W ramach działania amylasowych w jamie ustnej jest podzielony. NB! Trawienie węglowodanów zaczyna się w jamie ustnej. Skład i funkcje śliny

Dla wielu osób jedzenie jest jedną z niewielu radości życia. Jedzenie, rzeczywiście powinno być przyjemnością, ale ... fizjologiczne znaczenie żywienia jest znacznie szersze. Niewielu ludzi myśli o tym, jak zaskakująco jedzenie z naszego talerza jest przekształcane w energię i materiał budowlany, tak konieczne dla stałej aktualizacji organizmu.

Nasze jedzenie jest reprezentowane przez różne produkty składające się z białek, węglowodanów, tłuszczów i wody. Ostatecznie, wszystko, co jemy i pijemy, w naszym ciele podzielone na uniwersalne, najmniejsze składniki pod działaniem soków trawiennych (na dzień, ich osoba jest przydzielona do 10 litrów).

Fizjologia trawienia jest bardzo złożona, energochłonna, niezwykle zorganizowany proces składający się z kilku etapów przetwarzania przechodzącego przez przewód pokarmowy żywności. Może być porównywany z dobrze regulowanym przenośnikiem, z dobrze skoordynowanej pracy, której zależy nasze zdrowie. A pojawienie się "niepowodzeń" prowadzi do tworzenia wielu form chorób.

Wiedza jest wielką siłą, która pomaga ostrzec wszelkie naruszenia. Wiedza o tym, jak działa nasz system trawienia, powinien pomóc nie tylko cieszyć się jedzeniem, ale także zapobiec wielu chorobom.

Wykonuję przewodnik w fascynującym zwiedzaniu, który mam nadzieję, będzie przydatny dla Ciebie.

Tak więc nasza różnorodna żywność pochodzenia roślinnego i zwierzęcia odbywa się długą ścieżkę przed (po 30 godzinach) końcowe produkty jego podziału spadną do krwi i limfy i zostaną wbudowane w organizmie. Proces trawienia żywności zapewnia unikalne reakcje chemiczne i składa się z kilku etapów. Rozważ je bardziej szczegółowo.

Trawienie w jamie ustnej

Pierwszy etap trawienia rozpoczyna się w jamie ustnej, gdzie szlifowanie / żucie i jego przetwarzanie jest tajemnicą zwaną śliną. (Codziennie produkowane do 1,5 litra śliny). W rzeczywistości proces trawienia zaczyna się nawet przed dotknięciem jedzenia przez nasze usta, ponieważ myśl o samej żywności jest już wypełniona śliną naszej ust.

Saliva jest sekretem wydzielanym przez trzy sparowane gruczoły ślinowe. Składa się z 99% wody i zawiera enzymy, z których najbardziej znacząca alfa-amylaza jest zaangażowana w hydrolizę / rozszczepienie węglowodanów. Te. Ze wszystkich składników żywności (białka, tłuszcze i węglowodany) w jamie ustnej zaczynają się hydroliza tylko węglowodanów! Brak tłuszczów, ani w białkach, enzymów śliny działają. W przypadku procesu płukania węglowodanów potrzebuje środowiska alkalicznego!

Uwzględniono również skład śliny: Lyozyme, który ma właściwości bakteriobójcze i obsługujące lokalny współczynnik ochrony śluzowej śluzowej jamy śluzowej; A Muzin jest substancją sprytną, która tworzy gładkie, zgniecione przez żucie bryły żywności, wygodne do połknięcia i transportu przez przełyk w żołądku.

Dlaczego dobrze jest żuć jedzenie? Po pierwsze, aby zmienić go dobrze i zwilżyć ślinę i uruchom proces trawienia. Po drugie, we wschodniej medycynie zęby są związane z kanałami energetycznymi przechodzącymi przez nich (Meridians). Żucie aktywuje ruch energii przez kanały. Zniszczenie pewnych zębów wskazuje na problemy w odpowiednich narządach i systemach organizmu.

Nie myślimy o ślinie w ustach i nie zauważamy jej nieobecności. Często idziemy z uczuciem suchego usta. Ślina zawiera wiele chemikaliów potrzebnych do dobrego trawienia i bezpieczeństwa membrany śluzowej. Jego wybór zależy od przyjemnych, znanych zapachów i gustów. Salava zapewnia uczucie smaku żywności. Cząsteczki podzielone w ślinie sięgają do 10 000 receptorów smakowych w języku zdolnym do określenia i przeznaczenia nawet w nowej żywności słodko, kwaśne, gorzkie, ostre i słone gusta. Pozwala to zabrać jedzenie jako przyjemność, ciesząc się smakami. Bez wilgoci nie czujemy smak. Jeśli język jest suchy, nie czujemy, że jemy. Bez śliny nie możemy połknąć.

Dlatego jest tak ważne, aby zdrowe trawienie jeść w spokojnej atmosferze, nie "w biegu", w pięknych naczyniach, smaczne gotowane. Ważne jest, nie w pośpiechu, a nie rozpraszany przez czytanie, rozmawianie i oglądanie telewizji, powoli żuć jedzenie, ciesząc się różnymi doznaniami smakowymi. W tym samym czasie jest to ważne, ponieważ przyczynia się do rozporządzenia wydzielniczego. Ważne jest, aby pić wystarczająco prostą wodę, co najmniej 30 minut przed posiłkami i godziną po jedzeniu. Woda jest niezbędna do tworzenia śliny i innych soków trawiennych, aktywacji enzymu.

W jamie ustnej trudno utrzymać równowagę alkaliczną, jeśli osoba stale coś zjada, szczególnie słodka, która zawsze prowadzi do zakwaszenia medium. Po posiłku zaleca się przepłukanie jamy ustnej i / lub żuć coś gorzkiego, na przykład, ziarno kardamonu lub zieleni pietruszki.

I chcę też dodać o higieny, czyszczeniu zębów i dziąseł. Wiele narodów było w tradycjach i pozostaje, aby myć zęby z gałązkami i korzeniami, częściej mają gorzki, gorzko-ściągający smak. A proszki stomatologiczne mają również smak goryczy. Smaki gorzkie i wiążące są oczyszczające z działaniem bakteriobójczym, które wzmacniają wybór śliny. Następnie jak słodki smak, wręcz przeciwnie, przyczynia się do reprodukcji bakterii i stagnacji. Ale producenci nowoczesnych pasów do zębów (zwłaszcza słodkich dzieci) po prostu dodają środki przeciwdrobnoustrojowe i konserwantów, a my zamykamy oczy. W naszych dziedzinach iglasty smak - gorzki, tarta / dzianie. Jeśli dzieci nie uczą słodkiego smaku, zwykle postrzegają niesłodzoną pastę do zębów.

Wróćmy do trawienia. Gdy tylko jedzenie wchodzi do ust, zaczyna się preparaty do trawienia w żołądku: kwas chlorowodorowy jest zwolniony, a enzymy soków żołądkowych są aktywowane.

Trawienie w żołądku

Jedzenie nie jest długie opóźnione w jamie ustnej, a po zmiażdżeniu i potraktowano ślinę, uderza przez przełyk w żołądku. Tutaj może wynosić do 6-8 godzin (zwłaszcza mięsa), trawienie pod działaniem soków żołądkowych. Objętość żołądka jest normalna około 300 ml (z "pięścią"), ale po obficie posiłku lub częstym przejadaniu, zwłaszcza na noc, jego wymiary mogą wzrosnąć wiele razy.

Jaki jest sok żołądkowy? Przede wszystkim, z kwasu solnego, który zaczyna być produkowany natychmiast, gdy tylko coś okazuje się być w jamie ustnej (ważne jest, aby pamiętać) i tworzy kwasowe pożywkę niezbędną do aktywacji proteolitycy żołądkowej (białka podzielone ) enzymy. Kwaśne tkaniny. Błona śluzowa żołądka stale wytwarza warstwę śluzu, chroniąc przed działaniem kwasu i z uszkodzeń mechanicznych do niegrzecznych składników żywności (gdy żywność nie jest żuła i traktowana śliną, kiedy przekąski suche jedzenie w podróży, po prostu połknięcie). Tworzenie śluzu, Smar, zależy również od tego, czy pijemy prostą wodę w wystarczających ilościach. Około 2-2,5 litra soku żołądkowego jest zwolnione w ciągu dnia, w zależności od ilości i jakości żywności. Podczas posiłków sok żołądkowy jest podświetlony w maksymalnej ilości i różni się kwasowością i składem enzymów.

Kwas salonowy w czystej formie jest silnym agresywnym czynnikiem, ale bez tego proces trawienia w żołądku nie nastąpi. Kwas przyczynia się do przejścia nieaktywnej postaci enzymu soku żołądkowego (pepsinogen) do aktywnego (pepsyny), a także denatura (zniszczone) białka, co ułatwia ich przetwarzanie enzymatyczne.

Tak więc w żołądku, enzymy proteolityczne (rozłupujące białko) są głównie ważne. Jest to grupa enzymów aktywnych w różnych środowiskach pH żołądka (na początku etapu pokarmowego, medium jest bardzo kwaśne, przy wylocie żołądka jest najmniej kwaśna). Złożona cząsteczka białkowa w wyniku hydrolizy podzielona jest na prostsze składniki - polipeptydy (cząsteczki składające się z kilku łańcuchów aminokwasowych) i oligopeptydów (łańcuch kilku aminokwasów). Pozwól mi przypomnieć, że końcowy produkt rozszczepienia białka jest aminokwasem - cząsteczką zdolną do ssania do krwi. Proces ten występuje w jelicie cienkim, a żołądek prowadzi etap przygotowawczy podziału białka na części.

Oprócz enzymów proteolitycznych, sekret żołądka ma enzym - lipazę, uczestnicząc w dzieleniu tłuszczów. Lipaza działa tylko z emulgowanymi tłuszczami zawartymi w produktach mlecznych i aktywnych w dzieciństwie. (Nie trzeba szukać odpowiednich tłuszczów w mleku, są w mózgu oleju, w którym nie ma już białka).

Węglowodany w żołądku nie są trawione i nie przetwarzane, ponieważ Odpowiednie enzymy są aktywne w środowisku alkalicznym!

Co jeszcze się dowiedzieć? Tylko w żołądku, dzięki tajnym składnikowi (czynnikiem zamku), istnieje przejście nieaktywnych, pochodzących z formy formy witaminy B12 do strawionego. Wydzielanie tego czynnika może się zmniejszyć lub zatrzymać, gdy żołądek jest zapalny. Teraz rozumiemy, że jedzenie nie jest wzbogacone witaminą B12 (mięso, mleko, jaja), ale stan żołądka. Zależy to: od wystarczającej produkcji śluzowej (zwiększona kwasowość wpływa na ten proces dzięki nadmiernej zużyciu produktów białkowych, a nawet w połączeniu z węglowodanami, które, z długoterminową depresją w żołądku, zacznij wędrować, co prowadzi do zakwaszenia); z niewystarczającego zużycia wody; Z odbioru leków, zarówno zmniejszona kwasowość i suszenie żołądka śluzowego. To błędne koło można podziwiać prawidłowo wyważone jedzenie, wodę pitną i tryb wlotowy żywności.

Produkcja soku żołądkowego jest regulowana przez złożone mechanizmy, na których nie zatrzymam się. Chcę tylko przypomnieć, że jeden z nich (bezwarunkowy odruch) możemy obserwować, gdy soki zaczynają wyróżniać się tylko z myśli znanego pysznego jedzenia, od zapachów, od początku zwykłego czasu spożycia żywności. Kiedy coś spada do jamy ustnej, oddzielenie kwasu solnego o maksymalnej kwasowości rozpoczyna się natychmiast. Dlatego, jeśli po tym, że jedzenie nie wejdzie do żołądka, kwas zjada błonę śluzową, która prowadzi do jego podrażnienia, do erozyjnych zmian, do procesów peptycznych. Nie są podobne do procesów występujących, gdy ludzie żuć dziąsła lub palić na pusty żołądek, gdy robią łyk kawy lub innego napoju i, pędzące, uciekają? Nie myślimy o naszych działaniach, podczas gdy "grzmot nie narodził się", dopóki nie stanie się naprawdę bolesne, ponieważ kwas jest prawdziwy ...

Wybór soków żołądkowych wpływa na skład żywności:

• produkty tłuszczowe przygnębiają wydzielanie żołądka, w wyniku żywności opóźnionej w żołądku;
• im większe białko, tym większy kwas: stosowanie ciężkich białek (mięso i produkty mięsne) zwiększa wydzielanie kwasu chlorowodorowego;
• węglowodany w żołądku nie są poddawani hydrolizy, potrzebują środka alkalicznego do podziału; Węglowodany, na długo w żołądku zwiększają kwasowość z powodu procesu fermentacji (dlatego ważne jest, aby nie jest to żywność białka wraz z węglowodanami).

Wynik naszego nieprawidłowego stosunku do odżywiania staje się zaburzeniami salda kwasowo-zasadowego w przewodzie pokarmowym i pojawienie się chorób żołądka i jamy ustnej. I tu znowu ważne jest zrozumienie, że nie ma żadnych środków, że ograniczenie kwasowości lub o oscyli organizmu do zachowania zdrowia i zdrowego trawienia, ale świadomego stosunku do tego, co robimy.

W następnym artykule przyjrzymy się, co dzieje się z jedzeniem w cienkim i grubym jelita.

W jamie ustnej węglowodany trawi się przez enzym salivę α-amylaze.. Enzym przerywa wewnętrzne (1 → 4) połączenia -Glyosidal. W tym samym czasie powstają produkty niekompletnej hydrolizy skrobi (lub glikogenu) - deeksry. Maltoza jest tworzona w niewielkiej ilości. W aktywnym centrum α-amylazy są jony Ca 2+. Aktywuj enzym Ionna +.

W soku żołądkowym, trawienie węglowodanów jest hamowany, ponieważ amylaze w średnie kwaśna jest inaktywowana.

Głównym miejscem trawienia węglowodanów jest jelita dwunastnicy, która jest podświetlona w składzie soku trzustkowego α- amylasa. Ten enzym uzupełnia rozszczepienie skrobi i glikogenu, rozpoczęty przez amylase Saliva, do maltozy. Hydroliza (1 → 6) -Hlikosida Komunikacja jest katalizowana przez enzymy jelitowe amylo-1,6-glukozydazę i oligo-1,6-glukozydazę .

Trawienie maltozy i disacharydów pochodzące z żywnością prowadzi się w obszarze obróbki pędzla komórek nabłonkowych (enterocytów) jelita cienkiego. Disacharidases są integralne białkami mikroorocytów enterocytów. Tworzą one kompleks polienymatyczny składający się z czterech enzymów, których aktywne ośrodki są skierowane do Lumenu jelitowego.

1m. altaza.(-glukozydaza) hydrolizy maltozadwie cząsteczki. RE.-Glukoza.

2. Laktaza(-galaktozydaza) hydrolizowanie laktozana RE.-Galaktoza I. RE.-Glukoza.

3. Izomaltańska / sakharaza.(Enzym podwójnie działający) ma dwa aktywne centra znajdujące się w różnych domenach. Hydrolizy enzymów. sakharozoa.przed RE.-Fruktoza I. RE.-Glukoza i za pomocą innego aktywnego centrum, enzym katalizuje hydroliza izomaltose.do dwóch cząsteczek RE.-Glukoza.

Nietolerancja niektórych mieszkańców mleka, objawiająca ból w żołądku, jego wzdęcia (wzdęcia) i biegunka, wynika z zmniejszenia aktywności laktazy. Możesz rozróżnić trzy typy niedoboru laktazy.

1. Dziedziczny niedobór laktazy. Objawy naruszonej tolerancji rozwijają się bardzo szybko po urodzeniu . Żywność żywności, która nie zawiera laktozy prowadzi do zniknięcia objawów.

2. Niska pierwotna aktywność laktazy(Stopniowy spadek aktywności laktazy w predysponowanych osobach). W 15% dzieci Europy i 80% dzieci krajów Wschodu, Azji, Afryki, Japonii, syntezę tego enzymu, gdy są stopniowo zatrzymywane, a u dorosłych rozwijają nietolerancję do mleka wraz z powyższymi objawami. Równe produkty mleczne są transportowane w takich ludziach.

2. Niska aktywność aktywności laktazy wtórnej. Niepowodzenie mleka zasadniczo wynik chorób jelitowych (tropikalne i niepłynne formy SpRU, quaseoreecor, zapalenia jelita grubego, zapalenia żołądka).

Objawy podobne do tych opisanych w niedoborze laktazy charakterystyczne dla innych disacharydazów. Leczenie ma na celu wyeliminowanie odpowiednich disacharydów z diety jadalnej.

NB! W komórkach różnych organów glukozy penetruje różne mechanizmy

Głównymi produktami pełnego trawienia skrobi i disacharydów to glukoza, fruktoza i galaktoza. Monosacharydy Wprowadzają krew z jelita, pokonując dwie bariery: membrana graniczna pędzla, zwrócona na światło jelitowe i podstawę enterocytu.

Dwa mechanizmy spożycia glukozy w komórkach są znane: dyfuzja światła i wtórny aktywny transport, koniugat z transferem jonów Na +. Rys.5.1. Struktura nośnika glukozy

Nośniki glukozy (glutoff), zapewniający mechanizm lekkiej dyfuzji przez błony komórkowe, stanowią rodzinę powiązanych białek homologicznych, charakterystyczną cechą struktury jest długi łańcuch polipeptydowy tworzący 12 segmentów spiralnych transbłonowych (rys. 5.1). Jedną z domen znajdujących się na zewnętrznej powierzchni membrany zawiera oligosacharyd. N.- JA. DO.- Części końcowe nośnika są adresowane wewnątrz komórki. 3. segmenty przewoźnika trzeciego, 5, 7. i 11 i 11. przewoźników, najwyraźniej tworzą kanał, dla którego glukoza wchodzi do komórki. Zmiana konformacji tych segmentów zapewnia proces przenoszenia glukozy wewnątrz komórki. Nośniki tej rodziny zawierają 492-524 reszt aminokwasowych i różnią się powinowactwem glukozy. Każdy przenośnik wydaje się wykonywać określone funkcje.

Nośniki zapewniające wtórne zależne od jonowo-jonowego, aktywnego transportu glukozy z jelit i kanałów nerkowych (NGLT), różnią się znacznie w kompozycji aminokwasowej z nośników niebieskiej rodziny, chociaż zbudowany z dwunastu domen transbłonowych.

Poniżej, w zakładce. 5.1. Podano niektóre właściwości nośników monosacharydowych.

Przejście glukozy i innych monosacharydów do enterocytu przyczynia się do gluto 5, znajdującego się w błonie wierzchołkowej enterocyt (lekka dyfuzja zgodnie z gradientem stężenia) i NGLT 1, co zapewnia ruch stawowy z jonami sodu (Sympl) glukozy do enterocytu . Jony sodowe są następnie aktywnie, z udziałem faz na + -k + -at, usunięte z enterocytu, co obsługuje stały gradient ich koncentracji. Glukoza liści enterocyt przez membranę basolateralną za pomocą globu 2 przez gradient stężenia.

Piętro ssania występuje po prostu dyfuzję.

Przytłaczająca liczba monosacharydów wchodzi do portalu układu krążenia i wątrobie, nieletniej części w układzie limfatycznym i małym kręgu krążenia krwi. W wątrobie nadmiar glukozy jest przełożony "o podaży" w postaci glikogenu.

NB.! Wymiana glukozy w komórce zaczyna się od fosforylacji

P.
glukozę holenderów do dowolnej komórki zaczyna się od jego fosforylacji. Ta reakcja rozwiązuje kilka zadań, z których główny "przechwytuje" glukozę do stosowania wewnątrzkomórkowego i jego aktywacji.

Fosforylowany kształt glukozy nie przechodzi przez membranę osocza, staje się "właściwością" komórki i jest stosowany w prawie wszystkich ścieżkach metabolizmu glukozy. Wyjątkiem jest tylko ścieżka odzyskiwania (rys. 5.2).

Reakcja fosforylacji katalizuje dwa enzymy: Hexoqueaseasease i Glucecaina. Chociaż glukoceina jest jednym z czterech izoenzymów hesinazy ( hexokinas 4.) Istnieją istotne różnice między heksokinazą a glukaciną: 1) heksokinaza jest zdolny do fosforylanu nie tylko glukozy, ale także inne heksos (fruktoza, galaktoza, mannoza), podczas gdy glukocinowanie aktywuje tylko glukozę; 2) Heksokinaza jest obecna we wszystkich tkankach, glukocytynów - w hepatocytach; 3) Hexokinase ma wysoką powinowactwo do glukozy ( DO M.< 0,1 ммоль/л), напротив, глюкокиназа имеет высокую К M (около 10 ммоль/л), т.е. ее сродство к глюкозе мало и фосфорилирование глюкозы возможно только при массивном поступлении ее в клетки, что в физиологических условиях происходит на высоте пищеварения в печеночных клетках. Активирование глюкокиназы препятствует резкому увеличению поступления глюкозы в общий кровоток; в перерывах между приемами пищи для включения глюкозы в обменные процессы вполне достаточно гексокиназной активности. При диабете из-за низкой активности глюкокиназы (синтез и активность которой зависят от инсулина) этот механизм не срабатывает, поэтому глюкоза не задерживается в печени и вызывает гипергликемию.

Glukozę-6-fosforan utworzony w reakcji jest uważany za zupełnie z inhibitorem. heksokinaza. (Ale nie glukocyt).

Ponieważ reakcja glukocyna jest zależna od insuliny, możliwe jest przepisywanie fruktozy pacjentowi z cukrzycą zamiast glukozy (fruktozę fosforylowaną heksokinazą natychmiast do fruktozy-6-fosforan).

Glukozę-6-fosforan stosuje się w mechanizmach syntezy glikogenu, we wszystkich ścieżkach oksydacyjnych transformacji glukozy i syntezy innych monosacharydów niezbędnych do komórki. Miejsce, które przyjmuje tę reakcję w wymianie glukozy, pozwala na odczytną reakcję metabolizmu węglowodanowego.

Reakcja GEXOKINASE jest nieodwracalna (g \u003d -16,7 kj / mol), dlatego, w związku z tym, aby konwertować glukozę-6-fosforan do wolnej glukozy w komórkach wątroby i nerki, fosfatazy fosfatazy glukozy-6-fosforanowej, katalizując hydrolizę glukozy-6-fosforanu. Komórki tych narządów mogą zatem dostarczać glukozę do krwi i zapewnić inne komórki glukozy.

Wnęka usta obejmuje przedwadę samego usta. Sylacja ust, zewnętrzna strona policzka, zębów i przyczepności. Wargi na zewnątrz są pokryte cienką warstwą nabłonka, od wewnątrz są wyłożone membraną śluzową, która jest kontynuacją wewnątrz szczotki. Dokładnie pokrywają zęby, są przymocowane do facetów z górną i dolną uzdę.

Forma Rotha:

• błona śluzowa
• frezy, kły, duże i małe rodzimy zęby;
• hades;
• język;
• miękki i twardy pręt.

Figa. 1. Struktura jamy ustnej.

Czytaj więcej o strukturze jamy ustnej prezentowane jest w tabeli.

Figa. 2. Wewnętrzna struktura zęba.

Funkcje

Główne funkcje jamy ustnej w procesie trawienia:

Artykuł TOP-1kto czytaj z tym

• uznanie smaku;
• szlifowanie twardego jedzenia;
• dając temperaturę ciała przez przychodzące produkty;
• tworzenie grudek żywności;
• rozszczepianie Sacharowa;
• ochrona przed przenikaniem patogennych mikroorganizmów.

Główną funkcją trawienia w ludzkiej jamy ustnej prowadzi się przez ślinę. Gruczoły ślinowe w błonie śluzowej, przy pomocy wybranej śliny i języka, są zwilżane, tworząc bryłę żywnościową.
Wyróżnia się trzy pary dużych ponuro:

• Łatwo;
• sublimatyczny;
• przedmiot.

Figa. 3. Lokalizacja kieliszków ślinowych.

Salus 99% składa się z wody. Pozostałym procentem jest substancje biologicznie aktywne, które pokazują różne właściwości.
W ślinie zawierają:

• lizozyme. - Enzym antybakteryjny;
• muzin. - substancja lepkości białka, wiążąca cząsteczki żywności w jednej grupie;
• amilas i Maltaza. - enzymy, rozbijanie skrobi i inne kompleksowe cukry.

Enzymy - związki białkowe, przyspieszenie reakcji chemicznych. Są katalizatorem w podziale żywności.

W niewielkiej ilości w ślinie znajdują się inne enzymy katalizatora, a także sole organiczne i pierwiastki śladowe.

Trawienie

Krótko opisz, jak strawienie dzieje się w jamie ustnej, w następujący sposób:

• kawałek żywności wchodzi do jamy przez frezy;
• ze względu na mięśnie do żucia trzymające szczękę rozpoczyna się proces mocowania;
• rodzienne zęby jedzą żywność, która jest obfita zwilżająca ślina;
• policzki, język i twarde pręty rolowane guzki żywności;
• miękki pionek i język pchają przygotowane jedzenie do gardła.

Jedzenie, wsiadanie do jamy ustnej, denerwujące receptory różnych celów (temperatura, dotykowość, węchowa), która spełniają produkcję śliny, soku żołądkowego, żółci.

Co wiemy?

Wnęka usta ma ogromne znaczenie w procesie trawienia. Przez policzek, zęby przychodzące jedzenie jest zmiażdżone i porusza się do gardła. Wyśmienione jedzenie śliny zmiękcza i przyciąga do pojedynczej bryły żywnościowej. Enzymy w ślinie rozpoczynają trawienie, łamanie skrobi i innych cukrów.

Sprawdź na ten temat

Ocena raportu.

Średnia ocena: cztery. Otrzymano całkowite oceny: 440.

Tylko monosacharydy są poddawane ssaniu w jelitach: glukozę, galaktozę, fruktozę. Dlatego oligo- i polisacharydy wchodzące do ciała z żywnością powinny być hydrolizowane przez systemy enzymów z tworzeniem monosacharydów. Na rys. 5.11 schematycznie przedstawia lokalizację systemów enzymatycznych biorących udział w trawieniu węglowodanów, który zaczyna się w ustnej oleisty jamie z działaniem doustnego ylazazy, a następnie trwa w różnych częściach jelita przy użyciu trzustki -amylazy, Saharase-izomalta, Glycoamilas, -glikozydaza (laktaza), kompleksy tigase.

Figa. 5.11. System lokalizacji systemów trawienia fermentacji węglowodanów

5.2.1. Trawienie węglowodanów za pomocą doustnego i trzustki -Bilas ( -1.4 glikozydazy).Polisacharydy otrzymane z żywności, mianowicie skrobię (składa się z liniowego polisacharydu amylozy, w którym reszty glukozylowe są związane z wiązaniami -1,4-glious i amylopektyny, rozgałęzionym polisacharydem, gdzie znajdują się również -1,6-glikozydowe połączenia ), zaczyna hydrolizować już w jamie ustnej po zwilżaniu śliny zawierającej enzym hydrolityczny  amylazy (-1,4-glikozum-das) (ph.graph 3.2.1.1), podział 1,4-glikozyda w skrobi, ale nie aktywny na 1.6-glikozydowych powiązań.

Ponadto, czas kontaktu enzymu z skrobą w jamie ustnej nie wystarczy, więc skrobia jest strawiona częściowo, tworząc duże fragmenty dekstrynów i małego maltozy disacharydowej. Disacharydy nie są poddawane hydrolizie w ramach działania amylazy salivy.

Jeśli wejdziesz do żołądka w zakwaszonej pożywce amylazy, hamowaną salivę amylazy, proces trawienia może wystąpić tylko wewnątrz śpiączki żywności, gdzie aktywność amylazy może być utrzymywana przez chwilę, aż pH w całym elemencie będzie kwaśny. W soku żołądkowym nie ma enzymów, które można podzielić węglowodany, możliwe jest tylko nieistotna hydroliza kwasowych więzi glikozydowych.

Głównym miejscem hydrolizy oligo i polisacharydów jest delikatny jelito, w różnych wydziałach, których wydzielane są pewne glikozydy.

W dwunastym jelito, zawartość żołądka jest neutralizowana przez tajemnicę trzustki zawierającej wodorowęglany NSO 3  i mających pH 7,5-8.0. W tajemnicy trzustki stwierdzono amylazę trzustki, która wiązania hydrolizys -1,4-glikozyda w skrobi i dekstryny tworząc na maltose disacharydy (dwie pozostałości glukozy są związane z -1,4-glikozydem) i izomaltose (w tym Węglowodanowa pozostałość glukozy w miejscach rozgałęzienia w cząsteczce skrobiowej i związanych z wiązaniami -1,6-glikozydowymi). Oligosacharydy są również utworzone z zawartością resztkową glukozy 8-10 związaną z obwaniami -1,4-glikozydowymi i -1,6-glikozydowymi.

Oba amylasowe są endoglipidasis. Anylaza trzustkowa nie jest również hydrolize wiązania -1,6-glikozyda w obligacjach skrobiowych i -1,4-glikozyda, które są podłączone do pozostałości pulpy do cząsteczki celulozy.

Celuloza przechodzi przez jelito niezmienione i służy jako substancja stateczna, dając objętość żywności i przyczyniając się do procesu trawienia. W grubej jelicie, pod działaniem mikroflory bakteryjnej, celulozę może być częściowo hydrolizowana, tworząc alkohole, kwasy organiczne i CO 2, co może działać jako stymulanty perystaltyki jelitowe.

Utworzone w górnych wydziałach jelita maltozy, izomaltozy i triosisakcharydy są dalej poddawane hydrolizie w jelicie cienkim pod działaniem konkretnych glikozydaz. Disacharydy żywności, sacharozy i laktozy są również hydrolizowane przez specyficzne disacharydazy jelita cienkiego.

W świetle jelitowym aktywność oligo i disacharydaz jest niska, ale większość enzymów są związane z powierzchnią komórek nabłonkowych, które znajdują się w jelitach na podwyższeniu palców  Villas i same, z kolei, pokryte mikrofalami, Wszystkie te komórki tworzą wycięcie pędzla, co zwiększa powierzchnię styku enzymów hydrolitycznych z ich podłożami.

Dzielenie obligacje glikozyda w disacharydach, enzymy (disacharydazy) są pogrupowane w kompleksy enzymów, znajdujące się na zewnętrznej powierzchni membrany cytoplazmatycznej enterocytów: Sacraze-Isomaltasis, Glycoamilas, -glikozyt.

5.2.2. Kompleks Saharase-Isomaltasis. Kompleks ten składa się z dwóch łańcuchów polipeptydowych i przymocowany do powierzchni enterocytu za pomocą hydrofobowej domeny transbłonowej znajdującej się w części N-końcowej polipeptydu. Kompleks saharase-izomaltowy (PH.D. 3.2.1.48 i 3.2.1.10) dzieli się -1,2- i -1,6-glikozyd w sacharozie i izomaltozie.

Oba enzymy kompleksu są w stanie hydrolizować również obligacje -1,4-glikozyda w maltozy i maltotriozie (trisacharyd, zawierający trzy pozostałość glukozy i tworzący hydrolizę skrobi).

Chociaż kompleks ma dość wysoką aktywność maltazyczną, hydroliza 80% maltozy, która jest utworzona podczas trawienia oligo i polisacharydów, jego główna specyfika jest nadal hydrolizą sacharozy i izomaltozy, szybkość hydrolizy wiązań glikozydowych, w których więcej niż prędkość Hydroliza stosunków w maltozy i maltotriozy. W tym przypadku podjednostka sakramentu jest jedynym enzymem jelitowym, hydrolizującą sacharozę. Kompleks jest zlokalizowany głównie w Tekhchce, w bliższych i dalszych częściach jelita, zawartość kompleksu Saharase-Isomaltaz jest nieistotna.

5.2.3. Kompleks Glycoamilas. Ten kompleks (PH.D. 3.2.1.3 i 3.2.1.20) Hydrolizys -1,4-glikozydowy więzi między resztkami glukozy w oligosacharydach. Sekwencja aminokwasowa kompleksu Glycoamilas ma 60% homologii z sekwencją kompleksu saharase-izomaltyczni. Oba kompleksy należą do rodziny 31 glikozylekdolaz. Jako egzoglicosidaza, enzym działa z końca redukującego, może również podzielić maltozę, działającą w tej reakcji jako maltazy (podczas gdy kompleks glikoamilasis jest hydrolizowanie pozostałych 20% maltozy oligo i polisacharydów). Kompleks obejmuje dwa podjednostki katalityczne, które mają małe różnice w specyficzności substratu. Największa aktywność kompleks eksponuje w niższych departamentach jelita cienkiego.

5.2.4.  - Kompleks Glycosida (Lakteas). Ten kompleks enzymatyczny ćwiczy hydrolizę wiązań -1,4-glikozydowego między galaktozą a glukozą w laktozie.

Glikoproteina jest związana z wycięciem pędzla i nierównomiernie rozłożona w całym cienkim jelito. Wraz z wiekiem, aktywność laktazy Falls: Jest to maksymalnie niemowlęta, u dorosłych jest mniej niż 10% poziomu aktywności enzymu przydzielonej u dzieci.

5.2.5. Tregalaza.. Ten enzym (ph.graph 3.2.1.18) jest kompleksem glikozydasidowym, hydrolizującym połączeniami między monomerami w trehalozie, disacharyd, znajdującym się w grzybach i składającej się z dwóch pozostałości glukozylowej związanej z wiązaniem glikozydem między pierwszymi atomami węgla anestene.

Od węglowodanów żywności w wyniku działania glikozylhydrolazy powstają monosacharydy: w dużej ilości glukozy, fruktozę, galaktozę, do mniejszego stopnia  mannozy, ksylozy, arabinozy, które są wchłaniane przez komórki nabłonkowe chudy i Iliak jelito i są transportowane przez membrany tych komórek przy użyciu specjalnych mechanizmów.

5.2.6. Transport monosacharydów przez membrany komórek nabłonkowych jelitowych.Przeniesienie monosacharydów do komórek błony śluzowej jelitowej można przeprowadzić przez dyfuzję światła i aktywny transport. W przypadku aktywnego transportu glukozy jest przenoszony przez membranę wraz z jonem Na + jednym nośnikiem białkowym, a substancje te współdziałają z różnymi sekcjami tego białka (rys. 5.12). Na + jon wchodzi do komórki zgodnie z gradientem stężenia i glukozę  przeciwko gradientowi stężeniu (transport wtórny), dlatego im większy gradient, tym bardziej przeniesiony do enterocytów obudowy. Z zmniejszeniem stężenia Na + w płynie pozakomórkowym zmniejsza się przepływ glukozy. Gradient koncentracji Na + leżącej u podstaw aktywnego sympaty, który działa przez działanie Na +, K +-MAT, który działa jako pompa, która wyrzuca się z komórki NA + w zamian za jon do +. W ten sam sposób mechanizm transportu wtórnego aktywnego w enterocytach pochodzi z galaktozy.

Figa. 5.12. Przybycie monosacharydów do enterocytów. SGLT1  przenośnik glukozy zależnej od sodu / galaktozy w membranie komórki nabłonkowej; Na +, K + -The Membrana Basolateralna tworzy gradient stężeń jonowych sodu i potasu, niezbędne do funkcjonowania SGLT1. Glut5 transportuje przez membraną wewnątrz komórki przeważnie fruktozę. Glut2 na membranie basolateralnej wykonuje glukozę transportową, galaktozę i fruktozę z komórki (według)

Ze względu na aktywny transport, enterocyty mogą wchłonąć glukozę przy niskim stężeniu w świetle jelitowym. Przy stężeniu wysokiego glukozy wprowadza komórki przez lekką dyfuzję przy użyciu specjalnych białek przewoźników (przenośniki). W ten sam sposób przenoszono komórki nabłonkowe fruktozy.

Monosacharydy pochodzą z enterocytów do naczyń krwionośnych za pomocą lekkiej dyfuzji. Połowa glukozy dzięki naczyniom wioski w żyle portalu jest transportowane do wątroby, połowa jest dostarczana do krwi do komórek innych tkanek.

5.2.7. Transportuj glukozę z krwi w komórkach. Przepływ glukozy z krwi do komórek odbywa się przez dyfuzję światła, tj. Wskaźnik transferu glukozy jest określany przez gradient jego stężenia po obu stronach membrany. W komórkach tkanki mięśniowej i tłuszczowej dyfuzja lekka jest regulowana przez hormon trzustki  insuliny. W przypadku braku insuliny membrana komórkowa nie zawiera przenośników glukozy. Glukoza (przenośnik) nośniku (przenośnik) z czerwonych krwinek (Glut1), jak widać na FIG. 5.13, jest białkiem transbłonowym składającym się z 492 reszt aminokwasowych i posiadających strukturę domeny. Polarne resztki aminokwasów znajdują się po obu stronach membrany, hydrofobowe są zlokalizowane w membranie, przekraczając ją kilka razy. Na zewnątrz membrany znajduje się miejsce wiązania glukozy. Gdy wiążącą glukozę, konformacja zmian przewoźników, a część wiązania monosacharydowa okazuje się otwarta wewnątrz komórki. Glukoza przechodzi wewnątrz komórki, oddzielając od białka nośnika.

5.2.7.1. Transportery glukozy: Glut 1, 2, 3, 4, 5. We wszystkich tkankach znaleziono przenośniki glukozy, które istnieją kilka odmian, które otrzymały numerowanie w kolejności ich wykrywania. Opisano pięć rodzajów glutowego o podobnej strukturze głównej i organizacji domeny.

Glut 1, zlokalizowany w mózgu, łożysko, nerkach, grubych jelitach, czerwonych krwinek, prowadzi glukozę do mózgu.

Glut 2 Transfery glukozowe z narządów Wyjście do krwi: enterocyty, wątroba, transporty w -komórek wysp Langercans Dławik trzustkowy.

Glut 3 znaleziono w wielu tkankach, w tym mózgu, łożysko, nerki, zapewnia napływ glukozy do komórek tkanki nerwowej.

Glut 4 toleruje glukozę w komórki mięśniowe (szkieletowe i obfite) i tkankę tłuszczową, jest zależna insuliny.

Glut 5 wykrywa się w komórkach jelita cienkiego, może być prowadzona do fruktozy.

Wszystkie przewoźnicy mogą znajdować się w cytoplazmatycznej

Figa. 5.13. Struktura glukozy z nośnika białka (przenośnika) z erytrocytów (glut1) (według)

pęcherzyki komórkowe i membrana plazmowa. W przypadku braku insuliny, glut 4 znajduje się tylko w komórce. Pod wpływem insuliny pęcherzyki są przenoszone do membrany plazmatycznej, scalając z nim, a glut 4 jest osadzony w membranie, po czym przenośnik przenosi lekką dyfuzję glukozy do komórki. Po zmniejszeniu stężenia insuliny we krwi przenośniki zostaną ponownie zwracane do cytoplazmy i transportu glukozy w komórkach ustaje.

W pracy przenośników glukozy ujawniono różne naruszenia. W dziedzicznej wadzie przewoźników białkowych rozwija się cukrzyca zależna od insuliny. Oprócz defektów białkowych istnieją inne zaburzenia z powodu: 1) wady transmisji sygnału insuliny na ruchu przenośnika do membrany, 2) wadę ruchu przenośnika, 3) włączenia do włączenia białka do membrany, 4) zakłócenie zakłóceń z membrany.

5.2.8. Insulina.Związek ten jest hormonem wydzielanym przez -komórek wysp Langerhans Tancreat Gland. Insulina jest polipeptydem składającym się z dwóch łańcuchów polipeptydowych: jeden zawiera 21 resztek aminokwasowych (łańcuch A), inny  30 resztek aminokwasowych (łańcuch b). Łańcuchy są połączone przez dwa obligacje disiarczkowe: A7B7, A20v19. Wewnątrz łańcucha znajduje się wewnętrzne połączenie disiarczkowe między szóstą a jedenastymi resztami. Hormon może istnieć w dwóch konformacjach: t i r (rys. 5.14).

Figa. 5.14. Struktura przestrzenna Monomeru Insulina: ale Insulina świniowa, konformacja T, b.  Insulina człowieka, konformacja R (łańcuch A jest przedstawiony czerwony Kolor, łańcuch B  Żółty) (według)

Hormon może występować w postaci monomeru, dimeru i heksamerów. W heksamerinie insulina jest stabilizowana przez jonę cynkową tworzące obligacje koordynacyjne z jego10 łańcuchami B wszystkich sześciu podjednostek (rys. 5.15).

Isuliny ssaków mają dużą homologię na pierwotnej strukturze z osobą insuliną: tak, w insulinie świń, tylko jedna wymiana  zamiast treoniny na karboksylowym końcu stojaków łańcuchowych B Alan, w insulinie byka trzech innych aminokwasów pozostałości w porównaniu z insuliną osoby. Najczęściej zamienniki znajdują się na pozycjach 8, 9 i 10 łańcuchów A, ale nie mają znaczącego wpływu na aktywność biologiczną hormonu.

Wymiana reszt aminokwasowych w pozycjach wiązań disiarczkowych, reszty hydrofobowe w obszarach C- i N-końcowych w obszarze łańcuchów A i w sekcjach C-końcowych C-łańcuchów są bardzo rzadkie, co wskazuje na znaczenie ich obszary w manifestacji aktywności biologicznej insuliny. W powstawaniu aktywnego centrum hormonu, pozostałości PHE24 i PHE25 B-łańcuchy oraz C- i N-End pozostałości łańcucha A.

Figa. 5.15. Struktura przestrzenna insuliny hexamera (R6) (według)

5.2.8.1. Biosynteza insuliny.Insulina jest syntetyzowana w postaci poprzednika  syntesuliny zawierającej 110 reszt aminokwasowych, na polyribosomach w chropowatości retikulum endoplazmatycznej. Biosynteza zaczyna się od utworzenia peptydu sygnału, który przenika do światła endoplazmatycznej retikulum i wysyła ruch rosnącego polipeptydu. Na końcu syntezy peptyd sygnału w długości 24 reszt aminokwasowych jest rozszczepiony przed preproinsuliną, tworząc proinsulinę, która zawiera 86 resztek aminokwasowych i jest przenoszona do urządzenia Golgi, gdzie w zbiornikach jest dalszy dojrzewanie insulina. Struktura przestrzenna Proinsuliny jest prezentowana na FIG. 5.16.

W procesie długoterminowego dojrzewania pod działaniem serynowych endopeptydasów PC2 i PC1 / 3 wiązanie peptydowe między ARG64 a Lys65 jest rozszczepiony, następnie hydrolizę wiązania peptydowego utworzonego przez Arg31 i Arg32, z rozszczepieniem C - składający się z 31 reszt aminokwasowych. Konwersja proinsuliny do insuliny zawierającej 51 reszt aminokwasowych jest kończy się hydrolizą reszt argininowych na N-końcu łańcucha A i C-końcowego łańcucha B pod działaniem karboksypeptydazy E, która wykazuje specyfikę Podobny do karboksypeptydy w, tj. Hydrolizowe krawaty peptydowe, grupa IMINO, która należy do głównego aminokwasu (rys. 5.17 i 5.18).

Figa. 5.16. Szacowana struktura przestrzenna proinsuliny w zakresie konformacji przyczyniającej się do proteolizy. Czerwone kulki są izolowane resztki aminokwasów (Arg64 i Lys65; ARG31 i ARG32), obligacje peptydowe między którymi są poddawane hydrolizie w wyniku przetwarzania pro-insuliny (według)

Insulina i peptyd C w równomolowych ilościach wejść na granulki wydzielnicze, gdzie insulina, interakcja z jonem cynkowym, tworzy dimery i heksamerami. Sekretor granulki, łącząc się z błoną osocza, wydzielają insulinę i peptyd C w płyn zewnątrzkomórkowy w wyniku egzocytozy. Czas półpoziomowy semiculin w osoczu krwi wynosi 3-10 minut, peptyd C ma około 30 minut. Insulina jest poddawana rozpadowi pod insulinazą enzymatyczną, proces ten wpływa w wątroby i nerkach.

5.2.8.2. Regulacja syntezy i wydzielania insuliny. Głównym regulatorem wydzielania insuliny jest glukoza, która reguluje wyraz insuliny genów i genów białkowych zaangażowanych w wymianę głównych nośników energii. Glukoza może bezpośrednio wiąże się z czynnikami transkrypcyjnymi - to przejawia bezpośredni wpływ na szybkość ekspresyjnej genu. Jest to możliwe, wtórny wpływ na wydzielanie insuliny i glukagonu, gdy uwalnianie insuliny z granulek sekretoryjnych aktywuje transkrypcję insuliny mRNA. Ale wydzielanie insuliny zależy od koncentracji jonów Ca 2+ i zmniejsza się wraz z ich niedoborem, nawet o wysokim stężeniu glukozy, która aktywuje syntezę insuliny. Ponadto jest hamowany przez adrenalinę, gdy wiążą go z  2-receptorami. Stymulanty wydzielania insuliny są wzrost hormonów, kortyzol, estrogenów, hormony hormonalne żołądkowo-jelitowe (sekretina, cholecygnetokinina, peptyd hamujący żołądek).

Figa. 5.17. Synteza i przetwarzanie preproinsuliny (według)

Wydzielanie insuliny -komórek wysepek Langerhance w odpowiedzi na wzrost stężenia glukozy we krwi jest realizowany w następujący sposób:

Figa. 5.18. Przetwarzanie przetwarzania w insulinie przez hydrolizę wiązania peptydów między Arg64 a Lys65, katalizowaną przez serynistą endopeptydazę PC2 i podział komunikację peptydową między Arg31 a ARG32 w ramach działania Serino Endopeptidase PC1 / 3, transformacja kończy się rozszczepieniem pozostałości argininy na N-koniec łańcucha A i koniec argininy B-łańcuchy B pod działaniem karboksypeptydydazy E (rozszczepienie pozostałości argininowej przedstawiono w kółko). W wyniku przetwarzania, z wyjątkiem insuliny utworzona jest peptyd C (według)

1) glukozę jest transportowany w  komórek-przewoźniku proteinowym Glut 2;

2) Glikolizowanie jest poddawane komórce glukozy i dalej utlenione w cyklu oddechowym, aby utworzyć APR; Intensywność syntezy ATP zależy od poziomu glukozy we krwi;

3) Zgodnie z działaniem ATP, jonowe kanały potasowe i depolaryzacja membrany są zamknięte;

4) depolaryzacja membrany powoduje odkrycie kanałów wapnia zależnych od potencjału i wejście wapnia do komórki;

5) zwiększone poziomy wapnia w komórce aktywuje fosfolipazę C, dzielenie jednego z fosfolipidów membranowych  fosfatydylozytol-4,5-difosforan  na inozytol-1,4,5-trifhosforan i diacyl-glicerol;

6) inositatriphosforan, wiązanie z białkami receptora retikulum endoplazmatycznej, powoduje gwałtowny wzrost stężenia związanego z wapnia wewnątrzkomórkowego, co prowadzi do uwalniania zsyntetyzowanej insuliny przechowywanej w granulkach sekretorycznych.

5.2.8.3. Mechanizm działania insuliny. Głównym wpływem insuliny na komórki mięśniowe i tłuszczowe jest zwiększenie transportu glukozy przez membranę komórkową. Stymulacja insuliny prowadzi do wzrostu natężenia przepływu glukozy wewnątrz komórki w 20-40 razy. W przypadku stymulowania przez insulinę, wzrost 5-10 razy zawartość białek transportowych glukozy zaobserwowano w błonach plazmowych, jednocześnie zmniejszając o 50-60% ich treści w puli wewnątrzkomórkowej. Wymagane przez ilość energii w postaci APR jest konieczne, aby aktywować receptor insulinowy, a nie do fosforylacji przenośnika białkowego. Stymulacja transportu glukozy zwiększa zużycie energii 20-30 razy, podczas gdy wymagana jest tylko niewielka ilość, aby przenosić przenośniki glukozy. Przedokładność przenośników glukozy do błony komórkowej obserwuje się w ciągu kilku minut po interakcji insuliny z receptorem, oraz do przyspieszenia lub utrzymania procesu rowerowego przenośnika białkowego, konieczne jest dalsze stymulowanie efektu insuliny.

Jego działanie na komórkach insulinowych, takich jak inne hormony, przeprowadza się przez odpowiednie białko receptora. Insuline receptor jest złożoną integralną komórką błony komórkowej składającej się z dwóch podjednostek (130 KDA) i dwóch podjednostek (95 KDA); Pierwsze są zlokalizowane całkowicie poza komórką, na jego powierzchni, drugi permeat membrana plazmatyczna.

Receptor insulinowy jest tetramem składający się z dwóch zewnętrznych podjednostek interakcji z hormonem i połączonym ze sobą mosty disiarczkowe pomiędzy Cysteinami 524 a Cys682 Triplet, Cys683, Cys685 obu  podjednostek (patrz rys. 5.19, ale) i dwie substancje -subnty, które pokazują aktywność kinazy tyrozyny związanej z mostem disiarczkowym między Cys647 () i Cys872. Łańcuch polipeptydowy -podjednostka z masą cząsteczkową 135 KDA zawiera 719 amino

Figa. 5.19. Struktura dimeru receptora insuliny: ale  Modularna struktura receptora insuliny. Na górze - podjednostki związane z mostami disiarczką Cys524, Cys683685 i składający się z sześciu domen: Dwa powtórzenia zawierające leucynę L1 i L2, cysteine \u200b\u200bCR i trzy domeny fibronektynowe typu III Fn O, Fn 1, ID (domena wdrażania ). Na dole - podjednostki związane z podjednostkowym mostem disiarczkowym Cys647CyS872 i składający się z siedmiu domen: trzy domeny fibronektynowe ID, Fn 1 i Fn 2, Domain TM, w sąsiedztwie do membrany domeny JM, Domain Kinaza Tyrozyny TK, C-końcowe St; b.  Lokalizacja przestrzenna receptora, jeden dimer jest przedstawiony w kolorze, drugi jest biały, a  pętla aktywująca, naprzeciwko miejsca wiązania hormonu, x (czerwony)  C-końcowej części podjednostki, X ( Czarny)  N-końcowa część -podjednostka, żółte kulki 1,2,3  Obligacje disiarczkowe między resztami cysteiny w przepisach 526, 683-685, 647-872 (według)

pozostałości kwasu i składa się z sześciu domen: Dwa powtórzenia leucynowe domen L1 i L2, Cysteinowy CR CR, gdzie lokalizuje centrum wiązania insuliny, a trzy domeny fibronektynowe typu III Fn O, Fn 1, Ins (Deployment Domain) (domena wdrażania) ( Zobacz ryż. 5.18). Podjednostka obejmuje 620 reszty aminokwasów, ma masę cząsteczkową 95 KDA i składa się z siedmiu domen: trzy domeny fibronekcyjne ID, Fn 1 i Fn 2, domenę transbłonową TM, przylegającej do membrany domeny JM, Tyrozyna Kinased TK, Stacja C-końcowa. Na receptora znaleziono dwie miejsca wiązania insuliny: jeden z wysokim powinowactwem, inny  niski. Dla sygnału hormonalnego w komórce konieczne jest wiązanie insuliny z centrum wysokiego powinowactwa. Środek ten jest utworzony przez wiążącą insulinę z domen L1, L2 i CR o jednej -podjednostki i domen fibronektynów innego, podczas gdy lokalizacja podjednostek jest przeciwna do siebie, jak pokazano na FIG. 5.19, z.

W przypadku braku interakcji insuliny ze środkiem wysokiego powinowactwa receptora podjednostki, wysunięcia (CAM) podjednostka (CAM), która jest częścią domeny CR, która zapobiega stykowi pętli aktywującej (a-pętli) domena kinaza tyrozynowa o jednej -podjednostce z witrynami fosforylacji do innego podłączem (rys. 5.20, b.). Gdy wiążąca insulina z środkiem wysokiego powinowactwa receptora insuliny, konformacja zmian receptora, występ nie zakłóca już zbliżenia podjednostek  i , aktywację pętli domen domen współdziała z witrynami fosforylacji tyrozyny odwrotna domena TK, istnieje transfosforylacja  podjednostek dla siedmiu reszt tyrozynowych: Y1158, Y1162, Y1163 Loop Loop (jest to domena regulacyjna kinaza), Y1328, Y1334 DEA domeny, Y965, Y972 JM (Rys. 5.20, ale), co prowadzi do wzrostu aktywności kinazy tyrozynowej receptora. W pozycji 1030 tc znajduje się pozostałość lizna, która jest częścią katalitycznego centrum aktywnego - centrum wiązania AR. Wymiana tej lizyny na wielu innych aminokwasach przez mutabenezę socjalną niszczy aktywność kinazy tyrozynowej receptora insuliny, ale nie narusza wiązania insuliny. Jednakże dodatek insuliny do takiego receptora nie ma żadnych działań na temat metabolizmu komórkowego i proliferacji nie. Fosforylacja niektórych pozostałości treoniny serynowej, wręcz przeciwnie, zmniejsza powinowactwo insuliny i zmniejsza aktywność kinazy tyrozynowej.

Znane są kilka substratów receptorów insulinowych: IRS-1 (podłoże receptora insuliny), IRS-2, Białacze rodziny statystyki (przetwornik sygnału i aktywator transkrypcji - transkrypcji Porterów i aktywatory transkrypcji są szczegółowo uwzględniane w części 4 "Podstawy biochemiczne ochronne Reakcje ").

IRS-1 to białko cytoplazmatyczne, wiązanie z fosforylowaną tyrozyną receptorem insuliny Tyrozyny z domeną SH2 i fosforylowaną kinazą tyrozynową receptora natychmiast po stymulacji insuliny. Na stopniu fosforylacji podłoża zależy od zwiększenia lub zmniejszenia odpowiedzi komórki na insulinę, amplitudy zmian w komórkach i wrażliwości na hormon. Uszkodzenie genu IRS-1 może powodować cukrzycę insuliny zależną. Łańcuch peptydów IRS-1 zawiera około 1200 reszt aminokwasowych, 2022 potencjalnych centrów fosforylacyjnych dla oponeziny i około 40 centrów fosforylacji dla serynowo-treoniny.

Figa. 5.20. Uproszczony schemat zmian strukturalnych, gdy wiążąca insulina z receptorem insulinowym: ale  Zmiana konformacji receptora w wyniku wiązania hormonu w środku wysokiego powinowactwa prowadzi do przemieszczenia występu, przybliżając podjednostki i transfosforylację domen TK; b. W przypadku braku interakcji insuliny z centrum wiązania wysokiego powinowactwa na receptorze insulinowym występu występu (SAM) zapobiega podejściu podjednostek  i  i transfosforylacji domen TK. Pętla A-Loop  Aktywacja pętli Domain TK, numery 1 i 2 w okręgu  Obligacje disiarczkowe między podjednostkami, TK  domeny kinazy tyrozynowej, C  Catalynt Center TK, Ustaw 1 i ustaw 2  sekwencje aminokwasowe  podjednostki, które tworzą wysokie powinowactwo insuliny do receptora (zakwestionowany)

Fosforylacja IRS-1 w kilku pozostałości tyrozynowych daje mu możliwość łączenia się z białkami zawierającymi SH2-Domain: Syp Tyrozyny fosfataza, podjednostka P55 Kinazy F-3-Kinazy (Phosphatydylositol-3-Kinaz), Białko Adaptera GRB2, SH-PTP2 Proteineza fosfatazy, fosfolipaza z, szczeliną (aktywator małych białek wiążących GTP). W wyniku interakcji IRS-1 z podobnymi białkami generowano wiele sygnałów w dół.

Figa. 5.21. Przedokładowanie broni glukozy Glukozę 4 w komórkach mięśni i tłuszczowych z cytoplazmy do membrany plazmatycznej pod działaniem insuliny. Interakcja insuliny z receptorem prowadzi do fosforylacji substratu receptora insulinowego (IRS), wiązania F-3-Kinaza (FI3K), katalizując syntezę fosfolipidową fosfathydalinositol-3,4,5-trifhosforan (PTDINS (3,4,5 ) P 3). Te ostatnie połączenie kojarzące domen splotu (pH), mobilizuje błonę komórki kinazy białkowej PDK1, PDK2 i RKV. PDK1 Fosforyluje RKV zgodnie z TRKR308, aktywując go. Fosforylowane współpracownicy RKV z pęcherzykami zawierającymi glut 4, powodując im translokacji na błonę osocza, prowadząc do zwiększonego transportu glukozy wewnątrz komórek mięśni i tłuszczowych (według)

Fosforylowany fosfolipaza IRS-1 fosfolipaza z hydrolizującym fosfolipidem błony komórkowej fosfatydylozytol-4,5-Dipfosforan z tworzeniem dwóch posłańców wtórnych: inozytol-3,4,5-trifhosforan i diacylogliceinę. Inozytol-3,4,5-trifoster, działający na kanałach jonowych retikulum endoplazmatycznej, uwalnia z niego wapnia. Dacylgliceryna działa na Calmodulin i Proteinkinaza, z którymi fosforyluje różne podłoża, prowadzące do zmiany aktywności systemów komórkowych.

Fosforylowany IRS-1 aktywuje fosfatydylozitol fosfatydylozitolu fosfatydylozitolu fosfatydylozitolu fosfatydylozitolu fosfatydylozitolu fosfatydylozytolu fosfatydylozytol-4-fosforanowego fosfatydylozytolu i fosfatydylozytol-4,5, zgodnie z pozycją 3, zgodnie z fosfatydylozitolem-fosforanem, fosfatydylozytol- 3,4-Dipfosforan i fosfatydylozytol --3,4,5-trifhosforan.

F-3-Kinaza jest heterodimerem zawierającym regulator (P85) i katalizatorem (P110) podjednostka. W podjednostce regulacyjnej znajdują się dwie domeny SH2 i domeny SH3, więc kinaza F-3 z wysokim powinowactwem dołącza IRS-1. Pochodne utworzone w membranie, fosforylowane według pozycji 3, białka wiązania zawierające tak zwaną domenę paliwową (pH) (domena wykazuje wysokie powinowactwo do fosfatydylozitolu-3-fosforanów): Proteininaza PDK1 (kinaza zależna od fosfatydynozytyd), Proteininaza w (RKV ).

Proteinkinaza w (RKV) składa się z trzech domen: splotu N-końcowego, środkowego katalitycznego i końcowego końcowego regulacji. Domena splotu jest konieczna do aktywacji RKV. Skontaktując się z pomocą domeny splotu w pobliżu membrany komórkowej, RKV przybliży się bliżej Proteinkinazy PDK1, która przez

twoja domena splotu jest również zlokalizowana w pobliżu membrany komórkowej. PDK1 fosforyluje domenę kinazę TRKR308 RKV, która prowadzi do aktywacji RKV. Aktywowane fosforylaty RKV Kinaza 3 glikogenetyzinaza (zgodnie z położeniem SER9), powodując, że inaktywację enzymów, a tym samym proces syntezy glikogenu. Fosforylacja jest również poddawana również kinazę fosforanową F-3-fosforanową, działającą na pęcherzyki, w których nośniki przylotowe 4 są przechowywane w Citoplazma adipocytów, powodując poruszanie przenośników glukozy do membrany komórkowej, osadzania w nim i transmisję transmisji glukozy Komórki mięśniowe i tłuszczowe (rys. 5.21).

Insulina nie tylko wpływa na przepływ glukozy do komórki przy użyciu broni glukozy 4. Uczestunuje się w regulacji glukozy, tłuszczów, aminokwasów, jonów, w syntezie białek, ma wpływ na procesy replikacji i transkrypcji.

Wpływ na metabolizm glukozy w komórce odbywa się poprzez stymulowanie procesu glikolizy poprzez zwiększenie aktywności enzymów zaangażowanych w ten proces: glukociny, fosfoweture, piruvatkinase, hexochinazy. Insulina przez kaskadę cyklazy Adenylatu aktywuje fosfatazę, dephosforylowanie glikogenezę, która prowadzi do aktywacji syntezy glikogenu (rys. 5,22) i hamując proces jego rozkładu. Hamowanie fosfoenopuruvatakerSikinazy, hamulce insuliny procesu glukegenezy.

Figa. 5.22. Schemat syntezowy glikogenu.

W tkance wątroby i tłuszczowej pod działaniem insuliny, synteza tłuszczu jest stymulowana przez aktywowanie enzymów: karboksylazy acetylsa, lipoproteinlipazy. Jednocześnie hamowane jest rozpad tłuszczów, ponieważ fosfataza aktywowana przez insulinę, dephosforylowanie hormonu triacyloglicerolipazy, hamuje ten enzym i stężenie kwasu tłuszczowego krążącego we krwi maleje.

W wątrobie, tkanki tłuszczowej, mięśnie szkieletowe, serce insuliny wpływa na prędkość transkrypcji ponad sto genów.

5.2.9. Glukagon.W odpowiedzi na spadek stężenia stężenia glukozy we krwi  komórek Langezji wysp trzustki wytwarza "garbu Hump"  glukagon, który jest polipeptydem masy cząsteczkowej 3 485 DA, składający się z 29 reszt aminokwasowych.

Akcja glukagonu jest przeciwna do efektów insuliny. Insulina promuje stymulowanie energii, stymulowanie glikogenezy, lipogenezy i syntezy białek, oraz glukagon, stymulowanie glikogenolizy i lipolizy, powoduje szybką mobilizację potencjalnych źródeł energii.

Figa. 5.23. Struktura proglogonu danej osoby i przetwarzanie specyficzne dla tkanek progucagonu w peptydach pochodnych z progucagonu: glukagonu i MPGF (burmistrza proglicucagon fragment) są utworzone w trzustce proglukagonu; W neuroendokrynnych komórkach jelitowych i niektórych działów ośrodkowego układu nerwowego, gliuteniny, oksylineododułułu, GLP-1 (peptyd otrzymany z prisaducagon) są generowane, GLP-2, dwa peptyd pośredni (interweniujący peptyd  IP), GRPP  polipeptyd związany z trzustką związaną z glicentiną (polipeptyd z gruczołu trzustki - pochodna gliutertynu) (wstyd)

Hormon jest zsyntetyzowany przez  komórek wysp Langercans trzustki, a także w komórkach jelit neuroendokrynnych i w ośrodkowym układzie nerwowym jako nieaktywny prekursor  z precedutogonu (masa cząsteczkowa 9 000 da) zawierająca 180 Pozostałości aminokwasowe i przetwarzanie przetwarzania przy użyciu konwerze 2 i tworząc kilka peptydów. Różne długości, wśród nich glukagon i dwa peptyd glukagonów (glukagon jak peptyd  GLP-1, GLP-2, gliotyna) (rys. 5.23). 14 z 27 27 reszt aminokwasowych glukagonu są identyczne z tymi w cząsteczce innego hormonu przewodu pokarmowego  Celentine.

Aby powiązać glukagon z receptorami komórek do niego reagowanie, konieczna jest integralność jego sekwencji 1-27 z N-końcówki. Ważną rolę w manifestacji efektów hormonów jest odtwarzany przez pozostałość histydyny, znajdującą się na N-końcu, oraz w wiązaniu z receptorami  fragment 20-27.

W osoczu krwi, glukagon nie wiąże się z żadnym białkiem transportowym, czas półprzewodnikowy jest równy 5 minut, jest zniszczony przez białki w wątrobie, podczas gdy rozkład rozpoczyna się od podziału komunikacji między SER2 a GLN3 i usuwając dipeptyd z n-koniec.

Wydzielanie glukagonu jest tłumione przez glukozę, ale jedzenie białka jest stymulowane. GLP-1 hamuje wydzielanie glukagonu i stymuluje wydzielanie insuliny.

Glucagon ma działanie tylko na hepatocytach i komórkach tłuszczowych o receptorach na membranie plazmatycznej. W hepatocytach, wiązanie z receptorami na błonie osocza, glukagonem przez G-białko aktywuje cyklazę adenylanową, katalizując tworzenie samre, które z kolei prowadzi do aktywacji fosforylazy, przyspieszając rozpad glikogenu i hamowania glikogenne hamowanie tworzenia glikogenu. Glukagon stymuluje glukonogeneza, indukując syntezę enzymów zaangażowanych w ten proces: glukozę-6-fosfatazy, fosfoenolpyuruaturboxykinase, fruktoza-1,6-difosfataza. Całkowity efekt glukagonu w wątrobie jest zredukowany do zwiększonej powstawania glukozy.

W komórkach tłuszczowych, hormon, przy użyciu kaskady cyklazy adenylowej, aktywuje hormonii triacyloglicerolipazy, stymulowanie lipolizy. Glucagon zwiększa wydzielanie katecholaminowych mózgów nadnerczy. Uczestnicząc w realizacji reakcji zatoki lub biegu, glukagon zwiększa dostępność substratów energetycznych (glukoza, wolne kwasy tłuszczowe) do mięśni szkieletowych i wzmacnia dopływ krwi do mięśni szkieletowych z powodu wzmocnienia serca.

Glukagon nie ma działań na mięśnie szkieletowe glikogenu z powodu niemal pełnej braku receptorów glukagonów w nich. Hormon powoduje wzrost wydzielania insuliny z komórek β trzustki i hamowania aktywności insulinazy.

5.2.10. Regulacja metabolizmu glikogenu. Akumulacja glukozy w korpusie w postaci glikogenu i jej rozpadu jest zgodna z potrzebami organizmu energii. Kierunek procesów metabolizmu glikogenu jest regulowany przez mechanizmy zależne od działania hormonów: w insulinie wątrobowej, glukagonie i adrenaliny, w mięśniach insulinowych i adrenaliny. Przełączanie syntezy lub procesów rozpadu glikogenu występuje podczas przejścia od okresu absorbującego do prezentera lub podczas zmiany stanu spoczynku do pracy fizycznej.

5.2.10.1. Rozporządzenie aktywności glikogefosforylazy i glikogenezy. Podczas zmiany stężenia glukozy we krwi, synteza i wydzielanie insuliny i glukagonu występuje. Hormony te regulują procesy syntezy i rozpad glikogenu, wpływając na aktywność kluczowych enzymów tych procesów: glikogenetynazy i glikogenfosforylazy przez ich fosforylację-dephosforylację.

Figa. 5.24 Aktywacja glikogotogenfosforylazy przez resztę fosforylacji SER14 przy użyciu kinazy glikogenowej i inaktywacji przy użyciu fosfatazy, katalizującej dephosforylację pozostałości serynowej (według)

Oba enzymy istnieją w dwóch formach: fosforylowany (aktywny glikogenfosfor ale i nieaktywny glikogennyinaz) i dephosforylowany (nieaktywny fosforylaz b. i aktywny glikogennyinaz) (rys. 5.24 i 5,25). Fosforylacja prowadzi się przez kinazę, która katalizują przenosząc transfer pozostałości fosforanowej z aplikacji do pozostałości seryny i fosfatazy fosfatazy fosfoproteiny fosfopranowej. Aktywność kinazy i fosfatazy są również regulowane przez fosforylację-dephosforylację (patrz rys. 5,25).

Figa. 5.25. Regulacja aktywności glikogennej. Enzym jest aktywowany przez efekt fosfoproteinfosfatazy (PP1), Dephosforylowanie trzech reszty fosfoseryny w pobliżu C-końcówki w glikogenezie. Kinaza 3 glikogenyinaza (GSK3), katalizowanie fosforylacji trzech pozostałości serynowej w glikogennej, hamuje syntezę glikogenu i jest aktywowany przez fosforylację z CaseinNazy (SCIII). Insulina, glukoza i glukozę-6-fosforan aktywuje fosfoproteinfosfatazę i glukagon i adrenalinę (epinefryna) hamują go. Hamulce insuliny działanie kinazy 3 glikogenetyki (według)

proteinkinaza zależna od samości A (RCA) kinaza fosforylazy fosforylazy, tłumacząc ją w stan aktywny, który z obrotu fosforyluje glikogenfosforlazy. Synteza samre jest stymulowana przez adrenalinę i glukagon.

Insulina przez kaskadę z udziałem Proteiny RAS-Białko (sygnał RAS-PATH) aktywuje proteininazę PP90S6, fosforylowanie, a tym samym aktywując fosfoproteinfosfatazę. Aktywna fosfataza jest defosforylaty i inaktywuje kinazę fosforylazy i glikogenfosforującą.

Fosforylacja przy kątem glikogennyinazy prowadzi do jego inaktywacji, a defosforylowanie z infatazy fosfogromowej aktywuje enzym.

5.2.10.2. Regulacja metabolizmu glikogenu w wątrobie.Zmiana stężenia glukozy we zmianach krwi i stężenia względnego hormonu: insulina i glukagon. Stosunek stężenia insuliny do stężenia glukagonu we krwi nazywa się "indeks insulinowo-glukagonu". W okresie prezencyjnym indeks zmniejsza się i stężenie glukagonu jest pod wpływem regulacji stężenia glukozy.

Glukagon, jak opisano powyżej, aktywuje uwalnianie glukozy do krwi ze względu na rozpad glikogenu (aktywacja glikogenylazy i hamowania glikogenezy) lub przez syntezę z innych substancji  glukoneogenezę. Glukozę-1-fosforan tworzy się z glikogenu, jest wytwarzany w glukozie-6-fosforanowym, w ramach działania hydrolizowanego hydrolizowanego glukozy-6-fosfatazy z tworzeniem wolnej glukozy, zdolnej do wyjścia z komórki we krwi (fig. 5.26).

Wpływ adrenaliny na hepatocyty jest podobny do działania glukagonu w przypadku stosowania  2 receptorów i wynika z fosforylacji i aktywacji glikogenfosforylazy. W przypadku interakcji membrany plazmatycznej adrenaliny C  1-receptora transmisji transmisji sygnału hormonalnego jest przeprowadzana przy użyciu mechanizmu fosforanu inozytolu. W obu przypadkach aktywowany jest proces glikogenu. Zastosowanie jednego lub innego rodzaju receptora zależy od stężenia adrenaliny we krwi.

Figa. 5.26. Schemat glikogenu fosforrentism.

Podczas trawienia indeksu insulinowo-glucegon wzrasta i uderzenia insuliny. Insulina zmniejsza stężenie stężenia glukozy we krwi, aktywuje, fosforylowanie przez ścieżkę RAS, fosfodiesterazę, hydrolizując ten wtórny mediator z tworzeniem AMR. Insulina jest również aktywowana przez ścieżkę RAS glikogenu glikogenu fosfoproteinfosfatazy, dephosforylującego i aktywujące glikogenezę oraz inaktywującą kinazę forlanzy i samą glikogenfosforyzacji. Insulina indukuje syntezę glukocinazy do przyspieszenia fosforylacji glukozy w komórce i jego włączeniu do glikogenu. W ten sposób insulina aktywuje proces syntezy glikogenu i hamuje jego rozkład.

5.2.10.3. Regulacja metabolizmu glikogenu w mięśniach. W przypadku intensywnych mięśni roboczych, glikogen jest przyspieszany przez wiązanie adrenaliny do  2-receptorów i przez system cyklazy adenylanowej prowadzącą do fosforylacji i aktywacji kinazy fosforylazy i glikogenfosforylazy i hamowanie glikogenezy (rys. 5.27 i 5.28). W wyniku dalszej konwersji glikosonu-6-fosforanu utworzonego z glikogenu ATP jest syntetyzowany do przeprowadzenia intensywnej pracy mięśni.

Figa. 5.27. Regulacja aktywności glikogenofosforylazy w mięśniach (według)

W stanie reszty glikogenofosforylazy mięśni, ponieważ jest w stanie dephosforylowanym, ale rozkład glikogenu występuje ze względu na aktywację altogogenfosforylazy B za pomocą APR i ortofosforanu utworzonego podczas hydrolizy APR.

Figa. 5.28. Regulacja aktywności glikogenyinazy w mięśniach (spółgłoska)

Z umiarkowanymi skurczem mięśniowym Alto-całkowicie (jony Ca 2+) można aktywować fosforylazę kinazy. Ca 2+ stężenie zwiększa się z skurczem mięśni w odpowiedzi na sygnał nerwowy silnik. Gdy sygnał jest tłumienie, stężenie Ca 2+ jednocześnie "wyłącza się" aktywność kinazy jest zatem

jony SA 2+ są nie tylko zaangażowane w redukcję mięśni, ale także w dostarczaniu energii tych skrótów.

Ca 2+ jony są związane z białkiem spożywczym, w tym przypadku wystające jeden z podjednostek kinazy. Kinaza mięśniowa fosforylaza ma strukturę  4  4  4  4. Tylko -podjednostka,  i -podjednostki, regulacyjne, są fosforylowane zgodnie z pozostałościami seryny za pomocą kąta, -podjednostka jest identyczna z białkiem squamodułowym (omówiono szczegółowo w sekcji 2.3.2 Części 2 "Biochemia ruchu ") Łączy cztery jony CA 2+, co prowadzi do zmian konformacyjnych, aktywację katalitycznego podjednostki, chociaż kinaza pozostaje w stanie dephosforylowanym.

Podczas trawienia w spoczynku w mięśniach występuje również synteza glikogenu. Glukoza wchodzi do komórek mięśniowych przy użyciu białek nośnych gluten (ich mobilizacja do membrany komórkowej pod działaniem insuliny omówiono szczegółowo w sekcji 5.2.4.3 i na rys. 5.21). Wpływ insuliny na syntezę glikogenu w mięśniach prowadzi się również przez dephosforylację glikogennej i glikogenfosforylazazy.

5.2.11. Neferivative glikozylacja białek. Jednym z rodzajów modyfikacji białek po przekazywania jest glikozylacja serynowych pozostałości, treoniny, szparaginy, hydroksylowiny z glikozylotransferazą. Ponieważ we krwi strawioną powstaje wysokie stężenie węglowodanów (przywracanie cukrów), prawdopodobnie nie-enzymatylowanie białek, lipidów i kwasów nukleinowych, nazwa glikacji. Produkty wynikające z wielostopniowej interakcji cukrów z białkami nazywane są końcowymi produktami glikozylowania (wieki  zaawansowane produkty końcowe glikacji) i znalezione w wielu ludzkich białek. Okres półtrwania tych produktów jest dłuższy niż białka (od kilku miesięcy do kilku lat), a prędkość ich tworzenia zależy od poziomu i czasu trwania ekspozycji z cukrem redukującym. Zakłada się, że wiele powikłań wynikających z cukrzycy występuje z ich wykształceniem, z chorobą Alzheimera, gdy zaćmy.

Proces glikingu można podzielić na dwie fazy: wcześnie i późno. Przy pierwszym etapie glikacji, atak nukleofilowy grupy glukozy karbonylowej -aminowej grupy lizyny lub grupy argininy guanidyny, w wyniku której powstaje labilna baza Schiffa - N.-Glyozylmine (rys. 5.29). Tworzenie podstawy Schiffa - proces jest stosunkowo szybki i odwracalny.

Następnie występuje przegrupowanie N.- glikozyline z tworzeniem produktu Amadori - 1-amino-1-deoksykruktoza. Prędkość tego procesu jest niższa niż szybkość tworzenia glikozyline, ale znacznie wyższa niż prędkość hydrolizy podstawy Schiffa,

Figa. 5.29. Schemat szalik wiewiórki. Otwarta forma węglowodanów (glukoza) reaguje z grupą -aminową lizyny z tworzeniem bazy Schiffova wystawionego na działanie AMADORI do ketoaminy przez tworzenie się elementu enolaminy. Przewodnik amadori jest przyspieszony, jeśli pozostałości asparaginianu i argininy znajdują się w pobliżu pozostałości libejskiej. Ketioamina może ponadto dać różnorodne produkty (produkty   ). Schemat pokazuje reakcję z drugą cząsteczką węglowodanową z tworzeniem dyfuzyowego (według)

dlatego białka zawierające pozostałości 1-amino-1-deoksyfruktozy gromadzą się we krwi. Modyfikacja pozostałości lizyny w białkach na wczesnym etapie glikacji, najwyraźniej przyczynia się do obecności reszty histydyny, lizyny lub argininy w bezpośrednim sąsiedztwie Reaktywna grupa aminowa, które są prowadzone kwasoce głównej katalizie procesu, a także pozostałości asparaginianu, ciągnąc proton z drugiego atomu węgla cukru. Ketoamina może skojarzyć kolejną pozostałość węglowodanów zgodnie z grupą IMINO z tworzeniem dwukrotnej lizyny glikowanej, która zamienia się w dikakeamine (patrz rys. 5.29).

Późny etap szybowca, w tym dalsza transformacja N.- Produkt GlyCzilline i Amadori, jest wolniejszym procesem, który prowadzi do tworzenia stabilnych produktów skończonych glikingowych (wieków). Ostatnio dane pojawiły się na bezpośredni udział w tworzeniu wieków α-Dicarbolas (glioksal, metyloglioksal, 3-deoksykly-kozon), utworzone w. vivo. Zarówno z degradacji glukozy, jak iw wyniku transformacji bazy Schiffa przy modyfikacji lizyny w składzie białek glukozy (rys. 5,30). Specyficzne redukcje i związki sulfydryczne (kwas liponowy, glutation) są zdolne do przekształcania reaktywnych związków dicarbonylowych w nieaktywnych metabolitach, co znajduje odzwierciedlenie w zmniejszeniu tworzenia produktów skończonych gliking.

Reakcje związków α-dicarbonylowych z grupami ε-aminowymi pozostałościami lizyny lub grup guanidyny pozostałości argininowych w białkach prowadzą do tworzenia stawek białkowych, które są odpowiedzialne za powikłania spowodowane przez białka glikingowe, podczas cukrzycy i innych chorób. Ponadto powstaje w wyniku spójnego odwodnienia produktu Amadori w C4 i C5, 1-amino-4-dezoksy-2,3-dionie i wyznaczono, co może również uczestniczyć w powstawaniu białka wewnątrzcząsteczkowego i izolującego Znaczki.

Wśród wieków charakteryzuje się N. ε -CakeballMethilloline (CML) i N. ε -Cake (CEL), addukty Imidazolu BIS (Gold  glioksyl-lisylo-lisylo-dimer, form  metyloglioksal-lisylo-lizil-dimer, Dold  Deoksyl dimer-lizil-lizil-dimer), imidazolony (G-H, MG -H i 3DG-H), pirollin, argpirimidin, pentozydyna, crosslin i vesperlizin. Na rys. 5.31 Niektóre są podane

Figa. 5.30. Schemat blaszania białek w obecności D-glukozy. Ramy pokazuje głównych poprzedników produktów w wieku wynikających z glikacji (według)

końcowe produkty do szyb. Na przykład, pentosidyna i karboksymethilizina (SML)  skończone produkty glikingowe utworzone w warunkach utleniania znajdują się w długotrwałym białek: kolagen skóry i krystaliczny kryształ. Carboksymetilloline wprowadza naładowaną grupę karboksylową w białku zamiast pozytywnie naładowanej grupy aminowej, co może prowadzić do zmiany ładunku na powierzchni białka, do zmiany struktury białka przestrzennego. SML jest antygenami rozpoznawalnymi przeciwciałami. Ilość tego produktu zwiększa się liniowo z wiekiem. Pentosidyna jest poprzeczym (poprzecznym produktem sieciującym) między produktem amadori a resztą argininy w dowolnej pozycji białka, jest utworzona z askorbinianu, glukozy, fruktozy, rybozy, znalezionej w tkankach mózgowych pacjentów z chorobą Alzheimera, w skóra i plazmą krwi pacjentów z cukrzycą.

Końcowe produkty glikacji mogą przyczyniać się do utleniania wolnorodnikowego, zmieniając ładunek na powierzchni białka, nieodwracalne przeszycia między różnymi sekcjami białka, które

narusza ich strukturę przestrzenną i funkcjonowanie, tworzą zrównoważoną enzymatyczną proteoliza. Z kolei utlenianie wolnorodnikowe może powodować nie-enzymatyczną proteolizę lub fragmentację białek, peroksydacja lipidowa.

Powstawanie wyrobów solidnych produktów na białkach błony podstawowej (typ kolagenu IV, laminina, heparasulfate Proteoglikan) prowadzi do jego pogrubienia, zwężenie światła kapilarów i zakłóceń ich funkcji. Te naruszenia matrycy zewnątrzkomórkowej zmienią strukturę i funkcję naczyń (zmniejszając elastyczność ściany naczyniowej, zmiana w odpowiedzi na efekt naczynia tlenku azotu), przyczyniają się do bardziej przyspieszonego rozwoju procesu miażdżycowego.

Końcowe produkty glikacji (CPG) wpływa również na ekspresję niektórych genów, wiążące do określonych receptorów CPG zlokalizowanych na fibroblastych, limfocytach T, w nerkach (komórkach mesańskich), w ścianie naczyń (komórki śródbłonkowe i mięśni gładkich) , w mózgu, a także w wątrobie i śledzionie, gdzie są wykryte w największej ilości, tj. W tkankach bogatych w makrofagi, które pośredniczą transdukcję tego sygnału, zwiększając tworzenie się wolnych rodników tlenu. Ten ostatni z kolei aktywuje transkrypcję współczynnika nitlearnego NF-KB  regulatora ekspresji wielu genów, które reagują na różne obrażenia.

Jedną z skutecznych metod zapobiegania niepożądanich konsekwencji nie-enzymu glikozylacji białek jest zmniejszenie kaloryczności żywności, która znajduje odzwierciedlenie w zmniejszeniu stężenia stężenia glukozy we krwi i zmniejsza nie-enzym przywiązanie glukozy do długotrwałych białek, na przykład, hemoglobina. Spadek stężenia stężenia glukozy prowadzi do zmniejszenia zarówno glikozylacji białek i peroksydowania lipidów. Negatywny wpływ glikozylacji wynika z naruszenia struktury i funkcji, gdy glukoza jest podłączona do długoterminowych białek i tego, co się dzieje z powodu uszkodzenia utleniania białek spowodowane przez wolne rodniki utworzone podczas utleniania cukrów w obecności jony przejściowe. Nukleotydy i DNA są również poddawane glikozylacji nie-enzymu, co prowadzi do mutacji z powodu bezpośredniego uszkodzenia DNA i inaktywujące systemy naprawy, powoduje zwiększoną kruchość chromosomów. Obecnie zbliża się do zapobiegania efektowi glikingu długotrwałych białek z uderzeniami farmakologicznymi i genetycznymi.

Początkowy proces przetwarzania żywności występuje w jamie ustnej. W jamy ustnej występuje: szlifowanie żywności; zwilżenie śliny; Tworzenie bryły żywnościowej.

Jedzenie w jamie ustnej wynosi 10-15 sekund, po czym jest skróty mięśniowe języka, wszedł do gardła i przełyku.

Żywność otrzymana w ustach jest drażniącym smakiem, receptorami dotykowymi i temperaturowymi umieszczonych w błonie śluzowej języka i rozproszone w całej błonie śluzowej jamy ustnej.

Impulsy z receptorów na włóknach centripeticznych potrójnych, nerwów twarzy i językowych weszły do \u200b\u200bcentrów nerwowych, refleksowo ekscytujące wydzielanie gruczołów ślinowych, gruczołów i gruczołów trzustkowych, żółciarski. Wpływy wydajne również zmienią motocykling przełyku, żołądek, bliższą część jelita cienkiego, wpływają na dopływ krwi do organów trawiennych, refleksowo wzmacniają zużycie energii wymagane do przetwarzania i uczenia się.

Te. Pomimo krótkoterminowej żywności żywności w jamie ustnej (15-18 c) z receptorami, są wyrzutni prawie całego przewodu pokarmowego. Podrażnienie receptorów języka, membrana śluzowa ust i zębów w realizacji procesów trawiennych w jamie ustnej jest szczególnie ważna.

Żucia jest jednym z początkowych faz procesu absorpcji żywności, składającą się w szlifowaniu, pocieraniu i mieszaniu żywności z śliną, tj. W tworzeniu bryły żywnościowej.

Zwilżanie i mieszanie ze śliną jest niezbędne do rozpuszczenia, bez którego nie można ocenić cech smakowych żywności i jego hydrolizy.

Oddaje się żucie ze względu na skurcze mięśni żucia, które poruszają niższą szczękę w stosunku do górnej szczęki. Mimiczne mięśnie i mięśnie języka są również zaangażowane w proces.

Ludzki ma 2 rzędy zębów. Każdy z nich ma frezy (2), kły (2) małe (2) i duże (3) są rdzenne. Frezy i kły gryzą jedzenie, małe rdzenne miażdżące, duże rdząc rubbing. Przecinaki mogą rozwijać ciśnienie na żywność 11-25 kg / cm 2, rdzenna - 29-90. Ustawa o żuciu przeprowadza się refleksyjnie, ma charakter łańcucha, zautomatyzowane i dowolne elementy.

W regulacji żucia, jądro silnikowe podłużnego mózgu, czerwony rdzeń, czarna substancja, jądro subkortyczne i duża kora mózgu. Połączenie rządów neuronów nazywa się centrum do żucia. Impulsy z niej na włóknach silnikowych nerwu trójwymiarowego przychodzą do mięśni do żucia. Wykonują ruch dolnej szczęki, w górę, do przodu, z powrotem i szloch. Mięśnie języka, policzki, usta poruszają bryłę żywności w jamie jamy ustnej, podawać i trzymać żywność między powierzchniami do żucia zębów. W koordynacji żucia, impulsy mięśni do żucia i mechanizmów jamy ustnej i zębów odgrywają główną rolę.

Badanie procesu żucia jest trudne: metoda kinowa, elektromiografia. Nazywano graficzną metodę rejestracji: MACIIOGRAFIA.

Maptyzuje się składa się z gumowego cylindra umieszczonego w specjalnej plastikowej obudowie, która jest przymocowana do dolnej szczęki. Cylinder jest podłączony do kapsułki Maeewsky, pióro jest napisane przez ruchy szczęki na bębnie kimografu. Marsiciografia podkreśla fazy: odpoczynek, wprowadzenie żywności w ustach, orientacyjny, podstawowy, tworzenie bryły żywnościowej.

Ślinianki.

Salus jest produkowany przez trzy pary dużych gruczołów ( Łatwy i podnoszący i szczenięta) i wiele małych szklanek języka, błona śluzowa nieba i policzków . Zgodnie z przewodami wyjściowymi Salava wchodzi do jamy ustnej.

Ślina gruczołów ma inną spójność: przybliżone i podnoszące gruczoły podkreślają bardziej lepką i grubą ślinę niż żelazko parolskie. Różnica ta jest określana przez obecność substancji białkowej - Muzin.

Mieszana tajemnica (z mucin) przeznacza:

swanstowane gruczoły

podium gruczoły

gruczoły śluzowe z nosem.

Surowica tajemnica (płynna ślina z wysoką koncentracją sodu, aktywnością potasową i wysoką amylazy)

okolumes.

małe gruczoły bocznych powierzchni.

Mieszana ślina ma pH 5,8-7.4 (ślina z niemal suchych szklanek ma pH<5,81). С увеличением скорости секреции рН слюны повышается до 7,8.

Muzin daje ślinę osobliwemu śluzotliwość i slipness, dzięki czemu impregnowana ślina jest łatwiejsza do połknięcia.

Salus zawiera kilka enzymów:  amylazy, -glukozydazę.

Enzymy śliny są bardzo aktywne, ale całkowite dzielenie węglowodanów nie występuje z powodu duszności żywności w ustach. Hydroliza węglowodanów z pomocą tych enzymów trwa wewnątrz bryły żywności w żołądku. Na powierzchni bryły żywnościowej średnia kwasowa (HCl0.01%) zatrzymuje działanie enzymów.

Proteolityczne enzymy śliny mają znaczenie do rehabilitacji jamy ustnej. Na przykład Lyozym - wysoka bakteriobitość; Proteiny - efekt dezynfekujący.

Kwota i skład śliny są dostosowywane do rodzaju dopuszczalnego spożywczego i reżimu energetycznego, spójności żywnościowej.

Bardziej lepka ślina jest podświetlona na żywność, a jest większa niż suchość żywności. Na odrzuconych substancjach i goryczy - znaczna ilość płynnej śliny.

Ślina, przydzielona do większości środków spożywczych, zawiera 4 razy więcej Muzine niż ślina, wydzielana przy podawaniu ustach, tak zwanych, odrzuconych substancji (kwas chlorowodorowy, gorycz itp.).

Metody studiowania śliny.

U psów: przetoka wyjściowa dławika przylotowego lub gruczołu podmorskiego z kawałkiem błony śluzowej.

U ludzi: z pomocą kapsułki - lejka Leshli-Krasnogorsky, która jest nałożona na przepływ wycofania gruczołu ślinowego.

Regulacja śliny.

Posiłki zewnętrzne, ślina jest uwalniana w tempie 0,24 ml / min, z żuciem - 3-3,5 ml / min, przy wprowadzeniu kwasu cytrynowego (0,5 mmola) - 7,4 ml / min.

Posiłki wyróżnia ślinę jako warunkowe i bezwarunkowo odruch.

Drażniący z bezwarunkowych odruchów ślinowych są substancje żywieniowe lub odrzucone działające na receptory jamy ustnej.

Czas między (skomplikowany jedzenie) Wpływ bodźca przed rozpoczęciem ślinieniu otrzymał nazwę ukrytego okresu (1-30 sekund)

Impulsy z receptorów wchodzą do środka śliny, znajdującej się w obszarze podłużnego mózgu (w regionie. Jądrowa jądrowa jądrowa jądrowa). W przypadku podrażnienia tego obszaru możliwe jest uzyskanie obfitego wydzielania śliny z inną kompozycją jakościową.

Impulsy podążają za wydajnym parasympatycznymi i współczołowymi włóknami nerwowymi do gruczołów ślinowych.

Wpływ parasympatyczny. Pod wpływem acetylocholiny uwalnianej przez zakończenia neuronów postganglionowych wyróżnia się duża ilość płynnej śliny wyróżnia się wysoką stężeniem elektrolitów i małego mucyny. Stymulowanie śliny i kininów, rozszerzając naczynia krwionośne gruczołów ślinowych.

Wpływy sympatyczne. Noraderenalin, przydzielony przez zakończenia neuronów postganglionowych, powoduje niewielką ilość grubej śliny, wzmacnia tworzenie mucyny i enzymów.

Jednoczesne podrażnienie nerwów powszechnych zwiększa efekt wydzielnicza. Różnice w wydzielaniu w odpowiedzi na recepcję różnych żywności wynikają z zmian w częstotliwości impulsów na parasympatyczne i współczujące włókien nerwowych. Zmiany te mogą być pojedyncze i wielokierunkowe.

Czynniki prowadzące do hamowania ślinienia: negatywne emocje; dehydracja ciała; Podrażnienie bólu itp.

Zmniejszenie wydzielania gruczołów ślinowych - hiposywację.

Nadmiar ślinywania - hipersalizacja.

Łykanie.

Kończy się żucie z połknięciem - przejście bryły żywnościowej z jamy ustnej w żołądku.

Zgodnie z teorią Majandi, akt połykania jest podzielony na 3 fazy - usta arbitralnego; mimowolne farynoalowe (szybkie); Mimkonotna przełyku - długa, powoli.

1) z zgniecionej i zwilżonej śliny masy diety, która znajduje się w ustach, jest oddzielona bryłą żywności 5-15 cm3. Ta bryła arbitralnych ruchów z przodu, a następnie środkowa część języka jest naciśnięta na stałe niebo i jest tłumaczone na korzeń języka dla przednich uchwytów.

2) Gdy tylko bryła żywności spadnie na korzeń języka, ustawa protanowa przechodzi do szybkiej fazy mimowolnej, która trwa ~ 1 sekundę. Ustawa ta jest złożona i jest regulowana przez centrum połykania w podłużnym mózgu. Informacje w środku połykania przychodzi zgodnie z włóknami zawodowymi nerwu trójdzielnego, łagodne nerwy i nerw językowy. Od niego impulsy na włóknach Skumarnych trójdzielnych, językowych, sub-mówiących i wędrujących nerwów idą do mięśni zapewniających połknięcie. Jeśli przetwarzasz korzeń języka i łyka z roztworem kokainy (wyłącz receptory), połykanie nie zostanie zaimplementowane.

Centrum Gotanium znajduje się w podłużnym mózgu, w polu dna wentylacji, nieco powyżej centrum oddechowego. Jest związany z centrum oddychania, naczyniowych i ośrodków regulujących aktywność serca. Podczas regulacji połykania jest opóźnienie oddychania i udział skrótów serca.

Istnieje odruchowe cięcie mięśni, podnosząc miękkie niebo (co zapobiega żywności do jamy nosowej). Ruchy ryczałtu żywnościowego wciśnięte w gardło. Jednocześnie istnieje zmniejszenie mięśni, które przesuwają kość suboblda i powodująca windę Larynx, w wyniku którego wejście do dróg oddechowych jest zamknięty, co zapobiega ich żywności do ich wprowadzenia.

Przeniesienie bryły żywności w gardle pomaga zwiększyć ciśnienie w jamie ustnej i zmniejszyć ciśnienie w gardle. Zapobiega odwrotnym ruchowi żywności do ust języka rosnącego korzenia i ramion mocno przylegały do \u200b\u200bniego.

Po przybyciu jadalnej bryły w gardle, mięśnie stykały się z lumenami nad łodzią, w wyniku którego porusza się do przełyku. Przyczynia się to do różnicy ciśnień w jamach farynx i przełyku. Przed połknięciem zwieracz przełyku gardłowego jest zamknięty, podczas połknięcia ciśnienia w SIP wzrasta do 45 mm Hg. Sztuka. Szacnica się otwiera, a bryła pokarmowa doprowadza do początku przełyku, gdzie ciśnienie nie jest więcej niż 30 mm RT. Sztuka.

Pierwsze dwa fazy aktu połykania trwają około 1 s.

3) Ruch żywności na przełyku.

Ruch bryły żywnościowej na przełyku występuje (natychmiast, natychmiast) po ruchu połykania (automatycznie, refleksyjnie).

Czas przejścia stałej żywności - 8-9 sekund.

Czas przejścia płynnej żywności - 1-2 sekundy.

Zmniejszenie mięśni przełyku ma charakter fali powstałych w górnej części przełyku, a następnie wzdłuż całej długości (cięcia perystaltyczne). W tym samym czasie pierścieni mięśnie przełyku są kolejno zmniejszone, przenosząc bryłę żywnościową. Fala zredukowanego tonu (relaks) porusza się przed nim. Prędkość jego ruchu jest większa niż fale redukcji i osiąga żołądek za 1-2 s.

Pierwotna fala perystaltyczna spowodowana połknięciem przychodzi do żołądka. Na poziomie skrzyżowania przełyku za pomocą Aorta ARC pojawia się fala drugorzędna. Wolna fala promuje również bryłę żywności do części serca żołądka. Średnia szybkość jego propagacji wynosi 2-5 cm / s, obejmuje odcinek przełyku 10-30 cm przez 3-7 s.

Regulacja ruchliwości przełyku prowadzona jest przez włókna wydajne nerwów wędrujących i sympatyczni; Intramuralny układ nerwowy odgrywa dużą rolę.

Poza ruchami połykania wejście do żołądka jest zamknięte przez niższy zwieracz przełyku. Kiedy fala relaksacyjna osiąga ostateczną część przełyku, zwieracz relaksuje, a fala perystaltyczna spędza bryłę żywności w żołądku.

Wypełniając żołądek, ton Cardia wzrasta, co zapobiega towarzystwie przełyku.

Pamięciowe włókna nerwowe wędrujące stymulują perystaltykę przełyku i odpocząć kardią; Sympatyczne włókna ruchliwość hamowania przełyku i zwiększa ton kardii.

Z pewnymi warunkami patologicznymi tonem Cardus zmniejsza się, perystaltyka przełyku jest uszkodzona - zawartość żołądka może rzucić przełyk (zgaga).

Z naruszeniem połykania jest Aerofagia - nadmierne spożycie powietrza. To nadmiernie zwiększa ciśnienie intragastryczne, a osoba ma dyskomfort. Powietrze jest wypychane z żołądka i przełyku, często z charakterystycznym dźwiękiem (dokręcenie).