100 RUR bonus pentru prima comandă
Selectați tipul locului de muncă Munca de absolvent Lucrări de curs Rezumat Teză de master Raport de practică Articol Raport Revizuire Lucrări de testare Monografie Rezolvarea problemelor Plan de afaceri Răspunsuri la întrebări Lucru de creație Eseu Desen Eseuri Traducere Prezentări Dactilografiere Altele Creșterea unicității textului Teza de master Lucrări de laborator Ajutor on-line
Aflați prețul
1. Caracteristici ale metabolismului proteic.
2. Catabolismul aminoacizilor.
3. Procese universale în catabolismul aminoacizilor.
4. Metode de neutralizare a amoniacului.
5. Biosinteza proteinelor.
Metabolismul proteinelor ocupă un loc central printre diversele procese metabolice inerente materiei vii. Toate celelalte tipuri de metabolism - carbohidrați, lipide, acid nucleic, minerale etc. servesc în primul rând metabolismului proteinelor, inclusiv. biosinteza proteinelor specifice. Metabolismul proteinelor foarte strict specific, asigură continuitatea reproducerii și reînnoirea corpurilor proteice ale organismului.
Este metabolismul proteic cel care coordonează, reglează și integrează diversitatea transformărilor chimice într-un organism viu integral, subordonându-l conservării speciei și continuității vieții. Comparativ cu alte tipuri de metabolism, metabolismul proteic are o serie de caracteristici.
Caracteristicile metabolismului proteinelor
Unul dintre trasaturi caracteristice metabolismul proteic este ramificarea sa extremă. Transformările a peste 20 de aminoacizi ai unei molecule de proteine din organismul animal implică câteva sute de produse intermediare strâns legate de metaboliții metabolismului carbohidraților și lipidelor. Blocarea oricărei căi metabolice specifice, chiar și a unui aminoacid, poate duce la apariția unor produse complet necunoscute.
Starea metabolismului proteic este determinată de mulți factori, atât exogeni, cât și endogeni. Mare importanțăîn acest caz, utilitatea biologică a proteinelor alimentare (furaj) joacă un rol. Orice abateri de la starea fiziologică normală a corpului, tulburări în metabolismul carbohidraților, lipidelor etc., afectează imediat metabolismul azotului.
Starea metabolismului proteinelor într-un organism viu poate fi caracterizată prin echilibrul de azot. Acest termen înseamnă diferența cantitativă dintre azotul introdus cu alimente și excretat sub formă de produse finite exprimate în aceleași unități. Deoarece cea mai mare parte a azotului din alimente este reprezentată de proteine, iar majoritatea produselor finale azotate eliberate sunt o consecință a defalcării proteinelor, se acceptă în general că pentru o evaluare corectă a stării metabolismului proteic, determinarea echilibrului de azot. poate fi un criteriu suficient de precis. În plus, conținutul mediu de azot al proteinelor este mai mult sau mai puțin constant și se ridică la 16%. Pentru a converti azotul total în proteine, trebuie să înmulțiți cantitatea totală găsită cu un factor de 6,25. Conceptul de bilanț de azot este strâns legat de problema standardelor proteice în hrana animalelor.
Există 3 tipuri de bilanț de azot în organism: pozitiv, zero (bilanț de azot) și negativ.
În biochimia clinică, se disting conceptele de azot proteic și neproteic. Cantitatea de azot neproteic din sângele animalelor nu este mare și variază între 20-60 mg%. Acesta include în principal azotul din uree, aminoacizi, acid uric, creatină și creatinina, indican etc. Azotul neproteic din sânge este numit și azot rezidual, adică rămâne în filtrat după precipitarea proteinelor.
La animalele sănătoase, fluctuațiile conținutului de azot neproteic din sânge sunt nesemnificative și depind în principal de cantitatea de proteine furnizată cu alimente. Cu toate acestea, mulți stări patologice sunt însoțite de o creștere bruscă a conținutului de azot neproteic din sânge. Această afecțiune se numește azotemie.
Principalele caracteristici ale metabolismului proteic apar în stadiul metabolismului intermediar și pot fi explicate prin doi factori:
In primul rand, valoare energetică aminoacizii nu sunt mari și îndeplinesc în celulă, în primul rând, funcțiile materialelor de construcție. În acest sens, în metabolismul proteic, rolul central este jucat nu de procesele de catabolism, ci de anabolism, i.e. sinteza proteinei. În al doilea rând, într-o celulă vie nu există mecanisme unice, universale pentru descompunerea aminoacizilor. Fiecare aminoacid suferă defalcare conform unui mecanism individual.
Catabolismul aminoacizilor
Dacă sunt cunoscuți 20 de aminoacizi proteici, atunci cel puțin 20 de căi ale catabolismului lor funcționează în fiecare celulă. Cu toate acestea, în ciuda unei asemenea varietăți de căi catabolice, există puțini produși finali ai metabolismului tisular al aminoacizilor, de exemplu. Cele 20 de moduri în care aminoacizii sunt descompuse în anumite etape se îmbină și duc la formarea a doar 5 produse diferiți, care apoi intră în ciclul acidului tricarboxilic și sunt complet oxidați.
Orez. 21. Căile transformărilor aminoacizilor.
Scheletele de carbon ale celor 10 aminoacizi sunt descompuse în acetil-CoA. Mai mult, 5 dintre acești 10 aminoacizi (alanină, cisteină, glicină, serină, treonină) sunt descompuse în acetil-CoA prin piruvat. Celelalte 5 (fenilalanina, tirozina, leucina, lizina, triptofanul) - prin acetoacetil-CoA. După cum se știe, acetoacetil-CoA este un produs central în metabolismul corpilor cetonici. În ficat, corpii cetonici pot fi formați din acești aminoacizi și, prin urmare, sunt numiți cetogeni. Restul sunt glucogenice, pentru că Glucoza este ușor de sintetizat din piruvat. Totuși, această împărțire a aminoacizilor este foarte condiționată, deoarece, în general, toți aminoacizii pot fi numiți glucogeni, mai ales că unii aminoacizi pot fi descompuse, atât cu formarea de piruvat, cât și de acetoacetil-CoA.
Pe lângă acetil-CoA, în timpul catabolismului aminoacizilor se pot forma α-cetoglutarat, succinil-CoA, fumarat și oxalacetat (Fig. 21).
Procese universale în catabolism
aminoacizi.
Fiecare aminoacid suferă defalcare conform unui mecanism individual. Unele căi catabolice sunt destul de complexe, în mai multe etape (până la 13 reacții secvențiale), cu formarea unui număr mare de metaboliți, care la rândul lor pot fi implicați în diferite procese biochimice. De exemplu, descompunerea triptofanului produce produse care pot servi ca precursori pentru neurohormonul serotoninei, Acid nicotinic si etc.
Există o serie de transformări cunoscute care au loc în metodele de descompunere a tuturor aminoacizilor, de ex. sunt comune tuturor căilor catabolice. Acestea includ: dezaminarea, transaminarea și decarboxilarea. În biologie, ele sunt mai bine cunoscute ca mecanisme universale pentru descompunerea aminoacizilor.
Dezaminarea - eliminarea grupelor amino ale aminoacizilor. S-a dovedit existența a patru tipuri de dezaminare. În toate cazurile, grupul NH2 de aminoacizi este eliberat ca NH3.
1. Dezaminare reductivă.
2. Dezaminarea hidrolitică.
3. Dezaminarea intramoleculară.
4. Dezaminarea oxidativă.
Tipul predominant pentru țesuturile animale, plante și majoritatea microorganismelor aerobe este dezaminarea oxidativă a aminoacizilor, care are loc în două etape cu formarea unui produs intermediar instabil - iminoacid. Cu toate acestea, trebuie remarcat faptul că majoritatea enzimelor care catalizează dezaminarea oxidativă a aminoacizilor valori fiziologice Nivelurile pH-ului sunt inactive. În țesuturile animale, cea mai activă enzimă este cea care catalizează dezaminarea oxidativă a acidului glutamic - glutamat dehidrogenază. Produsul final al reacției este α-cetoglutaratul.
Transaminare (transaminare) - reacții de transfer intermolecular al unei grupări amino de la un aminoacid la un α-cetoacid fără formarea intermediară de amoniac.
Reacțiile de transaminare sunt reversibile și universale pentru toate organismele vii. Apare cu participarea unor enzime specifice - aminotransferaze. Orice α-aminoacid și orice α-cetoacid pot participa la transaminare pentru a forma un nou amino și cetoacid. Având în vedere faptul că acidul glutamic suferă o dezaminare oxidativă cu o rată ridicată în țesuturile animale, se poate presupune că α-ketogutaratul este unul dintre principalele substraturi pentru transaminare. În prezent, se consideră dovedit nu numai că aproape toți aminoacizii reacționează cu acidul α-cetoglutaric pentru a forma acid glutamic și acidul ceto corespunzător, dar și că reacțiile de transaminare și dezaminare oxidativă sunt cuplate într-un singur proces care se desfășoară conform următoarea schemă:
Orez. 22. Schema dezaminării indirecte a aminoacizilor
Deoarece toate reacțiile acestui proces sunt reversibile, se creează condiții pentru sinteza, în esență, a oricărui aminoacid, în prezența α-cetoacidului corespunzător.
Decarboxilarea- eliminarea grupării carboxil a aminoacizilor sub formă de dioxid de carbon. Reacția este ireversibilă și este catalizată de decarboxilaze. Există mai multe tipuri de decarboxilare, dintre care cea mai răspândită este α-decarboxilarea, adică. eliminarea grupării –COOH la carbonul α al unui aminoacid. Produșii decarboxilării sunt CO2 și amine și pot fi, de asemenea, diamine și un nou aminoacid, în funcție de natura aminoacidului care este decarboxilat.
Unele amine (triptamina, histamina) au activitate biologică; printre diamine sunt cunoscute substanțe toxice (cadaverină, putrescină). Există mecanisme speciale pentru neutralizarea unor astfel de compuși, a căror esență se reduce în general la dezaminarea oxidativă cu eliberarea de amoniac.
Metode de neutralizare a amoniacului.
Unul dintre produsele finale ale metabolismului aminoacizilor este un compus extrem de toxic - amoniacul. Prin urmare, concentrația de amoniac din organism trebuie menținută la un nivel scăzut. Într-adevăr, nivelul de amoniac din sânge nu depășește în mod normal 60 µmol/l (aceasta este de aproape 100 de ori mai mică decât concentrația de glucoză din sânge). În corpul uman, aproximativ 100 g de aminoacizi sunt descompuse pe zi, prin urmare, se eliberează aproximativ 15 g de amoniac. Experimentele pe iepuri au arătat că o concentrație de amoniac de 3 mmol/l este letală. Astfel, amoniacul trebuie neutralizat în mod constant pentru a forma compuși netoxici care sunt ușor de eliminat prin urină.
Există mai multe metode principale de neutralizare a amoniacului.
Formarea amidelor de aminoacizi dicarboxilici (aminare reductivă);
sinteza ureei;
Formarea sărurilor de amoniu;
1. Aminare reductivă.
Una dintre modalitățile de a lega și neutraliza amoniacul în organism, în special în creier, retină, rinichi, ficat și mușchi, este biosinteza amidelor acizilor glutamic și aspartic (glutamină sau asparagină).
Formarea glutaminei (asparagina) este, în primul rând, o metodă expresă de neutralizare a amoniacului și, în al doilea rând, o metodă de transfer a amoniacului din țesuturile periferice către ficat și rinichi, unde are loc neutralizarea finală a acestei otrăviri și îndepărtarea din organism.
Neutralizarea amoniacului prin sinteza glutaminei are, de asemenea, semnificație anabolică, deoarece glutamina este utilizată pentru sinteza unui număr de compuși. Grupa amidă a glutaminei poate fi utilizată pentru sinteza asparaginei, glucozaminei și a altor aminozaharuri, nucleotide purine și pirimidinice. Astfel, în aceste reacții, azotul amoniac este inclus în diferite componente structurale și funcționale ale celulei.
2. Formarea sărurilor de amoniu.
În general, tot amoniacul este eliminat din organism prin urină în două moduri:
Sub formă de uree, care este sintetizată în ficat;
Sub formă de săruri de amoniu formate în epiteliul tubilor renali;
Excreția de amoniac în urină este în mod normal scăzută - aproximativ 0,5 g pe zi. Dar crește de mai multe ori cu acidoză.
Sinteza sărurilor de amoniu are loc în lumenul tubilor renali din amoniacul secretat aici și anionii filtrați ai urinei primare.
Amoniacul din rinichi se formează și datorită grupului amidic al glutaminei din sânge, care nu este reținut în ficat. Glutamina este hidrolizată de glutaminază, care este prezentă în celulele epiteliale ale tubilor renali.
Formarea sărurilor de amoniu în tubii renali este un mecanism important pentru reglarea stării acido-bazice a organismului. Crește brusc odată cu acidoza metabolică - acumularea de acizi în organism și scade odată cu pierderea de acizi în organism (alcaloză).
3. Principalul mecanism de neutralizare a amoniacului din organism este sinteza ureei. Ureea este excretată din organism prin urină ca principal produs final al metabolismului proteinelor. Ureea reprezintă până la 80-85% din tot azotul excretat din organism. Sediul principal al sintezei ureei este ficatul. Sinteza ureei este un proces metabolic ciclic și se numește ciclul ureei ornitinei Krebs.
Ciclul ornitinei este strâns legat de ciclul acidului tricarboxilic (ciclul Krebs). Mecanismul procesului este destul de simplu; este considerat în doar trei etape. Cu toate acestea, o caracteristică a ciclului este că enzimele de reacție sunt distribuite între citoplasmă și mitocondriile celulelor.
Pentru fiecare revoluție a ciclului, se sintetizează o moleculă de uree din două molecule de amoniac și se consumă trei molecule de ATP.
Orez. 23. Schema biosintezei ureei.
Biosinteza proteinelor
Sinteza proteinelor are loc continuu în fiecare celulă vie. Sistemul de sinteză de proteine al celulei implică interacțiunea coordonată a mai mult de 300 de macromolecule diferite și include un set de toți cei 20 de aminoacizi care alcătuiesc moleculele proteice; cel puțin 20 de ARNt diferite; un set de cel puțin 20 de enzime diferite – aminoacil-ARNt sintetaze; ribozomi; factori proteici implicați în sinteza la diferite niveluri de traducere; ARNm ca componentă principală a sistemului care transportă informații despre structura proteinei sintetizate în ribozom.
În ciuda acestei complexități, proteinele din celulă sunt sintetizate într-un ritm destul de mare. De exemplu, în celulele E. coli, o proteină constând din 100 de aminoacizi este sintetizată în 5 secunde.
Orez. 24. Schema schematică a biosintezei proteinelor (după A.S. Spirin). Cercurile reprezintă aminoacizi liberi și reziduurile acestora din lanțul polipeptidic.
Secvența de aminoacizi a unei proteine (structura primară) este cunoscută a fi codificată în gene. ARN-ul mesager (ARNm) sau ARN-ul mesager (ARNm) servește la transportul informațiilor genetice de la ADN-ul din nucleu la citoplasmă, unde se leagă de ribozomi și servește ca șablon pentru sinteza proteinelor. Procesul de sinteză a ARN mesager se numește transcripție. După ce trăsăturile structurale ale genei au devenit cunoscute, mecanismul de transcripție a fost complet descifrat. O copie complementară completă a genei, pro-ARN, este sintetizată preliminar, care apoi suferă un proces de maturare (procesare ARNm).
Procesarea constă în tăierea enzimatică a transcripției primare, urmată de îndepărtarea regiunilor sale intrronice și reunificarea (splicing) regiunilor exonice, formând o secvență de codificare continuă a ARNm matur, care participă ulterior la traducerea informațiilor genetice. În timpul procesării, are loc, de asemenea, modificarea capetelor 5" și 3" ale moleculei mature de ARNm care se formează.
Traducerea, ca etapă următoare în implementarea informației genetice, constă în sinteza unei polipeptide pe un ribozom, în care o moleculă de ARNm este utilizată ca șablon.
Traducerea poate fi considerată ca fiind procesul de traducere a „limbajului nucleotidic” al ARNm în lanțul polipeptidic „aminoacid” al unei molecule de proteine. Acest proces are loc datorită faptului că secvența de nucleotide a ARNm conține „cuvinte” de cod pentru fiecare aminoacid - codul genetic. Fiecare combinație triplă consecutivă de nucleotide codifică un aminoacid - un codon. Codul genetic este format din 64 de codoni.
Codul genetic este degenerat. Aceasta înseamnă că majoritatea aminoacizilor sunt codificați de mai mulți codoni. Secvența primelor două nucleotide determină specificitatea fiecărui codon, adică. Codonii care codifică același aminoacid diferă doar în a treia nucleotidă.
O alta trăsătură distinctivă Codul genetic este continuitatea lui, absența „semnelor de punctuație”, adică. semnale care indică sfârşitul unui codon şi începutul altuia. Cu alte cuvinte, codul este liniar, unidirecțional și continuu. Cea mai semnificativă caracteristică a codului este universalitatea sa pentru toate organismele vii, de la bacterii la oameni. Codul nu a suferit modificări semnificative de-a lungul a milioane de ani de evoluție.
Dintre cei 64 de codoni, 3, și anume UAG, UAA, UGA, se dovedesc a fi „fără sens”. Acești codoni fac functie importanta semnale de terminare în sinteza polipeptidelor în ribozomi.
Procesul de traducere poate fi împărțit în trei etape principale - inițiere, alungire și terminare.
Inițierea translației este asigurată prin conectarea unei molecule de ARNm cu o anumită regiune a subunității mici a unui ribozom disociat și formarea unui complex de inițiere.
Procesul de alungire este direct legat de subunitatea ribozomală mare, care are secțiuni specifice - A (aminoacid) și P (peptidil). Începe cu formarea unei legături peptidice între aminoacizii de inițiere (primul din lanț) și ulterior (al doilea). Apoi ribozomul deplasează un triplet de ARNm în direcția 5"→ 3", care este însoțit de desprinderea ARNt de inițiere din matrice (ARNm), de aminoacidul de inițiere și eliberarea acestuia în citoplasmă. În acest caz, al doilea aminoacil-ARNt se deplasează de la situsul A la situsul P, iar situsul A eliberat este ocupat de următorul (al treilea) aminoacil-ARNt. Procesul de mișcare secvențială a ribozomului în „etape triplete” de-a lungul catenei de ARNm se repetă, însoțit de eliberarea de ARNt care intră în situsul P și o creștere a secvenței de aminoacizi a polipeptidei sintetizate.
Terminarea translației este asociată cu intrarea unuia dintre cele trei triplete stop cunoscute de ARNm în situsul A al ribozomului. Deoarece un astfel de triplet nu conține informații despre niciun aminoacid, dar este recunoscut de proteinele de terminare corespunzătoare, procesul de sinteză a polipeptidelor se oprește și este deconectat de la matrice (ARNm).
Modificarea post-translațională a unei polipeptide este etapa finală a implementării informației genetice în celulă, care duce la transformarea polipeptidei sintetizate într-o moleculă de proteină activă funcțional. În acest caz, polipeptida primară poate suferi o procesare, constând în îndepărtarea enzimatică a aminoacizilor inițiatori, scindarea altor resturi de aminoacizi (inutile) și formarea nivelurilor de organizare structurală etc.
Procesele de dezaminare, transaminare și sinteza aminoacizilor, albuminelor și a majorității globulinelor serice din sânge, protrombină și fibrinogen au loc în ficat. Se presupune că albumina și α-globulinele sunt produse de celulele hepatice poligonale, β- și γ-globulinele sunt formate în RES, în special în celulele Kupffer ale ficatului și celulele plasmatice ale măduvei osoase.
Rolul principal al ficatului în metabolismul proteic explică interesul mare al clinicienilor pentru metodele de determinare a parametrilor acestui metabolism. Acestea includ, în primul rând, determinarea cantității totale de proteine plasmatice și a fracțiunilor acesteia, inclusiv protrombina. Odată cu determinarea proteinogramei, au găsit uz practicși teste care indică doar indirect prezența modificărilor proteinelor din sânge, inclusiv manifestarea proteinelor patologice - paraproteine. Acestea includ teste de labilitate și teste coloidale.
Proteine totaleîn plasma oamenilor sănătoși este de 7,0-8,5% (K. I. Stepashkina, 1963). O modificare a cantității totale de proteine se observă numai în tulburările severe ale metabolismului proteic. În schimb, modificările raportului dintre fracțiile individuale sunt un indicator foarte subtil al stării metabolismului proteinelor.
Cea mai utilizată metodă în practică este determinarea fracțiilor proteice prin electroforeză pe hârtie. Dezavantajul acestuia din urmă îl reprezintă fluctuațiile rezultatelor obținute în funcție de versiunea metodei utilizate. Prin urmare, datele din literatură privind o proteinogramă normală nu sunt identice.
Tabelul 7 prezintă opțiunile de normă descrise de diverși autori(după V. E. Predtechensky, 1960).
Odată cu afectarea ficatului, sinteza albuminei și α1-globuline în celulele hepatice poligonale scade, iar sinteza β- și γ-globulinelor în celulele Kupffer și celulele mezenchimale periportale crește (ca manifestare a iritației celulelor reticuloendoteliale), rezultând în modificări ale fracțiilor proteice – disproteinemie.
Pentru leziunile hepatice difuze, atât acute, cât și cronice în timpul exacerbării lor, sunt caracteristice următoarele modificări ale proteinogramei: o scădere a cantității de albumină și o creștere a globulinelor. În ceea ce privește acestea din urmă, fracția Y-globulinei crește în principal, aparent datorită acumulării de anticorpi asemănători ca mobilitate electroforetică cu Y-globulinele. Conținutul de α2- și β-globuline crește mai puțin. Gradul de modificare a proteinogramei depinde direct de severitatea bolii. Excepție este agammaglobulinemia cu comă hepatică. Cantitatea totală de proteine este de obicei ușor crescută din cauza hiperglobulinemiei.
Când se evaluează proteinograma la pacienții cu leziuni hepatice, nu trebuie uitat că, cu un număr mare de boli foarte diverse, se observă o schimbare semnificativă a fracțiilor proteice, cum ar fi, de exemplu, colagenoza, afectarea rinichilor, mielomatoza etc.
În bolile hepatice, apar modificări în sistemul de coagulare a sângelui, iar determinarea diferiților factori de coagulare a sângelui este un test de evaluare. stare functionala ficat. Cele mai caracteristice modificări sunt protrombina și proconvertina.
Protrombina(factorul II de coagulare a sângelui) este o globulină; în studiile electroforetice ale plasmei, vârful protrombinei este situat între albumine și u-globuline. Protrombina se formează în celulele hepatice cu participarea vitaminei K. În timpul coagulării sângelui, protrombina este transformată în trombină. Concentrația de protrombină în plasma sanguină este de aproximativ 0,03%. În practică, nu cantitatea absolută de protrombină este determinată, ci „timpul de protrombină” și indicele de protrombină. Cea mai comună metodă de determinare a indicelui de protrombină în Uniunea Sovietică este metoda lui V. N. Tugolukov (1952). În mod normal, indicele de protrombină este de 80-100%.
Capacitatea hepatocitelor de a sintetiza protrombina poate fi afectată în patologia hepatică. În plus, afectarea ficatului este însoțită de o încălcare a depunerii unui număr de vitamine în ea, inclusiv vitamina K, care este, de asemenea, cauza hipoprotrombinemiei. Prin urmare, dacă se detectează o scădere a indicelui de protrombină, trebuie efectuat un studiu repetat după o încărcare de 3 zile cu vitamina K - 0,015 vikasol de 3 ori pe zi. Dacă cantitatea de protrombină rămâne scăzută, aceasta indică leziuni ale parenchimului hepatic.
Un alt factor al sistemului de coagulare a sângelui care reacționează în mod natural la afectarea ficatului este proconvertina (factor VII, factor stabil). Proconvertinul catalizează acțiunea tromboplastinei, accelerând formarea trombinei. Acest factor se formează în ficat, conținutul său în plasmă este de 0,015-0,03%. Cantitatea de proconvertină, ca și protrombina, este exprimată ca indice. Timpul normal de proconvertină este de 30-35 de secunde, indicele este de 80-120%.
Când parenchimul hepatic este afectat, atât indicele de protrombină, cât și indicele de proconvertină scad. Există un paralelism între acești indicatori și severitatea leziunilor hepatice (K. G. Kapetanaki și M. A. Kotovshchikova, 1959; A. N. Filatov și M. A. Kotovshchikova, 1963).
Cantitate mare oferita diverse metode, care determină indirect prezența disproteinemiei și a paraproteinemiei. Toate se bazează pe precipitarea proteinei patologice cu diverși reactivi.
Testul Takata-Ara (testul sublimat) se bazează pe precipitarea unui precipitat floculant de proteine grosier dispersate sub influența reactivului Takata care conține sublimat. Reacția se apreciază prin densitatea sedimentului sau prin diluția serului la care apare turbiditatea. Proba se apreciază pozitivă dacă, într-o serie de eprubete cu reactiv Takata și o cantitate descrescătoare de ser (1,0; 0,5; 0,25; 0,12 ml etc.), în primele trei sau mai multe eprubete apare un precipitat floculent; fie numai în primele două – slab pozitive. Testul devine pozitiv atunci când conținutul de γ-globuline din sânge crește, în special cu boala Botkin, cu ciroza hepatică, dar și cu o serie de alte boli (pneumonie, sifilis etc.).
Una dintre modificările testului Takata-Ara este testul Gross (reacție sublimat-sedimentară), în care rezultatele sunt exprimate în mililitri de reactiv sublim necesar obținerii unei turbidități distincte. Norma este de 2 ml sau mai mult. În cazul bolilor hepatice, valorile testului brut sunt reduse la 1,8-1,6 ml, în caz de leziuni severe - la 1,4 ml și mai mici.
Testul Veltman se bazează pe coagularea proteinelor plasmatice atunci când sunt încălzite în prezența unei soluții de clorură de calciu de concentrații variabile (de la 0,1 la 0,01%). În mod normal, coagularea are loc atunci când concentrația soluției este mai mare de 0,04%, adică în primele 6-7 eprubete. Leziunile hepatice se caracterizează prin apariția sedimentului la o concentrație mai mică - alungirea „panglicii” de coagulare.
Testul cefalinei se bazează pe apariția floculării emulsiei cefalină-colesterol în prezența serului sanguin al pacientului. Testul are avantajul față de cele indicate mai sus că este puternic pozitiv în prezența necrozei în parenchimul hepatic și, prin urmare, poate fi util în determinarea activității procesului în boala Botkin și ciroza hepatică și în diagnostic diferentiatîntre icterul obstructiv (în stadiile incipiente) și afectarea parenchimului hepatic.
Testul de turbiditate a timolului se bazează pe determinarea turbidității care apare atunci când serul de testat este combinat cu un reactiv timol. Gradul de turbiditate se determină după 30 de minute și se apreciază într-un spectrofotometru sau colorimetru. Folosind o curbă standard de turbiditate, rezultatul este obținut în unități arbitrare. Norma variază de la 0,8 la 5,0 unități. Dacă ficatul este afectat, valoarea probei crește, ajungând la 30-35 de unități. cu boala Botkin (Popper, Schaffner, 1961).
Testul de tulbureală a timolului poate fi continuat sub forma unui test de floculare a timolului: se evaluează flocularea care apare la 24 de ore după combinarea serului cu reactivul timol.
Azot din sânge rezidualÎn mod normal este de 20-40 mg%. Azotemia severă (până la 100 mg% sau mai mult) apare în leziuni hepatice severe (distrofie acută din cauza hepatitei, ciroză terminală, insuficiență hepatică după intervenția chirurgicală la nivelul ficatului și tractului biliar) și indică dezvoltarea insuficienței hepatice.
amoniac sericÎn mod normal este de 40-100%. Hiperamoniemia se observă în insuficiența hepatică, precum și în prezența unor anastomoze porto-cave pronunțate (dezvoltate în mod natural sau create în timpul intervenției chirurgicale), prin care sângele curge din intestine, ocolind ficatul. Creșterea cea mai pronunțată a cantității de amoniac din sângele periferic se observă la pacienții cu insuficiență hepatică după o încărcare proteică (mancând cantități mari de carne, sânge care intră în intestine în timpul sângerării esofagiene sau gastrice). Pentru a identifica insuficiența portal-hepatică, se poate utiliza un test cu o încărcătură de săruri de amoniac (A. I. Khazanov, 1968).
Lipoproteine și glicoproteine*. Proteinele serice formează compuși stabili cu lipide și carbohidrați: lipo- și glicoproteine. Desigur, atunci când raportul dintre diferitele fracții ale proteinelor plasmatice se modifică, se modifică și conținutul de complexe asociate acestora.
În timpul electroforezei, lipoproteinele sunt separate în fracții corespunzătoare fracțiunilor α1-, β și Y ale globulinei. Fracția y („reziduul lipidic”) include compuși proteici cu grăsimi neutre și esteri de colesteril, care sunt ușor mobili în câmpul electric. Această fracțiune nu prezintă interes practic, deoarece aceasta din urmă nu se modifică în condiții patologice. Indivizii sănătoși au următorul raport procentual al fracțiunilor α și β, lipoproteine (I. E. Tareeva, 1962): α-lipoproteine - 29,0 ± 4,9; β-lipoproteine - 71,0 ± 4,9; raportul β/α-2,45 ± 0,61.
S-a stabilit o legătură între modificările raportului dintre fracțiile α și β ale lipoproteinelor și severitatea leziunii parenchimului hepatic. Nu există un paralelism complet între modificările lipoproteinogramei și alți indicatori funcționali. Cu toate acestea, trebuie remarcat faptul că boala Botkin și faza activă a cirozei hepatice se caracterizează printr-o scădere a cantității de α-lipoproteine până când acestea dispar complet pe profilul lipidic și o creștere a β-lipoproteinelor cu o creștere corespunzătoare a β. raportul /α de mai multe ori. Cu leziuni hepatice cronice, aceste modificări sunt mai puțin pronunțate.
Glicoproteinele sunt compuși ai diverșilor carbohidrați cu proteine, în principal globuline. Metoda electroforetică permite separarea fracțiilor glicoproteice cu fracțiile proteice corespunzătoare. Sinteza glicoproteinelor se realizează în ficat, deci este de înțeles să încercați să folosiți determinarea glicoproteinelor în scopul de a diagnosticare funcțională. Cu toate acestea, datele obținute de diverși autori la examinarea pacienților cu patologie hepatică rămân foarte contradictorii. Mai caracteristică este creșterea fracției de α-glicoproteine (N. A. Zaslavskaya, 1961; I. D. Mansurova, V. I. Dronova și M. S. Panasenko, 1962).
* Pentru metoda de determinare, vezi: A. F. Blyuger. Structura și funcția ficatului în hepatita epidemică. Riga, 1964.
Metabolismul proteinelor
Metabolismul proteinelor este veriga centrală a tuturor proceselor biochimice care stau la baza existenței unui organism viu. Se caracterizează intensitatea metabolismului proteic bilantul de azot, deoarece cea mai mare parte a azotului din organism provine din proteine. Aceasta ia în considerare azotul din furaj, azotul din organism și azotul produșilor excretori. Bilanțul de azot poate fi pozitiv (când există o creștere a greutății animalului și reținerea de azot în organism), egal cu zero, sau se observă un bilanț de azot (se elimină atât azot din organism cât este furnizat cu furaj). ), și negativ (descompunerea proteinelor nu este compensată de proteinele furajere). Bilanțul de azot este caracterizat minim de proteine- cea mai mică cantitate de proteine din furaje, care este necesară pentru menținerea echilibrului de azot în organism. Minimul proteic, calculat la 1 kg de greutate vie, are următoarele valori medii, g:
| Vaca care alapteaza | 1 |
| Vaca care nu alapteaza | 0,6-0,7 |
| Oaie | 1 |
| Capră | 1 |
| Porc | 1 |
| Cal de lucru | 1,24,42 |
| Calul nu funcționează | 0,7-0,8 |
Proteinele furajelor sunt împărțite în cu drepturi deplineȘi inferior. Furajele complete conțin reziduuri de aminoacizi esențiali care nu pot fi sintetizați de organismul animalului: valină, izoleucină, leucină, lizină, metionină, treonină, triptofan și fenilalanină. Aminoacizii esențiali condiționat includ
histidină, deoarece deficitul său ușor în furaj este compensat prin sinteza de către microflora din tubul digestiv. Aminoacizii rămași sunt înlocuibili și pot fi sintetizați în corpul animalului: alanină, acizi aspartic și glutamic, serie. Cinci aminoacizi sunt considerați parțial esențiali: arginina, glicina, tirozina, cistina și cisteina. Iminoacizii prolina și hidroxiprolina pot fi sintetizați în organism.
ÎN diverse furajeși produsele alimentare conțin cantități inegale de proteine,%:
| Fasole de mazăre | 26 | Hrăniți cu drojdie | 16 |
| Boabe de soia | 35 | Cartof | 2,0-5 |
| boabe de grau | 13 | Varză | 1,1-1,6 |
| Boabele de porumb | 9,5 | Morcov | 0,8-1 |
| bob de orez | 7,5 | Sfeclă | 1,6 |
Produsele de origine animală sunt bogate în proteine complete, %:
| Carne slabă de vită | 21,5 | Brânză de vacă | 14,6 |
| Miel slab | 19,8 | Brânzeturi | 20-36 |
| Miel gras | 25 | Ou de gaina | 12,6 |
| Carnea de porc este grasă | 16,5 | Laptele vacii | 3,5 |
| Peşte | 9-20 | Unt de vacă | 0,5 |
Standardul proteinei complete este cel mai adesea cazeina, care conține toți aminoacizii esențiali.
Digestia proteinelor.În tubul digestiv, proteinele sunt descompuse în aminoacizi și grupe prostatice.
ÎN cavitatea bucală furajele care conțin proteine sunt zdrobite mecanic, umezite cu salivă și formează un bolus alimentar, care pătrunde în stomac prin esofag (la rumegătoare - în proventriculus și abomas, la păsări - în stomacul glandular și muscular). Saliva nu conține enzime capabile să descompună proteinele alimentare. Furajul mestecat intră în stomac (la rumegătoare, în abomas), amestecat și înmuiat în suc gastric.
Suc gastric- lichid incolor si usor opalescent cu o densitate de 1.002-1.010. O persoană produce aproximativ 2 litri pe zi, o mare bovine- 30, pentru un cal - 20, pentru un porc - 4, pentru un câine - 2-3, pentru o oaie și capră - 4 litri de suc gastric. Secreția de suc gastric în primul
(reflex complex) faza este determinată de aspectul, mirosul și gustul alimentelor, în a doua fază (neurohumorală) - de compoziția sa chimică și iritarea mecanică a receptorilor mucoasei. Compoziția sucului gastric include 99,5% apă și 0,5% substanțe solide. Substanțele dense includ enzimele pepsină, renină, gastrixină, gelatinază, lipază (la porci și amilază); proteine - albumine serice și globuline, mucoproteine, factor Castle; din substanțe minerale, acizi (în principal clorhidric) și săruri.
Principala enzimă a sucului gastric este pepsina, iar acidul care creează condițiile pentru acțiunea sa catalitică este acidul clorhidric. Principalele celule ale glandelor fundului stomacului participă la formarea pepsinei, iar celulele parietale participă la formarea acidului clorhidric. Sursa ionilor de clorură este NaCl, ionii H + - protoni care vin din sânge în citoplasma celulelor parietale datorită reacțiilor redox (G. D. Kovbasyuk, 1978).
Acidul clorhidric creează aciditatea necesară pentru acțiunea catalitică a enzimelor. Astfel, la om pH-ul sucului gastric este de 1,5-2,0, la bovine - 2,17-3,14, la cai - 1,2-3,1, la porc - 1,1-2,0 , la oi - 1,9-5,6, la păsări - 3,8. De asemenea, acidul clorhidric creează condiții pentru conversia pepsinogenului în pepsină, accelerează descompunerea proteinelor în părțile lor componente, denaturarea, umflarea și slăbirea acestora, împiedică dezvoltarea proceselor de putrefacție și fermentație în stomac, stimulează sinteza hormonilor intestinali etc. În practica de laborator, aciditatea totală, liberă și legată a sucului gastric.
Renina (chimozina sau enzima cheagului) este produsă la rumegătoarele tinere de glandele mucoasei abomasului. Se sintetizează sub formă de prorenină, care la pH
ÎN stomac Are loc descompunerea hidrolitică a majorității proteinelor furajere. Astfel, nucleoproteinele sub influența acidului clorhidric și a pepsinei se descompun în
acizi nucleici și proteine simple. Defalcarea altor proteine are loc și aici. Sub influența pepsinei, legăturile peptidice de la marginile moleculelor de proteine sunt scindate. Legăturile formate din aminoacizii aromatici și dicarboxilici sunt cele mai ușor de spart. Pepsina descompune cu ușurință proteinele de origine animală (cazeina, mioglobina, miogenul, miozina) și unele proteine vegetale, construite în principal din acizi monoaminodicarboxilici (gliadina și glutelina cerealelor), cu excepția keratinelor de lână, fibroinelor de mătase, mucoasei, ovomucoidelor, unele proteine osoase și cartilaj.
Unele proteine sunt descompuse de alte enzime proteolitice ale sucului gastric, de exemplu, colagenul - gelatinază, kasenny - renina.
Sub influența constituenților sucului gastric, în primul rând acidul clorhidric și enzimele, proteinele din stomac sunt hidrolizate în grupe protetice, albumină, peptone, polipeptide și chiar aminoacizi.
Secreția gastrică este stimulată de hormonoizii membranei mucoase a tubului digestiv: gastrină (în pilor), enterogastrină (în intestine), histamina (în stomac) etc.
Caracteristicile digestiei proteinelor la rumegătoare. La rumegătoare, bolusul alimentar din esofag pătrunde în proventricul, unde suferă o prelucrare mecanică suplimentară; la mestecat, se întoarce în cavitatea bucală, este zdrobit din nou, apoi intră în rumen, plasă, carte și abomasum, unde primul stadiul digestiei este finalizat.
În proventriculus, prelucrarea chimică a substanțelor furajere are loc sub influența enzimelor din bacterii, ciliați și ciuperci care simbioză acolo. Până la 38% dintre microbii din rumen de bovine și 10% dintre microbii din rumen de oaie au activitate proteolitică, 70-80% dintre astfel de enzime sunt concentrate în interiorul celulelor, 20-30% în lichidul rumen. Enzimele acționează în mod similar cu tripsina, scindând legăturile peptidice dintre gruparea carboxil a argininei sau lizinei și gruparea amino a altor aminoacizi la pH 5,5-6 și pH 6,5-7. Proteinele sub influența hidrolazelor peptidice sunt descompuse în peptide, peptidele prin peptidaze în oligopeptide, oligopeptidele în aminoacizi. Astfel, zeina de porumb este hidrolizată cu 60% la aminoacizi și
cazeină - 90%. Unii aminoacizi sunt dezaminați de enzimele bacteriene.
O caracteristică remarcabilă a digestiei în proventriculus este sinteza proteinelor de către microorganisme din substanțele neproteice din furaje și din produsele sale procesate. Cea mai mare parte a alimentelor din plante este reprezentată de carbohidrați și în primul rând fibre. Fibrele din abdomen, sub influența enzimelor microbiene celulaza și celobiaza, sunt descompuse în α-D(+)-glucoza si β-D(+)-glucoză.
Monozele suferă diferite tipuri de fermentație, ceea ce duce la formarea de acizi grași cu greutate moleculară mică. Astfel, în timpul fermentației lactice cauzate de Bact. lactis, acidul lactic se formează din glucoză: C 6 H 12 O 6 → 2CH 3 → CHOH - COOH. În timpul fermentației acidului butiric, cauzată de bacterii din genul Clostridium, se formează acid butiric: C 6 H 12 O 6 → CH 3 - CH 2 - CH 2 - COOH + 2H 2 + 2CO 2 etc.
Cantitatea de acizi grași volatili din rumenul unei vaci poate ajunge la 7 kg pe zi. Cu o dietă concentrată în fân, rumenul vacilor conține: acid acetic - 850-1650 g, acid propionic - 340-1160, acid butiric - 240-450 g.
În ceea ce privește acid aceticÎn rumenul unei oi se formează 200-500 g de acizi grași volatili pe zi. Compoziția lor procentuală este următoarea:
Unii dintre acești acizi sunt utilizați pentru sinteza grăsimii din lapte, glicogenului și a altor substanțe (Fig. 22), în timp ce unii servesc ca material pentru microflora pentru a sintetiza aminoacizi și propria proteină.
Sinteza aminoacizilor de către microfloră în stomacul rumegătoarelor are loc datorită produselor de fermentație fără azot și amoniacului. Sursa de amoniac o reprezintă produsele de descompunere a ureei, sărurilor de amoniu și
alți aditivi care conțin azot pentru diete. Astfel, ureea, sub influența enzimei ureazei produse de microflora rumenului, este descompusă în amoniac și dioxid de carbon:
Sursa de produse fără azot sunt cel mai adesea acizii ceto, care sunt formați din acizi grași (vezi mai sus). Această biosinteză este de obicei de natura aminării reductive:
Din aminoacizi, microorganismele sintetizează proteinele necesare existenței lor. În funcție de alimentație, în rumenul vacilor pot fi sintetizate 300-700 g de proteine bacteriene pe zi.
Din proventriculus, masele furajere intră în abomas, unde, sub influența sucului acid de cheag, microorganismele mor și proteinele lor sunt descompuse în aminoacizi.
Din stomac (abomasum), mase de furaje intră în porțiuni mici în intestinul subtire, unde descompunerea proteinelor este completă. Implica enzime proteolitice ale secretiilor pancreatice si sucului intestinal. Aceste reacții au loc într-un mediu neutru și ușor alcalin (pH 7-8,7). În intestinul subțire, bicarbonații de secreție pancreatică și sucul intestinal neutralizează acidul clorhidric: HCl + NaHCO 3 → NaCl + H 2 CO 3.
Acidul carbonic, sub influența enzimei anhidrază carbonică, se descompune în CO 2 și H 2 O. Prezența CO 2 contribuie la formarea unei emulsii stabile în chim, care facilitează digestia.
Aproximativ 30% din legăturile peptidice ale proteinelor sunt scindate de tripsină. Se eliberează sub formă de tripsinogen inactiv și, sub influența enzimei mucoasei intestinale, enterokinaza, se transformă în tripsină activă, pierzându-se hexapeptida care acoperea anterior centrul activ (Fig. 23).Tripsina scindează legăturile peptidice. format din - grupe COOH de arginină și lizină și - grupe NH 2 - ale altor aminoacizi.
Aproape 50% din legăturile peptidice sunt scindate de chimotripsină. Este eliberat sub formă de chimotripsinogen, care, sub influența tripsinei, este transformat în chemotripsină. Enzima scindează legăturile peptidice formate din grupările COOH de fenilalanină, tirozină și triptofan și grupările NH2 ale altor aminoacizi. Legăturile peptidice rămase sunt scindate de peptidazele sucului intestinal și sucului pancreatic - carboxipeptidaze și aminopeptidaze.
Sucul pancreatic conține colagenază (descompune colagenul) și elastinază (hidrolizează elastina). Activitatea enzimelor este activată de microelemente: Mg 2+, Mn 2+, Co 2+ etc. Etapa finală Digestia proteinelor este reflectată în diagramă:
Digestia proteinelor are loc în cavitatea intestinală și pe suprafața mucoasei (digestia parietală).
În cavitatea intestinală, moleculele de proteine sunt descompuse, iar pe suprafața membranei mucoase - „fragmentele” lor: albumoze, peptone, polipeptide, tripeptide și dipeptide.
Proteinele și derivații lor care nu au suferit descompunere în intestinul subțire sunt ulterior colon supus putrezirii. Putretire - în mai multe etape
un proces la care participă diferite microorganisme în anumite etape: bacterii anaerobe și aerobe din genurile Bacillus și Pseudomonas, ciliați etc. Sub influența hidrolazelor peptidice bacteriene, proteinele complexe sunt descompuse în proteine și grupe protetice. Proteinele, la rândul lor, sunt hidrolizate în aminoacizi și suferă dezaminare, decarboxilare, scindare intramoleculară, oxidare, reducere, metilare, demetilare etc. Apar o serie de produse toxice care sunt absorbite prin mucoasa intestinală în sistemele circulator și limfatic. și sunt transportate în tot corpul, otrăvindu-i organele, țesuturile și celulele.
Astfel, în timpul degradarii în intestinul gros, aminoacizii suferă decarboxilare, ceea ce duce la formarea de amine toxice, de exemplu, cadaverină și putrescină.
În timpul dezaminării (reductivă, intramoleculară, hidrolitică, oxidativă) se formează amoniac, acizi carboxilici saturați și nesaturați, hidroxiacizi și cetoacizi.
Decarboxilazele bacteriene pot determina descompunerea ulterioară a acizilor carboxilici cu formarea de hidrocarburi, aldehide, alcooli etc.: CH 3 -CH 2 - COOH → CH 3 -CH 3 + CO 2;
Aceste procese au loc, de obicei, în tandem și în etape, ceea ce duce în cele din urmă la apariția unei game largi de produse putrezite. Astfel, în timpul descompunerii putrefactive a aminoacizilor ciclici, se formează următorii fenoli.
În timpul descompunerii putrefactive a triptofanului, se formează skatol și indol.
În timpul descompunerii putrefactive a cistinei și cisteinei, se formează mercaptani, hidrogen sulfurat, metan, dioxid de carbon.
Procesele de putrefacție a proteinelor se dezvoltă intens atunci când animalele sunt hrănite cu furaje de proastă calitate, regimul de hrănire este încălcat, în boli ale tubului digestiv (atonia proventriculului, constipație), boli infecțioase (colibaciloză) și invazive (ascariază). Acest lucru afectează negativ sănătatea și productivitatea animalelor.
Absorbția proteinelor. Proteinele sunt absorbite sub formă de aminoacizi, peptide cu greutate moleculară mică și grupe protetice. La animalele nou-născute, o parte din proteinele nedigerate ale colostrului și laptelui este absorbită. Locul de absorbție - microvilozități ale epiteliului vilos al membranei mucoase intestinul subtire. Aminoacizii intră în celulă prin tubii submicroscopici ai microvilozităților și membrana exoplasmatică datorită proceselor de difuzie, osmoză, cu ajutorul purtătorilor proteici împotriva concentrației și a gradienților electrochimici. În primul rând, aminoacidul se leagă de transportor. Este un ion polivalent care are patru situsuri pentru
legarea de aminoacizi neutri, acizi și bazici, precum și de ionul Na +. După ce a trecut de membrană, aminoacidul este scindat din purtător și se deplasează treptat prin reticulul endoplasmatic și complexul lamelar de la marginea apicală până în regiunea bazală a enterocitului (Fig. 24). Arginina, metionina, leucina se absorb mai repede; mai lent - fenilalanina, cisteina, tirozina; încet - alanină, serină și acid glutamic.
Pompa de sodiu joacă un rol important în procesele de absorbție, deoarece clorura de sodiu accelerează absorbția.
Energia chimică consumată în acest proces este furnizată de mitocondrii.
Un purtător de proteine este implicat în mișcarea aminoacizilor în întreaga celulă. În regiunile bazale și laterale ale celulei, complexul transportor + aminoacizi este scindat.
Aminoacidul difuzează în spațiul intercelular și pătrunde în sânge sau
sistemul limfatic al vilozităților și ionii Na + revin la suprafața celulei și interacționează cu noi porțiuni de aminoacizi. Aceste procese sunt reglate de sistemele nervos și umoral.
În colon se absorb produse de putrezire: fenol, crezol, indol, skatol etc.
Schimb intermediar. Produsele absorbției proteinelor intră în ficat prin sistemul venei porte. Aminoacizii care rămân în sânge după ce trec prin ficat din vena hepatică intră în cerc mare circulația sângelui și sunt transportate către organe, țesuturi și celule individuale. Unii dintre aminoacizii din lichidul intercelular intră sistem limfatic, apoi circulația sistemică.
Plasma sanguină conține o anumită cantitate de aminoacizi și polipeptide. Conținutul lor crește după hrănire.
Plasma sanguină este bogată în glutamina și acid glutamic.
Majoritatea aminoacizilor sunt cheltuiți pentru biosinteza proteinelor, unii - pentru biosinteza biologică substanțe active(hormoni neproteici, peptide, amine etc.), unele dintre ele, fiind dezaminate, sunt folosite ca materii prime energetice si material pentru biosinteza lipidelor, glucidelor, acizilor nucleici etc.
Biosinteza proteinelor
Biosinteza proteinelor are loc în toate organele, țesuturile și celulele. Cea mai mare cantitate Proteina este sintetizată în ficat. Sinteza sa este realizată de ribozomi. Prin natura chimică, ribozomii sunt nucleoproteine formate din ARN (50-65%) și proteine (35-50%).
Ribozomii sunt formați prin auto-asamblare din ARN și proteine presintetizate. Sunt componente ale reticulului endoplasmatic granular, unde are loc biosinteza și mișcarea moleculelor de proteine sintetizate.
Ribozomii din celulă se găsesc sub forma unui grup de la 3 la 100 de unități - polizomi (poliribozomi, ergozomi). Ribozomii sunt de obicei legați între ei printr-un fel de fir, vizibil la microscop electronic - ARNm (Fig. 25).
Fiecare ribozom este capabil de sinteză
independent un lanț polipeptidic, un grup - mai multe astfel de lanțuri și molecule de proteine. Un exemplu de sistem poliribosomal mare sunt polizomii țesutului muscular care sintetizează miozina. Un polizom este format din 60-100 de ribozomi și realizează biosinteza unei molecule de proteine, care constă din 1800 de resturi de aminoacizi.
Biosinteza proteinelor într-o celulă trece printr-un număr de etape.
Activarea aminoacizilor. Aminoacizii intră în hialoplasmă din fluidul intercelular ca urmare a difuziei, osmozei sau transferului activ. Fiecare tip de amino și iminoacid interacționează cu propria sa enzimă de activare - aminoacil sintetaza. Reacția este activată de cationii Mg2+, Mn2+ și Co2+. Apare un aminoacid activat.
Compus de aminoacizi activați cu ARNt. În a doua etapă a biosintezei proteinelor, aminoacizii activați (aminoaciladenilați) din compușii lor cu
enzimele corespunzătoare sunt transferate în ARNt al citoplasmei. Procesul este catalizat de aminoacil-ARN sintetaze.
Reziduul de aminoacid este conectat printr-o grupare carboxil la gruparea hidroxil a celui de-al doilea atom de carbon al nucleotidei de riboză a ARNt.
Transportul unui complex de aminoacid activat cu ARNt la ribozomul celular. Aminoacidul activat, cuplat cu ARNt-ul său, este transferat din hialoplasmă în ribozom. Procesul este catalizat de enzime specifice, dintre care există cel puțin 20 în organism,
O serie de aminoacizi sunt transportați de mai mulți ARNt (de exemplu, valină și leucină - prin trei ARNt). Acest proces folosește energia GTP și ATP.
Legarea aminoacil-ARNt la complexul ARNm-ribozom. Aminoacil-ARNt, care se apropie de ribozom, interacționează cu ARNm. Fiecare ARNt are o regiune care constă din trei nucleotide - antigsodon. În ARNm corespunde unei regiuni cu trei nucleotide - codon. Fiecare codon are un anticodon ARNt și un aminoacid. În timpul biosintezei, aminoacizii sunt adăugați la ribozom sub formă de aminoacil-ARNt, care sunt ulterior combinați într-un lanț polipeptidic în ordinea determinată de plasarea ko-donilor în ARNm.
Inițierea unui lanț polipeptidic. După ce doi aminoacil-ARNt vecini au unit codonii ARNm cu anticodonii lor, se creează condițiile pentru sinteza lanțului polipeptidic. Se formează prima legătură peptidică. Aceste procese sunt catalizate de sintetazele peptidice și activate de cationii Mg 2+ și factorii de inițiere ai proteinelor - F 1, F 2 și F 3. Sursa de energie chimică este
GTF. Conexiunea are loc datorită grupării CO a primului și grupării NH2 a celui de-al doilea aminoacil-ARNt.
Aceste reacții apar pe subunitatea liberă 30S. Subunitatea 50S se alătură complexului de inițiere și se combină pentru a forma un ribozom legat de ARNm. Fiecare etapă de inițiere necesită o moleculă de GTP.
Alungirea unui lanț polipeptidic. Inițierea lanțului polipeptidic începe de la capătul N-terminal, deoarece gruparea -NH2 a primului aminoacid este reținută în dipeptida rezultată. Primul ARNt care își aduce aminoacidul este separat de complexul ARNm-ribozom și „trimis” hialoplasmei pentru un nou aminoacid. Dipeptida asociată cu al doilea ARNt (vezi mai sus) interacționează cu al treilea amino-acil-ARNt, se formează o tripeptidă, iar al doilea ARNt părăsește ribozomul în hialoplasmă etc. Lanțul peptidic se prelungește (se alungește) ca urmare a adăugarea secvenţială de noi resturi de aminoacizi . Ribozomul se deplasează treptat de-a lungul ARNm, transformând informațiile codificate în acesta într-un lanț polipeptidic clar organizat. Cu fiecare etapă a ribozomului, se formează un nou peptidil-ARNt, crescut cu un rest de aminoacid. Procesul este catalizat de peptidil transferază și activat de cationi Mg 2+ și factori proteici (EF-Tu, EF-Ts, EF-G). Sursa de energie este GTP. Mai multe lanțuri peptidice sunt sintetizate sincron pe un polizom. Aceasta creează structura primară a moleculei proteice.
Terminarea lanțului polipeptidic. Ribozomul, pe suprafața căruia a fost sintetizat lanțul polipeptidic, ajunge la capătul lanțului de ARNm și „sare” din acesta; un nou ribozom se atașează la capătul opus al ARNm în locul său, sintetizând următoarea moleculă de polipeptidă. Lanțul polipeptidic este desprins din ribozom și eliberat în hialoplasmă. Această reacție este efectuată de un factor de eliberare specific (factorul R), care este asociat cu ribozom și facilitează hidroliza legăturii esterice dintre polipeptidă și ARNt. Toate etapele sunt rezumate printr-o diagramă (culoare, Tabel III).
În hialoplasmă, din lanțuri polipeptidice se formează proteine simple și complexe. Se formează structuri secundare, terțiare și, în unele cazuri, cuaternare ale moleculei proteice.
Reînnoirea proteinelor în organism. Proteinele se află într-o stare dinamică, fiind supuse unor procese constante de sinteză și descompunere. În timpul vieții, ei „se uzează” treptat - structurile lor cuaternare, terțiare, secundare și primare sunt distruse. Grupările funcționale proteice sunt inactivate și legăturile din molecula proteică sunt distruse. Este necesar să se înlocuiască moleculele de proteine „uzate” cu altele noi.
În funcție de gradul de deteriorare a moleculei proteice, aceasta este reînnoită parțial sau complet. În primul caz, sub influența enzimelor speciale, se reînnoiesc secțiuni mici de lanțuri polipeptidice sau reziduuri individuale de aminoacizi (transpeptidare). În al doilea caz, molecula de proteină „uzată” este complet înlocuită cu una nouă. Molecula proteică deteriorată se descompune sub influența proteazelor tisulare sau a catepsinelor I, II, III și IV, localizate în lizozomi. Molecula proteică suferă transformările obișnuite pentru aceste substanțe.
Proteinele din corpul uman sunt în general reînnoite în 135-155 de zile. Proteinele ficatului, pancreasului, peretelui intestinal și plasma sanguină sunt reînnoite în 10 zile, mușchii - 30 de zile, colagenul - 300 de zile. Sinteza unei molecule de proteine într-o celulă are loc rapid - în 2-5 s. În corpul adultului se sintetizează zilnic 90-100 g de proteine (1,3 g la 1 kg
mase). Gradul de reînnoire scade odată cu îmbătrânirea, îmbolnăvirea etc.
Biosinteza peptidelor
Unii aminoacizi endo- și exogeni sunt utilizați pentru sinteza peptidelor.
Glutation. Este o tripeptidă formată din reziduuri de acid glutamic, cisteină și glicină.
Biosinteza are loc în două etape. Deci, inițial, sub influența enzimei γ -glutamilcisteina sintetază formează o dipeptidă-, apoi cu participarea tripeptid-sintetazei - tripeptidă-glutation:
Este o parte integrantă a multor enzime și protejează grupele SH de proteine de oxidare.
Carnozină și anserina. Dipeptide ale țesutului muscular. Carnozina se formează din histidină și β -alanina, anserina - din 1-metilhistidina si β -alanina.
Peptidele sunt sintetizate sub influența unor enzime specifice, cu participarea ionilor ATP și Mg 2+. Reacțiile au loc în două etape, de exemplu sinteza carnozinei.
Biosinteza și metabolismul aminoacizilor individuali
Aminoacizii neesențiali sunt sintetizați în țesuturile corpului; cele esențiale intră în organism ca parte a alimentelor; conditionat esentiale sunt sintetizate in tesuturi intr-o masura limitata (arginina si histidina) sau in prezenta unor precursori (tirozina si cisteina). O anumită cantitate de aminoacizi este sintetizată de microflora simbiotică în tubul digestiv.
Cel mai comun material folosit pentru sinteza aminoacizilor este α -keto- și α -hidroxiacizii care se formeaza in tesuturi in timpul metabolismului intermediar al carbohidratilor, lipidelor si altor compusi. Sursa de azot este amoniacul și sărurile de amoniu, iar sursa de hidrogen este NAD∙H 2 sau NADP∙H 2 .
Dacă sursa unui aminoacid este un cetoacid, atunci acesta poate suferi o aminare reductivă, care are loc în două etape: mai întâi, se formează un iminoacid, apoi un aminoacid.
Așa se formează alanina din acidul piruvic, acizii aspartic și glutamic din acidul oxaloacetic etc.
O parte din acid glutamic poate fi sintetizat din α -acid cetoglutaric sub actiunea enzimei L-glutamat dehidrogenaza.
Acidul glutamic este folosit de țesuturi ca donor de grup amino.
Aminoacizii individuali pot fi formați din alți aminoacizi prin transaminare (A.E. Braunstein și M.G. Kritsman, 1937) sub influența enzimelor aminoferaze, o parte integrantă a cărora este un derivat al vitaminei B 6 - fosfat piridoxal, care joacă rolul unui purtător al grupărilor NH2 (p. 271).
Așa se formează glicina din serină sau treonină; alanina - din acizi glutamic și aspartic, triptofan sau cisteină; tirozină din fenilalanină; cisteină și cistina - din serină sau metionină; acidul glutamic se formează din prolină sau arginină etc.
Metabolismul aminoacizilor individuali are anumite caracteristici.
Glicina. Participă la o serie de reacții biosintetice importante. Deci, din el se formează:
În țesuturile hepatice, glicina participă la procesul de neutralizare a compușilor toxici - benzoina,
acizii fenilacetici și fenolii, formează compuși perechi care sunt excretați în urină.
Alanin. Format prin transaminarea acidului piruvic (vezi mai sus). Există sub formă α - Și β -forme Participă la biosinteză.
Acid aspartic. Se formează de obicei prin transaminarea acidului oxaloacetic (vezi mai sus). Împreună cu acidul glutamic, asigură o relație între metabolismul proteinelor, carbohidraților și lipidelor. Servește ca donator de grupări amino în
reacții de transaminare. Principalele reacții sunt reflectate în diagramă.
Acid glutamic. Conținut în țesuturi ca parte a proteinelor, în stare liberă și sub formă de amidă. Donator de grupe amino în reacțiile de transaminare. Principalele substanțe în sinteza cărora este implicat acidul:
Serina si treonina. Metabolismul lor este strâns legat de metabolismul glicinei. Serina din țesuturi este formată din acid 3-fosfogliceric. Glicina se formează din serină ca urmare a transferului unui fragment cu un singur carbon (C 1) la acidul tetrahidrofolic (THFA, vezi p. 311). Glicina se poate forma din treonină. Fragmentul C1 este utilizat pentru sinteza histidinei și purinelor. Acidul piruvic este format din serină și treonină, care este inclusă în ciclul TCA cu ajutorul acetil-CoA.
Unele dintre transformări sunt reflectate în diagramă:
Gruparea hidroxil a serinei face parte din centrul activ al multor enzime: tripsina, chemotripsina, esterazele, fosforilazele.
Metionină. Este o componentă a multor proteine. Servește ca donator pentru grupul de metal. Transferul grupării metil în timpul procesului de remetilare are loc sub influența metil transferazelor corespunzătoare prin S-adenosilmetionină:
Precursorul metioninei este acidul aspartic, care prin mai multe etape (homoserina, 0-succinil-homoserina, cisteina, cistationina, homocisteina) este transformat in metionina.
Cisteina si cistina. Componente ale multor proteine, peptide, hormoni și alți compuși. Grupul SH al cisteinei este o parte integrantă a centrilor activi ai unui număr de enzime. Participarea cisteinei la metabolism este parțial reflectată în diagramă:
Arginina si ornitina. Arginina se formează în timpul conversiei dioxidului de carbon și amoniacului în uree.
Ambii aminoacizi sunt implicați în formarea unui număr de substanțe vitale.
Lizina. Cel mai important aminoacid. Participă la sinteza multor substanțe.
Gruparea Σ-amino a restului de lizină este implicată în formarea legăturii dintre apo- și coenzime, în special în timpul formării enzimei biotină. Lizina joacă un rol important în legarea fosforului în timpul mineralizării țesut ososși alte procese.
Fenilalanina si tirozina. Transformările lor în organism merg în următoarele direcții: biosinteza proteinelor și peptidelor, formarea
amine proteinogene, hormoni și pigmenți, oxidare la produse finite cu ruperea miezului etc.:
Triptofan. Cel mai important aminoacid. Transformările sale sunt ilustrate de diagramă:
Histidină. Se referă la aminoacizii esențiali. Participă la biosinteza și metabolismul multor substanțe vitale:
Prolina și hidroxiprolina. Hidroxiprolina provine din prolină. Procesul este ireversibil. Ambii iminoacizi sunt folosiți pentru biosinteza proteinelor etc.
Conversia reziduului de aminoacizi fără azot
Unii dintre aminoacizii neutilizați în sinteza proteinelor și a derivaților acestora suferă procese de descompunere în amoniac și acizi carboxilici. Amoniacul este neutralizat în ficat în ciclul ornitinei. Dintre cele mai multe tipuri de dezaminare, predomină dezaminarea oxidativă. Cetoacizii rezultați sunt utilizați de țesuturi pentru diverse nevoi. Pe baza direcției de utilizare a reziduului fără azot, aminoacizii sunt împărțiți în două tipuri: glucoplastici și lipoplastici. Aminoacizii glucoplastici (alanină, serină, cisteină etc.) formează de obicei acid piruvic, care servește ca material de pornire pentru biosinteza glucozei și a glicogenului.
Din aminoacizii lipoplazici (leucină, izoleucină, arginină, ornitină, lizină etc.), după dezaminare se formează acid acetoacetic - o sursă de biosinteză a acizilor grași superiori.
α -Acizii ceto formați în timpul dezaminării oxidative a aminoacizilor sunt decarboxilați și simultan oxidați în acizi grași.
Acidul gras rezultat poate fi supus β -oxidare, apare acetil-CoA - sursa de energie chimica sau materie prima pentru biosinteza multor substante.
Caracteristici ale metabolismului intermediar al proteinelor complexe
Biosinteza proteinelor complexe se desfășoară în mod similar cu biosinteza proteinelor. În acest caz, structurile primare, secundare, terțiare și cuaternare ale moleculei proteice sunt formate prin adăugarea grupului protetic corespunzător.
Metabolismul cromoproteinelor. Corpul animal conține o serie de cromoproteine: hemoglobină, mioglobină, citocromi, enzime heminică etc.
Ele sunt caracterizate prin prezența unei molecule de hem. Biosinteza hemoglobinei a fost studiată în cele mai multe detalii.
Principalele componente ale moleculei de hemoglobină se formează în organele hematopoietice: măduva osoasă roșie, splină, ficat. Globina este sintetizată din aminoacizi în modul obișnuit pentru proteine. Formarea hemului are loc cu participarea enzimelor printr-un număr de etape.
Din două molecule δ -acidul aminolevulinic produce porfobilinogen, care contine un inel pirolic.
Porfobilinogenul formează apoi un compus ciclic din patru inele pirol, uroporfirina.
În transformările ulterioare, din uroporfirina se formează protoporfirina. Sub influența enzimei hemosintetazei, fierul (Fe 2+) este încorporat în molecula de protoporfirina și se formează hem care, printr-un rest de histidină, se leagă de globina proteică simplă, formând o subunitate a moleculei de hemoglobină.
Hemoglobina reprezintă 90-95% din masa uscată a globulelor roșii.
Metabolizarea lipoproteinelor, glicoproteinelor și fosfoproteinelor nu foarte diferit de metabolismul proteinelor simple. Sinteza lor se desfășoară în mod similar cu alte proteine - cu formarea structurilor primare, secundare, terțiare și cuaternare. Diferența este că în timpul sintezei, diferite grupuri protetice sunt atașate la partea proteică a moleculelor. Când o moleculă de proteină complexă se descompune, partea proteică este descompusă în aminoacizi, iar grupările protetice (lipidice, carbohidrați, esteri de fosfor ai aminoacizilor) în compuși simpli.
Schimbul suprem.În timpul schimbului intermediar se formează o serie compuși chimici, care sunt excretate din organism ca produse de descompunere a proteinelor. În special, dioxidul de carbon este eliberat de plămâni, apa de rinichi, cu transpirație, în fecale și cu aerul expirat. Multe alte produse ale metabolismului proteic, în special cele azotate, sunt excretate sub formă de uree, compuși perechi etc.
Conversia amoniacului. Amoniacul se formează în timpul dezaminării aminoacizilor, a bazelor purinice și pirimidinice, a acidului nicotinic și a derivaților săi și a altor compuși care conțin azot. În timpul zilei, în corpul uman se dezaminează 100-120 g de aminoacizi, se formează 16-19 g azot sau 18-23 g amoniac. Practic, amoniacul din corpul animalelor de fermă este neutralizat sub formă de uree, parțial sub formă de alantoină, acid uric și săruri de amoniu. La păsări și reptile, principalul produs final al metabolismului azotului este acidul uric.
Uree- principalul produs final al metabolismului azotului la majoritatea vertebratelor și a oamenilor. Reprezintă 80-90% din toate substanțele azotate din urină. Creată teoria modernă formarea ureei în ficat – ciclul ornitinic Krebs.
1. NH3 și CO2 care se desprind în timpul dezaminării și decarboxilării se combină sub influența enzimei carbamoil fosfat sintetaza pentru a forma carbamoil fosfat.
2. Carbamoil fosfat cu ornitină cu participarea ornitin carbamoiltransferazei formează citrulină.
3. Sub influența argininosuccinat sintetazei, acesta interacționează cu acidul aspartic, formând acid argininosuccinic.
4. Acidul argininosuccinic, sub influența argininosuccinat-liazei, este descompus în arginină și acid fumaric.
5. Arginina, sub influența arginazei, este descompusă în ornitină și uree, care este îndepărtată din organism cu urină și transpirație:
Ornitina reacţionează cu noi porţiuni de carbamoil fosfat, iar ciclul se repetă.
O parte din amoniacul din țesuturi este legat în timpul procesului formarea de amide - asparagină sau glutamina care sunt transportate la ficat. Ele sunt hidrolizate în ficat, după care se formează ureea din amoniac. O parte din amoniac este folosit de țesuturi pentru aminarea reductivă a cetoacizilor, ceea ce duce la formarea de aminoacizi.
În plus, în țesutul renal, amoniacul este implicat în procesul de neutralizare a acizilor organici și anorganici:
Conversii ale altor produse ale metabolismului proteic final. În procesul de metabolism al proteinelor, se formează și alți produși metabolici final, în special derivați de baze purinice și pirimidinice, gaze (eliberate în timpul mișcărilor intestinale), fenoli, indol, skatol, acid sulfuric etc. În special, o mulțime de astfel de substanțe se formează în intestinul gros în timpul degradarii proteinelor.
Acești compuși toxici sunt neutralizați în ficat prin formarea așa-numiților acizi perechi, care sunt eliberați în urină, parțial în transpirație și fecale.
Indolul și skatolul, formați în timpul descompunerii putrefactive a triptofanului, sunt transformați în indoxil și skatoxil. Ele formează compuși perechi cu acizii glucuronic sau sulfuric.
Transformări ale produselor de degradare a cromoproteinelor. Când cromoproteinele sunt descompuse, se formează globina și hemul. Globina suferă transformările obișnuite tipice proteinelor. Hema servește ca sursă de formare
pigmenți ai bilei, urinei și fecalelor. Hemoglobina, atunci când este oxidată, se transformă în verdohemoglobina(coleglobina). Verdohemoglobina își pierde partea proteică și atomii de fier, ceea ce duce la formarea unei substanțe verzi - biliverdină. Biliverdina este redusă la un pigment roșu - bilirubina. Bilirubina este formată din mezobilirubină, care după următoarea restaurare devine urobilinogen. Urobilinogenul din intestine este transformat în pigmenți de scaun - stercobilinogenȘi stercobilină, în rinichi - în pigment de urină urobilină.
Produsele de descompunere a hemei sunt folosite de organism pentru diverse nevoi. Astfel, fierul este depus în organe sub formă de feritine. Biliverdina și bilirubina sunt pigmenți biliari, restul de substanțe sunt pigmenți de urină și fecale. Defalcarea mioglobinei se desfășoară într-un mod similar.
Reglarea metabolismului proteic. Un loc special în reglare îi revine cortexului emisfere cerebrale creierul și centrii subcorticali. Hipotalamusul conține un centru pentru metabolismul proteinelor. Reglarea se efectuează în mod reflex, ca răspuns la iritare.
Efectul hormonilor asupra biosintezei proteinelor se realizează prin stimularea formării ARNm. Somatotropina îmbunătățește procesele de sinteză a proteinelor. Biosinteza proteinelor este activată de insulină, unele
andro- și estrogeni, tiroxina. Glucocorticoizii din cortexul suprarenal stimulează descompunerea proteinelor și eliberarea de substanțe azotate.
Efectul hormonilor asupra metabolismului proteinelor este asociat cu modificări ale vitezei și direcției reacțiilor enzimatice. Biosinteza și, în consecință, activitatea enzimelor implicate în metabolismul proteic depinde de prezența unor vitamine suficiente în furaj. În special, piridoxal fosfat este o coenzimă a aminoacizilor decarboxilazelor, vitamina B 2 este o componentă a coenzimei aminooxidazelor, vitamina PP este baza dehidrazei acidului glutamic, fără vitamina C biosinteza prolinei și hidroxiprolinei nu poate avea loc etc. .
Patologia metabolismului proteic. Metabolismul proteic este perturbat în timpul infecțioase, invazive și boli necontagioase. Tulburările metabolismului proteic pot fi cauzate de o dietă formulată incorect, de hrănirea cu furaje de proastă calitate, de nerespectarea regimului de hrănire etc. Acest lucru duce la o scădere a nivelului productivității animalelor, o deteriorare a sănătății acestora și uneori chiar moarte.
Patologia metabolismului proteic se manifestă sub diferite forme.
Post cu proteine. Există două tipuri de înfometare de proteine: primară, când nu există suficienți aminoacizi esențiali în furaj, și secundară, cauzată de boli ale canalului alimentar, ficatului și pancreasului. La animale, creșterea încetinește, apar slăbiciune generală și umflare, formarea osoasă este afectată, se observă pierderea poftei de mâncare și se observă diaree. Apare un bilanţ negativ de azot, apare hipoproteinemie (conţinutul de proteine din sânge scade cu 30-50%).
Tulburarea metabolismului aminoacizilor. Apare sub mai multe forme. Astfel, cu unele boli hepatice (hepatită, ciroză, distrofie galbenă acută), conținutul de aminoacizi din sânge și urină crește brusc - apare alcaptonuria. În special, atunci când metabolismul tirozinei este perturbat, se dezvoltă alcaptonurie, însoțită de o întunecare bruscă a urinei după ce a stat în aer. Cu cistinoză, cistina se depune în ficat, rinichi, splină, noduli limfatici, curaj și
Există un exces de cistină în urină (cistinurie). Cu fenilcetonurie, o cantitate mare de acid fenilpiruvic apare în urină. Deficiențele de vitamine sunt adesea cauza unor astfel de tulburări.
Încălcarea metabolismului proteinelor complexe. Cel mai adesea se manifestă sub formă de tulburări ale metabolismului acidului nucleic și porfirinei. În acest din urmă caz, schimbul de hemoglobină, mioglobină și alte proteine este perturbat. Astfel, la diferite leziuni hepatice (hepatită, fascioliază etc.), apare hiperbilirubinemie - conținutul de bilirubină din sânge crește la 0,3 - 0,35 g/l. Urina devine întunecată, în ea apar cantități mari de urobilină și apare urobilinuria. Uneori se observă porfirie - o creștere a conținutului de porfirine în sânge și țesuturi. Acest lucru duce la porfinurie și urina devine roșie.
Întrebări de control
1. Ce sunt proteinele, care este semnificația lor, compoziție chimică, caracteristici fizico-chimice, structura (primar, secundar, tertiar, cuaternar)? Clasificarea lor.
2. Oferiți o descriere a principalelor grupe și subgrupe de aminoacizi, dați formulele structurale ale celor mai importanți dintre ei, analizați proprietățile acestora.
3. Ce este echilibrul de azot, proteine minime, proteine complete și incomplete, aminoacizi neesențiali, esențiali condiționat și esențiali? Scrieți formulele aminoacizilor esențiali.
4. Analizați principalele etape ale metabolismului proteinelor din organism tipuri variate animale de fermă - digestie, absorbție, intermediar (biosinteză și descompunere) și metabolism final.
5. Cum este reglat metabolismul proteic în corpul animalelor și cum se manifestă patologia metabolismului proteic?
În corpul uman adult, metabolismul azotului în general echilibrat, adică cantitățile de azot proteic de intrare și de ieșire sunt aproximativ egale. Dacă se eliberează doar o parte din azotul nou furnizat, soldul pozitiv. Acest lucru se observă, de exemplu, în timpul creșterii unui organism. Negativ echilibrul este rar, în principal ca o consecință a bolii.
Proteinele obținute din alimente suferă hidroliză completă în tractul gastrointestinal la aminoacizi, care sunt absorbiți și distribuiti în fluxul sanguin în organism (vezi). 8 din 20 de aminoacizi proteici nu pot fi sintetizați în corpul uman (vezi). Aceste aminoacizi esentiali trebuie aprovizionat cu alimente (vezi).
Organismul pierde constant proteine prin intestine și, într-o mică măsură, și prin rinichi. Din cauza acestor pierderi inevitabile, este necesar să se obțină zilnic minim 30 g de proteine din alimente. Acest standard minim este cu greu îndeplinit în unele țări, în timp ce în țările industrializate conținutul de proteine al alimentelor este cel mai adesea semnificativ mai mare decât norma. Aminoacizii nu sunt stocați în organism; cu un aport excesiv de aminoacizi în ficat, până la 100 g de aminoacizi pe zi sunt oxidați sau utilizați. Azotul pe care îl conțin este transformat în uree (vezi) și în această formă este excretat prin urină, iar scheletul de carbon este folosit în sinteza carbohidraților, lipidelor (vezi) sau este oxidat pentru a forma ATP.
Se presupune că în corpul adultului, 300-400 g de proteine sunt descompuse zilnic în aminoacizi ( proteoliza). În același timp, aproximativ aceeași cantitate de aminoacizi este inclusă în moleculele de proteine nou formate ( biosinteza proteinelor). Turnover-ul ridicat al proteinelor în organism este necesar deoarece multe proteine sunt relativ de scurtă durată: încep să se reînnoiască la câteva ore după sinteză, iar timpul de înjumătățire biochimic este de 2-8 zile. Se dovedesc a fi și mai de scurtă durată enzime cheie schimb intermediar. Ele sunt actualizate la câteva ore după sinteză. Această descompunere și resinteză constantă permite celulelor să ajusteze rapid nivelurile și activitatea celor mai importante enzime pentru a satisface nevoile metabolice. În schimb, proteinele structurale, histonele, hemoglobina sau componentele citoscheletice sunt deosebit de durabile.
Aproape toate celulele sunt capabile să efectueze biosinteza proteine (în diagrama de mai sus din stânga). Construcția unui lanț peptidic de către emisiuni asupra ribozomului este discutat în articole. Cu toate acestea, formele active ale majorității proteinelor apar numai după o serie de pași suplimentari. În primul rând, cu ajutorul proteinelor auxiliare însoțitoare, trebuie să se formeze o conformație activă biologic a lanțului peptidic ( coagulare, cm. , ). Cu post-traducere maturare multe proteine au părți ale lanțului peptidic îndepărtate sau adăugate grupuri suplimentare, cum ar fi oligozaharide sau lipide. Aceste procese au loc în reticulul endoplasmatic și în aparatul Golgi (vezi). În cele din urmă, proteinele trebuie să fie transportate către țesutul sau organul corespunzător ( triere, cm. ).
Intracelular distrugerea proteinelor ( proteoliza) apare parțial în lipozomi. În plus, citoplasma conține organele, așa-numitele proteazomi, în care proteinele pliate incorect sau denaturate sunt distruse. Astfel de molecule sunt recunoscute folosind special markere(cm. ).
Articole din secțiunea „Metabolismul proteinelor: informații generale”:
- A. Metabolismul proteinelor: Informații generale
Îmbătrânirea biologică: Metode și protocoale investighează diferitele procese care sunt afectate de vârsta unui organism. Mai multe instrumente noi pentru...
Proteinele sunt o componentă esențială a unei diete echilibrate.
Principalele surse de proteine pentru organism sunt Produse alimentare origine vegetală și animală. Digestia proteinelor în organism are loc cu participarea enzimelor proteolitice tract gastrointestinal. Proteoliza este hidroliza proteinelor. Enzimele proteolitice sunt enzime care hidrolizează proteinele. Aceste enzime sunt împărțite în două grupe - exopepetidaze, catalizând clivajul legăturii peptidice terminale cu eliberarea unui aminoacid terminal și endopeptidaze, catalizând hidroliza legăturilor peptidice din lanțul polipeptidic.
În cavitatea bucală, descompunerea proteinelor nu are loc din cauza lipsei de enzime proteolitice. Stomacul are toate condițiile pentru digestia proteinelor. Enzimele proteolitice ale stomacului - pepsină, gastrixină - prezintă activitate catalitică maximă într-un mediu puternic acid. Mediul acid este creat de sucul gastric (pH = 1,0–1,5), care este produs de celulele parietale ale mucoasei gastrice și conține acid clorhidric ca component principal. Sub influența acidului clorhidric al sucului gastric, are loc denaturarea parțială a proteinei, umflarea proteinelor, ceea ce duce la dezintegrarea structurii sale terțiare. In afara de asta, acid clorhidric transformă proenzima inactivă pepsinogenul (produs în celulele principale ale mucoasei gastrice) în pepsină activă. Pepsină
catalizează hidroliza legăturilor peptidice formate din reziduuri de aminoacizi aromatici și dicarboxilici (pH optim = 1,5–2,5). Efectul proteolitic al pepsinei asupra proteinelor este mai slab țesut conjunctiv(colagen, elastina). Protaminele, histonele, mucoproteinele și keratinele (proteinele din lână și păr) nu sunt descompuse de pepsină.
Pe măsură ce alimentele proteice sunt digerate cu formarea de produse alcaline de hidroliză, pH-ul sucului gastric se modifică la 4,0. Odată cu scăderea acidității sucului gastric, se manifestă activitatea unei alte enzime proteolitice - gastricsină
(pH optim = 3,5–4,5).
ÎN suc gastric copii, a fost descoperită chimozina (renina), care descompune cazeinogenul din lapte.
Digestia ulterioară a polipeptidelor (formate în stomac) și a proteinelor alimentare nedigerate se efectuează în intestinul subțire sub acțiunea enzimelor sucurilor pancreatice și intestinale. Enzimele proteolitice intestinale - tripsina, chimotripsina - vin cu sucul pancreatic. Ambele enzime sunt cele mai active într-un mediu ușor alcalin (7,8–8,2), care corespunde pH-ului intestinul subtire. Proenzima tripsinei este tripsinogenul, activatorul este enterokinaza (produsă de pereții intestinali) sau tripsina formată anterior. Tripsină
hidrolizează legăturile peptidice formate din Arg și Lys. Proenzima chimotripsinei este chimotripsinogenul, activatorul este tripsina. Chimotripsină scindează legăturile peptidice dintre aminoacizii aromatici, precum și legăturile care nu au fost hidrolizate de tripsină.
Datorită efectului hidrolitic asupra proteinelor, ndopeptidaze(pepsină, tripsină, chimotripsină) se formează peptide de diferite lungimi și o anumită cantitate de aminoacizi liberi. Hidroliza ulterioară a peptidelor în aminoacizi liberi se efectuează sub influența unui grup de enzime - exopeptidazele. Unul din ei - carboxipeptidaze – sintetizat în pancreas sub formă de procarboxipeptidază, activat de tripsină în intestin, desprinde aminoacizii de la capătul C-terminal al peptidei; alte - aminopeptidazele – sintetizat în celulele mucoasei intestinale, activat de tripsină, scindează aminoacizii de la capătul N.
