivno. Vzorec izpade pozitivno s povečanjem vsebnosti β-globulinov v krvi, zlasti z Botkinovo boleznijo, cirozo jeter, pa tudi s številnimi drugimi boleznimi (pljučnica, sifilis itd.).
Ena od sprememb vzorca Takata-Ara je Grossov test (sublimatsko-sedimentna reakcija), pri katerem so rezultati izraženi v mililitrih sublimatskega reagenta, potrebnega za doseganje izrazite motnosti. Norma je 2 ml ali več. Pri boleznih jeter se indeksi bruto testa zmanjšajo na 1,8-1,6 ml, pri hudih poškodbah - na 1,4 ml in manj.
Veltmanov test temelji na koagulaciji plazemskih beljakovin pri segrevanju v prisotnosti raztopine kalcijevega klorida različnih koncentracij (od 0,1 do 0,01%). Običajno do koagulacije pride, ko je koncentracija raztopine višja od 0,04%, to je v prvih 6-7 epruvetah. Za poškodbe jeter je značilen videz usedline pri nižji koncentraciji - raztezanje koagulacijskega "traku".
Test s cefalinom temelji na pojavu flokulacije emulzije cefalin-holesterol v prisotnosti pacientovega krvnega seruma. Test ima prednost pred zgoraj navedenim, da ob nekrozi jetrnega parenhima močno pozitivno izpade in je zato lahko koristen pri določanju aktivnosti procesa pri Botkinovi bolezni in cirozi jeter ter pri diferencialni diagnozi med obstruktivno zlatenico (v zgodnjih fazah) in poškodbe jetrnega parenhima.
Test timolove meglice temelji na določanju meglice, ki se pojavi, ko se testni serum kombinira s timolovim reagentom. Stopnja motnosti se določi po 30 minutah in oceni v spektrofotometru ali kolorimetru. Z uporabo standardne krivulje motnosti dobimo rezultat v poljubnih enotah. Stopnja se giblje od 0,8 do 5,0 enot. S poškodbo jeter se hitrost vzorčenja poveča in doseže 30-35 enot. z Botkinovo boleznijo (Popper, Schaffner, 1961).
Test timolove meglice se lahko nadaljuje kot test flokulacije timola: oceni se flokulacija, ki nastopi 24 ur po kombinaciji seruma s timolovim reagentom.
Preostali dušik v krvi je običajno 20-40 mg%. Huda azotemija (do 100 mg% ali več) se pojavi pri hudi okvari jeter (akutna distrofija pri hepatitisu, končna stopnja ciroze, odpoved jeter po operaciji na jetrih in žolčnem traktu) in kaže na razvoj odpovedi jeter.
Amonijak v serumu je običajno 40-100 ү%. Hiperamonemijo opazimo pri odpovedi jeter, pa tudi v prisotnosti izrazitih portno-kavalnih anastomoz (naravno razvitih ali ustvarjenih med operacijo), skozi katere kri teče iz črevesja in obide jetra. Najbolj izrazito povečanje količine amoniaka v periferni krvi opazimo pri bolnikih z jetrno insuficienco po obremenitvi z beljakovinami (uživanje velike količine mesa, vstop krvi v črevesje med krvavitvijo iz požiralnika ali želodca). Za prepoznavanje portalsko-jetrne odpovedi se lahko uporabi test z obremenitvijo amonijevih soli (A.I. Khazanov, 1968).
Lipoproteini in glikoproteini *. Serumske beljakovine tvorijo stabilne spojine z lipidi in ogljikovimi hidrati: lipo- in glikoproteini. Seveda se s spremembo razmerja različnih frakcij plazemskih beljakovin spreminja tudi vsebnost z njimi povezanih kompleksov.
Med elektroforezo se lipoproteini ločijo na frakcije, ki ustrezajo α1-, β in ү-frakcijam globulina. Ү-frakcija ("lipidni ostanek") vključuje beljakovinske spojine z nevtralnimi maščobnimi in holesterolskimi estri, ki so v električnem polju nekoliko gibljive. Ta frakcija ni praktičnega pomena, saj se slednja v patoloških pogojih ne spremeni. Zdravi posamezniki imajo naslednje odstotno razmerje med α- in β-frakcijami, lipoproteini (IE Tareeva, 1962): α-lipoproteini - 29,0 ± 4,9; β-lipoproteini - 71,0 ± 4,9; razmerje β / α je 2,45 ± 0,61.
Ugotovljeno je bilo razmerje med spremembo razmerja med α- in β-frakcijo lipoproteinov in resnostjo poškodbe jetrnega parenhima. Med spremembo lipoproteinograma in drugimi funkcionalnimi kazalci ni popolne vzporednosti. Vendar je treba opozoriti, da je za Botkinovo bolezen in aktivno fazo jetrne ciroze značilno zmanjšanje količine α-lipoproteinov do popolnega izginotja na lipidogramu in povečanje β-lipoproteinov z ustreznim povečanjem β / razmerje α za večkrat. Pri kronični okvari jeter so te spremembe manj izrazite.
Glikoproteini so spojine različnih ogljikovih hidratov z beljakovinami, predvsem globulini. Elektroforetska metoda omogoča ločevanje glikoproteinskih frakcij z ustreznimi beljakovinskimi frakcijami. Sinteza glikoproteinov se izvaja v jetrih, zato je poskus uporabe definicije glikoproteinov za namene funkcionalne diagnostike razumljiv. Podatki, ki so jih pri pregledu bolnikov z patologijo jeter pridobili različni avtorji, pa ostajajo zelo protislovni. Bolj značilno je povečanje deleža α-glikoproteinov (N. A. Zaslavskaya, 1961; I. D. Mansurov, V. I. Dronova in M. S. Panasenko, 1962).
* Za metodo določanja glej: A. F. Bluger. Struktura in delovanje jeter pri epidemičnem hepatitisu. Riga, 1964.
Presnova beljakovin
Presnova beljakovin je osrednja vez v vseh biokemijskih procesih, ki so podlaga za obstoj živega organizma. Intenzivnost presnove beljakovin je značilna ravnovesje dušika, saj glavnina dušika v telesu pade na beljakovine. Pri tem se upošteva dušik v krmi, dušik v telesu in dušik iz produktov izločanja. Ravnotežje dušika je lahko pozitivno (kadar pride do povečanja teže živali in zadrževanja dušika v telesu), enako nič ali pa se opazi ravnotežje dušika (iz telesa se izloči toliko dušika, kolikor ga dobimo s krmo), in negativno (razgradnja beljakovin se ne nadomesti s krmnimi beljakovinami). Za ravnovesje dušika je značilno beljakovinski minimum - najmanjša količina beljakovin v krmi, ki je potrebna za vzdrževanje dušikovega ravnovesja v telesu. Beljakovinski minimum, izračunan za 1 kg žive teže, ima naslednje povprečne vrednosti, g:
| Krava v laktaciji | 1 |
| Krava, ki ne doji | 0,6-0,7 |
| Ovce | 1 |
| Koza | 1 |
| Prašič | 1 |
| Konjski tek | 1,24,42 |
| Konj v prostem teku | 0,7-0,8 |
Krmne beljakovine delimo na polnopravni in z napako... Kompletna krma vsebuje ostanke esencialnih aminokislin, ki jih telo živali ne more sintetizirati: valin, izolevcin, levcin, lizin, metionin, treonin, triptofan in fenilalanin. Pogojno esencialne aminokisline vključujejo
histidin, saj njegovo majhno pomanjkanje krme dopolnjuje sinteza mikroflore v prebavnem kanalu. Preostale aminokisline so nebistvene in jih je mogoče sintetizirati v telesu živali: alanin, asparaginska in glutaminska kislina, serije. Pet aminokislin se šteje za delno nebistvene: arginin, glicin, tirozin, cistin in cistein. V telesu se lahko sintetizirata imlinokislini prolin in hidroksiprolin.
Različni krmi in živilski proizvodi vsebujejo neenako količino beljakovin,%:
| Grahova zrna | 26 | Krmni kvas | 16 |
| Sojin fižol | 35 | Krompir | 2,0-5 |
| Pšenična zrna | 13 | Zelje | 1,1-1,6 |
| Koruzno zrno | 9,5 | Korenček | 0,8-1 |
| Zrno riža | 7,5 | Pesa | 1,6 |
Živinorejski proizvodi so bogati s popolnimi beljakovinami,%:
| Pusta govedina | 21,5 | Skuta | 14,6 |
| Pusto jagnje | 19,8 | Siri | 20-36 |
| Jagnječja maščoba | 25 | Piščančje jajce | 12,6 |
| Mastna svinjina | 16,5 | Kravje mleko | 3,5 |
| Ribe | 9-20 | Kravje maslo | 0,5 |
Standard popolnih beljakovin je najpogosteje kazein, ki vsebuje vse bistvene aminokisline.
Prebava beljakovin. V prebavnem kanalu se beljakovine razgradijo na aminokisline in skupine prostate.
IN ustne votline krma, ki vsebuje beljakovine, se mehansko zdrobi, navlaži s slino in tvori živilsko kepo, ki skozi požiralnik vstopi v želodec (pri prežvekovalcih - v proventrikulusu in abomasumu, pri pticah - v žlezastem in mišičnem želodcu). Slina ne vsebuje encimov, ki bi lahko razgradili krmne beljakovine. Prežvečene krmne mase vstopijo v želodec (pri prežvekovalcih v abomasumu), se premešajo in namočijo v želodčni sok.
Želodčni sok - brezbarvna in rahlo opalescentna tekočina z gostoto 1,002-1,010. Pri ljudeh nastane približno 2 litra na dan, pri govedu - 30, pri konju - 20, pri prašiču - 4, pri psu - 2-3, pri ovcah in kozah - 4 litre želodčnega soka. Dodelitev želodčnega soka v prvem
(kompleksno refleksno) fazo določajo vrsta, vonj in okus hrane, v drugi (nevrohumoralni) - njena kemična sestava in mehansko draženje receptorjev sluznice. Želodčni sok vsebuje 99,5% vode in 0,5% trdnih snovi. Trdne snovi vključujejo encime pepsin, renin, gastriksin, želatinazo, lipazo (pri prašičih in amilaze); beljakovine - serumski albumin in globulini, mukoproteini sluzi, Castleov faktor; iz mineralov kislina (predvsem klorovodikova) in sol.
Glavni encim želodčnega soka je pepsin, kislina, ki ustvarja pogoje za njegovo katalitično delovanje, pa je klorovodikova kislina. Glavne celice žleze fundusa želodca sodelujejo pri tvorbi pepsina, obloge pa pri tvorbi klorovodikove kisline. Vir kloridnih ionov je NaCl, ioni H + -protonov, ki prihajajo iz krvi v citoplazmo parietalnih celic zaradi redoks reakcij (GD Kovbasyuk, 1978).
Klorovodikova kislina ustvarja potrebno kislost za katalitično delovanje encimov. Tako je pri ljudeh pH želodčnega soka 1,5-2,0, pri govedu - 2,17-3,14, pri konju - 1,2-3,1, pri prašičih - 1,1-2,0, pri ovcah - 1,9-5,6, pri pticah - 3,8. Klorovodikova kislina ustvarja tudi pogoje za pretvorbo pepsinogena v pepsin, pospešuje razgradnjo beljakovin v sestavne dele, njihovo denaturacijo, otekanje in rahljanje, preprečuje razvoj gnitnih in fermentacijskih procesov v želodcu, spodbuja sintezo črevesnih hormonov itd. V laboratorijski praksi določite skupno, prosto in vezano kislost želodčnega soka.
Renin (kimozin ali sirilo) v mladih prežvekovalcih proizvajajo žleze sluznice sirišča. Sintetizira se kot prorenin, ki pri pH
IN želodec pride do hidrolitske razgradnje večine krmnih beljakovin. Torej se nukleoproteini pod vplivom klorovodikove kisline in pepsina razgradijo
nukleinske kisline in enostavne beljakovine. Tu pride tudi do cepitve drugih beljakovin. Pod vplivom pepsina se peptidne vezi cepijo na robovih beljakovinskih molekul. Vezi, ki jih tvorijo aromatske in dikarboksilne aminokisline, se najlažje pretrgajo. Pepsin zlahka razgradi beljakovine živalskega izvora (kazein, mioglobin, miogen, miozin) in nekatere rastlinske beljakovine, zgrajene predvsem iz monoaminodikarboksilnih kislin (gliadin in glutelin žit), z izjemo volnenih keratinov, svilenih fibroinov, mucinov sluzi, ovomukoidov , nekaj kostnih beljakovin in hrustanca.
Nekatere beljakovine cepijo drugi proteolitični encimi želodčnega soka, na primer kolageni - želatinaza, bazen - renin.
Pod vplivom sestavin želodčnega soka, predvsem klorovodikove kisline in encimov, se beljakovine v želodcu hidrolizirajo v protetične skupine, albumozo, peptone, polipeptide in celo aminokisline.
Izločanje želodca spodbujajo hormoni sluznice prebavnega kanala: gastrin (v pilorusu), enterogastrin (v črevesju), histamin (v želodcu) itd.
Posebnosti prebave beljakovin pri prežvekovalcih. Pri prežvekovalcih kepa hrane iz požiralnika vstopi v proventrikulus, kjer je podvržena dodatni mehanski obdelavi, ko se žvečilni gumi vrne v ustno votlino, ponovno zdrobi, nato vstopi v vamp, mrežico, omasum in abomasum, kjer je prva stopnja prebave konča.
V proventrikulusu poteka kemična predelava krmnih snovi pod vplivom encimov bakterij, ciliatov in gliv, ki tam simbiotično delujejo. Do 38% mikrobov govejega vampa in 10% mikrobov ovčjega vampa ima proteolitično aktivnost, 70-80% teh encimov je koncentriranih znotraj celic, 20-30% v tekočini vampa. Encimi delujejo podobno kot tripsin in cepijo peptidne vezi med karboksilno skupino arginina ali lizina in amino skupino drugih aminokislin pri pH 5,5-6 in pH 6,5-7. Beljakovine pod vplivom peptidnih hidrolaz se cepijo na peptide, peptidi s peptidazami na oligopeptide, oligopeptidi na aminokisline. Torej, koruzni zein se hidrolizira za 60% v aminokisline in
kazein - 90%. Nekatere aminokisline razkrojijo bakterijski encimi.
Izjemna lastnost prebave v proventrikulusu je sinteza beljakovin, ki jih mikroorganizmi tvorijo iz beljakovinskih snovi krme in izdelkov njene predelave. Glavnino rastlinske krme predstavljajo ogljikovi hidrati in predvsem vlaknine. Vlaknine v proventrikulusu se pod vplivom mikrobnih encimov celulaza in celobijaza razgradijo do α-D(+) - glukoza in β-D(+) -glukoza.
Monozi so podvrženi različnim vrstam fermentacije, kar vodi do tvorbe maščobnih kislin z nizko molekulsko maso. Tako pri mlečnokislinski fermentaciji, ki jo povzroča Bact. lactis, mlečna kislina nastane iz glukoze: C 6 H 12 O 6 → 2CH 3 → CHOH - COOH. Fermentacija maslene kisline, ki jo povzročajo bakterije iz rodu Clostridium, proizvaja masleno kislino: C 6 H 12 O 6 → CH 3 - CH 2 - CH 2 - COOH + 2H 2 + 2CO 2 itd.
Količina hlapnih maščobnih kislin v vampu krave lahko doseže 7 kg na dan. Z obrokom koncentrata sena kramp v vampu vsebuje: ocetno kislino - 850-1650 g, propionsko kislino - 340-1160, masleno kislino - 240-450 g.
V smislu ocetna kislina v vampu ovce na dan nastane 200-500 g hlapnih maščobnih kislin. Njihova odstotna sestava je naslednja:
Del teh kislin se uporablja za sintezo mlečne maščobe, glikogena in drugih snovi (slika 22), del pa služi kot material za sintezo aminokislin in lastnih beljakovin z mikrofloro.
Mikroflora sintetizira aminokisline v proventrikulih prežvekovalcev zaradi produktov fermentacije brez dušika in amoniaka. Vir amoniaka so razgradni produkti sečnine, amonijeve soli in
druga prehranska dopolnila, ki vsebujejo dušik. Torej se sečnina pod vplivom encima ureaze, ki ga proizvaja mikroflora vampa, razdeli na amoniak in ogljikov dioksid:
Keto kisline, ki nastanejo iz maščobnih kislin (glej zgoraj), so najpogosteje vir izdelkov brez dušika. Ta biosinteza je običajno v naravi reduktivne aminacije:
Mikroorganizmi sintetizirajo beljakovine iz aminokislin, potrebnih za njihov obstoj. Odvisno od prehrane lahko v vampu krave sintetizirajo 300-700 g bakterijskih beljakovin na dan.
Iz proventrikulusa krmne mase vstopijo v abomasum, kjer pod vplivom kislega sirila mikroorganizmi odmrejo, njihovi proteini pa se razgradijo do aminokislin.
Iz želodca (abomasum) v majhne dele vstopajo krmne mase tanko črevokjer je razgradnja beljakovin zaključena. Vključuje proteolitične encime izločanja trebušne slinavke in črevesni sok. Te reakcije potekajo v nevtralnem in rahlo alkalnem mediju (pH 7-8,7). V tankem črevesu bikarbonati izločkov trebušne slinavke in črevesni sok nevtralizirajo klorovodikovo kislino: HCl + NaHCO 3 → NaCl + H 2 CO 3.
Ogljikova kislina se pod vplivom encima karboanhidraza razgradi na CO 2 in H 2 O. Prisotnost CO 2 prispeva k nastanku stabilne emulzije v himu, ki olajša prebavne procese.
Približno 30% peptidnih vezi proteinov se cepi s tripsinom. Sprosti se v obliki neaktivnega tripsinogena in se pod vplivom encima črevesne sluznice enterokinaze spremeni v aktivni tripsin, pri čemer izgubi heksapeptid, ki je prej zaprl aktivni center (slika 23). Tripsin cepi peptidne vezi, ki jih tvorijo skupine COOH arginina in lizina ter - NH 2 -skupine drugih aminokislin.
Skoraj 50% peptidnih vezi se razcepi s kimotripsinom. Izloča se kot kimotripsinogen, ki se pod vplivom tripsina pretvori v kimotripsin. Encim cepi peptidne vezi, ki jih tvorijo - COOH skupine fenilalanina, tirozina in triptofana ter - NH 2 - skupine drugih aminokislin. Preostale peptidne vezi cepijo peptidaze črevesnega soka in sok trebušne slinavke - karboksipeptidaze in aminopeptidaze.
Sok trebušne slinavke vsebuje kolagenazo (razgrajuje kolagen) in elastinazo (hidrolizira elastin). Dejavnost encimov aktivirajo mikroelementi: Mg 2+, Mn 2+, Co 2+ itd. Končna faza prebave beljakovin odraža shemo:
Prebava beljakovin poteka v črevesni votlini in na površini sluznice (parietalna prebava).
Molekule beljakovin se razdelijo v črevesni votlini in na površini sluznice - njihovi "fragmenti": albumoze, peptoni, polipeptidi, tripeptidi in dipeptidi.
Beljakovine in njihovi derivati, ki niso bili cepljeni v tankem črevesju kasneje leta 2007 debelo črevo gnitje. Gnitje - večstopenjsko
proces, v katerem so v ločenih fazah vključeni različni mikroorganizmi: anaerobne in aerobne bakterije iz rodov Bacillus in Pseudomonas, ciliate itd. Pod vplivom bakterijskih peptidnih hidrolaz se kompleksni proteini razdelijo na beljakovine in protetične skupine. Beljakovine pa se hidrolizirajo do aminokislin in se jim deaminirajo, dekarboksilirajo, znotrajmolekularno cepijo, oksidirajo, reducirajo, metilirajo, demetilirajo itd. Pojavijo se številni strupeni produkti, ki se skozi črevesno sluznico absorbirajo v krvni in limfni sistem. in se prenašajo po telesu, zastrupljajo njegove organe, tkiva in celice.
Torej, med razpadanjem v debelem črevesu aminokisline dekarboksilirajo, kar vodi do tvorbe strupenih aminov, na primer kadveričnih strupov - kadverina in putrescina.
Z deaminacijo (reduktivna, intramolekularna, hidrolitična, oksidativna) nastajajo amonijak, nasičene in nenasičene karboksilne kisline, hidroksi kisline in keto kisline.
Bakterijske dekarboksilaze lahko povzročijo nadaljnjo razgradnjo karboksilnih kislin s tvorbo ogljikovodikov, aldehidov, alkoholov itd .: CH 3 -CH 2 - COOH → CH 3 -CH 3 + CO 2;
Ti procesi običajno potekajo v povezavi in \u200b\u200bv fazah, kar na koncu privede do pojava najrazličnejših produktov razpada. Torej z gnitnim razkrojem cikličnih aminokislin nastanejo naslednji fenoli.
Med gnitnim razkrojem triptofana nastanejo skatol in indol.
Z gnitnim razkrojem cistina in cisteina nastanejo merkaptani, vodikov sulfid, metan in ogljikov dioksid.
Procesi razpadanja beljakovin se intenzivno razvijajo pri hranjenju živali s slabo kakovostno krmo, kršenju režima krmljenja, boleznih prebavil (atonija proventrikulusa, zaprtje), nalezljivih (kolibaciloza) in invazivnih (askariatičnih) boleznih. To negativno vpliva na zdravje in produktivnost živali.
Absorpcija beljakovin. Beljakovine se absorbirajo v obliki aminokislin, nizko molekulskih peptidov in protetičnih skupin. Pri novorojenih živalih se absorbira del nerazčlenjenih beljakovin kolostruma in mleka. Mesto absorpcije so mikrovili resic epitelija sluznice tanko črevo... Aminokisline prodirajo v celico skozi submikroskopske tubule mikrovil in eksoplazmatske membrane zaradi procesov difuzije, osmoze s pomočjo beljakovinskih nosilcev proti koncentraciji in elektrokemičnim gradientom. Najprej se aminokislina veže na nosilec. Je polivalentni ion, ki ima štiri mesta za
vezanje z nevtralnimi, kislimi in bazičnimi aminokislinami, pa tudi z ionom Na +. Po prehodu membrane se aminokislina odcepi od nosilca in se vzdolž endoplazemskega retikuluma in lamelarnega kompleksa postopoma premika od apikalnega roba do bazalnega dela enterocita (slika 24). Arginin, metionin, levcin se hitreje absorbirajo; počasneje - fenilalanin, cistein, tirozin; počasi - alanin, serin in glutaminska kislina.
Natrijeva črpalka igra pomembno vlogo v postopku sesanja, saj natrijev klorid pospešuje absorpcijo.
Kemično energijo, porabljeno v tem procesu, zagotavljajo mitohondriji.
Nosilec beljakovin sodeluje pri gibanju aminokisline skozi celico. V bazalnem in bočnem predelu celice se cepilec nosilec + aminokislina cepi.
Aminokislina se difundira v medcelični prostor in vstopi v krvni obtok oz
limfni sistem resic in ioni Na + se vrnejo na celično površino in sodelujejo z novimi deli aminokislin. Te procese uravnavata živčni in humoralni sistem.
Produkti gnitja se absorbirajo v debelem črevesu: fenol, krezol, indol, skatol itd.
Vmesna izmenjava. Produkti absorpcije beljakovin skozi sistem portalne vene vstopijo v jetra. Aminokisline, ki ostanejo v krvi po prehodu skozi jetra iz jetrne vene, vstopijo velik krog krvni obtok in se prenašajo v posamezne organe, tkiva in celice. Vstopi nekaj aminokislin iz medcelične tekočine limfni sistem, nato sistemski obtok.
Krvna plazma vsebuje določeno količino aminokislin in polipeptidov. Njihova vsebnost se poveča po zaužitju krme.
Krvna plazma je bogata z glutaminom in glutaminsko kislino.
Večina aminokislin se porabi za biosintezo beljakovin, delno za biosintezo aktivne snovi (ne-beljakovinski hormoni, peptidi, amini itd.), ki so delno deaminirani, se uporabljajo kot energetska surovina in material za biosintezo lipidov, ogljikovih hidratov, nukleinskih kislin itd.
Biosinteza beljakovin
Biosinteza beljakovin poteka v vseh organih, tkivih in celicah. Največje število beljakovine se sintetizirajo v jetrih. Njegovo sintezo izvajajo ribosomi. Po svoji kemijski naravi so ribosomi nukleoproteini, sestavljeni iz RNA (50-65%) in beljakovin (35-50%).
Ribosomi nastajajo s samosestavljanjem iz predhodno sintetizirane RNA in beljakovin. So sestavni deli zrnatega endoplazemskega retikuluma, kjer pride do biosinteze in gibanja sintetiziranih beljakovinskih molekul.
Ribosomi v celici so v obliki kopičenja od 3 do 100 enot - polisom (poliribosom, ergosom). Ribosomi so med seboj običajno povezani z nekakšno nitjo, ki je vidna pod elektronskim mikroskopom - mRNA (slika 25).
Vsak ribosom je sposoben sinteze
neodvisno ena polipeptidna veriga, skupina - več takih verig in beljakovinskih molekul. Primer velikega poliribosomskega sistema so polisomi mišičnega tkiva, ki sintetizirajo miozin. Polisom je sestavljen iz 60-100 ribosomov in izvaja biosintezo beljakovinske molekule, ki je sestavljena iz 1800 aminokislinskih ostankov.
Biosinteza beljakovin v celici poteka skozi številne faze.
Aktivacija aminokislin... Aminokisline vstopijo v hijaloplazmo iz medcelične tekočine kot posledica difuzije, osmoze ali aktivnega prenosa. Vsaka vrsta aminokislin in imino kislin sodeluje s svojim aktivirajočim encimom - aminoacil sintetazo. Reakcijo aktivirajo kationi Mg 2+, Mn 2+ in Co 2+. Nastane aktivirana aminokislina.
Spojina aktiviranih aminokislin s tRNA. Na drugi stopnji biosinteze beljakovin aktivirane aminokisline (aminoaciladenilati) iz njihovih spojin z
ustrezni encimi se prenesejo v citoplazemsko tRNA. Proces katalizirajo aminoacil-RNA sintetaze.
Preostanek aminokisline je s karboksilno skupino povezan s hidroksilom drugega ogljikovega atoma riboze nukleotida tRNA.
Prenos kompleksa aktivirane aminokisline s tRNA v ribosom celice... Aktivirana aminokislina se skupaj s svojo tRNA prenese iz hijaloplazme v ribosom. Proces katalizirajo specifični encimi, ki jih je v telesu vsaj 20,
Številne aminokisline se prenašajo z več tRNA (na primer valin in levcin se prevažajo s tremi tRNA). Ta postopek uporablja energijo GTP in ATP.
Vezava aminoacil-tRNA na kompleks mRNA-ribosom. Aminoacil-tRNA, ki se približa ribosomu, sodeluje z mRNA. Vsaka tRNA ima regijo, ki je sestavljena iz treh nukleotidov - antigsodon... V mRNA ustreza regiji s tremi nukleotidi - kodon... Vsak kodon ustreza tRNA antikodonu in eni aminokislini. Med biosintezo se na ribosom pritrdijo aminokisline v obliki aminoacil-tRNA, ki se nato združijo v polipeptidno verigo v vrstnem redu, določenem s postavitvijo ko-donov v mRNA.
Začetek polipeptidne verige... Potem ko sta dve sosednji aminoacil-tRNA pritrdili antikodone na kodone mRNA, se ustvarijo pogoji za sintezo polipeptidne verige. Nastane prva peptidna vez. Te procese katalizirajo peptidne sintetaze, ki jih aktivirajo kationi Mg 2+ in faktorji sprožitve beljakovin - F 1, F 2 in F 3. Vir kemične energije je
GTF. Vez nastane zaradi CO-skupine prve in NH2-skupine druge aminoacil-tRNA.
Te reakcije potekajo na prosti podenoti 30S. Podenota 50S je pritrjena na iniciacijski kompleks in sta združeni v ribosom, povezan z mRNA. Vsak začetni korak zahteva eno molekulo GTP.
Raztezek polipeptidne verige. Začetek polipeptidne verige se začne od N-konca, saj se v nastalem dipeptidu ohrani skupina -NH 2-prve aminokisline. Prva tRNA, ki prinese lastno aminokislino, se odcepi od kompleksa mRNA-ribosom in jo "pošlje" v hialoplazmo po novo aminokislino. Dipeptid, vezan na drugo tRNA (glej zgoraj), medsebojno deluje s tretjo amino-acil-tRNA, tvori se tripeptid, druga tRNA pa zapusti ribosom v hialoplazmo itd. Peptidna veriga se zaradi tega podaljša (podaljša) zaporednega dodajanja novih aminokislinskih ostankov ... Ribozom se postopoma premika vzdolž mRNA in v njem kodirane informacije pretvori v dobro organizirano polipeptidno verigo. Na vsakem koraku ribosoma nastane nova peptidil-tRNA, povečana za en aminokislinski ostanek. Proces katalizira peptidil transferaza, ki jo aktivirajo kationi Mg 2+ in proteinski faktorji (EF-Tu, EF-Ts, EF-G). Vir energije je GTP. Na polisomu se sinhrono sintetizira več peptidnih verig. To ustvarja primarno strukturo beljakovinske molekule.
Prekinitev polipeptidne verige... Ribosom, na površini katerega je bila sintetizirana polipeptidna veriga, doseže konec verige mRNA in z nje "skoči"; na nasprotni konec mRNA se na njenem mestu pridruži nov ribosom, ki izvede sintezo naslednje molekule polipeptida. Polipeptidna veriga se loči od ribosoma in izloči v hijaloplazmo. To reakcijo izvede poseben faktor sproščanja (faktor R), ki je povezan z ribosomom in olajša hidrolizo estrske vezi med polipeptidom in tRNA. Vse stopnje so povzete po shemi (barva, tabela III).
V hijaloplazmi se iz polipeptidnih verig tvorijo preprosti in zapleteni proteini. Nastanejo sekundarne, terciarne in v nekaterih primerih tudi kvaternarne strukture beljakovinske molekule.
Obnova beljakovin v telesu. Beljakovine so v dinamičnem stanju in so v stalnih procesih sinteze in razpada. V življenju se postopoma "obrabijo" - uničijo se njihove kvaternarne, terciarne, sekundarne in primarne strukture. Beljakovinske funkcionalne skupine se inaktivirajo in vezi v molekuli beljakovin se uničijo. Treba je zamenjati "dotrajane" beljakovinske molekule z novimi.
Glede na stopnjo poškodbe beljakovinske molekule pride do njene delne ali popolne obnove. V prvem primeru se pod vplivom posebnih encimov posodobijo majhni odseki polipeptidnih verig ali posamezni aminokislinski ostanki (transpeptidacija). V drugem primeru gre za popolno zamenjavo "dotrajane" beljakovinske molekule z novo. Poškodovana beljakovinska molekula se pod vplivom tkivnih proteaz ali katepsinov I, II, III in IV, lokaliziranih v lizosomih, razgradi. Beljakovinska molekula se pretvori v običajne transformacije za te snovi.
Beljakovine človeškega telesa kot celote se obnovijo v 135-155 dneh. Beljakovine jeter, trebušne slinavke, črevesnih sten in krvne plazme se obnovijo v 10 dneh, mišice - 30, kolagen - 300 dni. Sinteza beljakovinske molekule v celici poteka hitro - v 2-5 sekundah. V telesu odrasle osebe se sintetizira 90-100 g beljakovin na dan (1,3 g na 1 kg
maše). Hitrost obnove se s staranjem, boleznimi itd.
Biosinteza peptidov
Nekatere endo- in eksogene aminokisline se uporabljajo za sintezo peptidov.
Glutation. Je tripeptid, ki nastane iz ostankov glutaminske kisline, cisteina in glicina.
Biosinteza poteka v dveh fazah. Torej, sprva pod vplivom encima γ -glutamilcistein sintetaza, nastane dipeptid, nato s sodelovanjem tripeptida - sintetaze - tripeptida-glutationa:
Je sestavni del mnogih encimov, ščiti SH-skupine proteinov pred oksidacijo.
Karnozin in anserin. Dipeptidi mišičnega tkiva. Karnozin se tvori iz histidina in β -alanin, anserin - iz 1-metilhistidina in β -alanina.
Peptidi se sintetizirajo pod vplivom specifičnih encimov, pri čemer sodelujejo ioni ATP in Mg 2+. Reakcije potekajo v dveh fazah, na primer sinteza karnozina.
Biosinteza in izmenjava posameznih aminokislin
Bistvene aminokisline se sintetizirajo v telesnih tkivih; nenadomestljivi vstopijo v telo kot del krme; pogojno nebistveno sintetizirano v tkivih v omejenem obsegu (arginin in histidin) ali v prisotnosti predhodnih sestavin (tirozin in cistein). Določeno količino aminokislin sintetizira simbiotska mikroflora v prebavnem kanalu.
Snov za sintezo aminokislin je najpogosteje α -keto- in α -oksi kisline, ki nastanejo v tkivih med vmesno izmenjavo ogljikovih hidratov, lipidov in drugih spojin. Vir dušika je amoniak in amonijeve soli, vodik - NAD ∙ H 2 ali NADP ∙ H 2.
Če je vir aminokisline keto kislina, lahko v njej poteka reduktivno aminiranje, ki poteka v dveh fazah: najprej nastane imino kislina, nato aminokislina.
Tako nastane alanin iz piruvične kisline, asparaginska in glutaminska kislina iz oksaloocetne kisline itd.
Del glutaminske kisline je mogoče sintetizirati iz α -ketoglutarna kislina z encimom L-glutamat dehidrogenaza.
Glutaminsko kislino tkiva uporabljajo kot darovalca amino skupine.
Posamezne aminokisline lahko nastanejo iz drugih aminokislin s transaminiranjem (AE Braunstein in MG Kritsman, 1937) pod vplivom encimov aminoferz, katerih komponenta je derivat vitamina B 6 - piridoksal fosfat, ki ima vlogo nosilca skupin NH 2 (str. 271).
Tako nastane glicin iz serina ali treonina; alanin - iz glutaminske in asparaginske kisline, triptofana ali cisteina; tirozin iz fenilalanina; cistein in cistin - iz serina ali metionina; glutaminska kislina nastane iz prolina ali arginina itd.
Izmenjava posameznih aminokislin ima določene značilnosti.
Glicin. Sodeluje v številnih najpomembnejših reakcijah biosinteze. Torej, iz njega nastanejo:
V jetrnih tkivih je glicin vključen v postopek nevtralizacije strupenih spojin - benzojska,
fenilocetne kisline in fenoli, tvori parne spojine, ki se izločajo z urinom.
Alanin. Nastane s transaminiranjem piruvične kisline (glej zgoraj). Obstaja v obliki α - in β -oblike. Sodeluje pri biosintezi.
Asparaginska kislina. Običajno nastane s transaminiranjem oksaloocetne kisline (glej zgoraj). Skupaj z glutaminsko kislino zagotavlja razmerje med presnovo beljakovin, ogljikovih hidratov in lipidov. Služi kot darovalec amino skupin v
reakcije transaminacije. Glavne reakcije se odražajo v diagramu.
Glutaminska kislina... Vsebuje se v tkivih kot del beljakovin, v prostem stanju in v obliki amida. Darovalec amino skupine v reakcijah transaminacije. Glavne snovi, pri katerih sintezi sodeluje kislina:
Serin in treonin. Njihova izmenjava je tesno povezana z izmenjavo glicina. Serin v tkivih se tvori iz 3-fosfoglicerinske kisline. Iz serina nastane glicin kot rezultat prenosa enoogljičnega fragmenta (C1) v tetrahidrofolno kislino (THPA, glej str. 311). Iz treonina lahko nastane glicin. Fragment C 1 se uporablja za sintezo histidina in purinov. Iz serina in treonina nastane piruvična kislina, ki se s pomočjo acetil-CoA vključi v CTA.
Nekatere preobrazbe odražajo shemo:
Hidroksilna skupina serina je del aktivnega središča številnih encimov: tripsina, kimotripsina, esteraz, fosforilaz.
Metionin. Je sestavni del številnih beljakovin. Služi kot darovalec kovinske skupine. Prenos metilne skupine med postopkom remetilacije se zgodi pod vplivom ustreznih metil transferaz skozi S-adenozilmetionin:
Predhodnica metionina je asparaginska kislina, ki se skozi več stopenj (homoserin, 0-sukcinil-homoserin, cistein, cistationin, homocistein) pretvori v metionin.
Cistein in cistin... Sestavine številnih beljakovin, peptidov, hormonov in drugih spojin. Skupina SH cisteina je sestavni del aktivnih središč številnih encimov. Udeležba cisteina v presnovi se delno odraža v vzorcu:
Arginin in Ornitin... Arginin nastane s pretvorbo ogljikovega dioksida in amoniaka v sečnino.
Obe aminokislini sodelujeta pri tvorbi številnih vitalnih snovi.
Lizin. Najpomembnejša aminokislina. Sodeluje pri sintezi številnih snovi.
Σ-amino skupina lizinskega ostanka sodeluje pri tvorbi vezi med apo- in koencimi, zlasti med tvorbo biotinencima. Lizin igra pomembno vlogo pri vezavi fosforja med mineralizacijo kosti in drugimi procesi.
Fenilalanin in tirozin... Njihove transformacije v telesu potekajo v naslednjih smereh: biosinteza beljakovin in peptidov, tvorba
proteinogeni amini, hormoni in pigmenti, oksidacija do končnih produktov z jedrsko rupturo itd .:
Triptofan. Najpomembnejša aminokislina. Njegove preobrazbe ponazarja diagram:
Histidin. Nanaša se na esencialne aminokisline. Sodeluje pri biosintezi in presnovi številnih vitalnih snovi:
Prolin in hidroksiprolin... Oksiprolin izvira iz prolina. Postopek je nepovraten. Obe imino kislini se uporabljata za biosintezo beljakovin itd.
Pretvorba aminokislinskega ostanka brez dušika
Nekatere aminokisline, ki se ne uporabljajo pri sintezi beljakovin in njihovih derivatov, se razgradijo in tvorijo amoniak in karboksilne kisline. Amoniak se v ornitinskem ciklu razstrupi v jetrih. Med več vrstami deaminacij prevladuje oksidativna. Nastale keto kisline tkiva uporabljajo za različne potrebe. Glede na smer uporabe ostanka brez dušika aminokisline delimo na dve vrsti: glukoplastične in lipoplastične. Piruvična kislina običajno nastane iz glukoplastičnih aminokislin (alanin, serin, cistein itd.), Ki služi kot izhodna snov za biosintezo glukoze in glikogena.
Ocetna kislina nastane iz lipoplastičnih aminokislin (levcin, izolevcin, arginin, ornitin, lizin itd.) Po deaminaciji, ki je vir biosinteze višjih maščobnih kislin.
α -Keto kisline, ki nastanejo med oksidativnim razkrojevanjem aminokislin, se dekarboksilirajo in hkrati oksidirajo v maščobne kisline.
Nastala maščobna kislina je lahko β -oksidacija, pojavi se acetil-CoA - vir kemične energije ali surovina za biosintezo številnih snovi.
Značilnosti vmesne presnove kompleksnih beljakovin
Biosinteza kompleksnih beljakovin poteka podobno kot biosinteza beljakovin. V tem primeru nastanejo primarna, sekundarna, terciarna in kvaternarna struktura beljakovinske molekule s pritrditvijo ustrezne protetične skupine.
Izmenjava kromoproteinov. Telo živali vsebuje številne kromoproteine: hemoglobin, mioglobin, citokrome, hemijske encime itd.
Zanje je značilna prisotnost molekule hema v sestavi. Najbolj temeljito preučena biosinteza hemoglobina.
Glavne sestavine molekule hemoglobina se tvorijo v organih hematopoeze: rdeči kostni mozeg, vranica, jetra. Globin se sintetizira iz aminokislin na običajen način za beljakovine. Tvor hema poteka s sodelovanjem encimov v več fazah.
Od dveh molekul δ α-aminolevulinska kislina se tvori porfobilinogen, ki vsebuje pirolni obroč.
Nato porfobilinogen tvori ciklično spojino štirih pirolskih obročev - uroporfirin.
Pri nadaljnjih transformacijah se protoporfirin tvori iz uroporfirina. Železo (Fe 2+) je pod vplivom encima hemosintetaze vključeno v molekulo protoporfirina in nastane hem, ki se skozi ostanek histidina veže na preprost beljakovinski globin in tvori podenoto molekule hemoglobina.
Hemoglobin predstavlja 90-95% suhe mase eritrocitov.
Izmenjava lipoproteinov, glikoproteinov in fosfoproteinov se malo razlikuje od izmenjave preprostih beljakovin. Njihova sinteza poteka podobno kot druge beljakovine - z nastankom primarnih, sekundarnih, terciarnih in kvaternarnih struktur. Razlika je v tem, da so med sintezo na proteinski del molekul pritrjene različne protetične skupine. Med razgradnjo kompleksne beljakovinske molekule se beljakovinski del razdeli na aminokisline, protetične skupine (lipidi, ogljikovi hidrati, fosforni estri aminokislin) pa na enostavne spojine.
Končna izmenjava. Med vmesno izmenjavo se oblikuje serija kemične spojine, ki se izločajo iz telesa kot produkti razgradnje beljakovin. Zlasti ogljikov dioksid se izloča s pljuči, voda - skozi ledvice, z znojem, v blatu in z izdihanim zrakom. Številni drugi presnovni produkti beljakovin, zlasti dušikovi, se izločajo v obliki sečnine, parnih spojin itd.
Pretvorba amoniaka... Amonijak nastaja med razkrojevanjem aminokislin, purinskih in pirimidinskih baz, nikotinske kisline in njenih derivatov ter drugih spojin, ki vsebujejo dušik. Čez dan se v človeškem telesu deaminira 100-120 g aminokislin, nastane 16-19 g dušika ali 18-23 g amoniaka. V osnovi se amonijak v telesu rejnih živali nevtralizira v obliki sečnine, delno v obliki alantoina, sečne kisline in amonijevih soli. Pri pticah in plazilcih je sečni kislin glavni končni produkt presnove dušika.
Sečnina - glavni končni produkt presnove dušika pri večini vretenčarjev in ljudi. Sestavlja 80-90% vseh dušikovih snovi v urinu. Ustvaril moderna teorija nastanek sečnine v jetrih - Krebsov ornitinski cikel.
1. NH 3 in CO 2 se v procesu deaminiranja in dekarboksilacije pod vplivom encima karbamoil fosfat sintetaze ločita in tvorijo karbamoil fosfat.
2. Karbamoil fosfat z ornitinom, s sodelovanjem ornitinkarbamoiltransferaze, tvori citrulin.
3. Pod vplivom argininosukcinat sintetaze sodeluje z asparaginsko kislino in tvori argininosukcinatno kislino.
4. Argininosukcinatna kislina se pod vplivom argininosukcinatne liaze razdeli na arginin in fumarno kislino.
5. Arginin se pod vplivom arginaze razgradi na ornitin in sečnino, ki se z urinom in znojem odstrani iz telesa:
Ornitin reagira z novimi deli karbamoil fosfata in cikel se ponovi.
Del amoniaka v tkivih je pri tem vezan tvorba amidov - asparagina ali glutaminaki se prevažajo v jetra. V jetrih se hidrolizirajo, nato pa iz amoniaka nastane sečnina. Določeno količino amoniaka tkiva uporabljajo za redukcijsko aminiranje keto kislin, kar vodi do tvorbe aminokislin.
Poleg tega je v ledvičnih tkivih amonijak vključen v postopek nevtralizacije organskih in anorganskih kislin:
Pretvorbe drugih produktov končne presnove beljakovin... V procesu presnove beljakovin nastajajo tudi drugi produkti končne presnove, zlasti derivati \u200b\u200bpurinskih in pirimidinskih baz, plini (sproščajo se med iztrebljanjem), fenoli, indol, skatol, žveplova kislina itd. v debelem črevesu med razpadanjem beljakovin.
Te strupene spojine nevtralizirajo v jetrih s tvorbo tako imenovanih parnih kislin, ki se izločajo v urinu, deloma v znoju in blatu.
Indola in skatola, ki nastaneta med gnitnim razkrojem triptofana, se pretvorita v indoksil in skatoksil. Tvorijo seznanjene spojine z glukuronsko ali žveplovo kislino.
Transformacija produktov razgradnje kromoproteinov... Ko se kromoproteini cepijo, nastaneta globin in hem. Globin je podvržen običajnim transformacijam, značilnim za beljakovine. Heme je vir izobraževanja
pigmenti žolča, urina in blata. Hemoglobin se pri oksidaciji spremeni v verdohemoglobin (holeglobin). Verdohemoglobin izgubi beljakovinski del in atome železa, kar vodi do tvorbe zelene snovi - biliverdin... Biliverdin se reducira v rdeč pigment - bilirubin... Iz bilirubina se tvori mezobilirubin, ki po naslednji obnovi postane urobilinogen... Urobilinogen v črevesju se pretvori v fekalne pigmente - sterkobilinogen in sterkobilinv ledvicah - v urinskem pigmentu urobilin.
Produkte razgradnje hema telo uporablja za različne potrebe. Tako se železo v organih odlaga kot del feritinov. Biliverdin in bilirubin sta pigmenta v žolču, ostalo so pigmenti v urinu in blatu. Razcep mioglobina poteka na podoben način.
Regulacija presnove beljakovin. Lubje ima posebno mesto v regulaciji velike poloble možganski in subkortikalni centri. Hipotalamus ima center za presnovo beljakovin. Regulacija se izvaja refleksno kot odziv na draženje.
Učinek hormonov na biosintezo beljakovin se izvaja s spodbujanjem tvorbe mRNA. Rastni hormon krepi sintetične procese beljakovin. Biosintezo beljakovin aktivira inzulin, nekateri
andro- in estrogeni, tiroksin. Glukokortikoidi nadledvične skorje spodbujajo razgradnjo beljakovin in sproščanje dušikovih snovi.
Učinek hormonov na presnovo beljakovin je povezan s spremembo hitrosti in smeri encimskih reakcij. Biosinteza in posledično aktivnost encimov, ki sodelujejo v presnovi beljakovin, je odvisna od prisotnosti zadostne količine vitaminov v krmi. Zlasti je piridoksal fosfat koencim aminokislinskih dekarboksilaz, vitamin B 2 je sestavni del koencima amino oksidaz, vitamin PP je osnova dehidraze glutaminske kisline, brez vitamina C ne more potekati biosinteza prolina in hidroksiprolina itd. .
Patologija presnove beljakovin. Presnova beljakovin je motena pri nalezljivih, invazivnih in nenalezljivih boleznih. Vzrok za motnje presnove beljakovin je nepravilno sestavljena prehrana, hranjenje s slabo kakovostno krmo, neupoštevanje režima krmljenja itd. To vodi do zmanjšanja produktivnosti živali, poslabšanja njihovega zdravja in včasih do smrti .
Patologija presnove beljakovin se kaže v različnih oblikah.
Beljakovinsko stradanje... Obstajata dve vrsti stradanja beljakovin: primarno, ko v krmi ni dovolj esencialnih aminokislin, in sekundarno, ki jo povzročajo bolezni prebavil, jeter in trebušne slinavke. Pri živalih se rast upočasni, pojavi se splošna šibkost, oteklina, moteno je tvorjenje kosti, opazimo izgubo apetita in drisko. Obstaja negativno ravnovesje dušika, pojavi se hipoproteinemija (vsebnost beljakovin v krvi se zmanjša za 30-50%).
Motnje presnove aminokislin... Kaže se v več oblikah. Torej se pri nekaterih jetrnih boleznih (hepatitis, ciroza, akutna rumena distrofija) vsebnost aminokislin v krvi in \u200b\u200burinu močno poveča - nastopi alkaptonurija. Zlasti v nasprotju s presnovo tirozina se razvije alkaptonurija, ki jo spremlja močan zatemnitev urina, ko stoji v zraku. Pri cistinozi se cistin odlaga v jetrih, ledvicah, vranici, bezgavke, črevesje in
v urinu je presežek cistina (cistinurija). Pri fenilketonuriji se v urinu pojavi velika količina fenilpiruvične kisline. Pogosto je vzrok takšnih motenj pomanjkanje vitaminov.
Kršitev presnove kompleksnih beljakovin. Najpogosteje se kažejo kot kršitve presnove nukleinov in porfirina. V slednjem primeru je motena izmenjava hemoglobina, mioglobina in drugih beljakovin. Torej, za različne lezije jeter (hepatitis, fascioliaza itd.) se pojavi hiperbilirubinemija - vsebnost bilirubina v krvi se poveča na 0,3 - 0,35 g / l. Urin postane temen, v njem se pojavijo velike količine urobilina in pojavi se urobilinurija. Včasih opazimo porfirijo - povečanje vsebnosti porfirinov v krvi in \u200b\u200btkivih. To vodi do porfinurije in urin postane rdeč.
testna vprašanja
1. Kaj so beljakovine, kakšen je njihov pomen, kemična sestava, fizikalne in kemijske lastnosti, struktura (primarna, sekundarna, terciarna, kvaternarna)? Njihova razvrstitev.
2. Navedite značilnosti glavnih skupin in podskupin aminokislin, podajte strukturne formule najpomembnejših izmed njih, analizirajte njihove lastnosti.
3. Kaj je dušikovo ravnovesje, beljakovinski minimum, popolni in pomanjkljivi proteini, nebistvene, pogojno nebistvene in esencialne aminokisline? Napišite formule za esencialne aminokisline.
4. Analizirajte glavne faze presnove beljakovin v telesu različnih vrst rejnih živali - prebavo, absorpcijo, vmesni (biosinteza in razpad) in končni metabolizem.
5. Kako je v telesu živali urejena presnova beljakovin in kako se kaže patologija presnove beljakovin?
V telesu odrasle osebe presnova dušika na splošno uravnoteženo, to pomeni, da so količine vhodnega in odhajajočega beljakovinskega dušika približno enake. Če se sprosti le del na novo dobavljenega dušika, tehtnica pozitivno... To opazimo na primer med rastjo organizma. Negativno ravnotežje je redko, predvsem kot posledica bolezni.
Beljakovine, pridobljene s hrano, se v prebavilih popolnoma hidrolizirajo do aminokislin, ki se absorbirajo in porazdelijo v krvnem obtoku v telesu (glej). 8 od 20 beljakovinskih aminokislin ni mogoče sintetizirati v človeškem telesu (glej). Te esencialne aminokisline mora priti s hrano (glej).
Skozi črevesje in v majhnem volumnu tudi skozi ledvice telo nenehno izgublja beljakovine. Zaradi teh neizogibnih izgub je treba dnevno s hrano dobiti vsaj 30 g beljakovin. V nekaterih državah ta minimalna raven skoraj ni dosežena, medtem ko je v industrializiranih državah vsebnost beljakovin v hrani pogosto veliko višja od običajne. Aminokisline se v telesu ne shranjujejo, s prekomernim vnosom aminokislin v jetrih se oksidira ali porabi do 100 g aminokislin na dan. V njih vsebovan dušik se pretvori v sečnino (glej) in se v tej obliki izloči z urinom, ogljikov ogrodje pa se uporablja pri sintezi ogljikovih hidratov, lipidov (glej) ali oksidira, da tvori ATP.
Predpostavlja se, da je v telesu odraslega 300-400 g beljakovin ( proteoliza). Hkrati je v novo nastale beljakovinske molekule vključena približno enaka količina aminokislin ( biosinteza beljakovin). Visok promet beljakovin v telesu je nujen, ker je veliko beljakovin relativno kratkotrajna: začnejo se obnavljati nekaj ur po sintezi, biokemični razpolovni čas pa je 2-8 dni. Še krajši čas ključni encimi vmesna izmenjava. Posodobijo se nekaj ur po sintezi. To nenehno uničenje in ponovna sinteza omogoča celicam, da hitro prilagodijo raven in aktivnost najpomembnejših encimov, da izpolnijo presnovne potrebe. Nasprotno pa so strukturni proteini, histoni, hemoglobin ali komponente citoskeleta še posebej trpežni.
Skoraj vse celice so sposobne vaditi biosinteza beljakovine (v diagramu, zgoraj levo). Izdelava peptidne verige z oddaje o ribosomu je razpravljeno v člankih ,. Vendar pa se aktivne oblike večine beljakovin pojavijo šele po vrsti nadaljnjih korakov. Najprej s pomočjo pomožnih beljakovin chaperon pride do biološko aktivne konformacije peptidne verige ( strjevanje, cm.,). S post-prevajalskim zorenje pri mnogih beljakovinah se deli peptidne verige odstranijo ali pritrdijo dodatne skupinena primer oligosaharidi ali lipidi. Ti procesi se pojavijo v endoplazmatskem retikulumu in v Golgijevem aparatu (glej). Končno je treba beljakovine prepeljati v ustrezno tkivo ali organ ( razvrščanje, cm.).
Znotrajcelično uničenje beljakovin ( proteoliza) se delno pojavlja v liposomih. Poleg tega so v citoplazmi organele, tako imenovane proteasomipri katerem se uničijo napačno zložene ali denaturirane beljakovine. Takšne molekule prepoznamo s pomočjo posebnih označevalci (cm.).
Članki v oddelku "Presnova beljakovin: splošne informacije":
- A. Presnova beljakovin: splošne informacije
Biološko staranje: metode in protokoli preučujejo različne procese, na katere vpliva starost organizma. Nekaj \u200b\u200bnovih orodij za ...
Beljakovine so bistvena sestavina uravnotežene prehrane.
Glavni viri beljakovin za telo so živilski proizvodi rastlinskega in živalskega izvora. Prebava beljakovin v telesu poteka s sodelovanjem proteolitičnih encimov prebavila... Proteoliza je hidroliza beljakovin. Proteolitični encimi so encimi, ki hidrolizirajo beljakovine. Ti encimi so razvrščeni v dve skupini - eksopeptidaza- kataliziranje cepitve končne peptidne vezi s sproščanjem katere koli končne aminokisline in endopeptidazeki katalizirajo hidrolizo peptidnih vezi znotraj polipeptidne verige.
V ustni votlini do razgradnje beljakovin ne pride zaradi odsotnosti proteolitičnih encimov. Želodec ima vse pogoje za prebavo beljakovin. Proteolitični encimi v želodcu - pepsin, gastriksin - kažejo največjo katalitično aktivnost v močno kislem okolju. Kislo okolje ustvarja želodčni sok (pH \u003d 1,0-1,5), ki ga proizvajajo obloge celic želodčne sluznice in vsebuje klorovodikovo kislino kot glavno sestavino. Pod delovanjem klorovodikove kisline želodčnega soka pride do delne denaturacije beljakovin, otekanja beljakovin, ki vodi do razpada njegove terciarne strukture. Poleg tega klorovodikova kislina pretvori neaktivni proencim pepsinogen (proizveden v glavnih celicah želodčne sluznice) v aktivni pepsin. Pepsin
katalizira hidrolizo peptidnih vezi, ki jih tvorijo ostanki aromatskih in dikarboksilnih aminokislin (optimalen pH \u003d 1,5–2,5). Proteolitični učinek pepsina na beljakovine je šibkejši vezivnega tkiva (kolagen, elastin). Pepsin ne razgrajuje protaminov, histonov, mukoproteinov in keratinov (beljakovin volne in las).
Ko se beljakovinska hrana prebavi s tvorbo alkalnih produktov hidrolize, se pH želodčnega soka spremeni na 4,0. Z zmanjšanjem kislosti želodčnega soka se pokaže aktivnost drugega proteolitičnega encima - gastriksin
(optimalen pH \u003d 3,5–4,5).
Otroci so v želodčnem soku našli kimozin (renin), ki razgrajuje kazeinogen mleka.
Nadaljnja prebava polipeptidov (nastajajo v želodcu) in necepljenih beljakovin v hrani poteka v tankem črevesu pod delovanjem sokov trebušne slinavke in črevesja. Črevesni proteolitični encimi - tripsin, kimotripsin - prihajajo s sokom trebušne slinavke. Oba encima sta najbolj aktivna v rahlo alkalnem okolju (7,8–8,2), kar ustreza pH tankega črevesa. Encim tripsin je tripsinogen, aktivator je enterokinaza (ki jo proizvajajo črevesne stene) ali predhodno oblikovan tripsin. Tripsin
hidrolizira peptidne vezi, ki jih tvorijo arg in lys. Proencim kimotripsina je kimotripsinogen, aktivator pa je tripsin. Kimotripsin cepi peptidne vezi med aromatičnim amkom, pa tudi vezi, ki jih tripsin ni hidroliziral.
Zaradi hidrolitičnega učinka na beljakovine e ndopeptidaza (pepsin, tripsin, kimotripsin) nastanejo različno dolgi peptidi in določena količina prostih aminokislin. Nadaljnja hidroliza peptidov v proste aminokisline poteka pod vplivom skupine encimov - eksopeptidaza... En od njih - karboksipeptidaza - se sintetizirajo v trebušni slinavki v obliki prokarboksipeptidaze, ki jo aktivira tripsin v črevesju, odcepijo aminokisline s C-konca peptida; drugi - aminopeptidaze - se sintetizirajo v celicah črevesne sluznice, aktivirajo se s tripsinom, odcepijo aminokisline z N - konca.
