Metabolismul proteinelor în corpul uman este caracterizat de o caracteristică importantă - nici proteinele, nici aminoacizii nu pot fi stocați pentru utilizare ulterioară, cum ar fi lipidele din țesutul adipos sau carbohidrații sub formă de glicogen.
Aminoacizii neesențiali pot fi sintetizați în corpul uman. Există mai multe moduri pentru aceasta: aminarea acidului nesaturat, aminarea reductivă și transaminarea.
Aluminizarea acidului nesaturat Asp se formează din acid fumaric sub influența aspartat: amoniac liază(vezi Fig. 6.40). Reacția este reversibilă și, prin urmare, Asp, transformându-se în acid fumaric, poate fi complet oxidat în ciclul Krebs.
Aminare reductivă- un proces invers la dezaminarea oxidativă (vezi Fig. 3.14 și 12.1). Dar numai Ala și Glu se formează în acest fel, deoarece activitatea dehidrogenazelor lor este semnificativă.
Astfel, Ala, Asp și Glu cred primar, iar toți ceilalți aminoacizi neesențiali se formează în reacțiile de transaminare (vezi Fig. 3.15).
Aminoacizii dietetici (formați în timpul digestiei proteinelor) sunt transportați din sânge către diferite organeși țesuturile în care sunt utilizate pentru sinteza proteinelor. Se estimează că în corpul unui adult se sintetizează zilnic 1,3 g de proteine la 1 kg de greutate corporală (în medie 90-100 g). În același timp, folosind metode izotopice, s-a stabilit că aminoacizii din alimente reprezintă doar 1/4 din total. Acest lucru indică faptul că proteinele din țesuturile corpului suferă o reînnoire constantă. Diferite proteine sunt reînnoite în rate diferite. De exemplu, timpul de funcționare al insulinei este de 20-30 de minute, proteinele mucoasei intestinale - 2-4 zile, hemoglobina - 100-120 de zile, colagenul - 6-8 luni.
Moleculele de proteine care și-au îndeplinit viața utilă sunt expuse hidrolazelor peptidice tisulare și sunt descompuse în aminoacizi liberi conform următoarei scheme:
Proteine -? Greutate moleculară mare -? Greutate moleculară mică -? Aminoacizi, polipeptide polipeptide
Defalcarea proteinelor are loc în mod similar în afara corpului, în diferite țesuturi biologice, lichide și sisteme alimentare. De exemplu, atunci când brânzeturile sunt coapte, toate componentele prezentate în această diagramă sunt întotdeauna prezente în produsul finit. Raportul dintre produsele de descompunere: peptide, aminoacizi, amine afectează în mod semnificativ gustul și aroma. Peptidele cu greutate moleculară medie și mică care au un gust amar dau unor brânzeturi un gust amar caracteristic.
Procesele de metabolizare a proteinelor în corpul uman sunt reglementate cu participarea unui număr de hormoni (Tabelul 12.4).
Tabelul 12.4
Reglarea metabolismului proteinelor și aminoacizilor
|
Organ |
Hormoni sintetizați și efectul lor |
|
Pituitară |
Somatotropina îmbunătățește procesele de sinteză a proteinelor |
|
Glanda tiroida |
Tiroxina crește rata de biosinteză a proteinelor |
|
Pancreas |
Insulina asigură predominarea sintezei proteinelor asupra descompunerii acestora; stimulează legarea ARNm de ribozomi |
|
Medula suprarenală |
Adrenalina crește rata de descompunere a proteinelor în țesuturi și eliberarea de produse metabolice azotate în urină |
|
Cortexul suprarenal |
Cortizonul inhibă sinteza proteinelor, crește descompunerea acestora și eliberarea de produse metabolice azotate în urină |
|
Testiculele |
Testosteronul stimulează biosinteza proteinelor în tesut muscular provocând acumularea de azot în organism |
Ca urmare a metabolismului proteinelor, unii aminoacizi sunt supuși descompunerii. Un pas obligatoriu în acest caz este dezaminarea. sau reamii-rovaiy(vezi paragraful 3.2). Cea mai comună opțiune este dezaminarea oxidativă. În fig. Figura 3.14 prezintă ecuația rezumativă. În realitate, reacția are loc în două etape: dehidrogenare și hidroliză (vezi Fig. 12.1). Când este oxidat prin acţiunea unui specific NAD-dehidrogenaza se formează un iminoacid. În timpul hidrolizei, legătura dublă din grupa imino este scindată și NH3 este eliberat.
Această transformare are mare importanță pentru metabolismul proteinelor, deoarece ambele stadii sunt reversibile și, astfel, se poate forma un aminoacid dintr-un cetoacid.
Pe baza direcției de utilizare a reziduului fără azot, aminoacizii sunt împărțiți în două grupe: cetogeni și glicogeni (Tabelul 12.5).
Cetogenic și glicogen simultan - Ile, Liz, Fen, Tyr, Tri.
În prezent, căile de descompunere a tuturor aminoacizilor proteinogeni sunt cunoscute.
Exemple de aminoacizi cetogeni și glicogeni
Metabolismul aminoacizilor individuali
Glicina- cel mai simplu aminoacid. Este sintetizat în principal din Ser, a cărui grupare hidroximetil este îndepărtată de o enzimă care conține vitamina By. La fel ca GABA, Gly este un neurotransmițător inhibitor. Gly este implicat în sinteza bazelor azotate purinice (vezi Fig. 13.9) și a ciclurilor pirolului. Participă la neutralizarea compușilor aromatici toxici care se formează din produse vegetale, dacă predomină în dietă. Gly formează compuși solubili în apă cu acizi benzoici, fsnilacetici și fenoli, care sunt excretați prin rinichi. De exemplu, un complex de Gly cu acid benzoic se numește acid hiinuric (Fig. 12.2).
Orez. 12.2.
Cu acidul colic, Gly formează acid glicocolic (Fig. 12.3), care are proprietăți surfactante și este implicat în emulsionarea grăsimilor în timpul digestiei.
Dezaminarea glicemiei se realizează în funcție de tipul oxidativ de către dehidrogenază dependentă de NAD cu formarea acidului glioxilic (Fig. 12.4).
Orez. 12.4.
Serin - hidroxiaminoacid înlocuibil. Scheletul său este format din 3-PGA, a cărui sursă este glucoza, iar NH2-rpynna este introdusă prin transaminare. Ser este necesar pentru sinteza fosfolipidelor (vezi Fig. 11.42 și 11.43) și este un precursor al aminoetanolului (Fig. 12.5) și al colinei.
Orez. 12.5.
Gruparea Ser hidroxi face parte din situsurile active ale multor enzime, cum ar fi tripsină, chimotripsină, esteraze, fosforilaze, fosfataze.
În timpul descompunerii, Ser este mai întâi eliberat de alcoolul hidroxil și apoi hidrolitic din gruparea amino (Fig. 12.6). Ca rezultat, se formează PVC, care este ușor implicat în ciclul TCA și este oxidat acolo la H 2 0 și C0 2.
Orez. 12.6.
metionina - aminoacid esențial care conține sulf. Transferă o grupare metil la alți compuși. Ca rezultat, se formează colină, creatină, adrenalină și baze azotate.
După ce a fost eliberat din grupa metil, sulful Met se transformă în principal în sulf Cys.
De fapt, toate transformările apar atunci când Met este în forma sa activă - sub formă de 8 + -adenosilmetionină (vezi Fig. 6.31).
Deși Met este un aminoacid esențial, acesta poate fi regenerat din homocisteină în reacție reversibilă, prezentată în Fig. 12.7. Transformarea este catalizata de enzime care contin vitaminele B 9 si B 12. De-
Orez. 12.7.
Deoarece Met este singura sursă de homocisteină, aprovizionarea organismului cu acest aminoacid depinde numai de conținutul său din alimente.
cisteină- un aminoacid neesențial care conține sulf, deoarece poate fi sintetizat din doi aminoacizi: Ser și Met (vezi Fig. 12.7). Cys conține o grupare sulfhidril foarte reactivă care poate fi ușor oxidată pentru a forma o legătură disulfurică. Această transformare are loc între diferite lanțuri polipeptidice sau în cadrul unui lanț polipeptidic în timpul formării structurii terțiare a proteinei și se numește modificare post-translațională a proteinei. Așa se stabilizează în structura terțiară moleculele de insulină, chimotripsină și alte proteine.
Activitatea grupării sulfhidril se manifestă în cataliză enzimatică. De exemplu, multe enzime conțin grupări SH în situsul activ, care sunt necesare pentru reacția catalitică. Se știe că activitatea unor astfel de enzime se pierde la oxidarea SH-rpynn.
Experimentele cu animale au dovedit că cisteina este transformată în glutation tripeptid, care are proprietăți redox. Se crede că glutationul menține forma activă redusă a enzimelor datorită propriei oxidări. Efectul antioxidant pozitiv al glutationului a fost dovedit:
- în îmbunătățirea proceselor de neutralizare a metalelor grele și a toxinelor;
- reducerea efectelor nedorite ale radiațiilor și chimioterapiei în timpul tratamentului boli oncologice;
- în încetinirea procesului de îmbătrânire.
În țesuturi, cisteina poate fi decarboxilată pentru a forma aminoetantiol (Fig. 12.8), care este necesar pentru sinteza Co A sau este oxidată la taurină (Fig. 12.9).
Astfel, cisteina este un precursor al taurinei, care joacă rolul unui neurotransmițător și are activitate anticonvulsivă. Taurina se îmbunătățește metabolismul energetic, stimulează procesele de recuperare, de exemplu, în țesuturile ochiului.
În ficat, taurina formează acid taurocolic, asemănător acidului glicocolic (vezi Fig. 12.3), care contribuie la emulsionarea grăsimilor din intestin.
Orez. 12.9.
Adesea, complexele de acizi biliari cu taurină și glicină sunt numite conjugate sau compuși perechi.
AsparticȘi acid glutamic joacă un rol important în metabolismul proteinelor și efectuează trans- și dezaminarea aminoacizilor. Ele pot accepta NH3 nu numai sub formă liberă, ci și ca parte a proteinelor. Ca urmare, se formează amidele corespunzătoare: aspragină (Asi) și glutamina (Gln). Astfel, Asi și Glu participă la neutralizarea NH3.
Metabolismul majorității aminoacizilor trece prin etapa de formare a acizilor aspartic și glutamic în reacțiile de transaminare.
Ambii aminoacizi sunt implicați în sinteza bazelor azotate (vezi Fig. 13.8 și 13.9).
Decarboxilarea acidului aspartic duce la formarea de a- sau (3-alapină (Fig. 12.10). Aceasta din urmă poate fi inclusă în sinteza acidului pantotepic (vezi Fig. 6.47).
Orez. 12.10.
În timpul α-decarboxilării acidului glutamic, se formează acid γ-aminobutiric (Fig. 12.11), care inhibă procesele de excitație în substanța cenușie a cortexului cerebral și este utilizat ca medicament pentru unele boli ale sistemului nervos central.
Fenilalanină- un aminoacid aromatic esential. Este oxidat în tirozină, care este ulterior transformată în chinonă (Fig. 12.12). Chinonele fac parte din melanonroteine - proteine complexe care dau culoare pielii, părului și blănii.
Orez. 12.12.
1 - reacţia este catalizată de fenilalaninhidroxilaza;2 - reacția este catalizată
tirozinaza
În metabolismul Fen, se poate observa un eșec ereditar - sinteza unui număr de enzime defecte. De exemplu, cu un defect de sinteză fenilalanin hidroxilază se observă boala fensketonurie.În acest caz, nu se formează Tyr, ci lactat de fenil, fenilpiruvat și fenilacetat, care se acumulează în sânge și sunt excretați în urină. Aceste alimente sunt toxice pentru creier și provoacă întârzieri severe de dezvoltare la copii. dezvoltare mentală(oligofrenie fenilpiruvică), a cărei dezvoltare poate fi prevenită urmând o dietă care nu conține Fen. În special, glicomacropeptida, care este scindată în timpul hidrolizei enzimatice a cazeinei și trece în zer, nu conține Fen, ceea ce înseamnă că poate fi folosită în alimentația unor astfel de copii.
O altă încălcare apare atunci când există un defect tirozinaza si se numeste albinism(din lat. albus- alb). Din cauza unei eșecuri în sinteza pigmentului melanină, pielea și părul unei persoane sunt slab pigmentate, iar pupilele ochilor sunt roșii, deoarece vasele fundului de ochi sunt vizibile din cauza lipsei pigmenților din iris.
tirozină este un aminoacid neesențial, deoarece este sintetizat din Phen (vezi Fig. 12.12). Cu toate acestea, oxidarea Phen la Tyr, a catalizat fenilalanin hidroxilaza - un proces ireversibil, prin urmare, dacă există o deficiență de Fen în produse, Tyr nu îl poate înlocui.
Tyr este un precursor al unui număr de compuși importanți. În primul rând, hormonii sunt sintetizați din Tyr glanda tiroida: tetraiodotironina (T) si triiodotironina (T 3).
În al doilea rând, Tyr, cu participarea tirozinazei, este oxidat la dioxifenilalanină (DOPA) și apoi la DOPA-chinonă, care este necesară pentru sinteza proteinelor colorate - melanonroteine.
În cele din urmă, dioxifenilalanina poate suferi decarboxilare pentru a forma dopamină (dioxifeniletilamină), care este un precursor al catecolaminelor (neurotransmițătorilor) noradrenalinei și epinefrinei (vezi Fig. 8.3).
Orez. 12.13.
Triptofanul este un aminoacid esențial pentru oameni și animale. Din el se sintetizează compuși biologic activi precum serotonina (Fig. 12.14) și ribonucleotida acidului nicotinic. Serotonina este o amină biogenă foarte activă cu acțiune vasoconstrictoare. Acesta reglementează presiunea arterială, temperatura corpului, respirația, filtrarea renală și este un mediator al proceselor nervoase din sistemul nervos central.
Orez. 12.14.
În mod normal, nu mai mult de 1% din Tri este transformat în serotonină. Mai mult de 95% din Tri este oxidat printr-o cale care duce la formarea NAD, reducând nevoia organismului de vitamina B5.
Prolyl este un aminoacid neesențial, astfel încât în organismul animal există posibilitatea sintezei acestuia: fie din γ-semialdehida acidului glutamic (a-amino-γ-acid oxopentanoic), fie din ornitină, care se formează în timpul hidroliza lui Apr (Fig. 12.15).
Orez. 12.15.
În timpul descompunerii, Pro este mai întâi oxidat de aceeași NLD dehidrogenază la acid 5-pirolin-2-carboxilic, în care ciclul de la locul dublei legături este distrus hidrolitic. Ca rezultat, se formează y-semialdehidă. Gruparea sa aldehidă este oxidată la o grupare carboxil. Așa apare Glu, modalitățile de utilizare depind de nevoile celulei.
Curs: 34 p., 12 surse, 5 desene
Obiect de studiu– Metabolismul proteinelorîn corpul uman.
Scopul lucrării– studiul tulburărilor metabolismului proteic în organismul uman.
Metodă de cercetare– descriptiv
valină, treonină, fenilalanină, arginină, cistină, tirozină, alanină, serină, proteine, aminoacizi, hemoglobină,purine, inacină, hidrofilitate, urati, creatinină
Introducere
1. Metabolismul proteinelor
1.1 Metabolismul proteic intermediar
1.2 Rolul ficatului și rinichilor în metabolismul proteic
1.3 Metabolismul proteinelor complexe
1.4 Echilibrul metabolismului azotului
1.5 Standarde de proteine în nutriție
1.6 Reglarea metabolismului proteic
2. Metabolismul tisular al aminoacizilor
2.1 Participarea aminoacizilor la procesele de biosinteză
2.2 Participarea aminoacizilor la procesele catabolice
2.3 Formarea produselor finite ale metabolismului proteic simplu
3 Metabolismul nucleotidelor tisulare
3.1 Sinteza ADN și ARN
3.2 Catabolismul ADN și ARN
4 Reglarea proceselor de metabolizare a azotului
5 Cercetarea radioizotopilor metabolismul azotului
6 Patologia metabolismului azotului
6.1 Deficit de proteine
6.2 Patologia metabolismului aminoacizilor
7 Metabolismul azotului într-un organism iradiat
8 Modificări ale metabolismului azotului în timpul îmbătrânirii
Literatură
INTRODUCERE
Organismul uman este format din proteine (19,6%), grăsimi (14,7%), carbohidrați (1%), minerale (4,9%), apă (58,8%). Consuma constant aceste substante pentru a produce energia necesara functionarii. organe interne, menținând căldura și desfășurând toate procesele vieții, inclusiv munca fizică și mentală.
În același timp, are loc refacerea și crearea celulelor și țesuturilor din care este construit corpul uman, iar energia consumată este completată din substanțele furnizate cu alimente. Astfel de substanțe includ proteine, grăsimi, carbohidrați, minerale, vitamine, apă etc., sunt numite substanțe alimentare. În consecință, hrana pentru organism este o sursă de energie și materiale plastice (de construcție).
Aceștia sunt compuși organici complecși de aminoacizi, care includ carbon (50-55%), hidrogen (6-7%), oxigen (19-24%), azot (15-19%) și pot include, de asemenea, fosfor, sulf. , fier și alte elemente.
Proteinele sunt cele mai importante substanțe biologice ale organismelor vii. Ele servesc drept principalul material plastic din care sunt construite celulele, țesuturile și organele corpului uman. Proteinele formează baza hormonilor, enzimelor, anticorpilor și altor formațiuni care îndeplinesc funcții complexe în viața umană (digestie, creștere, reproducere, imunitate etc.), și contribuie la metabolismul normal al vitaminelor și sărurilor minerale din organism. Proteinele sunt implicate în formarea energiei, mai ales în perioadele de consum mare de energie sau când în alimentație există o cantitate insuficientă de carbohidrați și grăsimi. Valoarea energetică a 1 g de proteină este de 4 kcal (16,7 kJ).
Cu o lipsă de proteine în organism, apar tulburări grave: creșterea și dezvoltarea mai lentă a copiilor, modificări ale ficatului la adulți, activitatea glandelor endocrine, compoziția sângelui, slăbirea activității mentale, scăderea performanței și rezistența la boli infecțioase.
Proteinele din corpul uman se formează continuu din aminoacizii care intră în celule ca urmare a digestiei proteinelor alimentare. Pentru sinteza proteinelor umane, proteinele alimentare sunt necesare într-o anumită cantitate și o anumită compoziție de aminoacizi. În prezent, sunt cunoscuți peste 80 de aminoacizi, dintre care 22 sunt cei mai des întâlniți în alimente. Pe baza valorii lor biologice, aminoacizii sunt împărțiți în esențiali și neesențiali.
Opt aminoacizi sunt esentiali - lizina, triptofanul, metionina, leucina, izoleucina, valina, treonina, fenilalanina; Pentru copii este necesară și histidina. Acești aminoacizi nu sunt sintetizați în organism și trebuie aprovizionați cu alimente într-un anumit raport, adică echilibrați. Deosebit de valoroși sunt aminoacizii esențiali triptofan, lizină, metionina, care se găsesc în principal în produsele de origine animală, al căror raport în dietă ar trebui să fie de 1: 3: 3.
Aminoacizii neesențiali (arginina, cistina, tirozina, alanina, serină etc.) pot fi sintetizați în corpul uman.
Valoarea nutritivă a proteinelor depinde de conținutul și echilibrul aminoacizilor esențiali. Cu cât conține mai mulți aminoacizi esențiali, cu atât este mai valoros. Sursele de proteine complete includ carnea, peștele, produsele lactate, ouăle, leguminoasele (în special soia), fulgii de ovăz și orezul.
Rata zilnică de consum de proteine este de 1,2-1,6 g la 1 kg de greutate umană, adică doar 57-118 g, în funcție de sexul, vârsta și natura muncii persoanei. Proteinele animale ar trebui să fie de 55% norma zilnică. În plus, atunci când elaborezi o dietă, ar trebui să ții cont de echilibrul compoziției de aminoacizi a alimentelor. Cea mai favorabilă compoziție de aminoacizi este prezentată într-o combinație de produse precum pâine și terci cu lapte, plăcinte cu carne și găluște.
1 Metabolismul proteinelor
Semnificația biologică și specificitatea proteinelor. Proteinele sunt substanța principală din care se construiește protoplasma celulelor și substanțele intercelulare. Viața este o formă de existență a corpurilor proteice (F. Engels). Fără proteine nu există și nu poate exista viață. Toate enzimele, fără de care procesele metabolice nu pot avea loc, sunt corpuri proteice. Fenomenele sunt asociate cu corpurile proteice - miozina și actina contractie musculara. Purtătorii de oxigen din sânge sunt pigmenți de natură proteică, la animalele superioare - hemoglobina, iar la animalele inferioare - clorocruorina și hemocianina. Sângele își datorează capacitatea de a coagula unei proteine plasmatice, fibrinogenul. Unele proteine plasmatice, așa-numitele anticorpi, sunt asociate cu proprietățile imune ale organismului. Una dintre proteinele retinei - violetul vizual, sau rodopsina - crește sensibilitatea retinei la percepția luminii. Nucleoproteinele nucleare și citoplasmatice au un rol semnificativ în procesele de creștere și reproducere. Fenomenele de excitație și propagarea acesteia sunt asociate cu participarea corpurilor proteice. Printre hormonii implicați în reglarea funcțiilor fiziologice se numără o serie de substanțe proteice.
Structura proteinelor este foarte complexă. Când este hidrolizată de acizi, alcaline și enzime proteolitice, proteina este descompusă în aminoacizi, numărul total dintre care sunt mai mult de douăzeci şi cinci. Pe lângă aminoacizi, diverse proteine mai conțin și multe alte componente (acid fosforic, grupe de carbohidrați, grupe lipoide, grupe speciale).
Proteinele sunt foarte specifice. Fiecare organism și fiecare țesut conține proteine care sunt diferite de proteinele care alcătuiesc alte organisme și alte țesuturi. Specificitatea ridicată a proteinei poate fi detectată utilizând următorul test biologic. Dacă introduceți proteine de la un alt animal sau proteină vegetală în sângele unui animal, organismul răspunde la aceasta printr-o reacție generală, care constă în modificarea activității unui număr de organe și creșterea temperaturii. În același timp, în organism se formează enzime speciale de protecție care pot descompune proteina străină introdusă în acesta.
Administrarea parenterală (adică ocolirea tractului digestiv) a unei proteine străine face ca animalul, după o anumită perioadă de timp, să fie extrem de sensibil la administrarea repetată a acestei proteine. Deci, dacă un cobai nu este administrat parenteral un numar mare de(1 mg sau chiar mai puțin) de proteine străine (proteine din zer ale altor animale, albușuri de ou etc.), apoi după 10-12 zile ( perioadă incubație) administrarea repetată a mai multor miligrame din aceeași proteină provoacă o reacție violentă în corpul cobaiului. Reacția se manifestă prin convulsii, vărsături, hemoragii intestinale, tensiune arterială scăzută, detresă respiratorie și paralizie. Ca urmare a acestor tulburări, animalul poate muri. Această sensibilitate crescută la o proteină străină se numește anafilaxie (C. Richet, 1902), iar reacția organismului descrisă mai sus se numește șoc anafilactic. O doză semnificativ mai mare de proteină străină, administrată pentru prima dată sau înainte de sfârșitul perioadei de incubație, nu provoacă șoc anafilactic. Creșterea sensibilității organismului la un anumit efect se numește sensibilizare. Sensibilizarea organismului cauzată de administrarea parenterală a unei proteine străine persistă multe luni și chiar ani. Poate fi eliminat dacă aceeași proteină este reintrodusă înainte de expirarea perioadei de incubație.
Fenomenul de anafilaxie se observă și la om sub formă de așa-numită „boală a serului” cu administrarea repetată de seruri medicinale.
Specificitatea ridicată a proteinelor este de înțeles dacă avem în vedere că prin diferite combinații de aminoacizi este posibil să se formeze un număr nenumărat de proteine cu diverse combinatii aminoacizi. Defalcarea proteinelor în intestin oferă nu numai posibilitatea de absorbție a acestora, ci furnizează și organismului produse pentru sinteza propriilor proteine specifice.
Importanta principala a proteinelor este ca acestea construiesc celule si substanță intercelulară iar substanţele implicate în reglarea funcţiilor fiziologice sunt sintetizate. Într-o anumită măsură, proteinele, împreună cu carbohidrații și grăsimile, sunt, de asemenea, folosite pentru a acoperi costurile energetice.
1.1 Metabolismul proteic intermediar
Proteinele din canalul digestiv sunt descompuse de enzimele proteolitice (pepsină, tripsină, chimotripsină, polipeptidaze și dipeptidaze) până la formarea aminoacizilor. Aminoacizii primiți din intestine în sânge sunt distribuiți în tot organismul și proteinele sunt sintetizate din ei în țesuturi.
După cum au arătat studiile care utilizează izotopul greu de azot (N18), organismul restructurează în mod constant corpurile proteice cu aminoacizi care le părăsesc și le reincorporează în compoziția lor. Proteinele corpului sunt într-o stare de schimb constant cu acei aminoacizi care fac parte din fracția non-proteică. Conversiile unor aminoacizi în alții au loc și în organism. Astfel de transformări includ transaminarea, care implică transferul unei grupări amino de la aminoacizi la cetoacizi (A.E. Braunshtein și M.G. Kritsman). În timpul descompunerii oxidative a aminoacizilor, dezaminarea are loc mai întâi. Amoniacul, care este scindat ca unul dintre produsele finale ale metabolismului proteinelor, la animalele superioare, într-o parte semnificativă, suferă o conversie ulterioară în uree. La om, azotul ureic reprezintă în medie 85% din totalul azotului urinar.
La păsări și reptile, principalul produs final al metabolismului proteinelor nu este ureea, ci acidul uric. Chiar și ureea introdusă în organism este transformată în acid uric în corpul păsărilor. Această caracteristică a metabolismului azotului se datorează faptului că perioada embrionară a vieții păsărilor are loc într-un spațiu restrâns, în interiorul oului. Acidul uric are o solubilitate foarte scăzută și pătrunde slab în membranele animalelor. Prin urmare, acumularea în cavitatea alantoidei și a embrionilor a unui astfel de produs al metabolismului azotului precum acidul uric nu dăunează embrionilor.
La mamifere, acidul uric este, de asemenea, unul dintre produsele finale excretate în urină. Se formează numai din corpuri purinice, care fac parte din nucleoproteine și nucleotide, care sunt coenzime ale unor sisteme enzimatice.
La câini, acidul uric suferă o descompunere suplimentară, iar produsul final al metabolismului purinic este alantoina.
Produsele finale importante ale metabolismului azotului includ, de asemenea, creatinina și acidul hipuric. Creatinina este anhidridă de creatină. Creatina se găsește în mușchi și țesuturi cerebrale în stare liberă și în combinație cu acidul fosforic (fosfocreatina).
Creatinina se formează din fosfocreatinină prin eliminarea acidului fosforic. Cantitatea de creatinină excretată din organism în urină este relativ constantă (1,5 g în urină zilnică) și depinde puțin de cantitatea de proteine luată cu alimente. Numai cu alimentele din carne bogate in creatina creste cantitatea de creatinina din urina.
Acidul hipuric este sintetizat din acid benzoic și glicocol (la câini, în principal în rinichi, la majoritatea animalelor și la om, în principal în ficat și, într-o măsură mai mică, în rinichi).
Această sinteză pare să aibă ca scop detoxifierea acidului benzoic. Acidul hipuric este deosebit de abundent la ierbivore datorită faptului că alimentele vegetale conțin substanțe care sunt transformate în acid benzoic în organismul animal. O creștere a conținutului de acid hipuric în urină se observă și la oameni atunci când se trece la o dietă pe bază de plante.
Produse de descompunere a proteinelor, uneori având o mare semnificație fiziologică, sunt amine (de exemplu, histamina).
1.2 Rolul ficatului și rinichilor în metabolismul proteic
Pe măsură ce sângele curge prin ficat, aminoacizii sunt reținuți parțial în acesta și din ei se sintetizează proteina „rezervă”, care este ușor consumată de organism cu un aport limitat de proteine. O cantitate mică de proteine, aparent, poate fi depusă în mușchi (A. Ya. Danilevsky).
Figura 1.1 – Schema fistulei Ecc-Pavlovian.
I - diagrama cursului vaselor de sânge înainte de operație; II - Fistula Ecc-Pavloviană. Se creează o anastomoză între vena portă și vena cavă inferioară; vena portă dintre anastomoză și ficat este ligată; III - fistula Ecc-Pavloviană „inversată”. După aplicarea unei anastomoze între vena portă și vena cavă inferioară, aceasta din urmă este legată deasupra anastomozei - în acest caz se dezvoltă colaterale între v. porta n v. azygos.
Formarea proteinelor are loc probabil și în ficat. Astfel, după pierderea de sânge, conținutul normal de albumină și globulină din plasma sanguină este restabilit rapid. Dacă funcția hepatică este afectată de otrăvirea cu fosfor, atunci restabilirea compoziției normale de proteine a sângelui este extrem de lentă. Formarea albuminei în ficat a fost demonstrată în experimente cu țesut hepatic zdrobit. Ficatul joacă, de asemenea, un rol central în metabolismul proteic intermediar. În ea în volum mare au loc procese de dezaminare, precum și sinteza ureei. În ficat, o serie de produse toxice de putrefacție a proteinelor intestinale (fenoli, indol) sunt neutralizate. Îndepărtarea ficatului provoacă moartea animalului după ceva timp, chiar și cu administrarea repetată de glucoză. Evident, acest lucru se datorează otrăvirii cu produse intermediare ale metabolismului proteic, în special, acumulării de amoniac. Metoda de aplicare a unei anastomoze între vene (fistula Eck-Pavlov) a jucat un rol foarte important în studiul funcției hepatice.
Fistula Eck-Pavloviană reprezintă anastomoza dintre vena portă și vena cavă inferioară (Fig. 157), iar porțiunea de venă portă din apropierea ficatului este ligată. Ca urmare a unei astfel de operații, sângele care curge din intestine și intră în vena portă nu poate curge din aceasta în ficat, ci curge în vena cavă inferioară, ocolind ficatul. Această operație menține ficatul viabil, deoarece acesta din urmă este alimentat cu sânge prin artera hepatică. Dar acest lucru elimină posibilitatea ca ficatul să rețină substanțele toxice absorbite de intestine. Această operație dificilă a fost efectuată pentru prima dată de N.V. Ekk în laboratorul lui I.R. Tarakhanov. Cu toate acestea, Eck nu a putut să țină în viață câinii cu o astfel de fistulă. I.P. Pavlov a operat aproximativ 60 de câini în 1892, iar aproximativ o treime dintre ei au rămas în viață și au fost studiați. Partea biochimică a cercetării a fost efectuată de M. V. Nenetsky și colegii săi. S-a dovedit că câinii cu fistulă Eck-Pavlovian pot trăi o perioadă considerabilă de timp, atâta timp cât hrana lor conține puține proteine. Atunci când mănâncă alimente proteice, în special, când le dă câinilor o cantitate mare de carne, organismul este otrăvit cu produse toxice de descompunere a proteinelor. Animalul devine agitat, coordonarea mișcărilor este afectată, apar convulsii și apoi moartea. În acest caz, în sânge este detectat un nivel crescut de amoniac. Organul care are un rol semnificativ în metabolismul proteinelor este rinichii. În rinichi, amoniacul este separat de aminoacizi, iar amoniacul eliberat este folosit pentru a neutraliza acizii. Acestea din urmă sunt excretate în urină sub formă de săruri de amoniu.
Prin rinichi, organismul este eliberat de produsele finale azotate formate din metabolismul proteic (uree, creatinina, acid uric, acid hipuric, amoniac). Când funcția rinichilor este afectată ca urmare a bolii lor, toate aceste produse sunt reținute în țesuturi și în sânge, ceea ce duce la acumularea de azot neproteic (așa-numitul rezidual) în sânge (azotemie și uremie). Dacă acumularea de produse metabolice care conțin azot în sânge progresează, persoana moare.
1.3 Metabolismul proteinelor complexe
Nucleoproteinele participă la fenomenele de creștere și reproducere. În țesuturile care nu își mai măresc masa, rolul nucleoproteinelor pare a fi redus la participarea la reproducerea substanțelor proteice în țesut. Schimbul de nucleoproteine citoplasmatice (ribonucleoproteine) are loc mai intens decât schimbul de nucleoproteine nucleare, dezoxiribonucleoproteine. Astfel, rata de reînnoire a fosforului în acidul ribonucleic al ficatului este de 30 de ori mai mare, iar în acidul ribonucleic al creierului de 10 ori mai mare decât în acidul dezoxiribonucleic al acestor țesuturi. Metabolismul nucleoproteinelor în corpul uman este judecat prin excreția corpurilor purinice, în special a acidului uric. ÎN conditii normale de nutriție se eliberează 0,7 g pe zi. Când consumați carne, formarea acesteia în organism crește. Când există o tulburare metabolică, exprimată în boala guta, acidul uric slab solubil se depune în țesuturi, în special în circumferința articulațiilor.
Corpul se descompune în mod continuu și sintetizează hemoglobina. Glicocolul și acidul acetic sunt utilizate în sinteza grupului hem. De asemenea, este necesar un aport adecvat de fier în organism.
Intensitatea defalcării hemoglobinei în organism poate fi obținută din formarea pigmenților biliari, a căror apariție este asociată cu scindarea inelului porfirinic al grupului hemin și eliminarea fierului. Pigmenții biliari intră în intestine cu bilă și se reduc la stercobilinogen sau urobilinogen în colon. O parte din urobilinogen se pierde cu fecale, iar o parte este absorbită în intestinul gros și apoi intră în ficat, din care intră din nou în bilă. În unele boli hepatice, urobilinogenul nu este reținut complet în ficat și ajunge în urină. Urobilinogenul conținut în urină în prezența oxigenului este oxidat în urobilină, determinând urina să se întunece.
1.4 Echilibrul metabolismului azotului
Studiul metabolismului proteic este facilitat de faptul că proteina conține azot. Conținutul de azot în diferite proteine variază de la 14 la 19%, cu o medie de 16%. Fiecare 16 g de azot corespunde la 100 g de proteine, azotul aerului, prin urmare, 6,25 g de proteine. Prin urmare, studiind bilanțul de azot, adică cantitatea de azot introdusă cu alimente și cantitatea de azot excretată din organism, metabolismul proteic poate fi caracterizat în totalitate. Absorbția de azot de către organism este egală cu azotul alimentar minus azotul fecal, excreția este cantitatea de azot excretată în urină. Prin înmulțirea acestor cantități de azot cu 6,25, se determină cantitatea de proteine consumată și descompusă. Precizia acestei metode este afectată de pierderea de proteine de pe suprafața pielii (celule de desprindere ale stratului cornos al epidermei, creșterea părului, unghiilor). Procesele de descompunere a proteinelor din organism și eliminarea produselor metabolice, precum și absorbția proteinelor ingerate necesită multe ore. Prin urmare, pentru a determina cantitatea de descompunere a proteinelor din organism, este necesar să colectați urina pe tot parcursul zilei și, în studii critice, chiar și pentru mai multe zile la rând.
În timpul creșterii corpului sau a creșterii în greutate datorită asimilării unei cantități crescute de proteine (de exemplu, după post, după boli infecțioase etc.), cantitatea de azot introdusă cu alimente este mai mare decât cantitatea excretată. Azotul este reținut în organism sub formă de azot proteic. Aceasta se numește bilanț pozitiv de azot. În timpul postului, în bolile însoțite de o defalcare mare a proteinelor, există un exces de azot eliberat peste aport, care se numește bilanț negativ de azot. Când cantitatea de azot de intrare și de ieșire este aceeași, vorbim de echilibru de azot.
Metabolismul proteinelor diferă semnificativ de metabolismul grăsimilor și carbohidraților prin aceea că la adulți corp sanatos Aproape că nu există nicio depunere de proteină de rezervă ușor de utilizat. Cantitatea de proteină de rezervă depusă în ficat este nesemnificativă, iar această proteină nu este reținută mult timp. O creștere a masei totale a proteinelor din organism se observă numai în perioada de creștere, în perioada de recuperare după boli infecțioase sau post și într-o anumită măsură în perioada de creștere. antrenament muscular când există o oarecare creștere a masei musculare totale. În toate celelalte cazuri, aportul excesiv de proteine determină o creștere a defalcării proteinelor în organism.
Prin urmare, dacă o persoană care se află într-o stare de echilibru cu azot începe să ia o cantitate mare de proteine cu alimente, atunci crește și cantitatea de azot excretată în urină. Cu toate acestea, starea de echilibru a azotului este mai mare nivel inalt Nu se instalează imediat, ci în câteva zile. Același lucru se întâmplă, dar în ordine inversă, dacă treci la mai multe nivel scăzut bilantul de azot. Pe măsură ce scade cantitatea de azot introdusă cu alimente, scade și cantitatea de azot excretată prin urină, iar după câteva zile se stabilește la un nivel mai scăzut.
În condiții normale de nutriție, echilibrul de azot se stabilește atunci când 14-18 g de azot sunt excretați prin urină. Când cantitatea de proteine din alimente este redusă, aceasta poate fi setată la 8-10 g. O scădere suplimentară a cantității de proteine din alimente duce la un echilibru negativ de azot. Cantitatea minimă de azot proteic introdus cu alimente (6-7 g), la care este încă posibil să se mențină echilibrul de azot, se numește minim proteic. Cantitatea de azot excretată în urină în timpul postului proteic depinde dacă alți nutrienți sunt introduși sau nu. Dacă toată cheltuiala energetică a organismului poate fi asigurată de alții nutrienți, atunci cantitatea de azot excretată în urină poate fi redusă la 1 g pe zi sau chiar mai mică.
Atunci când proteinele intră în organism în cantități mai mici decât ceea ce corespunde minimului de proteine, organismul se confruntă cu înfometarea de proteine: pierderile de proteine din organism sunt insuficient reînnoite. Pentru o perioadă mai mult sau mai puțin lungă, în funcție de gradul de post, un echilibru proteic negativ nu amenință consecințe periculoase. Sunt descrise observații despre „artişti ai postului” care nu au luat mâncare, limitându-se doar la o cantitate mică de apă, timp de 20-50 de zile. Totuși, dacă postul nu se oprește, apare moartea.
Cu postul general prelungit, cantitatea de azot excretată din organism scade brusc în primele zile, apoi se stabilește la un nivel scăzut constant (Fig. 158). Experimentele pe animale au arătat că, cu puțin timp înainte de moarte, descompunerea azotului în organism crește din nou. Acest lucru se datorează epuizării ultimelor rămășițe din alte resurse energetice, în special grăsimi.
Figura 1.2 - Efectul postului complet asupra excreției urinare zilnice de azot brut (după Benedict).
1.5 Standarde de proteine în nutriție
Datorită faptului că atunci când conditii diferite Minimul nutrițional poate varia, iar semnificația cantităților mari de proteine din alimente nu este clară, standardele proteice nu sunt sigure. Voith, pe baza cifrelor statistice, a propus 118 g de proteine ca necesar zilnic. Normele Chittenden (50-60 g) și Hindhede (25-35 g), după cum arată un număr mare de observații, sunt complet insuficiente și, de regulă, duc la un bilanţ negativ de azot.
Accentul pe standardele minime zilnice de proteine în străinătate este un indicator al dorinței claselor conducătoare din țările capitaliste de a justifica atacul asupra nivelului de trai al maselor muncitoare, sortite unei existențe pe jumătate înfometate ca urmare a exploatării sporite. Cercetările oamenilor de știință sovietici (O.P. Molchanov și alții) ne permit să considerăm 100-120 g de proteine pe zi drept cel mai rezonabil minim. Consumul de cantități mari de proteine nu este dăunător pentru oamenii sănătoși.
Trebuie avut în vedere faptul că standardele cantitative în nutriția proteică își păstrează semnificația doar dacă compoziția proteinelor alimentare este adecvată. Aportul unui număr de aminoacizi din alimente, a căror sinteză este imposibilă în organismul animal, este absolut necesar pentru a asigura sinteza proteinelor corpului. Dimpotrivă, unii aminoacizi pot fi sintetizați din alți aminoacizi și chiar din
corpuri fără azot și amoniac, iar aportul lor în organism cu alimente nu este necesar. Cercetările din ultimii ani au arătat că numărul de astfel de aminoacizi este mai mare decât se credea anterior.
Din cei 20 de aminoacizi enumerați mai jos, doar 8 sunt vitali pentru oameni.
Aminoacizi esentiali
Isoleucina
Metionină
Fenilalanină
Triptofan
Aminoacizi neesențiali
Glicocol
Citrulina
Acid aspartic
Acid glutamic
Oxiprolină
Histidină
Atunci când unul dintre aminoacizii esențiali este îndepărtat din alimente, procesele de sinteză a proteinelor din organism sunt perturbate. Un organism în creștere suferă o întârziere a creșterii și apoi pierderea în greutate. Astfel, „legea minimului” este aplicabilă nutriției proteice, conform căreia sinteza proteinelor în organism se limitează la cea a aminoacizilor esențiali care se introduc cu alimente în cantitate minimă.
Acele proteine care conțin aminoacizii necesari în proporția cea mai favorabilă pentru sinteza proteinelor în organism sunt utilizate cel mai pe deplin de către organism. Prin urmare, se dovedește că pentru a menține creșterea normală a unui animal, sunt necesare cantități inegale de proteine diferite, adică valoarea biologică a proteinelor, în funcție de compoziția lor de aminoacizi, nu este aceeași. Valoarea biologică a proteinelor este măsurată prin cantitatea de proteine din organism care se poate forma din 100 g de proteine alimentare. Se dovedește că proteinele animale (carne, ouă și lapte) au o valoare biologică ridicată (70-95%), iar majoritatea proteinelor origine vegetală(pâine de secară, ovăz, porumb) - valoare biologică mai mică (60-65%). Există, totuși, proteine de origine animală (de exemplu, gelatina) care nu conțin niște aminoacizi valoroși (triptofan, tirozină, cistina) și, prin urmare, sunt incomplete.
1.6 Reglarea metabolismului proteic
Intensitatea metabolismului proteic depinde în mare măsură de influențele umorale ale glandei tiroide. Hormonul tiroidian, tiroxina, crește intensitatea metabolismului proteic. În boala Graves, care se caracterizează printr-o secreție crescută de hormoni tiroidieni (hipertiroidism), metabolismul proteic este crescut. Dimpotrivă, cu hipofuncția glandei tiroide (hipotiroidism), intensitatea metabolismului proteic scade brusc. Deoarece activitatea glandei tiroide este sub control sistem nervos, atunci acesta din urmă este adevăratul regulator al metabolismului proteic (p. 480).
Natura alimentelor are o mare influență asupra cursului metabolismului proteinelor. La consumul de carne, cantitatea de acid uric, creatinină și amoniac produsă crește. Cu alimentele vegetale, aceste substanțe se formează în cantități semnificativ mai mici, deoarece alimentele vegetale au un conținut scăzut de purină și creatină. Cantitatea de amoniac formată în rinichi depinde de echilibrul acido-bazic din organism - cu acidoză se formează mai mult, cu alcaloză - mai puțin. O cantitate semnificativă de săruri alcaline ale acizilor organici este introdusă împreună cu alimentele vegetale. Acizii organici sunt oxidați în dioxid de carbon, care este excretat prin plămâni. Proporția corespunzătoare a bazei, rămasă în organism și apoi excretată în urină, se schimbă echilibrul acido-bazic spre alcaloză. Prin urmare, cu o dietă cu plante, nu este nevoie de formarea de amoniac în rinichi pentru a neutraliza excesul de acizi, iar în acest caz conținutul său în urină este neglijabil.
Proteinele sunt o componentă esențială a unei diete echilibrate.
Principalele surse de proteine pentru organism sunt produsele alimentare de origine vegetală și animală. Digestia proteinelor în organism are loc cu participarea enzimelor proteolitice ale tractului gastrointestinal. Proteoliza este hidroliza proteinelor. Enzimele proteolitice sunt enzime care hidrolizează proteinele. Aceste enzime sunt împărțite în două grupe - exopepetidaze, catalizând clivajul legăturii peptidice terminale cu eliberarea unui aminoacid terminal și endopeptidaze, catalizând hidroliza legăturilor peptidice din lanțul polipeptidic.
În cavitatea bucală, descompunerea proteinelor nu are loc din cauza lipsei de enzime proteolitice. Stomacul are toate condițiile pentru digestia proteinelor. Enzimele proteolitice ale stomacului - pepsină, gastrixină - prezintă activitate catalitică maximă într-un mediu puternic acid. Mediul acid este creat de sucul gastric (pH = 1,0–1,5), care este produs de celulele parietale ale mucoasei gastrice și conține acid clorhidric ca component principal. Sub influența acidului clorhidric al sucului gastric, are loc denaturarea parțială a proteinei, umflarea proteinelor, ceea ce duce la dezintegrarea structurii sale terțiare. În plus, acidul clorhidric transformă proenzima inactivă pepsinogenul (produs în celulele principale ale mucoasei gastrice) în pepsină activă. Pepsină
catalizează hidroliza legăturilor peptidice formate din reziduuri de aminoacizi aromatici și dicarboxilici (pH optim = 1,5–2,5). Efectul proteolitic al pepsinei asupra proteinelor este mai slab țesut conjunctiv(colagen, elastina). Protaminele, histonele, mucoproteinele și keratinele (proteinele din lână și păr) nu sunt descompuse de pepsină.
Pe măsură ce alimentele proteice sunt digerate cu formarea de produse alcaline de hidroliză, pH-ul sucului gastric se modifică la 4,0. Odată cu scăderea acidității sucului gastric, se manifestă activitatea unei alte enzime proteolitice - gastricsină
(pH optim = 3,5–4,5).
Chimozina (renina), care descompune cazeinogenul din lapte, a fost găsită în sucul gastric al copiilor.
Digestia ulterioară a polipeptidelor (formate în stomac) și a proteinelor alimentare nedigerate se efectuează în intestinul subțire sub acțiunea enzimelor sucurilor pancreatice și intestinale. Enzimele proteolitice intestinale - tripsina, chimotripsina - vin cu sucul pancreatic. Ambele enzime sunt cele mai active într-un mediu ușor alcalin (7,8–8,2), care corespunde pH-ului intestinul subtire. Proenzima tripsinei este tripsinogenul, activatorul este enterokinaza (produsă de pereții intestinali) sau tripsina formată anterior. Tripsină
hidrolizează legăturile peptidice formate din Arg și Lys. Proenzima chimotripsinei este chimotripsinogenul, activatorul este tripsina. Chimotripsină scindează legăturile peptidice dintre aminoacizii aromatici, precum și legăturile care nu au fost hidrolizate de tripsină.
Datorită efectului hidrolitic asupra proteinelor, ndopeptidaze(pepsină, tripsină, chimotripsină) se formează peptide de diferite lungimi și o anumită cantitate de aminoacizi liberi. Hidroliza ulterioară a peptidelor în aminoacizi liberi se efectuează sub influența unui grup de enzime - exopeptidazele. Unul din ei - carboxipeptidaze – sintetizat în pancreas sub formă de procarboxipeptidază, activat de tripsină în intestin, desprinde aminoacizii de la capătul C-terminal al peptidei; alte - aminopeptidazele – sintetizat în celulele mucoasei intestinale, activat de tripsină, scindează aminoacizii de la capătul N.
În corpul uman adult, metabolismul azotului în general echilibrat, adică cantitățile de azot proteic de intrare și de ieșire sunt aproximativ egale. Dacă se eliberează doar o parte din azotul nou furnizat, soldul pozitiv. Acest lucru se observă, de exemplu, în timpul creșterii unui organism. Negativ echilibrul este rar, în principal ca o consecință a bolii.
Proteinele obținute din alimente suferă hidroliză completă în tract gastrointestinal la aminoacizi, care sunt absorbiți și distribuiti în fluxul sanguin în organism (vezi). 8 din 20 de aminoacizi proteici nu pot fi sintetizați în corpul uman (vezi). Aceste aminoacizi esentiali trebuie aprovizionat cu alimente (vezi).
Organismul pierde constant proteine prin intestine și, într-o mică măsură, și prin rinichi. Din cauza acestor pierderi inevitabile, este necesar să se obțină zilnic minim 30 g de proteine din alimente. Acest standard minim este cu greu îndeplinit în unele țări, în timp ce în țările industrializate conținutul de proteine al alimentelor este cel mai adesea semnificativ mai mare decât norma. Aminoacizii nu sunt stocați în organism; cu un aport excesiv de aminoacizi în ficat, până la 100 g de aminoacizi pe zi sunt oxidați sau utilizați. Azotul pe care îl conțin este transformat în uree (vezi) și în această formă este excretat prin urină, iar scheletul de carbon este folosit în sinteza carbohidraților, lipidelor (vezi) sau este oxidat pentru a forma ATP.
Se presupune că în corpul adultului, 300-400 g de proteine sunt descompuse zilnic în aminoacizi ( proteoliza). În același timp, aproximativ aceeași cantitate de aminoacizi este inclusă în moleculele de proteine nou formate ( biosinteza proteinelor). Turnover-ul ridicat al proteinelor în organism este necesar deoarece multe proteine sunt relativ de scurtă durată: încep să se reînnoiască la câteva ore după sinteză, iar timpul de înjumătățire biochimic este de 2-8 zile. Se dovedesc a fi și mai de scurtă durată enzime cheie schimb intermediar. Ele sunt actualizate la câteva ore după sinteză. Această descompunere și resinteză constantă permite celulelor să ajusteze rapid nivelurile și activitatea celor mai importante enzime pentru a satisface nevoile metabolice. În schimb, proteinele structurale, histonele, hemoglobina sau componentele citoscheletice sunt deosebit de durabile.
Aproape toate celulele sunt capabile să efectueze biosinteza proteine (în diagrama de mai sus din stânga). Construcția unui lanț peptidic de către emisiuni asupra ribozomului este discutat în articole. Cu toate acestea, formele active ale majorității proteinelor apar numai după o serie de pași suplimentari. În primul rând, cu ajutorul proteinelor auxiliare însoțitoare, trebuie să se formeze o conformație activă biologic a lanțului peptidic ( coagulare, cm. , ). Cu post-traducere maturare multe proteine au părți ale lanțului peptidic îndepărtate sau adăugate grupuri suplimentare, cum ar fi oligozaharide sau lipide. Aceste procese au loc în reticulul endoplasmatic și în aparatul Golgi (vezi.
Metabolismul proteinelor
Metabolismul proteinelor este veriga centrală a tuturor proceselor biochimice care stau la baza existenței unui organism viu. Se caracterizează intensitatea metabolismului proteic bilantul de azot, deoarece cea mai mare parte a azotului din organism provine din proteine. Aceasta ia în considerare azotul din furaj, azotul din organism și azotul produșilor excretori. Bilanțul de azot poate fi pozitiv (când există o creștere a greutății animalului și reținerea de azot în organism), egal cu zero, sau se observă un bilanț de azot (se elimină atât azot din organism cât este furnizat cu furaj). ), și negativ (descompunerea proteinelor nu este compensată de proteinele furajere). Bilanțul de azot este caracterizat minim de proteine- cea mai mică cantitate de proteine din furaje, care este necesară pentru menținerea echilibrului de azot în organism. Minimul proteic, calculat la 1 kg de greutate vie, are următoarele valori medii, g:
| Vaca care alapteaza | 1 |
| Vaca care nu alapteaza | 0,6-0,7 |
| Oaie | 1 |
| Capră | 1 |
| Porc | 1 |
| Cal de lucru | 1,24,42 |
| Calul nu funcționează | 0,7-0,8 |
Proteinele furajelor sunt împărțite în cu drepturi deplineȘi inferior. Furajele complete conțin reziduuri de aminoacizi esențiali care nu pot fi sintetizați de organismul animalului: valină, izoleucină, leucină, lizină, metionină, treonină, triptofan și fenilalanină. Aminoacizii esențiali condiționat includ
histidină, deoarece deficitul său ușor în furaj este compensat prin sinteza de către microflora din tubul digestiv. Aminoacizii rămași sunt înlocuibili și pot fi sintetizați în corpul animalului: alanină, acizi aspartic și glutamic, serie. Cinci aminoacizi sunt considerați parțial esențiali: arginina, glicina, tirozina, cistina și cisteina. Iminoacizii prolina și hidroxiprolina pot fi sintetizați în organism.
Diferite furaje și produse alimentare conțin cantități diferite de proteine, %:
| Fasole de mazăre | 26 | Hrăniți cu drojdie | 16 |
| Boabe de soia | 35 | Cartof | 2,0-5 |
| boabe de grau | 13 | Varză | 1,1-1,6 |
| boabe de porumb | 9,5 | Morcov | 0,8-1 |
| bob de orez | 7,5 | Sfeclă | 1,6 |
Produsele de origine animală sunt bogate în proteine complete, %:
| Carne de vită slabă | 21,5 | Brânză de vacă | 14,6 |
| Miel slab | 19,8 | Brânzeturi | 20-36 |
| Miel gras | 25 | Ou de gaina | 12,6 |
| Carnea de porc este grasă | 16,5 | Laptele vacii | 3,5 |
| Peşte | 9-20 | Unt de vacă | 0,5 |
Standardul proteinei complete este cel mai adesea cazeina, care conține toți aminoacizii esențiali.
Digestia proteinelor.În tubul digestiv, proteinele sunt descompuse în aminoacizi și grupe prostatice.
ÎN cavitatea bucală furajele care conțin proteine sunt zdrobite mecanic, umezite cu salivă și formează un bolus alimentar, care pătrunde în stomac prin esofag (la rumegătoare - în proventriculus și abomas, la păsări - în stomacul glandular și muscular). Saliva nu conține enzime capabile să descompună proteinele alimentare. Furajul mestecat intră în stomac (la rumegătoare, în abomas), amestecat și înmuiat în suc gastric.
Suc gastric- lichid incolor si usor opalescent cu o densitate de 1.002-1.010. O persoană produce aproximativ 2 litri pe zi, o mare bovine- 30, pentru un cal - 20, pentru un porc - 4, pentru un câine - 2-3, pentru o oaie și capră - 4 litri de suc gastric. Secreția de suc gastric în primul
(reflex complex) faza este determinată de aspectul, mirosul și gustul alimentelor, în a doua fază (neurohumorală) - de compoziția sa chimică și iritarea mecanică a receptorilor mucoasei. Compoziția sucului gastric include 99,5% apă și 0,5% substanțe solide. Substanțele dense includ enzimele pepsină, renină, gastrixină, gelatinază, lipază (la porci și amilază); proteine - albumine serice și globuline, mucoproteine, factor Castle; din substanțe minerale, acizi (în principal clorhidric) și săruri.
Principala enzimă a sucului gastric este pepsina, iar acidul care creează condițiile pentru acțiunea sa catalitică este acidul clorhidric. Principalele celule ale glandelor fundului stomacului participă la formarea pepsinei, iar celulele parietale participă la formarea acidului clorhidric. Sursa ionilor de clorură este NaCl, ionii H + - protoni care vin din sânge în citoplasma celulelor parietale datorită reacțiilor redox (G. D. Kovbasyuk, 1978).
Acidul clorhidric creează aciditatea necesară pentru acțiunea catalitică a enzimelor. Astfel, la om pH-ul sucului gastric este de 1,5-2,0, la bovine - 2,17-3,14, la cai - 1,2-3,1, la porc - 1,1-2,0 , la oi - 1,9-5,6, la păsări - 3,8. De asemenea, acidul clorhidric creează condiții pentru conversia pepsinogenului în pepsină, accelerează descompunerea proteinelor în părțile lor componente, denaturarea, umflarea și slăbirea acestora, împiedică dezvoltarea proceselor de putrefacție și fermentație în stomac, stimulează sinteza hormonilor intestinali etc. În practica de laborator, aciditatea totală, liberă și legată a sucului gastric.
Renina (chimozina sau enzima cheagului) este produsă la rumegătoarele tinere de glandele mucoasei abomasului. Se sintetizează sub formă de prorenină, care la pH
ÎN stomac Are loc descompunerea hidrolitică a majorității proteinelor furajere. Astfel, nucleoproteinele sub influența acidului clorhidric și a pepsinei se descompun în
acizi nucleici și proteine simple. Defalcarea altor proteine are loc și aici. Sub influența pepsinei, legăturile peptidice de la marginile moleculelor de proteine sunt scindate. Legăturile formate din aminoacizii aromatici și dicarboxilici sunt cele mai ușor de spart. Pepsina descompune cu ușurință proteinele de origine animală (cazeina, mioglobina, miogenul, miozina) și unele proteine vegetale, construite în principal din acizi monoaminodicarboxilici (gliadina și glutelina cerealelor), cu excepția keratinelor de lână, fibroinelor de mătase, mucoasei, ovomucoidelor, unele proteine osoase și cartilaj.
Unele proteine sunt descompuse de alte enzime proteolitice ale sucului gastric, de exemplu, colagenul - gelatinază, kasenny - renina.
Sub influența constituenților sucului gastric, în primul rând acidul clorhidric și enzimele, proteinele din stomac sunt hidrolizate în grupe protetice, albumină, peptone, polipeptide și chiar aminoacizi.
Secreția gastrică este stimulată de hormonoizii membranei mucoase a tubului digestiv: gastrină (în pilor), enterogastrină (în intestine), histamina (în stomac) etc.
Caracteristici ale digestiei proteinelor la rumegătoare. La rumegătoare, bolusul alimentar din esofag intră în proventricul, unde suferă o prelucrare mecanică suplimentară; la mestecarea rumei, revine la cavitatea bucală, se zdrobește din nou, apoi intră în rumen, plasă, carte și abomas, unde se încheie prima etapă a digestiei.
În proventriculus, prelucrarea chimică a substanțelor furajere are loc sub influența enzimelor din bacterii, ciliați și ciuperci care simbioză acolo. Până la 38% dintre microbii din rumen de bovine și 10% dintre microbii din rumen de oaie au activitate proteolitică, 70-80% dintre astfel de enzime sunt concentrate în interiorul celulelor, 20-30% în lichidul rumen. Enzimele acționează în mod similar cu tripsina, scindând legăturile peptidice dintre gruparea carboxil a argininei sau lizinei și gruparea amino a altor aminoacizi la pH 5,5-6 și pH 6,5-7. Proteinele sub influența hidrolazelor peptidice sunt descompuse în peptide, peptidele prin peptidaze în oligopeptide, oligopeptidele în aminoacizi. Astfel, zeina de porumb este hidrolizată cu 60% la aminoacizi și
cazeină - 90%. Unii aminoacizi sunt dezaminați de enzimele bacteriene.
O caracteristică remarcabilă a digestiei în proventriculus este sinteza proteinelor de către microorganisme din substanțele neproteice din furaje și din produsele sale procesate. Cea mai mare parte a alimentelor din plante este reprezentată de carbohidrați și în primul rând fibre. Fibrele din abdomen, sub influența enzimelor microbiene celulaza și celobiaza, sunt descompuse în α-D(+)-glucoza si β-D(+)-glucoză.
Monozele suferă diferite tipuri de fermentație, ceea ce duce la formarea de acizi grași cu greutate moleculară mică. Astfel, în timpul fermentației lactice cauzate de Bact. lactis, acidul lactic se formează din glucoză: C 6 H 12 O 6 → 2CH 3 → CHOH - COOH. În timpul fermentației acidului butiric, cauzată de bacterii din genul Clostridium, se formează acid butiric: C 6 H 12 O 6 → CH 3 - CH 2 - CH 2 - COOH + 2H 2 + 2CO 2 etc.
Cantitatea de acizi grași volatili din rumenul unei vaci poate ajunge la 7 kg pe zi. Cu o dietă concentrată în fân, rumenul vacilor conține: acid acetic - 850-1650 g, acid propionic - 340-1160, acid butiric - 240-450 g.
În ceea ce privește acid aceticÎn rumenul unei oi se formează 200-500 g de acizi grași volatili pe zi. Compoziția lor procentuală este următoarea:
Unii dintre acești acizi sunt utilizați pentru sinteza grăsimii din lapte, glicogenului și a altor substanțe (Fig. 22), în timp ce unii servesc ca material pentru microflora pentru a sintetiza aminoacizi și propria proteină.
Sinteza aminoacizilor de către microfloră în stomacul rumegătoarelor are loc datorită produselor de fermentație fără azot și amoniacului. Sursa de amoniac o reprezintă produsele de descompunere a ureei, sărurilor de amoniu și
alți aditivi care conțin azot pentru diete. Astfel, ureea, sub influența enzimei ureazei produse de microflora rumenului, este descompusă în amoniac și dioxid de carbon:
Sursa de produse fără azot sunt cel mai adesea acizii ceto, care sunt formați din acizi grași (vezi mai sus). Această biosinteză este de obicei de natura aminării reductive:
Din aminoacizi, microorganismele sintetizează proteinele necesare existenței lor. În funcție de alimentație, în rumenul vacilor pot fi sintetizate 300-700 g de proteine bacteriene pe zi.
Din proventriculus, masele furajere intră în abomas, unde, sub influența sucului acid de cheag, microorganismele mor și proteinele lor sunt descompuse în aminoacizi.
Din stomac (abomasum), mase de furaje intră în porțiuni mici în intestinul subtire, unde descompunerea proteinelor este completă. Implica enzime proteolitice ale secretiilor pancreatice si sucului intestinal. Aceste reacții au loc într-un mediu neutru și ușor alcalin (pH 7-8,7). În intestinul subțire, bicarbonații de secreție pancreatică și sucul intestinal neutralizează acidul clorhidric: HCl + NaHCO 3 → NaCl + H 2 CO 3.
Acidul carbonic, sub influența enzimei anhidrază carbonică, se descompune în CO 2 și H 2 O. Prezența CO 2 contribuie la formarea unei emulsii stabile în chim, care facilitează digestia.
Aproximativ 30% din legăturile peptidice ale proteinelor sunt scindate de tripsină. Se eliberează sub formă de tripsinogen inactiv și, sub influența enzimei mucoasei intestinale, enterokinaza, se transformă în tripsină activă, pierzându-se hexapeptida care acoperea anterior centrul activ (Fig. 23).Tripsina scindează legăturile peptidice. format din - grupe COOH de arginină și lizină și - grupe NH 2 - ale altor aminoacizi.
Aproape 50% din legăturile peptidice sunt scindate de chimotripsină. Este eliberat sub formă de chimotripsinogen, care, sub influența tripsinei, este transformat în chemotripsină. Enzima scindează legăturile peptidice formate din grupările COOH de fenilalanină, tirozină și triptofan și grupările NH2 ale altor aminoacizi. Legăturile peptidice rămase sunt scindate de peptidazele sucului intestinal și sucului pancreatic - carboxipeptidaze și aminopeptidaze.
Sucul pancreatic conține colagenază (descompune colagenul) și elastinază (hidrolizează elastina). Activitatea enzimelor este activată de microelemente: Mg 2+, Mn 2+, Co 2+ etc. Etapa finală Digestia proteinelor este reflectată în diagramă:
Digestia proteinelor are loc în cavitatea intestinală și pe suprafața mucoasei (digestia parietală).
În cavitatea intestinală, moleculele de proteine sunt descompuse, iar pe suprafața membranei mucoase - „fragmentele” lor: albumoze, peptone, polipeptide, tripeptide și dipeptide.
Proteinele și derivații lor care nu au suferit descompunere în intestinul subțire sunt ulterior colon supus putrezirii. Putregai - în mai multe etape
un proces la care participă diferite microorganisme în anumite etape: bacterii anaerobe și aerobe din genurile Bacillus și Pseudomonas, ciliați etc. Sub influența hidrolazelor peptidice bacteriene, proteinele complexe sunt descompuse în proteine și grupe protetice. Proteinele, la rândul lor, sunt hidrolizate în aminoacizi și suferă dezaminare, decarboxilare, scindare intramoleculară, oxidare, reducere, metilare, demetilare etc. Apar o serie de produse toxice care sunt absorbite prin mucoasa intestinală în sistemele circulator și limfatic. și sunt transportate în tot corpul, otrăvindu-i organele, țesuturile și celulele.
Astfel, în timpul degradarii în intestinul gros, aminoacizii suferă decarboxilare, ceea ce duce la formarea de amine toxice, de exemplu, cadaverină și putrescină.
În timpul dezaminării (reductivă, intramoleculară, hidrolitică, oxidativă) se formează amoniac, acizi carboxilici saturați și nesaturați, hidroxiacizi și cetoacizi.
Decarboxilazele bacteriene pot determina descompunerea ulterioară a acizilor carboxilici cu formarea de hidrocarburi, aldehide, alcooli etc.: CH 3 -CH 2 - COOH → CH 3 -CH 3 + CO 2;
Aceste procese au loc, de obicei, în tandem și în etape, ceea ce duce în cele din urmă la apariția unei game largi de produse putrezite. Astfel, în timpul descompunerii putrefactive a aminoacizilor ciclici, se formează următorii fenoli.
În timpul descompunerii putrefactive a triptofanului, se formează skatol și indol.
În timpul descompunerii putrefactive a cistinei și cisteinei, se formează mercaptani, hidrogen sulfurat, metan, dioxid de carbon.
Procesele de putrefacție a proteinelor se dezvoltă intens atunci când animalele sunt hrănite cu furaje de proastă calitate, regimul de hrănire este încălcat, în boli ale tubului digestiv (atonia proventriculului, constipație), boli infecțioase (colibaciloză) și invazive (ascariază). Acest lucru afectează negativ sănătatea și productivitatea animalelor.
Absorbția proteinelor. Proteinele sunt absorbite sub formă de aminoacizi, peptide cu greutate moleculară mică și grupe protetice. La animalele nou-născute, o parte din proteinele nedigerate ale colostrului și laptelui este absorbită. Locul de absorbție - microvilozități ale epiteliului vilos al membranei mucoase intestinul subtire. Aminoacizii intră în celulă prin tubii submicroscopici ai microvilozităților și membrana exoplasmatică datorită proceselor de difuzie, osmoză, cu ajutorul purtătorilor proteici împotriva concentrației și a gradienților electrochimici. În primul rând, aminoacidul se leagă de transportor. Este un ion polivalent care are patru situsuri pentru
legarea de aminoacizi neutri, acizi și bazici, precum și de ionul Na +. După ce a trecut de membrană, aminoacidul este scindat din purtător și se deplasează treptat prin reticulul endoplasmatic și complexul lamelar de la marginea apicală până în regiunea bazală a enterocitului (Fig. 24). Arginina, metionina, leucina se absorb mai repede; mai lent - fenilalanina, cisteina, tirozina; încet - alanină, serină și acid glutamic.
Pompa de sodiu joacă un rol important în procesele de absorbție, deoarece clorura de sodiu accelerează absorbția.
Energia chimică consumată în acest proces este furnizată de mitocondrii.
Un purtător de proteine este implicat în mișcarea aminoacizilor în întreaga celulă. În regiunile bazale și laterale ale celulei, complexul transportor + aminoacizi este scindat.
Aminoacidul difuzează în spațiul intercelular și pătrunde în sânge sau
sistemul limfatic al vilozităților și ionii Na + revin la suprafața celulei și interacționează cu noi porțiuni de aminoacizi. Aceste procese sunt reglate de sistemele nervos și umoral.
În colon se absorb produse de putrezire: fenol, crezol, indol, skatol etc.
Schimb intermediar. Produsele absorbției proteinelor intră în ficat prin sistemul venei porte. Aminoacizii care rămân în sânge după ce trec prin ficat din vena hepatică intră în cerc mare circulația sângelui și sunt transportate către organe, țesuturi și celule individuale. Unii dintre aminoacizii din lichidul intercelular intră sistem limfatic, apoi circulația sistemică.
Plasma sanguină conține o anumită cantitate de aminoacizi și polipeptide. Conținutul lor crește după hrănire.
Plasma sanguină este bogată în glutamina și acid glutamic.
Majoritatea aminoacizilor sunt cheltuiți pentru biosinteza proteinelor, unii - pentru biosinteza biologică substanțe active(hormoni neproteici, peptide, amine etc.), unele dintre ele, fiind dezaminate, sunt folosite ca materii prime energetice si material pentru biosinteza lipidelor, glucidelor, acizilor nucleici etc.
Biosinteza proteinelor
Biosinteza proteinelor are loc în toate organele, țesuturile și celulele. Cea mai mare cantitate de proteine este sintetizată în ficat. Sinteza sa este realizată de ribozomi. Prin natura chimică, ribozomii sunt nucleoproteine formate din ARN (50-65%) și proteine (35-50%).
Ribozomii sunt formați prin auto-asamblare din ARN și proteine presintetizate. Sunt componente ale reticulului endoplasmatic granular, unde are loc biosinteza și mișcarea moleculelor de proteine sintetizate.
Ribozomii din celulă se găsesc sub forma unui grup de 3 până la 100 de unități - polizomi (poliribozomi, ergozomi). Ribozomii sunt de obicei legați între ei printr-un fel de fir, vizibil la microscop electronic - ARNm (Fig. 25).
Fiecare ribozom este capabil de sinteză
independent un lanț polipeptidic, un grup - mai multe astfel de lanțuri și molecule de proteine. Un exemplu de sistem poliribosomal mare sunt polizomii țesutului muscular care sintetizează miozina. Un polizom este format din 60-100 de ribozomi și realizează biosinteza unei molecule de proteine, care constă din 1800 de resturi de aminoacizi.
Biosinteza proteinelor într-o celulă trece printr-un număr de etape.
Activarea aminoacizilor. Aminoacizii intră în hialoplasmă din lichidul intercelular ca urmare a difuziei, osmozei sau transferului activ. Fiecare tip de amino și iminoacid interacționează cu propria sa enzimă de activare - aminoacil sintetaza. Reacția este activată de cationii Mg2+, Mn2+ și Co2+. Apare un aminoacid activat.
Compus de aminoacizi activați cu ARNt. În a doua etapă a biosintezei proteinelor, aminoacizii activați (aminoaciladenilați) din compușii lor cu
enzimele corespunzătoare sunt transferate în ARNt al citoplasmei. Procesul este catalizat de aminoacil-ARN sintetaze.
Reziduul de aminoacid este conectat printr-o grupare carboxil la gruparea hidroxil a celui de-al doilea atom de carbon al nucleotidei de riboză a ARNt.
Transportul unui complex de aminoacid activat cu ARNt la ribozomul celular. Aminoacidul activat, cuplat cu ARNt-ul său, este transferat din hialoplasmă în ribozom. Procesul este catalizat de enzime specifice, dintre care există cel puțin 20 în organism,
O serie de aminoacizi sunt transportați de mai mulți ARNt (de exemplu, valină și leucină - prin trei ARNt). Acest proces folosește energia GTP și ATP.
Legarea aminoacil-ARNt la complexul ARNm-ribozom. Aminoacil-ARNt, care se apropie de ribozom, interacționează cu ARNm. Fiecare ARNt are o regiune care constă din trei nucleotide - antigsodon. În ARNm corespunde unei regiuni cu trei nucleotide - codon. Fiecare codon are un anticodon ARNt și un aminoacid. În timpul biosintezei, aminoacizii sunt adăugați la ribozom sub formă de aminoacil-ARNt, care sunt ulterior combinați într-un lanț polipeptidic în ordinea determinată de plasarea ko-donilor în ARNm.
Inițierea unui lanț polipeptidic. După ce doi aminoacil-ARNt vecini au unit codonii ARNm cu anticodonii lor, se creează condițiile pentru sinteza lanțului polipeptidic. Se formează prima legătură peptidică. Aceste procese sunt catalizate de sintetazele peptidice și activate de cationii Mg 2+ și factorii de inițiere ai proteinelor - F 1, F 2 și F 3. Sursa de energie chimică este
GTF. Conexiunea are loc datorită grupării CO a primului și grupării NH2 a celui de-al doilea aminoacil-ARNt.
Aceste reacții apar pe subunitatea liberă 30S. Subunitatea 50S se alătură complexului de inițiere și se combină pentru a forma un ribozom legat de ARNm. Fiecare etapă de inițiere necesită o moleculă de GTP.
Alungirea unui lanț polipeptidic. Inițierea lanțului polipeptidic începe de la capătul N-terminal, deoarece gruparea -NH2 a primului aminoacid este reținută în dipeptida rezultată. Primul ARNt care își aduce aminoacidul este separat de complexul ARNm-ribozom și „trimis” hialoplasmei pentru un nou aminoacid. Dipeptida asociată cu al doilea ARNt (vezi mai sus) interacționează cu al treilea amino-acil-ARNt, se formează o tripeptidă, iar al doilea ARNt părăsește ribozomul în hialoplasmă etc. Lanțul peptidic se prelungește (se alungește) ca urmare a adăugarea secvenţială de noi resturi de aminoacizi . Ribozomul se deplasează treptat de-a lungul ARNm, transformând informațiile codificate în acesta într-un lanț polipeptidic clar organizat. Cu fiecare etapă a ribozomului, se formează un nou peptidil-ARNt, crescut cu un rest de aminoacid. Procesul este catalizat de peptidil transferază și activat de cationi Mg 2+ și factori proteici (EF-Tu, EF-Ts, EF-G). Sursa de energie este GTP. Mai multe lanțuri peptidice sunt sintetizate sincron pe un polizom. Aceasta creează structura primară a moleculei proteice.
Terminarea lanțului polipeptidic. Ribozomul, pe suprafața căruia a fost sintetizat lanțul polipeptidic, ajunge la capătul lanțului de ARNm și „sare” din acesta; un nou ribozom se atașează la capătul opus al ARNm în locul său, sintetizând următoarea moleculă de polipeptidă. Lanțul polipeptidic este desprins din ribozom și eliberat în hialoplasmă. Această reacție este efectuată de un factor de eliberare specific (factorul R), care este asociat cu ribozom și facilitează hidroliza legăturii esterice dintre polipeptidă și ARNt. Toate etapele sunt rezumate printr-o diagramă (culoare, Tabel III).
În hialoplasmă, din lanțuri polipeptidice se formează proteine simple și complexe. Se formează structuri secundare, terțiare și, în unele cazuri, cuaternare ale moleculei proteice.
Reînnoirea proteinelor în organism. Proteinele sunt în stare dinamică, suferind procese constante de sinteză și degradare. În timpul vieții, ei „se uzează” treptat - structurile lor cuaternare, terțiare, secundare și primare sunt distruse. Grupările funcționale proteice sunt inactivate și legăturile din molecula proteică sunt distruse. Este necesar să se înlocuiască moleculele de proteine „uzate” cu altele noi.
În funcție de gradul de deteriorare a moleculei proteice, aceasta este reînnoită parțial sau complet. În primul caz, sub influența enzimelor speciale, se reînnoiesc secțiuni mici de lanțuri polipeptidice sau reziduuri individuale de aminoacizi (transpeptidare). În al doilea caz, molecula de proteină „uzată” este complet înlocuită cu una nouă. Molecula proteică deteriorată se descompune sub influența proteazelor tisulare sau a catepsinelor I, II, III și IV, localizate în lizozomi. Molecula proteică suferă transformările obișnuite pentru aceste substanțe.
Proteinele din corpul uman sunt în general reînnoite în 135-155 de zile. Proteinele ficatului, pancreasului, peretelui intestinal și plasma sanguină sunt reînnoite în 10 zile, mușchii - 30 de zile, colagenul - 300 de zile. Sinteza unei molecule de proteine într-o celulă are loc rapid - în 2-5 s. În corpul adultului se sintetizează zilnic 90-100 g de proteine (1,3 g la 1 kg
mase). Gradul de reînnoire scade odată cu îmbătrânirea, îmbolnăvirea etc.
Biosinteza peptidelor
Unii aminoacizi endo- și exogeni sunt utilizați pentru sinteza peptidelor.
Glutation. Este o tripeptidă formată din reziduuri de acid glutamic, cisteină și glicină.
Biosinteza are loc în două etape. Deci, inițial, sub influența enzimei γ -glutamilcisteina sintetază formează o dipeptidă-, apoi cu participarea tripeptid-sintetazei - tripeptidă-glutation:
Este o parte integrantă a multor enzime și protejează grupele SH de proteine de oxidare.
Carnozină și anserina. Dipeptide ale țesutului muscular. Carnozina se formează din histidină și β -alanina, anserina - din 1-metilhistidina si β -alanina.
Peptidele sunt sintetizate sub influența unor enzime specifice, cu participarea ionilor ATP și Mg 2+. Reacțiile au loc în două etape, de exemplu sinteza carnozinei.
Biosinteza și metabolismul aminoacizilor individuali
Aminoacizii neesențiali sunt sintetizați în țesuturile corpului; cele esențiale intră în organism ca parte a alimentelor; conditionat esentiale sunt sintetizate in tesuturi intr-o masura limitata (arginina si histidina) sau in prezenta unor precursori (tirozina si cisteina). O anumită cantitate de aminoacizi este sintetizată de microflora simbiotică în tubul digestiv.
Cel mai comun material folosit pentru sinteza aminoacizilor este α -keto- și α -hidroxiacizii care se formeaza in tesuturi in timpul metabolismului intermediar al carbohidratilor, lipidelor si altor compusi. Sursa de azot este amoniacul și sărurile de amoniu, iar sursa de hidrogen este NAD∙H 2 sau NADP∙H 2 .
Dacă sursa aminoacidului este un cetoacid, atunci acesta poate suferi o aminare reductivă, care are loc în două etape: mai întâi, se formează un iminoacid, apoi un aminoacid.
Așa se formează alanina din acidul piruvic, acizii aspartic și glutamic din acidul oxaloacetic etc.
O parte din acid glutamic poate fi sintetizat din α -acid cetoglutaric sub actiunea enzimei L-glutamat dehidrogenaza.
Acidul glutamic este folosit de țesuturi ca donor de grup amino.
Aminoacizii individuali pot fi formați din alți aminoacizi prin transaminare (A.E. Braunstein și M.G. Kritsman, 1937) sub influența enzimelor aminoferaze, o parte integrantă a cărora este un derivat al vitaminei B 6 - fosfat piridoxal, care joacă rolul unui purtător al grupărilor NH2 (p. 271).
Așa se formează glicina din serină sau treonină; alanina - din acizi glutamic și aspartic, triptofan sau cisteină; tirozină din fenilalanină; cisteină și cistina - din serină sau metionină; acidul glutamic se formează din prolină sau arginină etc.
Metabolismul aminoacizilor individuali are anumite caracteristici.
Glicina. Participă la o serie de reacții biosintetice importante. Deci, din el se formează:
În țesuturile hepatice, glicina participă la procesul de neutralizare a compușilor toxici - benzoina,
acizii fenilacetici și fenolii, formează compuși perechi care sunt excretați în urină.
Alanin. Format prin transaminarea acidului piruvic (vezi mai sus). Există sub formă α - Și β -forme Participă la biosinteză.
Acid aspartic. Se formează de obicei prin transaminarea acidului oxaloacetic (vezi mai sus). Împreună cu acidul glutamic, asigură o relație între metabolismul proteinelor, carbohidraților și lipidelor. Servește ca donator de grupări amino în
reacții de transaminare. Principalele reacții sunt reflectate în diagramă.
Acid glutamic. Conținut în țesuturi ca parte a proteinelor, în stare liberă și sub formă de amidă. Donator de grupe amino în reacțiile de transaminare. Principalele substanțe în sinteza cărora este implicat acidul:
Serina si treonina. Metabolismul lor este strâns legat de metabolismul glicinei. Serina din țesuturi este formată din acid 3-fosfogliceric. Glicina se formează din serină ca urmare a transferului unui fragment cu un singur carbon (C 1) la acidul tetrahidrofolic (THFA, vezi p. 311). Glicina se poate forma din treonină. Fragmentul C1 este utilizat pentru sinteza histidinei și purinelor. Acidul piruvic este format din serină și treonină, care este inclusă în ciclul TCA cu ajutorul acetil-CoA.
Unele dintre transformări sunt reflectate în diagramă:
Gruparea hidroxil a serinei face parte din centrul activ al multor enzime: tripsina, chemotripsina, esterazele, fosforilazele.
Metionină. Este o componentă a multor proteine. Servește ca donator pentru grupul de metal. Transferul grupării metil în timpul procesului de remetilare are loc sub influența metil transferazelor corespunzătoare prin S-adenosilmetionină:
Precursorul metioninei este acidul aspartic, care prin mai multe etape (homoserina, 0-succinil-homoserina, cisteina, cistationina, homocisteina) este transformat in metionina.
Cisteina si cistina. Componente ale multor proteine, peptide, hormoni și alți compuși. Grupul SH al cisteinei este o parte integrantă a centrilor activi ai unui număr de enzime. Participarea cisteinei la metabolism este parțial reflectată în diagramă:
Arginina si ornitina. Arginina se formează în timpul conversiei dioxidului de carbon și amoniacului în uree.
Ambii aminoacizi sunt implicați în formarea unui număr de substanțe vitale.
Lizina. Cel mai important aminoacid. Participă la sinteza multor substanțe.
Gruparea Σ-amino a restului de lizină este implicată în formarea legăturii dintre apo- și coenzime, în special în timpul formării enzimei biotină. Lizina joacă un rol important în legarea fosforului în timpul mineralizării țesutului osos și a altor procese.
Fenilalanina si tirozina. Transformările lor în organism merg în următoarele direcții: biosinteza proteinelor și peptidelor, formarea
amine proteinogene, hormoni și pigmenți, oxidare la produse finite cu ruperea miezului etc.:
Triptofan. Cel mai important aminoacid. Transformările sale sunt ilustrate de diagramă:
Histidină. Se referă la aminoacizii esențiali. Participă la biosinteza și metabolismul multor substanțe vitale:
Prolina și hidroxiprolina. Hidroxiprolina provine din prolină. Procesul este ireversibil. Ambii iminoacizi sunt folosiți pentru biosinteza proteinelor etc.
Conversia reziduului de aminoacizi fără azot
Unii dintre aminoacizii neutilizați în sinteza proteinelor și a derivaților acestora suferă procese de descompunere în amoniac și acizi carboxilici. Amoniacul este neutralizat în ficat în ciclul ornitinei. Dintre cele mai multe tipuri de dezaminare, predomină dezaminarea oxidativă. Cetoacizii rezultați sunt utilizați de țesuturi pentru diverse nevoi. Pe baza direcției de utilizare a reziduului fără azot, aminoacizii sunt împărțiți în două tipuri: glucoplastici și lipoplastici. Aminoacizii glucoplastici (alanină, serină, cisteină etc.) formează de obicei acid piruvic, care servește ca material de pornire pentru biosinteza glucozei și a glicogenului.
Din aminoacizii lipoplazici (leucină, izoleucină, arginină, ornitină, lizină etc.), după dezaminare se formează acid acetoacetic - o sursă de biosinteză a acizilor grași superiori.
α -Acizii ceto formați în timpul dezaminării oxidative a aminoacizilor sunt decarboxilați și simultan oxidați în acizi grași.
Acidul gras rezultat poate fi supus β -oxidare, apare acetil-CoA - sursa de energie chimica sau materie prima pentru biosinteza multor substante.
Caracteristici ale metabolismului intermediar al proteinelor complexe
Biosinteza proteinelor complexe se desfășoară în mod similar cu biosinteza proteinelor. În acest caz, structurile primare, secundare, terțiare și cuaternare ale moleculei proteice sunt formate prin adăugarea grupului protetic corespunzător.
Metabolismul cromoproteinelor. Corpul animal conține o serie de cromoproteine: hemoglobină, mioglobină, citocromi, enzime heminică etc.
Ele sunt caracterizate prin prezența unei molecule de hem. Biosinteza hemoglobinei a fost studiată în cele mai multe detalii.
Principalele componente ale moleculei de hemoglobină se formează în organele hematopoietice: măduva osoasă roșie, splină, ficat. Globina este sintetizată din aminoacizi în modul obișnuit pentru proteine. Formarea hemului are loc cu participarea enzimelor printr-un număr de etape.
Din două molecule δ -acidul aminolevulinic produce porfobilinogen, care contine un inel pirolic.
Porfobilinogenul formează apoi un compus ciclic din patru inele pirol, uroporfirina.
În transformările ulterioare, din uroporfirina se formează protoporfirina. Sub influența enzimei hemosintetazei, fierul (Fe 2+) este încorporat în molecula de protoporfirina și se formează hem care, printr-un rest de histidină, se leagă de globina proteică simplă, formând o subunitate a moleculei de hemoglobină.
Hemoglobina reprezintă 90-95% din masa uscată a globulelor roșii.
Metabolizarea lipoproteinelor, glicoproteinelor și fosfoproteinelor nu foarte diferit de metabolismul proteinelor simple. Sinteza lor se desfășoară în mod similar cu alte proteine - cu formarea structurilor primare, secundare, terțiare și cuaternare. Diferența este că în timpul sintezei, diferite grupuri protetice sunt atașate la partea proteică a moleculelor. Când o moleculă de proteină complexă se descompune, partea proteică este descompusă în aminoacizi, iar grupările protetice (lipidice, carbohidrați, esteri de fosfor ai aminoacizilor) în compuși simpli.
Schimbul suprem.În timpul schimbului intermediar se formează o serie compuși chimici, care sunt excretate din organism ca produse de descompunere a proteinelor. În special, dioxidul de carbon este eliberat de plămâni, apa de rinichi, cu transpirație, în fecale și cu aerul expirat. Multe alte produse ale metabolismului proteic, în special cele azotate, sunt excretate sub formă de uree, compuși perechi etc.
Conversia amoniacului. Amoniacul se formează în timpul dezaminării aminoacizilor, a bazelor purinice și pirimidinice, a acidului nicotinic și a derivaților săi și a altor compuși care conțin azot. În timpul zilei, în corpul uman se dezaminează 100-120 g de aminoacizi, se formează 16-19 g azot sau 18-23 g amoniac. Practic, amoniacul din corpul animalelor de fermă este neutralizat sub formă de uree, parțial sub formă de alantoină, acid uric și săruri de amoniu. La păsări și reptile, principalul produs final al metabolismului azotului este acidul uric.
Uree- principalul produs final al metabolismului azotului la majoritatea vertebratelor și a oamenilor. Reprezintă 80-90% din toate substanțele azotate din urină. Creată teoria modernă formarea ureei în ficat – ciclul ornitinic Krebs.
1. NH3 și CO2 care se desprind în timpul dezaminării și decarboxilării se combină sub influența enzimei carbamoil fosfat sintetaza pentru a forma carbamoil fosfat.
2. Carbamoil fosfat cu ornitină cu participarea ornitin carbamoiltransferazei formează citrulină.
3. Sub influența argininosuccinat sintetazei, acesta interacționează cu acidul aspartic, formând acid argininosuccinic.
4. Acidul argininosuccinic, sub influența argininosuccinat-liazei, este descompus în arginină și acid fumaric.
5. Arginina, sub influența arginazei, este descompusă în ornitină și uree, care este îndepărtată din organism cu urină și transpirație:
Ornitina reacţionează cu noi porţiuni de carbamoil fosfat, iar ciclul se repetă.
O parte din amoniacul din țesuturi este legată în timpul procesului formarea de amide - asparagina sau glutamina care sunt transportate la ficat. Ele sunt hidrolizate în ficat, după care se formează ureea din amoniac. O parte din amoniac este folosit de țesuturi pentru aminarea reductivă a cetoacizilor, ceea ce duce la formarea de aminoacizi.
În plus, în țesutul renal, amoniacul este implicat în procesul de neutralizare a acizilor organici și anorganici:
Conversii ale altor produse ale metabolismului proteic final. În procesul de metabolism al proteinelor, se formează și alți produse metabolice finale, în special derivați de baze purinice și pirimidinice, gaze (eliberate în timpul mișcărilor intestinale), fenoli, indol, skatol, acid sulfuric etc. În special, o mulțime de astfel de substanțe se formează în intestinul gros în timpul degradarii proteinelor.
Acești compuși toxici sunt neutralizați în ficat prin formarea așa-numiților acizi perechi, care sunt eliberați în urină, parțial în transpirație și fecale.
Indolul și skatolul, formați în timpul descompunerii putrefactive a triptofanului, sunt transformați în indoxil și skatoxil. Ele formează compuși perechi cu acizii glucuronic sau sulfuric.
Transformări ale produselor de degradare a cromoproteinelor. Când cromoproteinele sunt descompuse, se formează globina și hemul. Globina suferă transformările obișnuite tipice proteinelor. Hema servește ca sursă de formare
pigmenți ai bilei, urinei și fecalelor. Hemoglobina, atunci când este oxidată, se transformă în verdohemoglobină(coleglobină). Verdohemoglobina își pierde partea proteică și atomii de fier, ceea ce duce la formarea unei substanțe verzi - biliverdină. Biliverdina este redusă la un pigment roșu - bilirubina. Bilirubina este formată din mezobilirubină, care după următoarea restaurare devine urobilinogen. Urobilinogenul din intestin este transformat în pigmenți de scaun - stercobilinogenȘi stercobilină, în rinichi - în pigment de urină urobilină.
Produsele de descompunere a hemei sunt folosite de organism pentru diverse nevoi. Astfel, fierul este depus în organe sub formă de feritine. Biliverdina și bilirubina sunt pigmenți biliari, restul de substanțe sunt pigmenți de urină și fecale. Defalcarea mioglobinei se desfășoară într-un mod similar.
Reglarea metabolismului proteic. Un loc special în reglare îi revine cortexului emisfere cerebrale creierul și centrii subcorticali. Hipotalamusul conține un centru pentru metabolismul proteinelor. Reglarea se efectuează în mod reflex, ca răspuns la iritare.
Efectul hormonilor asupra biosintezei proteinelor se realizează prin stimularea formării ARNm. Somatotropina îmbunătățește procesele de sinteză a proteinelor. Biosinteza proteinelor este activată de insulină, unele
andro- și estrogeni, tiroxina. Glucocorticoizii din cortexul suprarenal stimulează descompunerea proteinelor și eliberarea de substanțe azotate.
Efectul hormonilor asupra metabolismului proteinelor este asociat cu modificări ale vitezei și direcției reacțiilor enzimatice. Biosinteza și, în consecință, activitatea enzimelor implicate în metabolismul proteic depinde de prezența unor vitamine suficiente în furaj. În special, piridoxal fosfat este o coenzimă a aminoacizilor decarboxilazelor, vitamina B 2 este o componentă a coenzimei aminooxidazelor, vitamina PP este baza dehidrazei acidului glutamic, fără vitamina C biosinteza prolinei și hidroxiprolinei nu poate avea loc etc. .
Patologia metabolismului proteic. Metabolismul proteic este perturbat în timpul infecțioase, invazive și boli necontagioase. Tulburările metabolismului proteic pot fi cauzate de o dietă formulată incorect, de hrănirea cu furaje de proastă calitate, de nerespectarea regimului de hrănire etc. Acest lucru duce la o scădere a nivelului productivității animalelor, o deteriorare a sănătății acestora și uneori chiar moarte.
Patologia metabolismului proteic se manifestă sub diferite forme.
Post cu proteine. Există două tipuri de înfometare de proteine: primară, când nu există suficienți aminoacizi esențiali în furaj, și secundară, cauzată de boli ale canalului alimentar, ficatului și pancreasului. La animale, creșterea încetinește, apar slăbiciune generală și umflare, formarea osoasă este afectată, se observă pierderea poftei de mâncare și se observă diaree. Apare un bilanţ negativ de azot, apare hipoproteinemie (conţinutul de proteine din sânge scade cu 30-50%).
Tulburarea metabolismului aminoacizilor. Apare sub mai multe forme. Astfel, cu unele boli hepatice (hepatită, ciroză, distrofie galbenă acută), conținutul de aminoacizi din sânge și urină crește brusc - apare alcaptonuria. În special, atunci când metabolismul tirozinei este perturbat, se dezvoltă alcaptonurie, însoțită de o întunecare accentuată a urinei după ce a stat în aer. Cu cistinoză, cistina se depune în ficat, rinichi, splină, ganglioni limfatici, intestine și
Există un exces de cistină în urină (cistinurie). Cu fenilcetonurie, o cantitate mare de acid fenilpiruvic apare în urină. Deficiențele de vitamine sunt adesea cauza unor astfel de tulburări.
Încălcarea metabolismului proteinelor complexe. Cel mai adesea se manifestă sub formă de tulburări ale metabolismului acidului nucleic și porfirinei. În acest din urmă caz, schimbul de hemoglobină, mioglobină și alte proteine este perturbat. Da cand diverse leziuni ficat (hepatită, fascioliază etc.), apare hiperbilirubinemie - conținutul de bilirubină din sânge crește la 0,3 - 0,35 g/l. Urina devine întunecată, în ea apar cantități mari de urobilină și apare urobilinuria. Uneori se observă porfirie - o creștere a conținutului de porfirine în sânge și țesuturi. Acest lucru duce la porfinurie și urina devine roșie.
Întrebări de control
1. Ce sunt proteinele, care este semnificația lor, compoziție chimică, caracteristici fizico-chimice, structura (primar, secundar, tertiar, cuaternar)? Clasificarea lor.
2. Oferiți o descriere a principalelor grupe și subgrupe de aminoacizi, dați formule structurale cele mai importante dintre ele, analizați proprietățile lor.
3. Ce este echilibrul de azot, proteine minime, proteine complete și incomplete, aminoacizi neesențiali, esențiali condiționat și esențiali? Scrieți formulele aminoacizilor esențiali.
4. Analizați principalele etape ale metabolismului proteic în organismul diferitelor tipuri de animale de fermă - digestie, absorbție, metabolism intermediar (biosinteză și descompunere) și final.
5. Cum este reglat metabolismul proteic în corpul animalelor și cum se manifestă patologia metabolismului proteic?
