Pod djelovanjem amilaza u usnoj šupljini je podijeljena. Nb! Probačenje ugljikohidrata počinje u usnoj šupljini. Sastav i funkcije sline

Za mnoge ljude, hrana je jedna od rijetkih radosti života. Hrana, doista, trebala bi biti zadovoljstvo, ali ... fiziološko značenje prehrane je mnogo šire. Malo je ljudi o tome kako se iznenađujuće hrana s naše ploče pretvara u energetski i građevinski materijal, tako potreban za trajno ažuriranje tijela.

Naša hrana je predstavljena različitim proizvodima koji se sastoje od proteina, ugljikohidrata, masti i vode. U konačnici, sve što jedemo i pijemo, u našem se tijelu podijeli na univerzalne, najmanjim komponentama pod djelovanjem probavnih sokova (za taj dan, njihova je osoba dodijeljena 10 litara).

Fiziologija probave je vrlo složen, energetski konstruirajući, izuzetno organizirani proces koji se sastoji od nekoliko faza obrade koja prolazi kroz probavni trakt hrane. Može se usporediti s dobro podesivim transporterom, od dobro koordiniranog rada kojim se ovisi naše zdravlje. A pojava "neuspjeha" dovodi do formiranja mnogih oblika bolesti.

Znanje je velika snaga koja pomaže upozoriti bilo kakve kršenja. Znanje o tome kako naš sustav probave radi bi trebao pomoći ne samo da uživa u hrani, već i spriječiti mnoge bolesti.

Izvest ću vodič u fascinantnoj razgledavanju, koja se, nadam se, bit će vam korisna.

Dakle, naša raznolika hrana biljnog i životinjskog podrijetla odvija se dugačak put prije (nakon 30 sati) konačni proizvodi njegovog cijepanja će pasti u krv i limf, te će biti ugrađeni u tijelo. Proces probave hrane osigurava se jedinstvenim kemijskim reakcijama i sastoji se od nekoliko faza. Razmotrite ih detaljnije.

Probava u usnoj šupljini

Prva faza probave počinje u usnoj šupljini, gdje je mljevenje / žvakanje i njezina obrada je tajna pod nazivom slina. (Daily je proizveo do 1,5 litara sline.) U stvari, proces probave počinje čak i prije hrane dotaknut našim usnama, jer je misao o samoj hrani već ispunjena salivacijom naših usta.

Slinina je tajna izlučuje tri uparene žlijezde slinovnica. Sastoji se od 99% vode i sadrži enzime, od kojih je najznačajnija alfa-amilaza uključena u hidrolizu / cijepanje ugljikohidrata. Oni., Iz svih komponenti hrane (proteini, masti i ugljikohidrata) u usnoj šupljini počinje hidroliza samo ugljikohidrata! Nema masti, niti u proteinima, enzimi sline. Za proces ispiranja ugljikohidrata treba alkalnu okolinu!

Sastav sline je također uključen: lizozim, koji ima baktericidna svojstva i poslužuju lokalni čimbenik za zaštitu sluznice usmene sluznice; i Muzin je gladak tvar koja tvori glatku, zgnječen žvakaćem hranom hranom, prikladnom za gutanje i transport kroz jednjak u želucu.

Zašto je vrlo važno dobro žvakati hranu? Prvo, kako bi ga dobro mrljao i navlažili slinu i pokrenuli proces probave. Drugo, u istočnoj medicini zubi su povezani s energetskim kanalima koji prolaze kroz njih (Meridijani). Žvakanje aktivira kretanje energije kroz kanale. Uništavanje određenih zuba ukazuje na probleme u relevantnim organima i sustavima tijela.

Mi ne razmišljamo o slini u ustima i ne primjećujemo njezinu odsutnost. Često idemo s osjećajem suhih usta. Sliniva sadrži mnoge kemikalije potrebne za dobru probavu i sigurnost sluznice. Njezin izbor ovisi o ugodnim, poznatim mirisima i ukusima. Slina daje osjećaj okusa hrane. Molekule podijeljene u slini dosežu do 10.000 receptora okusa na jeziku koji mogu odrediti i dodijeliti čak iu novoj hrani slatko, kiselo, gorko, akutno i slano ukuse. To vam omogućuje da uzmete hranu kao zadovoljstvo, uživanje u ukusu. Bez vlage, ne osjećamo okus. Ako je jezik suh, onda ne osjećamo da jedemo. Bez sline ne možemo progutati.

Stoga je tako važno za zdravu probavu jesti u opuštenoj atmosferi, a ne "u bijegu", u prekrasnim jelima, ukusna kuhana. Važno je, ne u žurbi i ne ometeni čitanjem, razgovorom i gledam TV, polako žvakati hranu, uživajući u raznim senzacija okusa. To je važno u isto vrijeme, jer doprinosi sekretnom regulaciji. Važno je piti dovoljno jednostavne vode, najmanje 30 minuta prije obroka i sat vremena nakon jela. Voda je neophodna za stvaranje sline i drugih probavnih sokova, enzim aktivacije.

U usnoj šupljini teško je održavati alkalnu ravnotežu ako osoba stalno jede nešto, posebno slatko, što uvijek dovodi do zakiseljavanja medija. Nakon obroka preporučuje se isprati usmenu šupljinu i / ili žvakati nešto gorko okus, na primjer, kardamom sjemena ili peršin zelenila.

I također želim dodati o higijeni, čišćenju zuba i desni. Mnogi narodi bili su u tradiciji, a ostaje, da opere zube s grančicama i korijenima, češće imaju gorko, gorko-adstrigentni okus. A zubni prašci također imaju okus gorčine. Gorak i obvezujuća okusa čišćenja s baktericidnim djelovanjem koje ojačaju izbor sline. Tada kako slatki okus, naprotiv, doprinosi reprodukciji bakterija i stagnacije. Ali proizvođači modernih zubnih pasta (osobito slatka djeca) jednostavno dodaju antimikrobne agense i konzervanse, a mi zatvaramo oči. U našim područjima crnogorični okus - gorak, tart / pletenje. Ako djeca ne podučavaju slatki okus, oni obično percipiraju nezaslađenu pastu za zube.

Vratimo se u probavu. Čim hrana uđe u usta, počinje pripravci za probavu u želucu: se oslobađa klorovodična kiselina i aktiviraju se enzimi želučanog soka.

Probava u želucu

Hrana nije dugo odgođena u usnoj šupljini, a nakon što su joj zubi slomili i tretirali sline, udari kroz jednjak u želucu. Ovdje može biti i do 6-8 sati (posebno meso), probavljajući pod djelovanjem želučanih sokova. Volumen želuca je normalan oko 300 ml (s "šakom"), ali nakon obilnog obroka ili čestih prejedanja, posebno za noć, njegove dimenzije mogu se povećati mnogo puta.

Što je želučani sok? Prije svega, iz klorovodične kiseline, koja počinje se proizvoditi odmah, čim se ispostavi da je nešto u usnoj šupljini (važno je imati na umu) i stvara kiseli medij potreban za aktiviranje želučanih proteolitičkih (splitski proteini ) enzimi. Kiselina hrani tkanine. Sluznicu želuca stalno proizvodi sloj sluzi, štiti od djelovanja kiseline i od mehaničkih oštećenja na grubim komponentama hrane (kada se hrana ne žvače i tretira s slinom, kada je grickajuća hrana u pokretu, samo gutanje). Formiranje sluzi, maziva također ovisi o tome da li pijemo jednostavnu vodu u dovoljnim količinama. Oko 2-2,5 litara želučanog soka se oslobađa tijekom dana, ovisno o količini i kvaliteti hrane. Tijekom obroka, želučani sok je označen u maksimalnom količinom i razlikuje se u kiselosti i sastavu enzima.

Salonska kiselina u čistom obliku je snažan agresivan faktor, ali bez njega proces probave u želucu neće se dogoditi. Kiselina doprinosi tranziciji neaktivnog oblika želučanog soka enzima (pepsinogen) u aktivan (pepsin), te i denatura (uništena) proteina, što olakšava njihovu enzimsku obradu.

Dakle, u želucu, proteolitički (protein) enzimi su uglavnom važeći. Ovo je skupina enzima aktivnih u različitim pH-okruženjima želuca (na početku probavne faze, medij je vrlo kiselo, na izlazu želuca je najmanje kisela). Kompleksna molekula proteina kao rezultat hidrolize podijeljena je na jednostavnije komponente - polipeptide (molekule koje se sastoje od nekoliko aminokiselinskih lanaca) i oligopeptida (lanac nekoliko aminokiselina). Dopustite mi da vas podsjetim da je konačni proizvod proteina je aminokiselina - molekula sposobna sisati u krv. Ovaj proces se događa u tankom crijevu, a želudac se provodi pripremna faza cijepanja proteina na dijelu.

Uz proteolitičke enzime, tajna tajna ima enzimsku lipazu, koji sudjeluje u cijepu masti. Lipase radi samo s emulgiranim mastima sadržanim u mliječnim proizvodima i aktivni u djetinjstvu. (Nije potrebno tražiti prave / emulgirane masti u mlijeku, oni su u mozgu nafte, u kojem nema proteina više nije).

Ugljikohidrati u želucu se ne probavljaju i ne obrađuju, jer Odgovarajući enzimi su aktivni u alkalnom okruženju!

Što još saznati? Samo u želucu, zahvaljujući tajnoj komponenti (faktor dvorca), postoji prijelaz neaktivnih, koji dolazi iz oblika vitamina B12 do digested. Izlučivanje ovog faktora može se smanjiti ili zaustaviti kada je želudac upalan. Sada razumijemo da hrana nije obogaćena vitaminom B12 (meso, mlijeko, jaja), ali stanje želuca. To ovisi: od dovoljne proizvodnje sluzi (povećana kiselost utječe na taj proces zbog prekomjerne potrošnje proteinskih proizvoda, pa čak iu kombinaciji s ugljikohidratima, koji, s dugoročnom depresijom u želucu, počinju lutati, što dovodi do zakiseljavanja); iz nedovoljne potrošnje vode; Od prijema lijekova, obje smanjene kiselosti i sušenja sluznicu. Ovaj začarani krug može se razbiti ispravno uravnotežena hrana, pitka voda i način unosa hrane.

Proizvodnja želučanog soka reguliran je složenim mehanizmima na kojima se neću zaustaviti. Samo se želim sjetiti da jedan od njih (bezuvjetni refleks) možemo promatrati kada se sokovi počinju ističu samo od misli o poznatoj ukusnoj hrani, od mirisa, od početka uobičajenog vremena unosa hrane. Kada nešto padne u usnu šupljinu, odvajanje klorovodične kiseline s maksimalnom kiselosti počinje odmah. Stoga, ako nakon te hrane ne uđe u želudac, kiselina jede sluznu membranu, što dovodi do njezine iritacije, do erozivnih promjena, do peptičkih procesa. Nisu slični procesima kada ljudi žvakaju desni ili dim na prazan želudac kad naprave gutljaj kave ili drugog pića i, žureći, bježe? Mi ne razmišljamo o našim postupcima dok "Thunder ne rodi", dok ne postane stvarno bolno, jer je kiselina stvarna ...

Odabir želučanih sokova utječe sastav hrane:

• masni proizvodi deprimiraju se izlučivanje želuca, kao posljedica kašnjenja hrane u želucu;
• Što je protein veći, veća je kiselina: upotreba teških proteina (mesa i mesnih proizvoda) povećava sekreciju klorovodične kiseline;
• ugljikohidrati u želucu nisu podvrgnuti hidrolizu, trebaju alkalni medij za podijeliti; Ugljikohidrati, dugi u želucu, povećavaju kiselost zbog postupka fermentacije (tako da nije važna ne proteinska hrana zajedno s ugljikohidratima).

Rezultat našeg netočnog stava prema prehrani postaje poremećaji kiselinskog banke u probavnom traktu i pojavu bolesti želuca i usne šupljine. I opet je važno shvatiti da nema sredstava koja smanjuju kiselost ili okcijalni organizam za očuvanje zdravlja i zdrave probave, ali svjesni stav prema onome što radimo.

U sljedećem članku, pogledat ćemo što se događa s hranom u tankom i debelom crijevu.

U usnoj šupljini ugljikohidrati se probavljaju enzimska slina a-amilaza, Enzim razbija unutarnje (1 → 4) -glisidalne veze. Istodobno se formiraju proizvode nepotpune hidrolize škroba (ili glikogena) - dextr, Maltose se formira u malu količinu. U aktivnom središtu a-amilaze nalaze se ioni ca 2+. Aktivirajte enzimsku ionsku +.

U želučanom soku je inhibirana digestija ugljikohidrata, jer je amilaza u kiselom mediju inaktivirana.

Glavno mjesto probave ugljikohidrata je duodenalno crijevo, koji je istaknut u sastavu soka od gušterače α- amilaza. Ovaj enzim dovršava cijepanje škroba i glikogena, koji je pokrenuo amilaze slinom, do maltoze. Hidrolizua (1 → 6) -Hlikosida komunikacija katalizira crijevnim enzimima amilo-1,6-glukozidazom i oligo-1,6-glukozidazom .

Probačenje maltoze i disaharida koji dolaze s hranom provodi se u području četkica reza epitelnih stanica (enterocita) tankog crijeva. Disacharidases su integralni proteini mikrookokruga enterocita. Oni tvore polienimatski kompleks koji se sastoji od četiri enzime, čiji su aktivni centri usmjereni na crijevni lumen.

1m altaza(-glukozidaza) hidrolizirani hidrolizirani maltozadvije molekule D.-Glukoza.

2. Laktacija(-galaktozidaza) hidroliziranje laktozana D.-Galactose I. D.-Glukoza.

3. Izomaltaza / sakharaza(Enzim s dvostrukim djelovanjem) ima dva aktivna centra smještena u različitim domenama. Enzimski hidrolizirani sakharozoaprije D.- fruktoza I. D.-Klukoza, a uz pomoć drugog aktivnog centra, enzim katalizira hidrolizu izomatozdo dvije molekule D.-Glukoza.

Netolerancija za neke ljude mlijeka, manifestira se boli u želucu, njegovo nadutost (nadutost) i proljeva, posljedica je smanjenja aktivnosti laktaze. Možete razlikovati tri vrste nedostatka laktaze.

1. Deficit nasljednog laktaze, Simptomi povrijeđene tolerancije razvijaju vrlo brzo nakon rođenja . Hranjenje hrane koja ne sadrži laktozu dovodi do nestanka simptoma.

2. Niska primarna aktivnost laktaze(Postupno smanjenje aktivnosti laktaze u predisponiranim osobama). U 15% djece Europe i 80% djece zemalja Istoka, Azije, Afrike, Japana, sinteze ovog enzima kao što su postupno zaustavljaju iu odraslima razvijaju netoleranciju na mlijeko popraćene gore navedenim simptomima. Jednaki mliječni proizvodi se transportiraju u takvim ljudima.

2. Niska aktivnost aktivnosti sekundarne laktaze, Neuspjeh mlijeka u suštini rezultat crijevnih bolesti (tropskih i ne-tekućih oblika SPRU, Quashorecor, kolitis, gastroenteritis).

Simptomi slični onima opisanim u nedostatku laktaze karakteristični su za druge disaharideze. Liječenje je usmjereno na uklanjanje relevantnih disaharida iz jestive prehrane.

Nb! U stanicama različitih organa glukoze prodire u različite mehanizme

Glavni proizvodi pune digestije škroba i disaharida su glukoza, fruktoza i galaktoza. Monosaharidi ulaze u krv iz crijeva, prevladavajući dvije barijere: granična membrana četkica, okrenuta prema crijevnom lumenu i bazu enterocita.

Poznato je da su dva mehanizma za unos glukoze u stanicama: difuzija svjetlosti i sekundarni aktivni prijevoz, konjugat s prijenosom Na + iona. Slika 5.1. Struktura nositelja glukoze

Nosači glukoze (Glutoff), pružajući mehanizam svoje lagane difuzije kroz stanične membrane, tvore obitelj srodnih homolognih proteina, čija je karakteristična značajka strukture koji je dugi polipeptidni lanac koji formira 12 segmenata transmembranskih spiralnih (Sl. 5.1). Jedna od domena smještenih na vanjskoj površini membrane sadrži oligosaharid. N.- I. C.- krajnji dijelovi nosača obratili su se unutar ćelije. 3., 5., 7. i 11. segmenti prijenosa nosača, očito tvore kanal za koji glukoza ulazi u ćeliju. Promjena konformacije ovih segmenata osigurava proces pokretne glukoze unutar stanice. Nosači ove obitelji sadrže 492-524 aminokiselinske ostatke i razlikuju se u afinitetu glukoze. Čini se da svaki transporter obavlja određene funkcije.

Nosači koji pružaju sekundarnu natrijev ion, aktivni transport glukoze iz crijeva i bubrežnih tubula (NGLT), značajno se razlikuju u kompoziciji aminokiselina iz nosača plave obitelji, iako su također izgrađeni od dvanaest transmembranskih domena.

U nastavku, na kartici. 5.1. Daje se neka svojstva nosača monosaharida.

Prijelaz glukoze i drugih monosaharida do enterocita doprinosi Gluto 5, koji se nalazi u apikalnoj membrani enterocita (lagana difuzija u skladu s gradijentom koncentracije) i NGLT 1, koji osigurava spojnog pokreta s natrijevim ionima (Sympl) glukoze do enterocita , Natrijev ioni su zatim aktivno, uz sudjelovanje na + -K + -T faza, uklonjenih iz enterocita, koji podržava konstantan gradijent njihove koncentracije. Glukoza napušta enterocitu kroz bazolateralnu membranu uz pomoć globusa 2 pomoću gradijenta koncentracije.

Usitacija se pojavljuje jednostavno difuzijom.

Veliki broj monosaharida ulazi u portalni cirkulacijski sustav i u jetri, manji dio limfnog sustava i mali krug cirkulacije krvi. U jetri, višak glukoze je odgođena "o napadu" u obliku glikogena.

Nb.! Razmjena glukoze u stanici počinje s fosforilacijom

P
nizozemci glukoze u bilo koju ćeliju počinje s fosforilacijom. Ova reakcija rješava nekoliko zadataka, od kojih je "hvatanje" glukoze za unutarstaničnu uporabu i njegovu aktivaciju.

Oblik fosforilirane glukoze ne prolazi kroz plazmatsku membranu, postaje "imovina" stanice i koristi se u gotovo svim putovima metabolizma glukoze. Iznimka je samo put oporavka (sl. 5.2.).

Reakcija fosforilacije katalizira dva enzime: heksokiaz i glukokana. Iako je glukokain jedan od četiri hesinaze izoenzima ( hexokinas 4.) Postoje važne razlike između heksokinaze i glukocinaze: 1) heksokinaza je sposoban fosforilate ne samo glukoze, nego i druge heksadeze (fruktoza, galaktoza, manoza), dok se glukoza aktivira samo glukozu; 2) heksokinaza je prisutna u svim tkivima, glukostana - u hepatocitima; 3) Hexokinease ima visok afinitet za glukozu ( DO M.< 0,1 ммоль/л), напротив, глюкокиназа имеет высокую К M (около 10 ммоль/л), т.е. ее сродство к глюкозе мало и фосфорилирование глюкозы возможно только при массивном поступлении ее в клетки, что в физиологических условиях происходит на высоте пищеварения в печеночных клетках. Активирование глюкокиназы препятствует резкому увеличению поступления глюкозы в общий кровоток; в перерывах между приемами пищи для включения глюкозы в обменные процессы вполне достаточно гексокиназной активности. При диабете из-за низкой активности глюкокиназы (синтез и активность которой зависят от инсулина) этот механизм не срабатывает, поэтому глюкоза не задерживается в печени и вызывает гипергликемию.

Smatra se da je glukoza-6-fosfat nastao u reakciji s inhibitorom. heksokinaza (Ali ne i glukocijanat).

Budući da je reakcija glukokanata ovisna o inzulinu, moguće je propisati fruktozu pacijentu s dijabetesom umjesto glukoze (fruktoza fosforilirana s heksokinazom odmah u fruktozu-6-fosfat).

Glukoza-6-fosfat se koristi u mehanizmima sinteze glikogena, u svim oksidativnim putovima transformacije glukoze i u sintezi drugih monosaharida potrebnih za stanicu. Mjesto koje uzima ovu reakciju u razmjenu glukoze omogućuje da pročita ključnu reakciju metabolizma ugljikohidrata.

Reakcija gexexokinaze je nepovratna (g \u003d -16.7 KJ / mol), dakle, pretvoriti glukozu-6-fosfat u slobodnu glukozu u stanicama jetre i bubrega, fosfataza glukoze-6-fosfataze glukoze-6-fosfataze, katalizirajući hidrolizu glukoze-6-fosfata. Stanice ovih organa stoga mogu dostaviti glukozu u krvi i osigurati druge stanice glukoze.

Usta šupljina uključuje uoči samog usta. Eva usana, vanjska strana obraza, zuba i adhezije. Usne su prekrivene tankim slojem epitela, iznutra su obloženi sluznom membranom, koja je nastavak unutrašnjosti četke. Čvrsto pokriti zube, pričvršćene su na dečke s gornjim i donjem podznom.

Roth form:

• sluznica
• rezači, očnjaci, veliki i mali autohtoni zubi;
• had;
• jezik;
• meka i tvrda šipka.

Sl. 1. struktura usne šupljine.

Pročitajte više o strukturi usne šupljine prikazana je u tablici.

Sl. 2. unutarnja struktura zuba.

Funkcije

Glavne funkcije usne šupljine u procesu probave:

Top-1 članakkoji čitaju s ovim

• prepoznavanje okusa;
• brušenje tvrde hrane;
• davanje tjelesne temperature dolaznim proizvodima;
• stvaranje grudica hrane;
• sakharov cijepanje;
• zaštita od prodiranja patogenih mikroorganizama.

Glavna funkcija probave u ljudskoj usnoj šupljini provodi se slinom. Žlijezde sline u sluznici, uz pomoć odabrane sline i jezika, navlaže se formiranjem grumen za hranu.
Razlikuju se tri para velikih sumornih:

• lako;
• sublimatski;
• subjekt.

Sl. 3. Mjesto naočala sline.

Salus 99% se sastoji od vode. Preostali postotak je biološki aktivne tvari koje pokazuju različita svojstva.
U slini sadrži:

• lizozme - antibakterijski enzim;
• muzin - viskozna tvar proteina, čestice vezanja u jednoj grudi;
• amilas i maltaza - enzimi, cijepanje škroba i drugih složenih šećera.

Enzimi - proteinski spojevi, ubrzavanje kemijskih reakcija. Su katalizator u cijepanju hrane.

U maloj količini u slini postoje i drugi enzimi katalizatora, kao i organske soli i elemente u tragovima.

Digestija

Ukratko opišite kako se probava događa u usnoj šupljini, kako slijedi:

• hrana ulazi u šupljinu kroz rezače;
• zbog mišića za žvakanje držeći čeljust, proces pričvršćivanja počinje;
• autohtoni zubi jedu hranu, koja je bogata vlažnom slinošću;
• obrazi, jezičci i tvrda šipka kotrljaju hranu;
• mekani pješak i jezik guraju pripremljenu hranu u grlo.

Hrana, ulazak u usnu šupljinu, dosadne receptore različitih namjena (temperatura, taktilna, mirisna, mirisna), koja zadovoljava proizvodnju sline, želučani sok, žuč.

Što smo znali?

Usta šupljina je od velike važnosti u probavnom procesu. Kroz obraz zubima, dolazna hrana se smrzne i pomiče u grlo. Rugala se saliva hrana omekšava i glumi u jednu hranu. Enzimi u slini počinju probavu, razbijanje škroba i drugih šećera.

Testirajte na temu

Procjena izvješća

Prosječna ocjena: četiri. Dobivene ukupne ocjene: 440.

Samo monosaharidi su podvrgnuti usisavanju u crijevima: glukoza, galaktoza, fruktoza. Prema tome, oligo- i polisaharidi koji ulaze u tijelo s hranom treba hidrolizirati enzimskim sustavima s formiranjem monosaharida. Na sl. 5.11 shematski prikazuje lokalizaciju enzimatskih sustava uključenih u probavu ugljikohidrata, koji počinje u usmenoj uljnoj šupljini djelovanjem oralne amilaze i zatim se nastavlja u različitim dijelovima crijeva pomoću pankreasa -amilaze, saharase-izomaltaze, Glycoamilas, -glikozidaza (laktaze), tigaza kompleksi.

Sl. 5.11. Shema lokalizacije digestija fermentacije fermentacije ugljikohidrata

5.2.1. Digestiranje ugljikohidrata uz pomoć oralne i gušterače -Ilas ( -1,4 glikozidaze).Polisaharidi su primili od hrane, naime škroba (sastoji se od linearnog amiloznog polisaharida, u kojem su glukozilni ostaci povezani s ≈-1,4-glisoznim vezama, i amilopektinom, razgranatim polisaharidom, gdje se također nalaze ≈-1,6-glikozidni spojevi ), počinje hidrolizirati već u usnoj šupljini nakon vlaženja sline koja sadrži hidrolitički enzim  amilaze (≈-1,4-glikozij-da) (pH.Graph 3.2.1.1), cijepanje 1,4-glikozida u škrob, ali nije aktivan na 1,6-glikozidnim vezama.

Osim toga, vrijeme kontakta enzima sa škrobom u usnoj šupljini nije dovoljno, tako da se škrob digestira djelomično, formirajući velike fragmente dekstrina i malo disaharidne maltoze. Disaharidi nisu podvrgnuti hidrolizu pod djelovanjem amilaze sline.

Ako uđete u želudac u kiselom mediju inhibiran amilaze sline, proces probave može se pojaviti samo unutar hrane komi, gdje se aktivnost amilaze može održavati neko vrijeme dok pH u cijelom komadu ne postane kisela. U želučanom soku nema enzima koji razdvajaju ugljikohidrate, moguća je samo beznačajna kiselina hidrolizu glikozidnih veza.

Glavno mjesto hidrolize oliga i polisaharida je delikatna crijeva, u različitim odjelima od kojih se izlučuju određene glikozidaze.

U dvanaestom crijevu sadržaj želuca neutraliziran je sectrorem gušterače koji sadrži bikarbonate NSO 3  i s pH 7,5-8.0. U tajnosti pankreasa je pronađena pankreaska amilaza, koja hidrolizizma ≈-1,4-glikozida veza u škrob i dekstrine formiraju maltoze disaharidi (dva ostatka glukoze povezana je s ≈-1,4-glikozida) i izomatoze (u ovom Ugljikohidrati ostatak glukoze u mjestima grananja u molekuli škroba i povezane ≈-1,6-glikozidne veze). Oligosaharidi se također formiraju s preostalom sadržajem glukoze 8-10 u obliku glukoze povezane s obje ≈-1,4-glikozidne i ≈-1,6-glikozidne veze.

Obje amilaze su endoglipidasis. Amilaza gušterače također ne hidroliziraju: '1,6-glikozida veza u škrob i ≈-1,4-glikozida veza, koje su spojene na ostatke pulpe u molekulu celuloze.

Celuloza prolazi kroz crijevo nepromijenjene i služi kao balastnu tvar, dajući volumen hrane i doprinose probavnom procesu. U debelom crijevu, pod djelovanjem bakterijske mikroflore, celuloza se može djelomično hidrolizirati u obliku alkohola, organske kiseline i CO2, što može djelovati kao stimulansi crijevnih peristala.

Formirana u gornjim odjelima crijeva maltoze, izomaltoza i triosahacharida dalje su podvrgnuti hidrolizu u tankom crijevu pod djelovanjem specifičnih glikozidaza. Disaharidi hrane, saharoze i laktoze također se hidroliziraju specifičnim disaharizazama tankog crijeva.

U crijevnom lumenu, aktivnost oligo- i disaharidaza je niska, ali većina enzima povezana je s površinom epitelnih stanica, koje se nalaze u crijevima na prstima povećava vile i same, zauzvrat, obložene mikrovalovima, Sve te stanice tvore rez četke, što povećava površinu kontakta hidrolitičkih enzima sa svojim supstratima.

Razdvajanje glikozida veza u disaharidima, enzimi (disaharidaze) grupirani su u enzimske komplekse, smještene na vanjskoj površini citoplazmatske membrane enterocita: sacrase-izomaltazis, glycoamilas, -glikozit.

5.2.2. Kompleks saharaze-izomaltazisa. Ovaj se kompleks sastoji od dva polipeptidnog lanca i pričvršćena je na površinu enterocita upotrebom transmembranske hidrofobne domene koja se nalazi u n-terminalnom dijelu polipeptida. Kompleks saharase-izomaltaze (dr. 3.2.1.48 i 3.2.1.10) dijeli ≈-1,2- i ≈-1,6-glikozid u saharozi i izomaltozi.

Oba enzimi kompleksa mogu se hidrolizirati i hidrolizirati i 1,4-glikozida veza u maltozi i maltotriozi (trisaharid, koji sadrži tri glukoze i formiranje hidrolize škroba).

Iako kompleks ima prilično visoku maltašiću aktivnost, hidroliziranje 80% maltoze, koji se formira kada je probavljanje oligo i polisaharida, njegova glavna specifičnost je još uvijek hidroliza saharoze i izomatoze, brzina hidrolize glikozidnih veza u kojima je više od brzine od brzine od brzine hidroliza odnosa u maltozi i maltotriozi. U ovom slučaju, sakramentalna podjedinica je jedini crijevni enzim, hidroliziranje saharoze. Kompleks je lokaliziran uglavnom u Tekhchki, u proksimalnim i distalnim dijelovima crijeva, sadržaj kompleksa Saharase-Izomaltaz je beznačajna.

5.2.3. Glycoamilas kompleks. Ovaj kompleks (dr.2.1.3 i 3.2.1.20) hidrolizizovi ≈-1,4-glikozida veza između ostataka glukoze u oligosaharidima. Aminokiselinska sekvenca kompleksa Glycoamilas ima 60% homologije s nizom saharase-izomaltno-kompleksa. Oba kompleksa pripadaju 31 glikozilthidydolaz. Kao egzoglikozidaza, enzim djeluje iz redukcijskog kraja, također može podijeliti maltozu, djelujući u ovoj reakciji kao maltazu (dok je kompleks glikoamilasisa hidroliziranje preostalih 20% maltoze oligo i polisaharida). Kompleks uključuje dvije katalitičke podjedinice koje imaju male razlike u specifičnosti supstrata. Najveći kompleks aktivnosti pokazuje u donjim odjelima tankog crijeva.

5.2.4.  - kompleks glikozida (laktaza). Ovaj enzimski kompleks vježba hidroliza ≈-1,4-glikozidnih veza između galaktoze i glukoze u laktozi.

Glikoprotein je povezan s rezom četkom i neravnomjerno raspoređenim tijekom tankog crijeva. S godinama, aktivnost laktaze pada: to je maksimum dojenčadi, u odraslih je manje od 10% razine enzimske aktivnosti dodijeljene u djece.

5.2.5. Tregalaza, Ovaj enzim (pH.Graph 3.2.1.28) je glikozidasidni kompleks, hidroliziranje veza između monomera u trehalozi, disaharidu, koji se nalaze u gljivama i sastoji se od dva glukozilna ostatka povezana s glikozidnom vezom između prvih anestenskih atoma anestena.

Iz ugljikohidrata hrane kao posljedice djelovanja glikozilhidrolaza, formiraju se monosaharidi: u velikoj količini glukoze, fruktoze, galaktoze, u manjoj mjeri  manoza, ksiloza, arabinoza, koja se apsorbira epitelnim stanicama mršavog i ILIAČNI CJESTI i transportiraju se kroz membrane tih stanica koristeći posebne mehanizme.

5.2.6. Prijevoz monosaharida kroz membrane crijevnih epitelnih stanica.Prijenos monosaharida u stanice crijevne sluznice može se provesti svjetlom difuzijom i aktivnim prijevozom. U slučaju aktivnog prijevoza, glukoza se prenosi kroz membranu zajedno s Na + ionom s jednim proteinskim nosačem, a te tvari u interakciji s različitim dijelovima ovog proteina (sl. 5.12). Na + ion ulazi u ćeliju prema gradijentu koncentracije i glukoze  protiv gradijenta koncentracije (sekundarno-aktivni prijevoz), stoga je veći gradijent, što je više preneseno na kućište enterocita. S smanjenjem koncentracije Na + u izvanstaničnoj tekućini, protok glukoze se smanjuje. Gradiant Na + koncentracija temeljnog aktivnog simpatina osigurava djelovanje Na +, K + -mat, koji djeluje kao pumpa koja se izlazi iz Na + stanice u zamjenu za ion na +. Na isti način, mehanizam sekundarnog aktivnog prijevoza u entocitima dolazi s galaktozom.

Sl. 5.12. Dolazak monosaharida na enterocite. Sglt1 -ovisna glukoza / galaktoza ovisna o natrij u epitelnoj staničnoj membrani; Na +, K + - bazolateralna membrana stvara gradijent koncentracija natrija i kalijevih iona, što je potrebno za funkcioniranje SGLT1. Glut5 transportira kroz membranu unutar stanice pretežno fruktoze. Glumpir2 na bazolateralnoj membrani provodi transportnu glukozu, galaktozu i fruktozu iz ćelije (prema)

Zbog aktivnog prijevoza, enterociti mogu apsorbirati glukozu na niskoj koncentraciji u crijevnom lumenu. Na visokoj koncentraciji glukoze ulazi u stanice svjetlom difuzijom pomoću posebnih proteina nosača (transporteri). Na isti način se prenose epitelne stanice fruktoze.

Monosaharidi dolaze iz enterocita na krvne žile koristeći laganu difuziju. Pola glukoze kroz kapilare sela u portalnoj veni se prevozi u jetru, pola se dostavlja u krv u stanice drugih tkiva.

5.2.7. Prometnu glukozu iz krvi u stanicama. Protok glukoze iz krvi u stanice provodi se svjetlom difuzijom, tj. Brzina prijenosa glukoze određuje se gradijentom koncentracija na obje strane membrane. U stanicama mišića i masnog tkiva, svjetlosno difuzija se regulira pomoću hormona gušterače  inzulin. U odsutnosti inzulina, stanična membrana ne sadrži transportere glukoze. Protein-nosač (transporter) glukoza iz crvenih krvnih stanica (Glut1), kao što se može vidjeti iz Sl. 5.13 je transmembranski protein koji se sastoji od 492 aminokiselinskih ostataka i ima strukturu domene. Polarni aminokiselinski ostaci nalaze se s obje strane membrane, hidrofobne su lokalizirane u membrani, prelazeći ga nekoliko puta. Na vanjskoj strani membrane nalazi se mjesto vezivanja glukoze. Kada se mijenjaju glukoza vezanja, konformacija nosača i dijela vezanja monosaharida ispada da je otvoren unutar stanice. Glukoza prolazi unutar ćelije, odvajanje od proteina nosača.

5.2.7.1. Transporteri glukoze: Glup 1, 2, 3, 4, 5. U svim tkivima pronađeni su transporteri glukoze, koji postoje nekoliko sorti koje su primile numeriranje u redoslijedu njihovog otkrivanja. Opisano je pet vrsta gluhe koje imaju sličnu osnovnu strukturu i organizaciju domene.

Glup 1, lokaliziran u mozgu, posteljice, bubrega, debeli crijevo, crvene krvne stanice, provodi glukozu u mozak.

Glup 2 prenosi glukozu iz organa koji izlučuju u krvi: enterociti, jetru, prevozi u -stanica otoka Langercans gušterače.

Glup 3 je pronađen u mnogim tkivima, uključujući mozak, posteljicu, bubreg, osigurava priljev glukoze u stanice živčanog tkiva.

Glup 4 toleriraju glukozu u mišićne stanice (skeletni i srdačni) i masno tkivo, ovisi o inzulinu.

Glup 5 se detektira u stanicama tankog crijeva, može se nositi u fruktozu.

Svi nosači mogu se naći kao u citoplazmici

Sl. 5.13. Struktura proteina-nosača (transportera) glukoze iz eritrocita (Glut1) (prema)

stanične vežerice i plazma membrane. U odsutnosti inzulina, Glup 4 se nalazi samo unutar stanice. Pod utjecajem inzulina, vezikule se prenose u plazmu membranu, spajaju se s njom, a Glup 4 je ugrađen u membranu, nakon toga transporter provodi svjetlosnu difuziju glukoze u ćeliju. Nakon smanjenja koncentracije inzulina u krvi, transporteri se ponovno vraćaju u citoplazmu i transport glukoze u stanici prestaje.

U radu transportera glukoze otkrivene su različite povrede. U nasljednom defektu proteina-nosača, dijabetes ovisan o inzulinu se razvija. Osim defekata proteina, postoje i drugi poremećaji zbog: 1) nedostatka za prijenos inzulinskog signala na kretanje transportera do membrane, 2) defekta za kretanje transportera, 3) defekta za uključivanje proteina u membranu, 4) poremećaj poremećaja iz membrane.

5.2.8. Inzulin.Ovaj spoj je hormon koji izlučuje -stanice otoka Langerhans gušterače. Inzulin je polipeptid koji se sastoji od dva polipeptida lanci: jedan sadrži 21 aminokiselinske ostatke (lanac a), još jedan 30 aminokiselinskih ostataka (lanac b). Lanci su međusobno povezani s dvije disulfidne veze: A7B7, A20V19. Unutar a-lanca nalazi se intramolekularna disulfidna veza između šestog i jedanaestih ostataka. Hormon može postojati u dva konformacije: T i R (sl. 5.14).

Sl. 5.14. Prostorna struktura monomera inzulina: ali svinjski inzulin, t-konformacija, b.  inzulin muškarca, R-konformacija (a-lanac je prikazan crvena Boja, B-Chain  Žuta boja) (prema)

Hormon može postojati u obliku monomera, dimera i heksamera. U heksamerinu se inzulin stabilizira cinkovim ionskim koordinacijskim obveznicama s Hi40 B-lancima svih šest podjedinica (sl. 5.15).

Inzulini sisavaca imaju veliku homologiju na primarnoj strukturi s osobom inzulin: dakle, u inzulinu svinja, samo jedan zamjena, umjesto treonina na karboksilnom kraju B-lanca stoji Alan, u bikunskom inzulinu tri druge aminokiseline ostaci u usporedbi s inzulinom osobe. Najčešće se zamjene nalaze u položajima 8, 9 i 10 lanaca a, ali oni nemaju značajan utjecaj na biološku aktivnost hormona.

Zamjena aminokiselinskih ostataka u položajima disulfidnih veza, hidrofobnih ostataka u C-i N-terminalnim područjima a-lanca i u C-terminalnim dijelovima C-lanca su vrlo rijetki, što ukazuje na važnost ovih područja u manifestaciji biološke aktivnosti inzulina. U formiranju aktivnog središta hormona, uzimaju se ostaci PE24 i Phe25 B-lanca i C- i N-kraju ostaci a-lanca.

Sl. 5.15. Prostorna struktura inzulina heksamera (R6) (prema)

5.2.8.1. Biosinteza inzulina.Inzulin se sintetizira u obliku prethodnika  pre-sintezulin koji sadrži 110 aminokiselinskih ostataka, na poliribosomi u hrapavosti endoplazmatskog retikuluma. Biosinteza počinje formiranjem signalnog peptida, koji prodire u lumen endoplazmatskog retikuluma i šalje kretanje rastućeg polipeptida. Na kraju sinteze, signalni peptid u duljini 24 aminokiselinskih ostataka cijepa se od preproinzulina da se dobije proinzulin, koji sadrži 86 aminokiselinskih ostataka i prenosi se u golgi aparat, gdje u spremnicima postoji daljnje sazrijevanje inzulin. Prostorna struktura proinzulina prikazana je na Sl. 5.16.

U procesu dugoročnog sazrijevanja pod djelovanjem serinskih endopeptidaza PC2 i PC1 / 3, peptidna veza između Arg64 i Lys65 je cijepana, zatim hidroliza peptidne veze formira ARM31 i Arg32, s cijepanjem C -peptid koji se sastoji od 31 aminokiselinske ostatke. Pretvorba proinzulina u inzulin koji sadrži 51 aminokiselinske ostatke završava hidrolizom argininskih ostataka na n-kraju a-lanca i C-terminus B-lanca pod djelovanjem karboksipeptidaze E, koji pokazuje specifičnost Slično kao karboksipeptidaza u, tj. hidrolizira peptidne veze, imino koji spada u glavnu aminokiselinu (sl. 5.17 i 5.18).

Sl. 5.16. Procijenjena prostorna struktura proinzulina u konformaciji koja doprinosi proteolizu. Crvene kuglice su izolirani aminokiselinski ostaci (ARM64 i Lys65; Arg31 i Arg32), peptidne veze između kojih su podvrgnute hidrolizu kao rezultat prerade inzulina (prema)

Inzulin i C-peptid u ekvimolarnim količinama ulaze u sekretne granule, gdje inzulin, interakciju s cink ionom, tvori dimera i heksamera. Granule zastupnika, spajanje s plazma membranom, izlučuju inzulin i C-peptid u izvanstaničnu tekućinu kao rezultat egzocitoze. Vrijeme poluizvođenja polukruže u krvnoj plazmi je 3-10 minuta, C-peptid je oko 30 minuta. Inzulin je podvrgnut propadanju pod enzimskom inzulinazom, ovaj proces se odvija u jetri i bubrezima.

5.2.8.2. Reguliranje sinteze i izlučivanja inzulina. Glavni regulator izlučivanja inzulina je glukoza, koji regulira ekspresiju gena inzulina i gena proteina koji su uključeni u razmjenu velikih prijevoznika energije. Glukoza se može izravno vezati za transkripcijske čimbenike - to manifestira izravan učinak na brzinu ekspresije gena. Moguće je sekundarni utjecaj na izlučivanje inzulina i glukagona, kada oslobađanje inzulina iz sekretnih granula aktivira transkripciju mRNA inzulina. No, izlučivanje inzulina ovisi o koncentraciji iona CA 2+ i smanjuje se s njihovim nedostatkom, čak i uz visoku koncentraciju glukoze, koja aktivira sintezu inzulina. Osim toga, inhibira se adrenalinom kada ga veže s 2 receptorima. Stimulansi za izlučivanje inzulina su rast hormona, kortizol, estrogeni, gastrointestinalni hormoni hormona (setorski, kolecistokinin, inhibicijski peptid želuca).

Sl. 5.17. Sinteza i obrada preproinzulina (prema)

Izlučivanje inzulina -stanica Langerhance otočića kao odgovor na povećanje koncentracije glukoze u krvi se implementira na sljedeći način:

Sl. 5.18. Obradu obrade inzulina hidrolizom peptidne veze između ARM64 i Lys65, katalizira serin endopeptidazom PC2 i cijepanje peptidne komunikacije između Arg31 i Arg32 pod djelovanjem serino endopeptidaze PC1 / 3, transformacija završava s cijepanjem argininskih ostataka na N-kraj a-lanca i kraj argininskih B-lanca pod djelovanjem karboksipeptidaze E (cijepanje argininskih ostataka prikazani su u krugovima). Kao rezultat obrade, osim inzulina, formira se C-peptid (prema)

1) glukoza se transportira u protein-nosačem protein-nosačima;

2) glikoliziranje se podvrgne glukozi i dalje oksidira u respiratornom ciklusu da se formira Apr; Intenzitet sinteze ATP ovisi o razini glukoze u krvi;

3) pod djelovanjem ATP-a, zatvoreni su ionski kalijeveni kanali i depolarizacija membrane;

4) membranska depolarizacija uzrokuje otkrivanje potencijalnih kalcijanih kanala i ulaz kalcija u ćeliju;

5) Povećana razina kalcija u stanici aktivira fosfolipaze C, cijepanje jednog od membranskog fosfolipida  fosfatidilozitol-4,5-difosfat  na inozitol-1,4,5-triffosfat i diacil-glicerol;

6) inozitatrifosfat, koji se veže na receptorske proteine \u200b\u200bendoplazmatskog retikuluma, uzrokuje oštar povećanje koncentracije povezanog intracelularnog kalcija, što dovodi do oslobađanja prethodnog sintetiziranog inzulina pohranjenog u sekretnim granulama.

5.2.8.3. Mehanizam djelovanja inzulina. Glavni učinak inzulina na mišićne i masne stanice je poboljšanje transporta glukoze kroz staničnu membranu. Stimulacija inzulina dovodi do povećanja brzine protoka glukoze unutar ćelije u 20-40 puta. Kada se stimulira inzulinom, povećanje od 5-10 puta u sadržaju prerađivanih proteina glukoze promatrano je u plazmatskim membranama, a istovremeno se smanjuje za 50-60% njihovog sadržaja u intracelularnom bazenu. Potrebna količina energije u obliku APR-a uglavnom je potrebno za aktiviranje receptora inzulina, a ne za fosforilaciju proteinskog transportera. Stimulacija za transport glukoze povećava potrošnju energije od 20-30 puta, dok je samo manji iznos potreban za kretanje transportera glukoze. Trošenje transportera glukoze u staničnu membranu se uočava u roku od nekoliko minuta nakon interakcije inzulina s receptorom, te da ubrza ili održava proces cikliza za protein-transporter, potrebno je dodatno stimulirati učinak inzulina.

Njegova djelovanje na inzulinskim stanicama, kao i drugi hormoni, provodi se kroz odgovarajući protein receptora. Inzulinski receptor je kompleksna cjelovita stanica stanične membrane koja se sastoji od dvije  podjedinice (130 kDa) i dvije podjedinice (95 kDa); Prvi se nalaze u cijelosti izvan ćelije, na svojoj površini, drugi prožima plazmatsku membranu.

Receptor inzulina je tetramer koji se sastoji od dvije ekstracelularne  podjedinice u interakciji hormona i povezan je međusobno disulfidnim mostovima između cisteina 524 i Cys682 trojku, Cys683, Cys685 i  podjedinica (vidi sl. 5.19, ali) i dva transmembranske -subnts koji prikazuju aktivnost tirozinske kinaze povezane s disulfidnim mostom između CYS647 () i Cys872. Polipeptidni lanac -podjedinica s molekularnom težinom 135 kDa sadrži 719 amino

Sl. 5.19. Struktura dimera receptora inzulina: ali Struktura modularne inzulinske receptore. Na vrhu - podjedinice povezane s disulfidnim mostovima Cys524, Cys683685 i sastoji se od šest domena: dva ponavljanja L1 i L2, CR i tri fibronektinske domene tipa III FN O, Fn 1, ID (domenu implementacije ). Dolje - podjedinice povezane s podjedinica disulfide most Cys647Cys872 i sastoji se od sedam domena: tri domene fibronektina ID, Fn 1 i Fn 2, transmembranske domene TM, uz membranu za domenu JM, domena tirozin kinaze TK, C-priključka ST; b.  prostorno mjesto receptora, jedan dimer je prikazano u boji, drugi je bijelac, a  aktivirajuće petlje, suprotno od mjesta vezanja hormona, X (crvenog)  C-terminalnog dijela podjedinice, X ( crno)  N-terminalni dio -podjedinik, žute kuglice 1,2,3  disulfidne veze između ostataka cisteina u odredbama 524, 683-685, 647-872 (prema)

kiselinski ostaci i sastoji se od šest domena: dva leucinska ponavljanja domena L1 i L2, CR regije cisteina, gdje je lokaliziran centar za vezanje inzulina, a tri fibronektinske domene tipa III FN O, Fn 1, Ins (Domena za implementaciju) ( vidjeti rižu. 5.18). Podjedinik uključuje 620 aminokiselinskih ostataka, ima molekularnu težinu od 95 kDa i sastoji se od sedam domena: tri fibronektične domene ID, Fn 1 i Fn 2, TumpMane domene TM, uz membranu JM domene, tirozin kinased TK, C-terminalna stanica. Na receptoru su pronađene dva mjesta vezanja inzulina: jedan s visokim afinitetom, još jedan. Za hormonski signal u ćeliji potrebno je vezanje inzulina sa središtem visokog afiniteta. Ovaj centar je formiran veznim inzulinom iz L1, L2 i CR-a od jedne domene podjedinice i fibronektinske domene druge, dok je mjesto podjedinica suprotno jedni drugima, kao što je prikazano na Sl. 5.19, iz.

U odsutnosti interakcije inzulina sa središtem visokog afiniteta podjedinik receptora, izbočenog podjedinice (CAM) (CAM), koji je dio CR domene, koji sprječava kontakt aktivirajuće petlje (a-petlj) domena tirozinske kinaze jedne -podjedinice s fosforilacijskim mjestima na drugu pod-jedinicu (sl. 5.20, b.). Kada veže inzulin sa središtem visokog afiniteta inzulinskog receptora, konformacija izmjene receptora, izbočina se više ne ometa približavanje  i  podjedinica, aktiviranje petlji domene domene u interakciji s mjestima tirozin fosforilacije na U suprotnom TK domenu, tu je transfosforilacija  podjedinica za sedam tirozin ostataka: y1158, y1162, y1163 aktivirajuće petlje (ovo je regulatorna domena kinaze), Y1328, Y1334, Y1334 ST domena, Y965, Y972 JM (Sl. 5.20, ali), što dovodi do povećanja aktivnosti tirozin kinaze receptora. U položaju 1030 tc nalazi se ostatak lisina, koji je dio katalitičkog aktivnog centra - ar-vezni centar. Zamjena ovog lizina na mnogim drugim aminokiselinama socijalnom napunjenom mutagenezom uništava aktivnost tirozin kinaze inzulinskog receptora, ali ne krši vezanje inzulina. Međutim, dodavanje inzulina takvom receptoru ne djelovanje na staničnom metabolizmu i proliferaciji ne. Fosforilacija nekih ostataka serinskog treonina, naprotiv, smanjuje afinitet inzulina i smanjuje aktivnost tirozinske kinaze.

Nekoliko supstrata receptora inzulina je poznato: IRS-1 (supstrat inzulinskog receptora), IRS-2, STAT obiteljski proteini (pretvaranje signala i aktivator transkripcije - transkripcijski porterci i transkripcijski aktivatori detaljno razmatraju u dijelu 4 "biokemijske osnove zaštitne Reakcije ").

IRS-1 je citoplazmatski protein, koji se veže s fosforiliranim tirozinom TK inzulinskim receptorom sa SH2 domenom i fosforiliranom tirozin kinazom receptora odmah nakon stimulacije inzulina. Na stupanj fosforilacije supstrata ovisi o povećanju ili smanjenju odgovornosti stanica na inzulin, amplituda promjena u stanicama i osjetljivost na hormon. Oštećenje gena IRS-1 može uzrokovati dijabetes ovisne o inzulinu. IRS-1 peptidni lanac sadrži oko 1.200 aminokiselinskih ostataka, 2022 potencijalnih fosforilacijskih centara za tirezin i oko 40 centara fosforilacije za serinski treonin.

Sl. 5.20. Pojednostavljena shema strukturnih promjena prilikom vezujućeg inzulina s receptorom inzulina: ali  Promjena u konformaciji receptora kao rezultat vezanja hormona u središtu visokog afiniteta dovodi do premještanja izbočine, približavajući se podjedinicima i transfosforilaciji TK domena; b. U odsutnosti interakcije inzulina s centrom vezanja visokog afiniteta na inzulinu receptor izbočine izbočine (SAM) sprječava pristup  i  podjedinica i transfosforilaciju TK domena. A-petlja  Aktiviranje LOOP TK domene, brojevi 1 i 2 u krugu  disulfide veze između podjedinica, TK  Tyrosine kinaze domene, c  katalizatorski centar tk, podesiti 1 i podesiti 2  aminokiselinske sekvence  podjedinice koje čine visoki afinitet inzulina na receptor (izazvan)

Fosforilacija IRS-1 u nekoliko tirozinskih ostataka daje mu sposobnost povezivanja s proteinima koji sadrže SH2-domene: Syp tirozin fosfataza, P85 podjedinica F-3-kinaze (fosfatidilozitol-3-kinaza), GRB2 adapter protein, SH-PTP2 proteinhir fosfataza, fosfolipaza s, razmak (aktivator malih GTP-vezanih proteina). Kao rezultat interakcije IRS-1 sa sličnim proteinima, generiraju se višestruki signali prema dolje.

Sl. 5.21. Trošenje glukoze protein-nosači glukoze 4 u mišićnim i masnim stanicama iz citoplazme u plazmu membranu pod djelovanjem inzulina. Interakcija inzulina s receptorom dovodi do fosforilacije supstrata inzulinskog receptora (IRS), vezanja F-3-kinaze (FI3K), kataliziranje fosfolipidne sinteze fosfatidalinozitol-3,4,5-trifosfata (ptdins (3,4,5 ) P 3). Potonja veza koje povezuju pleksus domene (pH), mobilizira PDK1, PDK2 i RKV protein kinaze stanične membrane. PDK1 fosforilira RKV prema Thr308, aktivirajući ga. Fosforilirani RKV suradnici s veziklama koje sadrže Glup 4, uzrokujući im translokaciju u plazmatsku membranu, što dovodi do povećanog transporta glukoze unutar mišića i masnih stanica (prema)

Fosforilirana fosforilirana IRS-1 fosfolipaza s hidroliziranjem fosfolipida stanične membrane fosfatidilozitol-4,5-difosfata sa formiranjem dva sekundarnih glasnika: inozitol-3,4,5-trifhosfat i diacilglicerin. Inozitol-3,4,5-trifoster, djelujući na ionskim kanalima endoplazmatskog retikuluma, oslobađa kalcij iz njega. Dacilglicerin djeluje na kaltodulin i proteinkinazu s, koji fosforilira različite podloge, što dovodi do promjene aktivnosti staničnih sustava.

Fosforilirani IRS-1 također aktivira F-3-kinaz kataliziranje fosfatilacijskog fosfatilacije fosfatilacije, fosfatidilozitol-4-fosfat fosfatidilozitol-4-fosfat i fosfativodilozitol-4,5-difosfat, prema položaju 3, prema fosfatilozitol-3-fosfatu, fosfatilozitol- 3,4-difosfat i fosfatidilozitol -3,4,5-triffosfat.

F-3-kinaza je heterodimer koji sadrži regulatorni (P85) i katalizator (P110) podjedinik. U regulatornoj podjedinici nalaze se dvije sh2 domene i sh3 domena, tako da se f-3 kinaza s visokim afinitetom pridružuje IRS-1. Derivati \u200b\u200bformirani u membrani, fosforilirani prema položaju 3, vežu proteini koji sadrže tzv. ).

Proteinkinaza u (RKV) sastoji se od tri domene: N-terminalni pleksus, središnji katalitički i C-terminalni regulator. Domena pleksusa je potrebno za aktiviranje RKV. Kontaktiranjem pomoći domene pleksusa u blizini stanične membrane, RKV se približi s PDK1 proteincinazom, koji kroz

vaš pleksus domena je također lokalizirana u blizini stanične membrane. PDK1 fosforilira domene Thr308 kinaze RKV, što dovodi do aktivacije RKV. Aktivirani RKV fosforilate kinaze 3 glikogenesintaze (prema položaju SER9), uzrokujući inaktivaciju enzima i time proces sinteze glikogena. Fosforilacija je također podvrgnuta F-3-fosfatnoj 5-kinazi, koja djeluje na vezikule, u kojima se nosači kolot 4 pohranjuju u natoplazmu adipocita, uzrokujući pokretne transportere glukoze u staničnu membranu, ugrađivanje u nju i transmembranski prijenos glukoze u mišićne i masne stanice (sl. 5.21).

Inzulin ne utječe samo na protok glukoze u ćeliju upotrebom nosača proteina glukoze 4. Sudjeluje u regulaciji glukoze, masti, aminokiselina, iona, u sintezi proteina, ima utjecaj na replikaciju i transkripcijske procese.

Utjecaj na metabolizam glukoze u stanici provodi se stimuliranjem procesa glikolize povećanjem aktivnosti enzima uključenih u ovaj proces: glukocinaze, fosfofrukturu, piruvatkinazu, heksohinaze. Inzulin adenilat ciklaze kaskade aktivira fosfatazu, defosforiling glikogeneza, koja dovodi do aktiviranja sinteze glikogena (sl. 5.22) i inhibiranje procesa njegovog propadanja. Inhibiranje fosfonopuruvatakerikinaze, inzulin koči proces glukegeneze.

Sl. 5.22. Shema sinteze glikogena

U jetri i masno tkivu pod djelovanjem inzulina, sinteza masti se stimulira aktiviranjem enzima: acetilsa-karboksilaze, lipoproteiinlipasi. U isto vrijeme, inhibira dezintegracija masti, budući da se fosfataza aktivira inzulinom, defosforilirajući hormon-osjetljivu triacilglicerolipazu, inhibira ovaj enzim i koncentracija kruga masne kiseline u krvi se smanjuje.

U jetri, masno tkivo, skeletni mišići, srce inzulina utječe na brzinu transkripcije više od stotinu gena.

5.2.9. Glukagon.Kao odgovor na smanjenje koncentracije glukoze u krvi -stanica langerijskih otoka gušterače proizvodi "grba grba", glukagon, koji je polipeptid molekulske mase 3 485 DA, koji se sastoji od 29 aminokiselinskih ostataka.

Akcija glukagona je suprotna efektima inzulina. Inzulin potiče energiju stimulirajući, stimulirajući glikogenezu, lipogenezu i sintezu proteina i glukagon, stimulirajući glikogenolizu i lipolizu, uzrokuje brzu mobilizaciju potencijalnih izvora energije.

Sl. 5.23. Struktura proglogona osobe i prerada progukagona u tkivu u derivatima peptida iz progukagona: glukagon i mpgf (fragment gradonačelnika proglucagon) oblikovan je u gušterači U neuroendokrinim crijevnim stanicama i nekim odjelima središnjeg živčanog sustava, glyethenine, oksilineododululin, GLP-1 (peptid dobiven iz prijestazagona) se generiraju, GLP-2, dva međuprodukta (intervenira  IP), GRPP  Glicentinski polipeptik (polipeptid iz žlijezda gušterače - derivat gliutantine) (sramota)

Hormon se sintetizira -stanicama otoka langerkana gušterače, kao i u neuroendokrinim crijevnim stanicama iu središnjem živčanom sustavu kao neaktivni prekursor  prethodnog predusoka (molekulska masa od 9 000 DA) koja sadrži 180 aminokiselinski ostaci i provodi obradu upotrebom konvaluase 2 i formiranjem nekoliko peptida. Različite duljine, među njima glukagon i dva glukagon-poput peptida (glukagon kao peptid  GLP-1, GLP-2, gliotin) (sl. 5.23). 14 27 aminokiselinskih ostataka glukagona identični su onima u molekuli drugog hormona gastrointestinalnog trakta  celentine.

Da veže glukagon s receptorima stanica reagirajući na njega, integritet njegove sekvence 1-27 iz N-terminusa je potrebno. Važnu ulogu u manifestaciji hormonskih učinaka igraju se ostatkom histidina, koji se nalazi na n-terminusu, te u veznim na receptore  fragment 20-27.

U krvnoj plazmi, glukagon se ne veže na bilo koji transportni protein, polukonduktivno vrijeme je jednako 5 minuta, uništava se proteinazama u jetri, dok se raspadanje počinje razdvajanjem komunikacije između Ser2 i GLN3 i uklanjanjem dipeptida od n-kraj.

Glukagon sekrecija potisnuta je glukozom, ali se proteinska hrana stimulira. GLP-1 inhibira izlučivanje glukagona i stimulira izlučivanje inzulina.

Glukagon ima akcija samo na hepatocitima i masnim stanicama koje imaju receptore u plazmi membrani. U hepatocitima, vezanju na receptore na plazmi membrane, glukagon pomoću G-protein aktivira adenilat ciklazu, katalizirajući formiranje samere, koji, zauzvrat dovodi do aktivacije fosforilaze, ubrzavanjem raspada glikogena i inhibiranje glikogenaze i kočenje stvaranja glikogena. Glukagon stimulira glukonogenezu, induciranje sinteze enzima uključenih u ovaj proces: glukoza-6-fosfataze, fosfonolpyurvaataturboxinaza, fruktoza-1,6-difosfataza. Ukupni učinak glukagona u jetri se smanjuje na povećanu formaciju glukoze.

U masnim stanicama, hormon također, upotrebom adenilat ciklaze kaskade, aktivira hormoničnost triacilglicerolipaze, stimulirajući lipolizu. Glukagon povećava izlučivanje kateholamina adrenalnih brainstab. Sudjelovanjem u provedbi zaljeva ili pokrenutih reakcija, glukagon povećava dostupnost energetskih supstrata (glukoza, slobodnih masnih kiselina) za skeletne mišiće i jača dovod krvi na skeletne mišiće zbog jačanja srca.

Glukagon nema radnje na glikogenim skeletnim mišićima zbog gotovo potpunog odsutnosti glukagon receptora u njima. Hormon uzrokuje povećanje izlučivanja inzulina iz P-stanica gušterače i kočenja aktivnosti inzulinaze.

5.2.10. Regulacija metabolizma glikogena. Akumulacija glukoze u tijelu u obliku glikogena i njezina raspadanja je u skladu s potrebama tijela u energiji. Smjer postupaka metabolizma glikogena regulirana je mehanizmima ovisnim o djelovanju hormona: u inzulinu jetre, glukagon i adrenalin, u mišićima inzulina i adrenalinom. Prebacivanje procesa sinteze ili glikogena nastaje tijekom prijelaza iz apsorpcijskog razdoblja do predavača ili kada mijenja stanje mirovanja na fizički rad.

5.2.10.1. Regulacija aktivnosti glikogenfosforilaze i glikogeneza. Kada se mijenja koncentracija glukoze u krvi, sinteza i izlučivanje inzulina i glukagona dolazi. Ovi hormoni reguliraju procese sinteze i propadanje glikogena, koji utječu na aktivnost ključnih enzima ovih procesa: glikogenase i glikogenfosforaze po svojoj fosforilacijskoj defosforilaciji.

Sl. 5.24 Aktivacija glikogenfosforilaze pomoću ostatka fosforilacije SER14 upotrebom glikogenfosforilaze kinaze i inaktivacije upotrebom fosfataze, defosforilacijom kataliziranja serinskog ostatka (prema)

Oba enzimi postoje u dva oblika: fosforilirana (aktivna glikogenfosforaza ali i neaktivni glikogenksintaz) i defosforilirana (neaktivna fosforilaza b. i aktivni glikogenksintaz) (sl. 5.24 i 5.25). Fosforilacija se provodi kinaza koja katalizira prijenos dodatka fosfata iz APP-a na ostatak serin i dekosforilacija katalizira fosfatazu fosfoproteina. Djelatnost kinaze i fosfataze također su regulirana fosforilacijskom defosforilacijom (vidi sl. 5.25).

Sl. 5.25. Regulacija aktivnost glikogenksintaze. Enzim se aktivira učinkom fosfoproteinfosfataze (PP1), defosforilacijom tri fosfoserinskog ostatka u blizini C-terminusa u glikogenezi. Kinaza 3 glikogenezintaza (GSK3), katalizirajući fosforilacija tri serinskog ostataka u glikogenksintazi, inhibira sintezu glikogena i aktivira se fosforilacijom s kaseinkinazom (scii). Inzulin, glukoza i glukoza-6-fosfat aktiviraju fosfoproteinfosfatazu i glukagon i adrenalin (epinefrin) inhibiraju ga. Inzulin koči djelovanje kinaze 3 glikogenezintaza (prema)

sam-ovisna proteinkinaza A (RCA) fosforilata fosforilaze kinaze, prevodi ga u aktivno stanje, što se fosforilira glikogenfosfororaza. Sinteza samere stimulira se adrenalinom i glukagonom.

Inzulin kroz kaskadu uz sudjelovanje RAS-proteina (signalna ras-staza) aktivira PP90S6 proteincinazu, fosforiliranje i time aktivirajući fosfoproteinfosfatazu. Aktivna fosfataza je dekosforilata i inaktivira fosforilaze kinazu i glikogenfosforore.

Fosforilacija pomoću kuta glikogenksintaze dovodi do njene inaktivacije, a dekosforilacija s infantazom fosfoproteaze aktivira enzim.

5.2.10.2. Regulacija metabolizma glikogena u jetri.Promjena koncentracije glukoze u promjene krvi i relativne koncentracije hormona: inzulin i glukagon. Odnos koncentracije inzulina do koncentracije glukagona u krvi naziva se "indeks inzulin-glukagon". U dozećem razdoblju indeks se smanjuje i koncentracija glukagona utječe regulacija koncentracije glukoze.

Glukagon, kao što je gore opisano, aktivira oslobađanje glukoze u krv zbog raspada glikogena (aktivacija glikogenfosforilaze i inhibicije glikogeneza) ili sintezom od drugih tvari  glukonegeneza. Glukoza-1-fosfat se formira iz glikogena, proizveden je u glukozi-6-fosfatu, pod djelovanjem hidrolizivog glukoze-6-fosfataze s formiranjem slobodne glukoze, sposoban izaći iz ćelije u krvi (Sl. 5.26).

Učinak adrenalina na hepatociti sličan je djelovanju glukagona u slučaju upotrebe 2-receptora i zbog fosforilacije i aktivacije glikogenfosforilaze. U slučaju interakcije adrenalina C ≈ 1-receptorske plazme membrane, transmembranski prijenos hormonskog signala se provodi upotrebom inozitolnog fosfatnog mehanizma. U oba slučaja aktivira se proces propadanja glikogena. Korištenje jedne ili druge vrste receptora ovisi o koncentraciji adrenalina u krvi.

Sl. 5.26. Shema glikogen fosforentizma

Tijekom probave, indeks inzulina-glukagona povećava i inzulinski utjecaji. Inzulin smanjuje koncentraciju glukoze u krvi, aktivira se, fosforiliranje kroz RAS stazu, fosfodiesteraze samra, hidroliziranje ovog sekundarnog posrednika s formiranjem AMR-a. Inzulina se također aktivira kroz RAS Put fosfoproteinfosfataze glikogena glikogena granula, defosforilacijskog i aktiviranja glikogeneza i inaktivirajućih fororeza kinaze i samog glikogenfosforaze. Inzulin izaziva sintezu glukocinaze kako bi ubrzala fosforilaciju glukoze u stanici i njegovo uključivanje u glikogen. Prema tome, inzulin aktivira proces sinteze glikogena i inhibira njegovo propadanje.

5.2.10.3. Regulacija metabolizma glikogena u mišićima. U slučaju intenzivnih radnih mišića, glikogen raspada se ubrzava preko adrenalinskim vezanjem na ≈ 2-receptore i kroz adenilat ciklaze sustav koji vodi do fosforilacije i aktiviranje fosforilaze kinaze i glikogenfosforilaze i inhibicije glikogeneza (sl. 5.27 i 5.28). Kao rezultat daljnje konverzije glukoze-6-fosfata nastalih iz glikogena, ATP je sintetiziran za obavljanje intenzivnog rada mišića.

Sl. 5.27. Regulacija aktivnosti glikogenfosforilaze u mišićima (prema)

U stanju ostatka mišićne glikogenfoshoraze, jer je u defosforilacijskom stanju, ali raspad glikogena nastaje zbog aktivacije alto-pušenja glikogenfosforilase B uz pomoć Apr i ortofosfata.

Sl. 5.28. Regulacija aktivnosti glikogenezintaze u mišićima (suglasnik)

S umjerenim kontrakcijama mišića Alto-potpuno (ca 2 + iona), kinaza fosforilaza može se aktivirati. Ca2 + koncentracija se povećava s mišićnim kontrakcijama kao odgovor na motornog živčanog signala. Kada je signal prigušivanja, koncentracija CA2+ istovremeno "isključuje" aktivnost kinaze je stoga

sA 2+ ioni nisu uključeni samo u mišićno smanjenje, nego iu pružanju energije tih skraćenica.

Ca2 + ione su povezane s squodulinskim proteinom, u ovom slučaju, koji strši jednu od kinaznih podjedinica. Fosforilaza mišićne kinaze ima strukturu  4  4  4  4. Samo -podjedinice,  i -podjedinice, koji su regulatorni, fosforilirani su prema ostacima serina korištenjem kuta, -podjedinik je identičan skvamodulinskim proteinom (detaljno razmatrano u odjeljku 2.3.2 Dijelovi 2 "Biokemija pokreta ") Povezuje četiri iona CA2 +, što dovodi do konformacijskih promjena, aktiviranje katalizatora -podjedinica, iako kinaza ostaje u defosforilacijskom stanju.

Tijekom probave u mirovanju u mišićima dolazi i sinteza glikogena. Glukoza ulazi u mišićne stanice upotrebom proteina glutena (njihova mobilizacija u staničnu membranu u skladu s djelovanjem inzulina detaljno se raspravlja u odjeljku 5.2.4.3 i na slici 5.21). Učinak inzulina na sintezu glikogena u mišićima također se provodi defosforilacija glikogenksintaze i glikogenfosforilaze.

5.2.11. Neferivativna glikozilacija proteina. Jedan od vrsta post-prijenos modifikacije proteina je glikozilacija serinskih ostataka, treonina, asparagina, hidroksilizina s glikoziltransferazom. Budući da je u krvi probave stvorena visoka koncentracija ugljikohidrata (obnavljanje šećera), moguće ne-enzim glikozilacije proteina, lipida i nukleinske kiseline, naziv glikacije. Proizvodi koji proizlaze iz višestupanjske interakcije šećera s proteinima nazivaju se konačni glikozilacijski proizvodi (u dobi  napredni glikation krajnji proizvodi) i nalaze se u mnogim ljudskim proteinima. Poluživot tih proizvoda duži je od proteina (od nekoliko mjeseci do nekoliko godina), a brzina njihove formiranja ovisi o razini i trajanju izloženosti sa smanjenjem šećera. Pretpostavlja se da se mnoge komplikacije koje proizlaze iz dijabetesa javljaju s njihovim obrazovanjem, s Alzheimerovom bolešću, kada katarakte.

Proces gliranja može se podijeliti u dvije faze: rano i kasno. U prvoj fazi glikacije, nukleofilni napad grupe karbonilne glukoze -amino skupina lizina ili gvanidin arginin grupe, kao rezultat kojih se formira labilna baza Schiffa - N.-Glisilmine (sl. 5.29). Formiranje baze Schiff - proces je relativno brz i reverzibilan.

Sljedeće se događa regropiranje N.- glikozilini s formiranjem amadori produkta - 1-amino-l-deksiphoruktoza. Brzina ovog procesa je niža od brzine stvaranja glikozilina, ali je značajno viša od brzine hidrolize baze schiff,

Sl. 5.29. Shema vjeverice. Otvoreni oblik ugljikohidrata (glukoza) reagira s -amino skupinom lizina s formiranjem Schiffov baze izloženom amadori preraspodjelu na ketomin kroz formiranje enolamina. Preraspodjela amadori je ubrzano ako se ostaci aspartata i arginina nalaze u blizini lisina ostataka. Ketioamin dalje može dati razne proizvode (proizvode od konačnih gliranja  dob). Dijagram pokazuje reakciju s drugom ugljikohidratnom molekulom s formiranjem difuzamina (prema)

stoga se proteini koji sadrže ostatke od 1-amino-1-deksiphluklukluklukhrus akumuliraju u krvi. Modifikacija lizinskih ostataka u proteinima u ranoj fazi glikacije, očito doprinosi prisutnosti histidina, lizina ili argininskih ostataka u neposrednoj blizini Reaktivna amino skupina, koja se provodi kao kiselina glavnu katalizu postupka, kao i ostaci aspartata, povlačeći proton iz drugog ugljikovog atoma šećera. Ketoamin može povezati još jedan ostatak ugljikohidrata u skladu s imino skupinom sa formiranjem dvostrukog glikiranog lizina, koji se pretvara u dikakarmini (vidi sliku 5.29).

Kasna faza svjetlanja, uključujući daljnju transformaciju N.- Glycozilinski i amadoristi proizvod, sporiji je postupak koji dovodi do stvaranja stabilnih konačnih proizvoda (uz dobi). Nedavno se podaci pojavili na izravnom sudjelovanju u formiranju dobi a-dikarbolasa (glioksala, metilglioksala, 3-deoksigly-Kozon), formirana u. vivo Oba s razgradnjom glukoze i kao rezultat transformacije schiff baze u modifikaciji lizina u sastavu proteina glukoze (sl. 5.30). Specifične redukcije i spojevi sulfydrila (lipoinska kiselina, glutation) mogu transformirati reaktivne dikarbonilne spojeve u neaktivne metabolite, što se odražava u smanjenju stvaranja proizvoda od konačnih gliranja.

Reakcije a-dikarbonilnih spojeva s ε-amino skupinama lizinskih ostataka ili gvanidinskih skupina argininskih ostataka u proteinima dovode do formiranja proteinskih uloga, koji su odgovorni za komplikacije uzrokovane glikating proteinima, tijekom dijabetesa i drugih bolesti. Dodatno, kao posljedica dosljedne dehidracije amadori produkta na C4 i C5, 1-amino-4-deoksi-2,3-dione i održavanja, koji također mogu sudjelovati u formiranju intramolekularnog i intermolekularnog proteina marke.

Među dobru karakteriziraju N. ε -Kakeballmetilolin (cml) i N. ε -Cake (HEL), BIS (Lizil) imidazolni adukti (zlatno  glioksalno-lizil-lizil-dimer-dimer, plijesan  metilglioksal-lizil-lisil-dimer, neld  deoxyl dimer-lisil-lisil-limer), imidazoloni (G-H, mg -H i 3DG-H), pirolin, argpirimidin, pentozidin, crosslin i vesperlizin. Na sl. 5.31 Neki su dani

Sl. 5.30. Gliking shema proteina u prisutnosti D-glukoze. Okvir pokazuje glavne prethodnike dobnih proizvoda koji proizlaze iz glikacije (prema)

krajnji proizvodi za kraj. Na primjer, pentazidin i karboksimetilizin (SML)  konačni gliranje proizvodi formirani u uvjetima oksidacije nalaze se u dugotrajnim proteinima: kožnom kolagenom i kristalnom kristalu. Karboksimetillolin uvodi negativno nabijenu karboksilnu skupinu u proteinu umjesto pozitivno nabijene amino skupine, koja može dovesti do promjene u napunjenosti na površini proteina, na promjenu strukture prostornog proteina. SML je antiman prepoznatljiva antitijela. Količina ovog proizvoda raste linearno s godinama. Pentosidin je unakrsna veza (poprečni proizvod za umrežavanje) između amadori produkta i argininskih ostataka u bilo kojem položaju proteina, formira se od askorbata, glukoze, fruktoze, riboze, u mozgama bolesnika s Alzheimerovom bolešću, u koža i krvna plazma bolesnika s dijabetesom.

Konačni proizvodi glikatiranja mogu doprinijeti slobodnoj radikalnoj oksidaciji, mijenjanju naboj na površini proteina, nepovratnom šivanju između različitih dijelova proteina, koji

krši njihovu prostorni strukturu i funkcioniranje, čini održivu enzimsku proteolizu. S druge strane, slobodno radikalna oksidacija može uzrokovati ne-enzimsku proteolu ili fragmentaciju proteina, peroksidaciju lipida.

Formiranje konačnih glikating proizvoda na proteinima bazalne membrane (kolagen IV tipa, laminasul, heparasulfat proteoglikan) dovodi do njegovog zadebljanja, sužavajući lumen kapilara i poremećaja njihove funkcije. Ove povrede izvanstanične matrice mijenjaju strukturu i funkciju plovila (smanjujući elastičnost vaskularnog zida, promjena odgovora na vazodilantni učinak dušikovog oksida), doprinose ubrzanijim razvojem aterosklerotskog procesa.

Konačni proizvodi glikacije (CPG) također utječu na ekspresiju nekih gena, vezanja za specifične CPG receptore koji su lokalizirani na fibroblastima, T-limfociti, u bubrezima (mesangijske stanice), u zidu posuda (endotelij i glatke mišićne stanice) , u mozgu, kao iu jetri i slezenu, gdje se otkriju u najvećoj količini, tj. U tkivima bogatim makrofazima, koji posreduju transdukciju ovog signala povećanjem formiranja slobodnih radikala kisika. Potonji, pak, aktivirati transkripciju nuklearnog NF-KB faktora  regulator ekspresije mnogih gena koji reagiraju na različite ozljede.

Jedna od učinkovitih metoda sprječavanja nepoželjnih posljedica ne-enzima glikozilacije proteina je smanjenje kalorinenosti hrane, što se odražava u smanjenju koncentracije glukoze u krvi i smanjuje pričvršćivanje ne-enzimske glukoze na dugotrajne proteine, na primjer, hemoglobin. Smanjenje koncentracije glukoze dovodi do smanjenja i glikozilacije proteina i peroksidacije lipida. Negativni učinak glikozilacije je posljedica kršenja strukture i funkcija kada je glukoza spojena na dugovječne proteine \u200b\u200bi ono što se događa zbog oksidativnog oštećenja proteina uzrokovanih slobodnim radikalima oblikovanim tijekom oksidacije šećera u prisutnosti prijelaznih iona. Nukleotidi i DNA su također podvrgnuti ne-enzimskom glikozilaciji, što dovodi do mutacija zbog izravnog oštećenja DNA i inaktiviranju sustava za popravak, uzrokuje povećanu krhkost kromosoma. Trenutno se provode pristupi sprječavanju učinka glikacije za dugovječne proteine \u200b\u200bs farmakološkim i genetskim utjecajima.

Početni proces prerade hrane javlja se u usnoj šupljini. U oralnoj šupljini događa se: mljevenje hrane; vlaženje njezine sline; Formiranje grudice hrane.

Hrana u usnoj šupljini je 10-15 sekundi, nakon čega je mišićne kratice jezika gurnula u grlo i jednjak.

Hrana primljena u ustima je nadražujuće okusa, taktilnih i temperaturnih receptora koji se nalaze u sluznici jezika i raspršene tijekom sluznice oralne šupljine.

Pulses od receptora na centripetalnim vlaknima trostrukih, lica i jezika živci ulaze u živčane centre, refleksno uzbudljivo izlučivanje žlijezda slinovnica, žlijezde i žlijezde gušterače, bilijarni. Utjecajni utjecaji također mijenjaju motociklizam jednjaka, želudac, proksimalni dio tankog crijeva, utječu na dovod krvi u probavni organi, refleksno ojačavaju potrošnju energije potrebne za preradu i učenje.

Oni. Unatoč kratkoročnoj hrani u usnoj šupljini (15-18 c) sa svojim receptorima, postoje lanseri gotovo cijeli probavni trakt. Posebno je važna iritacija receptora jezika, sluznicu usta i zuba u provedbi probavnih procesa u usnoj šupljini.

Žvakanje je jedna od početnih faza procesa apsorpcije hrane, koja se sastoji od brušenja, trljanja i miješanja hrane sa slinom, tj. U formiranju kvržice hrane.

Vlaženje i miješanje sa slinom potrebna je za otapanje, bez kojih je nemoguće procijeniti osobine okusa hrane i njegovu hidrolizu.

Žvakanje se događa zbog kontrakcija mišića za žvakanje, koje premještaju donju čeljust u odnosu na gornju čeljust. Mimični mišići i mišići jezika također su uključeni u proces.

Čovjek ima 2 reda zuba. Svaki je rezači (2), očnjaci (2) mali (2) i veliki (3) su autohtoni. Rezači i očnjaci ugrize hranu, malo autohtono drobljenje, veliko autohtono trljanje. Rezači mogu razviti pritisak na hranu 11-25 kg / cm2, autohtoni - 29-90. Zakon za žvakanje se provodi refleksno, ima lančani karakter, automatizirane i proizvoljne komponente.

U regulaciji žvakanja, motornih zrna duguljastih mozga, crvenu jezgru, crnu tvar, subkortikalne jezgre i veliki korteks. Kombinacija vlade neurona naziva se centar za žvakanje. Pulsi s nje na motornim vlaknima trigeminalnog živca dolaze do mišića za žvakanje. Oni provode kretanje donje čeljusti, gore, naprijed, natrag i jecanje. Mišići jezika, obrazi, usne premještaju hranu u usnoj šupljini, služe i drže hranu između žvakaćih površina zuba. U koordinaciji žvakanja, impulsi mišića žvakanja i mehanoreceptora usne šupljine i zubi igraju se glavna uloga.

Proučavanje procesa žvakanja je teško: filmska metoda, elektromiografska. Grafički način registracije bio je nazvan: mastiografija.

Mastizira se sastoji od gumenog cilindra smještenog u posebnom plastičnom slučaju, koji je pričvršćen na donju čeljust. Cilindar je spojen na kapsulu Mareevsky, olovka je napisala kretanje čeljusti na kimografskom bubnju. Marsiciografija ističe faze: odmor, uvođenje hrane u ustima, indikativno, osnovno, formiranje hrane kvržice.

Žlijezde slinovnice.

Salus proizvodi tri para velikih žlijezda ( jednostavno i podizanje i povrće) i više malih naočala jezika, sluznice neba i obraza . Prema izlaznim kanalima, slina ulazi u usnu šupljinu.

Slinina žlijezda ima različitu dosljednost: približna i lifting žlijezde naglašavaju viskoznu i gustu slinu od željeza otpusta. Ova razlika se određuje prisutnošću proteine \u200b\u200btvari - muzinom.

Mješovita tajna (s mucinom) dodjeljuje:

besmislene

podija

Žlijezde u mukozi korijena nosa.

Serozna tajna (tekuća slina s visokom koncentracijom natrija, aktivnost kalijeve i visoke amilaze)

okolumes

male žlijezde lateralnih površina.

Mješana slina ima pH 5,8-7,4 (slina blizu suhe naočale ima pH<5,81). С увеличением скорости секреции рН слюны повышается до 7,8.

Muzin daje slinu neobičnu službu i skliznutost, zbog čega je impregnirana slina lakše progutati.

Salus sadrži nekoliko enzima:  amilaze, -glukozidaza.

Enzimi sline su vrlo aktivni, ali se potpuno cijepanje ugljikohidrata ne pojavljuje zbog kratkog hrane u ustima. Hidroliza ugljikohidrata uz pomoć ovih enzima nastavlja se unutar grudice hrane u želucu. Na površini kvržice hrane, kiseli medij (HCl0.01%) zaustavlja djelovanje enzima.

Proteolitička slina enzime tvari za rehabilitaciju usne šupljine. Na primjer, lizozim - visoka baktericidnost; Proteinaze - dezinfekcijski učinak.

Iznos i sastav sline su prilagođeni vrsti hrane prihvatljivom i energetskom režimu, dosljednosti hrane.

Viskozna slina je istaknuta za hranu, a to je veća od suhoće hrane. O odbačenim tvarima i gorčini - značajna količina tekuće sline.

Slinina, dodijeljena većini prehrambenih proizvoda, sadrži 4 puta više muzina od sline, izlučuje se kada se primjenjuje u ustima, tzv, odbačene tvari (klorovodična kiselina, gorčina, itd.).

Metode za proučavanje sline.

Kod pasa: fistula izlaza parotidne žlijezde ili podmandruibularne žlijezde s komadom mukozne membrane.

Kod ljudi: uz pomoć kapsule - Leshli-Krasnogorsky lijevak, koji je superponiran na protok povlačenja slinovnice.

Regulacija salivacije.

Izvan obroka, slina se oslobađa po stopi od 0,24 ml / min, s žvakanjem - 3-3,5 ml / min, s uvođenjem limunske kiseline (0,5 mmol) - 7,4 ml / min.

Obroci uzbuđuju salivaciju kao uvjetni i bezuvjetno refleksni.

Nadražujuće refleksima bezuvjetnih slinovnica su prehrambene ili odbijene tvari koje djeluju na receptore usne šupljine.

Vrijeme između (zamršene hrane) Utjecaj poticaja prije početka salivacije primio je ime skrivenog latentnog razdoblja (1-30 sek.)

Pulses od receptora ulaze u središte salivacije, smještenog u području duguljastih mozga (u regiji. Nuklearni nuklearne nuklearne nuklearne nuklearne). U slučaju iritacije ovog područja moguće je dobiti obilnu izlučivanje sline s različitim kvalitetnim sastavom.

Pulsesi slijede eferentne parasimpatičke i simpatičke živčane vlakna na žlijezde slinovnice.

Parasimpatički utjecaji. Pod utjecajem acetilkolina koji su oslobođeni završetaka postgangoidnih neurona, velika količina tekuće sline razlikuje se visokom koncentracijom elektrolita i niskog mucina. Poticati salivaciju i kinine, širenje krvnih žila žlijezda slinovnica.

Simpatički utjecaji. NORADERENALIN, dodijeljeni od strane završetaka postgangovih neurona, uzrokuje malu količinu guste sline, poboljšava stvaranje mucina i enzima.

Simultano iritacija parasimpatičkih živaca povećava sekrecionalan učinak. Razlike u izlučivanju kao odgovor na prijem raznih namirnica posljedica su promjene u frekvencijama impulsa na parasimpatičkim i simpatičkim živčanim vlaknima. Te promjene mogu biti pojedinačne i višesmjerne.

Čimbenici koji dovode do kočenja salivacije: negativne emocije; dehidracija tijela; Iritacija boli, itd.

Smanjenje izlučivanja žlijezda slinovnica - Hiposinitivacija.

Višak salivacije - hipersalizacija.

Gutanje.

Žvakanje završava s gutanjem - prijelaz hrane kvržice iz usne šupljine u želucu.

Prema teoriji Majandija, čin gutanja podijeljen je u 3 faze - ušće proizvoljnog; faryngeal nevoljni (brz); Jednjaka nehotično - dugo, sporo.

1) od smrvljene i navlažene prehrambene mase, koja je u ustima, odvojena je hranom kvržica od 5-15 cm3. Ova gruda proizvoljnih kretanja prednjeg dijela, a zatim je srednji dio jezika pritisnut na čvrsto nebo i preveden je u korijen jezika za prednje ručke.

2) Čim hrana padne na korijen jezika, Protan čin ide u brzu nevoljnu fazu, koja traje ~ 1 sek. Ovaj čin je složen i reguliran je gutanjem centra u duguljastu mozga. Informacije u središtu gutanja dolazi u skladu s aferentnim vlaknima trigeminalnog živca, nježnim živcima i jezičnim živcem. Iz nje, impulsi na efeantnim vlaknima trigeminalnog, langahloksi, pod-govornim i lutajućim živcima idu u mišiće koji pružaju gutanje. Ako obradite korijen jezika i gutljaj s otopinom kokaina (isključite receptore), gutanje se neće provesti.

Centar Glotanium nalazi se u duguljastom mozgu, u polju dna ventilacije, malo iznad dišnog centra. Ona je povezana s središtem disanja, vaskularnih i centara koji reguliraju aktivnost srca. Tijekom čina gutanja postoji kašnjenje u disanju i sudjelovanje srčanih kratica.

Tu je rez rezanje mišića, podizanje mekog neba (što sprječava hranu nosnu šupljinu). Pokreti Hrana kvržica jezika gurnuo je u grlo. U isto vrijeme, postoji smanjenje mišića koji premještaju sublard kost i uzrokuju podizanje grkljaka, zbog čega je ulaz u respiratorni trakt zatvoren, što sprječava ulazak hrane.

Prijenos hrane u grlu pomaže povećati tlak u usnoj šupljini i smanjiti tlak u grlu. Ona sprječava obrnuto kretanje hrane u usta podiže korijen i ruke čvrsto u blizini njega.

Nakon dolaska jestive kvržice u grlu, mišići su kontaktirali lumen iznad kvržice za jelo, kao rezultat toga se kreće u jednjak. To doprinosi razlici tlaka u šupljinama ždrijela i jednjaka. Prije gutanja, phyngeal esophageal sfinkter je zatvoren, tijekom gutanja tlaka u SIP raste na 45 mm Hg. Umjetnost., Sfinkter se otvara, a hrana je došlo do početka jednjaka, gdje tlak nije više od 30 mm RT. Umjetnost.

Prve dvije faze čina gutanja traju oko 1 s.

3) kretanje hrane na jednjaku.

Pokret hrane na jednjaku dolazi (odmah, odmah) nakon pokreta gutanja (automatski, refleksno).

Vrijeme prolaska čvrstog hrane - 8-9 sekundi.

Vrijeme prolaska tekuće hrane - 1-2 sekunde.

Smanjenje mišića jednjaka ima prirodu vala koji se pojavljuje u gornjem dijelu jednjaka, a zatim duž cijele dužine (peristaltički rezovi). U isto vrijeme, prstenasti mišići jednjaka su sekvencijalno smanjeni, pomičući kvržicu hrane. Val smanjenog tona (opuštanje) se kreće ispred njega. Brzina njegovog pokreta je veća od valova redukcije i dopire do želuca za 1-2 s.

Primarni peristaltički val uzrokovan gutanjem dolazi u želudac. Na razini raskrižja jednjaka s arc aorte dolazi do sekundarnog vala. Sekundarni val također promiče grumen hrane na srčani dio želuca. Prosječna brzina propagacije je 2-5 cm / s, pokriva dio jednjaka 10-30 cm za 3-7 s.

Regulacija pokretljivosti jednjaka provodi se od strane eferentnih vlakana lutanja i simpatičkih živaca; Intramuralni živčani sustav igra veliku ulogu.

Od pokreta gutanja, ulaz u želudac je zatvoren donjim ezofagealnim sfinkterom. Kada val za opuštanje dosegne krajnji dio jednjaka, sfinkter se opušta i peristaltički val provodi kvrgu hranu u želucu.

Kada puni želudac, ton kardia povećava, što sprječava tvrdnju u jednjak.

Parazimpatički lutajućih vlakana stimuliraju peristaltiku jednjaka i opustite kardio; Simpatička vlakna kočnica motilitet jednjaka i povećavaju ton kardia.

S nekim patološkim uvjetima, Cardus ton se smanjuje, peristaltiks ezofagusa je slomljen - sadržaj želuca može baciti u jednjak (žgaravica).

Povreda gutanja je aerofagija - pretjerano uzimanje zraka. To pretjerano povećava intragastrijski pritisak, a osoba ima nelagodu. Zrak je gurnut iz želuca i jednjaka, često s karakterističnim zvukom (zatezanjem).