Oral boşluktaki amilazların etkisi altında bölünmüştür. NB! Karbonhidratın sindirimi oral boşlukta başlar. Tükürük bileşimi ve fonksiyonları

Birçok insan için yemek, yaşamın birkaç sevincinden biridir. Gerçekten de yemek, zevk olmalı, ama ... beslenmenin fizyolojik anlamı çok daha geniştir. Birkaç kişi, plakamızdan çok şaşırtıcı bir şekilde gıdaların ne kadar şaşırtıcı bir şekilde, vücudun kalıcı olarak güncellenmesi için gerekli olan enerji ve inşaat malzemesine dönüştürüldüğünü düşünüyor.

Yiyeceklerimiz proteinler, karbonhidratlar, yağlar ve sudan oluşan farklı ürünler ile temsil edilir. Nihayetinde, tüm yediğimiz ve içtiğimiz, vücudumuzda, evrensel olarak, sindirim sularının etkisindeki en küçük bileşenler (gün, kişileri 10 litreye tahsis edilir).

Sindirim fizyolojisi çok karmaşık, enerji tüketen, gıda sindirim sisteminden geçen işlemlerin birkaç aşamasından oluşan oldukça düzenli bir süreçtir. Sağlığımızın bağlı olduğu iyi koordineli çalışmalardan iyi ayarlanabilir bir konveyörle karşılaştırılabilir. Ve "başarısızlıkların" ortaya çıkması, birçok hastalık biçiminin oluşumuna yol açar.

Bilgi, herhangi bir ihlali uyarmalarına yardımcı olan büyük bir güçtür. Sindirim sistemi çalışmalarımızın sadece yemeğin tadını çıkarmakla kalmaması, aynı zamanda birçok hastalığı önlemeye nasıl yardımcı olması gerektiği hakkında bilgi.

Umarım, sizin için yararlı olacağını umuyorum, büyüleyici bir gezi turunda bir rehber yapacağım.

Dolayısıyla, bitki ve hayvan kökenli çeşitli yemeklerimiz (30 saat sonra) uzun bir yol yapılır (30 saat sonra), bölünmesinin nihai ürünleri kan ve lenf haline gelecek ve vücudun içine inşa edilecektir. Yiyeceklerin sindirimi süreci benzersiz kimyasal reaksiyonlar ile sağlanır ve birkaç aşamadan oluşur. Onları daha ayrıntılı olarak düşünün.

Oral boşlukta sindirim

Sindirimin ilk aşaması, taşlama / çiğneme ve işlemesinin SALIVA adı verilen sırrı olduğu oral boşlukta başlar. (Günlük 1.5 litre tükürüğe kadar üretilir.) Aslında, gıda düşüncesi zaten ağzımızın tükürüğü ile doldurulduğundan, yemeklerin dudaklarımız tarafından dokunulmadan önce bile sindirim süreci başlar.

Tükürük, üç eşleştirilmiş tükürük bezi tarafından salgılanan bir sır. % 99'luk suyun% 99'undan oluşur ve enzimler içerir, bunlardan en önemli alfa-amilazın, karbonhidratların hidroliz / bölünmesinde rol oynadığı. Bunlar, tüm gıda bileşenlerinden (proteinler, yağlar ve karbonhidratlar), oral boşluktaki (proteinler, yağlar ve karbonhidratlar) sadece karbonhidratların hidrolizine başlar! Yağ yok, ne proteinlerde, tükürük enzimleri hareket eder. Karbonhidratların yıkama işlemi için bir alkalin ortamına ihtiyaç duyar!

Tükürük bileşimi de aşağıdadır: bakterisidal özelliklere sahip ve mukoza oral mukoza boşluğunun korunması için yerel faktöre sahip olan lizozim; Ve Muzin, midede yutma ve taşıma için uygun, gıda topaklarını çiğneyerek pürüzsüz, ezilmiş bir kaygan benzeri bir maddedir.

Yiyecekleri iyi çiğnemek için neden çok önemli? Öncelikle, iyi öğütmek ve tükürüğü nemlendirmek için ve sindirim sürecini çalıştırın. İkincisi, Doğu tıbbında, dişler onlardan geçen (meridyenler) enerji kanallarıyla ilişkilidir. Çiğneme, enerji hareketini kanallardan etkinleştirir. Bazı dişlerin imhası, ilgili organlarda ve vücudun sistemlerinde sorunları belirtir.

Ağızdaki tükürük hakkında düşünmüyoruz ve yokluğunu farketmeyin. Genellikle kuru bir ağız hissi ile gidiyoruz. Bir tükürük, iyi sindirim için gerekli birçok kimyasal ve mukoza zarının güvenliği içerir. Seçimi, hoş, tanıdık kokulara ve lezzetlere bağlıdır. Tükürük, yemek tadı hissi vermektedir. Tükürükte ayrılan moleküller, yeni yemeğin tatlı, ekşi, acı, akut ve tuzlu lezzetlerinde bile belirleyebilecek ve tahsis edebilen dilde 10.000 tadı reseptörüne ulaşır. Bu, yemeklerin tadını çıkarmanızı, zevkten zevk almanızı sağlar. Nem olmadan, tadı hissetmiyoruz. Dil kuru ise, o zaman yediğimizi hissetmiyoruz. Tükürük olmadan, yutamıyoruz.

Bu nedenle, sağlıklı sindirimin rahat bir ortamda yemek yemesi, "Koşuya" değil, güzel yemeklerde, lezzetli pişmiş. Aceleyle değil, okumayı, konuşarak ve televizyon izleyerek dikkati gözükmüyor, yavaş yavaş yiyecek çiğnenerek, çeşitli lezzet duymalarının tadını çıkarıyor. Gizli Yönetmeliğe katkıda bulunduğu gibi aynı anda önemlidir. Yemeklerden en az 30 dakika ve yedikten sonraki bir saat önce yeterince basit su içmek önemlidir. Tükürük ve diğer sindirim suları, enzim aktivasyonunun oluşumu için su gereklidir.

Sözlü boşlukta, bir kişi sürekli bir şey yiyorsa, özellikle de her zaman ortamın asitleştirilmesine yol açan bir şey yiyorsa, bir alkalin dengesini sağlamak zordur. Bir yemekten sonra, ağız boşluğunu durulamanız ve / veya acı bir tadı, örneğin bir kaku tohumu veya maydanoz yeşillikleri çiğnemesi önerilir.

Ayrıca hijyen, diş temizliği ve diş etlerini de eklemek istiyorum. Birçok insan geleneklerindeydi ve dişlerini dallar ve köklerle fırçalamak için kalıyor, daha sık acı, acı bir tadı var. Ve diş tozları da acı bir acı var. Acı ve bağlayıcı lezzetler, tükürük seçimini güçlendiren bir bakteri yok edici eylemle temizlenir. Ardından, aksine ne kadar tatlı tadı, bakterilerin ve durgunluğun çoğaltılmasına katkıda bulunur. Ancak modern diş macunlarının üreticileri (özellikle tatlı çocukların) sadece antimikrobiyal ajanlar ve koruyucular ekler ve gözlerinizi kapatıyoruz. Alanlarımızda iğne yapraklı tadı - acı, tart / örgü. Çocuklar tatlı tadı öğretmezse, normalde şekersiz diş macununu algılarlar.

Sindirime geri dönelim. Yiyecek ağzına girer girmez, midede sindirim için hazırlıklar başlar: hidroklorik asit serbest bırakılır ve gastrik meyve suyu enzimleri etkinleştirilir.

Midede sindirim

Yiyecek oral boşlukta uzun zamandır gecikmez ve dişleri ezildi ve tükürük tedavi edildikten sonra, midedeki yemek borusundan geçer. Burada, mide sularının etkisiyle sindiren 6-8 saat (özellikle et) kadar olabilir. Midenin hacmi yaklaşık 300 ml ("yumruk" ile), ancak bol miktarda yemek veya sık sık aşırı yemekten sonra, özellikle gece için, boyutları birçok kez artabilir.

Gastrik meyve suyu nedir? Her şeyden önce, derhal üretilmeye başlayan hidroklorik asitten, bir şey oral boşlukta ortaya çıktığında (akılda tutulması önemlidir) ve gastrik proteolitik aktif hale getirmek için gerekli bir asidik ortam yaratır (bölünmüş proteinler) ) enzimler. Asit kumaşları besler. Midenin mukozur zarı sürekli olarak, asit eyleminden koruyan ve mekanik hasardan gıdaların kaba bileşenlerine karşı koruyan bir mukus katmanı üretir (yemek çiğnendiğinde ve tükürükle tedavi edildiğinde, hareket halindeyken, sadece yutmak). Mukusun oluşumu, yağlayıcı da yeterli miktarda basit su içip içmemize bağlıdır. Yiyecek miktarına ve kalitesine bağlı olarak, gün boyunca yaklaşık 2-2.5 litre gastrik meyve suyu serbest bırakılır. Yemekler sırasında, gastrik meyve suyu maksimum miktarda vurgulanır ve asitlikte ve enzimlerin bileşiminde farklılık gösterir.

Saf formda salonik asit, güçlü bir agresif faktördür, ancak onsuz midedeki sindirim süreci olmaz. Asit, gastrik meyve suyu enziminin (piksinojen) aktif olmayan şeklinin aktif (piksin) içine geçişine katkıda bulunur ve ayrıca enzimatik işlemlerini kolaylaştırır; bu da enzimatik işlemlerini kolaylaştırır.

Böylece, midede, proteolitik (bölme proteini) enzimler esas olarak geçerlidir. Bu, midein çeşitli pH ortamlarında aktif olan bir enzim grubudur (sindirim aşamasının başlangıcında, ortam çok ekşidir, midenin çıkışında en az asidikdir). Hidroliz sonucu olarak karmaşık bir protein molekülü, daha basit bileşenler - polipeptitler (birkaç amino asit zincirinden oluşan moleküller) ve oligopeptitlere (birkaç amino asit zinciri) ayrılır. Size, protein bölünmesinin nihai ürününün bir amino asit olduğunu, kan içine emilebilen bir molekül olduğunu hatırlatayım. Bu işlem ince bir bağırsakta meydana gelir ve mide, proteinin bölünmesinin bir hazırlık aşaması gerçekleştirilir.

Proteolitik enzimlere ek olarak, gastrik sır, yağların bölünmesine katılan bir enzim - lipaza sahiptir. Lipaz, sadece süt ürünlerinde bulunan ve çocukluk çağında aktif olan emülsifiye edilmiş yağlarla çalışır. (Sütte sağ / emülsifiye edilmiş yağları aramak gerekli değildir, bunlar hiçbir proteinin artık olmadığı yağın beynindedir).

Midedeki karbonhidratlar sindirilmez ve işlenmez, çünkü İlgili enzimler bir alkalin ortamında aktiftir!

Başka ne öğrenecek? Sadece midede, gizli bileşen (kalenin faktörü) sayesinde, aktif olmayanların bir geçişi vardır, B12 vitamini formundan sindirilmiştir. Bu faktörün salgılanması, mide enflamatuar olduğunda azalabilir veya durdurabilir. Şimdi, yemeğin B12 vitamini (et, süt, yumurta), ancak midenin durumu ile zenginleştirilmediğini biliyoruz. Buna bağlıdır: Yeterli mukus üretiminden (artan asitlik, protein ürünlerinin aşırı tüketimi nedeniyle bu işlemi etkiler ve hatta midedeki uzun süreli depresyon ile birlikte, asitleştirmeye yol açan); yetersiz su tüketiminden; İlaçların alımından, hem asitlik hem de kurutma mukozası mide. Bu kısır çember, doğru dengeli yiyecek, içme suyu ve gıda giriş modu bozulabilir.

Gastrik suyun üretimi, durmayacağım karmaşık mekanizmalarla düzenlenir. Sadece bunlardan birinin (koşulsuz refleks) olduğunu hatırlamak istiyorum, meyve suları sadece tanıdık bir lezzetli yemeğin düşüncesinden, kokulardan, her zamanki gıda alımının başlangıcından çıkmaya başladığında gözlemleyebiliriz. Bir şey oral boşluğa düştüğünde, hidroklorik asidin azami asitle ayrılması derhal başlar. Bu nedenle, eğer bundan sonra mideye girmezse, asit, tahriş olmasına neden olan mukoza zarını yiyor, peptik işlemlere kadar olan değişikliklere neden olur. İnsanlar bir kahve ya da başka bir içecek yudumlarında bir yudum haline getirirken, insanların diş etleri çiğnemesi veya boş bir karın üzerinde sigara içtiğinde meydana geldiğinde meydana gelir. Gerçekten acı verici hale gelinceye kadar "gök gürültüsü doğmaz", çünkü asit gerçek olduğundan, eylemlerimiz hakkında düşünmüyoruz.

Gastrik meyve sularının seçimi, yiyecek bileşiminden etkilenir:

• yağlı ürünler mide salgısına, midede gecikmeli gıdaların bir sonucu olarak bastırır;
• protein ne kadar büyükse, asit o kadar büyük olur: ciddi proteinlerin (et ve et ürünleri) kullanımı hidroklorik asidin sekresyonunu arttırır;
• midedeki karbonhidratlar hidrolize maruz kalmaz, ayrılacak bir alkalin ortamına ihtiyaçları vardır; Karbonhidratlar, midede uzun, fermantasyon işleminden kaynaklanan asitliği arttırır (bu nedenle, karbonhidratlarla birlikte bir protein yemeği değildir).

Beslenmeye yönelik yanlış tutumumuzun sonucu, sindirim sisteminde asit-baz dengesinin bozukluğu ve mide ve oral boşluğun hastalıklarının görünüşü olur. Ve yine yine, sağlık ve sağlıklı sindirimi korumak için asitliği veya oktlik organizmayı azaltmanın hiçbir yolu olmadığını, ancak ne yaptığımıza yönelik bilinçli bir tutum olduğunu anlamak önemlidir.

Bir sonraki makalede, ince ve kalın bir bağırsakta yemekle olanlara bakacağız.

Ağız boşluğunda, karbonhidratlar enzim tükürükleri tarafından sindirilir. α-amilaz. Enzim içi (1 → 4) -glyonidal bağlantıları kırar. Aynı zamanda, nişastanın (veya glikojenin) eksik hidrolizinin ürünleri oluşturulmuştur - dekstryum. Maltoz az miktarda oluşturulur. Α-amilazın aktif merkezinde iyonlar CA 2+ vardır. Enzim İyonna +'u etkinleştirin.

Gastrik meyve suyunda, asidik bir ortamdaki amilazın etkisiz hale getirildiği için karbonhidratların sindirimi inhibe edilir.

Karbonhidratların sindiriminin ana yeri, pankreas suyunun bileşiminde vurgulanan bir duodenal bağırsaktır. α- amilaz. Bu enzim, amilaz tükürüğü tarafından maltoza başlayan nişasta ve glikojenin bölünmesini tamamlar. Hidroliz (1 → 6) -hlikosida iletişimi, bağırsak enzimleri amilo-1,6-glukosidaz ve oligo-1,6-glukosidaz tarafından katalize edilir .

Maltoz ve disakaritlerin gıdaların sindirimi, ince bağırsakların epitel hücrelerinin (enterositler) fırça kesimi bölgesinde gerçekleştirilir. Ayrıştırma, enterosit mikroorositlerinin ayrılmaz proteinleridir. Aktif merkezlerin bağırsak lümenine yönlendirilen dört enzimden oluşan bir poliiimatik kompleks oluştururlar.

1m altaza(-glukosidaz) hidrolizleri maltozİki molekül D.-Glokoz.

2. Laktaz(-galaktosidaz) hidrolize laktozüzerinde D.-Galaktoz I. D.-Glokoz.

3. Isomaltase / Sakharaza(Çift etkili enzim), farklı alanlarda bulunan iki aktif merkeze sahiptir. Enzim hidrolizleri sakharozoaönce D.-Rücosis I. D.-Glucose ve başka bir aktif merkezin yardımıyla, enzim hidrolizi katalize eder İzomaltoziki molekül kadar D.-Glokoz.

Bazı süt insanlarına, midede ağrı, şişkinlik (şişkinlik) ve ishal, laktaz aktivitesindeki bir düşüşe bağlıdır. Üç tür laktaz eksikliğini ayırt edebilirsiniz.

1. Kalıtsal laktaz eksikliği. İhlal edilen tolerans belirtileri doğumdan sonra çok hızlı bir şekilde gelişir. . Laktoz içermeyen yiyecekleri beslemek, semptomların ortadan kalkmasına neden olur.

2. Düşük birincil laktaz aktivitesi(Yatkın kişilerde laktaz aktivitesinde kademeli bir azalma). Avrupa'nın çocuklarının% 15'inde, Doğu, Asya, Afrika, Japonya'nın ülkelerinin çocuklarının% 80'inde, yavaş yavaş dururken ve yetişkinlerde bu enzimin sentezi, yukarıdaki semptomların eşlik ettiği süt için intolerans geliştirir. Eşit süt ürünleri bu insanlarda taşınır.

2. İkincil laktaz aktivitesinin düşük aktivitesi. Sütünün arızası esasen bağırsak hastalıklarının sonucu (tropik ve akıcı olmayan Spru, Quashiorecor, kolit, gastroenterit).

Laktaz eksikliğinde tarif edilenlere benzer semptomlar diğer disaccaridazların karakteristikleridir. Tedavi, ilgili disakaritleri yenilebilir diyetten uzaklaştırmayı amaçlamaktadır.

NB! Glikozun farklı organlarının hücrelerinde çeşitli mekanizmalara nüfuz eder

Nişasta ve disakaritlerin tam sindiriminin ana ürünleri glikoz, fruktoz ve galaktozdur. Monosakaritler, kanı bağırsaktan girer, iki bariyerin üstesinden gelir: fırça kenarlığı zarı, bağırsak lümenine ve enterosit tabanına bakar.

Hücrelerde glukoz alımı için iki mekanizma bilinmektedir: Hafif difüzyon ve ikincil aktif taşıma, NA + iyonlarının transferi ile konjugat. Şekil 5.1. Glikoz taşıyıcısının yapısı

Hafif difüzyonunun hücre zarları aracılığıyla hafif difüzyonun mekanizmasını sağlayan glikoz taşıyıcıları (Glutoff), yapısının bir karakteristik özelliği olan, 12 transmembran spiral segmentinin karakteristik bir özelliği olan ilişkili bir homolog protein ailesi oluşturur (Şekil 5.1). Membranın dış yüzeyinde bulunan alanlardan biri bir oligosakarit içerir. N.- BEN. C.- Taşıyıcının uç kısımları hücrenin içinde ele alınır. Taşıyıcının 3., 5., 7. ve 11. transmembrane segmentleri görünüşte, glikozun hücreye girdiği bir kanal oluşturur. Bu segmentlerin konformasyonunun değiştirilmesi, hücrenin içindeki glikozun hareket etmesini sağlar. Bu ailenin taşıyıcıları 492-524 amino asit kalıntısı içerir ve glukozun afinitesinde farklılık gösterir. Her bir konveyör özel işlevler gerçekleştiriyor gibi görünüyor.

Sekonder sodyum iyona bağlı, aktif glikoz taşımacılığı sağlayan taşıyıcılar ve renal tübüller (NGLT), ayrıca on iki transmembran etki alanından da inşa edilmesine rağmen, mavi ailenin taşıyıcılarından amino asit bileşiminde anlamlı farklılık gösteriyor.

Aşağıda, sekmesinde. 5.1. Monosakarit taşıyıcıların bazı özellikleri verilmiştir.

Glikoz ve diğer monosakaritlerin enterositlere geçişi, enterositin apikal membranı (konsantrasyon gradyanına göre hafif difüzyona göre hafif difüzyon) ve NGLT 1'in, sodyum iyonları (Sympl) ile sodyum iyonları (Sympl) ile bir eklem hareketi sağlayan Gluto 5'e katkıda bulunur. . Sodyum iyonları daha sonra aktif olarak, Na + -K +--AT fazlarının katılımıyla, konsantrasyonlarının sabit gradyanını destekleyen enterositten uzaklaştırılır. Glikoz, bir konsantrasyon gradyanıyla küre 2'nin yardımı ile bazolateral membrandan enterosit bırakır.

Pentose emme basitçe difüzyonla meydana gelir.

Ezici sayıda monosakaritler, portal dolaşım sistemine ve karaciğerde, lenfatik sistemin küçük bir kısmı ve küçük bir kan dolaşımının küçük bir çemberine girer. Karaciğerde, fazla glikoz, glikojen şeklindeki "tedarik hakkında" ertelenir.

Nb.K! Hücredeki glukoz değişimi fosforilasyonu ile başlar

P
herhangi bir hücreye glikoz Hollandalı fosforilasyonu ile başlar. Bu reaksiyon, hücre içi kullanım ve aktivasyonu için "yakalamanın" glikozu olan birkaç görevi çözer.

Fosforile edilmiş glikoz şekli plazma zarından geçmez, hücrenin "özellik" hale gelir ve neredeyse tüm glikoz metabolizması yollarında kullanılır. İstisna sadece bir iyileşme yoludur (Şek. 5.2.).

Fosforilasyon reaksiyonu, iki enzimi katalize eder: hexoquease ve glukozain. Glukokain dört Hessinaz izoenzimlerinden biri olmasına rağmen ( hexokinas 4.) Hexokinaz ve glukosinaz arasında önemli farklılıklar vardır: 1) Hexokinaz, sadece glikoz, fakat aynı zamanda diğer hekzozlar (fruktoz, galaktoz, mannoz), glukosinat sadece glukozu aktive ederken fosforilat yapabilmektedir; 2) Hexokinaz, tüm dokularda, glukosinat - hepatositlerde bulunur; 3) Hexokinease glikoz için yüksek bir afiniteye sahiptir ( İçin M.< 0,1 ммоль/л), напротив, глюкокиназа имеет высокую К M (около 10 ммоль/л), т.е. ее сродство к глюкозе мало и фосфорилирование глюкозы возможно только при массивном поступлении ее в клетки, что в физиологических условиях происходит на высоте пищеварения в печеночных клетках. Активирование глюкокиназы препятствует резкому увеличению поступления глюкозы в общий кровоток; в перерывах между приемами пищи для включения глюкозы в обменные процессы вполне достаточно гексокиназной активности. При диабете из-за низкой активности глюкокиназы (синтез и активность которой зависят от инсулина) этот механизм не срабатывает, поэтому глюкоза не задерживается в печени и вызывает гипергликемию.

Reaksiyonda oluşan glukoz-6-fosfat, bir inhibitörle tamamen olduğu kabul edilir. heksokinaz (Ama glukosinat değil).

Glukosinat reaksiyonu insüline bağlı olduğundan, glikoz yerine diyabet hastasına fruktozu reçete etmek mümkündür (fruktoz-6-fosfat içine hexokinaz ile fosforilatlanmış fruktoz).

Glikoz-6-fosfat, glikojen sentez mekanizmalarında, glikozun dönüşümünün tüm oksidatif yollarında ve hücre için gerekli olan diğer monosakaritlerin sentezinde kullanılır. Bu reaksiyonu glikoz değişiminde alan yer, karbonhidrat metabolizmasının kilit reaksiyonunu okumasını sağlar.

Gexokinaz reaksiyonu geri dönüşümsüz (g \u003d -16.7 KJ / mol), bu nedenle, glukoz-6-fosfat, karaciğer ve böbreğin hücrelerinde serbest glikoza dönüştürmek, glukoz-6-fosfat fosfatazın fosfatazı, hidrolizi katalize eder glukoz-6-fosfat. Bu organların hücreleri, bu nedenle kan içine glikoz sağlayabilir ve diğer glukoz hücreleri sağlayabilir.

Ağız boşluğu, ağzın arifesini içerir. Dudakların arifesi, yanağın dış tarafı, dişler ve yapışma. Dışındaki dudaklar ince bir epitel tabakası ile kaplanmıştır, içten, fırçanın içinin içinin devamı olan mukoza bir zarıyla kaplıdır. Dişlerinizi sıkıca örtün, üst ve alt dizgeli erkeklere takılır.

Roth Formu:

• mukoza zarı
• kesiciler, dişler, büyük ve küçük yerli dişler;
• hades;
• dil;
• yumuşak ve sert çubuk.

İncir. 1. Oral boşluğun yapısı.

Sözlü boşluğun yapısı hakkında daha fazla bilgi edinin tabloda sunulmuştur.

İncir. 2. Dişin iç yapısı.

Fonksiyonlar

Sindirim sürecinde oral boşluğun ana fonksiyonları:

Üst-1 Makalebunu kim okur

• tatanın tanınması;
• zor gıda taşlama;
• gelen ürünler tarafından vücut ısısı vermek;
• gıda topaklarının oluşumu;
• sakharov bölünmesi;
• patojenik mikroorganizmaların penetrasyonuna karşı koruma.

İnsan oral boşluğundaki sindirimin ana işlevi tükürük tarafından gerçekleştirilir. Mukoza zarıdaki tükürük bezleri, seçilen tükürük ve dilin yardımı ile bir gıda topakları oluşturarak ıslatılır.
Üç çift büyük kasvetli ayırt edilir:

• kolay;
• sublimatic;
• konu.

İncir. 3. tükürük gözlüklerinin yeri.

Salus 99% sudan oluşur. Kalan yüzde, farklı özellikler gösteren biyolojik olarak aktif maddelerdir.
Tükürükte:

• lizozyme - Antibakteriyel enzim;
• muzin - Protein viskoz maddesi, tek bir yumruda gıda parçacıklarını bağlama;
• amilas ve Maltaza - Enzimler, nişastayı ve diğer karmaşık şekeri bölünmesi.

Enzimler - protein bileşikleri, kimyasal reaksiyonların hızlandırılması. Yemeğin bölünmesinde bir katalizördür.

Tükürükteki küçük bir miktarda, diğer katalizör enzimleri ve ayrıca organik tuzlar ve iz elementleri vardır.

Sindirim

Sindirimin, sözlü boşlukta nasıl olduğunu kısaca açıklayın:

• gıda parçası kesicilerden boşluğa girer;
• Çeneyi tutan çiğneme kasları nedeniyle, tespit işlemi başlar;
• yerli dişler, bol ıslatma tükürüğü olan yiyecek yiyor;
• yanaklar, dil ve sert çubuk haddeleme gıda topakları;
• yumuşak piyon ve dil hazırlanan yiyecekleri boğaza itin.

Yiyecek, ağız boşluğuna girme, farklı amaçlarla can sıkıcı reseptörleri (sıcaklık, dokunsal, koku), tükürük, gastrik meyve suyu, safra üretimini karşılayan (sıcaklık, dokunsal, koku).

Ne bildik?

Ağız boşluğu, sindirim sürecinde büyük önem taşımaktadır. Yanak boyunca, dişler, gelen yiyecekler ezilir ve boğaza hareket eder. MOCKED Tükürük Gıda, tek bir gıda topağına oturtun. Tükürükteki enzimler sindirime başlar, nişastayı ve diğer şekeri kırar.

Konuya Test

Rapor Değerlendirmesi

Ortalama puanı: dört. Elde edilen toplam puanları: 440.

Sadece monosakaritler bağırsaklarda emişe tabi tutulur: glikoz, galaktoz, fruktoz. Bu nedenle, oligo- ve gıda ile vücuda giren polisakaritler monosakkaritler oluşumu ile enzim sistemleri ile hidroliz edilmelidir. İncirde. 5.11 Şematik olarak, oral  amilazın etkisiyle oral yağlı boşlukta başlayan ve daha sonra pankreas -amilaz, Saharaz-izomaltaz kullanılarak bağırsakların farklı kısımlarında devam eden karbonhidratların sindiriminde yer alan enzimatik sistemlerin yerelleştirilmesini şematik olarak göstermektedir. glycoamilas, -glikosidaz (laktaz), Tigase kompleksleri.

İncir. 5.11. Mayası karbonhidrat sindirim sistemlerinin Yerelleştirme şeması

5.2.1. Oral ve pankreas yardımı ile karbonhidratları sindirmek -amilaz ( -1.4 glikozidazlar).Gıda alınan polisakkaridler, yani (nişasta olan glikosil kalıntılar -1,6-glikosidik bağlantılar da bulunan bağları ve amilopektin, dallanmış polisakkarit-1,4-glycoous  ile ilişkilidir, doğrusal amiloz polisakarittir içerir ), nişasta 1,4-glycosida hidrolitik enzim içeren  amilaz (-1,4-glycosium-das) (Ph.graph 3.2.1.1), bölme tükürük ıslandıktan sonra ağız boşluğu içinde daha önce hidrolize olmaya başlar fakat 1,6-glikozit bağları üzerinde aktif değil.

Ek olarak, enzimin ağız boşluğunda nişasta ile temasından temas süresi yeterli değildir, bu nedenle nişasta kısımdan sindirilir, dekstrinlerin büyük parçalarını ve küçük bir disakarit maltozu oluşturur. Disakaritler, amilaz tükürüğünün etkisi altında hidrolize maruz değildir.

Mideye bir asidik amilaz tükürük ortamında inhibe edilirse, sindirim işlemi sadece tüm parçadaki pH asidik hale gelinceye kadar amilaz aktivitesinin bir süre tutulabileceği gıda komününün içinde meydana gelebilir. Gastrik suyunda, karbonhidratları bölünen enzim yoktur, sadece glikosidik bağların önemsiz asit hidrolizi mümkündür.

Oligo ve polisakaritlerin hidrolizinin ana yeri, bazı glikozidazların salgılandığı farklı bölümlerde hassas bağırsaktır.

Onikinci bağırsakta, midein içeriği, NSO 3 'nın bikarbonatlarını içeren pankreasın sekreteriyle nötrleştirilir ve pH 7,5-8.0. Pankreasın gizliliğinde, pankreas amilaz, nişasta ve dekstrinlerde maltoz disakaritleri (iki glikoz kalıntısı -1,4-glikosit ile ilişkili) ve izomaltoz (bu, içinde) hidrolikyzidlerdir. Nişasta molekülünde dallanma yerlerinde glikoz kalıntısını ve ilişkili -1,6-glikosidik bağlar) karbonhidrat. Oligosakaritler, hem -1,4-glikosidik hem de -1,6-glikosidik bağlar ile ilişkili 8-10 glikoz artık içeriği ile de oluşur.

Her iki amilaz da endoglipidazdır. Pankreas amilaz ayrıca, nişasta ve -1,4-glikosida bağlarındaki -1,6-glikosida bağları yoktur, bu da kağıt hamuru artıklarına selüloz molekülüne bağlanır.

Selüloz, bağırsaktan geçti ve bir balast madde olarak hizmet eder, gıda hacmi veren ve sindirim sürecine katkıda bulunur. Kalın bağırsakta, bakteriyel mikrofloranın etkisi altında, selüloz, intestinal peristallerin uyarıcı olarak hareket edebilen alkoller, organik asitler ve CO2 oluşturmak için kısmen hidrolize edilebilir.

Maltoz bağırsaklarının üst bölümlerinde oluşmuş, izomaltoz ve triosisakaritler ayrıca spesifik glikozidazların etkisi altındaki ince bağırsakta hidrolize maruz kalır. Gıda, sukroz ve laktozun disakaritleri de ince bağırsakların spesifik diskharidazlarıyla hidrolize edilir.

Bağırsak lümeninde, oligo-ve diskharidazların aktivitesi düşüktür, ancak çoğu enzimin, parmağın bağırsaklarında bulunan epitel hücrelerinin yüzeyi ile ilişkilidir.  villalar ve kendilerini artırır, sırayla, mikrodalgalarla kaplanmıştır, Bütün bu hücreler, hidrolitik enzimlerin yüzeyini substratlarıyla artıran bir fırça kesimi oluşturur.

Disakaritlerde, enzimlerde (diskaridazlar) glikosida bağlarını bölmek, enzimin sitoplazmik membranının dış yüzeyinde bulunan enzim komplekslerine sahiptir: Sacase-Isomaltaşı, Glycoamilas, -glikozit.

5.2.2. Saharase-Isomaltaşı Kompleksi. Bu kompleks, iki polipeptit zincirinden oluşur ve polipeptitin N-terminal kısmında bulunan bir transmembran hidrofobik alanı kullanılarak enterosit yüzeyine tutturulur. Saharase-Isomaltase Kompleksi (Doktora 3.2.1.48 ve 3.2.1.10), sukroz ve izomaltozda -1,2 ve -1,6-glikozit ayrılır.

Kompleksin her iki enzimi de, maltoz ve maltotriozda (üç glikoz tortusu içeren ve nişasta hidrolizi içeren trisakarit) ayrıca -1,4-glikosida bağlarını hidrolize edebilirler.

Kompleks, olgunlaşmış bir maltasik aktiviteye sahip olsa da, oligo ve polisakaritleri sindirirken oluşan maltozun% 80'ini hidrolize edici, ana özgüllüğü hala sükroz ve izomaltozun hidrolizidir, glikosidik bağların hidrolizinin hızı Maltoz ve maltotriyozdaki ilişkilerin hidrolizi. Bu durumda, Sacrament alt birimi, tek bağırsak enzimi, hidrolize sukrozdur. Kompleks, esas olarak Tekhchka'da yerleşiktir, bağırsakın proksimal ve distal parçalarında, Saharase-Isomaltaz kompleksinin içeriği önemsizdir.

5.2.3. Glycoamilas kompleksi. Bu kompleks (Doktora 3.2.1.3 ve 3.2.1.20) hidrolizler -1,4-glikozit oligosakaritlerdeki glukoz kalıntıları arasında bağlar. Glycoamilas kompleksinin amino asit dizisi, bir sahil-izomaltazik kompleks dizisi ile% 60 homolojiye sahiptir. Her iki kompleks de 31 glikosilthydolaz ailesine aittir. Bir exoglicosidase olarak, enzimin azaltma ucundan hareket eder, ayrıca bu reaksiyonda bir maltaz olarak hareket eden maltozu da böler (Glycoamilasis kompleksi, kalan% 20 maltoz oligo ve polisakaritlerin% 20'sini hidrolize edilir). Kompleks, substrat spesifikliğinde küçük farklılıklar olan iki katalitik alt birim içerir. En büyük faaliyet karmaşık, ince bağırsakların alt bölümlerinde sergiler.

5.2.4.  - Glisosida Kompleksi (Laktaz). Bu enzim kompleksi, laktozdaki galaktoz ve glukoz arasındaki -1,4-glikosidik bağların hidrolizi uygular.

Glikoprotein, ince bağırsak boyunca kesilmiş ve düzensiz bir şekilde dağıtılmış bir fırça ile ilişkilidir. Yaşlı, laktaz aktivitesi düşüyor: Yetişkinlerde, çocuklarda tahsis edilen enzim aktivitesi seviyesinin% 10'undan az olan bebeklerin maksimum olmasıdır.

5.2.5. Tregalaza. Bu enzim (ph -graph 3.2.1.2.1.28), trehaloz, disakarit, mantarlarda bulunan ve ilk anesten karbon atomları arasında glikosit bağı ile ilişkili iki glukosil tortusundan oluşan iki glikosil kalıntısından oluşan bir glikozidazid kompleksi, hidrolize edici bağlantılardır.

Glisosil hidrolazların etkisiyle gıdaların karbonhidratlarından, monosakaritler oluşur: büyük miktarda glikoz, fruktoz, galaktoz, daha az derecede  mannoz, ksilose, sıska epitel hücreleri tarafından absorbe edilen ve iliak bağırsağı ve özel mekanizmalar kullanılarak bu hücrelerin membranlarıyla taşınır.

5.2.6. Monosakaritlerin bağırsak epitel hücrelerinin membranları ile taşınması.Monosakaritlerin intestinal mukozanın hücrelerine aktarılması, ışık difüzyonu ve aktif taşıma ile gerçekleştirilebilir. Aktif taşıma durumunda, glikoz, bir protein taşıyıcısıyla NA + iyonu ile birlikte glikoz aktarılır ve bu maddeler bu proteinin farklı bölümleriyle etkileşime girer (Şek. 5.12). NA + İyon, konsantrasyon gradyanına göre hücreye girer ve konsantrasyon gradyanına (ikincil aktif taşıma) karşı glikoz , bu nedenle degrade daha büyükse, muhafaza enterositlerine daha fazla aktarılır. Softilüler akışkanda NA + konsantrasyonunda bir azalma ile glikoz akışı azalır. Etkin sempatinin altında yatan Na + konsantrasyonlarının degradası, NA +, + hücreden ION için karşılığında, + 'ya kadar +' a kadar olan bir pompa olarak çalışan NA +, K +--MAR eylemi ile sağlanır. Aynı şekilde, enterositlerde ikincil aktif taşıma mekanizması galaktoz ile birlikte gelir.

İncir. 5.12. Monosakaritlerin enterositlere gelişi. SGLT1  Epitel hücre membranında sodyuma bağlı glukoz / galaktoz konveyörü; Na +, K + - Basolateral membran, SGLT1 işleyişi için gerekli olan bir sodyum ve potasyum iyon konsantrasyonları gradyanını oluşturur. Glut5, hücrenin içindeki zar boyunca, ağırlıklı olarak fruktozun içinde taşınır. Basolateral membrandaki Glut2, taşıma glikozu, galaktoz ve hücreden fruktozu (göre) taşır.

Aktif taşıma nedeniyle, enterositler bağırsak lümeninde düşük konsantrasyonunda glikozu emebilir. Yüksek glikoz konsantrasyonunda, özel taşıyıcı proteinleri (konveyörler) kullanarak hücrelere ışık difüzyonu ile girer. Aynı şekilde, fruktozun epitel hücreleri transfer edilir.

Monosakaritler, hafif difüzyon kullanarak enterositlerden kan damarlarına gelir. Köyün kılcal damarlarındaki yarım glukoz, karaciğere taşınır, yarısı diğer doku hücrelerine kanlara teslim edilir.

5.2.7. Glikozu kandan hücrelerde taşıyın. Glikozun kandan hücrelere akması, ışık difüzyonu ile gerçekleştirilir, yani glikoz transfer hızı, zarın her iki tarafındaki konsantrasyonlarının degradi ile belirlenir. Kas ve adipoz doku hücrelerinde, ışık difüzyonu pankreas hormonu  insülin ile düzenlenir. İnsülin yokluğunda, hücre zarı glukoz konveyörleri içermez. Protein-taşıyıcı (konveyör) kırmızı kan hücrelerinden (Glut1), Şekil 2'den görülebileceği gibi glikoz. 5.13, 492 amino asit kalıntılarından oluşan ve bir etki alanı yapısına sahip bir transmembran proteinidir. Polar amino asit tortuları membranın her iki tarafında bulunur, hidrofobik membranda lokalize edilir, birkaç kez geçer. Membranın dış tarafında bir glukoz bağlama alanı vardır. Glikoz bağlama yaparken, taşıyıcı değişikliklerin konformasyonu ve monosakarit bağlama kısmı hücrenin içinde açık olduğu ortaya çıkıyor. Glikoz, taşıyıcı proteinden ayrılarak hücrenin içinden geçer.

5.2.7.1. Glikoz Taşıyıcıları: Glut 1, 2, 3, 4, 5. Tüm dokularda, algılamaları sırasına göre numaralandırmayı alan birkaç çeşit var olan glukoz konveyörleri bulundu. Benzer bir primer yapıya ve bir etki alanı kuruluşuna sahip beş tip kayış tarif edilmiştir.

Beyin, plasenta, böbrekler, kalın bir bağırsakta, kırmızı kan hücrelerinde lokalize glut 1, beynine glikoz yürütür.

Glut 2, kandaki sızan organlardan glikoz transferleri: Enterositler, karaciğer, Langercans pankreas bezinin adalarının hücrelerinde taşınır.

Glut 3, beyin, plasenta, böbrek dahil birçok dokuda bulundu, sinir dokusunun hücrelerine glikoz akışını sağlar.

Glut 4, kas hücrelerine (iskelet ve doyurucu) glikozu tolere etmiş ve adipoz dokusu, insülin bağımlıdır.

Glut 5, ince bağırsak hücrelerinde tespit edilir, fruktoza taşınabilir.

Tüm taşıyıcılar sitoplazmik olarak bulunabilir

İncir. 5.13. Protein taşıyıcısının (konveyör) glikozunun eritrositlerden yapısı (GLUT1) (göre)

hücre veziküller ve plazma membran. İnsülin yokluğunda, Glut 4 sadece hücrenin içinde bulunur. İnsülin etkisi altında, veziküller plazma zarına aktarılır, onunla birleştirilir ve Glut (4) zar içine gömülüdür, sonra konveyör hücreye hafif bir glukoz difüzyonu gerçekleştirir. Kandaki insülin konsantrasyonunu azalttıktan sonra, konveyörler yine sitoplazmaya geri döner ve hücrede glikoz taşımacılığı sona erer.

Glikoz konveyörlerinin çalışmalarında, çeşitli ihlaller ortaya çıktı. Protein taşıyıcılarının kalıtsal kusurunda insülin bağımlı diyabet gelişiyor. 1) zar, 2) konveyörün hareketi için bir kusur, 3 taşıyıcının hareket insülin sinyal iletimi için bir kusur) dahil edilmesi için kusur: eksik olan protein ek olarak, bağlı diğer bozukluklar vardır membrana protein, zardan bozulma 4) bozulması.

5.2.8. İnsülin.Bu bileşik, Langerhans pankreas bezinin adalar -hücreleri tarafından salgılanan bir hormondur. İnsülin, iki polipeptit zincirinden oluşan bir polipeptittir: biri 21 amino asit kalıntısı (zincir A), başka bir  30 amino asit kalıntısı (zincir B) içerir. A7B7, A20V19: Zincirler iki disülfid bağı ile birbirlerine bağlanır. A zincirinin içinde altıncı ve onbirinci kalıntı arasında bir intramoleküler disülfit bağlantısı vardır. Hormon iki konformasyonda bulunabilir: T ve R (Şekil 5.14).

İncir. 5.14. Monomer bir şekil, insülin mekansal yapısı: fakat domuz insülini, T konformasyon, b.  İnsanın insülini, R-Conformation (A zinciri tasvir edilir kırmızı Renk, B-Zincir  sarı) (göre)

Hormon, bir monomer, dimer ve hexamera formunda mevcut olabilir. hexamerine insülin altı alt birimlerinin His10 B-zincirleri ile koordinasyon bağları oluşturan çinko iyonu (Şek. 5.15) ile stabilize edilir.

Memeli insülinleri, birincil yapıda bir insan insüliniyle büyük bir homolojiye sahiptir: böylece, domuz insülininde, B-zincirinin karboksil ucunda treonin yerine treonin yerine sadece bir değiştirme , Boğa insülin üç diğer amino asit kişinin insülinine kıyasla kalıntılar. Çoğu zaman, değiştirmeler 8, 9 ve 10 zincirleri A konumlarında bulunur, ancak hormonun biyolojik aktivitesi üzerinde önemli bir etkisi yoktur.

Amino asit kalıntılarını disülfit bağlarının konumlarında değiştirmek, a zincirlerinin C ve N-terminal alanlarındaki hidrofobik artıklar ve C-zincirlerinin C-terminal bölümlerinde çok nadirdir, bu da bunların önemini gösterir. İnsülin biyolojik aktivitesinin tezahüründeki alanlar. hormonunun aktif merkezinin oluşumunda, PHE24 ve PHE25 B zincirleri ve C- ve kalıntıları A-zincirinin kalıntıları alınır N-son.

İncir. 5.15. İnsülin Hexamera'nın Mekansal Yapısı (R6) (göre)

5.2.8.1. İnsülin biyosentezi.İnsülin, endoplazmik retikulumun pürüzlülüğündeki poliribozomlar üzerinde 110 amino asit kalıntısı içeren bir öncü öncesi synthesulin formunda sentezlenir. Biyosentez, endoplazmik retikulumun lümenine nüfuz eden ve büyüyen polipeptitin hareketini gönderen bir sinyal peptidinin oluşumu ile başlar. Sentezin sonunda, 24 amino asit kalıntısının bir uzunluğundaki sinyal peptidinin, 86 amino asit kalıntısı içeren ve Golgi aparatına, tankların daha ileri olgunlaşması olduğu bir proinsülin oluşturmak için preproinsülinden ayrılır. insülin. Proinsulin'in mekansal yapısı, Şekil 2'de sunulmuştur. 5.16.

PC2 ve PC1 / 3'ün serin endopeptidazlarının etkisiyle uzun süreli olgunlaşma sürecinde, arg64 ve lys65 arasındaki peptit bağ, daha sonra ARG31 ve Arg32'nin bir bölünmesi ile oluşan peptit bonosunun hidrolizi, bir C bölünmesi ile parçalanır. - 31 amino asit kalıntılarından oluşan peptid. Proinsulin'in 51 amino asit kalıntısı içeren insüline dönüşmesi, a zincirinin N-ucundaki argininin hidroliziyle ve B-zincirinin C-terminalinin, spesifiklik sergileyen karboksipeptidaz E etkisi altında Karbokpeptidaza benzer, yani ana amino aside ait olan IMINO GROUP'I (Şekil 5.17 ve 5.18).

İncir. 5.16. Proinsulin'in tahmini uzamsal yapısı proteolize katkıda bulunur. Kırmızı toplar izole edilmiş amino asit kalıntılarıdır (arg64 ve lys65; arg31 ve arg32), aralarındaki peptid bağları, insülin işleme (göre) bir sonucu olarak hidrolize maruz kalır.

Equimolar miktarlarında insülin ve C-peptid, insülin, çinko iyonuyla etkileşime giren salgı granüllerine girer, dimer ve heksameralar oluşturur. Plazma membranla birleşen sekretör granüller, insülin ve C-peptidini exositoz sonucu hücre dışı sıvılara salgılar. Kan plazmasındaki semiculin yarı iletkenleme süresi 3-10 dakika, C-peptid yaklaşık 30 dakika. İnsülin, enzim insülinazın altında çürümeye tabi tutulur, bu işlem karaciğer ve böbreklerde ilerliyor.

5.2.8.2. Sentez ve insülin salgılanması düzenlenmesi. İnsülin sekresyonunun ana regülatörü, majör enerji taşıyıcıları değişiminde yer alan insülin geninin ve protein genlerinin ekspresyonunu düzenleyen glikozdur. Glikoz doğrudan transkripsiyonel faktörlere bağlanabilir - bu, genin ekspresyon hızı üzerindeki doğrudan etkiyi gösterir. İnsülin ve glukagon salgılanmasının sekonder etkisi, salgılama granüllerinden insülin salınımı, mRNA insülinin transkripsiyonunu aktive ettiğinde mümkündür. Ancak insülin salgılanması, iyonların konsantrasyonuna bağlıdır ve insülin sentezini aktive eden yüksek konsantrasyonlu bir glikoz konsantrasyonuyla bile eksiklikleriyle azalır. Ek olarak,  2 reseptörlerle bağlandığında adrenalin tarafından engellenir. İnsülin salgılanması uyarıcılar, hormonların büyümesi, kortizol, östrojenler, gastrointestinal hormon hormonlarıdır (Sekretin, Kolesystokinin, Gastrik inhibe peptidi).

İncir. 5.17. Preproinsulin'in sentezi ve işlenmesi (göre)

Kan glukoz konsantrasyonundaki artışa cevap olarak langerhance adacıklarının insülin  hücrelerinin salgılanması aşağıdaki gibi uygulanır:

İncir. 5.18. ARG64 ile LYS65 arasında peptit bağının hidroliziyle işleme işlemi, PC2'nin serin endopeptidazı ile katalizör ve arg31 ile arg32 arasındaki peptid iletişimi ile serinin endopeptidaz PC1 / 3 etkiyesinde, arg31 ve arg32 arasındaki peptid iletişiminin ayrılması, dönüşümün arginin kalıntılarının bölünmesi ile sonuçlanır. A zincirinin N-ucu ve karboksipeptidaz E etkisiyle arginin b-zincirlerinin sonu (arginin kalıntılarının bölünmesi dairelerde gösterilmiştir). İşlemin bir sonucu olarak, insülin hariç, bir C-peptid oluşur (göre)

1) Glikoz,  hücrelerinde protein-taşıyıcı glut 2'de taşınır;

2) Glikolize glikoz hücresine tabi tutulur ve bir APR oluşturmak için solunum döngüsünde daha fazla okside edilir; ATP sentezinin yoğunluğu, kan glukoz seviyesine bağlıdır;

3) ATP'nin etkisi altında, iyonik potasyum kanalları ve membranın depolarizasyonu kapalı;

4) Membran depolarizasyonu, potansiyel bağımlı kalsiyum kanallarının keşfedilmesine ve kalsiyumun hücreye girmesine neden olur;

5) Hücredeki artan kalsiyum seviyeleri fosfolipaz C'yi aktive eder, inhosfatidilositol-4,5-difosfat , inositol-1,4,5-trifhosfat ve diasil-gliserol üzerindeki fosfatidilositol-4,5-difosfat  bölümünden birinin bölünmesi;

6) Endoplazmik retikulumun reseptör proteinlerine bağlanan inositatriphosfat, konsantrasyonlu hücre içi kalsiyum konsantrasyonunda keskin bir artışa neden olur, bu da gizli granüllerde depolanan önceden sentezlenmemiş insülin salınımına neden olur.

5.2.8.3. İnsülin Eylem Mekanizması. İnsülinin kas ve yağ hücreleri üzerindeki ana etkisi, hücre zarı boyunca glikoz taşımacılığını arttırmaktır. İnsülin stimülasyonu, 20-40 kez hücrenin içindeki glikozun akış hızında artışa yol açar. İnsülin ile uyarıldığında, 5-10 kat artış, glikoz taşıma proteinlerinin içeriğinin, eşzamanlı olarak hücre içi havuzda içeriğinin% 50-60'ını azaltırken plazma membranlarında gözlendi. Bir APR formundaki enerji miktarı, insülin reseptörünü etkinleştirmek için gereklidir ve protein konveyörünün fosforilasyonu için değil. Glikoz taşıma uyarımı, 20-30 kez enerji tüketimini arttırır, oysa glikoz konveyörleri hareket ettirmek için sadece küçük bir miktar gerekir. Glikoz konveyörlerinin hücre zarına translokasyonu, insülinin reseptörle etkileşiminden sonra birkaç dakika içinde gözlenir ve protein-konveyör bisiklet sürecini hızlandırmak veya korumak için, insülin etkisinin daha da uyarmak için gereklidir.

İnsülin hücreleri üzerindeki etkisi, diğer hormonlar gibi, uygun reseptör proteininden gerçekleştirilir. İnsülin reseptörü, iki  alt birimden (130 kDa) ve iki alt birimden (95 KDA) oluşan hücre zarının karmaşık bir integral hücresidir; Birincisi, tamamen hücrenin dışındadır, yüzeyindeki, ikinci plazma membranına nüfuz eder.

İnsülin reseptörü, iki hücre dışı  alt birimden oluşan ve hormonla etkileşime giren ve birbirlerinin (524) hem  alt birimlerinin CYS682 üçlü, CYS683, CYS682 TRIPLET, CYS683, CYS682 arasında (bkz. Şekil 5.19) ile birbirine bağlanan bir tetramerdir. fakat) ve CYS647 () ve CYS872 arasındaki disülfit köprüsüyle ilişkili tirozin kinaz aktivitesini gösteren iki transmembran -alt sindir. Polipeptit zinciri -Moleküler ağırlıklı altunit 135 KDA 719 amino içerir

İncir. 5.19. İnsülin reseptörü dimerinin yapısı: fakat  Modüler insülin reseptörü yapısı. Üstte - alt birimlerin disülfit köprüleri ile ilişkili alt birimler, CYS524, CYS683685 ve altı alandan oluşan: iki lösin içeren, L1 ve L2, sistein bakımından zengin CR ve Tip III FN O, FN 1, ID (dağıtım alanı) tipi üç fibronektin etki alanı ). Alt katlar - Bir alt birim disülfit köprüsü CYS647CYS872 ile ilişkili alt birimler ve yedi etki alanından oluşan: Üç Fibronektin Etki Alanı, FN 1 ve FN2, JM Domain Membran, Tyrosin Kinaz Etki Alanı TK, C-Terminal ST'sine bitişik olan Transmembran Etki Alanı TM; b.  Reseptörün mekansal konumu, bir dimer renkte gösterilir, diğeri beyazdır, A  Activeing \u200b\u200bdöngüsü, hormonun, X (kırmızı)  C-terminali, X (X (kırmızı)  C-terminal kısmının karşısındadır. Siyah)  N-terminal kısmı -Subunit, sarı toplar 1,2,3  524, 683-685, 647-872 hükümlerinde sistein kalıntıları arasındaki disülfit bağları (göre)

asit kalıntıları ve altı etki alanından oluşur: L1 ve L2 alanlarının iki lösin tekrarları, insülin bağlama merkezinin lokalize olduğu, sistein bakımından zengin CR bölgesi ve Tip III FN O, FN 1, INS (dağıtım alanı) üç fibronektin alanı ( Bkz. Pirinci. 5.18). Subunit, 620 amino asit kalıntısı içerir, 95 kDa'nın moleküler ağırlığına sahiptir ve yedi alandan oluşur: üç fibronektik etki alanı, Fn 1 ve Fn2, JM alanının zarı, tirosin kinased TK'sine bitişik bir transmembran alanı TM, C-terminali. Reseptörde iki insülin bağlanma yeri bulundu: biri yüksek afiniteli, başka bir  Düşük. Haftadaki hormon sinyali için, insülinin yüksek afinite merkeziyle bağlanması gereklidir. Bu merkez, bir diğerinin bir altunit ve fibronektin alanlarının L1, L2 ve CR alanlarından insülin bağlanmasıyla oluşturulurken, alt birimlerin konumu, Şekil 2'de gösterildiği gibi birbirlerinin tersidir. 5.19, dan.

Subunit reseptörünün yüksek afinitesinin ortasındaki insülin etkileşimi, CR alanının bir parçası olan, aktifleştirici döngü (A döngü) temas etmesini önleyen CR alanının bir parçası olan çıkıntı (kam) alt birimi (CAM) Bir -alt birimin tirozin kinaz alanı, fosforilasyon bölgelerine sahip başka bir alt üniteye (Şekil 5.20, b.). İnsülin insülin reseptörünün yüksek afinitesinin ortasına bağlanırken, reseptörün değişmesi, çıkıntının artık  ve  alt birimlerinin yakınlaşması ile engellenmesiyle, alanların etki alanlarının döngülerini aktive etmek, tirozin fosforilasyon alanları ile etkileşime girer. Karşıdaki TK alanı, yedi tirozin kalıntısı için  alt birimlerinin transfosforilasyonu var: Y1158, Y1162, Y1163 Etkinleştirme döngüsü (bu bir kinaz düzenleyici alandır), Y1328, Y1334 ST alanı, Y965, Y972 JM alanı (Şekil 5.20, fakat), reseptörün tirozin kinaz aktivitesinde artışa yol açar. 1030 TC konumunda, bir AR bağlanma merkezi olan katalitik aktif merkezin bir parçası olan bir Lisin tortusu var. Bu lisinin sosyal yüklü mutajenez ile diğer birçok amino asit üzerindeki değiştirilmesi, insülin reseptörünün tirozin kinaz aktivitesini tahrip eder, ancak insülin bağlamasını ihlal etmemektedir. Bununla birlikte, bu tür bir reseptöre insülin eklenmesi, hücresel metabolizma ve proliferasyon üzerinde hiçbir işlem yapmaz. Bazı serin treonin kalıntılarının fosforilasyonu, aksine, insülin afinitesini azaltır ve tirozin kinaz aktivitesini azaltır.

Birkaç insülin reseptörü substratı bilinmektedir: IRS-1 (insülin reseptörü substratı), IRS-2, stat aile proteinleri (transkripsiyonun sinyal dönüştürücüsü ve aktivatörü - transkripsiyon taşrasları ve transkripsiyon aktivatörleri, bölüm 4 "Biyokimyasal Temel Biyokimyasal Temelleri'nde bizim tarafımızdan ayrıntılı olarak kabul edilir. Reaksiyonlar ").

IRS-1, sh2 etki alanı ve insülin uyarıldıktan hemen sonra reseptörün fosforile tirozin kinaz ile fosforilatlanmış tirozin TK insülin reseptörü ile bağlanma, bir sitoplazmik proteindir. Substratın fosforilasyonu derecesinde, hücre tepkisinde insüline, hücrelerdeki değişikliklerin genliğine ve hormona duyarlılığa kadar bir artış veya azalmaya bağlıdır. IRS-1 geninde hasar, insülin bağımlı diyabetli neden olabilir. IRS-1 peptid zinciri, yaklaşık 1.200 amino asit kalıntısı, 2022 potansiyel fosforilasyon merkezi ve yaklaşık 40 fosforilasyon merkezi ve serin-treonin için yaklaşık 40 fosforilasyon merkezi içerir.

İncir. 5.20. İnsülin reseptörü ile insülin bağlanırken yapısal değişikliklerin basitleştirilmiş şeması: fakat  Hormonun yüksek afinitenin ortasındaki hormonun bağlanması sonucu bir değişiklik, çıkıntının yerinden edilmesine ve TK alanlarının alt birimlerine ve transfosforilasyonuna daha yakın getirerek çıkıntının yer değiştirmesine neden olur; b. İnsülin etkileşimi yokluğunda, çıkıntının bir insülin reseptörü üzerinde yüksek bir afinite (SAM),  ve  alt birimlerinin ve TK alanlarının transfosforilasyonunun yaklaşımını önler. A-Loop  Döngü TK Alanını Etkinleştirin, Bir Daire 1 ve 2'sinde Sayılar  Alt Birimler, TK  Tirozin Kinaz Etki Alanı Arasındaki Disülfit Bağları, C (Catalytic Center TK, SET 1 ve SET 2  Yüksek Afinite Oluşan  Alt Birimin Amino Asit Dizileri İnsülin reseptörüne (meydan okudu)

IRS-1'in çeşitli tirozin artıklarında fosforilasyonu, SH2 alanları içeren proteinlere bağlanma kabiliyetini verir: SYP tirosin fosfataz, P85 F-3-Kinaz (fosfatidilositol-3-kinaz), GRB2 adaptörü proteini, SH-PTP2 Proteinthir fosfataz, fosfolipaz, boşluk (küçük GTP bağlayıcı proteinlerin aktivatörü). IRS-1'in benzer proteinlerle etkileşiminin bir sonucu olarak, çoklu aşağı yöndeki sinyaller üretilir.

İncir. 5.21. Glikoz protein taşıyıcıları glikoz 4, kas ve yağ hücrelerinde, sitoplazmadan insülin etkisi altındaki plazma membranın içine translokasyon. İnsülinin bir reseptörle etkileşimi, insülin reseptörü substratının (IRS) fosforilasyonuna neden olur, f-3-kinaz (FI3K), fosfatilidalinositol-3,4,5-trifhosfatın (PTDins (3,4,5) fosfolipid sentezini katalizör ) P 3). Pleksus etki alanlarını (pH) ilişkilendiren ikinci bağlantı, PDK1, PDK2 ve RKV protein kinaz hücre membranı'nı harekete geçirir. PDK1 fosforilatlar RKV'yu THR308'e göre etkinleştirir. Fosforile edilmiş RKV, glut (4) içeren veziküllerle ilişkilendirir, plazma membranın yer değiştirmesine neden olan, kas ve yağ hücrelerinin içinde (göre) artan glikoz taşımasına yol açar.

Fosforlatan fosforilatlı IRS-1 fosforil fosfolipaz, hücre zarının hidrolize fosfolipidi fosfatidillositol-4,5-difosfat, iki ikincil habercinin oluşumu: inositol-3,4,5-trifhosfat ve diazilgliserin. Endoplazmik retikulumun iyon kanallarına etki eden inositol-3,4,5-Trifoster, ondan kalsiyum serbest bırakır. Dacylgliserin, çeşitli substratları fosforlayan, hücresel sistemlerin aktivitesinde bir değişikliğe yol açan calmodulin ve proteininazla hareket eder.

Fosforile edilmiş IRS-1 ayrıca fosfatidilositol-3-fosfat, fosfatidilositol-3-fosfat, fosfatidillositol-3-fosfat, fosfatidillositole göre 3,4-difosfat ve fosfatidilositol -3,4,5-trifhosfat.

F-3-Kinaz, düzenleyici (P85) ve katalitik (P110) alt birim içeren bir heterodimerdir. Düzenleyici alt birimde, iki SH2 etki alanı ve SH3 alanı vardır, bu nedenle yüksek afiniteli F-3 kinaz IRS-1'e katılır. Membranda oluşturulan, konum 3'e göre fosforile edilmiş türevler, pleksilöz (pH) etki alanını içeren bağlama proteinleri (etki alanı, fosfatidilositol-3-fosfatlar için yüksek afinite sergiler): PDK1 proteincinaz (fosfatidinositid bağımlı kinaz), proteincinaz (rkv) ).

(RKV) içindeki proteininaz üç etki alanından oluşur: N-terminal pleksusu, merkezi katalitik ve C-terminal düzenleyicidir. RKV'yi etkinleştirmek için pleksus alanı gereklidir. Hücre zarı yakınındaki bir pleksus etki alanının yardımıyla iletişim kurarak, RKV, PDK1 proteincinase ile daha yakın hale getirilir;

pleksus alanınız aynı zamanda hücre zarının yakınında yerelleştirilir. PDK1, RKV'nin THR308 kinaz alanını fosforatlar, RKV'nin aktivasyonuna yol açar. Aktive edilmiş RKV fosforilatlar Kinaz 3 glikojenzinaz (Ser9'un konumuna göre), enzimin etkisizleşmesine ve böylece glikojen sentezi işlemine neden olur. Fosforilasyon ayrıca F-3-fosfat-5-kinaza da tabi tutulur, bu, glut taşıyıcılarının (4) adipositlerin katoplazmasında depolanan ve glukoz konveyörlerinin hücre zarı içine yerleştirilmesine ve glukozun transmembran transferi aktarımına neden olan veziküller üzerinde etkilidir. Kas ve yağ hücreleri (Şekil 5.21).

İnsülin, glikozun sadece glikoz protein taşıyıcıları kullanılarak bir hücreye akmasını değil, glikoz, yağların, amino asitlerin, iyonların, proteinlerin sentezinde, replikasyon ve transkripsiyon işlemleri üzerinde bir etkisine katılır.

Hücreye glikozun metabolizması üzerindeki etki, bu işlemde yer alan enzimlerin aktivitesini arttırarak glikoliz işleminin uyarılmasıyla gerçekleştirilir: glukosinazlar, fosfornürür, piruvatkinaz, heksochinazlar. Adenilat siklaz cascade ile insülin, glikojen sentezinin aktivasyonuna yol açan fosfataz, deposforik glikojenezi aktive eder (Şekil 5.22) ve çürümesinin işlemini inhibe ederek. Fosfoenopuruvatakersikinazın inhibe edilmesi, insülin glukenezis işlemini frenler.

İncir. 5.22. Glikojen sentezi şeması

Insülin etkisiyle karaciğer ve adipoz dokuda, yağın sentezi, enzimleri aktive edilerek uyarılır: asetilsa-karboksilaz, lipoproteinlipazlar. Aynı zamanda, yağın parçalanması inhibe edilir, çünkü insülin ile aktive edilen fosfataz, hormona duyarlı triasilgliserolipazın deposforillenmesi, bu enzimi inhibe eder ve kanda dolaşan yağ asidinin konsantrasyonunu azaltır.

Karaciğerde, adipoz doku, iskelet kasları, insülin kalbi, transkripsiyon hızını yüz genden daha fazla etkiler.

5.2.9. Gulagon.Pankreasın langerhesian adalarının kan glukozu konsantrasyonunun kan glukozu konsantrasyonu, 29 amino asit kalıntılarından oluşan moleküler ağırlık 3 485 DA'ün bir polipeptid olan "Hump Hump"  glukagonunu oluşturur.

Glukagon eylemi insülin etkilerinin karşısında. İnsülin, enerji uyarıcı, uyarıcı glikogenez, lipojenez ve protein sentezi ve glisagon, glikojenoliz ve lipoliz uyarıcı, potansiyel enerji kaynaklarının hızlı hareket edilmesine neden olur.

İncir. 5.23. Kişinin proglogonunun yapısı ve progucagonun bir doku spesifik işlenmesi, peptitler türevlerinde progucagon: glukagon ve MPGF (belediye başkanı proglusagon fragmanı), proglucagonun pankrasında oluşturulur; Nöroendokrin bağırsak hücrelerinde ve merkezi sinir sisteminin, glikenin, oksininododülin, GLP-1'in (Prizadudagon'tan elde edilen peptid) bazı bölümlerinde, GLP-2, iki ara peptid (araya giren peptid  IP), GRPP  glikentin ile ilişkili pankreas polipeptiti üretilir. (Pankreas bezinden polipeptit - glikantin türevi) (utanç)

Hormon, pankreasın langeransalarının adalarının yanı sıra, nöroendokrin bağırsak hücrelerinde ve merkezi sinir sisteminde, 180'sini içeren precdististustugagon (9.000 DA moleküler ağırlığı) olarak inaktif bir öncül olarak (9.000 DA'lık moleküler ağırlık) olarak sentezlenir. amino asit kalıntıları ve dönüştürülmesi ve birkaç peptid oluşturulması ve birkaç peptid oluşturulması. Bunlar arasında glukagon ve iki glukagon benzeri peptid (peptit  GLP-1, GLP-2, glisin gibi glukagon) (Şekil 5.23). 27 amino asit kalıntısının 14'ü, gastrointestinal sistemden başka bir hormonun molekülündeki olanlar ile aynıdır.

Glukagon'u içine sokan hücrelerin reseptörleriyle bağlamak için, 1-27 dizisinin N-terminalinden bütünlüğü gereklidir. Hormon etkilerinin tezahüründeki önemli bir rol, N-terminalinde bulunan, histidin kalıntısı ile ve reseptörlere bağlanma, 20-27 parçalarına bağlanır.

Kan plazmasında, glukagon herhangi bir taşıma proteine \u200b\u200bbağlanmaz, yarı iletken süre 5 dakikaya eşittir, karaciğerdeki proteinazlar tarafından tahrip edilirken, ayrışma, SER2 ve GLN3 arasındaki iletişin bölünmesi ve dipeptidini çıkararak başlar. son.

Glukagon salgılanması glikoz ile bastırılır, ancak protein gıdaları uyarılır. GLP-1 Glukagon sekresyonunu inhibe eder ve insülin salgılanmasını uyarır.

Glukagon, sadece plazma membranında reseptörlere sahip olan hepatositler ve yağ hücrelerinde bir etkiye sahiptir. Hepatositlerde, plazma membranındaki reseptörlere bağlanma, G-proteinli glukagon, adenilat siklazı aktive eder, bu da, sırayla, fosforilazın aktivasyonuna yol açan, glikojenin bozulmasını hızlandıran ve glikojennetazın inhibe edilmesine neden olan bir Samre'nin oluşumunu aktive eder ve Glikojen oluşumunun frenlenmesi. Glukagon, bu işlemde yer alan enzimlerin sentezini indükleyen glukonojenezi uyarır: glukoz-6-fosfatazlar, fosfoenolpiyörüaturboksilikaz, fruktoz-1,6-difosfataz. Karaciğerdeki toplam glukagon etkisi, yüksek glikoz oluşumuna azaltılır.

Yağ hücrelerinde, bir adenilat siklaz cascade kullanılarak hormon, hormoniklik triasilgliseripazı, lipolizi uyarır. Glukagon, adrenal beynin katekolaminlerinin salgılanmasını arttırır. Koy veya çalışma reaksiyonlarının uygulanmasına katılarak, glukagon, iskelet kasları için enerji substratlarının (glukoz, serbest yağ asitleri) kullanılabilirliğini arttırır ve kalbin güçlendirilmesinden dolayı iskelet kaslarına kan beslemesini güçlendirir.

Glukagon'un içinde glisojen iskelet kasları üzerinde eylemler yoktur. İçinde glukagon reseptörlerinin neredeyse eksiksiz olmaması nedeniyle. Hormon, insülin salgılanmasında pankreasın β hücrelerinden ve insülinaz aktivitesinin frenlenmesinde bir artışa neden olur.

5.2.10. Glikojen metabolizmasının düzenlenmesi. Gövdedeki glukozun glikojen şeklinde birikmesi ve parçalanması, vücudun enerji cinsinden ihtiyaçları ile tutarlıdır. Glikojen metabolizma işlemlerinin yönü, hormonların etkisine bağlı mekanizmalarla düzenlenir: karaciğer insülininde, glukagon ve adrenalin, insülin kaslarında ve adrenalin. Sentezi veya glikojen çürüme işlemlerinin değiştirilmesi, emici dönemden sunumere geçiş sırasında veya dinlenme durumunu fiziksel işlere değiştirirken ortaya çıkar.

5.2.10.1. Glikojenfosforilaz ve glikojenez aktivitesinin düzenlenmesi. Kandaki glikoz konsantrasyonunu değiştirirken, insülin ve glukagonun sentezi ve salgılanması meydana gelir. Bu hormonlar, bu işlemlerin anahtar enzimlerinin aktivitesini etkileyen, glikojen sentezinin ve çürümesinin süreçlerini düzenler: fosforilasyon-depozforilasyonları ile glikojenzinaz ve glikojenfosforaz.

İncir. 5.24 Glikojenfosforilazın fosforilasyon kalıntısı tarafından aktivasyonu, fosforilfosforilaz kinaz ve fosfataz kullanılarak inaktivasyon, fosfataz, bir serin kalıntının katalizlenmesi (göre)

Her iki enzim de iki şekilde var: fosforile edildi (aktif glikojenfosforaz) fakat ve inaktif glikojenxintaz) ve depozforile (inaktif fosforilaz) b. ve aktif glikojenxintaz) (Şekil 5.24 ve 5.25). Fosforilasyon, fosfat kalıntısının uygulamadan bir serin kalıntısına aktarılmasını katalize eden bir kinaz tarafından gerçekleştirilir ve fosforilasyon fosfoprotein fosfatazı katalize eder. Kinaz ve fosfatazın aktivitesi de fosforilasyon-depozforilasyonla da düzenlenir (bkz. Şekil 5.25).

İncir. 5.25. Glikojenxintaz aktivitesinin düzenlenmesi. Enzim, fosfoproteinfosfatazın (PP1) etkisiyle aktive edilir, glikojenezde C-terminalin yakınındaki üç fosfoserin tortusu deposforilatın. Kinaz 3 GlycogeniSintase (GSK3), glikojenxintazda üç serin kalıntının fosforilasyonunu katalize edilmesi, glikojen sentezini inhibe eder ve kazeinkinaz (SCII) ile fosforilasyon ile aktive edilir. İnsülin, glukoz ve glukoz-6-fosfat fosfoproteinfosfatazı aktive eder ve glukagon ve adrenalin (epinefrin) inhibe eder. İnsülin kinaz 3 glikojenesin etkisini frenler (göre)

sAMR'a bağlı proteinkinaz A (RCA) fosforilaz kinazı fosforilat kinaz, aktif bir duruma çevirerek, bu da fosforilatlar glikojenfosforlaz. SAMRE'nin sentezi, adrenalin ve glukagon ile uyarılır.

RAS-protein'in (sinyal RAS-yolu) katılımıyla bir cascade yoluyla insülin, PP90S6 proteininazını, fosforilatın ve böylece fosfoproteinfosfatazı aktive eder. Aktif fosfataz, defosforilatlardır ve fosforilaz kinaz ve glikojenfosforlazı etkisizleştirir.

Glikojenxintaz açısı kullanılarak fosforilasyon, inaktivasyonuna yol açar ve fosfoproteaz infataz ile defozforilasyon enzimi aktive eder.

5.2.10.2. Karaciğerde glikojen metabolizmanın düzenlenmesi.Kan değişikliklerinde glikoz konsantrasyonunu ve göreceli hormon konsantrasyonları: insülin ve glukagon. İnsülin konsantrasyonunun kandaki glukagonun konsantrasyonuna oranı "insülin-glukagon indeksi" olarak adlandırılır. Sunucu döneminde, endeks azalır ve glukagon konsantrasyonu glikoz konsantrasyonunun düzenlenmesinden etkilenir.

Yukarıda tarif edildiği gibi glukagon, glikozun çürüğü (glikojenfosforilazın aktivasyonu ve glikojenezin inhibisyonu) veya diğer maddelerden Sentezlenerek glikozun kan içine salınımını aktive eder. Glukoneogenez. Glikoz-1-fosfat glikojenden oluşur, glukoz-6-fosfatın, kandaki hücrenin dışına çıkabilmesi için serbest glikoz oluşumu ile hidrolize edilebilir glukoz-6-fosfatazın etkisi altında üretilir (Şek. 5.26).

Adrenalinin hepatositler üzerindeki etkisi, 2-reseptörleri kullanma durumunda glukagonun etkisine benzerdir ve glikojenfosforilazın fosforilasyonu ve aktivasyonu nedeniyledir. Adrenalin C  1 reseptör plazma membranının etkileşimi durumunda, hormonal sinyalin transmembran iletimi, bir inositol fosfat mekanizması kullanılarak gerçekleştirilir. Her iki durumda da glikojen çürümesi işlemi etkindir. Bir veya başka bir reseptörün kullanımı, kandaki adrenalinin konsantrasyonuna bağlıdır.

İncir. 5.26. Glikojen fosforsuzluk şeması

Sindirim sırasında insülin-glukagon endeksi artar ve insülin etkileri. İnsülin, kan glukozu konsantrasyonunu azaltır, aktive eder, RAS yolu, fosfodiesteraz sambra, bu ikincil mediatörün AMR oluşumu ile hidrolize edicidir. İnsülin ayrıca FosfoproteInfosfataz glikojen granüllerinin RAS yolu yoluyla aktive edilir, glikojenezin deposforillenmesi ve aktive edici glikojenez ve forlaz kinaz ve glikojenfosforazın kendisini etkisiz hale getirir. İnsülin, hücredeki glukoz fosforilasyonunu hızlandırmak için glukosinaz sentezini ve glikojen içine dahil edilmesini sağlar. Böylece, insülin glikojen sentezi işlemini aktive eder ve çürümesini inhibe eder.

5.2.10.3. Kaslarda glikojen metabolizmasının düzenlenmesi. Yoğun çalışma kasları durumunda, glikojen çürüğü,  2 reseptörlere ve fosforilaz kinaz ve glikojenforilaz kinaz ve glikojenforilazın fosforilasyonuna ve aktivasyonuna yol açan adenilat siklaz sistemi içinden adrenalin bağlanması ile hızlandırılır (Şekil 5.27 ve 5.28). Glikoz-6-fosfatın glikojenden oluşan diğer dönüşümünün bir sonucu olarak ATP, kasların yoğun çalışmalarını gerçekleştirmek için sentezlenir.

İncir. 5.27. Kaslarda (göre) glikojenfosforilaz aktivitesinin düzenlenmesi

Kas glikojenfosforlazın geri kalan bir durumunda, çünkü bir deposforile edilmiş durumda, ancak glikojen bozulması, hidroliz sırasında oluşan APR ve ortofosfat yardımı ile glikojenfosforilaz B'nin alto-sigara içme aktivasyonu nedeniyle meydana gelir.

İncir. 5.28. Kaslardaki glikojenzinaz aktivitesinin düzenlenmesi (ünsüz)

ALTO-TOPLOGETHER (CA 2 + İLONLAR) ılımlı kas kasılması ile kinaz fosforilaz etkinleştirilebilir. CA 2 + konsantrasyonu, motor sinir sinyaline yanıt olarak kas kasılmalarıyla artar. Sinyal zayıflamadığında, aynı anda CA2 + 'nın konsantrasyonu, kinaz aktivitesini "kapatır"

sA 2+ iyonlar sadece kas azalmasına katılmakla kalmaz, aynı zamanda bu kısaltmaların enerjisini de sağlayacak şekildedir.

CA 2+ iyonları, squodulin proteiniyle ilişkilendirilir, bu durumda kinaz alt birimlerinden birini çıkıntılıdır. Kas kinaz fosforilaz,  4  4  4  4 yapısına sahiptir. Yalnızca -Subunit,  ve -alt birimlerin düzenleyici olması, serinin kalıntılarına göre fosforile edilmiştir, -alt birim squamodulin proteiniyle aynıdır (bölüm 2.3.2 bölüm 2 "biyokimyası ") Kinaz bir deposforile edilmiş durumda olmasına rağmen, konformasyonel değişikliklere, katalitik -alt birimin aktivasyonuna yol açan dört iyon Ca2 + 'a bağlanır.

Dinlenmede kaslarda sindirim sırasında, glikojen sentezi de oluşur. Glikoz, glüten taşıyıcı proteinler kullanılarak kas hücrelerine girer (insülin etkisiyle hücre zarına mobilizasyonları, Bölüm 5.2.4.3 ve Şekil 5.21'de ayrıntılı olarak tartışılmaktadır. İnsülinin kaslardaki glikojen sentezi üzerindeki etkisi, glikojenxintaz ve glikojenfosforilazın depozforilasyonu ile de gerçekleştirilir.

5.2.11. Proteinlerin neferivatif glikosilasyonu. Proteinlerin iletim sonrası modifikasyon türlerinden biri, glikosiltransferaz ile serin kalıntıların, treonin, kuşkonin, hidroksitikzinin glikozilasyonudur. Sindirimin kanında olduğundan, yüksek bir konsantrasyonda karbonhidrat (restorasyon şekeri) oluşturulur, muhtemelen enzim olmayan proteinlerin, lipitlerin ve nükleik asitlerin, glikasyonun adıdır. Proteinli şekerin çok kademeli bir etkileşiminden kaynaklanan ürünler nihai glikosilasyon ürünleri (AGES  gelişmiş glisasyon end-ürünleri) denir ve birçok insan proteininde bulunur. Bu ürünlerin yarı ömrü proteinlerden daha uzundur (birkaç aydan birkaç yıla kadar) ve oluşumlarının hızı, azaltma şekeri ile maruz kalmanın seviyesine ve süresine bağlıdır. Diyabetten doğan birçok komplikasyonun, katarakt olduğunda Alzheimer hastalığı olan eğitimleriyle gerçekleştiği varsayılmaktadır.

Glying işlemi iki aşamaya ayrılabilir: erken ve geç. Glisasyonun ilk aşamasında, bir sonucu olarak, Schiff'un kararsız tabanı oluştuğu, karbonil glikoz grubu -amino grubunun veya guanidin arginin grubunun bir nükleofilik saldırısı - N.-Gliyosilmine (Şekil 5.29). Schiff tabanının oluşumu - işlem nispeten hızlı ve geri dönüşümlüdür.

Daha sonra yeniden gruplandırma meydana gelir N.- Amadori ürününün oluşumu ile glikozilin - 1-amino-1-deoksiforüktoz. Bu işlemin hızı, glikozilin oluşum oranından daha düşüktür, ancak Schiff tabanının hidrolizinin hızından önemli ölçüde daha yüksektir,

İncir. 5.29. Sincap Gliking Programı. Açık karbonhidrat (glikoz) açık formu, bir eleman oluşumu ile Ketoamin'e maruz kalan bir Schiffov tabanının oluşumuyla -amino lisin grubu ile reaksiyona girer. Amadori'nin yeniden düzenlenmesi, aspartat ve arginin kalıntıları lisin kalıntısının yakınında bulunursa hızlandırılır. Ketioamin ayrıca çeşitli ürünler verebilir (sonlu glying ürünleri  yaş). Diyagram, bir difüzeaminin oluşumu ile ikinci bir karbonhidrat molekülü ile bir reaksiyon göstermektedir (göre)

bu nedenle, kanda 1-amino-1-deoksifrüktoz kalıntılarını içeren proteinler, kanda birikmiştir. Proteinlerde lisin kalıntılarının glikasyonun erken bir aşamasında erken bir aşamada modifikasyonu, görünüşte yakın çevresinde histidin, lizin veya arginin kalıntılarının varlığına katkıda bulunur. Protonu şekerlerin ikinci karbon şeker atomundan çekerek, sürecin ana katalizinin yanı sıra asitin kalıntılarının yanı sıra, asit bazının asitlenmesi, asitlentiği reaktif amino grubu. Ketoamin, bir karbonhidratın başka bir tortusunu, bir ducakeamine dönüşür (bkz. Şekil 5.29) ortaya çıkan iki katı glisasyonlu lizin oluşumu olan bir karbonhidratın bir kalıntısını ilişkilendirebilir (bkz. Şekil 5.29).

Daha fazla dönüşüm dahil olmak üzere gliking'in geç evresi N.- Glektozilline ve Amadori ürünü, stabil sonlu glisasyon ürünlerinin (yaş) oluşumuna yol açan daha yavaş bir işlemdir. Son zamanlarda, α-dicarbolas (glisoksal, metilglyonsel, 3-deoksi-kozon) oluşumuna doğrudan katılımda ortaya çıkmıştır. İÇİNDE. vivo Hem glukoz degradasyonu hem de glikoz protein bileşiminde lizin modifikasyonunda Schiff tabanının dönüşümlerinin bir sonucu olarak (Şekil 5.30). Spesifik redüktazlar ve sülfidril bileşikleri (lipoik asit, glutatyon), reaktif dikarbonil bileşiklerini, sonlu glying ürünlerinin oluşumundaki azalmaya yansıtılan etkileşimli metabolitlere dönüştürebilir.

Proteinlerde ε-amino lisin kalıntılarının ε-amino grupları grubu olan α-dikarbonil bileşiklerinin reaksiyonları, diyabet ve diğer hastalıklar sırasında glikasyon proteinlerinin neden olduğu komplikasyonlardan sorumlu olan protein kazıklarının oluşumuna neden olur. Ek olarak, amadori ürününün C4 ve C5, 1-amino-4-deoksi-2,3-dion ve--deoxy-2,3-dion ve -endiyonun bir sonucu olarak, ayrıca intramoleküler ve intermoleküler protein oluşumuna da katılabilir; pullar.

Yaşlar arasında karakterize edilir N. ε -Cakeballmetilolin (CML) ve N. ε -Kake (CEL), BIS (Lizil) Imidazol Adaltları (Altın  Glyeoksal-Lissil-Lissil-Dimer, Kalıp  Metilglyonsel-Lizil-Lisil-Dimer, Dold  Deoksil Dimer-Lisil-Lisil-Dimer), Imidazolonlar (G-H, MG -H ve 3DG-H), Pyrollin, Argpirimidin, Pentosidin, Crosslin ve Vesperlizin. Şekil 2'de. 5.31 Bazıları verildi

İncir. 5.30. D-glukoz varlığında proteinlerin gliking şeması. Çerçeve, glikasyondan kaynaklanan yaş ürünlerinin ana selefini gösterir (göre)

bitiş ürünleri. Örneğin, pentosidin ve karboksimetilizin (SML)  Oksidasyon koşullarında oluşan sonlu glying ürünler, uzun ömürlü proteinlerde bulunur: cilt kolajen ve kristalli kristal. Karboksimetilolin, pozitif yüklü bir amino grubu yerine, protein yüzeyindeki şarjdaki bir değişikliğe neden olabilecek bir proteinde olumsuz yüklü bir karboksil grubunu, mekansal protein yapısındaki bir değişikliğe yol açar. SML, antijen tanınabilir antikorlardır. Bu ürünün miktarı yaşla doğrusal olarak artmaktadır. Pentosidin, amadori ürünü ile arginin tortusu arasında proteinin herhangi bir konumunda çapraz bağlantı (çapraz çapraz bağlama ürünüdür), ALZHEIMER hastalığı olan hastaların beyin dokularında bulunan askorbat, glukoz, fruktoz, ribozdan oluşur. Diyabetli hastaların cilt ve kan plazması.

Nihai glikasyon ürünleri serbest radikal oksidasyona katkıda bulunabilir, protein yüzeyindeki şarjın değiştirilmesi, proteinin çeşitli bölümleri arasında geri dönüşümsüz dikiş

mekansal yapılarını ve işleyişlerini ihlal eder, sürdürülebilir enzimatik proteoliz yapar. Buna karşılık, serbest radikal oksidasyon, enzimatik olmayan proteoliz veya proteinlerin parçalanmasına, lipid peroksidasyonuna neden olabilir.

Bazal membranın proteinleri üzerinde sonlu glikasyon ürünlerinin oluşumu (Kollajen IV tipi, laminin, heparasülfat proteoglikan), kalınlaşmalarına yol açar, kılcal damarların lümenini ve fonksiyonlarının bozulmasına neden olur. Hücre dışı matrisin bu ihlalleri, damarların yapısını ve işlevini değiştirir (vasküler duvarın esnekliğini azaltmak, azot oksitin vazodilating etkisine olan yanıtın değişimi), aterosklerotik bir işlemin daha hızlandırılmış bir gelişmesine katkıda bulunur.

Glisasyonun nihai ürünleri (CPG) ayrıca, bazı genlerin ekspresyonunu, fibroblastlarda, t-lenfositlerde lokalize olan spesifik CPG reseptörlerine bağlanma, bidneylerde (mesangium hücreleri), damarların duvarında (endotel ve düz kas hücreleri) , beyinde, karaciğerde, ayrıca, en büyük miktarda tespit edildikleri, yani, yani, bu sinyalin özgürlüğünü artırarak, bu sinyalin özgürlüğünü artırarak, bu sinyalin özgürlüğünü artırarak, bu sinyalin özgürlüğünü artırarak aracılık eden dokularda. Sonuncusu, sırayla, çeşitli yaralanmalara yanıt veren birçok genin ifadesinin regülatörünün transkripsiyonunu akti.

Proteinlerin enzim olmayan glikosilasyonunun istenmeyen sonuçlarının önlenmesinin etkili yöntemlerinden biri, kan şekeri konsantrasyonundaki düşüşe yansıtılan gıda kaloriyerliğini azaltmak ve örneğin uzun ömürlü proteinlere enzim olmayan glukoz ekini azaltır, örneğin, hemoglobin. Glikoz konsantrasyonundaki düşüş, proteinlerin ve lipid peroksidasyonunun hem glikosilasyonunda hem de bir düşüşe yol açar. Glikozilasyonun olumsuz etkisi, glikozun uzun ömürlü proteinlere bağlandığında ve varlığında şekerin oksidasyonu sırasında oluşan serbest radikallerin neden olduğu proteinlerin oksidatif hasar nedeniyle oluşan yapının ihlal edildiğinden ve fonksiyonların ihlal edilmesinden kaynaklanmaktadır. geçiş iyonları. Nükleotitler ve DNA ayrıca, DNA'ya doğrudan zarar görmemesi ve onarım sistemlerini etkisiz hale getirilmesi nedeniyle mutasyonlara yol açan enzim olmayan glikosilasyona tabi tutulur, kromozomların kırılganlığının artmasına neden olur. Halen, farmakolojik ve genetik etkilerle uzun ömürlü proteinler için glikasyonun etkisinin önlenmesine yönelik yaklaşımlar inceleniyor.

İlk gıda işleme işlemi oral boşlukta meydana gelir. Ağız boşluğunda meydana gelir: yiyecek öğütme; tükürüğünü ıslatmak; Gıda topağının oluşumu.

Ağız boşluğundaki yiyecekler 10-15 saniyedir, daha sonra bir boğaza ve yemek borusuna itilen dilin kas kısaltmalarıdır.

Ağızda alınan yiyecekler, dilin mukoza zarı içinde bulunan ve ağız boşluğunun mukoza zarında dağılmış bir lezzet, dokunsal ve sıcaklık reseptörleri tahriş edicidir.

Üçlü, yüz ve dil sinirlerinin santripetal lifleri üzerindeki reseptörlerden darbeler, sinir merkezlerine, tükürük bezlerinin, bezlerin ve pankreas bezlerinin, biliyerlerin reflekssiz bir şekilde heyecan verici sekresyonunu girer. Efferterent etkileri ayrıca özofagusun motossiklenmesini, mide, ince bağırsakın proksimal kısmını da değiştirir, sindirim organlarına kan beslemesini etkiler, işleme ve öğrenme için gereken enerji tüketimini refleks olarak güçlendirir.

Şunlar. Yiyeceklerin sözlü boşluğundaki (15-18 C) kısa vadeli yemeğine rağmen, reseptörleriyle neredeyse tüm sindirim sisteminin başlatıcıları vardır. Dilin reseptörlerinin tahrişi, ağız boşluğundaki sindirim işlemlerinin uygulanmasında ağız ve dişlerin mukoza zarı özellikle önemlidir.

Çiğneme, gıda emme işleminin ilk aşamalarından biridir, öğütme, sürtünme ve tükürüklü yiyeceklerle karıştırılır, yani. Gıda topak oluşumunda.

Yiyeceklerin ve hidrolizinin lezzetsel niteliklerini değerlendirmek imkansız olan çözünme için tükürükler için ıslatma ve karıştırma gereklidir.

Çiğneme kaslarının kasılmalarından dolayı çiğneme, alt çeneyi üst çeneye göre hareket ettirir. Dilin mimik kasları ve kasları da sürece dahildir.

İnsanın 2 sıra dişi var. Her birinin kesicilere (2), dişler (2) küçük (2) ve büyük (3) yerlidir. Kesiciler ve dişler, yiyecekleri ısırdı, küçük yerli kırma, büyük yerli sürtünme. Kesiciler 11-25 kg / cm2, yerli - 29-90 gıda üzerinde baskı geliştirebilir. Çiğneme Yasası, bir zincir karakteri, otomatik ve keyfi bileşenlere sahiptir.

Çiğneme düzenlemesinde, dikdörtgen beynin motorlu çekirdekleri, kırmızı bir çekirdek, siyah bir madde, subkortikal çekirdek ve büyük bir beyin korteksi yer alır. Nöron hükümetlerinin kombinasyonu çiğneme merkezi olarak adlandırılır. Trigeminal sinirin motor liflerinin üzerindeki darbeler çiğneme kaslarına gelir. Alt çenenin hareketi aşağı, yukarı, ileri, sırt ve SOB yaparlar. Dilin kasları, yanakları, dudaklar, gıda topağını oral boşluğun içinde hareket ettirir, dişlerin çiğneme yüzeyleri arasında yiyecekleri servis et ve tutun. Çiğneme koordinasyonunda, çiğneme kaslarının ve ağız boşluğunun ve dişlerin mekanikeptörlerinin darbeleri büyük bir rol oynanır.

Çiğneme sürecinin incelenmesi zordur: sinematik yöntem, elektromiyografik. Grafiksel kayıt yöntemi adı verildi: masticiyografi.

Mastiği, alt çeneye tutturulmuş özel bir plastik kasaya yerleştirilen bir lastik silindirden oluşur. Silindir Mareevsky kapsülüne bağlı, kalem, Kimograph Davulundaki çene hareketleri tarafından yazılmıştır. Marsiciography, aşamaları vurgulamaktadır: dinlenme, ağızda yiyeceklerin tanıtılması, gösterge, temel, gıda topağının oluşumu.

Tükürük bezleri.

Salus, üç çift büyük bezle üretilir ( kolay ve kaldırma ve pupping) ve dilin birden fazla küçük kadehi, gökyüzünün ve yanakların mukoza zarı . Çıktı kanallarına göre, tükürük oral boşluğa girer.

Bezlerin tükürüğü farklı bir tutarlılığa sahiptir: yaklaşık ve kaldırma bezleri, şartlı tahliye demirinden daha viskoz ve kalın tükürükleri vurgulamaktadır. Bu fark, bir protein maddesinin varlığı ile belirlenir - Muzin.

Karışık Gizli (müsinli) tahsis eder:

tıronsuz bezler

podyum bezleri

burun kök mukozadaki bezler.

Seröz Gizli (yüksek sodyum konsantrasyonu, potasyum ve yüksek amilaz aktivitesi olan sıvı tükürük) vurgulamaktadır.

okolumes

lateral yüzeylerin küçük bezleri.

Karışık tükürük, 5.8-7.4 olan bir pH'a sahiptir (kuru gözlüklerin tükürüğü bir pH'a sahiptir.<5,81). С увеличением скорости секреции рН слюны повышается до 7,8.

Muzin, tükürükten, emprenye edilmiş tükürüğün yutulması daha kolay olduğu nedeniyle tuhaf bir müspik ve kayma verir.

Salus birkaç enzim içerir:  Amilaz, -glukosidaz.

Tükürürün enzimleri oldukça aktiftir, ancak ağızdaki yiyeceklerin kısalması nedeniyle karbonhidratların tam bölünmesi meydana gelmez. Karbonhidratların bu enzimlerin yardımıyla hidrolizi, midedeki gıda topağının içinde devam eder. Gıda topağının yüzeyinde, asidik ortam (HCL0.01%) enzimlerin etkisini durdurur.

Proteolitik tükürük enzimleri, oral boşluğu rehabilite etmek için önemlidir. Örneğin, lizozim - yüksek bakterisite; Proteinazlar - dezenfeksiyon etkisi.

Tükürükün miktarı ve bileşimi, kabul edilebilir yiyecek türüne ve güç rejimine, gıda tutarlılığına uyarlanır.

Gıda için daha viskoz bir tükürük vurgulanır ve yiyeceklerin kuruluğundan daha büyüktür. Reddedilen maddeler ve acılıklarda - önemli miktarda sıvı tükürük.

Gıda maddelerinin çoğuna tahsis edilen tükürük, ağzına uygulandığında salgılanan, sözde, reddedilen maddeler (hidroklorik asit, acılık vb.) Gizli, tükürükten 4 kat daha fazla muzin içerir.

Tükürük okuma yöntemleri.

Köpeklerde: Parotis bezinin çıktısının fistülü veya bir parça mukoza zarıyla submandibular bezi.

İnsanlarda: Tükürük bezinin geri çekilme akışına üst üste bindirilen bir kapsül - Leshli-Krasnogorsky hunisi ile.

Tükürük düzenlemesi.

Dış öğünler, tükürük, 0,24 ml / dak oranında, çiğneme ile - 3-3.5 ml / dak, sitrik asit (0.5 mmol) - 7.4 ml / dak.

Yemekler, koşullu ve koşulsuz olarak refleks olarak tükürüğü heyecanlandırır.

Koşulsuz tükürük reflekslerinin tahriş edici, oral boşluk reseptörlerine etki eden besleyici veya reddedilen maddelerdir.

(Karmaşık yiyecekler) arasındaki süre, tükürüklerin başlamasından önce uyarıcının etkisi gizli gizli dönemin adını aldı. (1-30 sn.)

Reseptörlerden gelen darbeler, dikdörtgen beyin (bölgede nükleer nükleer nükleer nükleer) alanında bulunan tükürük merkezine girer. Bu alanın tahriş olması durumunda, farklı kalitede kompozisyonla tükürük salgılanmasını elde etmek mümkündür.

Bakliyatlar, efferent parasempatik ve sempatik sinir liflerini tükürük bezlerine göre takip eder.

Parasempatik etkiler. Postganjlionary nöronların sonları ile salınan asetilkolinin etkisi altında, yüksek miktarda sıvı tükürük, yüksek konsantrasyonlu elektrolitler ve düşük mukin ile ayırt edilir. Tükürük bezlerinin kan damarlarını genişleten tükürük ve kininleri uyarır.

Sempatik etkiler. Postganglionary nöronların sonları tarafından tahsis edilen Noraderenalin, az miktarda kalın tükürüklere neden olur, müsin ve enzimlerin oluşumunu arttırır.

Eşzamanlı parasempatik sinirlerin tahrişi salgılama etkisini arttırır. Çeşitli gıdaların alımına cevap olarak salgılanmadaki farklılıklar, parasempatik ve sempatik sinir lifleri üzerindeki darbelerin frekanslarındaki değişikliklerden kaynaklanmaktadır. Bu değişiklikler tek ve çok yönlü olabilir.

Tükürme frenlemesine yol açan faktörler: Olumsuz duygular; vücut dehidrasyonu; Ağrı tahrişi vb.

Tükürük bezlerinin sekresyonunu azaltmak - hiposylivasyon.

Aşırı tükürük - hiperalizasyon.

Yutma.

Yutma ile çiğneme biter - gıda topağının midedeki oral boşluğa geçişi.

Majandi teorisine göre, yutma eylemi 3 aşamaya ayrılır - keyfi ağzı; faringeal istemsiz (hızlı); Özofageal istemsiz - uzun, yavaş.

1) Ağızda olan ezilmiş ve nemli tükürük diyet kütlesinden, 5-15 cm3'lük gıda topakları ile ayrılır. Bu, önün keyfi hareketlerinin bu yığının ve sonra dilin orta kısmının katı gökyüzüne doğru bastırılır ve ön kolları için dilin kökünden çevrilir.

2) Gıda götürü dilin kökenine düştükten hemen sonra, Protan Yasası, 1 saniye süren hızlı istemsiz bir aşamaya girer. Bu eylem karmaşıktır ve dikdörtgen beyindeki yutma merkezi tarafından düzenlenir. Yutma ortasındaki bilgiler, trigeminal sinirin, yumuşak sinirlerin ve dil sinirinin afferent liflerine göre gelir. Bundan, trigeminal, dil -hloksi, alt konuşma ve dolaşan sinirlerin efferent lifleri üzerindeki darbeler yutma sağlayan kaslara gider. Dilin kökünü ve yudumun bir kokain çözeltisi ile işaderiniz (reseptörleri kapatın), yutma uygulanmaz.

Glotanyum merkezi, dikdörtgen beyinde, havalandırmanın dibinde, solunum merkezinin biraz üstünde bulunur. Kalbin aktivitesini düzenleyen nefes alma, vasküler ve merkezler ile ilişkilidir. Yutma eylemi sırasında solunumda bir gecikme ve kalp kısaltmalarının katılımı vardır.

Kasların bir refleks kesimi var, yumuşak bir gökyüzü kaldırarak (yiyecek boşluğuna giden yiyecekleri önler). Gıda topağının hareketleri bir boğaza itti. Aynı zamanda, sublard kemiği kaydıran kaslarda bir azalma vardır ve bunun bir sonucu olarak, solunum sistemine girişin kapandığı, bu da gıdakların bunlara girmesini önler.

Boğazdaki gıda topağının transferi, oral boşluktaki basıncı arttırmaya ve boğazdaki basıncı azaltmaya yardımcı olur. Yiyeceklerin dilinin ağzına kadar ters hareketini önler, kök ve kolları kendisine sıkıca bitişik olarak önler.

Boğazdaki yenilebilir topakın gelmesini takiben, kaslar yeme yığınının üstünde lümenle temas ettiği, bunun bir sonucu olarak özofagusa taşınır. Bu, farenks ve özofagusun boşluklarında basınç farkına katkıda bulunur. Yutmadan önce, faringeal özofageal sfinkter kapalıyken, yutulması sırasında yutma sırasında, SIP'deki basınç 45 mm Hg'ye yükselir. Sanat., Sfinkter açılır ve gıda topakları, basınçın 30 mm'den fazla olmadığı yerdeki yemek borusunun başlangıcına gelir. Sanat.

Yutma eyleminin ilk iki aşaması yaklaşık 1 s.

3) Yiyeceklerin özofagus üzerindeki hareketi.

Yiyecek üzerindeki gıda topağının yutma hareketinden sonra (hemen hemen) meydana gelir (otomatik olarak, otomatik olarak).

Katı yiyeceklerin geçişi - 8-9 saniye.

Sıvı yiyeceklerin geçiş zamanı - 1-2 saniye.

Özofagusun kaslarının azaltılması, yemek borusunun üst kısmında ortaya çıkan dalganın doğasına ve daha sonra tüm uzunluk (peristaltik kesimler) sahiptir. Aynı zamanda, yemek borusunun halka şeklindeki kasları, gıda topağını hareket ettirerek sırayla azaltılır. Azaltılmış bir tonun (rahatlama) bir dalga önünde hareket ediyor. Hareketinin hızı, azaltma dalgalarından daha büyük ve mideye 1-2 s için ulaşır.

Yutmanın neden olduğu birincil peristaltik dalga mideye gelir. Yemek borusunun ark aort ile kesiştiği seviyesinde, ikincil bir dalga meydana gelir. İkincil bir dalga ayrıca, mide kardiyak kısmına gıda topaklarını desteklemektedir. Yayılımının ortalama oranı 2-5 cm / s'dir, özofagusun 10-30 cm'lik bir bölümünü 3-7 s için kapsar.

Özofagusun hareketliliğinin düzenlenmesi, dolaşmanın ve sempatik sinirlerin efferent elyafları tarafından gerçekleştirilir; İntramural sinir sistemi büyük bir rol oynar.

Yutma hareketlerinden uzaklaşın, midenin girişi alt özofagus sfinkter tarafından kapatılır. Gevşeme dalgası özofagusun nihai kısmına ulaştığında, sfinkter rahatlar ve peristaltik dalga, gıda topağını mideye harcar.

Mideyi doldururken, kardiyanın tonu artar, bu da öykünüzün çekişmesini önler.

Parasempatik Wandering sinir lifleri, yemek borusunun peristaltiklerini uyarır ve kardayı gevşetin; Özofagusun sempatik lifleri freni motilitesi ve kardiyanın tonunu arttırmak.

Bazı patolojik koşullar ile, kardus tonu azalır, özofagusun peristalileri bozulur - mide içeriği özofagusa (mide ekşimesi) atabilir.

Yutma ihlalinde aeropajidir - aşırı havanın aşırı yutulmasıdır. Bu, intragastrik basıncı aşırı derecede arttırır ve kişinin rahatsızlık ettiği. Hava mide ve yemek borusundan, genellikle karakteristik bir ses (sıkma) ile itilir.